OBSERVACIONES

 La reacción se realizó en un sistema a 0°C, debido al hielo que se colocó

en el recipiente y dentro del frasco, y con el paso del tiempo se observaba
lentamente la formación de agua, debido al calor que el sistema ganaba del
ambiente.

 Antes de llevarse a cabo la reacción química entre el ácido y el magnesio

la velocidad de caída del agua es muy lenta, pero al producirse dicha
reacción la velocidad de caída del agua aumenta y con el transcurso del
tiempo, esta velocidad va disminuyendo hasta volver a la velocidad que
tenía antes de la reacción.

 La reacción entre el magnesio y el ácido sulfúrico diluido fue espontánea

liberándose un gas que es H2(g), pero al final de la reacción se pudo ver que
una pequeña cantidad de magnesio quedó sin reaccionar.

CONCLUSIONES

 El calor liberado en la reacción entre el magnesio y el ácido sulfúrico es

absorbido por el hielo, provocando la fusión de cierta masa de hielo.

 La reacción química llevada a cabo fue espontánea y exotérmica ya que en

los resultados obtenidos su comportamiento fue ∆H<0, ∆S>0 y ∆G<0.

 La velocidad de descenso del agua aumenta cuando añadimos los

pedacitos de magnesio al ácido sulfúrico, debido al calor liberado producto
de la reacción entre el magnesio y el ácido.

 Para hallar la entalpia de la reacción en un tiempo determinado tenemos

que tomar en cuenta la velocidad de reacción entre el ácido y el magnesio.

BIBLIOGRAFÍA

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s%20reacciones%20quimicas.pdf
 Energía de las reacciones químicas. [Consultado el 15 de abril del
2015].Disponible en:
http://www.ieslaaldea.com/documentos/fisicayquimica/bloquev.pdf

APÉNDICE

Plegamiento de proteínas
Existen muchos indicios que señalan que la información necesaria para un correcto
plegamiento de una proteína globular está contenida en la estructura primaria, es decir en
su secuencia de aminoácidos de dicha proteína. Una proteína debe ser capaz de plegarse
correctamente sin más información que la contenida en su secuencia de aminoácidos y las
interacciones que se establecen entre ellos.

La estructura tridimensional de una proteína en condiciones fisiológicas se conoce

como estructura nativa, y se considera la estructura más estable de todas las estructuras
posibles. Además la estructura nativa es la funcionalmente activa. Si cambiamos las
condiciones ambientales, la estructura nativa se pierde, este proceso se
denomina desnaturalización. Podemos conseguir la desnaturalización de una proteína
mediante aumento de la temperatura, cambios drásticos de pH, añadiendo agentes
caotrópicos como la urea o el clorhidrato de guanidinio) o mediante disolventes orgánicos
como el etanol.

Generalmente las proteínas se desnaturalizan con calor. Bajo condiciones adecuadas un

incremento moderado de la temperatura conduce a la perdida de la estructura secundaria y
terciaria de la proteína. Se puede determinar el porcentaje de moléculas desnaturalizadas
a una determinada temperatura por diferente técnicas (espectroscopia UV, viscosidad de la
disolución o actividad óptica). Por lo general, la desnaturalización se produce en un
intervalo relativamente estrecho de temperatura. Esto indica que es un proceso
cooperativo donde la pérdida de unas pocas interacciones no covalentes son suficientes
para la pérdida total de la conformación nativa. La mayoría de la proteínas poseen una
temperatura de fusión (Tm, temperatura a la cual el 50% de la proteína se encuentra
desnaturalizada) característica a un determinado pH y fuerza iónica.
Consideraciones termodinámicas
La conformación nativa de una proteína es la conformación de más baja energía libre de
Gibbs. El proceso de plegamiento, como cualquier otro proceso biológico, se encuentra
bajo control termodinámico y cinético, y es un proceso que está claramente favorecido en
condiciones fisiológicas. En otras palabras, el proceso de plegamiento hasta alcanzar la
estructura nativa presenta un ΔG negativo.

Desde el punto de vista entrópico, el proceso de plegamiento supone una disminución neta
de entropía desde la estructura denominada ovillo aleatorio a la única estructura nativa.
Este descenso de entropía, denominada entropía conformacional, supone un incremento
positivo de energía libre en el proceso de plegamiento (ΔG = ΔH – TΔS). Para poder tener
un descenso global en el proceso es necesario que el incremento de entalpía sea negativo
o que existan otros aumentos de entropía. La principal contribución entalpica al proceso de
plegamiento la constituyen la formación de interacciones no covalentes que estabilizan la
estructura nativa y las interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales apolares que
generalmente quedan localizados en el interior de la estructura nativa.

En resumen, la estabilidad de la estructura plegada de una proteína globular depende de la

interacción de tres factores:

 El cambio de entropía conformacional desfavorable, que favorece en su lugar a las

cadenas aleatorias.
 La entalpía favorable de las cadenas laterales intramoleculares.
 El cambio de entropía favorable del enterramiento de los grupos hidrofóbicos en el
interior de la molécula.

La aportación de estos factores varía entre diferentes proteínas (ver tabla), pero la
consecuencia es la misma: alguna estructura plagada corresponde con un mínimo de
energía libre del polipéptido en condiciones fisiológicas, Éste es el motivo por el que las
cadenas polipeptídicas se pliegan espontáneamente.