UNIVERSIDAD TÉCNICA DEL NORTE

VICERRECTORADO ACADÉMICO
SISTEMA DE NIVELACIÓN Y ADMISIÓN
biología

PROTEINAS
INTEGRANTES: Pamela Huera

Camila Rodríguez

Daniela Villareal

Génesis Villota

Hada Zuin

DOCENTE: Ing. Lorena Dávila

CARRERA: Nutrición y Salud Comunitaria

Ibarra, 2018
 ÍNDICE
ÍNDICE
INTRODUCCIÓN
1.-OBJETIVOS
1.2. Objetivo General
1.3 Objetivo Específico
2.-
3.-
4.-
5.-
6.-
 1. INTRODUCCIÓN

Sabemos que como seres humanos necesitamos de moléculas importantes para

nuestro funcionamiento, entre ellas están las proteínas que son biomoléculas las
cuales están compuestas principalmente de Carbono(C), Hidrógeno(H),
Oxígeno(O) y Nitrógeno (N) y en algunos casos de manera secundaria aparecen
el Azufre(S), Hierro (Fe) y Magnesio (Mg).

El término proteína proviene del griego “proteos” que significa lo esencial o lo

primero, describiendo una gran importancia en las células del cuerpo
constituyendo un 50% del peso seco de la célula (15% del peso total) por lo que
representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua
(Delgado, 2016).

Las funciones de las proteínas son específicas y permiten a las células realizar
determinadas acciones como la función estructural, función enzimática, de
transporte, de defensa, hormonal, reguladora, homeostática, contráctil y de
reserva, sin embargo, la función fundamental de las proteínas es formar, unir y
proteger la estructura de los organismos vivos.
 Las proteínas se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2), los alimentos que ingerimos nos aportan estas proteínas, pero se
absorben en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos después de su
hidrólisis en el proceso de digestión (Instituto Tomás Pascual Sanz, 2010).

Estas biomoléculas pueden clasificarse tomando en consideración diferentes

criterios, estructura, composición, grado de solubilidad, función; además las
encontramos presentes como principales fuentes en las carnes, pescados, leche y
sus derivados y huevos, las legumbres y frutos secos también tienen un contenido
en proteínas bastante alto y de considerable calidad y en otros alimentos como
cereales y resto de vegetales también contienen proteínas, pero en menos
proporción y de menor calidad.

Finalmente, se sabe que las proteínas son un aporte esencial en la vida del ser
humano, debido a que cumplen varias funciones para que nuestro organismo este
trabajando de una manera correcta y las podemos consumir a través de una dieta
balanceada para cuidar nuestra salud.

2. OBJETIVOS

2.1. Objetivo General

 Investigar sobre la importancia y los beneficios que aporta el consumo de

proteínas para la salud humana.

2.2. Objetivos Específicos

 Reforzar el tema de proteínas mediante la exposición oral.

 Elaborar una dieta saludable con alimentos en los cuales estén presentes las
proteínas.
 Exponer la importancia de las proteínas a campo abierto para brindar una
información más profunda.
 3. MARCO TEÓRICO

3.1 ¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son biomoléculas que presentan una estructura muy compleja, están
formadas esencialmente de C, H, O, N y en ciertas proteínas S y metales, como el
Fe, Zn y Mg, todas las proteínas están formadas por unidades simples llamadas
aminoácidos, los cuales contienen en su composición al grupo amino y al grupo
carboxilo, de ahí su nombre, estas son polímeros debido a que los aminoácidos se
unen a través del enlace peptídico formando cadenas que reciben el nombre de
péptidos, el más simple es un di péptido.
 Fig. 1 Proteínas

3.2

Clasificación de proteínas

Las proteínas pueden clasificar tomando diferentes criterios, estructura, composición,

grado de solubilidad.

 Por su forma se dividen en:

Fibrosas

Proteínas de cadena lineal larga que se enlazan unas con otras de forma paralela lo largo
de un eje, estas se encuentran constituyendo fibras o laminas largas; son insolubles en
agua, forman parte de tendones,
músculos, piel, matriz de los
huesos, uñas, cabello, plumas,
cuernos, etc.

Globulares

Cadenas polipéptidos
dobladas o enrolladas
adoptando formas esféricas; son solubles en agua, su función es esencialmente dinámica
en la célula, forman las enzimas, los anticuerpos.

 Por su composición se clasifican en:

Sencillas

Compuestas solo de aminoácidos, como ejemplos de estas tenemos a albúminas

(ovoalbúminas-huevo, seroalbúmina-suero sanguíneo), globulinas (seroglubulina-yema
de huevo), glutelinas(orizena-arroz); prolaminas o gliadinas (zeína-maíz, hordeína-
cebada); histonas (globina-hemoglobina); escleroproteínas (colágeno-huesos, queratina-
pelo) y las protaminas (salmina del salmón, ciprinina en la carpa).

Compuestas

Estructuradas por proteínas sencillas unidas a otros grupos no proteicos, entre estas están
las fosfoproteínas ( caseína-leche, vitelina-yema de huevo; glucoproteínas (mucina-
saliva,oseomucoide-hueso); nucleoproteínas (ribonucleoproteínas y
desoxirrebonucleoproteínas-tejido glandular); cromoproteínas (hemoglobinas-eritrocitos,
catalasa); metaloproteínas ( insulina tiene Zn y está en el páncreas, la ferritina contiene
fierro y está en el hígado) y las lipoproteínas(lipoproteínas séricas-suero sanguíneo,
lipoproteínas lácteas).
 Fig .2 Proteína Sencilla

 Por su estructura se
clasifican en:

Primaria

Determinadas por la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Secundaria

Tiene dos variantes de hélice alfa, esta estructura es dada por la configuración helicoidal
que presentan las cadenas polipeptídicas de muchas proteínas, debido a los puentes de
hidrógeno que son los que estabilizan a la espiral y se forman entre el oxígeno de grupo
carboxilo COOH y el hidrógeno del grupo del grupo amino NH.

De tipo beta, presenta las cadenas polipeptídicas de estructura secundaria, tiene forma de
una hoja plegada, los puentes de hidrógenos se forman entre una cadena y otra.

Terciara

Se forma cuando la estructura secundaria de la cadena de polipéptidos está doblada sobre

sí misma, adoptando un aspecto globular a lo largo de un eje.

Cuaternaria

Formadas por la disposición espacial de las cadenas poli-peptídicas de una proteína,

formada por dos o más cadenas proteicas, es decir, que la molécula proteica nativa está
formada por varias subunidades idénticas que se agrupan y presentan su propia
conformación tridimensional.
 Fig. 3 Hélice alfa

3.3 Funciones de las proteínas

Las funciones de las proteínas son específicas y permiten a las células mantener
su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular
funciones, las cuales son:

Estructural
- Algunas proteínas constituyen estructuras celulares.
- Ciertas glicoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como
receptores.
- Facilitan el transporte de sustancias.
- Hay proteínas que proporcionan elasticidad y resistencia a órganos y tejidos.
- El colágeno del tejido conjuntivo fibroso es el componente principal del cartílago,
la piel etc.
- La queratina proporciona dureza a las uñas, cuernos etc.
- Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroínas para fabricar las telas de araña
y los capullos de seda respectivamente (López, 2015).

Enzimática
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan
como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular. Tal vez todas
las proteínas tengan función enzimática (López, 2015).

Energética
Cuando es necesario que se metabolice, las proteínas son capaces de liberar 4 kilocalorías
por gramo de proteína consumida (López, 2015).

De transporte
  Son capaces de fijar oxígeno en su molécula y liberarlo posteriormente bajo la
influencia de factores específicos; de esta manera actúan como transportadores
de oxígeno.
 En los invertebrados la hemocianina trasporta el oxígeno.
 Los citocromos transportan electrones durante la cadena respiratoria
(Delgado, 2016)

De defensa
 Algunas proteínas circulantes del plasma, principalmente del grupo de las
globulinas, son capaces de combinarse con la proteína extraña (antígeno).
 La trombina y el fibrógeno inducen la formación de coágulos sanguíneos para
evitar hemorragias.
 Las mucinas (glucoproteínas) presentes en la saliva, que tienen efecto germicida
y protegen a las mucosas
(Fernandez, 2017)

Hormonal
 Muchos de los mensajeros químicos (hormonas) que regulan el funcionamiento
de otros órganos o glándulas son de naturaleza proteica, por ejemplo, la insulina
y el glucagón, responsables de regular la concentración de la glucosa en la
sangre; las hormonas segregadas 10 por la hipófisis como la de crecimiento
(HC) y la adrenocorticotrópica (HACT) que regulan la síntesis de cortico
esteroides, o bien la calcitocina, que regula el metabolismo del calcio
(Fernandez, 2017)

Reguladora
 Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la
división celular, por ejemplo la cíclica (Fernandez, 2017) .

Homeostática
 Contribuyen a mantener el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno de la célula.

Contráctil
  La actina y la miosina contribuyen las miofibrillas responsables de la
contracción muscular.
 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
(López, 2015)

De reserva

 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeína

de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión
(López, 2015)

Fig 4Función Energético

3.4 Fuentes de Proteína (amaranto y quinua).

El amaranto y la quinua son pseudocereales reconocidos por la FAO como cultivos

impotantes en la soberanía alimentaria para la humanidad por sus propiedades
nutricionales. Poseen una alta concentración de proteínas las cuales son consideradas de
alto valor nutritivo por contener aminoácidos escenciales como la lisina,el triptófano y la
metionina. Se han descrito diferentes actividades biológicas de componentes aislados de
amaranto y quinua como actividad bacteriana, antitumoral, antioxidante, antiinflamatoria
y antihipertensiva, demostrando que tanto el amaranto como la quinua pueden ser una
buena fuente de compuestos bioactivos (Carrillo Terán, Vilcacundo, & Carpio, 2015).
El amaranto se ha considerado que puede ser utilizado para combatir problemas de
desnutrición. Este es un grano que tiene un contenido de proteína que puede variar desde
12 hasta 19 por ciento; el perfil de aminoácidos que contiene también es muy interesante,
se puede encontrar la lisina mayoritariamente, valina, metionina, fenilalanina y treonina
y es una fuente excelente en fibra, minerales, vitamina C, vitaminas del complejo B y
vitamina A, respecto a la quinua, su consumo ha ido en aumento en América. Tiene un
alto contenido de proteínas, entre 10 y 16 por ciento. También encontramos que es rica
en aminoácidos azufrados y fuente importante de lisina. A la quinua se le considera como
el único alimento del reino vegetal que provee todos los aminoácidos esenciales, y el
balance de los aminoácidos esenciales de la proteína de la quinua es superior al trigo,
cebada y soya, comparándose favorablemente con la proteína de la leche (CONACYT,
2018).

Fig. 5 Amaranto

3.5 Importancia de las proteínas en la salud humana.

Son muy importantes ya que las proteínas forman parte de las estructuras corporales,
suministran lo necesario para el crecimiento y la reparación de tejidos y órganos del
cuerpo. Como ejemplo: la queratina está presente en la piel, las uñas y el pelo; el colágeno
está presente en los huesos, los tendones y el cartílago, y la elastina, se localiza
fundamentalmente en los ligamentos. (Arrancha y Emilio, 2018)

Las proteínas forman parte del sistema inmunológico o defensas del organismo,
transportan grasas, oxígeno y también facilitan la entrada a las células (transportadores
de membrana) de sustancias como la glucosa o los aminoácidos, cuando el aporte de
hidratos de carbono y grasas resulta insuficiente para cubrir las necesidades energéticas,
los aminoácidos de las proteínas se emplean como combustible energético. (Arrancha y
Emilio, 2018)

Fig. 6 Queratina

Síntesis de Proteínas.

La síntesis de las proteínas es, sin lugar a dudas, uno de los procesos biológicos más
importantes que tienen lugar en el organismo humano y, en general, en el de todas las
especies animales que pueblan la tierra. En pocas palabras, este es el mecanismo por el
cual el cuerpo crea todas las proteínas específicas que necesita a partir de las obtenidas
mediante la dieta y que están presentes, en mayor o menor medida, en casi todos los
alimentos. En él juegan un papel clave tanto el ácido desoxirribonucleico (ADN) como el
ácido ribonucleico (ARN).

El proceso denominado como síntesis de proteínas da comienzo en el núcleo de las

células, en concreto, en los ribosomas ubicados dentro del citoplasma celular.
Anteriormente, durante el proceso de digestión, el organismo se encarga de romper los
enlaces peptídicos que unen los aminoácidos que componen una proteína para,
posteriormente, utilizarlos con el propósito de crear sus propias estructuras. En este
sentido, existen veinte aminoácidos esenciales y, durante el transcurso de este proceso, el
ADN es transcrito en ARN (Sanchéz, 2017).
Transcripción: (ADN=>ARN)

La transcripción comienza con la apertura de la doble hélice, primero actúa la enzima

polimerasa cuya función es desenredar la doble hélice de ADN, como segundo paso actúa
la helicasa que es la que abre la doble cadena de ADN porque corta los puentes de
Hidrogeno seguidamente comienzan su función las SSB que son las proteínas
estabilizadoras que no permiten que la doble cadena se enrolle, después el ADN
polimerasa añade los nuevos nucleótidos como una hebra continua.

Fig. 7 ARN mensajero

Entra el ARN primasa para la hebra rezagada, la polimerasa III sintetiza los fragmentos
de Okasaki porque la Pol III coloca un iniciador y continua hasta encontrase con otro
iniciador y así sucesivamente, por último, la polimerasa I remueve el primar de ARN y
lo convierte en ADN y los espacios sobrantes son sellados por la ligasa.

Traducción: (ARN =>Proteína)

Comprende las siguientes fases:

 Inicio de la síntesis proteica.

 Elongación de la cadena polipeptídica.
 Finalización de la síntesis de proteínas.
Iniciación:

Comienza cuando la subunidad ribosómica más pequeña se une a la cadena de ARN más
pequeña exponiendo su primer codón.

Seguidamente se coloca en el primer sitio el ARNt. El primer codón siempre es AUG, el

primer anticodón siempre es UAC y el primer aminoácido es una metionina

Luego la subunidad grande se une a la subunidad pequeña, con el ARN mensajero entre
las dos subunidades y el primer ARNt (metionina) en el primer sitio de la subunidad
grande completándose así la etapa de iniciación. ₍₃₎
Alargamiento:

El segundo ARNt se coloca el segundo sitio A de la subunidad ribosómica grande, el cual

une su anticodon con el codón del ARNm para formar un aminoácido llamado valina.

Cuando ambos sitios están ocupados se utiliza el enlace peptidico que va unir a los dos
aminoácidos (metionina y valina) en el sitio A liberando el ARNt que se encontraba en el
sitio P, seguidamente los aminoácido unidos en el sitio A pasan al sitio P dejando es sitio
A libre para recibir otros aminoácidos.

Un tercer aminoácido entra al sitio A uniendo su anticodon con el codón del ARNm se
forma la histidina y se repite el procedimiento mencionado anteriormente. ₍₃₎
Terminación:
La unión de aminoácidos mediante los enlaces peptidicos continúan hasta que el ribosoma
se encuentra
Alcanza alguno de los tres codones de alto y las dos unidades que forman el ribosoma se
separan para que ocurra la síntesis de proteínas (Espinoza, 2011).
Conclusiones

Se concluye que las proteínas son de suma importancia para el organismo de los seres
humanos, ya que estas nos aportan una gran cantidad de energía, minerales y vitaminas.

Mediante la exposición oral, podemos reforzar más a fondo los conocimientos sobre las
proteínas a nuestros compañeros de clase.

Mediante la elaboración de dieta se puede concluir que como seres humanos debemos
estar pendientes de los productos que consumimos para así evitar enfermedades futuras.

Es importante brindar la información necesaria a las personas para que tengan más
conocimiento del tema.

Recomendaciones
Se recomienda de hacer un buen uso de las proteínas para prevenir el déficit o el aumento
de estas.

Visualizar el valor calórico de cada alimento que se va a consumir de acuerdo a las

necesidades biológicas.

Mantener buenos hábitos alimenticios para preservar la salud y realizar deporte para
evitar obesidad, problemas cardiacos y diabetes.

Utilizar los modelos más adecuados que brinden la información necesaria para que cada
una de las personas ponga en práctica el uso adecuado de las proteínas.
Referencias Bibliográficas
Arrancha, & Emilio. (26 de Abril de 2018). Herbalife Nutricion. Obtenido de
https://uppersonblog.com/2018/04/26/la-importancia-de-la-proteina/

Carrillo Terán, W. I., Vilcacundo, R., & Carpio, C. (2015). Compuestos bioactivos
derivados de amaranto y quinua. Actualización en Nutrición, 1-2.

CONACYT. (23 de enero de 2018). El alto valor nutritivo de la quinua y el amaranto.

Obtenido de
http://www.conacytprensa.mx/index.php/tecnologia/biotecnologia/19711-valor-
nutritivo-amaranto-quinua

Delgado, B. (2016). Las Proteínas. Obtenido de

http://aprendeenlinea.udea.edu.co/lms/moodle/pluginfile.php/6415/mod_resourc
e/content/0/LAS_PROTEINAS-2008.pdf

Espinoza, C. (7 de abril de 2011). Síntesis de Proteínas. Obtenido de http://proteinas-

biologia.blogspot.com/2011/04/sintesis-de-proteinas-o-traduccion.html

Fernandez. (15 de Enero de 2017). Obtenido de https://proteinas.org.es/funciones-de-

las-proteinas

Instituto Tomás Pascual Sanz. (13 de mayo de 2010). Vive Sano. Las proteínas,
3(3.866), 5. Obtenido de
http://www.institutotomaspascualsanz.com/descargas/publicaciones/vivesano/vi
vesano_13mayo10.pdf?pdf=vivesano-130510

López, D. (15 de Agosto de 2015). Proteinas. Obtenido de

https://www.um.es/molecula/prot07.htm

Sanchéz, C. (2017). Nutrición,salud y deporte. Obtenido de

https://www.hsnstore.com/blog/sintesis-de-proteinas/

Santana, O. (11 de octubre de 2013). Sintesis de Proteínas. Obtenido de

http://azmediador-af02.blogspot.com/