Академический Документы
Профессиональный Документы
Культура Документы
ALIMENTOS.
INTRODUCCIÓN.
Los cambios químicos que pueden ocurrir cuando una proteína se altera pueden dañar
algunos grupos presentes en los aminoácidos y en muchos casos esto es suficiente para
reducir el valor nutritivo de la proteína y por tanto del alimento que la contiene.
DESARROLLO.
Los principales factores que pueden provocar alteraciones en las proteínas son:
Altas temperaturas.
Agentes oxidantes y reductores.
Ácidos y álcalis.
Actividad de agua.
Acción de las enzimas.
Concentración de las proteínas.
Composición del alimento.
En muchas situaciones se conjuga los posibles efectos que pueden provocar unos u
otros de los factores anteriormente mencionados.
INTERVALO DE TEMPERATURA
PRINCIPALES TRANSFORMACIONES
(oC)
Inactivación de enzimas
Destrucción de inhibidores de proteasas
Desnaturalización y precipitación de
60 - 85
proteínas
Ruptura de enlace disulfuro.
Racemización ( a pH básico)
Inactivación y desnaturalización de
80 - 100 proteínas y enzimas más termorresistentes.
Reacción de Maillard
Formación de nuevos aminoácidos. Ej.
100 - 150 lisinoalanina.
Formación de enlaces entrecruzados
Ciclización
Racemización
Mayores que 150
Otras reacciones que normalmente no se
producen en los alimentos.
Uno de los efectos más significativos causados por las alteraciones de las proteínas es
el cambio en la Relación de Eficiencia Proteica (PER), parámetro relacionado con la
calidad de una proteína y por tanto con su valor nutricional.
PER: Incremento en peso (g) por cantidad de proteína consumida (g) por un animal
en crecimiento.
Los aminoácidos más susceptibles son los azufrados, metionina (esencial), cisteína
y cistina. Por otra parte, el segundo grupo amino de la lisina (esencial) es altamente
reactivo, por ser fuerte agente nucleofílico, rel que interviene en las reacción de
Maillard y en la formación de enlaces entrecruzados.
Desulfuración:
La cisteína con su grupo SH libre es uno de los aminoácidos más reactivo por
ser altamente reductor, la presencia de estos grupos modifica el portencial
REDOX. También hay afectación de la cistina y la metionina. Se produce
desprendimiento de anhídrido sulfuroso, hay formación de sulfuros,
disulfuros, mercaptanos y compuestos volátiles de baja Masa Molar por lo que
dan lugar a determinados olores.
Oxidación:
Ciclización:
Las treonina y el triptófano, ambos esenciales, producen compuestos cíclicos
en algunos casos tóxicos. También sufren esta reacción el ácido glutámico y el
ácido aspártico pero con menor afectación del valor nutricional de las
proteínas por no ser esenciales.
Deshidratación:
Ocurre en aminoácidos hidroxilados, treonina (esencial) y serina. Se produce a
pH alcalino o a pH neutro con tratamiento térmico intenso. La deshidroalanina
(ácido amino acrílico), que se forma a partir de la serina puede continuar
participando en otras reacciones aún más dañinas por interacción con la lisina,
dando lugar a nuevos aminoácidos.
Racemización:
Transformación del L-aminoácido en su isómero D, la que se favorece a pH
alcalino, condiciones que se dan por ejemplo en la elaboración de alimentos
texturizados. También puede manifestarse a pH neutro con temperatura
drástica, alrededor de 200 oC.
Pirólisis:
Si las temperaturas a las que son sometidas las proteínas exceden los 200 oC,
como ocurre comúnmente en la superficie de los alimentos durante el
horneado, el asado y el tratamiento a la parrilla, algunos restos aminoacídicos
se descomponen y pirolizan.
BIBLIOGRAFÍA.
Badui, S. Química de los Alimentos. México. Pearson Educación. 1999.
Fennema, O. R. Química de los Alimentos. Formato electrónico, 1995.