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Enzimas

Las enzimas son biocatalizadores eficaces que aceleran las reacciones


químicas que suceden en los organismos. Los adjetivos eficaces se refieren
a que facilita las reacciones químicas que suceden en la célula
disminuyendo la energía de activación de cada reacción. La energía de
activación es la cantidad de energía necesaria que se aplica (en forma de
calor, radiación o electricidad) para que dos moléculas choquen y se
produzca una reacción. La mayoría de las enzimas son de naturaleza
proteínica; sin embargo, hay otras que pertenecen a los nucleótidos,
llamadas ribozimas.

Además de lo que ya se señaló, las enzimas no permiten que sucedan


reacciones energéticamente desfavorables para el organismo, no modifican
el punto de equilibrio de las reacciones y no se consumen en estas. Actúan
en pequeñas cantidades y se utilizan cuantas veces sean necesarias. Por lo
anterior, el poder catalítico, aunado a su especificidad y a la regulación
bajo la cual trabajan, aseguran que el proceso metabólico de todas las
reacciones que se llevan a cabo en las células sea adecuado y ordenado.

La enzima se une selectivamente a las moléculas sobre las cuales deban


actuar y que reciben el nombre de sustratos. Cuando la enzima se une con
el sustrato se forma un complejo llamado enzima-sustratos que se
desdobla en otra molécula denominada producto, con lo que comienza un
nuevo ciclo de reacción formando una y otra vez otro complejo y otro
producto hasta que la reacción de transformación termina.

Toda enzima es específica, es decir, solo catalizan un grupo de sustratos,


con lo que regula la rapidez de sus reacciones. Además, presenta un
dominio especifico, como si fuera una ranura o muesca, por donde se une
a los sustratos. A este dominio se le conoce como sitio activo.
Hay dos formas de unión entre las enzimas y los sustratos: uno llamado
modelo de llave-cerradura, donde cada enzima solo puede unirse con el
sustrato que le corresponde, y otro el modelo de acoplamiento inducido,
donde es el sustrato el que induce el cambio estructura del sitio activo de
la enzima y ambos, enzima y sustrato se adaptan de manera transitoria
para realizar bien la reacción.

El nombre de las enzimas proviene de la sustancia sobre la que actúan


más la terminación –asa. Tal es el caso de las lipasas, que actúan sobre los
lípidos, la amilasa, que lo hace sobre almidón, y la proteasa, sobre
proteínas.

Clasificación de las enzimas por su mecanismo de acción

Oxidorreductasas: participan en reacciones de óxido-reducción, es decir,


transfieren electrones (e-) o protones de hidrogeno (H+) de un sustrato a
otro. Ejemplo: citocromos C y deshidrogenasas, oxidasas, peroxidasas,
reductasas.

Transferasas: catalizan la transferencia de grupos funcionales de un


grupo químico diferente de hidrogeno de un sustrato a otro. Ejemplos:
glucoquinasas, transaminasas, transmetilasas, fosfotransferasas.

Hidrolasas: catalizan las reacciones de hidrolisis. Ejemplo: lactasas,


sacarasas amilasas, lipasas fosfatasas. Transfieren grupos donde el
aceptor siempre es una molécula de agua. Ejemplo: glucosidasas,
amidasas, peptidasas.

Liasas: catalizan las reacciones de ruptura de forma no hidrolítica.


Ejemplos: acetoacetato de descarcboxilasa para la obtención de acetona y
dióxido de carbono.

Isomerías: catalizan raciones de isomerización, cambiado de sitio el


mismo grupo funcional, sin modificar la formula general del sustrato.
Ejemplo: fosfotriosa isómeras, fosfoglucosa isómeras, transferasas
intramoleculares, isómeras cis-trans.

Ligasas: catalizan la unión de dos sustratos con hidrolisis simultanea de


un nucleótido trifosfato como el ATP. Unen C-C, C-O, C-N y C-S. ejemplo:
piruvato carboxilasa.

Cinemática enzimática
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas
por enzimas, lo que proporciona información importante acerca del
mecanismo de la reacción catalítica, de la especificidad del sustrato y de
cómo se regula la rapidez de cada enzima cuando se encuentra en
condiciones óptimas de temperatura y pH. Por añadidura, mide el efecto
de la concentración de sustancias inicial sobre la velocidad inicial de la
reacción y la concentración de la enzima constante.
En 1913 Leornor Michaelis y Maud Menten propusieron una ecuación de
velocidad que explica el efecto que ejerce las enzimas sobre el sustrato en
el que actúan. Señalaron que primero se llevaba a cabo la unión de la
enzima con el sustrato lo que da lugar a la formación de un producto que
será el siguiente sustrato de otra enzima para formar otro producto más
sencillo.
Inhibición:
Hay algunas sustancias que funcionan como inhibidores enzimáticos, ya
que disminuye o anula la velocidad de la reacción catalizada. Se dice que
hay inhibición cuando algunas de estas sustancias que pegan a la enzima,
ya sea en el sitio activo o fuera de el, como lo cual se bloquea sus
funciones. Las sustancias inhibidoras pueden ser reversibles o
irreversibles.
Es reversible cuando la unión con la enzima es temporal y la actividad de
la enzima se puede recuperar, una vez el inhibidor se retira esto suele
ocurrir cuando la unión de la enzima y el inhibidor presenta enlaces no
covalentes.

 Puede ser de dos tipos:


Competitiva: son moléculas muy parecidas en cuanto a la conformación
espacial a las del sustrato por lo que compiten por el sitio activo
temporalmente; así, impide la unión de la enzima y el sustrato para
modificarlo, lo cual aumenta la concentración del sustrato pero sin
cambiarlo la velocidad de reacción.
No competitiva: sucede cuando los inhibidores uno en algún lugar de la
enzima que no es sitio activo, lo cual cambia la conformación de este y de
la enzima, lo cual evita el reconocimiento del sustrato y del sitio activo. En
este caso no se modifica la concentración del sustrato. Pero si disminuye
la velocidad de reacción.
En cuanto a la inhibición irreversible, los inhibidores se combinan con
las enzimas inactivándolas de forma definitiva; esto ocurre cuando la
unión entre la enzima y el inhibidor presenta enlaces covalentes. Casi
todos los inhibidores son sustancias toxicas naturales o sintéticas como
insecticidas, veneno o gases neurotóxicos
Función de las enzimas
Poseen distintas funciones según sea su tipo o clase, pero todas ellas se
enfocan en ayudar a que se lleven a cabo de forma correcta los procesos
naturales del organismo, por lo que son de vital importancia.
Son unos poderosos reguladores y creadores de los procesos químicos que
ocurren en el cuerpo a cada instante.
Las enzimas pueden ejercer diversas funciones en el organismo y las más
esenciales son que sirven para regular todo tipo de procesos bioquímicos y
funciones del organismo.
Producen movimiento para las contracciones musculares, son principales
partícipes en la respiración, degradan las moléculas procedentes de la
dieta para extraer sus nutrientes, crean rutas metabólicas o reacciones
enzimáticas que son necesarias para mantener la vida de las células.
Son tan fundamentales que si un solo tipo de células no funciona
correctamente puede generarse una enfermedad mortal.
Introducción

Las enzimas son proteínas que se encuentran en todos los seres


vivos y son piezas esenciales en su funcionamiento. Actúan
como biocatalizadoras. Actúan sobre un sustrato. Su acción
catalítica se puede deber exclusivamente a su naturaleza
proteica o en otros casos a la naturaleza proteica sumada a una
estructura no proteica y termoestable llamada cofactor (grupos
prostéticos o coenzimas)
Todas las reacciones metabólicas que ocurren en nuestro
organismo se hayan mediados por enzimas, estas en su mayoría
son de naturaleza proteica (algunas son ARN)
Conclusión

Las funciones de las enzimas se entrelazan y se pliegan, una o


más cadenas polipeptidicas, que aportan un pequeño grupo de
aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se
adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción.
Bibliografía

 Biología la ciencia de la vida, Elena de Erice. Arturo


Gonzalez, Segunda Edición, Mc Graw Hill. (Pag. 78, 79 y
80).
 https://mundoasistencial.com/enzimas/#Tipos_de_enzim
as.