AMINOACIDOS

Un aminoácido, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo
(-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman
parte de las proteínas.

ESTRUCTURA

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central

alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y la cadena lateral (R) que
determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos.

Se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un

átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen (H)
en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la
célula prácticamente se encuentra ionizado.

Los aminoácidos ácidos (pH bajo) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con
carga positiva), y los básicos (pH alto) se encuentran en su forma aniónica (con carga
negativa). Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva
y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente
neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar.

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Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un
enlace peptídico, el cual es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido
y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los átomos de C, N y O que participan en el
enlace amida presentan una hibridación sp2, de forma que los 5 orbitales enlazantes de tipo σ
adoptan una disposición triangular plana.

La unión de dos o más aminoácidos mediante enlaces amida origina los péptidos, estos
enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos, lo que implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH, que es un enlace amida
sustituido. Cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular
total supera las 5.000 uma, se denominan proteínas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que
el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo.

Químicamente, un polipéptido es una poliamida, con la única salvedad de que los monómeros
constituyentes son únicamente alfa-aminoácidos.

PROPIEDADES

Los aminoácidos son compuestos sólidos, incoloros, cristalizables, de elevado punto de fusión
(habitualmente por encima de los 200 ºC), solubles en agua, con actividad óptica y con un
comportamiento anfótero, este se refiere a que en disolución acuosa, los aminoácidos son
capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido o como una base o como un ácido
y una base a la vez.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de

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cargas positivas que negativas) se denomina punto isoeléctrico. En este momento la
solubilidad en agua de un aminoácido es mínima.

CLASIFICACION

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral en:

• Polares o hidrófilos: Estos aminoácidos son relativamente solubles en el agua. Sus

grupos R contienen grupos funcionales polares, que pueden establecer enlaces de
hidrógeno con el agua.

La polaridad de la serina, la treonina y la tirosina se debe a sus grupos hidroxilos; la de

la aspargina y la glutamina, a sus grupos amídicos y de la cistina a la presencia del
grupo sulfhidrilo (-SH). La cistina y la tirosina poseen las funciones más polares de esta
clase de aminoácidos, sus grupos tilo e hidroxilo fenólico tienden a perder mucho más
fácilmente protones por ionización que los grupos R de otros aminoácidos de esta clase.

• No polares, apolares o hidrófobos: Existen 8 aminoácidos que contienen grupos R

no polares. Aquí se encuentran la alanina, la leucina, la isoleucina, la valina, la prolina,
la fenilalanina, el triptófano y la metionina. Estos aminoácidos son menos solubles en el
agua que los polares. El menos hidrófobo de esta clase es la alanina, la cual se halla
casi en la línea fronteriza entre los aminoácidos no polares y los polares.

• Con carga positiva (+): Los aminoácidos en los que los grupos R poseen carga
positiva neta a PH 7, poseen todos seis átomos de carbono. Aquí se encuentran la
lisina, la arginina y la histidina. Esta última tiene propiedades límite. A pH 6 más del 50
% poseen un grupo R cargado positivamente, pero a pH 7 menos del 10 % de las
moléculas poseen carga positiva.

• Con carga negativa (-): Los dos miembros de esta clase son los ácidos aspártico y
glutámico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo que se halla
completamente ionizado y por tanto cargado negativamente a pH 6 y 7.

Otra clasificación de los aminoácidos…

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 • Esenciales: Son aquellos que el cuerpo no los puede producir y tienen que ser
suministrados a través de alimentos como: leche; queso; huevos; algunas carnes;
Verduras; nueces y granos. Ej.: Cisteína, Lisina, Triptófano

• No esenciales: Son producidos por el cuerpo a partir de los aminoácidos esenciales o

la descomposición normal de las proteínas. Ej.: Alanina, Acido aspártico, Glicina.

PROTEINAS

Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos y cumplen un papel

fundamental en los seres vivos, y son las biomoléculas más versátiles y más diversas.

Realizan diferentes funciones:

• estructural (colágeno y queratina),

• reguladora (insulina y hormona del crecimiento),
• transportadora (hemoglobina),
• defensiva (anticuerpos),
• enzimática,
• contráctil (actina y miosina).

Estructura

Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas

condiciones por temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, esta variación de la
conformación se denomina desnaturalización, esta no afecta a los enlaces pepiticos, al volver
a las condiciones normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación
primitiva, lo que se denomina renaturalización.

Ejemplos de desnaturalización: la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de

la caseína, la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del
pelo.

Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de

organización:

• Estructura primaria.
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• Estructura secundaria.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria.

La estructura primaria de las proteínas viene determinada por el número de

aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La conformación espacial de
una proteína se analiza en términos de estructura secundaria (cuando ciertas fuerzas de
atracción causan que la molécula se pliegue) y estructura terciaria (si la molécula se
vuelve más compacta). La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel
superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.

Propiedades

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• Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén
presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.

• Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica

en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene
carga negativa y viceversa. bbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbb
• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su
estructura primaria. bbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbbb
• Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores
de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos
(aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

Clasificación

Según su forma:

• Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria

atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de
estas son queratina, colágeno y fibrina.

• Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica

apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y
grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.

• Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y

otra parte globular (en los extremos).

Según su composición química:

• Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la

insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).

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• Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras
sustancias no proteicas llamadas grupo prostético.