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BIOSÍNTESIS PROTEICA
ENZIMAS Y COENZIMAS
LAS VITAMINAS
Parece mentira que esta historia comience con un espárrago. Explicar desde la esparragina hasta
Fisher o la actual cristalografía. Presentar el tema como un viaje a través del tiempo donde iremos
descubriendo como se dilucidó todo el conocimiento sobre las proteínas.
Aminoácidos
- Estructuralmente moléculas orgánicas configuradas entorno a un átomo de carbono
saturado, que es asimétrico o quiral cuyos cuatro sustituyentes son:
- En un caso, el grupo amino aparece sustituído asimismo por la cadena lateral, formando
pues una amina secundaria; es el caso de la Prolina.
Se llama punto isoeléctrico (pI) al valor del pH para el cual la carga neta del aa
es cero, pues sus cargas eléctricas positivas y negativas se equilibran. Cada aa tiene
un pI distinto; esto es útil para separarlos en una disolución en la que se va cambiando
el pH, y donde se aplica una corriente eléctrica.
CLASIFICACIÓN DE LOS AA
Se clasifican en cinco grupos principales, que son: Commented [Cgg1]: Revisar en libros de bioquímica
porque en cada sitio está de una manera.
1. aa con cadenas laterales alifáticas o apolares: glicina (H), alanina (CH3), valina (3C),
leucina (4C), isoleucina (4C) y prolina (3C), siendo la de éste último una R cíclica. Todos
ellos hidrofóbicos (baja solubilidad). Destaca la glicina por su pequeño tamaño, y la prolina
porque la rigidez de su anillo dificulta el plegado proteico (no aparece en estructuras muy
tensionadas). La prolina en realidad es una amina secundaria.
2. aa débilmente polares sin carga con cadenas laterales que contienen hidróxilos (ser,
tre) o azufre (cisteína y metionina). Excepto la metionina, son generalmente más hidrófilos
que los anteriores. Destaca la cisteína por su capacidad de dimerizar mediante oxidación
formando puentes disulfuro para dar lugar a la cistina. Son clave en la mayoría de procesos
de reconocimiento celular.
5. aa polares ácidos con carga negativa y sus amidas (ácido aspártico y glutámico):
poseen un grupo carboxilo adicional y son hidrófilos. Sus amidas, sin embargo, poseen
cadenas laterales sin carga, aunque son claramente polares e hidrófilos.
Proteínas.
- Los aminoácidos se unen entre sí por enlaces tipo amida, denominados enlaces
peptídicos.
o Si se unen dos aminoácidos dipéptido, tres (tripéptido), etc.
o Si el número de aminoácidos es inferior a 10 se habla de oligopéptido,
o si es superior a 10 se denomina polipéptido (hormonas (oxitocina, vasopresina),
faloidina (veneno de algunas setas), el tripéptido glutatión (transportador de
hidrógeno en las reacciones metabólicas)…
o Sólo cuando un polipéptido está formado por más de 50 aminoácidos o su peso
molecular es mayor de 5.000, se habla de proteína.
- El tamaño de las proteínas varía entre unos pocos aa hasta alcanzar los 25.000 residuos que
posee la titina (3-4 millones de Da, >1m). Las proteínas se pliegan adquiriendo su
conformación nativa, lo que les dota de una función concreta. La pérdida de la estructura
tridimensional por desnaturalización de las proteínas, así como el plegamiento incorrecto
pueden llevar a la muerte de la célula (patología protéica).
- El enlace peptídico es un enlace tipo amida que consiste en la unión covalente entre el
grupo α-amino y α-caroboxilo de dos aa diferentes mediante condensación y pérdida de
una molécula de agua. El enlace que se forma posee un porcentaje significativo de doble
enlace por resonancia del grupo carbonilo, lo que le confiere rigidez planar y formación
de un dipolo en el plano. Además, el grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede
adquirir configuraciones trans (silla) y cis (barco), soliendo estar favorecida la forma trans,
evitando las interacciones de R voluminosas.
- La estructura tridimensional de una proteína posee cuatro niveles estructurales en
orden creciente de complejidad:
La Hoja β también fue descrita por Pauling y Corey. Consiste en una cadena
polipeptídica generalmente estirada formando una lámina en zigzag, donde todos los
residuos presentan una rotación de 180° respecto a los precedentes, quedando los
radicales por encima o debajo del plano. Dado que las cadenas aisladas no son
estables, se unen por enlaces de hidrógeno intercatenarios, ya sea de manera paralela
o antiparalela. (Ej: beta-queratinas)
Los giros y bucles son zonas no repetitivas que provocan cambios en la dirección de
la cadena polipeptídica, que posibilitan que la proteína tenga una estructura
compacta.
Otras estructuras secundarias menos habituales son la hélice 3-10, más estrecha
que la hélice alfa, y la hélice de colágeno, formada por tres cadenas levógiras de
tres residuos por vuelta que sufren un superenrrollamiento dextrógiro.
Las proteínas que adquieren funcionalidad en estructura 2aria se caracterizan por giros (de
α-hélices o hojas- β) repetitivos, se denominan proteínas fibrosas y son proteínas
estructurales, como por ejemplo las queratinas (láminas α) o fibroínas (láminas β).
- Las cadenas proteicas que se ensamblan pueden ser iguales u homotípicas, o bien diferentes
o heterotípicas. Las homotípicas destacan porque su estructura final exhibe simetría
(helicoidal, simetría C2, C3, C4, d2, cúbica o icosahédrica) como las proteínas de las cápsides
víricas.
- En general, se puede decir que existen dos tipos de estructuras tridimensionales proteicas:
o Especificidad.
*Si el pH es ácido, hay un exceso de H+ que son captados por el grupo COO-, por lo
que actúa como compuesto básico, y el aminoácido queda cargado positivamente. Si
el pH es básico, el grupo NH3+ libera un H+ al medio; por ello, el aa se comporta
como ácido y queda cargado negativamente.
Cuando el pH es igual al punto isoeléctrico (PI) observamos que el grupo carboxilo es
desprotonado formándose el anión carboxilo, en el caso inverso el grupo amino se
protona formándose el catión amonio, a esta configuración en disolución acuosa (que
es la forma más común de encontrarlos) se le conoce como zwitterión, donde se
encuentra en una forma dipolar (neutra con carga dipolar + y -, con una carga global
de 0).
A pH 1, todos los grupos aparecen protonados: carboxilo como -COOH y amino como -
NH3+. El aminoácido tiene una carga positiva neta.
A pH 7, el carboxilo se disocia (-COO-) y el amino sigue protonado (-NH 3+); el aminoácido
tendrá simultáneamente carga positiva y negativa (zwitterion).
A pH 13, el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el amino pierde el protón ( -NH2); el
aminoácido queda con una carga negativa.