I.

ESTRUCTURA QUÍMICA…………………………………3

II. MECANISMO DE FORMACIÓN LA INSULINA……….4

A. LA INSULINA ES UNA HORMONA ASOCIADA A LA ABUNDANCIA
DE ENERGÍA………………………………………………………………………..4
B. QUÍMICA Y SÍNTESIS DE INSULINA………………………………………………4
C. ACTIVACIÓN DE LOS RECEPTORES DE LAS CÉLULAS EFECTORAS POR LA
INSULINA Y EFECTOS CELULARES RESULTANTES………………………………5

III. MECANISMO DE SECRECIÓN DE LA INSULINA…….6

IV. MECANISMO DE ACCIÓN DE LA INSULINA………...7

V. ACCIONES METABÓLICAS DE LA INSULINA………..9

A. EFECTOS SOBRE EL TRASPORTE DE METABOLITOS……………………..........9
B. EFECTOS SOBRE EL METABOLISMO DE CABOHIDRATOS…………………..9
C. EFECTOS SOBRE EL METABOLISMO DE LÍPIDOS……………………………10
D. EFECTOS SOBRE EL METABOLISMO DE PROTEÍNAS………………………...10
E. EFECTOS SOBRE EL POTASIO………………………………………………….10

VI. BIBLIOGRAFÍA…………………………………………..11
 INSULINA UNPRG

La insulina es una hormona de naturaleza proteica. Se le obtiene altamente

purificada a partir de extractos de páncreas .Fue la primera proteína cuya
secuencia de aminoácido se determinó con exactitud.
La molécula está constituida por dos cadenas poli peptídicas y tiene una más
cercana a 6000Da .Una de la cadena designada A esta compuesta por 21
aminoácidos; la otra cadena B posee 30 aminoácidos .Ambos poli péptidos
está compuesto por puentes disulfuro extendidos desde las cisteínas 7 y 20
de la cadena A, a las cisteínas 7 y19 de la cadena B respectivamente .Entre
dos cisteínas de la cadena A ubicadas en las posiciones 6 y 11 se establece
un tercer puente disulfuro intracatenario. La presencia de estas uniones
disulfuro es indispensables para la actividad biológica de la hormona; su
ruptura con álcalis o agentes reductores determina la perdida de las
propiedades fisiologías dela insulina. Las terciarias y cuaternarias de la
insulina son importantes en la determinación de su actividad.
La estructura descrita corresponde a una unidad molecular de la hormona. En
el páncreas en frecuente encontrarla como polímero (dímero o hexámero) que
contienen zinc .El hexámero está compuesto por tres dímeros asociados a
dos iones zinc por enlaces de coordinación.
Existen diferencias en la estructura primaria de insulina en diferentes
especies; sin embargo todos ellas muestran la misma actividad cuando son
administrada a individuos de una especie distinta .Por ejemplo, las insulinas
bovina, ovina y equina difieren en la humanidad en tres aminoácidos. A pesar
delas diferencias estas hormonas son activas en el ser humana propiedad
que permite utilizarla en el tratamiento de pacientes en la producción de
insulina. Sin embargo, la administración prolongada puede desencadenar
producción de anticuerpos.
La insulina porcina difiere en la humanidad, el aminoácido C-terminal
(numero30) de la cadena B es alanina, mientras en la humana es treonina.
Mediante procedimientos enzimáticos es posible sustituir la alanina B30 por
treonina y obtiene insulina humana semisintetica a partir de la porcina. Tiene
aplicación en pacientes que han desarrollado anticuerpos por tratamientos
anteriores con hormona heterologa.
La síntesis de insulina humana a partir de sus aminoácidos constituyentes fue
en su momento una verdadera hazaña. En la actualidad se produce insulina
humana mediante la técnica del ADN recombinate.El producto utilizado en
clínica; resuelve el problema inmunológico planteado por la utilización de
insulinas heterologas.

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A. LA INSULINA ES UNA HORMONA ASOCIADA A LA ABUNDANCIA DE

ENERGÍA
Cuando el régimen de alimentación dispone de alimentos energéticos
suficientes, en particular de un exceso de alimentos energéticos en la dieta, y
sobre todo, de hidratos de carbono, aumenta la secreción de insulina. A su
vez, la insulina desempeña una función primordial en el almacenamiento de la
energía sobrante. Si se consume hidratos de carbono en exceso, estos se
depositarán principalmente como glucógeno en el hígado y en los músculos.
Al mismo tiempo, y también por efecto de la insulina, el exceso de hidratos de
carbono que no puede almacenarse como glucógeno se convierte en grasa y
se conserva en el tejido adiposo. En cuanto a las proteínas, la insulina ejerce
un efecto directo para que las células absorban más aminoácidos y los
transformen en proteínas. Por último, esta hormona inhibe la degradación de
las proteínas intracelulares.

B. QUÍMICA Y SÍNTESIS DE INSULINA

La insulina es una proteína pequeña. La insulina humana tiene un peso
molecular de 5 808 y se compone de dos cadenas de aminoácidos, unidas
entre sí por enlace disulfuro. Cuando se separan las dos cadenas,
desaparece la actividad funcional de la molécula de insulina.
La insulina se sintetiza en las células β con la maquinaria celular habitual para
la síntesis de proteínas.
Los ribosomas acoplados al retículo endoplásmico traducen el ARN de la
insulina y forman una preproinsulina. Esta preproinsulina inicial tiene un peso
molecular aproximado de 11 500, pero luego se desdobla en el retículo
endoplásmico para formar la proinsulina, con un peso molecular cercano a 9
000 y consistente en tres cadenas de péptidos, A, B y C. La mayor parte de la
proinsulina sigue escindiéndose en el aparato de Golgi para formar insulina,
compuesta por las cadenas A y B conectada a uniones disulfuro, la cadena C
y péptidos, denominados péptidos de conexión (péptidos C).
La insulina y el péptido C se empaquetan en los gránulos secretores y son
secretados en cantidades equimolares.
Aproximadamente el 5-10% del producto final secretado persiste en forma de
proinsulina.
La proinsulina y el péptido C carecen prácticamente de actividad insulínica.
Sin embargo, el péptido C se une a una estructura de membrana, muy
probablemente un receptor de membrana asociado a proteína G, y
desencadena la activación de al menos dos sistemas enzimáticos, la sodio-
potasio-adenosina trifosfatasa y el óxido nítrico sintasa endotelial.

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Aunque estas dos enzimas poseen múltiples funciones fisiológicas, la

importancia del péptido C en la regulación de estas enzimas sigue siendo
incierta.
Los niveles de péptidos C pueden determinarse por radioinmunoanálisis en
pacientes diabéticos tratados con insulina para determinar qué cantidad de su
insulina natural se sigue produciendo. Los pacientes con diabetes de tipo I
que son incapaces de producir insulina normalmente tendrán niveles muy
reducidos de péptido C.
La mayor parte de la insulina liberada hacia la sangre circula de forma no
ligada. Dado que su semivida plasmática es de unos 6 min y desaparecen de
la circulación en unos 10 a 15 min. Con excepción de la parte de insulina que
se une a los receptores de las células efectoras, el resto se degrada por
efecto de la enzima insulinasa, sobre todo en el hígado y, en menor medida,
en los riñones y en los músculos, y de forma muy ligera en casi todos los
demás tejidos.
Su desaparición inmediata del plasma tiene interés porque, a veces, es tan
importante desactivar con rapidez el efecto de la insulina como activar sus
funciones reguladoras.

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