NUTRICIÓN ANIMAL

Dra. Doris Chirinos Peinado

*
 PROTEINAS

OBJETIVOS DE LA CLASE:

1. Explicar el proceso de digestión y metabolismo de

proteínas y aminoácidos en monogástricos y de
nitrógeno en rumiantes.
2. Identificar y relacionar conceptos de proteína
sobrepasante y nitrógeno no proteico y su aplicación
*
 FUNCIÓN Y COMPONENTES DE LAS
PROTEÍNAS

Las proteínas son esenciales para la

formación y mantenimiento de los tejidos
corporales
Los aminoácidos son los elementos
estructurales de las proteínas
Las proteínas de plantas y animales están
formados por 20 aminoácidos esenciales

Mahan, L.K., Escott-Stump, S. Krause’s Food, Nutrition, & Diet Therapy, 9th edition. Philadelphia: W.B.
Saunders Company, 1996.
Rehner, G., Daniel, H.: Biochemie der Ernährung, Spektrum Akademischer Verlag Heidelberg, 1999
Nelson, D., Cox, M., Lehninger, A.: Biochemie, 3. Auflage, Springer Verlag Berlin, 2001
 COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS

l Las proteínas están formadas por 20

-aminoácidos en configuración L.
l Los aminoácidos están compuestos
por carbono, hidrógeno, oxígeno,
nitrógeno, y algunos por azufre.
l Los aminoácidos se diferencian por
sus cadenas laterales.
*

R C COOH

NH2

R = cadenas laterales de diferente composición

 Estructura de las Proteínas
Secuencia primaria estructurada por ordena-
miento lineal de 20 aminoácidos
O
-
C O
+
H3N C H
R

O O O
HN CH C HN CH C HN CH C
R1 R2 R3
Uniones de los aminoácidos en
péptidos y proteínas
Oligopeptidos: de
O H 2 a de 10 AA’.
Polipeptidos: de
H
CR2 10 a 100 AA’.
C
Más de 100 AA’:
R1C N Proteínas
COO-
+NH H Pueden contener S,
3
P, Fe, Mg, Cu,
Enlace peptídico
entre otros
 SINTESIS DE POLIPEPTIDOS

Las proteínas, por su tamaño, no pueden atravesar la

membrana plasmática de la célula, por eso es que existe en
su interior un mecanismo que las construye (síntesis) según
las necesidades que tenga en ese momento la célula.

La síntesis de proteínas consta en realidad de dos etapas: la

primera etapa (transcripción) ocurre dentro del núcleo de las
células eucariotas, aquí la secuencia de nucleótidos que
denominamos gen (segmento de ADN que determina una
proteína) se transcribe en una molécula de ARN.
Posteriormente, en la segunda etapa (traducción - síntesis de
proteína propiamente dicha) el ARN pasa del núcleo al
citoplasma donde es traducida por los ribosomas que arman
una proteína.
Esquema de la síntesis de proteínas
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
I. POR SU FORMA
Proteínas fibrosas:
Colagenos (tejido conjuntivo y cartilaginoso);
Queratinas (pelos, uñas, plumas, cuernos);
Elastinas (tendones y vasos sanguineos).

Proteínas globulares
Prolaminas (maíz, trigo cebada);
Gluteninas ( trigo, arroz);
Albuminas:
Seroalbúmina (sangre),
Ovoalbúmina (huevo),
Lactoalbúmina(leche);
Enzimas
Oxidoreductasas,
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
II. POR SU SOLUBILIDAD
Albuminas (solubles en agua).
Globulinas (solubles en soluciones salinas diluidas).

III. POR SU COMPOSICION

Simples u Homoproteinas: sólo aa.

Compuestas o Heteroproteinas:
Glucoproteinas (Ribonucleasa,Mucoproteina,Anticuerpos).
Lipoproteinas (de alta,baja y muy baja densidad).
Nucleoproteinas (Nucleosomas ,Ribosomas);
Cromoproteína (Hemoglobina,Mioglobina,Citocromos).

IV. POR SU DENSIDAD

Lipoproteínas (VLDL, LDL, HDL).

V. POR SU CARGA
A pH. fisiológico (ácidas y básicas).
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Estructura secundaria

Se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí
misma la estructura
primaria. Se debe a la
formación de enlaces de
hidrógeno entre el
-C=O de un AA’ y el -
NH- del cuarto
aminoácido que le sigue.
La presentan las
proteínas globulares
por la existencia de
enlaces entre los
radicales R.

Hay varios tipos de

enlaces:

Puentes disulfuro

Puentes de
hidrógeno

Enlace iónicos

Interacciones
hidrófobas.
* Estructura dada
por la unión
(mediante enlaces
débiles no
covalentes) de
varias cadenas
polipeptídicas con
estructura
terciaria.
* Generalmente
forman un
complejo
proteico.
* Cada una de estas
cadenas
polipeptídicas
recibe el nombre
de protómero.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS

Física: Química:
– Calentamiento – Ácidos
– Enfriamiento – Bases
– Tratamiento mecánico – Metales
– Presión hidrostática – Disolventes
– Radiación orgánicos
EFECTOS DE LA DESNATURALIZACIÓN
DE PROTEÍNAS

Cambios en la solubilidad por exposición de las

unidades peptídicas hidrofílicas o hidrofóbicas
Cambios en la capacidad de absorción de agua
Pérdida de actividad biológica
Mayor riesgo de ataque químico por exposición de
otros enlaces peptídicos
Cambios en la viscosidad de las soluciones
Disminución de la capacidad de cristalización
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
 *
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
*Ciertas glucoproteínas forman parte de las
membranas celulares y actúan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.
*Las histonas, forman parte de los cromosomas que
regulan la expresión de los genes.
*Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a
órganos y tejidos:
*El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
*La elastina del tejido conjuntivo elástico.
*La queratina de la epidermis
Las proteínas con función enzimática son las más
numerosas y especializadas. Actúan como
biocatalizadores de las reacciones químicas del
metabolismo celular.

Función Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica,
como la insulina y el glucagon (que regulan los
niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipófisis como la del
crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula
la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina
(que regula el metabolismo del calcio).
*La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los
vertebrados.
*La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los
invertebrados.
*La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
*Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
*Los citocromos transportan electrones.
*
*Algunas proteínas regulan la expresión de
ciertos genes y otras regulan la división celular
(como la ciclina).
*Función HOMEOSTATICA
*Algunas mantienen el equilibrio osmótico y
actúan junto con otros sistemas amortiguadores
para mantener constante el pH del medio
interno.
 *
*Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos
frente a posibles antígenos.
*La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la
formación de coágulos sanguíneos para evitar
hemorragias.
*Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a
las mucosas.
*Algunas toxinas bacterianas, como la del
botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas
fabricadas con funciones defensivas.
*
*La actina y la miosina constituyen las
miofibrillas responsables de la
contracción muscular.
*La dineina está relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos.
Función de Reserva
*La ovoalbúmina de la clara de huevo, la
gliadina del grano de trigo y la hordeina
de la cebada, constituyen la reserva de
aminoácidos para el desarrollo del
embrión.
 Digestión Proteínas

Fuente de proteínas para digestión y absorción:

- 70-100 g/día de dieta
- 20-30 g/día de secreción endógena
- 20-30 g/día de descamación intestinal

La proteína dietaria es la única fuente de aminoácidos

esenciales y necesaria para la mantención del
balance nitrogenado

La digestión es muy eficiente y ocurre predominantemente a

nivel de intestino delgado

Enorme variedad de posibles combinaciones aminoací-

dicas exige múltiples sistemas de hidrólisis
enzimática y transporte aminoacídico intestinales
 Digestión y Absorción de Proteínas
Esquema General
Proteínas
Proteasas y peptidasas
LUMEN gástricas y pancreáticas
INTESTINAL Oligopéptidos
Aminoácidos Péptidos

Peptidasas
de membrana

ENTEROCITO Aminoácidos Péptidos

Peptidasas
citosólicas

SANGRE
PORTAL Aminoácidos (90%) Péptidos (10%)
 Digestión de Proteínas
Fases
Fase luminal
Proteasas y peptidasas solubles
Ocurre en estómago e intestino

Fase Parietal
Peptidasas asociadas a membrana plasmá-
tica y de localización intracelular
Ocurre sólo en intestino
 Activación de Proteasas Pancreáticas
Son secretadas en forma inactiva y se activan por
cascada proteolítica iniciada por enteroquinasa

Tripsinógeno
Enteroquinasa
Tripsina
ENDOPEPTIDASAS
Tripsinógeno Tripsina
Quimotripsinógeno Quimotripsina
Proelastasa Elastasa

ECTOPEPTIDASAS
Procarboxipeptidasa A Carboxipeptidasa A
Procarboxipeptidasa B Carboxipeptidasa B
 Digestión Intraluminal de Proteínas
por Acción de Proteasas Pancreáticas
NH2 Arg COOH
NH2
Carboxi- AA Básicos
NH2 Tripsina Arg
Peptidasa B
NH2
COOH
Arg COOH
NH2 Oligopéptidos
Quimotripsina NH2
Phe
Phe
Carboxi-
COOH Peptidasa A COOH
Leu
NH2 NH2 Phe COOH
Elastasa
NH2 Leu COOH

COOH Leu AA Neutros

COOH
 Fase Parietal de la
Digestión Intestinal de Proteínas
Proteasas asociadas a membrana celular
• Más de 20 peptidasas diferentes:
endopeptidasas, aminopeptidasas,
carboxipeptidasas, dipeptidasas (pro-
lina-dipeptidasa)
• Digieren oligopéptidos luminales a amino-
ácidos libres, dipéptidos y tripéptidos
• Actividad regulada por sustrato y producto

Proteasas intracelulares
Amino di- y tripeptidasa, prolina-dipeptidasa
 Transporte Intestinal de Aminoácidos
Ocurre por varios mecanismos:
% Relativo para
Alanina
T. activo Na+ dependiente 75%
T. facilitado Na+ independ. 20%
Difusión pasiva < 5%
LUMEN Aminoácidos
INTESTINAL Aminoácidos Na+

Na+
Aminoácidos Aminoácidos
ENTEROCITO

K+

SANGRE K+
PORTAL Aminoácidos Na+ Aminoácidos
Importancia de la Absorción de Aminoácidos y
Péptidos en el Metabolismo Energético y
Proteico del Intestino

Los aminoácidos absorbidos, en particular

glutamina, aspartato y glutamato, son la
principal fuente energética del intestino.

Aproximadamente 10% de los aminoácidos absor-

bidos se utilizan para síntesis proteica endó-
gena en el enterocito.
Sindromes Clínicos Hereditarios Asociados
a Malabsorción Proteica Intestinal

Defectos Específicos de Digestión/Absorción Proteica

• Deficiencia de enteroquinasa o tripsinógeno
• Deficiencia de prolina dipeptidasa
• Sindrome de Hartnup: defecto en transporte
de aminoácidos neutros
• Cistinuria: defecto en transporte de amino-
ácidos básicos y cisteína
• Intolerancia proteica lisinúrica

Defectos Generales de Absorción Intestinal

• Fibrosis quística: insuficiencia pancreática
• Otros
*
DETERMINAR EL REQUERIMIENTO DE
AMINOÁCIDOS EN:
1. AVES
2. CERDOS
3. VACAS LECHERAS
4. VACUNOS DE ENGORDE

Manual de formulación de raciones balanceadas

para animales
*REQUERIMIENTOS DE
AMINOÁCIDOS
*AMINOÁCIDOS INDISPENSABLES
(Esenciales)
Son aminoácidos que deben ser
incorporados por medio de la dieta,
específicamente de alimentos que
contengan proteínas, ya que nuestro
organismo es incapaz de sintetizarlos.
Son, por tanto, estructuras necesarias
para la configuración de nuestra
organización estructural y funcional sin que
tengamos mecanismos para su síntesis, de
ahí su denominación de esencial, puesto
que el aporte tiene que ser externo.
* AMINOÁCIDOS CONDICIONALMENTE
INDISPENSABLES
Son aminoácidos que deben ser incorporados en la
dieta, cuando la síntesis endógena no puede cubrir las
necesidades metabólicas.
Son esenciales bajo ciertas condiciones.
* AMINOÁCIDOS DISPENSABLES (No
esenciales)
Son los aminoácidos que nuestro organismo
sintetiza a partir diferentes productos del
metabolismo intermediario, fundamentalmente,
lipídico y glucídico.
Indispensables Dispensables Condicionalmente Precursores de los condic.
indispensable (a) indispensables
Histidina Alanina Arginina Glutamina/Glutamato,aspartato
Isoleucina Acoçido aspártico Cisteína Metionina, Serina
Leucina Asparragina Glutamina Acido glutámico/ aminiaco
Lisina Acido glutámico Glycina Serina, Colina
Metionina Serina Prolina Glutamato
Fenilalanina Tirosina Fenilalanina
Treonina
Triptófano
Valina

a) Cuando la síntesis endógena co cubre las necesidades, deben estar presentes en la dieta
Fuente: Laidlaw and Kopple (1997)

Histidina: necesario solo para niños

 *Disponibilidad de
aminoácidos
*Los aminoácidos cristalinos puros son digeridos y
absorbidos inmediatamente.
*La digestibilidad de la lisina en harina de soja y maíz,
son aproximadamente 90% y 80% digestible,
respectivamente.
*Procesar, sobrecalentar o calentar menos de lo
necesario los ingredientes también puede afectar
significativamente la disponibilidad de aminoácidos.
*El sobrecalentamiento, en especial en la soja y
derivados animales, une la lisina a las fracciones de
carbohidratos y, por lo tanto, hace que no esté
disponible para su absorción. Los aminoácidos no
digeridos y absorbidos son excretados al medio
ambiente.
l Porcentaje de digestión y absorción
l Proteína animal: 90 %
l Proteína vegetal: 60 – 70 %
l Digestibilidad de las proteínas limitada debido a :
– Efectos de la conformación estructural de las proteínas
– Interacciones con iones metálicos, lípidos, ácidos
nucleicos, celulosa
– Factores antinutricionales
– Tamaño y superficie de la partícula de la proteína
– Tratamiento térmico
– Diferencias biológicas entre individuos
* ISOLEUCINA, LA LEUCINA Y LA VALINA
Aminoácidos ramificados
* Acción: curación de heridas y traumatismos. Apoya la formación
del tejido muscular.

Principales funciones y acciones

-Participan, juntos, en la producción de energía muscular.
-Mejoran los trastornos neuromusculares.
-Previenen la atrofia muscular posterior a una fractura ósea
cuando hay inmovilización.
-Tienen la capacidad de prevenir el daño hepático.
-Participan en el mantenimiento de una adecuada salud mental.
-Permiten mantener en equilibrio los niveles de azúcar en
sangre.
-Participan en el balance del nitrógeno.

Su deficiencia produce pérdida de masa muscular, vigor y

resistencia así como trastornos en el metabolismo del músculo y
ralentización en la curación de heridas y traumatismos .
* METIONINA
Contiene azufre.
* Al igual que la Cisteína y Cistina- actúa como potente agente
detoxificador pudiendo disminuir los niveles de metales pesados
en el organismo de forma considerable.

Principales funciones y acciones

- Síntesis de: Cistina, la Cisteína y la Taurina; además de en la
Fosdatidil Colina, la Carnitina.
- Evita la acumulación de colesterol.
- Permite disminuir los niveles tóxicos de cobre en el hígado.
- Colabora en el mantenimiento de la piel y uñas.
- Participa en la actividad del bazo, páncreas y sistema linfático.
- Mejora la función del selenio.
- Ejerce protección frente a los radicales libres y las radiaciones

Su deficiencia incrementa el riesgo las infecciones, caída del

cabello, uñas débiles, acumulación de metales pesados,
acumulación de radicales libres, colesterol alto, la anemia,
esquizofrenia histadélica, fiebre reumática infantil, etc.
* LA FENILALANINA
Elemento principal de los neurotranmisores que promueven el
estado de alerta y el alivio del dolor; como la dopamina y la
norepirefrina, muy útiles en le tratamiento de la depresión.
* Precursor de Feniletilamina, sustancia ligeramente estimulante y
relacionada con el sentimiento de estar enamorado.

Principales funciones y acciones

- Es un estimulante cerebral.
- Eficacia para aliviar el dolor.
- Se utiliza para lograr un especial estado de alerta cerebral.
- Incrementa los niveles de endorfinas.
- Ayuda a regular el ritmo cardíaco.
- Permite reducir la sensación de apetito.
- Se utiliza para resolver problemas de pigmentación en la piel
como el vitíligo.
- Reduce la gravedad en los síntomas de algunas enfermedades
neurológicas.
Su deficiencia produce alteraciones de carácter neuronal,
estrés, tendencia a la depresión, falta de energía, vitíligo, etc.
* EL TRIPTÓFANO
Papel vital en la estructura y función de las proteínas y en la
producción de neurotransmisores.
* Influye en la química cerebral. En su forma de 5-hidroxi-
triptófano lo encontramos como aminoácido natural siendo el
precursor inmediato de un neurotransmisor importante: la
serotonina.

Principales funciones y acciones

* - Es materia prima para la síntesis de niacina.
- Se utiliza con éxito en los casos de depresión, estrés,
ansiedad, insomnio y conducta compulsiva.
- Equilibra el consumo de hidratos de carbono.
- Preserva el equilibrio emocional.
- Previene algunas enfermedades cardíacas.

Su deficiencia produce tendencia a la depresión y las

alteraciones de la conducta.
* LA TREONINA
Junto con la Metionina y el Ácido aspártico, interviene en las
labores de desintoxicación del hígado.
* Junto con la Lisina, es deficiente en la mayoría de los cereales
por lo que los vegetarianos que no siguen una dieta equilibrada
pueden tener deficiencia de este nutriente.

Principales funciones y acciones

- Actúa como factor lipotrópico evitando el hígado graso.
- Facilita la absorción de otros nutrientes.
- Participa en la formación de colágeno y elastina.
- Ayuda a transportar el fosfato en las fosfoproteínas.
- Es utilizado como agente protector en las infecciones
intestinales.
- Ayuda en el funcionamiento hepático.

Su deficiencia produce dificultad en la absorción de otros

nutrientes así como trastornos intestinales y hepáticos.
* LA LISINA
Las personas vegetarianas carecen a menudo de lisina,ya que
su disponibilidad es muy baja en el trigo, el arroz, la avena, el
mijo y el sésamo. Y es muy importante en el desarrollo infantil.

Principales funciones y acciones

- Se utiliza con éxito en el herpes labial.
- Mejora la función inmunitaria colaborando en la formación de
anticuerpos.
-Mejora la función gástrica.
-Minimiza el daño que la glucemia alta causa en los ojos.
-Colabora en la reparación celular.
-Participa en el metabolismo de los ácidos grasos.
-Participa en la síntesis del colágeno.
-Ayuda al transporte y la absorción del calcio asegurando su
distribución.
-Junto a la vitamina C, parece retardar o impedir las metástasis
cancerosas.
 *AMINOÁCIDO
LIMITANTE
*Es aquel aminoácido indispensable, que no
está presente en las proporciones requeridas,
restringiendo la absorción o síntesis del resto
de aminoácidos disponibles y limita la síntesis
proteica: crecimiento, inmunidad, etc.
*En dietas pobres en productos de origen
animal, el aminoácido limitante es la
metionina. El pescado es rico en metionina
*En dietas ricas en arroz y maíz el aminoácido
limitante es la Lisina.
Respuesta limitada
* CALIDAD PROTEICA
Métodos para evaluar la
calidad de las proteínas en
los alimentos
 Calidad y Digestibilidad de las Proteínas

Valor biológico está determinado por eficiencia

de utilización en crecimiento y se correla-
ciona con el % de aminoácidos esenciales

Digestibilidad proteica depende de:

- fuente proteica: animal >> vegetal
- contenido de prolina : >% de prolina (glúten,
caseína) disminuye digestibilidad
- fosfoproteínas (caseína) son más resistentes a
proteasas pancréaticas
- manejo pre-ingesta: cocción facilita la digestibilidad.
 * PROTEÍNAS COMPLETAS E INCOMPLETAS

*Proteínas completas (equilibradas) –

proteínas alimentarias que contienen
los 9 aminoácidos esenciales en
concentración suficiente para cubrir las
necesidades de los seres humanos

*Proteínas incompletas (no equilibradas)

– proteínas alimentarias deficientes en
1 aminoácido o más de los 9
aminoácidos esenciales
Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition.
St. Louis (MO): Mosby, 1995.
 * PROTEÍNAS COMPLEMENTARIAS1

*Los requerimientos diarios mínimos de proteínas y

aminoácidos esenciales se pueden cubrir:
* Consumiendo cantidades suficientes de proteína(s)
completa(s)
* Consumiendo una cantidad suficiente y variada de
proteínas incompletas
* Combinando proteínas completas con proteínas
incompletas2

*Las proteínas complementarias pueden ser

consumidas a lo largo del día3
1 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998
2 Williams, S.R. Basic Nutrition and Diet Therapy, 10th edition. St. Louis (MO): Mosby, 1995.
3 Young, V.R., Pellett, P.L. Am J Clin Nutr 1994; 59 (Suppl): 1203S-1212S.
*
 * EVALUACIÓN DE LA CALIDAD DE LAS
PROTEÍNAS
*Contenido en aminoácidos de la proteína
alimentaria

*Digestibilidad
*Requerimientos de aminoácidos:
*Basados en un patrón estándar de requerimientos
de aminoácidos para un grupo de edad
determinado
*Requerimientos para preescolares de 2- 5 años
usados como estándar para toda la población a
partir de 1 año de edad.
 * VALOR QUÍMICO DE UNA PROTEÍNA

*El valor químico o "puntuación química" de una proteina

es el cociente entre los miligramos del aminoácido
limitante existentes por gramo de la proteína en
cuestión y los miligramos del mismo aminoácido por
gramo de una proteína de referencia.
*El aminoácido limitante es aquel en el que el déficit es
mayor comparado con la proteína de referencia, es
decir, aquel que, una vez realizado el cálculo, da un
valor químico mas bajo.
*La "proteina de referencia" es una proteína teórica
definida por la FAO con la composición adecuada para
satisfacer correctamente las necesidades proteicas.
 * VALOR QUÍMICO DE UNA PROTEÍNA

*Se han fijado distintas proteinas de referencia

dependiendo de la edad, ya que las necesidades de
aminoácidos esenciales son distintas.
*Las proteínas de los cereales son en general
severamente deficientes en lisina, mientras que las de
las leguminosas lo son en aminoácidos azufrados
(metionina y cisteina).
*Las proteinas animales tienen en general
composiciones mas próximas a la considerada ideal.
 * VALOR QUÍMICO DE UNA PROTEÍNA

*El valor químico de una proteína no tiene en cuenta

otros factores, como la digestibilidad de la proteína o el
hecho de que algunos aminoácidos pueden estar en
formas químicas no utilizables.
*Sin embargo, es el único método fácilmente medible.
*Los otros parámetros utilizados para evaluar la calidad
de una proteína (coeficiente de digestibilidad, valor
biológico o utilización neta de proteína) se obtienen a
partir de experimentos dietéticos con animales o con
voluntarios humanos.
 * MÉTODOS DE EVALUACIÓN DE LA
CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS

*Ejemplos de metodologías biológicas

tradicionales incluyen:
*Valor biológico (BV)
*Utilización de las proteínas neta (NPU)
*Coeficiente de eficacia biológica (PER )
*La nueva metodología es:
*Puntuación de los aminoácidos de las
proteínas corregida según su digestibilidad
(PDCAAS)
 * Valor biológico de las proteínas

*El valor biológico de las proteínas o UPN (unidad

proteica neta), es establecido por la similitud en
cantidad y variedad de los aminoácidos que
necesitamos con los procedentes del alimento.
*La clara de huevo posee una UPN del 94 por ciento;
es decir que casi todas las proteínas del huevo serán
asimiladas por nuestro cuerpo.
*La carne posee una UPN del 67 por ciento contra una
UPN del 61 por ciento que posee la harina de soja y
el 75 por ciento que posee el amaranto.
 Valor biológico de las proteínas
*El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está
presente en las proteínas de origen animal.
*En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno
que no está presente en cantidades suficientes.
*El valor o calidad biológica de una proteína esta
dado por su capacidad de aportar todos los
aminoácidos necesarios para los seres humanos.
*La calidad biológica de una proteína será mayor
cuanto más similar sea su composición a la de las
proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche
materna es el patrón con el que se compara el valor
biológico de las demás proteínas de la dieta.
 * COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA – PER

*Método tradicional de evaluación de la

calidad de las proteínas en Estados
Unidos, PER1
*Método estándar para la evaluación de la
calidad de las proteínas alimentarias en la
industria alimentaria

1 Young, V.R., Pellett, P.L. J Nutr 1991; 121: 145-150.

 * COEFICIENTE DE EFICACIA BIOLÓGICA – PER

*Medida de la capacidad de una proteína

para mantener el crecimiento de una
rata joven en crecimiento, no en seres
humanos
* Las ratas en crecimiento necesitan más
aminoácidos que contengan azufre, como la
metionina
* Los aminoácidos con azufre se consideran
aminoácidos limitantes en la proteína de soja

*El usar las necesidades de aminoácidos

de las ratas nos lleva a:
* Sobreestimar la calidad de las proteínas de una
proteína animal
* Infravalorar la calidad de las proteínas de una
proteína vegetal
 * CÁLCULO DE LA DIGESTIBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS - PUNTUACIÓN DE
AMINOÁCIDOS CORREGIDA DE LA PROTEÍNA DE SOJA AISLADA

Proteína de Digestibilidad* Patrón de

Aminoácidos soja aislada* (AA X 97%) referencia
indispensables (mg/g proteína) (mg/g proteína) (mg/g proteína) PDCAAS
Histidina 26 25.2 19 1.3
Isoleucina 49 47.5 28 1.7
Leucina 82 79.5 66 1.2
Lisina 63 61.1 58 1.1
Metionina
y Cisteina† 26 25.2 25 1.0
Fenilalanina
y Tirosina‡ 90 87.3 63 1.4
Treonina 38 36.9 34 1.1
Triftófano 13 12.6 11 1.1
Valina 50 48.5 35 1.4
PDCAAS = 1.0
AA = aminoácidos; PDCAAS = digestibilidad proteica-puntuación aminoácidos corregidos.
* Calculado en SUPRO® Brand Isolated Soy Protein, Protein Technologies International.
† Metionina es un precursor de Cisteina.
‡ Fenilalanina es un precursor de Tirosina.
*
Carne de
vacuno
Caso: Argentina
Consumo aparente de carnes en Chile entre 1986 y 1997.
Fuente: Espinoza F. Valiente G. Valiente S. SISVAN de
alimentos Indices. INTA. Universidad de Chile. 1999
Patrones de consumo en carnes: han variado en las últimas décadas, orientándose hacia el
consumo de carnes blancas, en detrimento de las rojas.
La carne de pollo es la que reporta los mayores volúmenes de consumo con 22.40 kilos por
persona al año, le sigue la carne de vacuno (5.36 Kg/per cápita/año) y muy marginalmente las
carnes de alpaca (0.32 Kg/per cápita/año) y el caprino (0.25 Kg/per cápita/año).
Consumo anual de pescado 13,4 kilos; cifra más baja respecto de los
20 kilos que recomienda la Organización Mundial de la Salud (OMS).
 Fuente: MINAG, OIA 1999. LEP: Leche entera en polvo LPD: Leche dscremada en polvo

Según la tabla de requerimientos nutricionales publicados por el

Instituto Nacional de Nutrición, el consumo anual de leche debe ser de
120 kilos como mínimo, mientras que el consumo per cápita nacional
promedio para el año 1999 es de 54.6 kilos. Cubriendo apenas el 45.5%
del requerimiento total.
Liberación de energía después de un desayuno basado en
hidratos de carbono y de un desayuno equilibrado