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DEGRADACIÓN
DE L A S
PROTEÍNAS
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Remoción de nitrógeno de los aminoácidos
• La remoción del alfa amino grupo es la
primera etapa en el catabolismo de los
aminoácidos.
• Las reacciones características son:
– Transaminación y
– Desaminación oxidativa
• Estas reacciones generan aspartato y
amonio que son las fuentes últimas del
nitrógeno de la urea.
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Disposición del amonio
• Aunque el amonio está involucrado en la formación de
urea por el hígado, su nivel mientras se dirige de los
tejidos hacia el hígado para su transformación en urea
debe mantenerse bajo, por ser tóxico.
• Los tejidos producen amonio:
– De los aminoácidos: mediante la amino transferasa
y glutamato deshidrogenasa.
– De la glutamina: Los riñones forman amonio de la
glutamina por acción de la glutaminasa. Este
amonio se excreta como amoniaco.
– De la acción bacteriana en el intestino.
– De las aminas de la dieta, o de las purinas y
pirimidinas.
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Destino del N2 de los alfa aminoácidos
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Reacciones e intermediarios de la biosíntesis de la úea. Los grupos que contribuyen a la
formación de la úrea están sombreados. Las reacciones (1) y (2) ocurren en la matriz de la
mitocondria hepática y las reacciones (3), (4) y (5) ocurren el citosol de los hepatocitos. El
CO2 (como bicarbonato), ión amonio, ornitina y citrulina entran a la matriz de la mitocondria
via portadores específicos (ver puntos teñidos) en la membrana interna de la mitocondria.
(Harper) 10
El ciclo de la urea consta
de cinco reacciones que sintetizan el
compuesto orgánico urea a partir de
dos compuestos inorgánicos: CO2 y NH4+.
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ENZIMAS
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CONCEPTO DE ENZIMA
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IMPORTANCIA DE LAS ENZIMAS
E + S + Cof1 ⇔ ES ⇒ E + P + Cof 2
• Donde la enzima se une al sustrato para generar un producto.
Algunas veces con el auxilio de un cofactor que se modifica durante la
reacción.
• La actividad enzimática se mide por la reacción catalítica bajo la
forma de desaparición del sustrato por unidad de tiempo.
• También por formación de producto o modificación del cofactor.
• Unidades: katal = moles de sustrato/segundo.
Unid. Internacionales: umol/minuto.
1 U= 16,7 nkat.
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PARTES DEL SISTEMA ENZIMÁTICO
• APOENZIMA: son sustancia de PM elevado, no dializable,
termolábil y de estructura proteica.
• COENZIMA: dializable, PM pequeño, termo estable, general-
mente de naturaleza no proteica; está adherida ligeramente a
la apoenzima. Reciben parte de los productos de la reacción o
permiten que estos se separen del sistema.
• HOLOENZIMA: apoenzima-coenzima.
• GRUPO PROSTÉTICO: se refiere a algunas coenzimas que
están ligadas intimamente a la apoenzima.
• Las coenzimas y los grupos prostéticos participan en la reacción
sirviendo de receptores de algunos productos de la misma.
• SUSTRATO: compuesto químico cuya transformación va a ser
condicionada por la enzima.
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ACTIVADORES DE REACCIONES QUÍMICAS
• Para que actúe una enzima muy a menudo es preciso que el
sustrato quede “activado” por medio de la participación de
otras sustancias como ser:
1. Partículas iónicas: K+, Ca++, Mg++, Cl-, etc.
2. Metales: Fe, Zn, Co, etc, es posible intervengan
directamente, en el transporte de sustancias o de electrones
de una molécula a otra.
3. Aceptor de protones (H+): al quitar los protones a una
sustancia en las reacciones de óxido-reducción se necesita
una sustancia que los reciba como aceptor de H+, sin el cual
el sistema no funciona.
En este caso, la sustancia faltante es necesaria, no para
activar el sustrato, sinó para que el sustrato activado pueda
ser atacado y fragmentado.
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PRECURSORES ENZIMÁTICOS
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PRECURSORES ENZIMÁTICOS
• MEDIOS DE CONVERSIÓN:
a) Por la acción de sustancias enzimáticas.
b) Concentración adecuada de protones: el pH
c) Otras condiciones físico químicas.
d) Autocatálisis: la enzima formada a partir de la proenzima actúa
sobre su proenzima para producir más enzima.
Ejemplo: el tripsinógeno pancreático (inactivo), llega a la luz
del duodeno es atacado por una enzima que lo hidroliza y a
consecuencia de la cual pierde polipétidos y baja de peso
molecular y se convierte en tripsina (enzima que desdobla las
proteínas hidrolizándolas).
e) Activación desinhibición: quitar del medio sustancias químicas
o venenos, que pueden inhibir la acción enzimática.
Ejemplo: agentes reductores que quitan huellas de metales
pesados que inhiben enzimas de tipo respiratorio.
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LAS COENZIMAS Y SUS VITAMINAS PRECURSORAS
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COENZIMAS QUE CATALIZAN REACCIONES OXIDO REDUCTORAS
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COENZIMAS QUE CATALIZAN REACCIONES OXIDO
REDUCTORAS
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Especificidad y sitio activo
• Las reacciones se inician cuando
el sustrato se une al sitio activo
de la enzima.
• El sitio activo es una porción
sustrato
espacial de la enzima creada por enzima
la coincidencia de varias cadenas
laterales de amino-ácidos
específicos. Estos pueden no
estar en secuencia, pero los
dobleces de la proteína
enzimática los aproximan.
• Existen: residuos de captura y
residuos de catálisis.
productos
enzima
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Tipos de
especificidad enzimática
Modelo de molde
rígido
• En este modelo el sitio Modelo de molde inducido
activo tiene una estruc- • Aquí el sitio activo es más
tura rígida, se le llama flexible, se le llama de
mano y guante.
de llave y cerradura. • Cuando el sustrato se
• Es complementaria del acerca a la enzima se
sustrato. producen cambios
conformacionales que
• Explica la especificidad llevan a una exacta u-nión
de sustrato aún a nivel entre ambos.
de isómeros (estructu- • Modelo que explica
ras casi idénticas). mejor la especificidad de
sustrato.
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Enzimas y energía de activación
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INHIBIDORES IRREVERSIBLES
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Mecanismo y control de la
actividad enzimática
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Mecanismo y control de la actividad enzimática
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Regulación de la actividad enzimática
• Para que la vida se sostenga en condiciones de equilibrio es
necesario que el metabolismo se ajuste con precisión a las
necesidades de los tejidos.
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Papel Clínico de las Enzimas
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Elevación enzimática en el plasma
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(CPK)
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Enzimas de uso
diagnóstico
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N U T R I C IÓ N
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DIVISIÓN DEL ORGANISMO
SEGÚN NIVELES
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• ESTADO • EVALUACIÓN
NUTRICIONAL NUTRICIONAL
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LA EVALUACIÓN NUTRICIONAL
MÉTODOS
1. CLÍNICO
2. ANTROPOMÉTRICO
3. BIOQUÍMICO:
1. Relación excreción creatinina en 24hs/talla
2. Albúmina sérica
3. Transferrina
4. Pre albúmina
5. Proteína fijadora de retinol
4. ELÉCTRICAS:
1. Impedancia eléctrica
2. Conductividad eléctrica total (TOBEC)
5. DENSIDOMETRÍA.
6. Absorciometría de rayos X de doble energía (DEXA)
7. TÉCNICAS DE DILUCIÓN
8. RESONANCIA MAGNÉTICA NUCLEAR
9. ACTIVACIÓN DE NEUTRONES
10. ABSORCIÓN DE INFRAROJOS
3. INMUNOLÓGICO:
1. Hipersensibilidad celular retardada
2. Recuento de linfocitos
5. FUNCIONAL (hormonal)
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LA EVALUACIÓN ANTROPOMÉTRICA ESTUDIA LA FORMA
Y COMPOSIÓN CORPORAL
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Antropometría.
Determinaciones
antropométricas:
una
tecnología
científica.
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Antropometría.
ESTADIOMETRO
ESTADIOMETRO
Precisión
1 mm
Precisión 1 mm
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Antropometría.
BALANZA
Precisión 100 g
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PESANDO EN BALANZA DE PLATAFORMA
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DETERMINACIÓN DE LA COMPLEXIÓN
talla(cm)
r=
circunferencia de muñeca(cm)
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PESO CORPORAL
• Peso habitual: es una variable más útil que el peso corporal ideal para
quienes están enfermos. La comparación del peso actual con el peso corporal
habitual (por lo menos últimos 6 meses) siempre permite valorar cambios en
el peso. La desventaja reside en que depende de la memoria del paciente
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TABLAS DE PESO
IDEAL PARA
MUJERES ENTRE
25 Y 59 AÑOS
PESO IDEAL
El peso ideal se define como
aquel que confiere la esperanza
de vida máxima a una persona
(Metropolitan Lilfe Insurance
Company.
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TABLAS DE
PESO
IDEAL
PARA
HOMBRES
ENTRE 25 Y
59 AÑOS
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EVALUACIÓN DEL PESO CORPORAL SEGÚN EL % DEL VALOR
STANDARD
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Metodologías para evaluar
componentes corporales
Aspecto nutricional Metodología evaluación
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INDICE PESO/ TALLA
• Mide el estado nutricional total
• permite comparar a las diferentes personas, varones entre varones y mujeres entre
mujeres; su unidad es el kg/m
pesoen kg
indice peso/ talla =
tallaen metros
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INDICE DE MASA CORPORAL
INDICE DE QUETELET
• Este indice mide el estado nutricional global
pesoen kilos
indicede masacorporal(IMC) = 2
(tallaen m )
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Sexo aceptable Sobre peso obesidad
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CINCUFERENCIA DEL BRAZO
CB
• Se basa en el supuesto de que las alteraciones estructurales debidas a
déficit de energía o proteínas se traducen en una reducción de la masa
grasa y muscular del brazo. Es un método poco específico y de poca
sensibilidad.
• Se toman en la mitad de la distancia entre el acromion y el olecranon.
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CIRCUNFERENCIA DEL BRAZO
% DEL CB
CB ACTUAL
% CB X 100
CB IDEAL
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PLIEGUE SUBCUTÁNEO DEL TRICEPS
ESTIMADO DEL ALMACENAMIENTO CORPORAL DE LÍPIDOS
EPCT
92
LIPOCALIBRE
Precisión
0.2 mm
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Antropometría.
CINTA METRICA
Precisión
1 mm
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DETERMINACIÓN DE LA MASA MAGRA CORPORAL
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CIRCUNFERENCIA MUSCULAR DEL BRAZO
• Se mide la circunferencia del brazo
no dominante en el punto medio del
brazo. CMB = CB − (3.14 X EPCT )
• Por la presencia de la capa de tejido
adiposos subyacente se modifica esta
medida de acuerdo a la fórmula:
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EXCRECIÓN DE CREATININA URINARIA EN 24
HS/TALLA (IEC)
• Indice bioquímico más ampliamente usado.
• Es indicador sensible de proteína muscular.
• La creatinina es un compuesto derivado del metabolismo de la creatina, ´molécula
de depósito de energía, sintetizada por el hígado y presente en el músculo
esquelético.
• Este indice desciende durante los estados de malnutrición en proporción a la
deplección del músculo esquelético.
excreciónactual
IEC= X 100
excreciónesperada
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EXCRECIÓN DE CREATININA URINARIA EN 24
HS/TALLA
Normal Deplección Deplección Deplección
proteica moderada severa
muscular leve
Mujeres
18 mg/kg/24 hs
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EXCRECIÓN DE CREATININA URINARIA EN 24 HS/TALLA
100
Antropometría.
B. I. A.
ANALIZADOR DE
BIOIMPEDANCIA
Precisión
100 g
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Antropometría.
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FIN
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