BIOLOGÍA MENCIÓN

BM-04

BIOMOLÉCULAS II

Fotografía de Franklin del

ADN mediante difracción
de rayos X

Rosalind Franklin
1. COMPUESTOS ORGÁNICOS

1.1 PROTEÍNAS
Las proteínas son los principales componentes de los seres vivos. Constituyen más de la mitad de
la masa seca de una célula y son responsables de una gran cantidad de funciones.

Todas están formadas por la misma estructura básica: son polímeros formados por la unión de
aminoácidos. Éstos últimos son moléculas constituidas por C, H, O, N y en algunos casos poseen
también átomos de azufre (S).

1.1.1 AMINOÁCIDOS
Son moléculas formadas por un grupo amino (-NH2), que tiene características básicas, y un grupo
carboxilo (-COOH), con propiedades ácidas. Ambos grupos se encuentran unidos a un mismo
carbono α (Figura 1).

En las proteínas hay 20 aminoácidos diferentes, comunes a todos los seres vivos existentes en la
biosfera y son los que están codificados en los ácidos nucleicos. No obstante, en las células se
encuentran otros que resultan de transformaciones de uno o más de los 20 aminoácidos que se
presentan comúnmente.

Los aminoácidos son las unidades básicas que estructuran las proteínas, por lo tanto, son sus
monómeros. (monómero: mono=uno; mero= unidad).

(ácido) HOOC C NH2 (básico)

H HO

Figura 1. Fórmula general de un aminoácido.

2
1.1.2 POLIPÉPTIDOS
Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos (Figura 2). La unión de dos
monómeros origina un dipéptido; la de tres un tripéptido y así sucesivamente, a éstos se les
denomina oligopéptidos. Mayores oligomerizaciones (10 a 100 residuos aminoacídicos), se les
llama polipéptidos.

Cadena polipeptídica

Figura 2. Formación de un dipéptido, mediante síntesis por deshidratación. La ruptura de este enlace se
realiza agregando H2O, proceso llamado hidrólisis, ambos procesos son catalizados.

3
1.1.3 ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos. Cada una de ellas podría adoptar, en principio,
infinidad de formas, (Figura 3) pero in vivo solo presenta una, la más estable y la única que
permite el desarrollo de su función; por lo que si experimentalmente se modifica la forma de la
proteína ésta inmediatamente pierde su función.

Estructura primaria
Los monómeros aminoacídicos se unen
por un “esqueleto” de enlaces
peptídicos, formando cadenas
polipeptídicas

Estructura secundaria
Las cadenas polipeptídicas ...o láminas plegadas 
pueden formar hélices  ...

Estructura terciaria Estructura cuaternaria

Los polipéptidos se pliegan,
estableciendo formas específicas.
Los pliegues se estabilizan por
enlaces, incluidos los enlaces
hidrógeno y disulfuro
Dos o más polipéptidos se ensamblan para formar
moléculas de proteína más grandes. La molécula
hipotética que se muestra acá es un tetrámero,
formado por cuatro subunidades polipeptídicas

Figura 3. Esquema que muestra los niveles de organización proteica.

 Propiedades de las proteínas: Sus propiedades físico-químicas dependen de su composición

aminoacídica y de su conformación. Las propiedades comunes a todas las proteínas son dos:
especificidad y desnaturalización.

 Especificidad: Cada proteína tiene una función exclusiva, por ejemplo, las enzimas. Cada
individuo posee ciertas proteínas con una secuencia aminoacídica determinada. Es por ello que
cuando existe rechazo de los órganos trasplantados significa, que no hubo un reconocimiento
como propias de las proteínas presentes en la superficie del tejido trasplantado.

 Desnaturalización: Este fenómeno ocurre cuando la proteína es sometida a condiciones

diferentes a las que naturalmente tiene. La desnaturalización se puede hacer mediante
diversos medios físicos y químicos, por ejemplo, cambios de temperatura o cambios en el pH,
lo que determina cambios en la estructura de la proteína, afectando con ello su función.

4
1.1.4. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas dirigen prácticamente la totalidad de los procesos vitales, incluso aquellos destinados a
la producción de ellas mismas. Determinan la forma y la estructura de las células. Sus funciones se
relacionan con sus múltiples propiedades, que son el resultado de la composición de aminoácidos, de
la secuencia y del modo en que la cadena se pliega en el espacio (Tabla 1).

Tabla 1. Funciones proteica.

FUNCIÓN EJEMPLOS

Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas y participan como

receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Las proteínas del citoesqueleto, de las fibras del huso, de los cilios y
flagelos.
ESTRUCTURAL
Nucleoproteínas (ácidos nucleicos + proteínas), es el caso de los cromosomas,
ribosomas y nucléolos.

Proteínas que confieren resistencia y elasticidad a los tejidos, como el colágeno

del tejido conjuntivo fibroso, la elastina el tejido conjuntivo elástico y la
queratina de la epidermis.

La insulina y el glucagón (que regulan la glicemia), la hormona del

HORMONAL
crecimiento y la calcitonina (que regula la calcemia).

Las inmunoglobulinas que actúan como anticuerpos.

DEFENSIVA La trombina y el fibrinógeno que participan en la formación de coágulos, y por
ende, evitan las hemorragias.

La hemoglobina que transporta oxígeno y dióxido de carbono en vertebrados y

la mioglobina, que lo hace en el tejido muscular.
TRANSPORTE Las lipoproteínas transportan lípidos en la sangre y las proteínas
transportadoras de la membrana plasmática que regulan el paso de solutos y
agua a través de ella.

Actina y miosina son parte de las miofibrillas, responsables de la contracción

CONTRÁCTIL
muscular.

La ovoalbúmina del huevo y la gliadina del grano de trigo, entre otras, son las
RESERVA
reservas de aminoácidos utilizadas en el desarrollo del embrión.

Las enzimas son catalizadoras de las reacciones químicas dentro de las células,
es decir, aceleran la velocidad de las mismas. Son numerosas y altamente
específicas. Sin estos catalizadores, dichas reacciones se desarrollarían a
velocidades tan bajas que apenas rendirían cantidades apreciables del producto.
ENZIMÁTICA
Muchas enzimas necesitan en su funcionamiento la presencia de algunas sales.
Actúa a valores de pH y de temperatura específicas y cualquier cambio brusco
de estos factores podría dejarlas inutilizables (desnaturalización).
Por ejemplo, la amilasa cataliza la digestión del almidón y la lipasa cataliza la
digestión de los lípidos.

5
ACTIVIDAD 1

 Complete el cuadro señalando la(s) proteína(s) correspondiente(s).

Función Proteica Nombre de la proteína

Coagulación
Composición de la uña
Elasticidad de la piel
Transporte de O2
Aumento de la glicemia
Los antígenos inducen su síntesis
Regulación de la calcemia
Estimula el crecimiento

 Nombre dos nucleoproteínas

………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

 ¿Qué significa que una proteína sea cuaternaria?

………………………………………………………………………………………………………………………………………………………
………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

 Al someter a una proteína a cierta temperatura afectó su función. Explique qué le ocurrió a
la proteína.
………………………………………………………………………………………………………………………………………………………
………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

 ¿Cuántas moléculas de agua se desprenden al formar un polipéptido de 100 aminoácidos?

……………………………………………………………………………………………………………………………………………………….

 ¿Cuántas moléculas de agua se consumen al hidrolizar un polipéptido de 100 aminoácidos?

………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

 Defina aminoácido esencial

………………………………………………………………………………………………………………………………………………………

6
1.1.5. ENZIMAS

Las enzimas son proteínas que actúan como biocatalizadores que aceleran las reacciones
químicas dentro de la célula sin transformarse ellas mismas en una molécula diferente. Las células
transforman la energía que toman del entorno en energía química la que les permite realizar
trabajos químicos, mecánicos u otros.

Las reacciones químicas para su inicio requieren siempre de un aporte de energía llamada
energía de activación. Las enzimas son un tipo especial de proteínas que aceleran las
reacciones químicas tanto en el medio intra como en el medio extra celular. Esta aceleración se
debe a la capacidad que tienen las enzimas en disminuir la barrera energética que impide que el
sustrato se transforme en producto, energía de activación (Ea), de la reacción química, es
decir, permiten que una reacción ocurra en un breve lapso de tiempo.

La energía de activación (Ea) representa la energía mínima necesaria que deben alcanzar los
reactantes (sustratos) para su transformación en productos (Figura 4).

Figura 4. Las enzimas aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación.

 Propiedades de las enzimas:

 Son altamente específicas.
 Son de naturaleza proteica.
 Aceleran las reacciones químicas.
 Actúan en pequeñísimas cantidades.
 No modifican el equilibrio de la reacción (se alcanza en menor tiempo).
 Tienen una acción específica (actúan sobre un determinado sustrato).
 Permanecen inalteradas al final de la reacción, por lo que son reutilizables.
 Son sintetizadas por ribosomas libres o adheridos a membranas.

7
a) Modelos de acción enzimática

El primer modelo sugerido para explicar la interacción enzima-sustrato fue propuesto por el
químico Emil Fisher, denominado modelo llave-cerradura, que supone que la estructura
del sustrato y la del sitio activo son exactamente complementarias, de la misma forma que
una llave encaja en una cerradura (Figura 5a).

Estudios posteriores sugirieron que el sitio activo es mucho más flexible que una cerradura.
La interacción física entre las moléculas de enzima y sustrato produce un cambio en la
geometría del centro activo, mediante la distorsión de las superficies moleculares. Este
modelo llamado encaje inducido impondría cierta tensión a las moléculas reaccionantes,
facilitando aún más la reacción (Figura 5b).

a)

b)

Figura 5. (a) En el modelo llave-cerradura los sustratos interactúan en forma precisa con el sitio activo.
(b) En el modelo encaje inducido, la forma del sitio activo es complementaria del sustrato solo después
que éste se une a la enzima.

8
b) Factores que afectan la actividad enzimática

 Efecto del pH: Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH óptimo de
la reacción).
Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH óptimo de 2, al graficar su
actividad enzimática para valores crecientes de pH, comenzando desde la zona ácida,
se obtiene una curva en forma de campana. El máximo de la curva corresponde al pH
óptimo en el cual la enzima tiene su máxima actividad. En medios muy ácidos o muy
alcalinos, la enzima se desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una
actividad óptima a pH alcalino como la tripsina (enzima intestinal) (Figura 6).

Figura 6. Efecto del pH sobre la actividad enzimática de la pepsina y tripsina.

 Temperatura: La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo general,

con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y activa. La
velocidad por lo general se duplica por cada 10°C de aumento térmico. La actividad
enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptima, luego la actividad decrece y
finalmente cesa por completo a causa de la desnaturalización progresiva de la enzima
por acción de la temperatura.
A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque decrece
la cinética molecular, pero la acción catalítica reaparece cuando la temperatura se
eleva a valores normales para la enzima. No olvidar que una enzima humana típica
posee su óptimo a 37ºC, en cambio otros organismos como, por ejemplo, las bacterias
termófilas resistentes a altas temperaturas tienen su óptimo de actividad cercano a los
80ºC (Figura 7).

Figura 7. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática en una enzima típica humana y una
bacteria termófila.

9
  Concentración de sustrato: Principalmente,
la velocidad de la reacción o catálisis varía de
acuerdo a la concentración del sustrato. Al
aumentar la concentración de sustrato, la
actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar
la velocidad máxima, punto donde la enzima se
satura, debido a que las enzimas tienen
todos sus sitios activos ocupados (Figura
8).

Figura 8. Efecto de la concentración del

sustrato sobre la velocidad de una
reacción enzimática.
c) Inhibidores enzimáticos
 Inhibidores reversibles: se reconocen dos tipos:

 Inhibición competitiva
Sustrato
En la inhibición competitiva, figura 9,
el inhibidor tiene una conformación
espacial similar a la del sustrato, éste
compite por el sitio activo de la enzima.
Inhibidor competitivo
La unión del inhibidor competitivo con la
enzima no genera producto. La inhibición
puede ser revertida al aumentar la
concentración del sustrato ya la enzima
siempre tiene más afinidad por el
sustrato. Por ejemplo, el metotrexato es
un fármaco usado para el cáncer que
inhibe competitivamente a la enzima
dehidrofolato reductasa, que está
involucrada en la síntesis de ácidos
nucleicos en eucariontes.
Figura 9. En la inhibición competitiva, un
inhibidor se une temporalmente al sitio activo.
 Inhibición no competitiva
En la inhibición no competitiva el inhibidor no se une
al sitio activo de la enzima, sino que se une a un sitio
distinto de este, alterando la forma de la enzima de tal
forma que el sustrato se puede unir pero no hay
catálisis. Al igual que en la inhibición competitiva, la
enzima se libera del inhibidor y, por ello, es reversible.
Por ejemplo, la fisostigmina es un inhibidor no
competitivo usado para el tratamiento de la miastenia
gravis. Inhibe la acetilcolinesterasa (una enzima que
descompone la enzima a colina y acetato) de manera
que los niveles de acetilcolina se mantienen elevados. Inhibidor no competitivo

Figura 10. Un inhibidor no competitivo se une

temporalmente a la enzima en un sitio lejos
del sitio activo, pero aun así impide el
funcionamiento de la enzima.

10
  Inhibidores irreversibles

Se unen covalentemente al sitio activo de la enzima y con ello la inactivan. Por

ejemplo el CN- que inhibe a la citocromo-c-oxidasa (enzima del complejo IV de la
cadena transportadora de electrones), el ácido acetilsalicílico (aspirina®) que inhibe a la
prostaglandina sintetasa.

d) Regulación de la actividad enzimática

La totalidad de reacciones bioquímicas de un organismo constituye su metabolismo, el cual

consiste en secuencias de reacciones químicas catalizadas por enzimas llamadas vías
metabólicas. En estas secuencias, el producto de una reacción química es el sustrato de la
siguiente reacción y así sucesivamente, tal como lo muestra el siguiente esquema.

enzima 1 enzima 2 enzima 3

A 
 B 
 C 
D

Las vías metabólicas son de dos tipos:

a) anabólicas: en ellas se sintetizan moléculas básicas que hacen posible construir

macromoléculas, son reacciones endergónicas (consumen energía).

b) catabólicas: en ellas se rompen moléculas que permiten obtener energía libre

utilizable, son reacciones exergónicas (liberan energía).

Las células y el organismo, deben regular todas sus vías metabólicas constantemente, esto por la
gran necesidad de mantener estables sus condiciones internas, es decir, su homeostasis.

En la regulación enzimática participan sustancias que actúan como inhibidores, los cuales
reducen la velocidad de las reacciones catalizadas. Hay inhibidores naturales que regulan el
metabolismo y otros artificiales que permiten tratar enfermedades o eliminar bacterias
patógenas. Los inhibidores se clasifican como irreversibles y reversibles.

 Regulación alostérica

Las enzimas alostéricas, por lo general, poseen una estructura de dos o más unidades
polipeptídicas y su actividad está controlada por efectores que se unen un sitio alostérico que
está separado del sitio activo.

Los efectores pueden ser activadores o inhibidores. A continuación se revisará el tipo de

regulación alostérica denominada: inhibición por el producto final.

11
En una vía metabólica, como en el ejemplo de la figura 11, se observa una secuencia de
reacciones, cada una de ellas catalizada por una enzima particular.

La primera reacción se denomina “paso obligado”, porque una vez que ocurre, necesariamente
seguirán el resto de reacciones de la vía hasta culminar con el producto final. Este “paso
obligado” está catalizado por una enzima alostérica. Si la célula tiene suficiente de este producto,
¿cómo frena esta vía? Cuando el producto final está en altas concentraciones actúa como un
efector, se une a la enzima alostérica del “paso obligado”, inactivándola.

Figura 11. Inhibición de las vías metabólicas. El paso obligado es catalizado por una enzima alostérica
que puede ser inhibida por el producto final de la vía. La vía específica que se muestra aquí es la síntesis de
isoleucina, un aminoácido, a partir de la treonina. Esta particular serie de reacciones es realizada por
bacterias, pero es típica de muchas reacciones catalizadas enzimáticamente.

12
PREGUNTAS PSU

1. Los aminoácidos son las unidades básicas de las proteínas. La unión química o peptídica entre
dos aminoácidos ocurre entre los grupos

A) hidroxilo y carbonilo.
B) carbonilo y amino.
C) amino y carboxilo.
D) carboxilo y carbonilo.
E) amino e hidroxilo.

FICHA DE REFERENCIA CURRICULAR

Área / Eje Temático: Organización, estructura y actividad celular.
Nivel: IV Medio.
Contenido: La relación entre estructura y función de proteínas: enzimas y proteínas estructurales
como expresiones de la información genética. Mutaciones, proteínas y enfermedad.
Habilidad: Comprensión.
Clave: C
Dificultad: Alta

2. El siguiente gráfico muestra el curso de una reacción enzimática en una reacción química:

A partir de su análisis, se puede inferir correctamente que

I) la enzima disminuye la energía de activación.

II) sin enzima se acelera la reacción química.
III) es necesario superar la energía de activación para obtener productos.

A) Solo I.
B) Solo II.
C) Solo III.
D) Solo I y II.
E) Solo I y III.

FICHA DE REFERENCIA CURRICULAR

Área / Eje Temático: Organización, estructura y actividad celular.
Nivel: IV Medio.
Contenido: La relación entre estructura y función de proteínas: enzimas y proteínas enzimas y
proteínas estructurales como expresiones de la información genética. Mutaciones, proteínas y
enfermedad.
Habilidad: Aplicación.
Clave: E
Dificultad: Alta

13
3. La siguiente figura muestra la relación entre la velocidad de una reacción catalizada por una
enzima, en función de la concentración de sustrato:

De la interpretación del gráfico, es correcto afirmar que la velocidad de reacción

I) aumenta en función de la concentración de sustrato.

II) entre 0 y Q es variable.
III) disminuye a concentraciones de sustrato superiores a Q.

A) Solo I.
B) Solo II.
C) Solo I y II.
D) Solo I y III.
E) I, II y III.

FICHA DE REFERENCIA CURRICULAR

Área / Eje Temático: Organización, estructura y actividad celular.
Nivel: IV Medio.
Contenido: La relación entre estructura y función de proteínas: enzimas y proteínas estructurales
como expresiones de la información genética. Mutaciones, proteínas y enfermedad.
Habilidad: Aplicación.
Clave: C
Dificultad: Alta

14
4. El gráfico muestra las curvas de actividad enzimática en función de la concentración de
sustrato para una enzima normal y una enzima que ha sufrido una mutación.

A partir del gráfico, se puede afirmar correctamente que la mutación afectó la(s) región(es)
de la proteína que determina(n)

A) el rango de temperatura óptima al cual funciona.

B) el rango de pH óptimo al cual funciona.
C) los sitios de unión de cofactores.
D) la masa molar de la proteína.
E) la afinidad de la enzima por el sustrato.

FICHA DE REFERENCIA CURRICULAR

Área / Eje Temático: Organización, estructura y actividad celular.
Nivel: IV Medio.
Contenido: La relación entre estructura y función de proteínas: enzimas y proteínas estructurales
como expresiones de la información genética. Mutaciones, proteínas y enfermedad.
Habilidad: Análisis, síntesis y evaluación.
Clave: E
Dificultad: Alta

15
1.2. ÁCIDOS NUCLEICOS

Los ácidos nucleicos son macromoléculas formadas por C, H, O, N y P cuyas unidades

monoméricas son los nucleótidos (Figura 12). Hay dos tipos: el DNA y el RNA, ambos polímeros
responsables de contener la información genética y de realizar los procesos que culminan con la
síntesis de proteínas.

El DNA es el material genético que los organismos heredan de sus padres. En él están los genes,
porciones específicas de la macromolécula de DNA, que programan las secuencias de aminoácidos
y que corresponde a la estructura primaria de las proteínas. De este modo, y a través de las
acciones de las proteínas, el DNA controla la vida de la célula y del organismo.

1.2.1. NUCLEÓTIDOS
Los componentes de los nucleótidos son:

 Bases Nitrogenadas: son compuestos cíclicos formados por cadenas de carbono. Se

clasifican en bases púricas (adenina y guanina), constituidas por anillos dobles y pirimídicas
(citosina, timina y uracilo), constituidas solo por un anillo.

 Azúcar: es una molécula de cinco carbonos, por lo cual, se llama pentosa. Se puede utilizar
desoxirribosa (en ADN) o ribosa (en ARN y nucleótidos libres).

 Grupo fosfato: contiene fósforo unido a cuatro átomos de oxígeno.

Los nucleótidos se pueden encontrar dentro de la célula como unidades libres, participando en
numerosos procesos metabólicos o unidos entre sí formando polímeros de desoxirribonucleótidos
(ADN) o polímeros de ribonucleótidos (ARN).

Base nitrogenada

Fosfato

OH en RNA

Pentosa H en DNA

Figura 12. Estructura básica de un nucleótido.

16
1.2.2. FORMACIÓN DE POLÍMEROS (POLINUCLEÓTIDOS)

Un enlace fosfodiéster se forma entre el grupo alcohol 3’ de un nucleótido y el grupo 5’ fosfato de

otro. Una cadena polinucleotídica tiene un sentido con un extremo terminando en un grupo 5’
fosfato (el extremo 5’) y el otro en un grupo 3’ alcohol (el extremo 3’) (Figura 13).

Enlace fosfodiester

Figura 13. Polimerización de nucleótidos.

17
1.2.3. POLINUCLEÓTIDOS: ADN Y ARN

Dado que todos los ácidos nucleicos pueden considerarse polímeros de nucleótidos, se les designa
al ADN y ARN como polinucleótidos. A continuación, se presenta en la tabla 2 la comparación
entre ambos ácidos nucleicos.

Tabla 2. Paralelo entre el ADN y ARN.

ADN ARN
PENTOSA desoxirribosa ribosa
Purinas adenina, adenina,
BASES (dos anillos) guanina guanina
NITROGENADAS Pirimídicas citosina, citosina,
(un anillo) timina uracilo
FOSFATO PO43- PO43-

a) Ácido desoxirribonucleico (ADN)

Todos los organismos celulares, tanto procariotas como eucariotas, tienen DNA de
doble cadena como molécula hereditaria. En las células eucariotas, el DNA se
encuentra en el núcleo y una pequeña cantidad en las mitocondrias y en los
cloroplastos. En las células procariotas, la molécula de DNA es bicatenaria,
circular, cerrada y desnuda (libre de histonas), igual que en mitocondrias y
cloroplastos. Además, posee pequeños anillos de DNA llamados plásmidos.

b) Organización del ADN

Al igual que en las proteínas, en la molécula de DNA se pueden describir varias

estructuras:

 Estructura primaria

Se trata de la secuencia de desoxirribonucleótidos a lo largo de la cadena

polinucleotídica. Los desoxirribonucleótidos que forman el DNA son los de
adenina, guanina, citosina y timina. La información genética está contenida
en el orden exacto de los nucleótidos.

 Estructura secundaria

La estructura secundaria de la doble hélice del DNA, permite explicar, además

del almacenamiento de la información genética, el mecanismo de duplicación
del DNA (replicación semiconservativa), para así transmitir la información a las
células hijas.

Watson y Crick (1953) postularon un modelo para la estructura tridimensional

del DNA, (Figura 14a) basándose en los datos obtenidos mediante difracción de
rayos X por Franklin y Wilkins, y en las leyes de equivalencia de bases de
Chargaff que indica que el número de bases de adenina es igual a los de timina,
así como el número de bases de guanina es igual a la cantidad de bases de
citosina (Figura 14b).

18
 (a)

(b)

Figura 14. (a) Estructura de la doble hélice del DNA, según Watson y Crick (1953). (b) Estructura secundaria
del DNA mostrando las hebras antiparalelas y la complementariedad entre las bases nitrogenadas. Según la regla
de Chargaff: (adenina=timina y guanina=citosina).

 Estructura terciaria

Se refiere a la forma de cómo se

almacena el DNA en un volumen
reducido. Es diferente en los
organismos procariontes y en los
eucariontes.

El material hereditario en las

bacterias contiene una sola
molécula de DNA bicatenaria
(doble hélice), desnuda (no Figura 15. ADN bacteriano
asociada a proteínas), tiene
forma circular y es cerrada (Figura 15).

19
 El DNA de los eucariontes, que desplegado mediría como un centímetro, debe
empaquetarse para caber en un espacio de un micrómetro. Para conseguir el
máximo empaquetamiento se une a proteínas de dos tipos: histonas y
proteínas cromosómicas no histonas. Estas últimas incluyen miles de
proteínas con funciones muy diversas, como la síntesis de RNA o de DNA,
entre otras. Esta asociación DNA-proteínas forma una unidad estructural y
funcional llamada cromatina.
La forma en que se pliega la molécula de DNA en el núcleo de las células
eucariontes es importante por dos razones: permite disponer de grandes
moléculas en poco espacio y determina la actividad de los genes.
Las histonas son proteínas estructurales que contienen gran cantidad de
aminoácidos con carga positiva, por lo que se unen estrechamente al DNA.
También, se ha demostrado que son reguladoras de la actividad de muchos
genes, es decir, son capaces de promover su expresión.

b) Ácido ribonucleico (ARN)

Existen tres tipos principales de ARN en las células eucariontes y procariontes.

Todos ellos son sintetizados a partir del ADN. Cada tipo de ARN desarrolla una
función característica relacionada con la síntesis proteica.

 Composición
El RNA es un polirribonucleótido formado fundamentalmente por lo
ribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y uracilo (en vez de la timina del
DNA). La pentosa es la ribosa. Los RNA suelen ser monocatenarios, salvo en
algunos virus, aunque pueden presentar regiones de apareamiento
intracatenarias. Aun cuando cada molécula de ARN tiene una sola cadena de
nucleótidos, eso no significa que se encuentra siempre como una estructura
lineal simple. En algunas moléculas de ARN suelen existir tramos con bases
complementarias, lo que da lugar a puentes de hidrógeno entre los pares de
nucleótidos A-U y C-G en varias regiones de una misma molécula.
Se distinguen tres tipos principales de ARN: RNA mensajero (mRNA), RNA de
transferencia (tRNA) y RNA ribosómico (rRNA). Se encuentran presentes en
las células procariontes y en las eucariontes se les ubica en el núcleo,
citoplasma y en el interior de mitocondrias y cloroplastos (Figura 16).

Se encarga de transportar la Transportan los Junto a proteínas

información que contiene el aminoácidos según la constituyen la estructura de
ADN a los ribosomas. secuencia determinada por los ribosomas, lugar donde
el ARNm. se unen los aminoácidos.
Figura 16. Tipos de ARN.

20
ACTIVIDAD 2

1. Se representan un par de bases de ADN complementarias en la figura A y otro par en la

figura B.

1 2 3 4

Figura A Figura B

 En la figura A, si la base 1 es pirimídica, la base 2 es necesariamente..........................

 En la figura B, si la base 3 es timina, la base 4 es necesariamente...............................

 En la figura A, la base 1 es la …………………...……….. y la base 2 es …………………………………

2. ¿Qué tienen en común el ADN bacteriano, con el que se encuentra en el interior de

cloroplastos y mitocondrias?
……………………………………………………………………………………………………………………………………………………….

21
3. Se presenta en la siguiente tabla, datos obtenidos por Erwin Chargaff al analizar el ADN de
diferentes especies.

% Púricas % Pirimídicas
Fuente
Adenina Guanina Citosina Timina
Humano 30.4 19.6 19.9 30.1
Buey 29.0 21.2 21.2 28.7
E. coli (bacteria) 24.7 26.0 25.7 23.6
Erizo de mar 32.8 17.7 17.3 32.1

Con los datos aportados por la tabla, es correcto afirmar que en el ADN de:
(Justifique su respuesta en la línea de puntos).

 humano hay un mayor porcentaje de bases púricas que de bases pirimídicas.

………………………………………………………………………………………………………………………………………………

 E. coli hay un mayor porcentaje de bases unidas por tres puentes de hidrógeno que en
el ADN humano.
………………………………………………………………………………………………………………………………………………
 buey y de erizo de mar hay un mayor porcentaje de bases unidas por dos puentes de
hidrógeno, que por tres.
………………………………………………………………………………………………………………………………………………

5. Si un oligonucleótido de ADN tiene 14 pares de bases nitrogenadas, entonces es correcto

afirmar que:
(Justifique su respuesta en la línea de puntos.)

 dicho segmento debe tener 28 nucleótidos.

……………………………………………………………………………………………………………………………………………

 cada hebra debe tener 28 nucleótidos.

………………………………………………………………………………………………………………………………………………

 cada cadena debe tener 14 bases.

………………………………………………………………………………………………………………………………………………

22
GLOSARIO
Adenosín difosfato (ADP): Nucleótido compuesto por adenina, ribosa y dos grupos fosfatos, formado por
la eliminación de un fosfato de una molécula de ATP.

AMP cíclico: Forma de adenosina monofosfato (AMP) en la cual los átomos del grupo fosfato forman un
anillo. Funciona como "segundo mensajero” para muchas hormonas y neurotransmisores de los vertebrados.

Anabolismo: Corresponde a la suma de todas las reacciones químicas, que ocurren dentro de una célula u
organismo, en las cuales las moléculas pequeñas se unen para formar una molécula compleja. Son
reacciones de síntesis o formación de sustancias. Lo contrario corresponde a catabolismo.

Catabolismo: Corresponde a la suma de todas las reacciones químicas, que ocurren dentro de una célula u
organismo, en las cuales las moléculas grandes se desintegran en partes más pequeñas. Son reacciones de
degradación o rompimiento de sustancias. Lo contrario corresponde a anabolismo.

Catalizador: Sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química formando una
asociación temporal con las moléculas reactivas; como resultado, la velocidad de la reacción se acelera. Las
enzimas son biocatalizadores.

Cofactor: Sustancia no proteínica necesaria en la actividad normal de una enzima; algunos cofactores son
inorgánicos (usualmente iones metálicos) y otros son orgánicos, en cuyo caso se denominan coenzimas.

Desnaturalización: Corresponde a la pérdida de la configuración original de una macromolécula que

resulta, por ejemplo, del tratamiento con calor, cambios extremos de pH, tratamiento químico u otros
agentes desnaturalizadores. Habitualmente está acompañado por pérdida de la actividad biológica.

Enlace peptídico: Corresponde al tipo de enlace formado cuando dos aminoácidos se unen por los
extremos. El grupo ácido (–COOH) de un aminoácido se une covalentemente al grupo básico (–NH2) del
siguiente y se elimina una molécula de agua (H2O). Forma el grupo funcional orgánico amida.

Enzima: Proteína que sirve como catalizador biológico, acelerando una reacción química específica,
recuperándose sin cambios al final del proceso. No forma parte de los productos.

Endergónico: Se aplica a las reacciones químicas o procesos que requieren del aporte de energía.

Exergónico: Se aplica a las reacciones químicas o procesos que liberan energía.

Histona: Molécula proteica básica y pequeña que está asociada con el DNA y es importante en el
empaquetamiento del DNA en el cromosoma eucariótico.

Metabolismo: Corresponde a la suma de todas las reacciones químicas tanto de síntesis como de
degradación de sustancias que ocurren dentro de una célula u organismo.

NAD+: Dinucleótido de nicotinamida-adenina; una coenzima que forma parte de la enzimas que transportan
electrones durante las reacciones redox del metabolismo celular. El signo de adición indica que la molécula
está oxidada y lista para tomar hidrógenos, la forma reducida que transporta al hidrógeno es NADH + H+.

Nucleósido: Monómero orgánico que está formado por un azúcar de cinco carbonos que está unido
covalentemente a una base nitrogenada. Los nucleósidos son los elementos de formación de los nucleótidos,
basta con agregar un grupo fosfato para forma uno.

Sitio activo: Corresponde a la región de una enzima que se une temporalmente al sustrato durante la
reacción catalizada por ella.

Tetrámero: Unidad formada por cuatro subunidades.

Transcripción: Proceso por el cual se sintetiza RNA usando una plantilla de DNA. Ocurre dentro del núcleo
en células eucariontes.

Transcriptasa inversa: Enzima que cataliza la síntesis de DNA sobre una plantilla de RNA

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Preguntas de selección múltiple

1. Los aminoácidos son unidades básicas que estructuran las proteínas, de ellos podemos
afirmar que

A) son sintetizados en los ribosomas.

B) no son capaces de formar polímeros.
C) el azufre es un elemento esencial a su estructura.
D) en los heterótrofos se clasifican de esenciales y no esenciales.
E) la unión peptídica entre dos aminoácidos ocurre entre los grupos amino y alcohol.

2. ¿En cuál de las siguientes estructuras o moléculas NO se observan aminoácidos?

A) Elastina
B) Flagelos
C) Bases nitrogenadas
D) Filamentos de actinas
E) Membrana plasmática

3. Para asegurar que una proteína presenta estructura secundaria

I) puede tener forma laminar o hélice.

II) se observa la presencia de protómeros.
III) debe formar puentes de hidrógenos entre sus aminoácidos no adyacentes.

Es (son) correcta(s)

A) solo I.
B) solo II.
C) solo I y III.
D) solo II y III.
E) I, II y III.

4. Las proteínas cumplen diversas funciones en los seres vivos, excepto

A) contracción muscular.
B) transporte de lípidos en la sangre.
C) de reserva energética a corto plazo.
D) catalizadoras en el metabolismo celular.
E) tener función estructural en la membrana plasmática.

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5. Un menor presenta una severa desnutrición proteica, lo más probable que presente la(s)
siguiente(s) anomalía(s)

I) anemia.
II) disminución en su metabolismo.
III) problemas con su sistema inmune.

A) Solo I.
B) Solo II.
C) Solo I y II.
D) Solo II y III.
E) I, II y III.

6. La molécula de ADN de un gusano se diferencia con el de una bacteria en

A) la secuencia de nucleótidos.
B) el grupo fosfato que presente el nucleótido.
C) los tipos de nucleótidos que presenta cada ADN.
D) la cantidad de hebras en sus moléculas de ADN.
E) la cantidad de enlaces entre bases complementarias.

7. Una molécula de ADN (no marcada radiactivamente), es sometida a tres ciclos sucesivos de
replicación en una solución que presenta sólo nucleótidos marcados radiactivamente.
Respecto a lo esperado al final del proceso, podríamos inferir que

I) todas las copias presentan en ambas hebras nucleótidos radiactivos.

II) el 50% de las moléculas presentará una hebra marcada y la otra no.
III) el 75% presentará ambas hebras con nucleótidos radiactivos.

Es (son) correcta(S)

A) solo I.
B) solo II.
C) solo III.
D) solo II y III.
E) I, II y III.

8. A diferencia de las proteínas, los ácidos nucleicos

A) son considerados polímeros.

B) poseen nitrógenos en su estructura.
C) poseen la capacidad de autorreplicación.
D) se forman a través de síntesis por deshidratación.
E) se encuentran tanto en el citoplasma como en el núcleo.

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9. ¿Cuál de las siguientes bases nitrogenadas NO está presente en los ribosomas?

A) Guanina
B) Citosina
C) Adenina
D) Timina
E) Uracilo

28. La figura representa una reacción enzimática.

Si se considera que la enzima es una lactasa, es correcto afirmar que

I) los productos B y C corresponden a glucosa y galactosa.
II) la enzima está catalizando la hidrólisis de la lactosa.
III) la misma enzima necesariamente catalizará la reacción inversa.

A) Solo I.
B) Solo II.
C) Solo III.
D) Solo I y II.
E) I, II y III.

DMQ-BM04

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