“Año del Dialogo y la Reconciliación Nacional”

CARRERA DE:

FARMACIA

Curso : Análisis de procesos biológicos y químicos en el ser Humano

Tema : Enzimas

Docente : Q.f. ROJAS DEL CUADRO, Gabriel

Alumnos : PINEDO ROBLEDO, Josias

MATHEWS IGLESIAS, July Melisa

Ciclo :I

PUCALLPA – PERÚ
2018
 DEDICATORIA

A Dios porque gracias a él es que

seguimos nuestro camino.

A nuestro seres queridos, por el

apoyo moral y motivacional que necesito
para dar lo mejor de mí en la
Universidad.

A nuestro Docente, por ser muy

metódico, logrando en mí ese grado de
interés necesario para la carrera.

Los Estudiantes

2
 INDICE
DEDICATORIA ........................................................................................................................... 2
INDICE ......................................................................................................................................... 3
ENZIMAS ..................................................................................................................................... 4
1.INTRODUCCIÓN .................................................................................................................... 4
2.CLASIFICACION Y NOMENCLATURA ............................................................................. 4
2.1.Clasificación ................................................................................................................... 4
2.2.Nomenclatura ................................................................................................................. 8
2.2.1.Nombres Particulares............................................................................................ 8
2.2.2.Nombre Sistemático .............................................................................................. 8
2.2.3.Nomenclatura De La Comisión Enzimática ..................................................... 9
3.CINETICA ENZIMATICA ....................................................................................................... 9
4.COFACTORES ENZIMATICA ............................................................................................ 11
5.REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA ......................................................... 15
5.1.Actividad Enzimática .................................................................................................. 15
5.2.Regulación de la actividad enzimática.............................................................................. 15
5.2.1.Inhibidores irreversibles .................................................................................... 16
5.2.2.Inhibidores reversibles ....................................................................................... 17
5.2.3.Inhibidores alostéricos ....................................................................................... 19
6.ENZIMAS EN MEDICINA .................................................................................................... 20
6.1.Enzimas digestivas ..................................................................................................... 20
6.2.Las enzimas y la digestión ........................................................................................ 20
6.3.Enzimas intracelulares ............................................................................................... 21
CONCLUSIÓN .......................................................................................................................... 22
REFERENCIA BIBLIOGRÁFICA .......................................................................................... 23
ANEXOS .................................................................................................................................... 24

3
 ENZIMAS

1. INTRODUCCIÓN
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres
vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores
específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre
actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En
una reacción catalizada por un enzima:
La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamado centro activo.
El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos
que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado
por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción
Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo
de reacción
1. El enzima y su sustrato
2. Unión al centro activo
3. Formación de productos
Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan
reacciones específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad.
El enzima sacarasa es muy específico: rompe el enlace b-glucosídico de la
sacarosa o de compuestos muy similares. Así, para el enzima sacarasa, la
sacarosa es su sustrato natural, mientras que la maltosa y la isomaltosa son
sustratos análogos. El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato
natural y con menor eficacia sobre los sustratos análogos. Entre los enzimas
poco específicos están las proteasas digestivas como la quimotripsina, que
rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.

2. CLASIFICACION Y NOMENCLATURA
2.1. Clasificación
Las enzimas, se clasifican por tipos de reacción y mecanismo. Con el
descubrimiento de más y más enzimas surgieron ambigüedades
inevitables y con frecuencia no estaba claro de que enzima se estaba
hablando, para remediar esta deficiencia la Unión Internacional de

4
Bioquímica (IUB, en ingles internacional Union Of Biochemistry) adopto
un sistema complejo pero inequívoco, de la nomenclatura enzimática y
las clasifico.
1. Oxidorreductasas: Las oxidorreductasas catalizan reacciones redox
en las cuales cambia el estado de oxidación de uno o de más átomos
en una molécula.
La oxidación-reducción en sistemas biológicos implica una o dos
reacciones de transferencia de electrones acompañadas del cambio
compensatorio de la cantidad de hidrógeno y de oxígeno en la
molécula. Son ejemplos notables las reacciones redox facilitadas por
las deshidrogenasas y por las reductasas.
Así, la deshidrogenasa alcohólica cataliza la oxidación de etanol y de
otros alcoholes, y la reductasa de ribonucleótido cataliza la reducción
de ribonucleótidos para formar desoxinibonucleótidos. Las
oxigenasas, las oxidasas y las peroxidasas se encuentran entre las
enzimas que utilizan 02 como aceptor de electrones.
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de
hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción
general:

5
 Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c
oxidasa.

2. Transferasas: Las transferasas transfieren grupos moleculares de

una molécula donadora a una aceptora. Entre tales grupos están el
ami no, el carboxilo, el carbonilo, el metilo, el fosforilo y el acilo (RC =
O). Los nombres triviales comunes de las transferasas a menudo
incluyen el prefijo trans: son ejemplos las transcarboxilasas, las
transmetilasas y las transaminasas.
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno)
de un sustrato a otro, según la reacción:

Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada

en la Figura.

3. Hidrolasas. Las hidrolasas catalizan reacciones en las que se

produce la rotura de enlaces como C-O, C-N y O-P por la adición de
agua. Entre las hidrolasas están las esterasas, las fosfatasas y las
peptidasas.
Catalizan las reacciones de hidrólisis:

6
 Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

4. Liasas. Las liasas catalizan reacciones en las que se eliminan grupos

(p. ej. H20, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o se añaden a
un doble enlace.
Son ejemplos de liasas las descarboxilasas, las hidratasas, las
deshidratasas, las desaminasas y las sintetasas.
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la

reacción:

5. Isomerasas: Se trata de un grupo heterogéneo de enzimas. Las

isomerasas catalizan varios tipos de reordenamientos
intramoleculares. Las epimerasas catalizan la inversión de átomos de
carbono asimétricos y las mutasas catalizan la transferencia
intramolecular de grupos funcionales.
Catalizan la interconversión de isómeros:

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa,

que catalizan las reacciones representadas en la tabla inferior:

7
6. Ligasas: Las ligasas catalizan la formación de enlaces entre dos
moléculas de sustrato. Por ejemplo, la ligasa de DNA une entre sí
fragmentos de cadenas de DNA. Los nombres de muchas ligasas incluyen
el término sintetasa. Varias otras ligasas se denominan carboxilasas.
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un
nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

2.2. Nomenclatura
2.2.1. Nombres Particulares
Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares,
asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de
enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura
sistemática que informara sobre la acción específica de cada
enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

2.2.2. Nombre Sistemático

El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3
partes:
 el sustrato preferente
 el tipo de reacción realizado
 terminación "asa"
Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la
isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.

Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una

manera única para fijar cuál de los dos sentidos se utiliza para
nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría
llamarse fructosa fosfato isomerasa.

8
 Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el
segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa
hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además del nombre
sistemático, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la
glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente
glucoquinasa.

2.2.3. Nomenclatura De La Comisión Enzimática

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código
numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission),
seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer
número indica a cuál de las seis clases pertenece el enzima, el
segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el
tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos
que intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página de
la Enzyme Comission, donde puedes acceder a todas las clases y
subclases de enzimas).

Así, la ATP: glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define

como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7
que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo
OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta
el grupo fosfato.

3. CINETICA ENZIMATICA
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del
mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La
velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con
relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar
el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH,
temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones
saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción

9
observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse
bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.

Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato)

en función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o
simplemente, la cinética de la reacción. A medida que la reacción transcurre,
la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va
consumiendo el sustrato de la reacción (Figura de la derecha). Para evitar
esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0).
La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance
a tiempo cero (Figura de la derecha). De esta forma, la medida de v0 se realiza
antes de que se consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda
considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento.
Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa,
ya que la cantidad de producto formada es
tan pequeña que la reacción inversa
apenas ocurre. De esta forma se
simplifican enormemente las ecuaciones
de velocidad.

Para estudiar la cinética enzimática

se mide el efecto de la concentración
inicial de sustrato sobre la velocidad
inicial de la reacción, manteniendo la
cantidad de enzima constante. Si
representamos v0 frente a [S]0

10
 obtenemos una gráfica como la de la Figura de la derecha. Cuando [S]0 es
pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración
de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]0, el enzima
se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0.
En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax).

4. COFACTORES ENZIMATICA
Los cofactores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza química,
que participan en las reacciones enzimàticas debido a que las enzimas no
poseen en su estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar
a cabo la catálisis de todas las reacciones metabólicas; los cofactores no son
componentes obligados de todas las reacciones.
Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión enzima-
sustrato o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o constituyen
por sí los centros catalíticos que ganan eficiencia y especificidad al unirse a
las proteínas.
Las coenzimas son sustancias orgánicas que aun cuando pueden funcionar
de formas muy variadas, lo más frecuente es que lo hagan como
transportadores interenzimàticos o intraenzimàticos, muchas coenzimas son
formas funcionales de las vitaminas.
Las vitaminas son sustancias químicas que deben ser ingeridas por el
organismo para su normal crecimiento y desarrollo. Es un hecho comprobado
que muchas vitaminas, especialmente las hidrosolubles, tienen importancia
funcional por ser componentes de la estructura de las coenzimas, por ello
muchas veces se habla de forma coenzimaticas de determinada vitamina. En
la porción vitamínica de la coenzima en general radica el grupo funcional
especifico de la coenzima, aquel que es transformado por la acción de la
enzima, pero es necesario tener presente que no todas las vitaminas forman
parte de coenzimas, ni todas las coenzimas contienen una vitamina en su
estructura.
 Piridìn nucleòtidos: Estas coenzimas presentan la nicotinamida,
integrante del complejo vitamínico B como parte de su estructura.
Existiendo dos formas coenzimàticas: El nicotinadenindinucleòtido

11
 (NAD+) y el nicotinadenindinucleòtido fosfatado ( NADP+).Ambos
participan en reacciones de oxidación-reducción catalizadas por
deshidrogenasas.
 Flavìn nucleòtidos: Las flavinas constituyen un grupo numeroso de
sustancias en la naturaleza, la riboflavina, o vitamina B2, es la que forma
parte de esta coenzima. Presentándose dos formas coenzimàticas: El
flavinnononucleòtido (FMN) y el flavinadenindinucleòtido (FAD). Las dos
formas participan en reacciones de oxidación-reducción catalizadas por
deshidrogenasas y oxidasas.
Los flavìn nucleótidos funcionan con enzimas (flavoproteìnas) que
sustraen dos átomos de hidrógeno de carbonos adyacentes, originando
compuestos insaturados como en el caso de la succinato deshidrogenasa.
Los flavìn nucleótidos se encuentran generalmente como grupos
prostéticos y actúan entre un sustrato y una coenzima o entre dos
coenzimas.
 Ácido lipoico: El ácido lipoico es también un componente del complejo
vitamínico B
Su estructura es una cadena carbonada de 8 carbones, con dos grupos
funcionales – SH y el grupo carboxilo que le permite unirse a la proteína
enzimàtica para formar la estructura de la coenzima. Casi siempre se
encuentra unido de forma covalente a la enzima por un enlace amida entre
su grupo carboxilo y el grupo amino de la cadena lateral de una lisina
(lipoamida); la parte funcional de la molécula está constituida por los
grupos-SH que se reducen y oxidan de manera alternativa.
La unión coenzima-enzima hace que el grupo funcional (-SH) esté unido
a una larga cadena carbonada que le permite gran movilidad, por lo que
puede trasladarse grandes distancias dentro de la enzima.
La función metabólica de esta coenzima es participar en el complejo
proceso de descarboxilaciòn oxidativa de alpha – cetoàcidos, como la
reacción de conversión del alpha-cetaglutàrico en succinil-CoA.
 Glutatión: El glutatiòn es un tripèptido que está distribuido de forma
universal en los seres vivos.
 Glutatiòn-SH: Gracias a la presencia de los grupos –SH, el glutatiòn
funciona en reacciones redox. Esta coenzima es muy importante en los
12
 mecanismos involucrados en el mantenimiento de la estructura de las
membranas celulares, especialmente en los eritrocitos, pues participan en
los mecanismos de defensa contra el estrés oxidativo.
 Porfirinas: Constituyen un grupo numeroso de sustancias de amplia
distribución en la naturaleza, el representante de este grupo más
abundante en la naturaleza es el grupo hemo. Estas coenzimas se unen
a la enzima (hemoproteìnas) de forma diversa y pueden actuar en estado
Fe3+, Fe2+ o alternando de una a otra, de esta última forma intervienen
como coenzimas de oxidación-reducción, tal es el caso de los citocromos
de la cadena transportadora de electrones.
 Biotina: Constituye un compuesto esencial para el crecimiento y
desarrollo de los seres humanos, encontrándose unido de forma
covalente a la enzima mediante un enlace amida; participa en dos tipos
de reacciones: La carboxilaciòn dependiente del ATP que resulta
hidrolizado en ADP y Pi, como en la acetil-CoA carboxilasa.
 Pirofosfato de tiamina:El pirofosfato de tiamina es la forma coenzimàtica
de la tiamina o vitamina B1; en su estructura presenta un anillo de
pirimidina sustituido, unido por un grupo de metilo a un anillo de tiazol
también sustituido, unido a su vez a un grupo etilo al pirofosfato. La
vitamina carece de pirofosfato.
Esta coenzima que está muy distribuida en la naturaleza, participa en tres
tipos de reacciones:
1. La descarboxilaciòn no oxidativa de alpha-ceto-ácidos.
2. La descarboxilaciòn oxidativa de alpha-ceto-ácidos.
3. La formación de alpha-cetoles.
 Ácido tetrahidrofòlico: El ac tetrahidrofòlico (FH4) es la forma
coenzimàtica del ácido fólico, su estructura está formada por una
pteridina, el ácido p-amino-benzoico y el ácido glutámico; pueden
encontrarse formas que contienen hasta 7 moléculas de ácido glutámico
unidas por enlaces isopeptìdicos, aquellos donde interviene el grupo
carboxilo de la cadena lateral. La parte funcional de la molécula está
representada por los nitrógenos que ocupan las posiciones 5 y 10, esta
coenzima presenta múltiples formas interconvertibles.

13
 S-Adenosil-Metionila: Esta coenzima se forma por la reacción entre la
metionina y el ATP, dando como resultado una estructura que contiene un
grupo metilo muy lábil y por tanto puede cederse fácilmente.
 Coenzima A: La coenzima A es la màs sobresaliente de las coenzimas
que en los sistemas vivientes transfieren grupos acilos; su existencia
universal y la gran variedad de reacciones en que intervienen sus
derivados enfatizan su importancia. La estructura de la molécula es muy
compleja y presenta numerosos grupos funcionales.
Entre estos grupos se destaca el ácido pantotènico (componente del
complejo vitamínico B).
 Fosfato de piridoxal: El fosfato de piridoxal es una de las coenzimas que
intervienen en un mayor número de reacciones enzimàticas, casi todas
relacionadas con el metabolismo de los aminoácidos; desde el punto de
vista nutricional deriva de la piridoxina o vitamina B6.
Como vitamina B6 se reconocen al menos tres compuestos: Piridoxol,
Piridoxal y Piridoxamina; las formas fosfatadas de los dos últimos
presentan actividad coenzimatica.
 Coenzima B12: (5-adenosil-cobalamina) esta coenzima es un derivado
de la vitamina B12. Hasta el momento se ha podido comprobar la
participación de la coenzima B12 en cuatro reacciones enzimàticas:
malonil-CoA mutasa, glutamato mutasa, diol deshidrgenasa y la
conversión de homocisteìna en metionina.
 Nucleòsidos trifosfatado: La estructura de estos compuestos se conoce
como precursores de los ácidos nucleicos, de ellos sólo a los
ribonucleótidos se les conocen funciones coenzimàticas:
 Adenosintrifosfato (ATP): El ATP participa en numerosas reacciones,
sirve como fuente de energía, de elementos estructurales o ambas.
 Guanosintrifosfato (GTP): Su función es menos generalizada que en el
ATP, pues actúa casi siempre sirviendo de fuente de energía como en la
reacción de la fosfoenolpirùvico-carboxiquinasa. Actúa como coenzima de
transferencia de derivados de monosacáridos en la síntesis de
glicoproteìnas.

14
  Uridintrifosfato (UTP): Los nucleótidos de uridina intervienen como
coenzimas que transfieren monosacáridos en forma de UDP-derivados,
estos derivados se forman por la reacción entre el UTP con un
monosacárido fosfatado.
 Citidintrifosfato (CTP): Actúa de forma similar al UTP, pero transfiere
grupos al nivel de oxidación de alcohol; interviene fundamentalmente en
la formación de fosfàtidos de glicerina y esfingolìpidos, su forma
coenzimàtica se origina por reacción del CTP con un alcohol fosfatado,
por ejemplo

5. REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

5.1. Actividad Enzimática
Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de
enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto.
La actividad específica es el número de unidades de enzima por
miligramo de proteína (U/mg prot) o por mililitro de disolución (U/ml).
Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la
unidad de actividad enzimática como la cantidad de enzima que
transforma 1 mol de sustrato por segundo. Esta unidad se llama katal
(kat). Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son 60 segundos, resulta
que 1 katal equivale a 60 x 106 U. Esta unidad es muy grande, de forma
que se utilizan frecuentemente los submúltiplos como el microkatal (µkat,
10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).
Cuando se conoce el peso molecular del enzima puro y el número de
centros activos por molécula de enzima, las medidas de actividad
enzimática permiten calcular el número de recambio del enzima, o sea,
el número de reacciones elementales que realiza el enzima por cada
centro activo y por unidad de tiempo.

5.2. Regulación de la actividad enzimática

La totalidad de reacciones bioquímicas de un organismo constituye su
metabolismo, el cual consiste en secuencias de reacciones
químicas catalizadas por enzimas llamadas vías metabólicas. En estas
secuencias, el producto de una reacción química es el sustrato de la
15
siguiente reacción y así sucesivamente, tal como lo muestra el siguiente
esquema.

Las vías metabólicas son de dos tipos

a. anabólicas: en ellas se sintetizan moléculas básicas que hacen
posible construir macromoléculas, son reacciones endergónicas
(consumen energía).
b. catabólicas: en ellas se rompen moléculas que permiten obtener
energía libre utilizable, son reacciones exergónicas (liberan energía).
Las células y el organismo, deben regular todas sus vías metabólicas
constantemente, esto por la gran necesidad de mantener estables sus
condiciones internas, es decir, su homeostasis.
En la regulación de la actividad enzimática participan sustancias que
actúan como inhibidores, los cuales reducen la velocidad de las
reacciones catalizadas. Hay inhibidores naturales que regulan el
metabolismo y otros artificiales que permiten tratar enfermedades o
eliminar bacterias patógenas. Los inhibidores se clasifican
como irreversibles y reversibles.

5.2.1. Inhibidores irreversibles

Son, generalmente, obtenidos por síntesis orgánica y se unen
covalentemente al sitio activo de la enzima y con ello la inactivan.
Un buen ejemplo lo constituye el inhibidor artificial DIPF (dilsopropil
fósforofluoridano), que inhibe a la tripsina, enzima pancreática que
hidroliza proteínas y a la colinesterasa, enzima que degrada al
neurotransmisor acetilcolina en el lecho sináptico, una vez que ésta
ha cumplido su función.
Por esta razón es parte de los gases neurotóxicos, como la sarina,
gas utilizado en el metro de Tokio en 1995, que mató a decenas de
personas.

16
5.2.2. Inhibidores reversibles
Se reconocen dos tipos:
1. Inhibición competitiva
2. Inhibición no competitiva
En la inhibición competitiva un sustrato muy parecido al sustrato
natural compite con éste por el mismo sitio activo de la enzima. La
unión del “impostor” con la enzima no implica formación de nuevos
productos, pero impide que esta actúe sobre su sustrato natural. El
sustrato “impostor” es desplazado al aumentar la concentración del
sustrato natural. En la figura 13 se presenta la inhibición
competitiva y como ejemplo la que presenta la enzima succinato
deshidrogenasa sometida a una inhibición competitiva por el
oxalacetato.

Figura 13. En la inhibición competitiva, un inhibidor se une temporalmente al sitio activo.

La succinato deshidrogenasa, por ejemplo, está sujeta a inhibición competitiva por el
oxalacetato.

17
En cambio en la inhibición no competitiva el inhibidor no se une al
sitio activo de la enzima, sino que se une a un sitio alejado de este,
provocándole un cambio conformacional de manera que el sustrato
ya no se adapta. Al igual que en la inhibición competitiva, la enzima
se libera del inhibidor y, por ello, es reversible. En la figura 14 se
presenta la inhibición no competitiva y como ejemplo la de la
enzima treonina deshidratasa por la isoleucina.

Figura 14. Un inhibidor no competitivo se une temporalmente a la enzima en un

sitio lejos del sitio activo, pero aún así impide el funcionamiento de la enzima.

18
5.2.3. Inhibidores alostéricos
Las enzimas alostéricas, por lo general, poseen una estructura de
dos o más unidades polipeptídicas y su actividad está controlada
por efectores que se unen un sitio alostérico que está separado del
sitio activo.
Los efectores pueden ser activadores o inhibidores. A continuación
se revisará el tipo de regulación alostérica denominada: inhibición
por el producto final.
En una vía metabólica, como en el ejemplo de la figura 15, se
observa una secuencia de reacciones, cada una de ellas catalizada
por una enzima particular.
La primera reacción se denomina “paso obligado”, porque una vez
que ocurre, necesariamente seguirán el resto de reacciones de la
vía hasta culminar con el producto final. Este “paso obligado” está
catalizado por una enzima alostérica. Si la célula tiene suficiente de
este producto, ¿cómo frena esta vía? Cuando el producto final está
en altas concentraciones actúa como un efector, se une a la
enzima alostérica del “paso obligado”, inactivándola.

Figura 15. Inhibición de las vías metabólicas. El paso obligado es catalizado por
una enzima alostérica que puede ser inhibida por el producto final de la vía. La
vía específica que se muestra aquí es la síntesis de isoleucina, un aminoácido,
a partir de la treonina. Esta particular serie de reacciones es realizada por
bacterias, pero es típica de muchas reacciones catalizadas enzimáticamente.

19
6. ENZIMAS EN MEDICINA
Las enzimas son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar
y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos,
disminuyendo el nivel de la "energía de activación" propia de la reacción. Se
entiende por "energía de activación" al valor de la energía que es necesario
aplicar (en forma de calor, electricidad o radiación) para que dos moléculas
determinadas colisionen y se produzca una reacción química entre ellas.
Generalmente, las enzimas se nombran añadiendo la terminación "asa" a la
raíz del nombre de la sustancia sobre la que actúan.
Las enzimas no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que
actúan (que se denominan sustrato), ni alteran el equilibrio de la reacción.
Solamente aumentan la velocidad con que estas se producen, actuando
como catalizadores. La velocidad de las reacciones enzimáticas dependen
de la concentración de la enzima, de la concentración del sustrato (hasta un
límite) y de la temperatura y el PH del medio.

6.1. Enzimas digestivas

Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite
reconocer a los materiales específicos sobre los que pueden actuar -
substratos-. Cada una de las transformaciones, que experimentan los
alimentos en nuestro sistema digestivo, está asociada a un tipo
específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas enzimas
digestivas. Cada enzima actúa sobre un sólo tipo de alimento, como una
llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en
unas condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el
cuadro de abajo. Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede
actuar, las reacciones químicas de los procesos digestivos no se
producen adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente
digeridos.

6.2. Las enzimas y la digestión

 Enzima Actúa sobre Proporciona Se produce en Condiciones para
que actúe.

20
  Ptialina Los almidones. Mono y disacáridos. La boca (glándulas
salivares). Medio moderadamente alcalino.
 Amilasa Los almidones y los azúcares. Glucosa. El estómago y
páncreas. Medio moderadamente ácido.
 Pepsina Las proteínas. Péptidos y aminoácidos. El estómago. Medio
muy ácido.
 Lipasa Las grasas. Acidos grasos y glicerina. Páncreas e intestino.
Medio alcalino y previa acción de las sales biliares.
 Lactasa La lactosa de la leche. Glucosa y galactosa. Intestino (su
producción disminuye con el crecimiento). Medio ácido.

El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de

las enzimas, da como resultado nutriente elemental (aminoácidos,
glucosa, ácidos grasos, etc.) que asimilamos en el intestino y son
aprovechados por el organismo. Sin embargo, cuando las enzimas no
pueden actuar o su cantidad es insuficiente, se producen procesos de
fermentación y putrefacción en los alimentos a medio digerir. En este
caso, son los fermentos orgánicos y las bacterias intestinales las
encargadas de descomponer los alimentos. La diferencia es que en lugar
de obtener exclusivamente nutrientes elementales, como en el caso de
la digestión propiciada por las enzimas, se producen además una gran
variedad de productos tóxicos (indól, escatól, fenól, etc.).

6.3. Enzimas intracelulares

Otras enzimas actuan en el interior de las células, transformando los
nutrientes que les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como
el ácido oxalacético o el pirúvico, que forman parte del metabolismo
celular. Las enzimas intracelulares también son los responsables de los
procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen
nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de
las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo,
durante el ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de
la sangre (por ejemplo, en la diabetes).

21
 CONCLUSIÓN

 Las enzimas son importantes ya que disminuyen la energía de

activación, permitiendo acelerar todo tipo de reacciones químicas, ya
que estas son muy lentas y requieren de mucha mas energía.

 Las enzimas son esenciales en mucho de los procesos necesarios

para la vida por ejemplo: digerir alimentos, regenerar tejido, degradar
sustancias).

 El peróxido de hidrógeno (H2O2) es muy toxica para las células, una

enzima denominada catalasa se encarga de descomponer tal
compuesto y obtener oxígeno (O2) y agua (H2O), siendo estas no
tóxicas para nuestro organismo y para las células

 lo que hacen las Enzimas no es modificar la reacción sino que

simplemente la aceleran, por lo que cumplen un rol como Catalizador
Químico, brindando un salto de energía para que ésta se manifieste
en forma mucho más rápida y efectiva, manteniéndose las condiciones
dadas del ámbito de trabajo, y sin modificarse el resultado del Producto
Químico que haya sido obtenido.

22
 REFERENCIA BIBLIOGRÁFICA

 https://www.blogdebiologia.com/regulacion-de-la-actividad-enzimatica.html

 https://es.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/enzyme-

regulation/a/enzyme-regulation

 https://es.scribd.com/document/167760747/REGULACION-DE-LA-

ACTIVIDAD-ENZIMATICA

 http://oscarugartebioquimica.blogspot.com/2009/05/cofactores-

enzimaticos.html

 https://www.ecured.cu/Cinetica_enzim%C3%A1tica

 http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#e

 http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz12.htm

 http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz13.htm#c1

 http://enzimaszagan.blogspot.com/2011/04/clasificacion-de-las-

enzimas.html

 http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm

 http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm

 https://www.conasi.eu/blog/consejos-de-salud/que-son-las-enzimas/

23
ANEXOS

24