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1 COMPOSICION PROTEICA DEL MUSCULO DEL PESCADO

Las proteínas son el mayor constituyente en base seca y son, lejos, el componente más
importante del pescado usado como alimento. Las proteínas del pescado se dividen según sus
solubilidades o los componentes no proteicos, los cuales en algunas instancias son partes
integrales de las sustancias (Novak et al. 1977, Guevara 1988 y Latorre 2008:13).

Según su solubilidad, las proteínas suelen clasificarse en tres grupos

(1) Proteínas sarcoplasmáticas, solubles en agua o soluciones salinas de baja fuerza iónica

(2) Proteínas miofibrilares solubles en soluciones salinas de alta fuerza iónica

(3) Proteínas del estroma, las cuales no son solubles en soluciones salinas, alcalinas diluidas,
soluciones ácidas o soluciones neutrales (Matsumoto, 1979; Matsumoto, 1980; Suzuki, 1981,
Fennema, 1982 y Latorre 2008).

Las proteínas miofibrilares son las principales constituyentes del músculo, del orden del 50% del
total de proteínas (Flores y Bermell, 1984 cit por De la fuente, 2000); son las que forman las
miofibrillas e incluyen la miosina, actina, actomiosina y proteínas reguladoras tales como
tropomiosina, troponina y actinina. Son responsables de la estructura, contracción y cambios
post-mortem y además, son las únicas que poseen propiedades funcionales que permiten la
diversificación de alimentos (Cheftel et al., 1989; Bourgeois y Le Roux, 1986; Asgahar y Pearson,
1980 y Robinson, 1991, De la Fuente, 2000 y Latorre 2008).

La actomiosina, según Mc Elroy (1967) y cit. Por Latorre (2008) es un complejo formado por la
mezcla de actina y miosina. En el músculo, la actomiosina existe como actina y miosina. Sin
embargo, al ser extraídas de la carne de pescado con soluciones salinas, forman actomiosina;
solución que contendría además, tropomiosina y troponina, lo cual recibe el nombre de
actomiosina natural.

La actomiosina mantiene la actividad enzimática de la ATPasa presente en la miosina que le


permite descomponer el ATP en ADP y fósforo inorgánico (Mc Elroy, 1967; Matsumoto, 1980,
Suzuki, 1981, cit. por Guevara, 1988). Probablemente, la función de la actomiosina en todas las
células, tanto musculares como nerviosas, sea proveer movilidad o cambios conformacionales
en las membranas, proporcionando la energía, por medio de la transformación de energía
química en energía mecánica en el proceso de hidrólisis del ATP (Berl, 1983, cit. por Guevara,
1988 y por Latorre 2008)
Ilustración 1: PROTEINAS DEL MUSCULO DEL PESCADO (Guevara 1988 y cit. por Latorre 2008)
2 Desnaturalización proteica por congelación.
La desnaturalización proteica ha sido definida de muchas formas, Cowie y Little (1967) cit. por
Guevara (1988) y Latorre (2008), la definieron como “un cambio en la proteínas, de manera que
éstas se hacen insolubles o inextractables por soluciones salinas bajo condiciones en las cuales
la proteína nativa es soluble o extractable”. Otros entienden la desnaturalización como “un
proceso en el que se pierde la actividad biológica de la proteína” (Lehninger, 1983 y cit. por
Latorre 2008). La desnaturalización proteica describe un complejo fenómeno que envuelve
alteraciones de la estructura secundaria y terciaria, debido a la ruptura de los enlaces que
contribuyen a estabilizar la conformación nativa de la proteína, sin ruptura de los enlaces entre
los átomos de carbono en las cadenas polipeptídicas.

Durante la congelación y almacenamiento congelado del músculo del pescado, las proteínas
miofibrilares sufren alteraciones que provocan desnaturalización proteica con pérdida de
propiedades funcionales y bioquímicas (Shenouda, 1980 y cit. por Latorre 2008).

Gamarra (1997) cit. por La torre (2008) señala que durante la congelación se cristaliza gran parte
del agua del músculo, a -5 ºC se cristaliza el 76,5% del agua y a -20 ºC el 89%. La disminución del
agua disponible para las proteínas, el consecuente aumento de la concentración de sales en el
tejido y el daño mecánico a las estructuras musculares, causado por los cristales de hielo; se
consideran las principales causas de desnaturalización de las proteínas en el pescado congelado.
El mayor deterioro en el pescado almacenado congelado ocurre en los componentes proteicos
y lipídicos, lo que causa un endurecimiento paulatino del producto, como consecuencia de la
desnaturalización de las proteínas miofibrilares; además del aumento en la tendencia a la
deshidratación, cuando se cocina. Por otra parte, el deterioro lipídico contribuye a la
desnaturalización proteica, al desarrollo de olor, sabor y color que disminuyen la calidad
(rancidez). Otro efecto de la desnaturalización proteica por congelación es la pérdida de las
características estructurales, y por ende, de las propiedades funcionales que posee la proteína
miofibrilar; entre ellas, la solubilidad y capacidad de emulsificar grasas y gel.

Parámetros bioquímicos de desnaturalización proteica.

3 Solubilidad de proteínas.
El test más usado para estudiar los cambios que ocurren en la pérdida proteínas del pescado
durante el almacenamiento congelado, se relaciona con la pérdida de solubilidad o pérdida de
extractibilidad de la proteína total del pescado, o de un grupo particular de proteínas
(miofibrilar, sarcoplasmática o el grupo de actomiosina), o especies particulares de proteínas,
tales como miosina, tropomiosina o actina (Shenouda, 1980 Y Guevara 1988, cit. por Latorre
2008).

La proteína en estado nativo no desnaturalizada, posee un comportamiento de solubilidad


característico frente a ciertos compuestos. Esta propiedad es chequeada para determinar el
grado de deterioro que ha sufrido la molécula ya que su actividad biológica, sus propiedades
físicas y químicas, están determinadas por su configuración tridimensional nativa. Existe una
gran cantidad de datos publicados que indican el descenso de la extractabilidad proteica,
durante el almacenamiento congelado del músculo del pescado, se debe a alteraciones de la
fracción miofibrilar. Las proteínas sarcoplasmáticas no sufren cambios significativos (Sikorski,
Olley y Kustoch, 1976, cit. por Guevara 1988 y por Latorre 2008).
Dentro del grupo de las proteínas miofibrilares, la miosina es la proteína más sensible a la
desnaturalización mientras que, la actina muestra un menor cambio. La tropomiosina es
considerada la proteína miofibrilar del pescado más estable durante el almacenamiento
congelado (Shenouda, 1980). El tipo y la extensión de la insolubilidad proteica en el músculo
congelado depende de la especie, del estado del músculo post-morten durante la
precongelación, del tipo de congelación, de la temperatura de almacenamiento y del tipo de
almacenamiento congelado (Fennema, 1982). Desafortunadamente, la desnaturalización
dificulta el estudio debido a que la proteína se hace insoluble, por lo que debe recordarse que
los datos de solubilidad no dicen, precisamente, cuántas proteínas están desnaturalizadas y
cuántas son nativas, más bien, éstos proveen una medida relativa de la desnaturalización
(Matsumoto, 1980, cit. por Guevara, 1988 Y por Latorre 2008).