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Guía de Bioquímica I

Dra. Martha Naranjo, MSc


Docente de Bioquímica FMVZ

UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

FACULTAD DE MEDICINA VETERINARIA Y ZOOTECNIA

GUIA DE BIOQUIMICA I

PRIMER SEMESTRE

DRA. MARTHA NARANJO, MSc.

DOCENTE

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Guía de Bioquímica I
Dra. Martha Naranjo, MSc
Docente de Bioquímica FMVZ

FACULTAD DE MEDICINA VETERINARIA Y ZOOTECNIA

MISION

Formar profesionales Médicos Veterinarios Zootecnistas competentes, con valores éticos y

morales para enfrentar y resolver problemas de la medicina veterinaria, producción animal y

salud pública, con compromiso social y respeto al ambiente a fin de alcanzar el bienestar

humano y animal.

VISION

En el próximo quinquenio la Carrera de Medicina Veterinaria y Zootecnia mejorará su

posicionamiento en la sociedad ecuatoriana y en el sistema universitario nacional, con

excelencia académica en las áreas profesionales de producción animal, medicina veterinaria y

salud pública con respeto al ambiente y compromiso social.

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Guía de Bioquímica I
Dra. Martha Naranjo, MSc
Docente de Bioquímica FMVZ

INTRODUCCION

La Bioquímica es una ciencia que constituye la base para todas aquellas ramas que están
relacionadas con Medicina, por lo que he querido presentarles esta guía de Bioquímica
Estructural, que se centra en el estudio de la composición molecular de las células vivas, la
estructura, propiedades físico-químicas y funcionales de las biomoléculas, lo que servirá de
base para las demás asignaturas del pensum de estudios como Bioquímica II, Fisiología,
Nutrición, etc.

El objetivo de ésta guía es que les sirva como material de estudio para ustedes queridos
estudiantes de la Facultad de Medicina Veterinaria y Zootecnia.

La guía constituye una recopilación de la investigación bibliográfica que he realizado para


poder llegar a ustedes de una manera didáctica y de fácil comprensión, espero que sea de
utilidad.

Dra. Martha Naranjo, MSc

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Guía de Bioquímica I
Dra. Martha Naranjo, MSc
Docente de Bioquímica FMVZ

UNIDAD I

FUNDAMENTOS DE BIOQUIMICA

1.1 BIOQUIMICA

Definición:
 Etimológicamente significa Química de la vida.
La Bioquímica es la ciencia que:
 Estudia los componentes químicos de los seres vivos, especialmente las proteínas,
carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos, además de otras pequeñas moléculas
presentes en las células. En general las moléculas biológicas están compuestas
principalmente de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre.
 Estudia la base de la vida, los componentes del organismo, las reacciones químicas
que sufren los mismos y los mecanismos de producción de energía.
 Es el puente de unión entre la química con las estructuras e interacciones de los
átomos y moléculas, con la Biología que se refiere a las estructuras e interacciones de
la célula y el organismo.
Dado que los seres vivientes están compuestos de moléculas inanimadas. La vida en su nivel
más básico es un fenómeno bioquímico.

Clasificación:
Bioquímica Estructural: Estudia las estructuras de las biomoléculas (proteínas, carbohidratos,
lípidos, a.a) y de los bioelementos (C, N, S, Ca, P).
Bioquímica Dinámica: estudia las diferentes transformaciones que sufren las biomoléculas y su
regulación con la finalidad de proporcionar CO2, H2O y energía al organismo.
Importancia: La Bioquímica desempeña un papel importante en la prevención, diagnóstico y
tratamiento de enfermedades. También es importante porque gracias a la Bioquímica se puede
realizar investigaciones en el ámbito de la salud como también en la industria, y se llega a
entender la acción farmacológica de medicamentos en el organismo.
Relación con otras Ciencias: Histología, Farmacología, Microbiología, Genética, Anatomía,
Fisiología, Patología, Nutrición, Embriología, etc.

1.2 LA CÉLULA
Los seres vivos están formados por mínimas unidades llamadas células. Todas las funciones
químicas y fisiológicas básicas, por ejemplo, la reparación, el crecimiento, el movimiento, la
inmunidad, la comunicación, y la digestión, ocurren al interior de la célula.

Clasificación:

Es fundamental aclarar que existen células que tienen un núcleo bien definido y separado del
citoplasma, a través de una membrana llamada membrana doble nuclear o carioteca. A estas
células con núcleo verdadero, se les denomina células eucariotas y a los organismos
formados por estas células se les denomina eucariontes. Ej. Animales, plantas, hongos y
protistas

Hay otras células en las bacterias y en ciertas algas unicelulares que no tienen un núcleo
definido ni determinado por una membrana. Esto indica que los componentes nucleares están
mezclados con el citoplasma. Este tipo de células se denominan procariotas y a los
organismos formados por dichas células se les llama procariontes. Ej. Los seres procariontes
son siempre unicelulares y pertenecen al reino de los moneras, como las bacterias y las algas
verde-azuladas.

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Componentes bioquímicos de la célula:


Iones y

moléculas pequeñas 4%
ADN 1%
ARN 6%
Fosfolípidos 2%
Proteínas 15%
Polisacáridos 2%

Cuadro No. 1: Componentes celulares y su relación con los Procesos Bioquímicos


Componentes Propiedades Generales Proceso Bioquímico Asociado

Citosol No Sedimentable Glucólisis, glucogénesis, glucógenolisis,


vía de la pentosa fosfato, Síntesis de Ac.
Grasos, esteroides, purina, pirimidina,
superóxido dismutasa de Cu y Zn,
gluconeogénesis.
Lisosomas Basurero Celular Catepsinas, ADNasa, ARNasa,
Hexosaminidasa A, esfingomielinasa.
Mitocondrias Motor celular β oxidación de Ac. Grasos, ciclo de Krebs,
fosforilación oxidativa, actividad de la
deshidrogenasa pirúvica, superoxido
dismutasa de Mn, Síntesis y degradación
de los cuerpos cetónicos.
Núcleo Depósito y expresión de genes. Duplicación del ADN y procesamiento del
ARN.
Peroxisomas Metabolismo de peroxido de H2 Catalasa y peroxidasa de H2
Membrana Plasmática Frontera entre el exterior y el interior ATPasa de Na y K, insulina y receptores
de la célula. de glucagón, Ɣglutamil transpeptidasa y
translocasa de glucosa.

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Retículo Biosíntesis de Lípidos Complejos Síntesis de fosfolípidos, Hidroxilación de


Endoplasmático Liso los esteroides y Actividad del citocromo
P-450.
Retículo Síntesis de proteínas de membrana y Síntesis y procesamiento de proteínas.
Endoplasmático de proteínas de exportación
Rugoso y Aparato de
Golgi

BACTERIAS

Son las células más simples, están formadas por el 30% sustancias químicas y el 70% agua.

Existen más de 2500 especies y solo una pocas de ellas causan enfermedades.

Se clasifican por:

 Capacidad de reducir O2:

 Aerobias: reducen O2 por un proceso similar al de las mitocondrias. Ej:


Corynebacterium pyogenes: Sinusitis en equinos y abscesos en la
cabeza en aves.

 Anaerobias: no reducen el O2. Hacen que las sustancias complejas pasen a ser
Ácido Láctico por un proceso llamado fermentación. Ej: Chlamydia: Asociados a
cuadros neumónicos, conjuntivitis e infecciones genitales en ovinos.

 Anaerobias Facultativas: pueden sobrevivir con O2 o sin O2. Ej: Streptococcus canis:
diferentes procesos purulentos en perros. Staphylococcus epidermidis: Mastitis

 Anaerobias Obligadas: en presencia de la mínima cantidad de O2 mueren. Ej:


Clostridium tetani: Tétanos en diferentes especies animales y el hombre.

 Por su forma:

 Cocos: Tienen forma esférica. Ej. Streptococcus zooepidemicus: produce artritis


séptica, abortos, septicemia en cerdos, septicemia y mastitis en bovinos.
Staphylococcus aureus: Produce gran variedad de infecciones supurativas en heridas
(abscesos), mastitis, endometritis, cistitis, osteomielitis, piodermas en corderos, perros,
gatos, aves.

 Bacilos: Con forma de barra o vara. Ej. Escherichia coli: se asocian a la producción de
diarreas en cerdos, bovinos, ovinos, caprinos y equinos.

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 Espiroquetas: Son bacterias gramnegativas largas, delgadas, helicoidales y móviles. Ej.


Treponema hyodisenteriae: asociado a la disentería porcina. T.cuniculi: sífilis del
conejo. T. suis: ulceración del prepucio en cerdos.

 Vibriones: Es un género de bacterias gramnegativas con forma de bacilos curvados


(bastones). Ej. Campylobacter fetus ss. venerealis: infertilidad, reabsorciones
embrionarias y en algunas ocasiones aborto.

 Por su Tinción Gram:

 Grampositivas, las grampositivas se tiñen de morado ya que el colorante se queda


atrapado en la capa gruesa de peptidoglucanos que rodea a la célula. Ej.
Estafilococos, Bacillus: Movimiento en círculos, incoordinación y parálisis (signos de
encefalitis) en diferentes mamíferos, aborto en bovinos y ovinos, muerte súbita en
aves.

 Gramnegativas, las gramnegativas tienen una capa de petidoglucano mucho más


delgada, es por ello que no retiene el cristal violeta y por esto las células se tiñen con
safranina y las observamos rojas.
Ej. Actinobacillus lignieresii: “lengua de madera” y abcesos en otro tejidos blandos en
bovinos. Brucella abortus: Abortos principalmente en bovinos

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VIRUS

Son agentes infecciosos que no se pueden reproducir independientemente y necesitan una


célula para ello.
Si no están en una célula son virus inactivos o Viriones. En base a la necesidad del huésped
nacen los sistemas Huésped- Virus.
Existen dos sistemas de replicación de virus, el ciclo lítico y el ciclo lisogénico.
Ciclo Lítico: El virus en la célula se reproduce hasta romper la célula y se dirige a otras. Ej:
SIDA.
Ciclo Lisogénico: El virus ingresa a la célula, no la rompe, pero modifica su actividad y
estructura. Ej: Hepatitis.
Los virus están formados por una región central de ácido nucleico, ADN o ARN, rodeado por
una cubierta de proteína o cápside y, en algunos casos, por una envoltura lipoproteica.
Hay 2 tipos de virus:
ADN virus:
Adenovirus: infecciones a nivel respiratorio,
Diarreas, conjuntivitis.
Hepatitis
Herpes
Poxivirus: viruela aviar, varicela.

ARN virus:
Ortomixovirus: La influenza porcina es causada por un Ortomixovirus tipo A
Paramixovirus: sarampión y paperas, Newcastle en aves, distemper o moquillo canino.
Picornavirus: poliomielitis
Retrovirus: Sida, leucosis bovina, artritis encefalitis caprina

1.3 BIOELEMENTOS
Son componentes de los seres vivos.
Se dividen por:
Su abundancia:
 Primarios: ocupan el 99.3% y son el C, H, O, N.

 Secundarios: ocupan el 0.7% y son el P, K, Na, Mg, Cl, S, Ca, Fe.

 Oligoelementos: o microelementos o elementos traza. Estan en pequeñas


cantidades el Mn, F, Co, Se, su deficiencia causa enfermedades
carenciales.

Deficiencia de Se: se da en los ovinos y caprinos distrofia muscular blanca,


hepatosis dietética en cerdos.

Deficiencia de Zn: pododermatitis proliferativa en corderos, Descamación


epitelial, falta de apetito, pérdida de peso, arqueado de extremidades
posteriores.

Deficiencia de Cu: Ataxia Enzootica, Anemia, desórdenes oseos, problemas


neonatales, reduce el metabolismo de la glucosa en animales de Granja.

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Por su función:
 Estructurales: o plásticos. Forman parte de las estructuras. C, H, O, N, P, S.

 Esqueléticos: mantienen la rigidez. Ca, Mg, P, F, Si.

 Energéticos: forman parte de las moléculas energéticas. Producen energía. C,


H, O, P.

 Catalíticos: ayudan a las enzimas a realizar la actividad catalítica (aceleración).


Zn, Cu, I, Co.

 Osmóticos y electrolíticos: participan en el mantenimiento de fenómenos


osmóticos y el potencial eléctrico. Na, K, Cl.

1.4 BIOMOLECULAS
Son moléculas que constituyen a los seres vivos, se clasifican de acuerdo a la naturaleza y al
grado de complejidad.

Por su naturaleza:
 Inorgánicas: H2O, gases (CO2, O2), sales minerales: NaCl (cationes: Amonio
(NH4+), Sodio (Na+); Aniones: Cl-, bicarbonato, fosfatos).

 Orgánicas: carbohidratos (glucosa, glucagón), lípidos (triglicéridos, colesterol),


vitaminas, proteínas, ácidos nucleicos.

Cada biomolécula tiene función y distribución diferente.

Por su grado de complejidad:


 Precursoras: se forman macromoléculas. H2O, CO2, NH3.

 Intermediarios Metabólicos: ácido láctico, ácido cítrico, ácido pirúvico, ácido


oxalacético.

 Unidades Estructurales: moléculas pequeñas que dan lugar a moléculas


complejas como monosacáridos, aminoácidos, nucleótidos, ácidos grasos.

 Macromoléculas: lípidos, carbohidratos, proteínas, ácidos nucleicos,


polisacáridos.

 Supramacromoléculas: ribosomas (ARN+ proteínas), cromatina (ADN+


proteínas), membrana nuclear (lípidos+ proteínas).

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UNIDAD II

EL AGUA

2.1 Estructura Molecular del Agua


El agua tiene una estructura tetraédrica, con una distribución asimétrica de cargas, lo que le
confiere la característica de ser un dipolo eléctrico, esta estructura va a condicionar muchas
de las propiedades físicas y químicas de la misma, principalmente debido a la posibilidad de
establecimiento de puentes de hidrógeno entre moléculas acuosas y de éstas con otras
moléculas.

Está compuesto por dos moléculas de H y una molécula de O (H2O)


 Es un elemento indispensable para la vida, su carencia produce la muerte en pocos
días.
 Es un constituyente fundamental para las células de los tejidos corporales, por ser
molécula pequeña puede atravesar las membranas biológicas y llegar a todas las
células del organismo.
 La cantidad del agua en el organismo es relativamente constante y representa del 65-
70% del peso corporal y varía dependiendo de la edad y la adiposidad. Los tejidos más
jóvenes y más activos metabólicamente hablando tienen mayor cantidad de agua
(tejido embrionario, vísceras, órganos). En tejidos envejecidos y poco activos el agua
disminuye hasta un 33% en el tejido esquelético y 30% en el adiposo. Por citar algunos
ejemplos , tenemos:
Adulto 57%
Adulto obeso 45%
Bebé 75%
Ganado vacuno 55-60%
Perros 60%

2.2 Funciones:
 El agua corporal tiene un elevado poder de ionización de sustancias e influye en la
disociación de macromoléculas celulares.
 Puede actuar como un lubricante y regula la temperatura corporal a través de un
mecanismo de evaporación por piel y los pulmones.
 Es el medio adecuado para las reacciones químicas del organismo y es un
transportador de sustancias orgánicas e inorgánicas.
 El agua es un solvente de la mayoría de iones y moléculas del organismo e inclusive
de lípidos que son insolubles pueden disolverse en agua al combinarse con proteínas,
formando las lipoproteínas que son hidrosolubles.
 Tiene la capacidad de formar puentes de hidrógeno, que es la unión entre un átomo
electronegativo y el átomo de hidrógeno unido covalentemente a otro átomo
electronegativo. Este enlace es mucho más débil que los covalentes.
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2.3 Propiedades Físicas y Químicas del Agua

 Elevada temperatura de Ebullición: 100oC a 1 atmósfera. El agua permanece


líquida en un rango muy amplio de temperatura (0-100oC) lo que posibilita que
pueda existir vida en diferentes climas, incluso a temperaturas extremas.
 Densidad máxima a 4oC: Permite que el hielo flote en el agua, actuando como
aislante térmico, impidiendo que la masa oceánica se congele y posibilita la
existencia de seres acuáticos a tales latitudes(vida marina en los casquetes polares)
 Elevado calor específico: Permite importantes cambios de calor con escasa
modificación de la temperatura corporal.
 Elevado calor de vaporización: Permite eliminar el exceso de calor, evaporando
cantidades relativamente pequeñas de agua, lo que posibilita incluso mantener la
temperatura del organismo más baja que la del medio ambiente.
 Elevada conductividad calorífica: Conducción de calor adecuada en el interior
corporal, ayudando a mantener o igualar la temperatura en las diferentes zonas del
organismo.
 Elevada constante dieléctrica: Disolvente de compuestos iónicos y sales
cristalizadas, ya que este elevado valor supone que las moléculas de agua se
oponen a la atracción electrostática entre los iones positivos y negativos, debilitando
dichas fuerzas de atracción.
 Capacidad de hidratación o solvatación de iones: El carácter dipolar del agua
determina que sus moléculas rodeen a los diferentes iones, aislándoles del resto.
Facilita a su vez la separación de iones de diferente carga, lo que contribuye a la
propiedad de solubilizar compuestos iónicos.
 Disolvente de moléculas anfipáticas: Esta solubilización lleva consigo la
formación de micelas en donde se encuentra asociadas en su interior los grupos
apolares o hidrófobos, mientras que los polares o hidrófilos se orientan hacia el
exterior.
 Disolvente de compuestos polares de naturaleza no iónica: Gracias a los
puentes de hidrógeno con grupos polares de otras moléculas no iónicas. Ej.
Alcoholes, aminas o glúcidos.
 Elevada tensión superficial: Determina una elevada cohesión entre las moléculas
de su superficie, tendiendo a que la superficie libre de agua sea mínima. Esta
elevada tensión superficial, disminuye con los tensoactivos (jabones, detergentes),
éstos facilitan la mezcla y emulsión de grasas en el medio acuoso, Así las sales
biliares ejercen esta acción tensoactiva en el intestino delgado, facilitando la
emulsión de grasas y la digestión.
 Transparencia: Gracias a esta propiedad se produce la fotosíntesis en oceános y
fondos marinos
 Electrolito débil: El agua se disocia parcialmente, es un compuesto anfótero ya
que puede comportarse como ácido o como base.

H2O H+ + OH-

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2.4 Distribución del agua en los compartimentos celulares


El agua corporal total se distribuye en dos compartimentos separados por membranas
biológicas:
1. Compartimento Intracelular (LIC): Constituído por el agua presente en el enorme
número de microcompartimentos de los organelos celulares.

2. Compartimento Extracelular (LEC): Líquido existente fuera de las células, está


distribuido de la siguiente manera:
 Líquido Intravascular: es la parte líquida de la sangre y el plasma.
 Líquido intersticial: éste rodea las células y es la parte líquida de la linfa.
 Líquido del tejido denso y de los cartílagos
 Líquido transcelular: el que se encuentra en las cavidades especializadas
del cuerpo, que es formado por la actividad secretoria de ciertas células:
líquido de las glándulas salivales, páncreas, líquido cefalorraquídeo,
hígado, intestino.

El plasma e intersticio son los principales constituyentes del LEC y están en contacto virtual por
los poros de los capilares sanguíneos, esto permite el intercambio de agua y la mayor parte
de los solutos disueltos a excepción de las proteínas plasmáticas y algunas células
sanguíneas.
Los compartimentos se encuentran en constante intercambio entre ellos. Existe una renovación
constante del agua en el organismo.

2.5 Composición electrolítica de los líquidos corporales


En los líquidos corporales existen sustancias que se disocian y sustancias que no se disocian.
 Las sustancias que se disocian son los electrolitos, capaces de conducir la corriente
eléctrica y se disocian en:
Aniones (-): Cl-, proteínas, bicarbonatos, fosfatos.
Cationes (+): Na+, K+, Ca++, Mg++
 Sustancias que no se disocian llamadas no electrolíticas. Ej: urea, glucosa, bilirrubina,
creatinina, etc.

En los líquidos orgánicos existe una variedad de electrolitos, los mismos que deben mantener
su constancia para conservar la homeostasia del organismo.

2.5.1 Composición electrolítica del LEC

Catión principal es el Na+, son importantes también el Ca++, K+, Mg++, aunque
se encuentran en menor concentración.

Anión principal es el Cl- y le siguen en importancia el HCO3 - y las proteínas.

2.5.2 Composición electrolítica del LIC

Catión principal es el K+, en menor cantidad el Mg++, Na+ y Ca++.

Aniones principales son los fosfatos y proteínas y en menor cantidad los


sulfatos, bicarbonatos y cloruros.

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LIQUIDO EXTRACELULAR LIQUIDO INTRACELULAR


Cationes mEq/L Aniones mEq/L Cationes mEq/L Aniones mEq/L
+ - + =
Na 135-155 Cl 100-106 K 150 HPO4 100
K+ 3.5-5.5 HCO3- 24-29 Mg++ 30 Proteinas 65
Ca++ 4.4-5.3 Proteinas 16 Na+ 10 HSO4- 20
Mg++ 2.5-3.5 Ac. Orgánicos 6 Ca++ 10 HCO3- 10
HPO4= 2 Cl- 5
HSO4- 1

2.6 Movimientos de agua corporal y solutos


Los compartimentos hídricos del organismo están separados por membranas biológicas
semipermeables que permiten el movimiento de agua y solutos. Moléculas pequeñas como el
agua y la úrea se mueven libremente entre los diferentes compartimentos, las proteínas
plasmáticas por ser moléculas grandes, quedan retenidas en el compartimento intravascular
por la limitada permeabilidad de la membrana capilar para estas moléculas.
La selectividad de las membranas permite:
 Mantener la constancia de líquido y solutos de los compartimentos.
 Llevar nutrientes del plasma a las células.
 Trasladar productos de desecho desde las células a los órganos de excreción. Ej:
Riñón

Hay tres tipos de membranas orgánicas:

1. Membrana Celular: tiene una bicapa lipo-proteica y separa el líquido


intracelular del líquido intersticial.
2. Membrana Capilar: separa el líquido intravascular del líquido intersticial.
3. Membrana Epitelial: separa el líquido intravascular e intersticial del líquido
transcelular.

Además de la semipermeabilidad de las membranas, el movimiento del agua y solutos está


determinado por diversos procesos de transporte:
Difusión: es el movimiento libre de partículas en un medio líquido o gaseoso. Se mueven a
favor de la gradiente de concentración (es decir de un área de mayor concentración a una de
menor concentración). También se puede producir por la diferencia de potencial eléctrico de
membranas (el paso de aniones de un compartimento a otro, va acompañado del paso
simultáneo de cationes para mantener el equilibrio eléctrico). Este mecanismo no necesita
energía.
Hay dos tipos de difusión:

1. Difusión Simple: es cuando las moléculas por ser solubles y suficientemente


pequeñas pueden atravesar los poros proteicos.

2. Difusión Facilitada: si las moléculas por no ser liposolubles, necesitan una sustancia
transportadora. Ej: la glucosa.

Tanto la difusión simple como la facilitada pueden realizarse cuando exista una gradiente de
concentración de la sustancia a ser desplazada.

Transporte Activo: es el transporte de solutos en contra de la gradiente de concentración (de


un área de menor concentración a una de mayor concentración), o entre zonas de igual
concentración, para lo cual se necesita de energía y sustancias transportadoras. Ej: Na, K,
Hidrógeno, glucosa.

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Filtración: es el transporte de agua y solutos de una zona de alta presión hidrostática a una
baja presión hidrostática. Esto ocurre por ejemplo en los glomérulos renales que se encargan
de la filtración del plasma gracias a la presión hidrostática sanguínea.

PRESIÓN OSMÓTICA Y ONCÓTICA


Osmosis: es el paso de agua a través de membranas semipermeables de una zona de menor
concentración de soluto a una zona de mayor concentración de soluto. Este efecto se llama
Potencial Químico del agua.

Presión Osmótica: Es la fuerza que ejercen los solutos disueltos en una solución,
especialmente de los electrolitos, para atraer agua a través de la membrana semipermeable.
La unidad que expresa la presión osmótica es el miliosmol.
Presión Oncótica: Es la presión osmótica ejercida por las proteínas plasmáticas, se la llama
también coloideosmótica.
Las proteínas plasmáticas son compuestos de alto peso molecuar, aunque su concentración en
el plasma alcanza los 60-70 g/l, ejercen relativamente poca presión osmótica en comparación
con los electrolitos (promedio de 25 mmHg). Su significado fisiológico sin embargo es de suma
importancia.
La albúmina es la proteína plasmática más abundante y es responsable de la mayor parte de la
presión oncótica del plasma.
Según la hipótesis de Starling, la regulación del intercambio de agua y electrolitos entre el
plasma y el líquido intersticial depende fundamentalmente del equilibrio entre dos fuerzas
opuestas: la presión hidrostática en los capilares, que tiende a expulsar los líquidos hacia el
intersticio por un lado, y, la presión oncótica de las proteínas del plasma que se opone y retiene
los líquidos en el plasma, por otro lado.

2.7 Regulación del Metabolismo del agua corporal


El agua corporal se encuentra en una cantidad relativamente constante, pero su distribución en
los distintos compartimentos se encuentra sujeta a cambios determinados por fuerzas
osmóticas e hidrostáticas.

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El intercambio de agua entre el individuo y el medio ambiente depende de un :

 Sistema Regulado de ingreso a través de la sensación de sed.

 Sistema de Egreso regulado por la función renal con participación hormonal, en


especial la hormona antidiurética (ADH).

Los elect rolitos Na y K son las sustancias que en mayor medida influyen en el desarrollo
de la presión osmótica de sus respectivos compartimentos y también en la retención del
agua del organismo, así como en su distribución interna. El agua difunde libremente a
través de las membranas celulares, su movimiento está determinado por los cambios en
la concentración osmótica tanto del LEC como del LIC. El sodio principal catión del LEC es
el regulador más importante

Las sustancias de peso molecular elevado , como las proteínas, tiene


especial participación en el intercambio hídrico entre el líquido intravascular (plasma) y
el líquido intersticial. Su papel principal es el de regular el intercambio entre estos
compartimentos, sin influir en forma manifiesta en el balance de agua corporal total.

Otras sustancias orgánicas, como glucosa, urea o aminoácidos, debido a su pequeño peso
molecular difunden libremente a través de las membranas celulares y, por tanto, no
desempeñan un papel de mayor importanciaen la distribución de agua entre los
compartimentos, pero cuando existen grandes cantidades de estas sustancias pueden
contribir e influir en el balance del agua corporal.

2.8 Regulación del volumen y osmolaridad del líquido extracelular: El LEC sufre
continuas variaciones en su composición debido a la interacción del organismo con el medio
ambiente, en cambio, el LIC casi no sufre variaciones. Es necesario por tanto, que el LEC
mantenga su constancia de líquidos y electrolitos para permitir el funcionamiento celular
normal y es por esto que la concentración hidrosalina del LEC se encuentra regulada por
una serie de mecanismos.
El líquido intravascular es la fracción del LEC más sujeta a cambios por lo que es necesario
garantizar la constancia hidrosalina para mantener un adecuado suministro de nutrientes a
la célula y una eficaz eliminación de desechos de las mismas, por lo cual el organismo pone
en juego una serie de mecanismos.
Los cambios en el volumen vascular son detectados por receptores especializados ubicados
en aurículas cardiacas, seno carotideo, arco aórtico y vasos renales. Estos receptores
responden a los cambios de presión de este modo: los aumerntos del volumen vascular
determinan aumento de la presión arterial, con lo cual se produce un cambio conformacional
en los receptores, una especie de “estiramiento” de estos receptores; lo contrario, una
suerte de “contracción” sucede en los receptores a consecuencia de la disminución del
volumen y correlativamente de la presión. Las variaciones del volumen detectadas por estos
receptores provocan alteraciones del gasto cardiaco, de la resistencia vascular, del manejo
renal de agua y sodio y de la sed. Estos cambios se encuentran mediados básicamente por
el sistema nervioso simpático, el sistema renina-angiotensina- aldosterona, sistema péptido
natriuretico auricular y sistema de la hormona antidiurética (ADH) o vasopresina.
Sistema Nervioso Simpático: Este ofrece una respuesta compensadora
inicial a los cambios rápidos del volumen vascular, estos cambios
determinan respuestas del tono simpático. Ej: Si disminuye el volumen
vascular, aumenta el tono simpático que a su vez determina aumento del
gasto cardiaco secundario,aumenta la contractilidad cardiaca, la resistencia
vascular periférica y la liberación de la renina por parte de los riñones.

Sistema Renina-Angiotensina-Aldosterona: La renina es una enzima


proteolítica, secretada por las células yuxtaglomerulares del riñón en
respuesta a la disminución de la presión del riego renal, la disminución del
sodio en el LEC o el aumento del potasio en el LEC.
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La renina actúa sobre el angiotensinógeno, una prohormona sintetizada en


el hígado y la convierte en angiotensina I. La angiotensina I a su vez es
convertida en angiotensina II por acción de la ECA(enzima convertidora de
angiotensina). La angiotensina II wes un potente vasoconstrictor y por tanto
eleva la presión arterial. La renina también promueve la producción de
aldosterona.
La aldosterona es una hormona mineralocorticoide producida en la corteza suprarrenal.
Facilita la retención del sodio y la eliminación del K e hidrogeniones en los túbulos
renales.Como la retención determina también la retención de agua, con la consiguiente
expansión del volumen extracelular, la aldosterona actúa como reguladora del volumen.

Péptido Natriurético Auricular : Esta hormona sintetizada, almacenada y secretada por la


aurícula, es liberada en respuesta a un aumento de la presión auricular. Su papel es
disminuir el volumen vascuar y la presión arterial mediante los siguientes mecanismos:
Aumenta la excreción de sodio y agua por el riñón, favorece la vasodilatación por relajación
del músculo arteriolar, disminuye la síntesis de renina, la liberación de aldosterona y la
liberación de hormona antidiurética.

ADH o Vasopresina: Hormona hipotalámica almacenada en la neurohipófisis, Su papel


principal es promover la reabsorción del agua a nivel de los túbulos renales distales y
colectores, efecto mediado por un segundo mensajero, el AMPc. La ADH es regulada por los
cambios en la osmolaridad plasmática y el volumen vascular.

Disminuye osmolaridad plasmática, aumenta volumen vascular, presión arterial y disminuye


la liberación de la ADH.

2.9 Balance Hídrico: Ingresos y Egresos

El agua corporal total, en condic iones normales y debido a diversos sistemas de


regulación, mantiene una relativa constancia, la cual es asegurada por la armonía
existente entre egresos e ingresos diarios.

2.9.1 Egresos de agua

Podemos citar pérdidas ordinarias y pérdidas extraordinarias.

Pérdidas ordinarias son aquellas que en condiciones normales el organismo pierde agua
por ejemplo:

Vía Pulmonar y cutánea.- llamada pérdida insensible, es una pérdida hídrica que se realiza
por evaporación de agua con escaso o ningún contenido electrolítico.

Vía Renal.- Es la pérdida que se realiza através de la orina, con la orina se pierden
electrolitos.

Vía Intestinal.- A través de las heces, Esta pérdida varía de acuerdo a diversas
circunstancias fisiológicas, alimentarias, etc.

Pérdidas extraordinarias son aquellas pérdidas que superan las normales, determinadas
por circunstancias fisiológicas o patológicas, pérdidas de agua y electrolitos que pueden
provocar deshidratación y transtornos electrolíticos asociados.

Por ejemplo: Fiebre, Aumento de frecuencia respiratoria, sudoración continua, sudoración


profusa, pérdidas anormales de agua del sistema digestivo, sea a través del vómito (jugo
gástrico) o de la diarrea (jugo intestinal). Enfermedades metabólicas como la diabetes o
enfermedades renales pueden ocasionar pérdidas hídricas por el riñón, variando la cantidad
y la composición electrolítuca de la orina según la enfermedad.

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2.9.2 Ingresos de agua

El ingreso de agua se realiza a través de:

 Agua de bebida o alimentos


 Agua de los alimentos sólidos
 Agua endógena o agua metabólica

El agua endógena es aquella que se forma en el organismo como producto


de la oxidación final de los nutrientes.
Ej. Se generan 55 ml de agua por cada 100g. de carbohidratos.

2.10 Alteraciones del Equilibrio Hidroelectrolitico

2.10.1 Deshidratación: Consiste en una disminución de agua orgánica total y es la


alteración hídrica más frecuente.

La deshidratación puede producirse por:

 Disminución de los ingresos(líquidos, alimentos)


 Aumento de las pérdidas normales (fiebre, poliuria, sudoración profusa, etc.)
 Pérdidas anormales(diarrea, vómito)

La deshidratación se la ha clasificado de acuerdo a dos criterios: Duración del cuadro


desencadenante y los cambios electrolíticos que se produzcan concominantemente con la
pérdida de agua.

Según la duración del cuadro desencadenante, la deshidratación puede ser aguda o


persistente.

Deshidratación aguda.- Es aquella que se produce cuando el cuadro que provoca la


deshidratación tiene una duración menor de 72 horas. Puede ser:
 Leve cuando exista menos de 5% de pérdida de peso
 Moderada cuando la pérdida oscila entre el 6 y el 10%
 Grave si la pérdida es mayor del 10%

Deshidratación persistente.- Cuando dura más de 72 horas.

De acuerdo a los cambios electrolíticos que se produzcan concominantemente con la


pérdida del agua, puede ser Isotónica, Hipertónica o Hipotónica.

Deshidratación Isotónica.- Ocurre cuando existen pérdidas correlacionadas de agua y


electrolitos. El sodio sérico, por ejemplo, se mantendrá en sus niveles normales. No hay
cambio en la composición, disminuye el volumen. Ej. Vómito, diarrea

Deshidratación Hipertónica.- Cuando la pérdida de agua es mayor que la de electrolitos


como por ejemplo en pérdidas extraordinarias por piel, cuando existe una sudoración
profusa debido a fiebre. También puede provocar deshidratación hipertónica las pérdidas
masivas de agua por vía renal como en el caso de diabetes. En este tipo de deshidratación
aumenta la concentración intravascular de electrolitos y entonces el sodio sérico se
encontrará en valores superiores a 155 meq/L. Esta hipertonicidad del LEC (plasma)
provoca la salida de agua intracelular hacia el espacio extracelular, produciéndose una
deshidratación celular.

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Deshidratación Hipotónica.- La pérdida de agua es menor que la de electrolitos, ocurre en


casos de insuficiencia suprarrenal en la que existe pérdida urinaria importante de sodio o
cuando a un paciente deshidratado se trata de compensarlo administrando líquidos sin
electrolitos.

La disminución sérica de electrolitos lleva a la hipotonicidad del plasma, por lo que los
valores séricos de sodio serán menores a 135 meq/L, lo que provoca el paso de agua desde
el LEC hacia el LIC ocasionando edema celular.

2.10.2 Sobrehidratacion:

Un exceso de agua corporal es raro pero puede ocurrir en casos de enfermedaes como
insuficiencia cardiaca congestiva, cirrosis hepática, toxemia del embarazo, o cuando se
administra líquidos intravenosos en exceso. La retención de agua en estos casos puede ser
paralelaa la de electrolitos.
Igualmente raro es el caso de retención hídrica con retención menor de sales , pero puede
ocurrir en el síndrome de secreción inadecuada de hormona antidiurética, en el que el aumento
patológico de la hormona provoca retención de agua a nivel de túbulos renales.

2.11 Electrolitos

2.11.1 SODIO
Principal catión del LEC. Constituye cerca del 90% de los solutos extracelulares y se encuentra
en gran parte vinculado a los Cloruros y bicarbonatos. En el LEC se encuentra cerca de la
mitad de sodio total del organismo, del sodio restante, un alto porcentaje se encuentra ligado a
la estructura cristalina del hueso en forma de una sal sódica de intercanbio muy lento.

FUNCIONES:

 Regulación del equilibrio hídrico: participa tanto en la retención del agua corporal total
cuanto en la distribución de liquidos entre los distintos compartimentos.
 Regulación de la presión osmótica, en especial del LEC
 Regulación del equilibrio ácido-base
 Mantenimiento de la permeabilidad celular
 Conservación de la excitabilidad e irritabilidad neuromuscular

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El metabolismo del sodio está íntimamente asociado al metabolismo del cloro. Ingresa
conjuntamente con el cloro en la sal común o como constituyente de los alimentos procesados.
Su absorción a nivel del tubo digestivo es casi completa. Su eliminación es por vía renal en un
90% y en un porcentaje pequeño por vía digestiva.

Diversos factores controlan la excreción renal de sodio:

 Cambios en el volumen del LEC: un aumento del LEC determina incrementos de la


eliminación de sodio en tanto que su disminución provoca por el contrario retención
renal de sodio.
 Modificaciones en el aporte dietético diario
 Cambios en la tasa de filtración glomerular
 Cambios en el patrón de reabsorción tubular renal, generalmente provocados por
aldosterona, hormona antidiurética, angiotensina, etc.

2.11.2 CLORO
Anión principal del LEC. Es importante su concentración en sangre, líquido cefaloraquídeo,
jugo gástrico, etc.

FUNCIONES:

 Regulación del equilibrio hídrico


 Regulación de la presión osmótica
 Regulación del equilibrio ácido-base
 Formación del ácido clorhídrico(HCl) del jugo gástrico

Ingresa al organismo en forma de sal común o como cloruros que son parte de los alimentos.
Es eliminado principalmente por vía renal, pero también se elimina por las heces.

2.11.3 POTASIO
Principal catión del LIC.

FUNCIONES:

 Regulación del equilibrio ácido-base


 Regulación del equilibrio hidroelectrolítico
 Regulación de la presión osmótica intracelular
 Regulación de la actividad muscular en especial del músculo cardiaco
 Mantenimiento de la permeabilidad de membranas
 Sirve como activador enzimático

Ingresa al organismo como constituyente de los alimentos, especialmente carnes y frutas


(durazno, plátano, naranja), frijoles, germen de trigo, soya, nueces. Su excreción se realiza por
vía renal 90%, heces y descamación de la piel.
La eliminación urinaria está influida por los cambios en el equilibrio ácido-base y está regulado
por hormonas de la corteza supararrenal. Ej. Aldosterona

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ALTERACIONES ELECTROLITICAS

ALTERACIONES CAUSAS SINTOMAS


Hiponatremia  Falta de aporte(dietas prolongadas sin sal Fatiga, cefalea, náusea, vómito, mareo,
en enfermos renales) hipotensión, diarrea, anorexia, aumento de la
 Pérdidas renales excesivas(insuficiencia excitabilidad neuromuscular que provoca
renal) calambres musculares dolorosos.
 Perdidas de líquidos orgánicos ricos en
sodio como el líquido intestinal(vómito,
diarrea), retención excesiva de agua que
determina hiponatremia por
dilución(secreción inadecuada de ADH)
Hipernatremia  Eliminación inadecuada de Están determinados por la deshidratación
sodio(insuficiencia renal, hiperactividad de celular e incluyen: sed, fiebre, depresión del
la corteza suprarrenal) sistema nervioso central caracterizado por
 Administración de soluciones intravenosas letargia, delirio y en ocasiones coma. Puede
con exceso de sodio existir rigidez muscular, temblores.
 Pérdida de agua mayor que de
sodio(sudoración excesiva, diabetes
insípida)
Hipocloremia  Ingreso insuficiente(dietas sin sal por largo Pérdida de tono de la fibra muscular lisa con
tiempo en enfermos renales) afectación especialmente de vasos
 Pérdida por diarrea, sudoración, etc. sanguíneos y del intestino lo cual se traduce
 Eliminación anormal de líquidos orgánicos en hipotensión arterial e ileo paralítico
ricos en cloro como jugo gástrico(vómito, (ausencia de movimientos peristálticos).
obstrucción pilórica)

Hipercloremia  Administración de sal en exceso a pacientes Sed, sobresaltos musculares, temblores,


con déficit de la función renal confusión mental y, en ocasiones, falta de
 Administración intravenosa de soluciones control miccional.
con exceso de cloro.
 Administración de soluciones isotónicas de
cloruro de sodio a personas sujetas a
estrés(intervenciones quirúrgicas) en
quienes la función renal sufre alteraciones
que limitan su capacidad de eliminar cloro
Hipopotasemia o  Ingresos insuficientes (desnutrición, Hipotonía muscular que produce disminución
hipokalemia administración de líquidos intravenosos de la fuerza muscular, ileo paralítico. A nivel
desprovistos de potasio). cardiaco, puede existir disminución de la
 Pérdidas extraordinarias por el sistema presión arterial, taquicardia, dilatación
digestivo(vómito, duarrea, etc) cardiaca e incluso paro cardiaco en sístole.
 Alcalosis metabólica

Hiperpotasemia o  Disminución de la excreción Existe depresión cardiaca que se traduce por


hiperkalemia renal(insuficiencia renal crónica, taquicardia, colapso vascular y paro cardiaco.
insuficiencia suprarrenal) Puede existir también debilidad muscular,
 Ingresos elevados(administración de adormecimiento de extremidades, parálisis
líquidos intravenosos con excesiva cantidad flácida de extremidades.
de potasio)
 Acidosis metabólica

NOTA: Soluciones, consultar en el cuaderno de apuntes y realizar


problemas con unidades físicas y químicas.

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UNIDAD III

EQUILIBRIO ACIDO – BASE


Para hablar del equilibrio ácido-base es necesario recordar lo que son los electrolitos:
3.1 Electrolitos: Substancias cuya disociación iónica en solución les hace capaces de conducir
la corriente eléctrica, se clasifican en ácidos, bases y sales. Éstas últimas se dividen en sales
ácidas, básicas y neutras.
También hay electrolitos fuertes, que son los que se disocian totalmente. Ej. HCl, Na (OH) y
electrolitos débiles que son los que se disocian parcialmente. Ej. Acido acético, ácido fosfórico,
etc.
Aunque existen varias teorías sobre ácidos y bases, clásicamente la teoría propuesta por
Arrhenius denomina:
 Ácidos: son aquellas sustancias que al disociarse dan lugar a protones (H+)
libres. Ej. H2SO4
 Bases: son las que al disociarse originan iones hidroxilo (OH-) . Ej. Ca(OH)2
 Sales Neutras: a los compuestos que originan iones distintos al ion hidrógeno
y al ion hidroxilo. Ej. Na2SO4, NaCl
 Sales Ácidas: son aquellas donde existe una sustitución parcial de los
protones por cationes.Ej. NaHCO3
 Sales Básicas: son las que se forman por sustitución parcial de los hidroxilos
por aniones. Ej. Mg(OH) I
Otra teoría es la se Brownsted- Lowry que dice:

 Ácidos: se considera a toda sustancia que puede ceder electrones.


 Bases: se considera a toda sustancia capaz de aceptar protones.

Lewis extendió la teoría sobre ácidos y bases a consideraciones electrónicas. Así:

 Ácidos: es aquella sustancia que puede aceptar UN PAR de electrones.


 Bases: es aquella que puede ceder UN PAR de electrones.

3.2 Ionización del agua: El agua es un electrolito débil, porque se disocia parcialmente en
iones Hidrógeno e hidroxilo, lo que hace de ella un compuesto ANFOTERO o ANFIPROTICO,
es decir que por tener estos dos iones (hidrogeno e hidroxilo) puede actuar como ácido o como
base.
H2O = H++ OH-
De acuerdo con e equilibrio de disociación del agua, se cumple que:
Kw = (H+)(OH-) = 1 x 10-14
Kw = constante del producto iónico del agua.
En el agua pura las concentracions molares de iones hidrógeno e hidroxilo son iguales.

H+ = OH- = 1 x 10-7 M
Si al agua pura se le añade ácido, la concentración de H+ es mayor a 1x10-7 , aunque el
producto de ambas concentraciones sigue siendo 1 x 10 -14

H+>OH-
Si al agua pura se añade una base, la concentración de iones hidrógeno es menor a la de
hidroxilos.
+ -
H < OH

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3.3 Escala de pH: Sorensen, bioquímico danés, estableció la denominada escala de pH


(potencial de hidrógeno).
El pH se define como el logaritmo decimal de la concentración molar de iones hidrógeno, con el
signo cambiado.

pH= -log (H+)


pOH = -log (OH-)

La suma de pH + pOH es 14.


En función del pH, las disoluciones pueden ser ácidas (pH inferior a 7), neutras (pH igual a 7) o
básicas (pH superior a 7).

3.4 Acidos y Bases Débiles

La gran mayoría de ácidos y bases que regulan el pH del organismo, que mantienen los
potenciales de acidez en las estructuras correspondientes y el pH del medio extracelular a un
valor prácticamente constante de 7.4, son ácidos o bases débiles. La disociación de los
mismos viene regida por la denominada constante de ionización o disociación del ácido o la
base (Ka o Kb).
El equilibrio que se establece es:

AcH= Ac- + H+

Se aplica la ley de acción de masas:


Ka= Ac- x H+
AcH

Estas constantes de disociación de ácidos o bases débiles suelen tener valores bajos de orden
exponencial negativo. Así, para el ácido acético (HCH3COO) a 25oC es de 1,76 x 10-5. Por ello
se recurre a utilizar un mecanismo análogo al de la escala de pH, definiendo pKa como
logaritmo negativo de Ka. Así:
Ka= 1.76 x 10-5
pka= -log [Ka]
pka= 4.75

pka= es el valor de pH donde el 50% se encuentra disociado.


De acuerdo a lo citado anteriormente tenemos que los ácidos o bases débiles son los que van
a constituir la Soluciones Reguladoras, Amortiguadoras, Buffer o Tampón.
3.5 Disoluciones Amortiguadoras, Reguladoras, Buffer o Tampón
Los valores de pH en el organismo deben moverse en torno a valores casi
constantes (LEC pH 7.4, LIC 7.35). Por debajo de 7.0 o por encima de 7.8
puede sobrevenir la muerte.Por esta razón es necesario mantener la
homeostasia ácido-base fisiológica. Para lograr esta constancia de pH, en el
organismo existen tres diferentes estrategias:

1) Amortiguadores fisiológicos
2) Ventilación pulmonar
3) Filtración renal

La solución reguladora está formada por:

a) Un ácido débil y la sal de su base conjugada. Ej.


CH3COOH/CH3COONa
b) Una base débil y la sal de su ácido conjugado. Ej. NH3/NH4Cl

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En los dos casos si se añada ácido o base no se modifica significativamente el pH de la


disolución. Así pues se puede definir la Capacidad amortiguadora de una disolución
reguladora como la cantidad de ácido o base que puede neutralizar dicha disolución, con una
variación máxima de una unidad en el pH de la disolución.
En conclusión una solución amortiguadora es aquella que evita los cambios bruscos de pH.
Para el estudio y cálculo de los equilibrios ácido-base de las disoluciones reguladoras, se llegó
a la obtención de una ecuación denominada ecuación de Henderson-Hasselbach.

pH= pKa+log [Sal]


[Acido]

Consideraciones sobre las soluciones reguladoras en esta ecuación:


 El valor del pH en la solución reguladora depende de la proporción relativa del ácido/sal
y base/sal, y no de sus concentraciones absolutas
 Sin embargo, estas concentraciones absolutas si que tienen incidencia en la capacidad
de amortiguación. Al aumentar la concentración de la solución amortiguadora, aumenta la
capacidad de amortigua los cambios de pH.
 La amortiguación es máxima cuando el pH del medio coincide con el pKa de la
disolución. Esto sucede cuando las concentraciones de ácido y sal o de base y sal son
iguales. Generalmente, las disoluciones reguladoras tamponan bien hasta valores de pH
una unidad por encima o por debajo del valor de su pKa, es decir cuando la proporción
sal/ácido o base/sal no es superior a 1:10 ó 10:1. Si se supera este valor la capacidad de
amortiguación disminuye considerablemente.

3.6 Disoluciones Reguladoras Fisiológicas


3.6.1 Amortiguador Fosfato. A efectos de regulación fisiológica, el equilibrio que más interesa
es el segundo, ya que el pKa2 que lo gobierna se encuentra próximo al pH del medio
extracelular (7,4). Suele ser buen amortiguador, aunque su concentración en el plasma es baja.
Es más importante en los líquidos tubulares de los riñones y en el medio intracelular, ya que en
ellos el pH es algo menor y el fosfato se encuentra más concentrado.
H3PO4 = H2PO4-1 + H+= HPO4-2 + H+ = PO4-3 + H+
pKa1=2.21 pKa2=6.8 pKa3=12.7

En cualquier caso, el fosfato puede encontrarse en forma libre (sal inorgánica) o asociado con
otras moléculas orgánicas (lípidos, azúcares, etc,)

3.6.2 Amortiguador Bicarbonato. Si consideramos el valor del pKa del equilibrio, observamos
que se encuentra alejado del pH fisiológico, por lo que no actuaría de forma eficaz; sin
embargo, el hecho de que el ácido carbónico se encuentre en equilibrio con el anhídrido
carbónico, hace posible que este sistema amortiguador sea eficaz, ya que además de la
regulación química propiamente dicha, la concentración de CO 2 y, por ende la de H2CO3
pueden ser reguladas a través de la ventilación pulmonar(cuanto menor sea la eliminación de
CO2, más aumentará la concentración de ácido). Así mismo, la concentración de bicarbonato
puede ser regulada por su eliminación renal.
Este sistema carbónico/bicarbonato es el principal amortiguador extracelular tanto en la sangre
como en los líquidos intersticiales.

H2CO3 = HCO3+ H+
pKa=6.10
↑CO2+H2O = H2CO3= HCO3+ H+

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3.6.3 Proteínas. Las proteínas junto con los aminoácidos constituyen un sistema regulador del
pH, importante en el interior celular. Esta capacidad amortiguadora se basa en su composición
aminoacídica. Cada uno de los diferentes a.a. proteicos posee una cadena lateral
característica, con su correspondiente pKa, lo que permite que la proteina sea un buen
amortiguador a diferentes valores de pH.

Es importante al nivel de LIC por su mayor concentración de proteínas. Sirven para amortiguar
mayores intervalos de pH por los varios valores de pKa
3.6.4 Hemoglobina (Hb). Dentro del grupo de las proteínas, es importante la Hb por su
importancia en la respiración y su abundancia en la sangre (eritrocitos). El sistema global
regulador es el constituido por las dos formas individuales reguladoras, Hb y Oxihemoglobinato
(HbO2-)/ Oxihemoglobina (HHbO2).
Lo que caracteriza a éste sistema doble es que, dependiendo de que la Hb se encuentre
oxigenada o no, el pKa del equilibrio correspondiente cambia, lo que le permite una mayor
versatilidad a la hora de regular el pH.

HHbO2 = H+ + HbO2- pKa=6.7


+ -
HHb = H +Hb pKa= 7,9

se cumple que

HbO2- + H+ = HHb+O2

En condiciones de producción de anhídrido carbónico (respiración celular), formación de ácido


carbónico y la correspondiente acidificación que esto lleva consigo, los protones convierten
oxihemoglobinato en hemoglobina, y con ello se amortigua el efecto acidificante y se libera
oxígeno. El lugar de regulación del amortiguador Hb es allí donde se encuentra, es decir, en el
interior del eritrocito.

3.7 Alcalosis y Acidosis


Cuando se produce una alteración en los valores de pH del organismo, las disoluciones
fisiológicas reguladoras constituyen la primera opción para tratar de solucionar el problema,
posteriormente se recurre a la ventilación pulmonar, y finalmente es la regulación de la filtración
renal la encargada de evitar el problema.
Todos estos sistemas actúan para evitar las variaciones del equilibrio ácido-base, esta acción
coordinada en aras de evitar los efectos negativos del aumento o disminución protónica es lo
que se suele denominar principio isohídrico.

(↓H+)Alcalosis y (↑H+) Acidosis


Pueden ser

Metabólica Respiratoria

Por disfunciones Cuando hay problema


a nivel del meta- a nivel de la vías
bolismo y el riñón respiratorias

3.7.1 Acidosis metabólica:


Causas: ( ↑H+) Se da por excesiva combustión de grasas , originada por enfermedades como
la diabetes mellitus; situaciones patológicas como la hipertermia; degradación de proteínas
que conllevan a un aumento de la producción de ácidos orgánicos, como ác. Láctico, o los ac.
Grasos. Estos ácidos liberan protones, que son los responsables de la disminución de pH.

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Compensación: El organismo tiende a compensar cualquier alteración con los medios de los
que dispone. En este caso puede recurrir a:
Hiperpnea (ventilación pulmonar profunda y rápida) para eliminar cantidades elevadas de
anhídrido carbónico.
↑ CO2+H2O = H2CO3 = HCO3- + H+
Retención de bicarbonatoy/o eliminación de protones, con lo que disminuye el pH de la orina,
aumentando consecuentemente el pH del organismo.
Tratamiento: infusión de disoluciones isotónicas ligeramente alcalina. Ejemplo: infusión de
bicarbonato, tampón tris, etc.

3.7.2 Acidosis respiratoria:


Causas: Insuficiencia en la ventilación pulmonar, hipoventilación, bronquitis crónica, enfisema,
etc.
Compensación: el organismo regula un aumento de la reabsorción de bicarbonato en el riñón,
con lo que el pH del medio interno tiende a aumentar.
Tratamiento: El tratamiento consiste en el aumento del volumen de ventilación pulmonar,
utilizando cualquier aparato que facilite respirar al enfermo la ventilación con respiración
asistida.

3.7.3 Alcalosis metabólica:


Causas: Vómitos continuos, hiperaldosteronismo, etc
Compensación: disminución de la ventilación pulmonar y aumento de la excreción del
bicarbonato.
Tratamiento: infusión de una disolución isotónica, ligeramente ácida., por ejemplo HCl
diluido, Acido láctico, etc.

3.7.4 Alcalosis respiratoria:


Causas: hiperventilación pulmonar debida entre otras razonas a insuficiencia cardiaca y fiebre,
etc.
Compensación: aumenta la eliminación de HCO3- en el riñón para disminuir el pH del medio
interno.
Tratamiento: Aumento del espacio no oxigenado, de forma que el paciente inspire el propio
CO2 que espira.
Problemas:
1) Calcular el pKa del Acido láctico sabiendo que la concentración de ácido libre es 0,01M y del
ión lactato es 0,087M. 2) Calcular el pH de una mezcla de ácido acético 0,1M y acetato de
sodio 0,2M, siendo el pKa del ácido acético 4,76. 3) Calcular la concentración de iones hidroxilo
en una solución de HCl 0,01M.

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UNIDAD IV

CARBOHIDRATOS

Son derivados de alcoholes superiores polivalentes o también se los define como compuestos
que por hidrólisis dan éstos derivados.
Se encuentran distribuidos en tejidos vegetales (por fotosíntesis) y en animales.
Los carbohidratos se los conoce también como azúcares, glúcidos, hidratos de
carbono y están formados por C, H, O.

4.1 Funciones biológicas


 Fuente de energía (glucógeno en animales y almidón en vegetales, bacterias y
hongos). La glucosa es uno de los carbohidratos más sencillos, comunes y
abundantes; representa la molécula combustible que satisface las demandas
energéticas de la mayoría de los organismos.

 Son sustancias de reserva en animales y vegetales, los carbohidratos se almacenan en


forma de almidón en los vegetales (gramineas, leguminosas y tubérculos) y de
glucógeno en los animales. Ambos polisacáridos pueden ser degradados a glucosa.

 Son compuestos estructurales (como la celulosa en vegetales, bacterias y hongos y la


quitina en artrópodos).

 Los carbohidratos estructurales forman parte de las paredes celulares en los vegetales
y les permiten soportar cambios en la presión osmótica entre los espacios intra y
extracelulares. En las grandes plantas y en los árboles, la celulosa, estructura fibrosa
construida de glucosa, cumple la doble función de carga y soporte. El polisacárido
estructural más abundante en los animales es la quitina.

 En los procariontes forma la pared celular construida de azúcares complejos como los
péptidoglicanos y ácidos teicoicos. A las propiedades de esta estructura se le
atribuyen muchas de las características de virulencia y antigenicidad. En algunos
animales como los insectos los carbohidratos forman la quitina, el ácido condroitín
sulfúrico y el ácido hialurónico, macromoléculas de sostén del aparato muscular.

 Son los que suministran átomos y/o moléculas para las demás vías metabólicas.

 Son precursores de ciertos lípidos, proteínas y dos factores vitamínicos, el ácido


ascórbico (vitamina C) y el inositol.

 Los carbohidratos intervienen en complejos procesos de reconocimiento celular, en la


aglutinación, coagulación y reconocimiento de hormonas.

4.2 Clasificación:
Los carbohidratos se clasifican en Monosacáridos, Derivados de Monosacáridos,
Oligosacáridos y Polisacáridos. A continuación hablaremos de los Monosacáridos.
4.2.1 Monosacáridos: Son los carbohidratos más simples y se clasifican de acuerdo a dos
puntos de vista:
 Número de carbonos que posee: diosas (2), triosas (3), tetrosas (4), pentosas (5),
hexosas (6), etc.

 Grupo funcional: aldosas y cetosas. Aldosas las que poseen el grupo aldehído en su
estructura y cetosas el grupo cetona.
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Ejemplos:

Dihidroxicetona
Eritrosa

4.2.2 Derivados de los monosacáridos: son aquellos que además de estar formados por un
grupo carbonilo y el OH, poseen otros grupos funcionales como el grupo carboxilo y amino ó se
forman por sustitución de un hidroxilo por un hidrógeno. Ej. Glucósidos, Aminoazúcares,
Alditoles, Desoxiazúcares, Acidos de azúcares.
-COOH carboxilo -NH2 amino

1) Glicosidos: son producto de la condensación entre un monosacárido o residuo de


monosacárido y el un grupo hidroxilo de un segundo compuesto que puede o no ser otro
monosacárido.

CH3OH

METIL β D-GLUCOSIDO

2) Ácido de Azúcares: Se forman por la oxidación de aldosas a ácidos carboxílicos,


bien en el carbono aldehídico en 1, en el carbono hidroximetílico en 6 o ambos. En el primer
caso forman los ácidos aldónicos, en el segundo los ácidos urónicos y en el tercero los ácidos
aldáricos.

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3) Desoxiazúcares: Un grupo hidroxilo unido a la estructura cíclica ha sido reemplazado


por un átomo de hidrógeno. Producidos por la hidrólisis de ciertos sustancias de gran
importancia en las funciones biológicas. Ej. Desoxirbosa

RIBOSA 2 -DESOXIRIBOSA

4) Aminoazúcares: Un grupo hidroxilo es reemplazado por un grupo amino. Ej. D-


glucosamina, D-galactosamina. Se encuentran ampliamente distribuídos en plantas y animales
como N-Acetil derivados. Ej. N-acetil glucosamina, producto de la hidrólisis de la quitina,
polisacárido más abundante en el exoesqueleto de insectos y crustáceos. También se
encuentra en varios polisacáridos y algunas proteínas de mamíferos.

4.2.3 Oligosacáridos: Son aquellos que por hidrólisis dan de 2 a 10 monosacáridos. El grupo
más importante de los oligosacáridos es el de los disacáridos que se forman de la unión de dos
monosacáridos mediante enlaces glicosídicos, perdiendo una molécula de agua.
Los principales disacáridos de interés biológico son:

Sacarosa, disacárido formado por α-D-glucosa y β-D -fructosa con enlaces α1-2. Se encuentra
en la caña de azúcar y en la remolacha azucarera. No es un azúcar reductor porque el enlace
se realiza entre el carbón anomérico del primer monosacárido y el OH del carbón anomérico
del segundo monosacárido, no tiene grupo carbonilo libre.

Lactosa, formada por β-D-galactosa y β-D-glucosa con enlaces β1-4, sintetizada por células
secretoras de la Glándula Mamaria.

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Maltosa, está formada por α-D-glucosa y D-glucosa con enlaces α1-4, se encuentra libre en el
grano germinado de la cebada. En la industria se obtiene a partir de la hidrólisis del almidón y
del glucógeno. Tiene un carbón anomérico no sustituido en forma de hemiacetal, por tanto la
maltosa es un azúcar reductor.
Celobiosa, está formada por β-D-glucosa y D-glucosa con enlaces β1-4. No se encuentra libre
en la naturaleza. Se obtiene por hidrólisis de la celulosa. Se caracteriza por ser un azúcar
reductor.

4.2.4 Polisacáridos: Poseen mayor peso molecular. Están formados por más de 10
monosacáridos. Dentro de éstos se encuentran los Homopolisacáridos y los
Heteropolisacáridos.

A los Homopolisacáridos se los nombra terminados en ANO, son más simples y abundantes.
Ej. Glucanos, Fructanos. Los glucanos más importantes son el glucógeno (animal) y el almidón
(vegetal), celulosa y quitina que tienen función estructural como integrantes de la madera y el
exoesqueleto de insectos y crustáceos, respectivamente.

Los Heteropolisacáridos son abundantes y más variados. Comprenden una larga serie de
polisacáridos estructurales componentes de mucosa, tejido conjuntivo, líquido sinovial y humor
vítreo.

Homopolisacáridos de importancia biológica:

El almidón es el polisacárido de reserva propio de los vegetales, pues sirve como almacén de
la glucosa (fabricada por fotosíntesis) en el interior de los plastos, donde se acumula en forma
de granos de aspecto característico según la especie. Se halla, sobre todo, en raíces,
tubérculos y semillas.

Está formado a su vez por dos componentes, amilosa y amilopectina, en proporciones


variables.

La amilosa es el componente minoritario (menos del 30%). Es un polímero de α-D-glucosa, con


enlaces α1-4. Puesto que cada dos unidades forman una maltosa, también se puede decir que
está compuesto por unidades de maltosa. La molécula tiene una estructura lineal (sin
ramificaciones) y de aspecto helicoidal.

La amilopectina está compuesta también por unidades de α-D-glucosa con enlaces α1-4 que
forman el núcleo central de la molécula helicoidal, pero, además, hay enlaces α1-6 que forman
isomaltosas y que constituyen puntos de ramificación cada 24 – 30 unidades de glucosa.

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Glucógeno, tiene la misma composición que la amilopectina y una estructura molecular


semejante, aunque con mayor número de ramificaciones (cada 8 – 10 glucosas), por lo que el
tamaño y el peso molecular son mayores.

Su función es también de reserva o almacén de glucosa, pero es exclusivo de las células de los
animales. Se acumula en forma de granos, sobre todo en el citoplasma de las células
musculares y hepáticas. El glucógeno muscular proporciona glucosa como combustible para la
contracción muscular, mientras que el del hígado es la reserva general de glucosa que pasa a
la sangre y se distribuye a las células.

Celulosa, su función es estructural, pues forma la pared de todas las células vegetales, a las
que da forma y consistencia. Es especialmente abundante en los tejidos vegetales de las
células muertas, como el leño del interior de los árboles y muchas fibras vegetales (cáñamo,
esparto, algodón, etc.). De hecho, se considera que es la molécula orgánica más abundante en
la naturaleza.

En los monogástricos, los carbohidratos estructurales, celulosa y hemicelulosa, componentes


de la fracción fibrosa atraviesan el tracto intestinal sin absorberse. En el ciego son sometidos a
una acción microbiana muy limitada por las celulasas bacterianas desprendiendose algunos
ácidos grasos volátiles que son absorbidos por la sangre portal. Por lo tanto su papel como
nutrientes es mínimo, sin embargo absorben agua y estimulan el peristaltismo con lo que
favorecen la digestión mecánica. Paralelamente reducen la velocidad de tránsito del resto de
los materiales acompañantes en proceso de digestión.
Los animales herbívoros, cuya base alimenticia es rica en celulosa, han desarrollado un
sistema mediante el cual algunas bacterias, levaduras y protozoos presentes en el rumen o en
el intestino grueso degradan parcialmente la celulosa para formar, D-glucosa y ácidos grasos
inferiores que el animal utiliza para fines energéticos. Está formada por varias unidades de β-D-
glucosa, con enlace β1-4, por lo que puede decirse también que se trata de un polímero del
disacárido celobiosa.

Quitina, es un polímero de un derivado de la glucosa, la N-acetil-glucosamina, con enlaces β


1-4, y forma cadenas semejantes a la celulosa que se unen lateralmente, por lo que resultan
muy resistentes al ataque de agentes químicos. Las enzimas quitinasas, capaces de degradar
la quitina por hidrólisis, son muy escasas en la naturaleza (existen en los caracoles y en ciertos
insectos tropicales), por lo que, en general, no es digerible.

Su función es estructural, ya que constituye el componente esencial del exoesqueleto de


muchos invertebrados (Artrópodos, algunos Anélidos, etc.). También forma parte de la pared
celular de hongos y líquenes.

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Heteropolisacáridos de importancia biológica:

Mucopolisacáridos: o glucosaminoglicanos. Cuando se unen a proteínas se llaman


proteoglucanos y como tal forman parte de elementos estructurales de los tejidos como el
hueso, la elastina y el colágeno. Los glucosaminoglicanos son polisacáridos propios de los
tejidos animales de origen mesodérmico (conjuntivo, óseo, cartilaginoso), de los que forman
parte importantísima la matriz extracelular. Son compuestos complejos de carbohidratos que se
caracterizan por poseer aminoazúcares y ácidos urónicos.

Los más importantes son:

Acido hialurónico.- También se le llama hialuronano. Constituido por una cadena lineal de
unidades disacaridas repetitivas que contienen ácido glucurónico y N- acetilglucosamina.
Forman parte del líquido sinovial, las mucosas y humor vítreo del ojo.

Condroitín sulfatos.- Forman parte de los tejidos duros como la córnea, el hueso y el
cartílago. Es similar al hialurónico pero el aminoazúcar es la N-acetil 2 D- galactosamina.

Heparina y sus sulfatos.- Destaca por sus propiedades anticoagulantes. Se encuentra en


vasos sanguíneos y válvulas cardiacas.

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4.3 Isomería
Una propiedad importante de los carbohidratos es la Isomería. Para que exista isomería es
necesaria la presencia de carbonos asimétricos o quirales en la molécula.
Carbón asimétrico o quiral es aquel cuyas cuatro valencias están unidas a diferentes
radicales.
La presencia de carbonos asimétricos da origen a la formación de isómeros.
Isómeros.- Son los compuestos que tienen la misma fórmula condensada o molecular, pero
que tienen diferente estructura espacial; por tanto son compuestos diferentes tanto en sus
propiedades físicas como químicas. Se los llama también Estereoisómeros.
El número de isómeros de un compuesto es igual a 2 n, donde n es igual al número de carbonos
asimétricos.

Así, si un compuesto tiene 2 carbonos asimétricos la formula va a ser 22, y el resultado 4


representa al número de isómeros formados.

Carbón asimétrico

Existen varios tipos de isomería:


4.3.1 Isomería Estructural: depende de la posición del OH del penúltimo carbono. Presenta dos
tipos de isómeros:
Serie L= si el OH está a la izquierda
Serie D= si el OH está a la derecha

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Los monosacáridos importantes en los mamíferos son de la serie D.


4.3.2 Isomería Optica: al pasar un rayo de luz polarizada a través de una solución de isómero,
si se desvía el plano de la luz polarizada a la derecha es Dextrorotatorio o Dextrogiro y se lo
representa por el signo (+), si se desvía a la izquierda es levorotatorio o levógiro y se lo
representa por el signo (-). Estos tipos de isomería se determinan utilizando el Polarímetro, el
cual mide el ángulo de rotación.

El ángulo de rotación a su vez es utilizado para el cálculo de la Rotación Específica, la misma


que se expresa en grados, este parámetro es útil para identificar a los isómeros.
Cuando se sintetiza en el laboratorio un compuesto que puede exhibir actividad óptica, se
obtiene en general la mezcla a partes iguales de sus formas levo y dextro. A estas mezclas se
los llama Mezclas Racémicas.

4.3.3 Isomería Anomérica: va a depender de la posición del OH del Carbón anomérico cuando
se forma el hemiacetal interno entre el grupo aldehído o el grupo cetona y el OH del penúltimo
carbono, lo que le permite tomar una estructura cíclica y determinar dos posiciones diferentes
para el grupo hidroxilo: α, o β, según sea su orientación bajo el plano, o sobre el plano, en una
proyección de Haworth.

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Cuando se disuelve en agua una cierta cantidad de α-D-glucosa (Rotación específica +122,2o)
o de β-D-glucosa (Rotación específica + 18,7º), se comprueba que la rotación óptica de la
solución varía con el tiempo hasta alcanzar en ambos casos un valor final de Rotación
específica +52,7o. La mezcla en equilibrio estará constituída por 1/3 de α-D-glucosa y 2/3 de β-
D-glucosa, este fenómeno se llama Mutarrotación.

Epímeros: Son estereoisómeros de otro compuesto que tiene una configuración diferente en
uno solo de sus centros quirales.
Ej. Difieren como consecuencia de variación en la configuración de los OH e hidrógenos
unidos a los átomos de los carbonos 2 y 4 de la glucosa.
Los epimeros de la glucosa son la Manosa y la galactosa.

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UNIDAD V

LIPIDOS

Son un conjunto heterogéneo de sustancias las cuales pueden ser extraídas de cualquier
material biológico utilizando solventes orgánicos o apolares como: el cloroformo, alcohol,
acetona, tetracloruro de carbono, éter, etc.

5.1 Funciones:

 Fuente de Energía, como por ejemplo los ácidos grasos


 Reserva de energía, por ejemplo los triglicéridos
 Sostén y Protección contra traumas físicos, se encuentran rodeando a diversos
órganos sirviéndoles de protección. Ej. grasas
 Termoreguladores, la grasas hace la función de aislantes térmicos frente a la pérdida
de calor en ambientes fríos.
 Son componentes estructurales de la membrana celular. Ej. Fosfolipidos
 Algunos son moduladores fisiológicos principalmente las vitaminas liposolubles,
hormonas esteroides y prostaglandinas, transmisión de impulsos nerviosos,
detergentes biológicos, transportadores. Ej. Vit K, Cortisol, Lipoproteinas.
 Los lípidos actúan en la transmisión de impulsos nerviosos. Ej. Esfingomielina
 Forman parte del exoesqueleto de los insectos. Ej. Ceras.

5.2 Clasificación:

Los lípidos son un grupo muy heterogéneo que usualmente se subdivide en dos, atendiendo
a que posean en su composición ácidos grasos (lípidos saponificables) o no los posean
(lípidos insaponificables).

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LIPIDOS

Saponificables Insaponificable
s

Simples Compuesto Prostaglandinas Derivados Derivados


s ss
y leucotrienos del de los
Isopreno Esteroles
Glicérido Ceras
s

Fosfolípidos Inositofosfátidos Glicolípidos Sulfolípidos Lipoproteínas

Glicerofosfol Aglicerofosfolípidos
ipiiiiiiiiipídos
Esfingomielinas

Nitrogenados No Nitrogenados

Lecitinas Cefalinas Plasmalógenos Ac. Fosfatídico Cardiolipinas

Para hablar de los lípidos debemos empezar por recordar lo que son los Acidos grasos, ya que
constituyen las unidades monoméricas del grupo de lípidos saponificables.
5.3 Acidos Grasos
Son biomoléculas de naturaleza lipídica formadas por una larga cadena hidrocarbonada lineal,
de diferente longitud o número de átomos de carbono, en cuyo extremo hay un grupo carboxilo.
Abundantes en la naturaleza, pueden presentar enlaces simples, dobles o triples.

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5.3.1 Acidos grasos Saturados: Presentan enlaces simples, la longitud de la cadena va


desde los cuatro carbonos del ácido butírico a los 35 del ácido ceroplástico. Los ácidos grasos
saturados más comunes son los de 14, 16 y 18 átomos de carbono. Dada su estructura, los
ácidos grasos saturados son sustancias extremadamente estables desde el punto de vista
químico. Su fórmula estructural es: Cn H2n O2. La nomenclatura de los ácidos grasos se basa en
los nombres de los hidrocarburos correspondientes, a los cuales se adiciona el sufijo OICO o el
término IRICO. Ejemplo: Propano /Propanoico/Acido Propírico, Butano /Butanoico/ Acido
Butírico. Los átomos de Carbono se enumeran y se le asigna el número 1 al del grupo
carboxilo.

ACIDOS GRASOS SATURADOS MÁS COMUNES

Estructura Nombre común Se encuentra en


C4 Butírico leche de rumiantes
C6 Caproico leche de rumiantes
C8 Caprílico leche de rumiantes, aceite de coco
C 10 Cáprico leche de rumiantes, aceite de coco
C 12 Láurico aceite de coco, aceite de nuez de palma
Nuez moscada, aceite de palma, otros
C 14 Mirístico
aceites vegetales
C 16 Palmítico abundante en todas las grasas
C 18 Esteárico grasas animales, cacao
C 20 Aráquico aceite de maní
C 24 Lignocérico alquitrán de madera, varios cerebrósidos

Propiedades Físicas:

 El punto de fusión de los ácidos grasos saturados es directamente proporcional a la


longitud de la cadena: el Ac. Lignocerico tiene un punto de fusión de 86º C. El Ac.
Butírico es líquido a temperatura ambiente.

 La solubilidad en en el agua decrece a medida que se alarga la cadena. Siendo


insolubles a partir del ácido láurico (12).

 La solubilidad en solventes orgánicos es variable.

 La viscosidad, refracción y densidad van aumentando a medida que aumenta la


longitud de la cadena.

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 Su peso específico va desde 0,906-0,880, disminuyendo con el aumento de su peso


molecular

 Son moléculas anfipáticas, es decir que su estructura posee una parte polar y otra
apolar.

Ejemplo: Ac. Propanoico


CH3-CH2-COOH
Apolar o polar o
Hidrofóbica hidrofílica

 Forman micelas, la parte apolar hacia dentro y la parte polar hacia fuera, facilitando su
solubilidad.

.
Propiedades Químicas:

 Son Acidos Débiles.

 Reaccionan con alcoholes para formar ésteres


R-COOH + R’OH →RCOOR’
Acido grasos +Alcohol = Ester

 Se pueden unir a bases o hidróxidos tanto de sodio como de potasio, formando Sales
llamadas jabones.
R-COOH + NaOH → RCOONa
Acido graso+Hidróxido de Sodio = Sal sódica

 Sus sales amónicas por acción del calor se deshidratan y originan amidas (R-CONH2).

 Son resistentes a la oxidación, halogenación e hidrogenación.

 En el reino animal el Ac. Graso saturado más frecuente es el Ac. palmítico y de origen
vegetal el mirístico

5.3.2 Ac. Grasos Insaturados: Los ácidos grasos insaturados son ácidos carboxílicos de
cadena larga con uno o varios dobles enlaces entre sus átomos de carbono. Se los nombra
utilizando el nombre del hidrocarburo del cual proviene y el término OICO. Ej.
Buteno/Butenoico, Propeno/Propenoico junto con el número de o de los carbonos que poseen
el doble enlace.
Además, para indicar el número y la posición de los dobles enlaces se utiliza el símbolo (Δ) y
se señala el número del primer Carbono que participa en el doble enlace. Ejemplo: Δ 9: Indica la
presencia de un doble enlace entre el Carbono 9 y el Carbono 10.
Hay una nomenclatura telegráfica que utiliza la representación siguiente: N:X:Y, donde N es el
número de átomos de Carbono, X, es el número de dobles enlaces y Y, es la posición de los
dobles enlaces. Ejemplos:
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18: 1: 9, hace referencia a un ácido graso de 18 átomos, con un doble enlace situado
entre los Carbonos 9 y 10.
18: 2: 9: 12, hace refrerencia a un ácido graso de 18 átomos de Carbono, que posee dos
dobles enlaces: uno entre los Carbonos 9 10 y el otro entre los Carbonos 12 y 13.
Con respecto a su isomería los ácidos grasos insaturados pueden presentar conformaciones
CIS o TRANS. Los dobles enlaces CIS son mucho más comunes en los seres vivos que los
TRANS.

Existen ácidos grasos que no pueden ser sintetizados por el organismo, ya que los mamíferos
solamente disponen de cuatro enzimas desaturasas ∆4, ∆5, ∆6, ∆9, por lo que tienen que
ingresar a través de la dieta, a éstos se los llama acidos grasos esenciales. Ej. Acido Linoleico,
Linolénico y Araquidónico.

ACIDOS GRASOS INSATURADOS DE IMPORTANCIA

Ácido Palmitoleico, 16:1:9


Ácido Oleico, 18:1:9
Ácido Linoleico, 18:2:9,12 (Omega 6)
Ácido Linolénico, 18:3: 9, 12,15 (Omega 3)
Ácido Araquidónico, 20:4:5, 8, 11,14

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Propiedades Físicas:

 Con una misma longitud de la cadena, el punto de fusión de los insaturados es más
bajo que los saturados.

 Son más solubles en solventes orgánicos que los saturados.

 Carecen de capacidad para rotar lo que les da una isomería especial. Ej. El ácido
oleico se presenta en configuración CIS. Si se transforma en un isómero TRANS, se
convierte en ácido elaídico.

 Las formas menos estables son las CIS, pudiéndose convertir en TRANS por
calentamiento.

Propiedades Químicas

 Son sensibles a la hidrogenación, halogenación y oxidación.

 Cuando la halogenación se realiza con Yodo, se puede determinar el Indice de Yodo,


que es de utilidad para saber el grado de insaturación de una muestra de lípidos.

 Se hidrogenan fácilmente. Ej. Ácido Oleico, al hidrogenarse se convierte en Ácido


esteárico

 Son fácilmente oxidables. Si es enérgica la oxidación, se rompe en dos ácidos. Si es


menos enérgica puede formarse un epóxido y un glicol.

 En presencia de alcoholes forman ésteres. También pueden formar jabones.

 Los más abundantes en la naturaleza son: Oleico, tanto en animales como en


vegetales, Palmitoleico en animales de sangre fría, linoleico y linolénico abundan en los
aceites vegetales e hígado de pescado.

 El ácido lipoico y dehidrolipoico son derivados de ácidos grasos, esenciales en los


animales superiores e intervienen en los procesos redox y en el metabolismo
hidrocarbonado.

 El ácido araquidónico es importante por ser el precursor de las prostaglandinas y


leucotrienos.

5.3.3 Ac. Grasos Especiales o Sustituidos

Acidos Grasos Alcoholes: contienen grupos hidroxilo en la cadena hidrocarbonada.


Ejemplos son el ácido cerebrónico (2-hidroxi C24:0), el hidroxinervónico (2-hidroxi C24:115),
ambos presentes en esfingolípidos de cerebro, y el ácido ricinoleico (12-hidroxi C18:19),
presente en el aceite de ricino.
Cerebrónico

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Ricinoleico

Acidos Grasos Ramificados: contienen uno o varios grupos metilo como sustituyentes en
la cadena hidrocarbonada. Un ejemplo es el ácido tuberculoesteárico (10-metil esteárico, o
10-metil C18:0), presente en el bacilo de la tuberculosis (Mycobacterium tuberculosis). En el
hombre, el ácido fitánico, aparece como consecuencia de deficiencias en el metabolismo del
fitol (un componente de la molécula de clorofila), que no puede ser degradado en el hígado.

Acidos Grasos Cíclicos: El ácido lactobacílico se encuentra en bacterias y contiene un


anillo de ciclopropano, mientras que el chaulmógrico se encuentra en semillas de plantas, y
contiene un anillo de ciclopenteno.

LÍPIDOS SAPONIFICABLES

5.4 Lípidos Simples:


5.4.1 Glicéridos o Acilgliceroles: están formados por la esterificación del glicerol o glicerina
con Ac. Grasos. Son los más abundantes en la naturaleza, principales componentes de los
depósitos de grasas en los animales, sobretodo en los adipocitos de los vertebrados. En los
vegetales se encuentran con más frecuencia en las semillas y en algunos frutos. Por su
composición los más frecuentes son los triglicéridos mixtos. Los glicéridos pueden ser:
Monoglicéridos: glicerol + 1 Ac. Graso
Diglicéridos: glicerol + 2 Ac. Grasos
Triglicéridos: glicerol + 3 Ac. Grasos

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Los Triglicéridos pueden ser:


Puros, cuando se esterifican 3 moléculas de Ac. Grasos Iguales. Ej: Trilaurina= 3 moléculas de
Ac. Laurico
Mixtos, cuando se esterifican 3 moléculas de Ac. Grasos diferentes. Ej: Oleildiestearina=
Glicerol + 1 Ac. Oleico + 2 Ac. Estearico
Oleil Lauril Palmitina= Glicerol + 1Ac. Oleico + 1Ac. Laurico + 1Ac. Palmitina

Propiedades Físicas
 Son insolubles en H2O, solubles en solventes orgánicos.

 Su punto de fusión varía según el número de carbonos y el grado de saturaciones de


los ácidos grasos. A mayor peso molecular, mayor punto de fusión.

 Cuando los glicéridos están constituídos por Ac. grasos insaturados y se los hidrogena
(adición de H+), se convierten en ácidos grasos saturados de elevado punto de fusión.
Los aceites así tratados se endurecen a temperatura ambiente. Ej. Margarina

 Su peso específico es inferior al del H2O pudiendo emulsionar por agitación con ella.

Propiedades Químicas
 Los gliceridos, por hidrólisis pueden convertirse en glicerol y Ac. Grasos. La hidrólisis
puede realizarse en presencia de un ácido fuerte, calor ó por enzimas. Ej: Lipasas en
el jugo pancreático.

 Sufren Saponificación, debido a hidrolisis alcalina (Sodio o Potasio), formando una


mezcla de sales denominada jabones y glicerina.

 Los glicéridos formados por Ac. Grasos Insaturados pueden sufrir halogenación.
hidrogenación y oxidación.

 Los glicéridos de origen animal se obtienen por fusión, los de origen vegetal se
obtienen por extracción ó por expresión con solventes orgánicos.

Las grasas naturales se forman por la mezcla de glicéridos, ácidos grasos libres y
esteroles.
En las grasas animales predominan los ácidos palmítico y esteárico.

5.4.2 Ceras: Son productos de la esterificación de los Ac. Grasos con los alcoholes
monohidroxilados o esteroles. Se encuentran recubriendo la piel, pelo, plumas; sobre todo en
las hojas y frutas y sobre el exoesqueleto de los insectos.
Ej. Cera de abeja (Miricina) formada por la esterificación del ácido palmítico y alcohol
miricilico. Cera de Carnauba, en hojas y frutas vegetales, formado por ácidos grasos de 26 a 30
carbonos.
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5.5 Lípidos Complejos: son aquellos que en su estructura presenta además de carbono,
hidrógeno y oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre.

5.5.1 Fosfolípidos: En su estructura química podemos observar una molécula de glicerol, dos
ácidos grasos, un grupo fosfato y una base nitrogenada. Se distribuyen preferentemente en el
citoplasma y membrana celular. Son fuentes importantes de fosfolípidos el sistema nervioso y
la yema de huevo. Son fácilmente hidrolizables y adquieren estructura coloidal en agua. Se
clasifican en:

5.5.1.1 Glicerofosfolípidos: Derivados del Ac.α L-glicerolfosfato con posterior esterificación


con dos 2 Ac. Grasos.

Los Glicerofosfolipidos a su vez pueden ser:


 Glicerofosfolipidos no nitrogenados: Acido fosfatídico y Cardiolipina
 Glicerofosfolipidos nitrogenados: Lecitinas, Cefalinas y Plasmalógenos

5.5.1.1.1 Glicerofosfolipidos No Nitrogenados:


Acido Fosfatídico.- Formado por glicerol, 2 ácidos grasos, habitualmente el primero saturado y
el segundo insaturado y un ácido fosfórico. Es precursor de los triglicéridos, lecitinas y
cefalinas.

Cardiolipina.- Formada por dos moléculas de ácido fosfatídico más un glicerol que une a
ambas moléculas por los ácidos fosfóricos. Abundantes en el músculo cardiaco y a nivel celular
está con preferencia en las mitocondrias y en la membrana.

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5.5.1.1.2 Glicerofosfolipidos Nitrogenados:


Lecitinas.- Son coloides protectores con poder emulsificante, las diversas lecitinas existentes
en la naturaleza se debe a la variedad de ácidos grasos componentes. Se combinan con las
proteínas y el agua en el citoplasma celular para ser fácilmente metabolizadas. Se disuelve
bien en todos los disolventes orgánicos y se descompone fácilmente por el calor y la luz. Son
hidrolizables por las enzimas fosfolipasas o lecitinasas.
Están formadas por Acido fosfórico, glicerol, colina y dos ácidos grasos, uno saturado
(esteárico o palmítico) y otro insaturado (oleico o linoleico).

Cefalinas.- Se obtienen a partir de la masa encefálica, actualmente se sabe que se obtiene de


otros tejidos como el hígado y las levaduras inclusive. Son de características similares a las
lecitinas pero menos solubles en alcohol.
Se encuentran en algunas lipoproteínas y forman parte de la tromboplastina, enzima que
cataliza la formación de la trombina a partir de la prototrombina durante el proceso de
coagulación. Están constituídas por ácido fosfórico, glicerol, dos ácidos grasos y etanolamina o
serina.

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Plasmalógenos.- Abundantes en el tejido cardiaco de vertebrados y también en las


membranas de ciertas bacterias y de invertebrados. Están formados por glicerol, un compuesto
nitrogenado (serina, etanolamina o colina), ácido fosfórico, ácido graso y un aldehído graso de
número variable de átomos de carbono.

5.5.1.2 Aglicerofosfolípidos o Esfingolípidos: Se ha sustituído el glicerol por la esfingosina


que es otro compuesto nitrogenado con dos grupos hidroxilos. Son una clase importante de
lípidos de las membranas celulares de animales y vegetales y son los más abundantes en los
tejidos de los organismos más complejos.

Dentro de ésta clasificación tenemos a las Esfingomielinas, constituídas por esfingosina, ácido
graso de cadena larga (esteárico o lignocérico), ácido fosfórico y colina. Se encuentran en las
membranas celulares, pero son muy importantes en el sistema nervioso, hígado y médula
ósea.

5.5.2 Inositofosfátidos: Igual a los fosfolípidos pero el α L-glicerolfosfato se une al inositol,


contiene en su estructura uno o más inositoles modificados por adición de uno o más grupos
fosfato. Pueden ser mono, di o trifosfátidos, según el número de moléculas de ácido fosfórico
que contienen. Poseen especial relevancia en biología celular puesto que actúan como
segundos mensajeros en la transducción de señal de las células.

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5.5.3 Glicolípidos o Esfingoglicolípidos: Importantes compuestos de la superficie celular en


los tejidos animales, algunos se encuentran en la superficie de los hematíes y los confiere
especificidad de grupo.
Están formados por esfingosina, ácido graso, algunos monos y oligosacáridos. Se diferencian
de las esfingomielinas por carecer de ácido fosfórico y por estar unido a una o varias unidades
de azúcares en lugar de colina.
El glicolípido más simple es el cerebrósido, que se forma por la unión de esfingosina con un
ácido graso en unión amida formando la ceramida, a la que se une la D-galactosa. Se
encuentran en el cerebro y sistema nervioso.

Los gangliósidos son glucolípidos formados por varias hexosas (galactosa y glucosa), N-Acetil
galactosamina y que poseen una o más unidades de ácido N-acetilneuramínico o ácido siálico.
Los gangliósidos difieren de otros glucoesfingolípidos por poseer este ácido.

5.5.4 Sulfolípidos: Son una clase de lípidos que se caracterizan por poseer un grupo funcional
que contiene azufre.

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5.5.5 Lipoproteinas.- Son lípidos capaces de asociarse con proteínas específicas.

Las lipoproteínas según su función fisiológica se clasifican en lipoproteínas de membrana y


lipoproteínas de transporte.

Lipoproteínas de membrana: mantienen la estructura celular.

Lipoproteínas de transporte: sirven como vehículos para transportar lípidos a la circulación


sanguínea. Se clasifican de acuerdo a su densidad.

En la siguiente tabla aparecen la Densidad, la proporcion de lipidos y proteinas en cada una de


ellas y el tipo de lipidos predominante.

Lipoproteina Densidad Proteina Lipidos Lipido predominante


(% peso % del peso (% del peso total)
total) total
Quilomicrones <0.95 2 98 Triacilglicerol exógeno (85 %)
VLDL 0.950-1.006 10 90 Triacilglicerol endógeno (50%)
IDL 1.006-1.019 12 88 Aproximadamente 40 % de colesterol
(30 % esterificado y 10 % libre)
LDL 1.019-1.063 25 75 Aproximadamente 50 % de Colesterol
(40 % esterificado + 10% libre))
HDL 1.063-1.210 55 45 Fosfolipidos (35 %)

Funciones:

Quilomicrones, transportan los triglicéridos del intestino a los tejidos periféricos.


VLDL, transportan los triglicéridos hepáticos a los tejidos periféricos.
IDL, fracción próxima a las β-lipoproteinas, constituye el metabolito intermedio en la
transformación de las VLDL en LDL.
LDL, transportan el colesterol desde el hígado a las suprarrenales, Riñón, Músculo y linfa.
HDL, transporta el colesterol de todos los tejidos, lo esterifica y lleva al hígado para ser
reutilizado o excretado. Se sintetiza en el intestino e hígado y van a eliminarse por la bilis.

LÍPIDOS INSAPONIFICABLES

Son aquellos que no forman jabones porque no poseen Ac. Grasos.

5.6 Prostaglandinas y Leucotrienos:

5.6.1 Prostaglandinas
Son lípidos derivados de Ac. Grasos esenciales de 20 carbonos, tienen en su estructura el
esqueleto del Ac. Prostanoico.

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Ac. PROSTANOICO

Sintetizados en todas las células de organismos excepto en los hematíes, también se han
encontrado en los animales inferiores y plantas. Se las considera ciberninas, porque su acción
es más local y menos general como son las hormonas.

Su liberación en la célula es constante sin que haya una fase de almacenamiento. Se


metaboliza rápidamente en el hígado y pulmón y su acción la realiza a través de AMP y GMP
cíclico.

Se emplean como inductores del parto y como inhibidores de la secreción gástrica en


tratamiento de úlcera. En animales son utilizadas para sincronizar celo, inducir partos, en caso
de quistes luteinicos y piometra.

Los antiinflamatorios tanto esteroidales (AIES), por ejemplo la cortisona como no esteroidales
(AINES) por ejemplo la aspirina, inhiben su síntesis.

5.6.2 Leucotrienos: se forman en el intestino, en los macrófagos; dentro del grupo de


leucocitos, en los eosinófilos. De los leucotrienos el LTA4 parece ser el más activo
biológicamente, sobre todo en las reacciones alérgicas y anafilácticas.

5.7 Derivados del Isopreno

Isopreno

Terpenos: Los terpenos se encuentran sobre todo en las plantas, de cuyas flores, hojas o
frutos se obtienen en forma de aceites esenciales mediante destilación con vapor de agua. En
los organismos animales son más raros, y actúan fundamentalmente como precursores en la
síntesis de esteroides. Muchos terpenos tienen un olor y sabor característicos y se utilizan en
perfumería o en la industria alimentaria.
Dan coloración a los órganos vegetales y participan en la síntesis de las vitaminas A, K y E. Por
ejemplo el color anaranjado de la zanahoria.
Carotenos: son tetraterpenos, es decir que tienen 8 unidades de isopreno. Se encuentran como
pigmentos en frutas y hortalizas. Son importantes en la fotosíntesis y son precursores de la
vitamina A.
Vitaminas liposolubles: Se absorben con las restantes grasas de la ración en micelas y
quilomicrones. Se almacenan en hígado y otros tejidos por lo que pueden acumularse y
producir intoxicación. Se excretan en las heces junto con la bilis. Las Vitaminas que pertenecen
a éste grupos son Vitamina A, E, y K.

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Vitamina A: Se conoce también como Retinol o Antixeroftálmica. Esta vitamina participa en la


visión, en el crecimiento, en el desarrollo de los huesos, en el mantenimiento del tejido epitelial
(piel, pelo, uñas, mucosas respiratorias y de los ojos, etc.) y en los procesos inmunitarios para
evitar las infecciones. Existen dos tipos: la A1 está en los mamíferos y peces de agua salada.
La A2 está en los peces de agua dulce.

Su déficit produce retraso en el crecimiento y ceguera nocturna con degeneración de la


conjuntiva y córnea.

Vitamina E: Se denomina también Tocoferol o vitamina Antiestéril, debido a su actividad. Está


presente en pequeñas cantidades en todas las células.
Su función principal es participar como antioxidante, es algo así como un escudo protector de
las membranas de las células que hace que no envejezcan o se deterioren por los radicales
libres que contienen oxígeno retardando el catabolismo celular. La participación de la vitamina
E como antioxidante es de suma importancia en la prevención de enfermedades. Es la primera
línea de defensa que capta radicales libres y evita la oxidación de las otras vitaminas
liposolubles A, D, hidrosolubles C y ácidos grasos poliinsaturados. Es el mejor antioxidante
biológico que se conoce, tiene como precursor en vegetales a los tocoferoles o también
llamadas provitaminas. Está en la legumbres, leche y grasa animal. Tiene acción anti
esterilizante en los mamíferos y antioxidante celular. Su déficit causa atrofia muscular y
anemia.

Vitamina K: Denominada también Antihemorrágica. Químicamente, se la conoce como K1 o


filoquinona, encontrándose en la naturaleza en los vegetales de hoja verde. Otro compuesto, la
vitamina K2 o menaquinona se produce por la microflora intestinal. La absorción de la
filoquinona y de las menaquinonas requiere bilis y jugo pancreático para lograr la máxima
eficacia. La vitamina K de la dieta se absorbe en el intestino delgado, se incorpora en los
quilomicrones y aparece en la linfa. Activa la fosforilación oxidativa y regula la síntesis de la
protrombina y otros factores de la coagulación.
Es inhibida por lo dicumarínicos, que son anticoagulantes, tratamientos muy largos de
antibióticos llevan a la disminución de la flora intestinal lo que da lugar a la inhibición de la
vitamina.

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5.8 Esteroles y sus derivados:


Tienen como núcleo principal el ciclopentanoperhidrofenantreno o esterano.

El representante más importante es el colesterol porque a partir de este se obtienen los


otros esteroles, los mismos que se diferencian unos de otros en los carbones 3, 11,18.

Es insoluble en agua, soluble en solventes orgánicos. Es sólido a temperatura ambiente. Se


distribuye por todo el organismo, pero es más abundante en el hígado, glándulas
suprarrenales, testículos, ovarios, piel, sistema nervioso y en bilis.

El colesterol es imprescindible para la vida animal por sus numerosas funciones:

 Estructural, componente muy importante de las membranas plasmáticas de las


células animales (en vegetales esa función es análoga a la del Fitoesterol).

 Precursor de la vitamina D: esencial en el metabolismo del calcio.

 Precursor de las hormonas sexuales: progesterona, estrógenos y testosterona.

 Precursor de las hormonas corticoesteroidales: cortisol y aldosterona.

 Precursor de las sales biliares: esenciales en la absorción de algunos nutrientes


lipídicos y vía principal para la excreción de colesterol corporal.

Ac. Biliares: son derivados estructurales del ácido cólico, que se caracteriza por tener en el
C17 una cadena alifática ramificada de 5 átomos de carbono, destacando: el ácido cólico,
ácido desoxicólico, ácido litocólico, ácido quenodesoxicólico.
Componen la bilis, en la que se encuentra formando sales que actúan como detergentes en
el intestino delgado, al disminuir la tensión superficial de las grasas, provocando la emulsión
de las mismas, que se degradarán posteriormente por la acción de las lipasas. Son
necesarios para la absorción de las vitaminas liposolubles.
Con gran frecuencia aparecen conjugados a glicina y taurina. Así, el ácido cólico formará los
ácidos taurocólico y glicocólico, formando el grupo de los ácidos biliares conjugados.
Las sales biliares son las sales sódicas o potásicas de los ácidos taurocólicos o
glicocólicos. Cuando la alimentación es de origen vegetal, predomina el Ac. glicocólico. Si la
alimentación es de origen animal el Ac. Taurólico.

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Ac. Cólico

Hormonas esteroides: Las hormonas esteroides pueden ser agrupadas en cinco grupos por
el receptor al que se unen: glucocorticoides, mineralocorticoides, andrógenos, estrógenos, y
progestágenos. Los derivados de la vitamina D son un sexto sistema hormonal
estrechamente relacionado con receptores homólogos.
Las hormonas esteroides ayudan en el control del metabolismo, inflamación, funciones
inmunológicas, equilibrio de sal y agua, desarrollo de características sexuales, y la
capacidad de resistir enfermedades y lesiones.

PROGESTERONA TESTOSTERONA ALDOSTERONA

CORTISOL ESTRADIOL

Vitamina D: Es una vitamina liposoluble, existen dos tipos la D2 o Ergocalciferol y D3 o


Colecalciferol, se almacenan en el tejido graso del cuerpo.

Fuentes: Hígado de pescado, huevos, leche, piel de frutas, Muy pocos alimentos contienen
vitamina D de manera natural. En consecuencia, muchos alimentos son enriquecidos con
esta vitamina. Los pescados grasos (atún, salmón y caballa) están entre las mejores fuentes
de vitamina D.

Actúa principalmente estimulando la absorción de calcio en el intestino, la síntesis de


proteínas transportadoras y su absorción a nivel óseo.

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UNIDAD VI

AMINOACIDOS (aa)
Los aminoácidos son las unidades químicas o "bloques de construcción" del cuerpo que forman
las proteínas. Están constituidos por un grupo amino y un grupo carboxilo. Son compuestos
anfóteros porque se pueden comportar como ácidos o como base. Las sustancias proteicas
construidas gracias a estos 20 aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, forman los
músculos, tendones, órganos, glándulas, las uñas y el pelo.
Existen dos tipos principales de aminoácidos que están agrupados según su procedencia y
características. Estos grupos son aminoácidos esenciales y aminoácidos no esenciales.

Los aminoácidos que se obtienen de los alimentos se llaman "Aminoácidos esenciales" y son
ocho: isoleucina(Ileu), leucina(Leu), fenilalanina(Fen), valina(Val), triptófano(Trip),
metionina(Met), treonina(Treo), lisina(Lis). La arginina (Arg) e histidina (His) son considerados
esenciales solamente en etapas de desarrollo celular como por ejemplo en el crecimiento.
Los aminoácidos que puede fabricar nuestro organismo a partir de otras fuentes, se llaman
"Aminoácidos no esenciales". Son trece: Glicina (Gli), Serina (Ser), Tirosina (Tir), Ac. Glutámico
(Glu), Ac. Aspártico (Asp), Asparagina (Asp.n), Prolina (Pro), Hidroxiprolina (Hypro), Glutamina
(Glu.n), Alanina (Ala), Cisteina (Cis), Cistina (Cis.Cis), Arginina(Arg).
El crecimiento, la reparación y el mantenimiento de todas las células dependen de ellos.
Después del agua, las proteínas constituyen la mayor parte del peso de nuestro cuerpo.
6.1 Clasificación de los aminoácidos
Los aminoácidos se los clasifica de acuerdo a dos puntos de vista: el carácter ácido-base y la
polaridad de su grupo R.
6.1.1 Según los grupos ácidos ó básicos que presenten pueden ser: neutros, ácidos o básicos.
Acidos: Ac. Glutámico, Ac. Aspártico
Básicos: Histidina, Lisina, Arginina
Neutros: Alanina, Fenilalanina
6.1.2 De acuerdo a la polaridad del grupo R, puede ser:
 R No polar o hidrófobo: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina,
triptófano, metionina.

Valina Alanina

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 R polar sin carga: glicina, serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina, cistina.

Glicina Serina

 R polar cargado negativamente: Ac. Aspártico, Ac. Glutámico

Ac. Aspartico Ac. Glutámico

 R polar cargado positivamente: Lisina, Arginina, Histidina.

LISINA Arginina

6.2 Propiedades generales de los aa:

6.2.1 Isomería: Todos los a.a a excepción de la glicina poseen átomos de carbono asimétricos.
Por lo tanto presentan actividad óptica. Algunos a.a. aislados a partir de las proteínas son
dextrorrotatorios (Ala, Ileu, Glu, etc), mientras que otros son levorrotatorios (trip, Leu, Fen).
También los a.a presentan el fenómeno de la estereoisomería o isomería estructural, por lo
tanto pueden ser de la serie D o L, dependerá de la posición del grupo amino a la derecha o
izquierda, respectivamente. Todos los a.a que se encuentran en las proteínas pertenecen a la
serie L, excepcionalmente de la serie D como el D-glutámico, que se encuentra formando la
pared celular bacteriana. Cuando un a.a se obtiene en el laboratorio se consigue
generalmente una forma ópticamente inactiva denominada “Mezcla Racémica”, que
estáconstituida por una mezcla a partes iguales de isómeros de la serie D y L, simbolizada por
DL.

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6.2.2 Propiedades ácido-base de los aminoácidos: Un a.a. simple (con grupo R no polar) a pH
neutro, es una molécula eléctricamente neutra. Esta neutralidad no se debe a que no tenga
cargas sino a que su grupo carboxilo está cargado negativamente y el grupo amino
positivamente, confiriendo al a.a. una carga global nula. Este tipo de iones dipolares se
denomina “zwiteriones”. Por ser compuestos anfóteros, los a.a. pueden presentarse en
solución de las siguientes formas:
Catiónica (+Aa)
Zwitterion (+Aa-)
Anionica (Aa-)

A pH bajo el a.a., existe en forma catiónica y al ir aumentando éste, el aminoácido toma


sucesivamente la forma dipolar y aniónica:

K1 K2
+
Aa ↔ +Aa- + H+ +
Aa- ↔ Aa- + H+

En base a esto se calcula la constante de disociación (K1, K2)

K1= [+Aa-][H+] K2= [aniónica][H+]


Cationica [+Aa-]

Si multiplicamos K1 x K2 y aplicamos logaritmos tenemos lo siguiente:

log. K1 + log. K2 = (H+)2

Despejando tenemos: log. K1 + log. K2 =2 log (H+)

Multiplicando todo por -1, llegamos a obtener la fórmula del Punto Isoeléctrico(pI)

pK1 + pK2 = 2pI

pI = ½(pK1 +pK2)

Punto isoeléctrico del aa: es el valor del pH para el cual la concentración de la forma aniónica
va a ser igual a la concentración de la forma catiónica, es decir que el a.a no tiene una carga
neta.

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6.3 Aminoácidos no proteicos:


β-alanina: Precursor del Ac. Pantoténico. Vitamina indispensable para el crecimiento de los
animales superiores. Producto de la degradación del uracilo, base nitrogenada,
correspondiente a las pirimidinas.

Citrulina: Intermediario en la síntesis de arginina y en el ciclo de la úrea, proceso hepático que


elimina amoniaco en forma de úrea.

Ornitina: Juega un papel central en el ciclo de la urea.

Ácido γ-aminobutírico: Es el principal neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central


(SNC) de mamíferos. Desempeña el papel principal en la reducción de excitabilidad neuronal a
lo largo del sistema nervioso. En humanos, GABA es directamente responsable de la
regulación del tono muscular. Se encuentra en el cerebro.

Azaserina: Es un agente anticitostático (sustancias que impiden el desarrollo, crecimiento, o


proliferación de células tumorales malignas), de la familia de los antimetabolitos. Se utiliza
como inmunosupresor en las enfermedades autoinmunes y en algunos tipos de cáncer.
Es una sustancia antibiótica producida por varias especies de streptomyces (agente
antibacteriano de uso práctico), es un inhibidor de actividades enzimáticas en las que
interviene la glutamina.

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Ácido β-aminoisobutírico: Producto de la degradación de la timina, base nitrogenada


perteneciente a las pirimidinas.

Taurina: Se conjuga con los ácidos biliares en el hígado. La taurina es un ácido orgánico
que interviene en la formación de la bilis y en otras muchas funciones, se encuentra
naturalmente en los tejidos de muchos seres vivos. Sin embargo su presencia como
alimento (en esos mismos tejidos) es insuficiente y debe ser sintetizada por casi todos los
organismos.

Los felinos, incluidos los gatos, no la producen y debe estar incluida en su dieta. El aporte
dietario de taurina es importante desde los animales marinos, tanto mariscos como
pescados; también se la produce en forma sintética.

6.4 Reacciones Químicas características de los aa: dependen de sus dos grupos:
carboxilo y amino
Carboxilo:
1) Formación de ésteres: los a.a reaccionan en medio ácido con alcohol para formar
ésteres

2) Formación de amidas: el ester se combina con el amoniaco o con una amina para dar
las amidas

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3) Formación de sales: Los aminoácidos en presencia de ácidos o bases forman sales.

4) Descarboxilación: Al descarboxilarse forman las aminas biógenas.


Ellas o sus derivados tienen muy importantes funciones biológicas (hormonas,
neurotransmisores, inmunomoduladores, etc). Ej. histamina, etanolamina, serotonina,
feniletilamina, etc.

Amino:
1) Desaminación Oxidativa: El a.a pierde el grupo amino y pasa a α-cetoácido y
amoniaco, el mismo que entra en el ciclo de la úrea.

2) Transaminación: Es la reacción entre un aminoácido y un alfa-cetoácido, en la que el


grupo amino es transferido de aquel a éste, con la consiguiente conversión del aminoácido
en su correspondiente alfa-cetoácido. Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas
llamadas aminotransferasas, las más importantes AST/TGO y ALT/TGP.

4) Reacción con dinitrofluorobenceno: (DNFB) se llama reactivo de Sanger, es


importante para determinar la identidad del a.a terminal de una proteína portadora del
grupo amino libre y también es muy útil para conocer el número exacto de cadenas
que contiene una molécula de proteína, puesto que la reacción solo se produce con
grupos amino libres.

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5) Reacción de la Ninhidrina: Es utilizada con fines cuantitativos para la determinación


de aminoácidos. Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos.
En aquellos casos donde no da positiva la prueba de Biuret, da positiva la de
ninhidrina, e indica que no hay proteínas pero sí hay aminoácidos libres.

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UNIDAD VII

PROTEÍNAS

Son sustancias orgánicas complejas, nitrogenadas. Constituyen la mitad de la materia sólida de


la célula. Las proteínas se diferencian de las grasas y de los carbohidratos en su proporción
relativamente alta de nitrógeno. Se encuentran en células animales y vegetales.
Las células de las plantas sintetizan proteínas mediante un proceso que se inicia en la
fotosíntesis a partir del dióxido de carbono, agua, nitratos, sulfatos y Fosfatos.
Los animales solo pueden sintetizar un número limitado de proteínas a partir de compuestos
inorgánicos y su dieta proteica depende de las plantas o de otros animales.
Están formadas por cadenas de a.a unidas entre si por enlaces peptídicos (Unión amida entre
el grupo carboxilo de un a.a con el grupo amino de otro a.a). El peso molecular de las
proteínas es elevado. Ej. Oxihemoglobina pesa alrededor de 68000 Da. (Dalton)
Grupo amino

7.1 Funciones:
 Enzimática: Su principal función es actuar como enzimas, que son biocatalizadores de
las reacciones químicas del metabolismo celular. Ej. Glucoquinasa

 Estructural: Algunas proteinas constituyen estructuras celulares por ejemplo: Ciertas


glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias.Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a
órganos y tejidos, el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, la elastina del tejido
conjuntivo elástico, la queratina de la epidermis.
Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y
los capullos de seda, respectivamente.

 Reguladora: Hay proteínas que se unen al ADN y regulan la expresión


de los genes. También intervienen en procesos de replicación, transcripción y
traducción de la información genética. Ej. Ciclina

 Contractil: Participan en la contracción muscular. Ej. actina y miosina que constituyen


las miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineina está relacionada
con el movimiento de cilios y flagelos

 Transporte: La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados, la


hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados, la mioglobina
transporta oxígeno en los músculos, las
lipoproteinas transportan lípidos por la sangre, los citocromos transportan electrones.

 Defensiva: Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.


La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para
evitar hemorragias. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son
proteinas fabricadas con funciones defensivas.

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 Hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el


glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas
por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis
de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

 Homeostática: Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros


sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

 De reserva: La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la


hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión, la lactoalbúmina de la leche.

7.2 Características generales de las proteínas

 El peso molecular de las proteínas varía entre 5000 y varios millones.

 Constan de 20 a.a., unidos por enlaces peptídicos.

 En las proteínas globulares solubles, las cadenas peptídicas están plegadas formando
estructuras complejas.

 Como su conformación se mantiene por fuerzas débiles es fácilmente alterada por un


ligero cambio de pH, To o disolventes.

 Son muy reactivas porque poseen muchas cadenas laterales con restos de
aminoácidos con grupos aniónicos y catiónicos.

 La hidrólisis parcial de una proteína realizada por medio de ácidos, bases o enzimas
conduce a la obtención de moléculas más pequeñas. Si se efectúa la hidrólisis total se
obtienen los aminoácidos que la componen.

7.3 Niveles de organización estructural de las moléculas proteicas


Las propiedades biológicas, físicas y químicas de las proteínas específicas, dependen de la
estructura molecular en su estado nativo.
Las proteínas aumentan su complejidad al pasar de un polipéptido sencillo con actividad
biológica (como la vasopresina) a una proteína globular (como la mioglobina); en cuya
molécula aparecen enlaces reticulares, fuerzas conformacionales, formación de hélices y
plegamientos.

7.3.1 Estructura Primaria.- Las proteínas están constituidas por una o varias cadenas
polipeptídicas, cada una de las cuales posee 1000 o más restos de aminoácidos unidos
entre si covalentemente por enlaces peptídicos. Ej. Insulina formada por 51 aminoácidos.

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7.3.2 Estructura Secundaria.- Disposición espacial en forma de zig-zag. Forman puentes de


hidrogeno con enlaces peptídicos de niveles diferentes. A esta estructura pertenecen las
proteínas fibrosas. Ej. Queratina de las uñas y pelo, Colágeno.

7.3.3 Estructura Terciaria.- Las cadenas de polipéptidos de las proteínas globulares están
aún más dobladas que la de las proteínas fibrosas; esto se debe a la acción de varios tipos
de enlaces que mantienen la molécula en una forma más rigida y compleja. Estos enlaces
son los responsables de la estructura terciaria de las proteínas, y son covalentes fuertes,
dando un enlace disulfuro, se pueden formar uniones salinas o enlaces iónicos entre los
residuos de los aminoácidos básicos como la lisina y arginina.
Existen varios ejemplos de enlaces hidrófobos que resultan de la proximidad entre grupos
aromáticos o alifáticos parecidos. Ej. Mioglobina

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7.3.4 Estructura Cuaternaria.- Este tipo de estructura implica polimerización o un cierto


grado de agregación de las unidades proteicas. Ej. Hemoglobina.

7.4 Clasificación de las Proteinas


Generalmente las proteínas se clasifican según su composición química o su solubilidad; así
tenemos dos grupos principales:

7.4.1 Proteinas nativas, que se encuentran en los organismos y que a su vez se dividen en:
7.4.1.1 Simples (Haloproteínas), que se clasifican de acuerdo a sus propiedades de
solubilidad. Ej. Albuminas, Histonas, Protaminas, solubles en agua; Globulinas insolubles
en agua y solubles en soluciones salinas débiles; Prolaminas solubles en alcohol del 70-
80%, insolubles en agua, en disolventes neutros y en alcohol absoluto.
7.4.1.2 Conjugadas (Heteroproteinas), clasificadas por sus grupos no proteicos. Ej.
Fosfoproteinas, Cromoproteinas, Nucleoproteinas, Glicoproteinas.

7.4.2 Proteinas derivadas, las que resultan de sus transformaciones u obtenidas por
hidrólisis. Son proteínas de tipo indefinido, producidas por ejemplo mediante hidrólisis
parcial, por desnaturalización y por efecto del calor. Ej. Proteínas coaguladas, Proteosas,
Metaloproteínas, peptonas, aminoácidos, etc.

7.5 Reacciones Químicas de las Proteínas


Las proteínas constan principalmente de residuos de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos, por lo tanto las reacciones de las proteínas serán semejantes a las observadas
con los a.a.

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Así se dan reacciones compartidas por los grupos alfa amino y alfa carboxilo; siendo esta
reacción anfotérica, se dice que un compuesto es anfótero si es capaz de reaccionar tanto
con ácidos como con bases; los aminoácidos y las proteínas poseen esta propiedad, por lo
que forman sales ya sea con ácidos o con bases.
En el punto de cambio del catión a anión, o viceversa a un determinado pH, el a.a no se
combina ni con el ácido ni con la base; este valor de pH es el punto isoeléctrico del a.a o
proteína.

7.6 Propiedades de las proteínas

7.6.1 Desnaturalización.- En su estado natural o nativo, las proteínas presentan una


conformación altamente ordenada, donde la misma manifiesta su actividad biológica plena.
Se conoce por desnaturalización, a la modificación de la conformación natural de las
proteínas que ocurre bajo la acción de agentes externos, tales como el calor, las radiaciones
ultravioletas, rayos gamma y X, ultrasonidos, agitación enérgica y numerosas sustancias
químicas como ácidos, bases fuertes, úrea, guanidina, detergentes y sales de metales
pesados.
Estas modificaciones afectan a los niveles secundarios, terciarios, cuaternarios y se
producen a causa de la ruptura o modificación de los enlaces que estabilizan los mismos. No
obstante esto, como las propiedades de las proteínas, dependen de su estructura íntegra; la
desnaturalización conllevará generalmente a una pérdida de la actividad biológica de la
proteína, así como a la modificación de sus propiedades físicas y químicas.
La desnaturalización presenta una gran importancia, la acción de las enzimas proteolíticas se
realiza más eficazmente sobre las proteínas desnaturalizadas, de ahí que la cocción de los
alimentos proteicos facilita su digestión.

7.6.2 Solubilidad.- Es función de la composición iónica del medio, de la fuerza iónica y del
pH, de la proporción y distribución de los grupos hidrófobos e hidrofílicos en la molécula.
Del momento dipolar resultante en la proteína y de la temperatura.

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7.6.3 Precipitación.- Es una de las propiedades principales de las proteínas, varias de las
funciones normales del cuerpo son, en esencia, reacciones de precipitación, tales como la
coagulación de la sangre, precipitación de la caseína por la renina durante la digestión.
Como los tejidos animales son principalmente de naturaleza proteica, los reactivos que
precipitan las proteínas, tendrán un marcado efecto tóxico si se introduce en el cuerpo. Ej.
Metales pesados (Hg, Pb), ácido pícrico, tricloroacético, wolfrámico, tánico, etc.
Las bacterias son, en gran parte proteínas y se pueden destruir al tratarlas con precipitantes
adecuados, muchos de los desinfectantes o venenos corrientes actúan por este
procedimiento.
.

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UNIDAD VIII

VITAMINAS

Las vitaminas son sustancias orgánicas que se caracterizan por:

a) Encontrarse en pequeñas cantidades en los alimentos.


b) Su ausencia o deficiencia produce enfermedades carenciales
c) No son sintetizadas por el organismo animal en cantidades suficientes y deben
ser obtenidas por la dieta.

8.1 Clasificación:

Se clasifican de acuerdo a su solubilidad en: Hidrosolubles y Liposolubles.

8.1.1 Hidrosolubles

1. Vitamina B1 o Tiamina
2. Vitamina B2 o Riboflavina
3. Vitamina B6 o Piridoxina
4. Vltamina B12 o Cianocobalamina
5. Niacina
6. Acido Pantoténico
7. Ácido fólico
8. Ácido Ascórbico o Vitamina C

8.1.2 Liposolubles

1. Vitamina A o Retinol
2. Vitamina D o Calciferol
3. Vitamina E o Tocoferoles
4. Vitamina K o Antihemorrágica o Naftoquinona

8.1.1 Vitaminas Hidrosolubles:

1. Vitamina B1 o Tiamina

Entre sus funciones está ayudar al piruvato a convertirse en Acetil Co A, para entrar al Ciclo de
Krebs.

Una dieta deficiente de esta vitamina produce una enfermedad llamada Beri-beri en el hombre
y Polineuritis en los animales; se afectan los nervios periféricos del cuerpo produciéndose
calambres musculares, entumecimiento de las extremidades, dolores nerviosos, eventualmente
atrofia muscular, edema y alteraciones nerviosas.

Las fuentes de esta vitamina son: la levadura, los granos de cereales sin descascarillar, huevos
y carne de cerdo.
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2. Vitamina B2 o Riboflavina

Al igual que otras vitaminas del complejo B actúa como coenzima e interviene en el
metabolismo de las grasas y ácidos nucleicos.

En las cerdas, sobre todo en las jóvenes, la vitamina B2 tiene un efecto positivo de ciclo
reproductivo.

En ratas, perros y gallinas su deficiencia produce falta de crecimiento, pérdida de pelo y


cataratas en los ojos, necrosis cerebro cortical en ovejas y vacas, pérdida del apetito,
adelgazamiento, debilidad muscular.

En el hombre afecta la visión, produce inflamación de la córnea, grietas y llagas en las


comisuras de la boca.

Las fuentes son: la levadura, hígado, huevos y verduras, el brócoli, los espárragos y la
espinaca son buenas fuentes.

3. Vitamina B6 o Piridoxina

Participa en el metabolismo de aminoácidos y ácidos grasos, ayuda al cuerpo a sintetizar los


aminoácidos no esenciales, producción de hematíes.

Su deficiencia produce en las ratas una dermatitis denominada Acrodinia, caracterizada por
hinchazón, edema de los oídos, nariz y patas.

En los rumiantes produce pérdida de apetito, disminución en el ritmo de crecimiento, diarreas y


en algunos casos convulsiones.

En cerdos produce pérdida de apetito, disminución del crecimiento, anemia, vómito, infiltración
de grasa en el hígado, piel escamosa y un peculiar gusto por lamer.

En peces se observa hiperirritabilidad, nadar de forma errática, anorexia, tetania y coloración


verde azulada.
Las fuentes son: la leche, huevos, cereales, levaduras, hígado y legumbres.

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4. VItamina B12 o Cianocobalamina

Al igual que el ácido fólico es útil en el tratamiento de las anemias que presentan el hombre y
los animales. Interviene en la síntesis de ADN, ARN y proteínas, mantiene la vaina de mielina
de las células nerviosas, participa en la síntesis de neurotransmisores, es necesaria en la
transformación de los ácidos grasos en energía, necesaria para el metabolismo del ácido fólico.

Su deficiencia produce: En caninos anemia, problemas con el apetito, letargia (pérdida de


movimiento), debilitamiento en el sistema inmunológico.
En aves, estados de debilidad en pequeñas especies, canibalismo en aves, histeria
(enfermedad nerviosa) de las aves, fatiga de jaula en aves, afecta el plumaje el riñón y
disminuye la producción, se presenta pelo hirsuto, alta mortalidad embrionaria.

En porcinos, retraso del crecimiento, dermatitis y piel áspera, deficiencia en la producción de


carne.

En bovinos, trastornos durante las épocas de sequía, caracterizados por parálisis parcial,
inapetencia (deficiencia sexual), indigestión crónica o sobrecarga del rumen, desnutrición,
disminución del rendimiento lácteo, fenómenos nerviosos.

La mejor fuente es el hígado, pero también se encuentra en la levadura de cerveza, algas,


hongos comestibles, germen de trigo y soja.

5. Niacina

Su deficiencia produce Pelagra en el hombre y Lengua Negra en el perro.


La Pelagra se caracteriza por aparición de lesiones en la piel, en las partes del cuerpo
expuestas a la luz solar.

Los síntomas típicos de esta enfermedad son la lengua hinchada con llagas, pérdida de apetito,
diarrea, desórdenes nerviosos y mentales. Se la conoce con el nombre de la enfermedad de
las 3D (diarrea, demencia y dermatitis).

Las fuentes de esta vitamina son: el hígado, carne magra, vísceras, lentejas y levadura.

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6. Ácido Pantoténico

Su deficiencia en muchos animales muestra síntomas, como por ejemplo en las ratas se
detiene el desarrollo, encanecen, presentan dermatitis y fallo de la corteza suprarrenal.

Recientemente, se han observado síntomas en el hombre por deficiencia de esta vitamina y


son inestabilidad emocional, sensación de molestias en el tracto gastrointestinal, quemazón en
las manos y piel.

Las fuentes de esta vitamina son: levadura, hígado, riñones, huevos y leche.

7. Ácido Fólico o Vitamina B9

El ácido fólico, es uno de los precursores importantes para la producción de nuevas células
tanto en un individuo adulto como en una mujer embarazada, ayudando principalmente en la
replicación de ADN.

La falta de esta vitamina en la dieta de polluelos y monos produce anemia y otros desórdenes
de tipo sanguíneo.
La mayor parte de la vitamina se la encuentra en verduras y legumbres, en la pulpa de naranja,
productos horneados, lácteos (derivados), cereales, ciertas frutas (banana, melones y limones)
y en levaduras. También son buenas fuentes la soya, trigo, hígado, riñones y huevos.
Recientemente se lo utiliza a este ácido en el tratamiento de anemias macrocíticas en el
hombre.

8. Ácido Ascórbico o Vitamina C

La vitamina C se necesita para el crecimiento y reparación de tejidos en todas las partes del
cuerpo, para formar una proteína importante utilizada para producir la piel, los tendones, los
ligamentos y los vasos sanguíneos, sanar heridas y formar tejido cicatricial, reparar y mantener
el cartílago, huesos y dientes.

Su deficiencia produce escorbuto; el hombre, monos y cobayos son las únicas especies
conocidas susceptibles a la falta de ácido ascórbico; los otros animales tienen la posibilidad de
sintetizar esta vitamina.

Las fuentes naturales más abundantes son frutos cítricos, tomates y verduras.

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8.1.2 Vitaminas Liposolubles:

1. Vitamina A o Retinol

Funciones:

 Visión normal de la noche


 Crecimiento y remodelado normales de los huesos
 Necesaria para las células epiteliales que forran o recubren cavidades o superficies
 Protegen contra el cáncer gracias a sus propiedades antioxidantes
 Ayuda en la síntesis de glicoproteínas.

Está estrechamente relacionada con los pigmentos carotenoides, una dieta deficiente
desfavorece el crecimiento y afecta a las células epiteliales de la mucosa ocular, el tracto
respiratorio el tracto genitourinario, produce esterilidad ya que afecta el revestimiento del tracto
urogenital.

En perros su deficiencia puede causar retardo en el crecimiento, problemas de pelo y piel, y


problemas reproductivos.

En rumiantes afecta al crecimiento, reproducción y producción de leche.

En los pollitos recién nacidos con deficiencia de vitamina A, se observan hinchazón y adhesión
de los párpados con un exudado viscoso.

En las gallinas ponedoras, se produce cambios distróficos en el epitelio de la conjuntiva y de la


córnea, seguidos por inflamaciones que se producen por infección secundaria y que afectan a
los senos adyacentes.
Tanto en niños como en adultos ha existido casos de hipervitaminosis A que se manifiesta por
pérdida de apetito, irritabilidad, dolor de cabeza, cambios en la piel y fragilidad ósea.

Las fuentes son: los aceites de hígado de pescado, huevos, hígado, leche y sus derivados,
verduras y tomates.

2. Vitamina D o Calciferol

Conocemos dos formas activas de esta vitamina: D2 o Ergocalciferol y D3 o Colecalciferol. La


forma natural de esta vitamina es la D 3, se produce por la acción de la luz solar sobre el 7-
dehidrocolesterol presente en la piel. La vitamina D 2 se produce al irradiar artificialmente el
ergosterol, el cual está presente en hongos y levaduras.

En animales su deficiencia produce:

Raquitismo: deficiencia de Ca, P y vit D en animales jóvenes.

Osteomalacia: deficiencia de Ca, P y vit D en animales adultos.

En gallinas ponedoras cáscara débil, anormal, irregular o sin cáscara.

En ganado vacuno joven aparece inflamación de rodillas y el lomo se arquea.

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En las aves produce pico y huesos blandos, se retrasa el crecimiento y se comban las patas.
Disminuye la producción de huevos.

La falta de esta vitamina produce en los niños un crecimiento anormal de los huesos
(raquitismo) y en los adultos la osteomalacia.

La hipervitaminosis D puede producir hipercalcemia en los niños y nefrocalcemia en los


adultos, se manifiestan con falta de apetito, náuseas, vómitos, sed frecuente y poliuria.

La fuente más popular de esta vitamina es el aceite de hígado de bacalao, se encuentra


también en sardinas, salmones, arenques y leche.

3. Vitamina E o Tocoferoles

Funciones:
 Regulación de metabolismo de carbohidrato.
 Regulación de metabolismo muscular y del equilibrio del glucógeno.
 Preparación y protección de la preñez.
 Antioxidante
 Estimulación

La deficiencia de esta vitamina produce en los conejos distrofia muscular, creatinuria y anemia;
en las ratas cambio en los órganos reproductores y en su función, trastornos de fertilidad en
animales macho y hembra.

En el recién nacido prematuro produce que los hematíes se rompan fácilmente (hemólisis).

La fuente más rica es el aceite de germen de trigo, otras fuentes son el aceite de maíz, girasol,
algodón, la yema de los huevos y verduras.

4. VitamIna K o Naftoquinonas Antihemorrágicas

Funciones:

 Vitamina antihemorrágica
 Importante para coagulación de la sangre
 Metabolismo Óseo.
 Participa en el metabolismo de los huesos ya que la osteocalcina requiere de vitamina
K para su maduración.

Su deficiencia causa un aumento del tiempo de coagulación sanguínea, esto produce


hemorragias en el tejido muscular y por debajo de la piel.

En aves, se pueden observar copiosas hemorragias en el tórax, patas, alas y cavidad


abdominal. Los animales presentan anemia, en parte ocasionada por la pérdida de sangre,
pero también a la hipoplasia de la medula ósea.

La deficiencia se observa en los recién nacidos por la ausencia de una flora bacteriana
intestinal y también cuando se administran antibióticos a pacientes con infecciones por
periodos prolongados.

Existe esta vitamina en dos formas: K1 que se obtiene de la alfalfa, coles, lechuga y en general
vegetales verdes, La K2 que se obtiene del hígado y flora intestinal que es una fuente muy
importante.

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8.2 ANTAGONISTAS VITAMINICOS:

Son sustancias que de una manera u otra interfieren con la función biológica de determinadas
vitaminas.

El dicumarol y la warfarina sódica son antagonistas de la vitamina K; los cuales provocan una
disminución de los niveles plasmáticos de protrombina, que obstaculiza la acción de la vitamina
en la síntesis hepática de esa proteína,
Ya se ha mencionado, a propósito de la biotina, la presencia de la avidina en la clara del huevo
y su capacidad para inactivar a esa vitamina.

8.3 INACTIVACIÓN DE LAS VITAMINAS:


Las vitaminas pueden inactivarse o sencillamente perderse en algunos de los procedimientos a
que se someten los alimentos antes de ser ingeridos.
De todas las vitaminas, la que más fácilmente se destruye es la vitamina C, su oxidación se
acelera por el calor, la luz, los álcalis y los iones de cobre o de hierro.

Las vitaminas liposolubles son en general más resistentes a los procedimientos normales de
cocción de los alimentos, pero la vitamina A se destruye por acción de la luz solar.

Las vitaminas del complejo B son solubles en agua, por ello los alimentos que se cocinan en
agua caliente que después se desechan pueden acusar severas pérdidas.

En medio alcalino las pérdidas son mayores. La vitamina B6 es destruida por la luz solar. Al
enlatar los alimentos pueden ocurrir pérdidas importantes especialmente de Ácido Fólico.

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BIBLIOGRAFÍA

 Teijón Rivera, José María, Garrido Pertierra, Amando, Blanco Gaitán, María Dolores,
BIOQUIMICA ESTRUCTURAL: Conceptos y test, 2da Edición. Editorial Tébar, 2009

 Hicks, J.J., BIOQUÍMICA, 2da Edición, Mc Graw Hill-Interamericana, México, 2007.

 Pratt, Charlotte W., Cornely, Kathleen, BIOQUIMICA, Editorial El Manual Moderno,


México, 2012

 http://bvirtual.uce.edu.ec:2054/lib/bgeneralucesp/detail.action?docID=10779832&p00=p
ratt

 http://bvirtual.uce.edu.ec:2054/lib/bgeneralucesp/detail.action?docID=10479444&p00=t
eijon

 Bouckenooghe T, Remacle C, Reusens B (2006). «Is taurine a functional nutrient? ».


Curr Opin Clin Nutr 9 (6): 728-733.

 Brosnan J, buffalo bill Brosnan M (2006). «The sulfur-containing amino acids: an


overview.». J Nutr 136 (6 Suppl): 1636S-40S. PMID 16702333.

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