✓ Estructura y función de las

proteínas.
✓ Proteínas integrales de
membrana
• MOLECULAS OPEADORAS DE LA CELULA

• PROGRAMA DE ACTIVIDADES CODIFICADO POR LOS GENES.

 PROTEINAS
ESTRUCTURALES

PROTEINAS
ENZIMAS TRANSPORTADORA
PROTEINAS S
PRIMITIVAS
CAPACIDADES PROTEINAS
ESPECIALIZADAS REGULADORAS

PROTEINAS
SEÑALIZADORAS

PROTEINAS
MOTORAS
PROTEOMA= TOTALIDAD DE LAS PROTEÍNAS DE UN
ORGANISMO

PROTEOMA HUMANO: 32 000 PROTEÍNAS DIFERENTES.

LA FUNCIÓN DE UNA PROTEÍNA DERIVA DE LA ESTRUCTURA

TRIDIMENSIONAL Y LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL ESTA
ESTABLECIDA POR LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son biomóleculas formadas

básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno.

Pueden además contener azufre y en

algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos.
 Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas
moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían
por tanto los monómeros unidad.

Grupo amino H3N+ CH COO Grupo ácido

R
Grupo cadena
lateral
 AMINOÁCIDOS
En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un
comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse,
dependiendo del pH .
Se comportan como un ácido liberando protones y
quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2
captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden
aparecer como ácido y base a la vez
 Los péptidos están formados
por la unión de aminoácidos
mediante un enlace peptídico.

Es un enlace covalente que se

establece entre el grupo
carboxilo de un aa. y el grupo
amino del siguiente, dando
lugar al desprendimiento de
una molécula de agua.
PÉPTIDO: menos de 20-30 Residuos de aminoácidos
POLIPÉPTIDO: hasta 4000 Residuos de aminoácidos
PROTEÍNA: polipeptido o complejo de polipetidos que
tiene una estructura tridimensional bien definida.
ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la
secuencia de aminoacidos
de la proteína.
ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura
secundaria es la
disposición de la
secuencia de
aminoácidos en
el espacio.
Un único polipeptido puede exhibir múltiples tipos
de estructuras secundarias según su secuencia.

a) En ausencia de interacciones: enrollamiento al

azar (Random Coil)
b) Cuando en ciertos residuos se forman enlaces:
la cadena principal se pliega en una o mas
estructuras peptídicas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
 ESTRUCTURA TERCIARÍA
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre
sí misma originando una conformación globular
ESTRUCTURA TERCIARÍA

Esta conformación globular

facilita la solubilidad en agua y
así realizar funciones de
transporte , enzimáticas ,
hormonales,
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Esta estructura informa de la
unión , mediante enlaces
débiles de varias cadenas
polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un
complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre
de protómero ò Monomero
 PROPIEDADES
Especificidad = FÚNCIÓN
Cada una lleva a cabo una determinada función y lo
realiza porque posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial propia; por lo
que un cambio en la estructura de la proteína
puede significar una pérdida de la función.

Además, no todas las proteínas son iguales en todos

los organismos, cada individuo posee proteínas
específicas suyas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de órganos transplantados.
 PROPIEDADES
La semejanza entre proteínas son un grado de
parentesco entre individuos, por lo que sirve para la
construcción de "árboles filogenéticos"

Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura.
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción
máxima con el disolvente
 PROPIEDADES
La desnaturalización se puede producir por
cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito
), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se
restablecen, una proteína desnaturalizada
puede volver a su anterior plegamiento o
conformación, proceso que se denomina
renaturalización.
 CLASIFICACIÓN

HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos

HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un
grupo no proteínico, que se denomina "grupo
prostético
 HOLOPROTEÍNA
GLOBULARE S
S

* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,

prolactina, tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas y otras.
 HOLOPROTEÍNA
FIBROSAS S

• Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

• Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
plumas, cuernos.
• Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
 HETEPROTEÍNAS
GLUCOPROTEÍN
AS
• Ribonucleasa
• Mucoproteínas
• Anticuerpos
• Hormona luteinizante
 HETEPROTEÍNAS

LIPOPROTEÍNAS

De alta, baja y muy baja

densidad, que
NÚCLEOPROTEÍ
transportan lípidos en la
sangre
NAS
• Nucleosomas de la
cromatina
• Ribosomas
 FUNCIONES : ESTRUCTURALES
- Como las glucoproteínas que forman parte
de las membranas.
- Las histonas que forman parte de los
cromosomas

El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.

- La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
- La queratina de la epidermis
 FUNCIONES :
ENZIMÁTICA
- Gastrina: jugo gástrico
- Pépsina: Jugo gástrico
- Amilasa: Jugo pancreático y saliva
FUNCIONES : DEFENSA
Inmunoglobulinas : Anticuerpos
- Fibrinógeno
- Trombina
 FUNCIONES : TRANSPORTE
- Hemoglobina
- Mioglobina
- Citocromos
FUNCIONES :
RESERVA
• Ovoalbúmina, de la clara de huevo
* Gliadina, del grano de trigo
* Lactoalbúmina, de la leche