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Estructura y función de las proteínas.

Proteínas integrales de membrana

✓ Estructura y función de las proteínas. ✓ Proteínas integrales de membrana
✓ Estructura y función de las proteínas. ✓ Proteínas integrales de membrana

MOLECULAS OPEADORAS DE LA CELULA

PROGRAMA DE ACTIVIDADES CODIFICADO POR LOS GENES.

• MOLECULAS OPEADORAS DE LA CELULA • PROGRAMA DE ACTIVIDADES CODIFICADO POR LOS GENES.

PROTEINAS

PRIMITIVAS

PROTEINAS ESTRUCTURALES PROTEINAS ENZIMAS TRANSPORTADORA S CAPACIDADES PROTEINAS ESPECIALIZADAS REGULADORAS
PROTEINAS
ESTRUCTURALES
PROTEINAS
ENZIMAS
TRANSPORTADORA
S
CAPACIDADES
PROTEINAS
ESPECIALIZADAS
REGULADORAS
PROTEINAS
SEÑALIZADORAS
PROTEINAS
MOTORAS
TRANSPORTADORA S CAPACIDADES PROTEINAS ESPECIALIZADAS REGULADORAS PROTEINAS SEÑALIZADORAS PROTEINAS MOTORAS

PROTEOMA=

ORGANISMO

TOTALIDAD

DE

LAS

PROTEÍNAS

DE

UN

PROTEOMA HUMANO: 32 000 PROTEÍNAS DIFERENTES.

LA FUNCIÓN DE UNA PROTEÍNA DERIVA DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL Y LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL ESTA ESTABLECIDA POR LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS.

DERIVA DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL Y LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL ESTA ESTABLECIDA POR LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS.
DERIVA DE LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL Y LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL ESTA ESTABLECIDA POR LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Las proteínas son biomóleculas formadas
básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno.
Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre
Pueden además contener azufre y en
algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad.

Grupo amino

el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Grupo amino Grupo ácido R

Grupo ácido

R

Grupo cadena lateral

el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Grupo amino Grupo ácido R

AMINOÁCIDOS

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse,

dependiendo del pH.

Se comportan como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.

Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

el grupo carboxilo de un aa. y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento

PÉPTIDO: menos de 20-30 Residuos de aminoácidos POLIPÉPTIDO: hasta 4000 Residuos de aminoácidos PROTEÍNA: polipeptido o complejo de polipetidos que tiene una estructura tridimensional bien definida.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aminoacidos de la proteína.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.

Un único polipeptido puede exhibir múltiples tipos de estructuras secundarias según su secuencia.

a)

En ausencia de interacciones: enrollamiento al

b)

azar (Random Coil) Cuando en ciertos residuos se forman enlaces:

la cadena principal se pliega en una o mas estructuras peptídicas.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARÍA

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular

de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular

ESTRUCTURA TERCIARÍA

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales,

globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales,

ESTRUCTURA

ESTRUCTURA C U A T E R N A R I A Esta estructura informa de

CUATERNARIA Esta estructura informa de la

unión

débiles

polipeptídicas con

mediante

varias

,

de

enlaces

cadenas

estructura

terciaria,

complejo proteico.

Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero ò Monomero

formar

para

un

PROPIEDADES

Especificidad = FÚNCIÓN

Cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados.

PROPIEDADES

La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"

Desnaturalización.

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente

PROPIEDADES

La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

CLASIFICACIÓN

HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos

HETEROPROTEÍNAS

Formadas

una fracción

por

grupo

no

prostético

proteínico,

que

proteínica

y

se

denomina

por

un

"grupo

HOLOPROTEÍNA

GLOBULARE S S
GLOBULARE
S
S

*

Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina

Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y otras.

*

HOLOPROTEÍNA

S FIBROSAS
S
FIBROSAS

Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, plumas, cuernos.

Elastinas: En tendones y vasos sanguineos

uñas,

HETEPROTEÍNAS

GLUCOPROTEÍN AS
GLUCOPROTEÍN
AS

Ribonucleasa

Mucoproteínas

• Anticuerpos

• Hormona luteinizante

HETEPROTEÍNAS

LIPOPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre

NÚCLEOPROTEÍ NAS
NÚCLEOPROTEÍ
NAS

• Nucleosomas de la cromatina

• Ribosomas

FUNCIONES : ESTRUCTURALES

- Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

- Las histonas que forman parte de los cromosomas

El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.

- La elastina, del tejido conjuntivo elástico.

- La queratina de la epidermis

FUNCIONES :

ENZIMÁTICA

- Gastrina: jugo gástrico

- Pépsina: Jugo gástrico

- Amilasa: Jugo pancreático y saliva

FUNCIONES : DEFENSA

Inmunoglobulinas : Anticuerpos

- Fibrinógeno

- Trombina

FUNCIONES : TRANSPORTE

- Hemoglobina

- Mioglobina

- Citocromos

FUNCIONES :

RESERVA

Ovoalbúmina, de la clara de huevo

* Gliadina, del grano de trigo

* Lactoalbúmina, de la leche