TALLER Nº7

QUIMICA BIOINORGANICA DEL COBRE

1. ¿El cobre (II) unidos al ligandos proteicos como se clasifican?

Se clasifican como cuproproteínas son proteínas que contienen uno o más iones de cobre
como grupo prostético. Son importantes enzimas en muchos seres vivos y, gracias a sus
núcleos de cobre altamente reactivos desde el punto de vista redox, participan con
frecuencia en procesos de oxido reducción, como así también en el transporte de oxígeno.

2. ¿A que se llama proteínas azules?

Los Centros de cobre tipo I (T1Cu) se caracterizan por poseer un único átomo de cobre
coordinado por dos residuos de histidina y un residuo de cisteína en una estructura
trigonal plana, con un ligando axial variable. En las proteínas de unión al cobre de la familia
de la plastocianina (proteínas T1Cu de clase 1) por ejemplo. amicianina, plastocianina y
pseudoazurina) el ligando axial es el azufre de una metionina, mientras que si el ligando
axial es otro diferente de la metionina por ejemplo. glutamina da origen a la clase II de
proteínas T1Cu. Las azurinas contienen la tercera clase de centros T1Cu : además de una
metionina en una de las posiciones axiales, poseen un segundo ligando axial, un grupo
carbonilo perteneciente a un residuo de glicina. las proteínas que contienen un centro
T1Cu, suelen ser llamadas cupredoxinas, y muestran estructuras tridimensionales
similares, potenciales de reducción relativamente altos (>250 mV), y un fuerte pico de
absorción óptica cercano a los 600 nm (debido a la transferencia de carga S-> Cu, lo que
usualmente les otorga un color azul. Las cupredoxinas, son, por lo tanto, llamadas
comúnmente proteínas azules con cobre.

3. ¿En qué otro tipo de enzimas más participa el cobre?

 Composición química específica: son proteínas con estructura terciaria y cuaternaria.
 Componentes del citoplasma vivo y sintetizado en el mismo.
 Específicas: para cada reacción hay una enzima determinada.
 Sujetas a regulación: están reguladas en cantidad y función.

4. ¿Cómo está relacionado el cobre en la superoxido disminutasa?

El ion superoxido, O2-se genera en los sistemas biológicos por la reducción de oxígeno
molecular. Tiene un electrón desapareado, por lo que se comporta como un radical libre y
es un poderoso agente oxidante. Estas propiedades hacen que el ion superoxido sea muy
toxico y lo utilicen los fagocitos para matar a microorganismos invasores. En caso
 contrario, el superoxido debe ser destruido antes de que haga daño no deseado a las
células. La enzima superoxido dismutasa realiza esta función de manera muy eficiente. El
estado de oxidación de los átomos de oxígeno es ½. En soluciones a pH neutro, el ion
superoxido dismuta a oxígeno molecular y peroxido de hidrogeno:

2 O2- +2 H+  O2 + H2O2

La superoxido, abreviada como SOD, aumenta la tasa de reacción hasta casi el límite de
difusi!n. La clave de acción de estas enzimas es el ion metálico con estados de oxidación
variable que puede actuar como agente oxidante o como reductor.

Oxidación: M (n+1) +O2-  Mn+ + O2

Reducción: Mn+ + o2- + 2H+  M (n+1)+ + H2O2

5. ¿Que son las hemocianinas?

La hemocianina es una proteína que contiene cobre Cu la cual torno a de color azul ya sangre
de los moluscos y los artrópodos a causa del oxigeno que transporta el cobre, su función es
equivalente a la que la hemoglobina, solo que en vez de hierro presenta dos átomos de cobre
en su centro activo. Por esto su color no es rojo sino azulado, lo que le ha dado el nombre cian
=azul. La hemocianina siempre se encuentra en la sangre pero a diferencia de la hemoglobina
no se encuentra confinada dentro de células especiales si no que existe como un soluto libre
en el disolvente. La asociación de la hemoglobina y el oxigeno depende de la saturación del
O2 de pH y la presencia de sales

6. ¿Cómo se produce el pardeamiento enzimático?

El pardeamiento enzimático, es producido por unas enzimas presentes en el vegetal

denominadas polifenoloxidasas, que en un ambiente húmedo producen la oxidación de los
polifenoles incoloros, en una primera etapa a compuestos coloreados amarillos denominados
teaflavinas, para concluir en tearrubiginas de colores marrones y rojos

7. ¿Qué posibles mecanismos se producen en el pardeamiento enzimático?

El químico Francés Maillard en 1912 Fue el primero en estudiar la condensación de azucares

con aminoácidos, que cuando se calienta una mezcla de azucares y aminoácidos forman
sustancia parduzcas. El camino del pardeamiento no enzimático como consecuencia de la
reacción de Maillard puede dividirse en los siguientes pasos:

Paso 1

Las aldopentosas reaccionan más fácilmente que las aldohexasas y éstas a su vez más que los
disacáridos. La reacción de Maillard se Favorece a pH ligeramente alcalinos y por lo tanto los
alimentos ácidos no están sujetos a este tipo de oscurecimiento.
Paso intermedio: El paso intermedio de este mecanismo implica la eliminación del grupo
amino del derivado 1-animo-1-desoxi-2-cetona a través de reacciones de deshidratación,
ciclizacion, fragmentación o condensación. Existen tres rutas el cual se puede efectuar esta
eliminación:

1) en condiciones acidas hay deshidratación y ciclizacion de hexosas y pentosas que induce la

producción de hidroximetilfurfural y furfural, respectivamente, con la posible regeneración
dela amina.

Estos dos compuestos cíclicos son incoloros, pero a través de una subsecuente oxidación
producen pigmentos amarillos: 2)en condiciones alcalinas, la forma 2-ceto se equilibra con la
forma glucosídica del 1,2- enol, que a través de un re arreglo, se transforma en el 2,3-enol.
Este compuesto está sujeto a reacciones de deshidrataci!n y oxidaci!n que hacen que se
produzcanreductonas y de hidrorreductonas. Estas últimas se combinan con aminoácidos en
una reaccion que induce la formaci!n de CO2, aldehídos y cetonas través de un mecanismo
conocido con el nombre de degradación de Strecker; 3) la degradación térmica del derivado
de Amadori en forma directa, produce compuestos de fragmentación como aldehídos,
cetonas, alcoholes y ácidos 3 o 4 átomos de carbono. Estas sustancias son de bajo peso
molecular e influyen en las propiedades de sabor y olor de los alimentos que han sufrido las
reacciones de Maillard.

Paso final:
 Este último paso es propiamente la formación de los pigmentos oscuros llamados
melanoidinas, cuyo mecanismo no se conoce totalmente pero que implica la polimerizacion
de muchos de los compuestos formados. Los cambios que suceden están directamente de
copolimerizacion por la presencia de grupos amino, con los cuales puede haber reacciones de
copolimerizacion que introducen la formación de pigmentos hidrosolubles. La polimerizaci!n
del furfural y de hidroximetilfurfural con aminas produce pigmentos cafés insolubles en agua,
lo cual se ha comprobado en sistemas modelo.

8. ¿Por qué es necesario controlar la concentración de los inhibidores del pardeamiento?

Con objeto de prolongar la vida útil o mejorar el estado del alimento envasado. Con esta idea,
un material activo antioxidante incorpora aditivos antioxidantes en un material polimérico
que permita su liberación controlada y progresiva para incorporarse al alimento envasado
evitando su oxidación.

9. ¿Que otros inhibidores del proceso de pardeamiento hay?

Anhídrido sulfuroso
Eliminación del oxígeno
hidróxilos fenólicos por adición de complejantes con el cobre de la enzima, como el ácido
cítrico (0,2%) y boratos(0,2% + 0,01% ). También la cisteína y otros dadores de SH se unen a
los fenoles, dando complejos incoloros, previa reducción de las quinonas.