Aminoacidos y Proteinas

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“UNVERSIDAD NACIONAL DEL CALLAO“
FACULTAD: Ingeniería Química

LABORATORIO DE QUIMICA ORGANICA II
 TEMA: AMINOACIDOS Y PROTEINAS
 PROFESORA: VIORICA STANCIUC S.
 INTEGRANTES:
o Cabello Alegre Richard

o Flores Caso Gina
o Mendivil Baldeón Franco
o Mozombite Pauca Humberto
 CICLO : 2015 - A
Bellavista - Callao
Universidad Nacional del Callao AMINOACIDOS Y PROTEINAS
Facultad de Ingeniería Química
I. INTRODUCCÍÓN
Las proteínas son las biomoleculas más abundantes después del agua y desempeñan un gran de
funciones, que las caracterizan como componentes esenciales e indispensables para la vida.
Sus propiedades químicas y fisiológicas dependen no solo de su tamaño, formas y propiedades de los
aminoácidos que las componen. Por la estructura peptídica y la presencia de determinados grupos las
proteínas pueden reaccionar con una variedad de agentes originándose productos coloreados. Estas
reacciones reacciones son las bases para la determinación cuantitativa y cualitativa de las proteínas.
Todos los aminoácidos que presentan al menos un grupo amino y uno carboxilo libre, reaccionan con las
diferentes pruebas de caracterización.
Las proteínas son sustancias químicas orgánicas de alto peso molecular, constituida por muchos
aminoácidos, que juegan un papel muy importante en la estructura y dinámica de la materia viva.
Solamente 20 aminoácidos diferentes se encuentran formando parte de las proteínas; sin embargo, no
todas las proteínas contienen los 20 aminoácidos. En esta práctica vamos a realizar reacciones
cualitativas de coloración, que nos permitirán detectar, la presencia de grupos químicos en aminoácidos
y proteínas.
II. OBJETIVOS
 Conocer las reacciones de reconocimiento de los aminoácidos y proteínas.
 Confirmar la presencia de ciertos aminoácidos en la albumina con las reacciones de
identificación (xantoproteica y la de millón); además identificar compuestos que tengan dos o
más enlaces peptídicos mediante la prueba de biuret.
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III. MARCO TEORICO
Aminoácido
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2)

y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de
mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos
aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el
grupo amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una
molécula de agua y formando un enlace amida que se
denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido
forman un dispéptico. Si se une un tercer aminoácido se forma un
tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta
reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esto significa que el grupo
amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo (carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto
el carboxilo como el amino están unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen
un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos.
Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero solo 22 (los
dos últimos fueron descubiertos en el año 2002) forman parte de las proteínas y tienen
codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, que se denominan
proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos
aminoácidos, dependiendo de los autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y,
especialmente, cuando tienen una estructura tridimensional estable definida.
ESTRUCTURA GENERAL DEL AMINOACIDO
La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa)

unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la
cadena lateral (azul):
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"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Tanto el carboxilo como el amino
son grupos funcionales susceptibles de ionización dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún
aminoácido en disolución se encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se
encuentra ionizado.
A pH bajo (ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga
positiva), mientras que a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Para
valores de pH intermedios, como los propios de los medios biológicos, los aminoácidos se encuentran
habitualmente en una forma de ion dipolar o zwitterión (con un grupo catiónico y otro aniónico).
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Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres que se presentan a continuación son las
más comunes.
Según las propiedades de su cadena
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
 Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina

(Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn,
N), tirosina (Tyr, Y).
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A),
valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina
(Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F), triptófano
(Trp, W) y glicina (Gly, G).
 Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido
glutámico (Glu, E).
 Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
 Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y), triptófano (Trp, W) y prolina (Pro, P) (ya incluidos
en los grupos neutros polares y neutros no polares).
Según su obtención
A los aminoácidos que deben ser captados como parte de los alimentos se los llama esenciales; la
carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible
reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el
ser humano, los aminoácidos esenciales son:
 Valina (Val, V)
 Leucina (Leu, L)
 Treonina (Thr, T)
 Lisina (Lys, K)
 Triptófano (Trp, W)
 Histidina (His, H)
 Fenilalanina (Phe, F)
 Isoleucina (Ile, I)
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 Arginina (Arg, R)
 Metionina (Met, M)
A los aminoácidos que pueden sintetizarse en el propio organismo se los conoce como no esenciales y
son:
 Alanina (Ala, A)
 Prolina (Pro, P)
 Glicina (Gly, G)
 Serina (Ser, S)
 Cisteína (Cys, C) **
 Asparagina (Asn, N)
 Glutamina (Gln, Q)
 Tirosina (Tyr, Y) **
 Ácido aspártico (Asp, D)
 Ácido glutámico (Glu, E)
Estas clasificaciones varían según la especie e incluso, para algunos aminoácidos, según los autores. Se
han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferentes de cada tipo de aminoácido.
Según la ubicación del grupo amino
 Alfa-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 2 de la cadena, es decir el primer
carbono a continuación del grupo carboxilo (históricamente este carbono se denomina carbono
alfa). La mayoría de las proteínas están compuestas por residuos de alfa-aminoácidos enlazados
mediante enlaces amida (enlaces peptídicos).
 Beta-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 3 de la cadena, es decir en el
segundo carbono a continuación del grupo carboxilo.
 Gamma-aminoácidos: El grupo amino está ubicado en el carbono n.º 4 de la cadena, es decir en el
tercer carbono a continuación del grupo carboxilo.
NOMENCLATURA
Si se tiene en cuenta el sistema oficial de nomenclatura (UIQPA) los aminoácidos son considerados como
un ácido orgánico con un hidrógeno de la cadena carbonada sustituido por un grupo amino (-NH2) y al
nombrarlos se considera el número del átomo de carbono donde se encuentra unido el grupo amino en
la cadena principal del ácido, por ejemplo:
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No obstante lo señalado anteriormente se debe considerar que para estos compuestos se utiliza
generalmente la nomenclatura común.
Propiedades Físicas
Se ha demostrado experimentalmente que los aminoácidos son sustancias cristalinas. Por lo general
solubles en agua y en soluciones acídicas o básicas diluídas.
Son insolubles o muy poco solubles en alcohol, son insolubles en éter, aunque algunos tienen
un comportamiento contrario. Por ejemplo: La cisteína es poco soluble en agua, la prolina es soluble en
éter y alcohol.
Los aminoácidos tienen un punto de fusión alto que sobrepasa los 2000 C y algunos los 3000 C. Aunque
a temperaturas por encima se descomponen, siendo muy difícil separarlos por destilación fraccionada.
Propiedades químicas de los aminoácidos
Los aminoácidos manifiestan muchas de las reacciones características de los ácidos carboxílicos y de las
aminas alifáticas, también se ha demostrado que el grupo amino participa en diversas reacciones
importantes en la determinación cualitativa y cuantitativa de los aminoácidos.
REACCIONES POR LOS GRUPOS CARBOXILO
El grupo carboxilo de los aminoácidos experimenta reacciones de descarboxilación, formación de sales,

formación de aminas por descarboxilación.
DESCARBOXILACIÓN
En los aminoácidos al reaccionar con el hidróxido de Bario Ba(OH)2 en presencia de calor, se produce la
descarboxilación y se forman las aminas biógenas, sustancias de gran importancia biológica. En el
organismo esta reacción ocurre por la acción catalítica de la enzima descarboxilasa.
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 Formación de Amidas.
Los aminoácidos forman amidas al reaccionar sus ésteres con el amonio o con aminas.
En el segundo caso se formará una amida. Este es el tipo de enlace que une a los aminoácidos entre sí
para formar los péptidos y proteínas.
 FORMACIÓN DE SALES.
Los aminoácidos forman sales debido a las reacciones tanto del grupo carboxilo como del grupo amino,
cuando se les adicionan bases o ácidos respectivamente.
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Péptidos
Los péptidos son polímeros de aminoácidos de menor
masa que las proteínas. Cuando contienen menos de diez
aminoácidos se denominan oligopéptidos, y los que tienen
más de diez, polipéptidos.
Los péptidos se pueden definir a como aquellos
compuestos que se forman por la unión de dos o más
aminoácidos mediante enlaces peptídicos liberando una o
más moléculas de agua.
Estructura
En los péptidos los aminoácidos se hallan unidos por los

llamados enlaces peptídicos entre sus grupos carboxilo
(COOH) y amino (NH2)
Experimentalmente se han demostrado las características
de este enlace como se puede observar en la siguiente
figura.
La distancia entre el nitrógeno y el carbono en el enlace peptídico es de 0.132nm en vez de 0.147nm

que posee el enlace simple C-N.
Este acortamiento del enlace peptídico se debe a que el mismo posee cierto carácter de doble enlace
(aproximadamente un 5.0%). Este carácter de doble enlace determina que el mismo no puede girar
libremente lo que da lugar a dos consecuencias importantes para la estructura del péptido.
Los átomos del enlace peptídico se encuentra en el mismo plano.
Debido a la rigidez dada por este enlace, son posibles dos configuraciones (CIS Y TRANS) de las cuales
solo la TRANS se ha observado en los péptidos y proteínas.
Clasificación
Los péptidos se clasifican de acuerdo a la cantidad de aminoácidos que lo forman en:
 Dipéptidos, si contienen dos aminoácidos.
 Tripétidos, si contienen tres aminoácidos.
 Tetrapéptidos, si contienen cuatro aminoácidos, etc.
Importancia.
Los péptidos tienen gran significación como constituyentes de las proteínas, son compuestos orgánicos
que se encuentran en la mayoría de los tejidos vivos, con múltiples funciones biológicas.
Proteínas
El término proteína se introdujo por Mulder (1839) como la derivación de la palabra griega Protelos (que
significa primero).
Las proteínas como los péptidos son sustancias formadas por la unión de muchos aminoácidos. Son
sustancias nitrogenadas que se encuentran en el protoplasma de todas las células animales y vegetales.
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Su composición varía de acuerdo a su origen, aproximadamente contiene carbono de 46 a 55%;

hidrógeno de 6 a 9%, oxígeno de 12 a 30%; nitrógeno de 10 a 32%; azufre de 0,2 a 0,3%
También pueden tener otros elementos por ejemplo fósforo las nucleoproteínas, hierro la Hemoglobina,
etc.
Las masas moleculares de las proteínas son muy altas y presentan valores que median entre 1500 y 20
000 000 para las diferentes proteínas.
Las proteínas son de naturaleza coloidal, con puntos de fusión característicos, aunque algunas se han
obtenido en forma cristalina. Todas son ópticamente activas (levógiros).
Estructura
Las proteínas son una familia muy heterogénea debido a la alta masa molecular que presentan las
moléculas proteicas y están constituidas por una cantidad determinada de diversos aminoácidos.
El estudio de las estructuras de las proteínas, es fundamental para poder comprender la biogénesis de
las mismas, su función biológica y sus relaciones con otros componentes de la célula,
independientemente de tipo de proteína, con el objetivo de analizar más detalladamente su estructura,
es conveniente establecer determinados niveles de organización o estructuras.
NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL:

los niveles de organización estructural de las proteínas son estructura primaria, estructura secundaria,
estructura terciaria y estructura cuaternaria.
 Estructura Primaria
Llamada también nivel de organización primario se caracteriza por el ordenamiento en que se
encuentran los aminoácidos en la cadena peptídica, organizada por la repetición de las moléculas de
aminoácidos.
Solo un grupo de átomos integra la cadena peptídica, por ejemplo el nitrógeno amídico, el carbono alfa
y el carbono carbonílico. El resto de las moléculas de los aminoácidos se proyectan hacia fuera de la
cadena y constituyen los grupos R.
Como el enlace peptídico es un enlace covalente, toda la estructura de la cadena la forma un esqueleto
covalente, lo cual explica la estabilidad y resistencia de esta estructura.
~ 10 ~
Estructura primaria de una proteína:

La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos, formada cuando un enlace
peptídico une el grupo carboxilo (un átomo de carbono (C), dos átomos de oxígeno (O) y un átomo de
hidrógeno (H)) de un aminoácido al grupo amino (un átomo de nitrógeno (N) y dos átomos de hidrógeno
(H)) de otro. Así se forma una cadena larga de varios aminoácidos, desprendiéndose una molécula de
agua en la formación de cada enlace peptídico.
La cantidad de diferentes aminoácidos encontrados en las proteínas es de 20, aunque en algunas
proteínas pueden encontrarse más de 20. Independientemente de su composición aminoacidica, cada
proteína está caracterizada por una determinada secuencia, es decir, el orden en que se encuentran
situados los aminoácidos es la cadena. Esta secuencia está determinada genéticamente.
Se ha determinado que la cantidad de posibles secuencias
es muy grande.
Por ejemplo:
Si una cadena peptídica tiene 100 aminoácidos, podrá dar
lugar teóricamente a 20100 secuencias posibles, valor
extremadamente grande.
Si se tiene en cuenta que existen diversas proteínas con
más de 100 residuos, se puede concluir la gran cantidad
de moléculas proteicas posibles.
 Estructura secundaria.
Se conoce también por nivel de organización secundaria y
está dado por nivel de ordenamiento que presenta la
cadena peptídica a lo largo del eje, producido por
la interacción de grupos carbonilo y amídico por
interacciones por puentes de hidrógeno.
Se ha determinado que las interacciones por puentes de
hidrógeno que se establecen cuando este elemento se
encuentran entre dos elementos ligeros y más
electronegativos. Se consideran enlaces relativamente
débiles, aproximadamente de 9,3 a 19 kJ/mole. Gran número de estas interacciones pueden integrarse a
expensas de los grupos amídicos y caboníliços posibilitando la formación de estructuras con gran
estabilidad.
Las estructuras que se pueden formar se reducen a unos pocos tipos, ya que existen diversos factores
que condicionan o limitan las posibilidades existentes.
El conocimiento de esto se inició debido a los trabajos de Linus Pauling y Robert Corey al utilizar la
técnica de difracción de rayos x con amidas sustituidas y pequeños péptidos. Estos logran medir las
distancias y ángulo del enlace peptídico.
Los siguientes requisitos, postulados inicialmente por Pauling y Corey han sido demostrados
experimentalmente.
 Todos los aminoácidos pertenecen a la serie L.
 Todos los átomos anexos al enlace peptídico están en el mismo plano y en la configuración "TRANS"
 Estos planos solo pueden girar en cierta medida unos con relación a otros en sus puntos de unión
constituidos por los carbonos alfa (()
 Los residuos de los aminoácidos no contribuyen a la estructura.
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 La formación de los puentes de hidrógeno, solo se verificará cuando la distancia entre el hidrógeno y el
oxígeno no sea mayor de 0,28 nm y los átomos del enlace formen aproximadamente una línea recta.
TIPOS DE ESTRUCTURAS SECUNDARIAS:
Las interacciones por puentes de hidrógeno pueden lograrse entre varias cadenas peptídicas que corran
paralelas unas con otras.
Estas cadenas pueden correr en el mismo sentido o en sentidos opuestos dando lugar a ordenamientos
paralelos o antiparalelos. En esta estructura las cadenas peptídicas adoptan una forma plegada donde
los sucesivos planos que contienen las cadenas peptídicas formarán ángulos entre sí al nivel del carbono
alfa (??, que adopta una estructura en Zig – Zag que Pauling nombró hoja plegada o conformación
beta (().
Estructura terciaria
La estructura terciaria de una proteína es su forma

tridimensional producida por los dobleces de sus
cadenas de polipéptidos. Estos dobleces no se
presentan al azar, bajo las condiciones ambientales
adecuadas sólo se producen en una forma específica,
característica de una proteína en particular y que a
menudo es sumamente importante para su
funcionamiento.
En el proceso de plegado intervienen diversas fuerzas
incluyendo los enlaces disulfuro de
la estructura primaria. Uno que es característico de la
mayoría de las proteínas es el plegamiento que se lleva
a cabo de forma tal que expone el número máximo
de grupos polares (hidrofílicos) al medio acuoso y
encierra el número máximo de grupos no polares
(hidrofóbicos) en su interior.
Las proteínas globulares solubles tienden a estar mucho más plegadas que las proteínas fibrosas. Las
proteínas fibrosas también tienen estructura terciaria; por ejemplo, los filamentos helicoidales ???de la
?? queratina está unidos entre sí en una superhélice. Aun las superhélices pueden enlazarse entre sí
para formar una estructura similar a una cuerda de siete filamentos.
Estructura cuaternaria
Muchas proteínas globulares de masa molecular superior a 50 000

poseen más de una cadena y se conocen como oligómeros.
El modo característico en que las cadenas individuales encajan unas
con otras en la conformación nativa es precisamente su estructura
cuaternaria.
En la hemoglobina las cuatro cadenas se acoplan estrechamente
formando un conjunto globular de gran estabilidad, a pesar que no
existe enlace covalente alguno entre ellas, sino que son fuerzas iónicas
o polares.
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En muchas proteínas oligómeras las cadenas individuales están tan unidas que la partícula completa
suele comportarse en disolución como una sola molécula. Todas estas cadenas componentes de las
proteínas oligómeras son generalmente necesarias para su función.
IV. MATERIALES Y REACTIVOS
• Tubos de ensayo.
• Gradillas Metálicas para tubos de ensayo
• Pipetas Graduadas de 5 ml y de 10 ml
• Pinzas de Madera
• Solución de ninhidrina
• Solución de Hidróxido de Sodio (NaOH)
• Solución de Sulfato de Cobre Cu(SO4)
• Acido Nítrico (HNO3) Concentrado.
• Hidróxido de Amonio (NH4OH) concentrado o Amoniaco ( NH3)
• Reactivo de Millón (solución de Mercurio en Ácido nítrico Concentrado)
• Soluciones al 1% de Albúmina de Huevo.
~ 13 ~
V. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL
PRUEBA DE BIURET
En un tubo de ensayo se agregó 2 ml de albumina (esta sustancia contiene casi todos los aminoácidos
conocidos) y 3 ml de NaOH al 10%; luego agregamos gota a gota la solución de CuSO4 al 5%
Reacción que se presenta
Reacción general:
Podemos tomar uno de los aminoácidos por ejemplo la fenilalanina
Observaciones: se observa la aparición de un color violeta purpura esto es

debido a la formación del complejo con el ion cúprico. Esta reacción es
característica para para aquellos compuestos que poseen dos o más enlaces
peptídicos. La reacción biuret se basa en la formación en medio alcalina, de un
complejo de coordinación de color violeta entre el ion cúprico (Cu+2) y 4 átomos
de nitrógeno, proveniente de las cadenas peptídicas.
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PRUEBA XANTOPROTEICA
En un tubo de ensayo colocar 3 ml de una solución de albumina; luego agregar 1 ml de HNO3 (cc), luego
se somete al calor suave; luego de esto se le agrega cuando ya esté frio se le agrega hidróxido de
amonio.
Reacción general:
Podemos tomar una reacción de un aminoácido por ejemplo la tirosina
A este producto obtenido le agregamos hidróxido de amonio el cual nos da un producto que contiene el
fenolato de amonio
Observaciones: se observa que precipita un sólido amarillo el cual es por el compuesto nitrado que se
forma esta reacción es la que tiene lugar cuando la piel es atacada por el ácido nítrico. Al agregar el
hidróxido de amonio se forma una sustancia naranja que es por la formación del fenolato de amonio.
PRUEBA DE MILLON
A una solución de 3 ml de albumina se le añaden 5 gotas del reactivo de millón (el cual es preparado de
la siguiente manera 1 g de Hg + 1 ml de HNO3(cc), se calienta y se deja enfriar y completar hasta 60 ml)
luego se calienta y se observa el color.
~ 15 ~
Observaciones: se observó una coloración rojo naranja y esto se produce ya que el reactivo de millón
está compuesto por nitrato mercúrico (Hg(NO3)2) en solución nitroso-nítrica. Esta reacción es positiva
cuando existen grupos fenólicos.
PRUEBA DE COLOR CON LA NINHIDRINA (TRICETOHIDRINDENO)
- En un tubo de ensayo introducir 2ml de albumina, y añadir 2ml del reactivo de ninhidrina.
- Se calienta en baño maría a ebullición por 10 minutos, y observar:
Observaciones:
 La solución se torna un color azul violeta.

 La solución se observa mejor a un pH neutro.
CON SALES METALICAS
- En 3 tubos de ensayo agregar 3ml de solución de albumina y agregar:

o Ligero exceso de AgNO3(diluido)
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Observación:
 La solución se torna blanco lechoso.

 El precipitado que se observa el grupo carboxilo
o Con CuSO4
Cu(↓) + SO4-
Observaciones:
 La solución toma un color celeste lechoso.

 El precipitado que se observa el grupo carboxilo
o Con acetato de plomo- Pb2(CH3COO)

 Al contacto con el acetato de plomo se forma una precipitación lechosa al
agregar hidróxido de sodio la precipitación formada desaparece. Al contacto del
baño María la coloración cambia a pardo.
CON EL REACTIVO DE ALCALOIDE
 En un tubo agregamos 3ml de solución de clara de huevo(diluida en agua)

 Añadimos 6 gotas de ácido pícrico
 Observamos el precipitado
~ 17 ~
OBSERVACION:
 Se obtuvo una coloración amarillenta casi fluorescente.

 Al final se observa en la parte inferior el precipitado blanco
PRUEBA DE COAGULACION
 En un tubo de ensayo colocamos 5ml de solución de albúmina

 Se le añade 5 gotas de acido acético
 Calentamos en el mechero y observamos
 En otro tubo colocamos 5ml de albúmina y lo llevamos a baño maria
Es una prueba para identificar: albúminas, globulinas,glutelinas y prolaminas. La positividad se

manifiesta por la formación de un coágulo. No se conoce exactamente el mecanismo de reacción, se
cree que ocurre cierta deshidratación de la molécula proteica
Se Tomo apuntes sobre la temperatura para la coagulación:
T de coagulación:
Tubo 1: No se registro temperatura porque supera la escala del termómetro usado en laboratorio
Tubo 2: cerca de los 80ºC
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VI. CUESTIONARIO
PREGUNTA 1
Indique las estructuras de las proteínas de la albumina
- Estructura primaria:
La estructura primaria es la secuencia de aa. De la proteína. Nos indica qué aas. Componen la
cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. Se encuentran. La función de una proteína
depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
- Estructura secundaria:
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas.,
a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.
~ 19 ~
- Estructura terciaria:
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un
polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la
terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc.
PREGUNTA2
Explique las diferencias entre las estructuras primarias y secundarias o terciarias de una proteína.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.
Estructura primaria
La estructura primaria
es la secuencia de
aminoácidos de la
proteína. Nos indica
qué aminoácidos
componen la cadena
polipeptídica y el
orden en que dichos
aminoácidos se
encuentran. La función
de una proteína
depende de su
secuencia y de la
forma que ésta adopte.
~ 20 ~
Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los

aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.
Existen dos tipos de estructura secundaria:
1.- La a(alfa)-hélice
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura primaria.
Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -
C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido
que le sigue.
2.- La conformación beta

En esta disposición los
aminoácidos no forman una hélice
sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en
lámina plegada.
Presentan esta estructura
secundaria la queratina de la seda
o fibroína.
~ 21 ~
Estructura terciaria
 La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un

polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
 En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por
tanto la terciaria.
 Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones
de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Esta conformación
globular se mantiene
estable gracias a la
existencia de enlaces
entre los radicales
R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos
de enlaces:
1.- el puente
disulfuro entre los
radicales de
aminoácidos que
tienen azufre.
2.- los puentes de
hidrógeno.
3.- los puentes
eléctricos.
4.las interacciones
hidrófobas.
~ 22 ~
PREGUNTA 3
Explique las diferencias entre aminoácidos esenciales y no esenciales e indique cuales son los
esenciales (presente sus estructuras)
Esenciales No esenciales
son aquellos que el propio organismo no Son los que puede fabricar o sintetizar el
puede sintetizar por sí mismo, es decir, que propio cuerpo, estos son: alanina,
no los elabora y se deben obtenerse a asparagina, aspartato, cisteina, glutamato,
través de la dieta diaria, estos son; arginina, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.
histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina,
triptofano y valina.
Estructura de los aminoácidos esenciales
~ 23 ~
PREGUNTA 4
Indique como se realiza la coagulación de la albumina
Ahora conociendo sobre la COAGULACIÓN DE PROTEÍNAS :Las proteínas debido al gran tamaño de sus
moléculas forman con el agua soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación
de coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los 70°C. o al ser tratadas con
solucionessalinas,ácidos,alcohol,etc.La coagulación de proteínas es un proceso irreversible y se debe a s
u desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la desordenan por la
destrucción de su estructura terciaria y cuaternaria.
Reconocer la presencia de proteína mediante la coagulación
 Numerar 2 tubos de ensayo

 Agregar 2 ml de albúmina de huevo a cada uno de los tubos
 Calentar lentamente el tubo 1, y observar la reacción
 Agregar 3 gotas de HNO3 conc. Al tubo 2 y observar la reacción.
Resultados del experimento exposición a temperaturas elevada y adición de HNO3(cc) o NaOH(cc) Las
cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encuentran enrolladas adoptando una forma
esférica. Se denominan proteínas globulares.
Al freír o en este caso someter a calor la solución de albúmina de huevo, el calor hace que las cadenas
de proteína se desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con otras. Asimismo al añadir a
esta albúmina de huevo a ácido nítrico (HNO3) o hidróxido de sodio (NaOH) ocurre la misma reacción de
coagulación pero en diferentes proporciones dependiendo del método utilizado y del reactivo añadido.
Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y color que se observa en las 3 muestras
de las soluciones de la albumina de huevo. Este proceso que se conoce con el nombre de
desnaturalización se puede producir de muy diversas maneras:
~ 24 ~
• calentando : cocer o freír
• batiendo las claras
• por medio de agentes químicos como alcohol, sal, acetona, HNO3(cc), NaOH(cc) , etc.
VII. CONCLUSIONES:
 Se observó que al reaccionar el reactivo de millón solo con radicales hidroxibenceno entonces
este reactivo se vuelve específico para el reconocimiento de la tirosina y sus derivados.
 Se observó que para la prueba de biuret necesariamente se tiene que tener enlaces peptídicos
los cuales forman el compuesto complejo.
 Todos los aminoácidos dan coloración azul violeta con la ninhidrina a excepción de la prolina e
hidroxiprolina que toman un color amarillo.
VIII. RECOMENDACIONES
 Cuando se trabajen con ácidos, usarlo en la campana extractora, y si se van a usar pipetas nunca
hacerlo con la boca sino utilizar una propipeta, además para el caso del uso en las reacciones se
usa de manera moderada ya que un exceso podría causar que se tengan otros productos de los
que se esperaban.
IX. BIBLIOGRAFIA
GRAHAM, Solomons Química Orgánica Editorial América

VIDAL, Jorge Química Organica Editorial Estella Buenos Aires 1941
RAKOFF, Herman Química Organica Fundamental
~ 25 ~

Aminoacidos y Proteinas

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“UNVERSIDAD NACIONAL DEL CALLAO“

FACULTAD: Ingeniería Química

 TEMA: AMINOACIDOS Y PROTEINAS

 PROFESORA: VIORICA STANCIUC S.

o Cabello Alegre Richard

III. MARCO TEORICO

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2)

ESTRUCTURA GENERAL DEL AMINOACIDO

La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa)

Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:

 Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina

Propiedades químicas de los aminoácidos

REACCIONES POR LOS GRUPOS CARBOXILO

El grupo carboxilo de los aminoácidos experimenta reacciones de descarboxilación, formación de sales,

En los péptidos los aminoácidos se hallan unidos por los

La distancia entre el nitrógeno y el carbono en el enlace peptídico es de 0.132nm en vez de 0.147nm

Su composición varía de acuerdo a su origen, aproximadamente contiene carbono de 46 a 55%;

NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL:

Estructura primaria de una proteína:

TIPOS DE ESTRUCTURAS SECUNDARIAS:

La estructura terciaria de una proteína es su forma

Muchas proteínas globulares de masa molecular superior a 50 000

IV. MATERIALES Y REACTIVOS

• Gradillas Metálicas para tubos de ensayo

• Solución de Hidróxido de Sodio (NaOH)

• Solución de Sulfato de Cobre Cu(SO4)

• Acido Nítrico (HNO3) Concentrado.

• Hidróxido de Amonio (NH4OH) concentrado o Amoniaco ( NH3)

• Reactivo de Millón (solución de Mercurio en Ácido nítrico Concentrado)

• Soluciones al 1% de Albúmina de Huevo.

Reacción que se presenta

Podemos tomar uno de los aminoácidos por ejemplo la fenilalanina

Observaciones: se observa la aparición de un color violeta purpura esto es

Reacción que se presenta

Podemos tomar una reacción de un aminoácido por ejemplo la tirosina

Reacción que se presenta

PRUEBA DE COLOR CON LA NINHIDRINA (TRICETOHIDRINDENO)

 La solución se torna un color azul violeta.

CON SALES METALICAS

- En 3 tubos de ensayo agregar 3ml de solución de albumina y agregar:

 La solución se torna blanco lechoso.

 La solución toma un color celeste lechoso.

o Con acetato de plomo- Pb2(CH3COO)

CON EL REACTIVO DE ALCALOIDE

 En un tubo agregamos 3ml de solución de clara de huevo(diluida en agua)

 Se obtuvo una coloración amarillenta casi fluorescente.

 En un tubo de ensayo colocamos 5ml de solución de albúmina

Es una prueba para identificar: albúminas, globulinas,glutelinas y prolaminas. La positividad se

Se Tomo apuntes sobre la temperatura para la coagulación:

Tubo 2: cerca de los 80ºC

Indique las estructuras de las proteínas de la albumina

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los

2.- La conformación beta

 La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un

Estructura de los aminoácidos esenciales

Indique como se realiza la coagulación de la albumina

Reconocer la presencia de proteína mediante la coagulación

 Numerar 2 tubos de ensayo

• calentando : cocer o freír

• batiendo las claras

GRAHAM, Solomons Química Orgánica Editorial América