”UNIVERSIDAD NACIONAL “SAN LUIS GONZAGA DE ICA”

FACULTAD DE INGENIERIA QUIMICA Y

PETROQUIMICA

ESCUELA DE INGNIERIA QUIMICA

PRÀCTICA Nº 05

DESNATURALIZACION DE PROTEINAS Y REACCIONES

PROFESOR DE LABORATORIO: ING.NIEVES CUADROS LUNA

INTERGRANTES: RAMIREZ VASQUEZ YNDIRA GANDY

ALIAGA HUAMANTUPA MAILI

VENTURA GUTIERREZ OMAR

FECHA DE EJECUCION: 12/11/18

FECHA DE ENTREGA: 21/11/18

CICLO: IV-A

ICA-PERÙ
2018
 INFORME Nº5 :DESNATURALIZACION DE PROTEINAS Y REACCIONES

INDICE
I. INTRODUCCIÓN ..................................................................................................................... 3
II. OBJETIVOS ............................................................................................................................. 4
III. MARCO TEÓRICO ............................................................................................................... 4
IV. MATERIALES ...................................................................................................................... 4
V. REACTIVOS............................................................................................................................. 5
VI. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL ..................................................................................... 5
VII. DISCUSION DE RESULTADOS ............................................................................................. 5
VIII. CONCLUSIONES ................................................................................................................. 5
IX. RECOMEDACIONES............................................................................................................ 6
X. CUESTIONARIO ...................................................................................................................... 6
XI. BIBLIOGRAFIA .................................................................................................................... 8

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I. INTRODUCCIÓN

Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una

fluctuación muy limitada de temperatura y de pH, a temperaturas elevadas que consiste
en el despegamiento de la estructura nativa, característica de cada cadena polipeptídica
de las moléculas. La consecuencia más significativa de la desnaturalización es que las
proteínas pierden su actividad enzimática y un cambio conocido como
desnaturalización, el efecto más visible consiste en un descenso de la solubilidad, pues
los grupos hidrofóbicos ubicados en el interior de la molécula quedan expuesto al
solvente acuoso puesto que en los enlaces químicos covalentes del esqueleto peptídico
de las proteínas no se rompe durante este tratamiento relativamente suave, se ha
llegado a la conclusión que la estructura primaria permanece intacta. La mayor parte de
las proteínas globulares experimentan el proceso de desnaturalización cuando se
calienta arriba de 60 y 70 °C.(Márquez 1999).

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II. OBJETIVOS
Reconocer experirnentalmente la existencia de la proteína en la materia orgánica
Estudiar los factores que afectan la desnaturalización de las proteínas del huevo.
Identificar los diversos factores que afectan la estructura y la estabilidad de las proteínas
y reconocer las pruebas más comunes en el reconocimiento de los aminoácidos.

III. MARCO TEÓRICO

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas

simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados;
proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos
acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por
desnaturalización y desdoblamiento delas anterior es. Las proteínas son
indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80% del
protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones
biorreguladores (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
proteínas).Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

 Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej. Colágeno)

 Irimunotógica (anticuerpos),
 Enzimática (Ej.: sacarosa y pepsina)
 Contráctil (actina y miosina).
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un
lampón químico)
 Transducción de señales (Ej.: rodopsina)
 Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)

IV. MATERIALES

 Vaso de precipitados
 Clara de huevo
 Cocinilla eléctrica
 Gradillas
 02 tubos d ensayo
 02 pinzas de madera
 Papel filtro
 Agua destilada

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V. REACTIVOS
 HCL
HNO3
 Pb(CH3COO)2

VI. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

.

VII. DISCUSION DE RESULTADOS

En el ensayo de desnaturalización térmica se tomaron como pruebas clara de huevo,
las dos muestras se coagularon al someterlas a temperatura, esto es debido a que
cuando hay un aumento de temperatura se rompen muy fácilmente los puentes débiles
de hidrogeno y las interacciones hidrolíticas a causa del aumento en la energía cinética
de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se
desnaturalizan se desorganiza la estructura de la proteínas ,de forma que el interior
hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación
de la proteína desnaturalizada .
La alteración del pH puede alterar el patrón de ionización de los grupos carboxilo y amino
en las cadenas laterales de los aminoácidos desorganizando el patrón de atracciones y
repulsiones de los iones H+ y OH que contribuyen a la estructura terciaria normal de los
prótidos, afectando su envoltura acuosa su carga eléctrica de los ácidos y básicos de
las cadenas laterales de los aminoácidos.

VIII. CONCLUSIONES
 Las proteínas pierden su estructura nativa al sufrir un cambio en su interacción
con el disolvente y se pierden sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria,
quedando la cadena polipetidica reducida a un polímero sin estructuras
tridimensionales fijas.
 Los agentes físicos y químicos desnaturalizantes de las proteínas son el calor,
detergentes, solventes orgánicos, pH y fuerza iónica.
 Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el solvente
disminuye su estabilidad en la disolución y provoca una precipitación.
 En cualquier proteína, la estructura nativa y la desnaturalización tienen en
común la estructura primaria.

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IX. RECOMEDACIONES

 Para el uso de los instrumentos se debe estar limpios y secos.

 Debe medir correctamente las soluciones para que haya fallas

X. CUESTIONARIO

1. ¿Cuáles son los factores que desnaturalizan una proteína?

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es
reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

 La polaridad del disolvente.

 La fuerza iónica.
 El pH.
 La temperatura

2. ¿Mediante que reacciones se producen la hidrolisis de una

proteína?
La hidrólisis de proteínas es un proceso en el cual se produce la ruptura de la estructura
primaria, es decir la ruptura de la secuencia normal de una proteína; lo cual termina por
fragmentar las proteínas para convertirlas en aminoácidos.
Las proteínas están formadas por múltiples aminoácidos que se unen entre si por
enlaces peptídicos.
En cada enlace se eliminan un ion hidroxilo de un aminoácido y un ion de hidrógeno del
aminoácido siguiente; así pues los aminoácidos sucesivos de la cadena proteica están
unidos por condensación, y su digestión se debe al efecto opuesto: La hidrolizarían

3. ¿En la reacción xantoproteica que nos da la reacción como

positiva? Como actúa el nitrógeno. Escribir la reaccione químicas.

Reactivo a base de ácido nítrico que sirve para la identificación de proteínas con grupos
aromáticos que son derivados del benceno como la fenilalanina, tirosina y triptófano,
mediante la formación de compuestos nitrados amarillos. La intensidad del color amarillo
se intensifica cuando la reacción ocurre en una solución básica. Los aminoácidos
tirosina y triptófano contienen anillos de benceno activados y se someten fácilmente a
la nitración, mientras que la fenilalanina no se somete fácilmente a la nitración, debido
a que el anillo no está activado.

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4. ¿Qué tipos de proteínas detecta la reacción de Biuret.Escribir la

reacción química?

Reactivo formado por una solución de sulfato de cobre en medio alcalino, este reacciona con
el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación
entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte
de los enlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta presentando un máximo
de absorción a 540 nm (2–4).

5. ¿Cómo se determina la presencia de azufre en las proteínas?

6. ¿Qué es la ovoalbúmina? Composición química y su importancia

en el cuerpo humano.
La ovoalbúmina es una de las principales proteínas de la clara del huevo (60-65% de las
proteínas totales). Pertenece a la super familia proteínica de las serpinas, aunque a diferencia
de la mayoría de éstas la ovoalbúmina no es capaz de inhibir cualquier peptidasa.

En los casos especiales de intoxicación por metales pesados (tales como el hierro) se puede
administra unas dosis de ovoalbúmina. La ovoalbúmina está relacionada con los metales
pesados y su misión es la atrapar los iones de los metales pesados debido a la presencia de las
uniones sulfhídricas de la proteína. Su coagulación tras el proceso de absorción previene la
absorción de metales en el tracto gastrointestinal previniendo el envenenamiento.

7. Como se clasifican las proteínas de acuerdo a su morfología y

solubilidad?

La ciencia dispone de muchos objetos sometidos a su conocimiento, pero uno de los aspectos
más sometidos a estudio son los organismos, con la finalidad de conocer su propia
composición y por igual la cantidad o bien porcentaje de cada uno de sus componentes.

En este caso estamos hablando de las proteínas, es por ello que los científicos, o mejor dicho
los químicos gustan siempre de conocer la cantidad de las mismas para así verificar cuantas
dispone el organismo para su óptimo funcionamiento, entendiendo la primacía de esta en los
procesos naturales del mismo.

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XI. BIBLIOGRAFIA
https://es.scribd.com/document/289912291/Informe-5-Polisacaridos-doc
https://docs.google.com/document/d/1GahnYvZE-
DJYo_e4ObJu_aHilzd42l22vYeh_rqFL6Y/edit
http://centros.edu.xunta.es/iesdequiroga/inicio/depart/bioloxia/materialbio/labbio2bac/gl
uci.pdf
https://www.academia.edu/25733622/Polisacaridos
http://revistasinvestigacion.unmsm.edu.pe/index.php/quim/article/viewFile/4685/3758

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