Directiva Academica 2018 (Aprobado C.U. 14-03-2018)

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Resumen De Bioquimica I
Bioquímica I (Universidad Autónoma de Santo Domingo)
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Bioquímica I
Guías de Preguntas.
Célula. Equilibrio Hídrico, Electrolítico, Acido-Base. Precursores de macromoléculas y

Macromoléculas. Biocatalizadores. Biología Molecular

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Universidad Autónoma de Santo Domingo

Facultad de Ciencias de la Salud
Escuela de Medicina
Cátedra de Ciencias Fisiológicas
Ambiorixza Batista 100213938 Víctor Polanco 100231143

Carlos Peña 100259871 Leidy Mercedes 100294271
Esmirna Lacancuent 100249460 Yudelis Alcántara 100211736
Esther Niquel 100272046 Leidy Peralta 100257271
Melvin Pérez 100258245 Dialesca Encarnación
Materia
Bioquímica I
Sección
06
Maestra
Dr. Zelandia Matos
Tema
Guías de Preguntas Unidades 1-5

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UNIDAD I
Célula
Equilibrio Hídrico y Electrolítico
Equilibrio Acido-Base

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Introducción A La Bioquímica y La Célula.

¿Qué es bioquímica?
La bioquímica es la ciencia que engloba el conocimiento de la estructura, la organización y las

funciones de los seres vivos en términos moleculares. De acuerdo con esa definición, puede
considerarse que la bioquímica se divide en tres áreas: la bioquímica estructural, que implica el
conocimiento de la estructura química de los componentes de la materia viva y su relación con la
función; la bioquímica metabólica, que comprende todas las reacciones químicas que tienen
lugar en los organismos vivos; y la biología molecular, que comprende la química y los procesos
responsables del almacenaje y la transmisión de la información biológica.
¿Cuál es la importancia de la bioquímica?
La bioquímica es de gran importancia para la medicina ya que el conocimiento del individuo

sano y del enfermo abarca los aspectos fisicoquímicos y moleculares de los procesos fisiológicos
y patológicos que tienen lugar en ellos, así como las leyes que los controlan. Por lo tanto, la
bioquímica resulta esencial para entender la etiología de las enfermedades, constituyendo un
pilar fundamental para la medicina
¿Cuáles ciencias dieron origen a la bioquímica?

Química y la Biología
¿Qué es la célula?
Es la unidad mínima de los organismos vivos capaz de actuar de manera independiente.
¿Cómo se clasifican las células según su grado de organización?
Según su grado de complejidad y organización, las células pueden clasificarse en:

 Eucariotas: son organismos pluricelulares y algunos unicelulares como protozoo y
pluricelulares simples. Son las células que tienen núcleo definido gracias a una
membrana nuclear.
 Procariotas: son organismos unicelulares de vida muy simples. Células pequeñas y de

estructura muy sencilla. Carecen de envoltura nuclear (carioteca), con lo cual el
contenido del núcleo está diseminado en la zona central del citoplasma.

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Características principales que diferencian a cada uno
PROCARIOTA EUCARIOTA
Núcleo No Definido(Sin Envoltura Nuclear) Núcleo Definido
Carecen De Organelos Especializados Organelos Especializados
Pared Celular Citoplasma Compartimentado
ADN ADN Bicatenario
Fotosíntesis Como Forma De Energía Respiración Celular
Organelos Sin Membrana Organelos Membranoso
Más Pequeñas Más Grande
Carecen De Complejidad Interna Complejas Internamente
Dibuje una célula animal y señales todas sus partes.

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¿Cuáles son los orgánulos que componen la célula y las funciones de cada uno de estos?
 Núcleo: almacena y usa el genoma.
 Nucléolo: síntesis de rRNA y armado parcial de las sub-unidades ribosómicas. Interviene
en la regulación del ciclo celular.
 Membrana Plasmática: transporte de iones y sustancias nutritivas, reconocimiento de
señales del entorno y adhesión célula-célula..
 RER: fija los ribosomas que intervienen en la traducción de mRNA para las proteínas
destinadas a la secreción o a la inserción en la membrana. También participa en las
modificaciones químicas de las proteínas y en la síntesis de lípidos de membrana.
 REL: Participa en el metabolismo de lípidos y esteroides, en el almacenamiento de Ca+
y en la desintoxicación.
 Aparato de Golgi: modificación química de las proteínas, clasifica y envasa moléculas
para su secreción o su transporte hacia otros orgánulos.
 Vesículas: almacenan proteínas de secreción y las transporta hacia la membrana
plasmática.
 Mitocondrias: producción aeróbica de energía en la forma de ATP (fosforilación
oxidativa, ciclo de Krebs, oxidación acido grasos).
 Endosomas: transporte de material de endocitosis. Biogénesis de lisosomas
 Lisosomas: digestión de macromoléculas.
 Peroxisomas: producción y degradación de H2O2 y la degradación de los ácidos grasos
(digesitión oxidativa)
 Ribosomas: indispensables para síntesis de proteínas.
 Microtúbulos: estabilidad a organelos. Organización y distribución de cromosomas en
la mitosis.
 Microfilamentos (Filamentos de Actina):anclaje de proteínas de la membrana y
locomoción celular.
 Filamentos Intermedios: soportar tensión mecánica y adhesión celular.
 Centriolo: se ubican en el centrosoma y de los cuales derivan los basales de los cilios.
Importantes para la división celular
¿Componentes químicos de las células y proporción de cada uno de ellos?
Los elementos y componentes químicos de la célula son:

Componentes Inorgánicos:
 Agua
 Sales Minerales
 Gases

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Componentes Orgánicos
 Hidratos De Carbono
 Lípidos
 Proteínas
 Ácidos Nucleicos. ADN (Ácido Desoxirribonucleico) y ARN (Ácido Ribonucleico)
Elementos primarios: son los elementos más abundantes en la materia viva, constituyendo más
del 99% de su peso y son los componentes principales de las biomoleculas.
Carbono (C)
Oxigeno (O)
Nitrogeno (N)
Hidrogeno (H)
Elementos secundarios: constituyen aproximadamente el 0.7% de la materia viva de los

organismos vivos, y tienen funciones muy diversas con diferentes grados de especificidad. Estas
biomolecular, solo o combinados con otros bioelementos, se encuentran en forma iónica en
disoluciones acuosa.
a) NA
b) K
c) Ca
d) Mg
e) Cl
f) S
g) P
Oligoelementos o micro elementos: estos elementos entran a formar parte de los organismos en
cantidades mínimas o trazas, sin embargo, su presencia es esencial para un correcto
funcionamiento del organismo y su falta.
a) Fe
b) Mn
c) Cu
d) Co
e) Zn
f) Mo
g) I
h) F

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Características fisiológicas de las células, enlistar y definir.

 Absorción: capacidad de las células de captar sustancias del entorno
 Respiración: degradan los alimentos consumidos en presencia de oxígeno
 Irritabilidad: capacidad celular de responder a diversos estímulos
 Conductividad: capacidad de transmitir un estímulo de una célula a otra
 Contractilidad: movimiento de la célula en respuesta a un estimulo
 Relación: permite la interacción de las células con el medio ambiente
 Crecimiento: aumento en la masa celular, como resultado de un incremento del tamaño
de las células individuales (hipertrofia), del número de células (hiperplasia) o de las dos
cosas.
 Reproducción: propiedad de engendrar organismos similares asegurando la
supervivencia de la especie.
 Herencia: células poseen un sistema genético en la molécula de DNA.
 Adaptación: capacidad de sobrevivir ante constante cambio. Estas adaptaciones son
rasgos que
Equilibrio Hídrico
¿Qué es el agua?
El agua es el componente químico más abundante de los organismos, es el medio donde se lleva
a cabo las reacciones del organismo, desempeña un papel fundamental en todas las etapas del
metabolismo (absorción, transporte, digestión y excreción tanto de sustancias inorgánicas como
orgánicas) y en el mantenimiento de la temperatura corporal.
¿Composición química del agua?
La molécula del agua está formada por dos átomos de hidrogeno unidos a un átomo de oxígeno a
través de un enlace covalente simple. Tiene una estructura tridimensional de
un tetraedro irregular, ligeramente sesgado, con su oxígeno en el centro, que tiene una
hibridación sp3
¿Por qué el agua es una sustancia anfotera?
Porque tiene la capacidad para ionizarse,fundamental para la vida. El agua tiene la capacidad de
actuar como un ácido y como una base en frente a un ácido fuerte actúa como base débil y frente
a una base fuerte puede actuar como un ácido débil. Su ionización puede representarse como una
transferencia de protón intermolecular que forma un ion hidronio (H3O+) y un ion hidróxido
(OH–): H2O + H2O H O+ + OH.

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¿Cuál es el porcentaje del agua corporal total hacer un esquema?
El agua representa aproximadamente el 70% del peso corporal total. Esta cantidad podría variar
de un 50-90% por varios factores como la cantidad de grasa, edad, sexo, ect.
AGUA
INTRACELULAR
(50%) AGUA
Agua Corporal
INSTERSTICUAL
(70%)
AGUA (15%)
EXTRACELULAR
(20%) AGUA
INTRAVASCULAR
(5%)
¿Cuál es la cantidad de agua que entra y sale por día en nuestro cuerpo?
La cantidad de agua que entra en nuestro cuerpo es de 2,500 ml/24h al igual como la cantidad de
agua que sale es de 2,500 ml/24h, lo cual mantiene el balance hídrico de 0.
¿Cuáles son las vías y las formas que entra cantidad de agua al organismo?
FUENTES CANTIDAD
Agua Visible O Bebida 1,200 ml
Agua Oculta O Preformada (Alimentos) 1,000ml
Agua Oxidatica O Metabólica 300 ml
Total 2,500 ml/24h

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¿Cuáles son las vías y las formas de salida de agua del organismo?
Orina
Sensibles
Heces
Vías de pérdida
Pulmones
del agua
Piel
No sesnsibles
Lágrimas
Saliva
FUENTES CANTIDAD
Orina 1,500 ml
Piel 500 ml
Pulmones 400 ml
Heces 100 ml
Total 2,500 ml/24h

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¿Cómo se regula la cantidad de agua corporal?
Se regula por 2 factores principales:
1- Osmolaridad: que depende de la cantidad de la concentración de sólidos.
2- Hormonal:
a) Hormona Antidiuretica (ADH): reabsorción de agua.
b) Aldeosterona: reabsorbe sodio y conjuntamente retiene agua.
Factores que alteran la liberación de ADH.

 Osmolaridad
 Hipervolemia
Alteración del equilibrio hídrico y de ejemplo.
Los trastornos de equilibrio hídricos más frecuentes son:

1. Deshidratación: perdida excesiva de agua en elm organismo. Puede ser de
diferentes tipos como Isotónica, hipotónica o hipertónica.
2. Edema: infiltración del agua en el espacio intersticial. Puede ser edema por
disminución osmótica, edema mecánico u edema obstructivo.
Equilibrio Electrolítico
¿Qué son los electrolitos?
Son sales que en solución acuosa se encuentran disociadas en iones, por lo tanto son capaces de
conducir la corriente eléctrica. Estos se dividen en cationes (sodio, potasio, calcio, magnesio, ect)
y aniones (cloruros, bicarbonato, fosfatos, sulfatos).
Funciones generales de los electrolitos
El equilibrio de estos electrolitos en el medio intra y extracelular es fundamental. Los electrolito

desempeñan múltiples funciones en el cuerpo humano, sobre todo en los procesos metabólicos.
Entre otras funciones están: el mantenimiento de la presión osmótica y la hidratación de diversos
compartimientos líquidos del cuerpo, mantenimiento del pH, regulación de la función cardíaca y
muscular, intervención en reacciones de óxido-reducción y como cofactores de enzimas.
El equilibrio electrolítico en el cuerpo humano está mantenido gracias a la acción de la hormona

anti-diurética, la aldosterona, y la parathormona.
La medición de la concentración de estos iones en sangre u orina, se denomina ionograma,

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Es por esta razón que un desequilibrio en la concentración de los electrolitos puede ser causa de
calambres, espasmos musculares, tetania, paro cardíaco y trastornos nerviosos.
Distribución de los electrolitos intracelular y extracelular.

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Funciones de los principales electrolitos decir cuánto aumenta y cuanto disminuye y su

manifestaciones clínicas.
SODIO
El sodio es el catión más abundante del compartimento extracelular, es más, constituye casi el
90% del total de cationes, oscilando su concentración plasmática normal entre 135-145 mEq/l.
Es el encargado de la distribución del agua corporal y del volumen extracelular. También
participa en la transmisión de impulsos nerviosos, en la contracción muscular y en el equilibrio
ácido-base.
Hiponatremia
La hiponatremia se define como una concentración plasmática de sodio menor de 135 mEq/l.
La hiponatremia causa hipoosmolalidad con movimiento de agua hacia las células. Esta puede
ser:
 Hiponatremia con volumen extracelular disminuido: en este tipo de

hiponatremia existe un déficit mixto de sodio y de agua, pero predomina la
pérdida de sodio
 Hiponatremia con volumen extracelular normal o mínimamente aumentado:
las situaciones con hiponatremia sin evidencia de hipovolemia ni de edemas son
raras, y se deben a una retención primaria de agua y no de sodio. Las causas más
frecuentes están relacionadas con una secreción inadecuada de ADH.
 Hiponatremia con volumen extracelular aumentado: en esta situacion hay un
balance positivo de agua y sodio, pero predominantemente de agua. Clínicamente
existen edemas. Las causas son insufi ciencia cardíaca, síndrome nefrótico y
cirrosis hepática. • Pseudohiponatremia: las elevaciones extremas de los lípidos o
las proteínas del plasma aumentan el volumen plasmático y pueden reducir las
concentraciones medidas de sodio en el plasma.
Hipernatremia
La hipernatremia consiste en un incremento de la concentración de sodio por encima de 150

mEq/l. Esta puede ser:
• Hipernatremia por pérdida de agua superior a la de sodio: existe una pérdida mixta de agua
y sodio, pero con predominio de la pérdida de agua. Estos pacientes presentan signos propios de
hipovolemia con hipotensión, taquicardia y sequedad de piel y mucosas. Puede deberse a:
Pérdidas hipotónicas extrarrenales a través de la piel, durante una sudación copiosa en ambiente
húmedo y caliente y por diarreas acuosas, especialmente diarreas infantiles. - Pérdidas
hipotónicas a través del riñón durante una diuresis osmótica. - La pérdida de cualquiera de los
líquidos corporales (orina, diarrea, secreciones gástricas, sudor, diuresis por furosemida) provoca
hipernatremia.

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• Hipernatremia por pérdida exclusiva de agua: la pérdida de agua sin sal raramente conduce
a situaciones de hipovolemia clínica. La hipernatremia progresiva crea un gradiente osmótico
que induce el paso de agua desde el espacio intracelular al extracelular, con lo que la
hipovolemia queda minimizada. Esta situación puede deberse a: - Pérdidas extrarrenales a través
de la piel y la respiración durante estados hipercatabólicos o febriles que coincidan con un aporte
insufi ciente de agua. - Pérdidas renales de agua que se dan en la diabetes insípida central y en la
nefrogénica.
• Hipernatremia con balance positivo de sodio: se da un exceso de sodio. Excepto la moderada

hipernatremia que producen los síndromes con exceso de aldosterona (hiperaldosteronismo
primario), la mayoría de los casos son yatrogénicos. En este último grupo se encuentran la
administración de cantidades excesivas de bicarbonato de sodio, las dietas y la sueroterapia
hipertónica.
Potasio
El potasio es el electrolito principal del medio intracelular. Del total del potasio corporal, el 98%
se halla localizado en el espacio intracelular, sobre todo en el músculo esquelético, y el 2% en el
espacio extracelular, oscilando sus valores séricos normales entre 3,5-5 mEq/l. En cuanto a las
funciones del potasio, su efecto fisiológico más importante es la influencia sobre los mecanismos
de activación de los tejidos excitables, como son el corazón, el músculo esquelético y el músculo
liso.

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Hipopotasemia
En la hipopotasemia, la concentración menor de 3,5 mEq/l. Los motivos de la hipopotasemia

pueden ser los siguientes:
 Desplazamiento del potasio del medio extracelular al intracelular: - Por tratamiento con
β-agonistas broncodilatadores inhalados, que disminuyen la concentración sérica de
potasio, aunque de efecto ligero a dosis terapéuticas habituales. El efecto es más
importante cuando se administran junto con diuréticos. - Alcalosis. - Hipotermia. -
Insulina.
 Disminución importante de la ingesta de potasio: hay que tener en cuenta que la
capacidad del riñón para conservar el potasio es limitada y tarda entre siete y diez días en
funcionar al máximo.
 Pérdidas renales: hiperaldosteronismo, síndrome de Cushing (secundario al efecto
mineralocorticoide de los glucocorticoides), diuréticos (por aumento de la oferta de sodio
a los segmentos distales de la nefrona)
 Pérdidas digestivas: vómitos (la depleción hidrosalina que se produce origina un estado
de hiperaldosteronismo secundario), diarreas secretoras, fístulas, aspiración nasogástrica,
adenoma velloso, abuso de laxantes, drenaje de ileostomía.
 Deficiencia de magnesio: estimula la liberación de renina y, por tanto, el aumento de la
aldosterona, dando como resultado la excreción de potasiosérica de potasio es inferior a
3,5 mEq/l.
La pseudohiperpotasemia se define como la liberación de potasio por hemólisis traumática

durante la punción venosa que puede producir una falsa elevación de sus niveles séricos.
Hiperpotasemia
En la hiperpotasemia la concentración de sodio es mayor a 5 mEq/l.
Mientras que la hipopotasemia se tolera bien, la hiperpotasemia puede ser una circunstancia
grave que amenace la vida del paciente. Entre sus causas posibles, están las siguientes:
• Insuficiencia renal aguda o crónica.
• Enfermedad de Addison.
• Uso de diuréticos ahorradores de potasio (espironolactona, triamtereno, amilorida).
• Uso y abuso de suplementos en la dieta.
• Paso de potasio del compartimento intracelular al extracelular: situación de acidosis,
hiperglucemia (debido a la hiperosmolalidad acompañante, se produce una deshidratación celular
con aumento de la concentración intracelular de potasio, por lo que se facilita el paso de forma
pasiva al medio extracelular). Síndrome de lisis tumoral.

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CLORO
El cloro es el anión más abundante en el líquido extracelular. Tiene la capacidad de entrar y salir
de las células junto con el sodio y el potasio o combinado con otros cationes mayores como el
calcio. Su carga negativa le permite asociarse habitualmente al sodio y que así sea el co-
responsable de mantener la osmolalidad sérica y el balance hídrico. Su utilidad fisiológica
también se establece en mantener el ambiente ácido gástrico mediante la secreción en forma de
ácido clorhídrico, la colaboración en el transporte de dióxido de carbono en los hematíes y la
formación del líquido cefalorraquídeo.
Los niveles séricos normales de cloro se sitúan entre los 96 y 106 mEq/L, mientras que en el
interior celular se halla en torno a los 4 mEq/L. El cloro ingerido es absorbido casi totalmente en
el intestino (aparece una escasa cantidad en las heces) y se elimina por el sudor y sobre todo en
el estómago como ácido clorhídrico.
Sus niveles suelen estar regulados por aquellos procesos que afectan al sodio, asociándose los
cambios de uno a modificaciones del otro.
Hipocloremia
Se define como hipocloremia la concentración sérica de cloro inferior a 96 mEq/L.

Generalmente, la causa más frecuente es la pérdida de cloro, bien a través del sudor, el tracto
gastrointestinal o el riñón, si bien puede ser causada por un ingesta deficiente de cloro, como en
los casos de administración de soluciones intravenosas carentes de cloro (suero glucosado, por
ejemplo) en pacientes en dieta oral absoluta y en personas con dietas bajas en sal.
Hipercloremia
Se denomina así el exceso de cloro en el líquido extracelular (Cl >106 mEq/L). Suele asociarse a
hipernatremia y a acidosis metabólica (dado que las concentraciones de cloro y bicarbonato
suelen estar relacionadas de forma inversamente proporcional).
Entre las causas de hipercloremia se encuentran el aumento de la ingesta o la absorción intestinal

de cloro, la acidosis y/o la retención de cloro por los riñones
CALCIO
El calcio contribuye a la formación de hueso, interviene en los procesos de coagulación y

modifica la permeabilidad de las membranas. El calcio existe en el plasma en tres formas
diferentes, una gran parte se haya unido a proteínas, fundamentalmente albúmina, otra está
formando parte de complejos (citrato, fosfato o carbonato) y el resto se encuentra en forma de
iones libres (calcio iónico).

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Hipocalcemia
Las patologías o anomalías que producen hipocalcemia pueden ser las siguientes:
 Hipoparatiroidismo: una de las causas más frecuentes de hipocalcemia crónica

(actualmente, la mayoría de los casos de hipoparatiroidismo son consecuencia de lesiones
en las paratiroides provocadas en el contexto de una cirugía).
 Déficit de vitamina D.
 Hipomagnesemia: en esta situación se suprime la secreción de PTH y además existe una

resistencia del hueso a la acción de la PTH.
 Insuficiencia renal.
 Hiperfosfatemia: dificulta la producción de colecalciferol (forma activa de la vitamina

D).
 Hipoalbuminemia: debido a que el calcio circulante se halla unido a la albúmina en su

mayor parte, en situación de hipoalbuminemia existirá una disminución de la calcemia,
pero como el calcio iónico será normal, no se producirán síntomas.
 Pancreatitis: aumenta la lipólisis, los ácidos grasos se unen con el calcio y disminuyen el
nivel plasmático de éste.
 Politransfusiones sanguíneas: el citrato utilizado como anticoagulante se une con el

calcio. • Alcalosis: el pH elevado aumenta la unión del calcio a las proteínas. • Abuso de
laxantes o síndromes de malabsorción.
Hipercalcemia
Entre los factores causantes se encuentran:
 Hiperparatiroidismo.
 Intoxicación por vitamina D y vitamina A (la vitamina A aumenta la secreción de PTH).
 La inmovilización prolongada aumenta el recambio óseo.
 Tumores sólidos, con o sin metástasis óseas. Algunos tumores sin metástasis óseas
producen sustancias que estimulan la resorción osteoclástica del hueso.
MAGNESIO
El magnesio es el segundo catión más abundante del espacio intracelular. Los dos órganos
principales que regulan el contenido corporal de magnesio son el tubo digestivo y el riñón.
Participa en procesos enzimáticos y en el metabolismo de proteínas e hidratos de carbono. El
magnesio actúa directamente sobre la unión neuromuscular.

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Hipomagnesemia
La causa más frecuente de hipomagnesemia es el alcoholismo, debido a los vómitos, diarrea,

malabsorción por pancreatitis crónicas y hepatopatía con hiperaldosteronismo secundario que
acompañan a esta situación. Otras causas que producen déficit en la absorción intestinal de
magnesio son los síndromes de malabsorción y los ayunos prolongados. Otro mecanismo de
producción de hipomagnesemia son las pérdidas renales,
Hipermagnesemia
La causa más frecuente de hipermagnesemia es la insuficiencia renal. También puede aparecer

cuando se administran tratamientos con sales de magnesio (como puede ser el caso de algunos
antiácidos o laxantes).
Equilibrio Acido- Base

¿Qué es un ácido?
Según la moderna definición de Bronsted y Lowry, un ácido es un compuesto que en disolución

dona iones H+ (protones) a otro compuesto, denominado base. Estos pueden ser fuertes o
débiles.
Los ácidos fuertes son aquellos que se disocian completamente, como es el caso del HCl o el
H2SO4, y poseen valores de pH muy bajos. De igual forma, los ácidos débiles, como el ácido
acético (CH3-COOH) o el ácido carbónico (H2CO3) se disocian parcialmente, por lo que su pH
es más alto que el de los ácidos fuertes.
¿Qué es una base?
Según Bronsted y Lowry, , una base es un aceptor de protones. Pueden ser fuertes o débiles.
Las bases fuertes, como el KOH o el NaOH se encuentran totalmente disociadas, mientras que
las bases débiles, como el Ca(OH)2 están parcialmente disociadas.
¿Qué es PK?
Los grados de fortaleza o debilidad de los ácidos y las bases se expresan en función de sus
respectivas constantes de disociación (Ka).
¿Qué es PH?
El término pH fue propuesto por Sörensen en 1909, y lo definió como el logaritmo negativo de la
concentración de iones hidrógeno:
pH=−log[H+]
Aquellas soluciones con valores de pH por debajo de 7 (con alta concentración de iones H+) se
consideran ácidas, mientras que las que poseen un pH por encima de 7 (con baja concentración
de H+) son básicas.

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¿Cuáles son las formas de medir el PH?
Para determinar el pH se usan:
a) Potenciometros: sirven para determinar las concentraciones de H+ en una solución.
b) Indicadores de ácido-basicos:son compuestos organicos que actúan como acidos débiles o

como bases débiles que tienen la propiedad de cambiar de color cuando cambia el pH de
la solución. Se clasifican en Acidos, neutros y básicos o alcalinos.
¿Qué es un búfer y que otro nombre recibe?
Los buffers son mezclas de un ácido débil y su sal en solución, o de una base débil y su sal,
también en solución. También llamados amortiguadores o tampones.
Los tampones o amortiguadores son soluciones formados por la mezcla de un ácido débil (como
por ejemplo el ácido acético, CH3-COOH) y su base conjugada (el ión acetato, CH3- COO−), o
por la mezcla de una base débil (como por ejemplo el amoniaco, NH3) y su ácido conjugado (el
ión amonio, NH4 + ).
Un ácido puede considerarse una especie protonada o donadora de protones (por ejemplo, HA o
R-NH3 +), mientras que a su forma desprotonada (A− o R-NH2) se le denomina base conjugada,
por ser aceptora de protones. De igual forma, podems referirnos a una base en el caso de A− o R-
NH2, mientras que sus respectivos ácidos conjugados serán HA o R-NH3 + . Cabe también
indicar que, para cualquier ácido débil, su base conjugada es fuerte, y de igual forma, para cada
base débil, su ácido conjugado es fuerte.
¿Cuál es la función de los buffer?

Tienen la función de evitar cambios bruscos de pH frente a concentraciones elevadas de H+ o de
OH-. Los tampones o amortiguadores son soluciones que resisten a cambios de pH cuando se
añaden ácidos o bases.
¿Cuál es el buffer más importante en cada uno de los compartimientos?
Los principales tampones fisiológicos son el sistema ácido carbónico/bicarbonato, la

hemoglobina y el tampón fosfato. Otros sistemas amortiguadores del pH son las proteínas y los
aminoácidos. Con todo ello se consigue mantener el pH en el rango fisiológico, que en humanos
es de 7,35 a 7,45 en sangre. De hecho, se considera que una persona sufre acidosis cuando el pH
de su sangre es menor de 7,35, mientras que sufre alcalosis cuando es superior a 7,45. A su vez,
los límites de pH de la sangre entre los cuales es posible la vida humana del adulto son 7,0 y 7,8.
Tampón ácido carbónico/bicarbonato: Éste es el principal tampón de la sangre y los fluidos

extracelulares.

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Tampón hemoglobina o hemoglobinato: es el principal buffer del eritrocitos y es un buffer

intracelular.
Tampón fosfato: el sistema fosfato el principal amortiguador en los líquidos intracelulares,

donde su concentración es considerablemente alta (del orden de 75 mEq/L).
¿Cómo se regula el equilibrio acido base?

El organismo dispone de varios mecanismos para regular su pH:
1. Sistemas Mayores:
a) Sistemas de Buffers :soluciones que evitan los cambios bruscos de pH frente a
concentraciones elevadas de H+ o de OH-
b) Sistema Respiratorio: regula los niveles o concentración de Ácidos Carbónicos en

la sangre. Actúa aumentando o disminuyendo la frecuencia respiratoria.
c) Sistema Renal: es el más importante porque produce compensaciones definitivas.

Regula los niveles o concentraciones de bicarbonato en sangre
2. Sistemas Menores
a) Intercambio iónico a nivel de membranas: contribuye a diluir el exceso o palear el
déficit de iones capaces de producir disturbios en el pH del organismo.
b) Reserva Alcalina: conjunto de aniones encargados de mantener el pH fisiológico al

neutralizar el exceso de H+ producido durante el metabolismo.
¿Cuáles son las alteraciones del equilibrio acido base y alteraciones de cada uno de ellos?
El equilibrio ácido-base puede alterarse por dos tipos de mecanismos fundamentales.
 Cambios en la función respiratoria, con aumento o disminución de

laPaCO2 y, por lo tanto, del H2CO3.
 Cambios en la concentración plasmática de hidrogeniones por alteraciones
no respiratorias, llamadas corrientemente "metabólicas".
En consecuencia, existen cuatro tipos básicos de trastornos:
1- Acidosis: a)Acidosis Respiratoria b)Acidosis Metabólica
2- Alcalosis: c)Alcalosis Respiratoria d)Alcalosis Metabólica

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UNIDAD II
Precursores de Macromoléculas
Macromoléculas

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Precursores De Macromoléculas Y Macromoléculas
Realice un cuadro con las características generales de las macromoléculas y sus

características específicas.
Características Generales De Las Macromoléculas

Composición elemental: C-H-O.
Elevado peso molecular. Mayor que 5kg.
Carácter polimérico. Poli muchos. Mero parte.
Enlace covalente. Glucosídico - Peptídico- Fosfodiester.
Carácter uniforme.
Estructura tridimensional. Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Tendencia a la agrupación.
Carácter informacional.
Características Específicas de las Macromoléculas

Polisacaridos Proteinas Acidos Nucleicos
+ oxigeno Todos tienen nitrogeno Tienen nitrogeno y fosforo
Grupo carbonilico e hidroxilo Grupo amino y carboxilico Grupo fosfato,azucar y base
nitrogenada
Monotonia(uniformidad) Diversidad estructural y Diversidad estructural
estructural funcional
Carácter informacional + Carácter informacional + Carácter informacional
mínimo
¿Cuáles macromoléculas cumplen con las características informacional, estructural y

funcional?
Todas las macromoleculas cumplen estas tres caracteristicas, pero en cada una de ellas es más
específica en una macromolécula:
Informacional ácidos nucleicos

Estructural proteínas
Funcional carbohidratos

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¿Cuáles son los enlaces que unen a cada uno de los precursores?
Peptídico aminoácidos
Glucosídico monosacáridos
Fosfodíester nucleótidos
¿Qué son carbohidratos?
Los glúcidos, hidratos de carbono o sacáridos son biomoléculas compuestas

por carbono, hidrógeno y oxígeno. Son elementos primordiales en la alimentación, que se
encuentran principalamente en azúcares, almidones y fibra.
¿Cómo se clasifican los carbohidratos?
Existe una amplia variedad de sustancias orgánicas que se clasifican como carbohidratos, pero
solo tres clases son de importancia dietética, entre las cuales habitualmente ingerimos con los
alimentos. Los carbohidratos se clasifican en monosacáridos, oligosacáridos y polisacáridos.
Monosacáridos una molécula de monosacárido

Disacárido 2 moléculas de monosacáridos
Oligosacárido 3-9 moléculas de monosacáridos
Polisacárido más de 10 monosacáridos
¿Cuál es la función de los carbohidratos?
Los carbohidratos tienen varias funciones en las células. Ellos son una excelente fuente de
energía para las varias actividades que ocurren en nuestras células. Algunos carbohidratos
pueden tener una función estructural. Por ejemplo, el material que mantiene a las plantas de pie y
da a la madera sus propiedades resistentes es una forma del polímero de glucosa conocida como
la celulosa. Otros tipos de los polímeros de azúcar se encuentran en las energías almacenadas,
como el almidón y el glicógeno. El almidón es encontrado en productos vegetales como las
papas, y el glicógeno es encontrado en animales. Una forma corta de la molécula del glicógeno
está presentada a continuación.

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Clasifique los polisacáridos según la serie, el número de carbono, grupo funcional,

estructura y según si son simples o derivados.
Los distintos tipos de polisacáridos difieren entre sí en el tipo de unidades monosacarídicas que
los forman, en el tipo de enlace glucosídico (α o β) que las une, y en el mayor o menor grado de
ramificación que presentan sus cadenas. Se distinguen dos tipos principales de polisacáridos, los
homopolisacáridos, formados por un sólo tipo de monosacárido, y heteropolisacáridos,
formados por dos o más tipos de monosacáridos. Los homopolisacáridos de la D-glucosa,
denominados glucanos, son los polisacáridos más abundantes en la naturaleza y los que tienen
una mayor importancia biológica. Algunos de ellos desempeñan una función energética, como el
almidón y el glucógeno, mientras que otros, como la celulosa, realizan una función de tipo
estructural. Hay que destacar que aquéllos que presentan 14 enlaces glucosídicostipo α tienen
función energética, mientras que los que los presentan tipo β tienen función estructural.
¿Qué es isomería óptica?
Existen moléculas que coinciden en todas sus propiedades excepto en sucapacidad de desviar el
plano de luz polarizada. Son los llamados isómeros ópticos. Uno de ellos desvía la luz hacia la
derecha, y se designa (+), o dextrógiro, mientas que el otro la desvía en igual magnitud pero
hacia la izquierda, y se designa (-) o levógiro. El aparato que aparece en la foto de la derecha es
un polarímetro.
¿Cómo se calcula el número de isómeros posibles que puede tener un compuesto?

Es una forma de isomería, donde las moléculas con la misma fórmula molecular tienen una
diferente distribución de los enlaces entre sus átomos, al contrario de lo que ocurre en
la estereoisomería.
Debido a esto se pueden presentar tres diferentes modos de isomería:

Isomería de cadena o esqueleto.- Los isómeros de este tipo tienen componentes de la cadena
acomodados en diferentes lugares, es decir las cadenas carbonadas son diferentes, presentan
distinto esqueleto o estructura.
Isomería de posición.- Es la de aquellos compuestos en los que sus grupos funcionales están
unidos en diferentes posiciones.Un ejemplo simple de este tipo de isomería es la del pentanol,
donde existen tres isómeros de posición: 1-pentanol, 2-pentanol y 3-pentanol.
Isomería de grupo funcional.- Aquí, la diferente conectividad de los átomos, puede generar
diferentes grupos funcionales en la cadena. Un ejemplo es el ciclohexano y el 1-hexeno, que
tienen la misma fórmula molecular (C6H12), pero el ciclohexano es un alcano cíclico o
cicloalcano y el 1-hexeno es un alqueno.

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¿Cómo se designa a la glusoca según su actividad óptica?
El grupo hidroxilo del C-1 por debajo del anillo, anómero α, y el otro con el grupo hidroxilo por
encima del anillo, anómero ß. Así, por ciclación de la D-glucosa obtenemos los hemiacetales α-
D-glucopiranosa y la ß-D-glucopiranosa.
¿Cómo se designa a la fructosa según su actividad óptica?
D-fructosa se cicla por reacción del hidroxilo del carbono 5, con el carbonilo que ocupa la
posición 2, dando lugar, en este caso, a un anillo de furanosa(por similitud con el anillo de
furano), con dos anómeros; uno sería la α-Dfructofuranosa y el otro la ß-D-fructofuranosa
¿Cómo se denomina a las mezclas de compuestos que giran en direcciones opuestas a la

misma magnitud?
Mezcla Razemica
¿Cuáles son los disacáridos de la dieta?

Sacarosa, Maltosa, Lactosa.
¿Qué es un enlace glucosídico y cómo se forma?
En el ámbito de los glúcidos, el enlace O-glucosídico es el enlace mediante el cual se unen entre
sí dos o más monosacáridosformando disacáridos o polisacáridos, respectivamente. Su
denominación más correcta es enlace O-glucosídico pues se establece en forma de éter siendo un
átomo de oxígeno el que une cada pareja de monosacáridos.
Hacer un cuadro de cada disacárido, el enlace que forma, dónde se encuentra y

procedencia.
Los disacáridos son los más abundantes y metabólicamente los más relevantes, y entre ellos hay
cuatro que destacan, de los que tres son reductores: la maltosa, que forma parte de estructuras
más complejas como el almidón y el glucógeno; la celobiosa, que es el más abundante de la
celulosa, y la lactosa, que es el disacárido más abundante de la leche y sus derivados. Otro
disacárido abundante en la naturaleza es la sacarosa, utilizado como azúcar de mesa, y que a
diferencia de los anteriores no tiene carácter reductor, ya que ambos carbonos anoméricos
participan de la formación del enlace glucosídico.

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POLISACARIDOS
¿Cuáles son los polisacáridos de reserva?
Los homopolisacáridos de reserva más abundantes están formados por la asociación de

moléculas de maltosa, o lo que es lo mismo, por la condensación de unidades de glucosa a través
de enlaces a (1-4).
En las células vegetales, el almidón que se acumula en las semillas (arroz, maíz, trigo, etc.) y en
los tubérculos (patatas, etc.) consiste en una mezcla de amilosa y amilopectina.
Los dextranos son otro tipo de homopolisacáridos de reserva formados por condensaciones de D-
glucosa a través de enlaces a(1→6), con ramificaciones que se establecen mediante
enlaces a(1→3) o a(1→2). Se encuentran en las levaduras y las bacterias (por ejemplo, en las de
la placa dental), y en medicina se emplean como sustitutivos o expansores del plasma, pues están
dotados de fuerte presión coloidosmótica. La inulina es
un homopolisacárido de reserva en plantas, que resulta de la condensación de unidades de D-
fructosa a través de enlaces b(2→1), con unas cuantas moléculas de glucosa en el extremo de la
cadena. Está presente en la achicoria, la cebolla y el ajo, pero no puede ser digerida, por lo que
constituye parte de la fibra de la dieta.
Además de la función de reserva energética, hay homopolisacáridos que pueden tener una
función estructural. A este grupo pertenece la celulosa, un polímero lineal de residuos de
celobiosa, donde la D-glucosa se une a través de enlaces b(1→4). Es el principal elemento
estructural de las paredes celulares de los vegetales, y uno de los compuestos orgánicos

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¿Cuáles son los polisacáridos estructurales y los anticoagulantes?
Estructuralmente, los heteropolisacáridos consisten en repeticiones de un disacárido, formado

generalmente por derivados de monosacáridos. Uno de los componentes de este disacárido es un
aminoazúcar (monosacárido en el que un hidroxilo está sustituido con un grupo amino), y a los
polímeros resultantes se les conoce como glucosaminoglucanos (GAG), heteropolisacáridos
nitrogenados o mucopolisacáridos.
Además de la función de reserva energética, hay homopolisacáridos que pueden tener una
función estructural. A este grupo pertenece la celulosa, un polímero lineal de residuos de
celobiosa, donde la D-glucosa se une a través de enlaces b(1→4). Es el principal elemento
estructural de las paredes celulares de los vegetales, y uno de los compuestos orgánicos
Composición del almidón
El almidón está constituido por dos compuestos de diferente estructura:
 Amilosa: Está formada por α-D-glucopiranosas unidas por centenares o miles (normalmente de
300 a 3000 unidades de glucosa) mediante enlaces α-(1 → 4) en una cadena sin ramificar, o muy
escasamente ramificada mediante enlaces α-(1 → 6) . Esta cadena adopta una disposición
helicoidal y tiene seis monómeros por cada vuelta de hélice. Suele constituir del 25 al 30 % del
almidón.
 Amilopectina: Representa el 70-75 % restante. También está formada por α-D-glucopiranosas,

aunque en este caso conforma una cadena altamente ramificada en la que hay uniones α-(1 → 4),
como se indicó en el caso anterior, y muchos enlaces α-(1 → 6) que originan lugares de
ramificación cada doce monómeros. Su peso molecular es muy elevado, ya que cada molécula
suele reunir de 2.000 a 200.000 unidades de glucosa.
De todos modos, la proporción entre estos dos componentes varía según el organismo en el que se
encuentre.
PROTEINAS
¿Qué son proteína?
Son macromoléculas que pueden asumir estructuras moleculares casi ilimitadas pero cada una
con su estructura única, también pueden interaccionar de manera selectiva con otras moléculas
(son muy selectivas), proveen apoyo mecánico tanto dentro de la célula como fuera de sus
perímetros son clave en las reacciones metabólicas por medio cuando son enzimas como
hormonas, factores de crecimiento, activadoras de genes etc. También tienen funciones
reguladoras como son los receptores de membrana, transportadores, anticuerpos y toxinas.

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¿Cómo se clasifican según: número de aminoácidos, forma, solubilidad y composición?
-Según composición:
 Proteinas simples: son las proteinas que solo contienen aminoácidos en su estructura EJ:
La albúmina sérica: constituida por más de 500 aminoácidos.

 Proteinas conjugadas: formadas por una proteinas simple combinada con elementos no
proteicos como son las glucoproteinas (-contienen carbohidratos), lipoproteinas
(contienen moléculas lipídicas) metaloproteinas (contienen iones metálicos).
-Según su forma y solubilidad:

 Proteínas fibrosas: No son solubles en agua, son alargadas, tienen proporciones elevadas
de estructuras secundarias regulares , tienen cierto grado de elasticidad y usalmente
tienen funciones estructurales variadas.
 Proteínas globulares: Pueden ser más solubles en agua, tienen una superficie más polar
que las que tienen las proteínas fibrosas, tienen forma casi esférica, cada una tiene su
superfice única, son la mayoría de las proteinas conocidas, ejemplos de estas son las
albúminas, las globulinas, las gluteinas y las prolaminas.
Funciones de las proteínas
Las proteínas son las moléculas con funciones más diveresas entre las que están:
 Catálisis: dirigen y aceleran las reacciones bioquímicos en los diferentes proceoso que se
llevan a cabo en el cuerpo.
 Estructural: proporcionan protección y sostén además pueden proveer fuerza mecánica y
elasticidad a los tejidos.
 Movimiento: participan en todos los movimientos celulares. Por ejemplo, la actina, la
tubulina y las proteinas del citoesqueleto.
 Defensa: son protectoras, por ejemplo el fibrinógeno y la trombina que impiden la
pérdida de sangre cuando hay lesión de los vasos sanguineos.
 Regulación: como hormonas y receptores que regularán concentraciones de sustancias en
el organismo y activan reacciones diferentes.
 Transporte: las proteinas transportadoras de moléculas o iones a través de las membranas
o entre células.
 Almacenamiento: reservan nutrientes esenciales por ejemplo las proteinas como la
oboalbúmina y la caseina.

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AMINOACIDOS
¿Qué son aminoácidos?

Son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas determinando así las
propiedades que estas tendrán, son anfóteras.
¿Cómo están formados?

Todos los aminoácidos poseen un grupo amino y uno carboxilo separados entre sí por un solo
átomo de carbono, el carbono alfa, tienen un grupo carboxilatom un átomo de hidrógeno y una
cadena carbona.
¿ Cómo se clasifican de acuerdo según : esenciales y no esenciales, estructura,

glucogénicos, cetogénicos o glucocetónicos, según pH, polares o no polares?
Esenciales: aminoácidos que no pueden ser sintetizados en el cuerpo y por lo tanto tienen que ser
adquiridos mediante la alimentación diaria. Estos son la Isoleucina, la leucina, la lisina, la
melatonina, la fenilalanina, la treonina, el triptófano y la taurina.
--No esenciales: son los aminoácidos que sí se sintetizan el cuerpo. Estos son la alanina, la
prolina,la glicina,la serina,la cisteina, la asparagina, la glutamina y la tirosina.
-Apolares neutros: contienen principalmente grupos R hidrocarbonados, los cuales no llevan

cargas positivas o negativas, pueden tener cadenas aromáticas y alifáticas, son las que ayudan a
mantener la estructura tridimensional de las proteinas.
-Polares neutros: son los que poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de
hidrogeno, iteraccionan fácilmente con el agua. Ej: Serina, treonina, tirosina, asparagina y
glutamina.
-Ácidos: Tienen grupo carboxilato en sus cadenas carbonadas, llevan carga negativa pH
fisiológico. Ej: Glutamato y aspartato.
-Básicos: a pH fisiológico llevab carga positivo, forman enlaces iónicos con los aminoácidos
ácidos.

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-Glucogénicos: Son aquellos que producen piruvato, a-cetoglutarato, fumaráto etc. EJ:
alanina, cisteina, glicina, serina, treonina arginina, glutamato, glutamina, histidina y prolina.
-Cetogénicos: son aquellos que donan sus esqueletos de carbonos en forma de acetato y que
podrían llegar a transformarse en acetyl-CoA. EJ: leucina, lisina, fenilalanina, tirosina triptofano
isoleucina, leucina y treonina
¿Cómo se forma el enlace peptídico?
Se forman cuando el par de electrones sin compartir del átomo de nitrógeno alfa-amino de un
aminoácido ataca al carbono alfa-carboxilo de otro en una reaccióndde sustitución nucleófila,
produciendo el residuo de aminoácido y una molécula agua. El residuo con el amino libre será
llamado n-terminal ( por el cual comenzarán a ser nombrados) y el que tenga el grupo carboxilo
livre será c-terminal.
¿Qué son residuos de aminoácidos?

Se llama residuos a los aminiacidos que se encuentran formando partes de un péptido
¿Cuáles son los péptidos de importancia biológica?
Entre las funciones biológicas más importantes que realizan los péptidos podemos destacar las
siguientes:
•AGENTES VASOACTIVOS
•HORMONAS
•NEUROTRANSMISORES
•ANTIBIÓTICOS
•ANTIOXIDANTES
Gentes Vasoactivos
El agente hipertensor más potente que se conoce es la angiotensina II, un octapéptido que se
origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que
no tiene actividad vasopresora.
Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). Uno de los mejor
conocidos es la bradiquinina, un nonapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una
proteína precursora que se llama quininógeno. En la figura inferior se omiten los dobles enlaces
de la bradiquinina.
Hormonas
Las hormonas son señales químicas que ejercen su acción sobre órganos y tejidos situados lejos
del lugar donde se han sintetizado. Muchas hormonas tienen estructura peptídica, como por
ejemplo:
•Oxitocina: nonapéptido (CYIQNCPLG) segregado por la hipófisis. Provoca la contracción

uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la alimentación del
recién nacido

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•Vasopresina: nonapéptido (CYFQNCPRG) que induce la reabsorción de agua en el riñón

(también se llama hormona antidiurética)
•Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del crecimiento
•Insulina: Hormona compuesta por 51 AA sintetizada en el páncreas. Estimula la aborción de

glucosa por parte de las células. Su ausencia es causa de diabetes. La insulina fue el primer
péptido que se secuenció por métodos químicos. Por ese trabajo, Frederick Sanger recibió el
Nobel de Química en 1958. Está formada por dos cadenas polipeptídicas unidas entre sí
mediante tres puentes disulfuro (en color amarillo en la figura de la tabla inferior)
•Glucagón: Hormona compuesta por 29 AA liberada por el páncreas cuando los niveles de
azúcar en sangre son altos. Hace que en el hígado, el glucógeno se hidrolice para generar
glucosa. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina
Neurotransmisores
Los neurotransmisores son señales químicas producidas en un terminal nervioso presináptico, y
que a través de un receptor específico ejercen su acción sobre la neurona post-sináptica (figura
de la derecha). Son neurotransmisores peptídicos las encefalinas (pentapéptidos), la b- endorfina
(de 31 aminoácidos) y lasustancia P (undecapéptido):
Antioxidantes
El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH) es un tripéptido que actúa como antioxidante celular.
Reduce las especies reactivas del oxígeno (como el peróxido de H) gracias a la enzima glutatión
peroxidasa.
Organización jerárquica de las proteínas
Estructura primaria
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la
combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico.
Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más
importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de
organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material
genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van
a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no
es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

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Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico,
gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico,
es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen
diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se
encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y
comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta).
Hélice alfa
Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con
unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y
los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está
estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas
las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.
El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo
carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos
puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en
(n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta
dentro de los niveles de organización de la proteína.
Lámina beta
La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro
de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de
hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar
a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las
cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas.
Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se
vería afectada la estructura de la lámina.
Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una
determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de losdominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el
interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización
por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes,
entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.
Estructura cuaternaria
La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con
estructura cuaternaria.

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La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,

conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de
sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no
covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser
un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o unheterodímero, si no lo son.
¿Cuál de las estructuras es más estable?

Estructura terciaria, por la cantidad de enlaces que le dan estabilidad
¿Qué es desnaturalización?
La estructura tridimensional de la proteína, en la cual es funcional, puede perderse. A este

proceso se lo conoce con el nombre de desnaturalización, que no incluye la ruptura de los
enlaces peptídicos.
¿Cuántos tipos de desnaturalización hay y cuáles factores producen la desnaturalización?
Dependiendo del grado de desnaturalización las proteínas pueden perder su función de manera
irreversible. En este proceso, las propiedades físicas y funcionales de las proteínas cambian; por
ejemplo, la ovoalbúmina (proteína de la clara de huevo) es soluble y transparente a temperatura
ambiente, pero al calentarse esta proteína es insoluble y opaca. En algunos casos, el proceso de
desnaturalización es irreversible mientras que en otros es reversible
¿Cuál es la estructura del colágeno?
El colágeno es la proteína
más abundante en
vertebrados (en mamíferos
representa alrededor del
25% del contenido total de
proteínas), ya que es el
componente principal de los
tejidos conectivos.
Cada una de las cadenas

individuales tiene una
longitud variable de hasta
1.000 aminoácidos, y posee
una composición
característica, en la que
cerca del 30% es glicina
(Gly) y entre un 15 y un 30% es prolina (Pro) e hidroxiprolina (HyPro)

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ACIDOS NUCLEICOS
¿Qué son los ácidos nucleicos?

Los ácidos nucleicos son un grupo de macromoléculas que participan en el proceso de
transferencia de la información genética entre las distintas generaciones celulares y en la
expresión de dicha información, plasmada en la síntesis de un conjunto de proteínas concretas.
.
¿Cuáles son los ácidos nucleicos?
Existen dos tipos de ácidos nucleicos: el ácido desoxirribonucleico (DNA) y el ácido
ribonucleico (RNA).
¿Qué es un nucleósido?
Es una base nitrogena unida unidas al carbono 1’ del azúcar mediante un enlace N-glucosídico.
¿Qué es un nucleótido?
Es una base nitogenada a una azucar y un grupo fostato.
¿Cuáles son las bases nitrogenadas púricas y pirimídicas, haga su estructura?
Las purinas que se encuentran son la adenina A y la guanina G. En el ADN, las pirimidinas son
encuentra la citosina C y timina T. En el caso del RNA en lugar de timina se encuentra uracilo U.

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¿ Cómo se nombran los nucleósidos de base nitrogenadas púricas? ¿Cómo se nombran los
nucleósidos de base nitrogenadas pirimídicas?
Los nucleósidos se nombran añadiendo la terminación -osina a las bases púricas e -idina si son
bases pirimidíncas. Tendremos así los nucleósidos de Adenosina, Guanosina, Citidina, Uridina y
Timidina.
Se les pone el prefijo desoxi- o ribosi- según la pentosa sea desoxirribosa o ribosa
respectivamente.
Base adenina guanina citosina timina uracilo

Ade Gua Cyt Thy Ura
Nucleósido adenosina guanosina citidina ribosiltimina uridina

Ado Guo Cyd Thd Urd
desoxiadenosina desoxiguanosina desoxicitidina timidina

dAdo dGuo dCyd dThd
Nucleótido adenilato guanilato citidilato ribotimidilato uridilato
AMP GMP CMP TMP UMP
desoxiadenilato desoxiguanilato desoxicitidilato timidilato

dAMP dGMP dCMP dTMP
Residuo A G C T U
¿Cómo pueden ser los nucleótidos?

Nucleótidos fosfatados: Los ribonucleótidos pueden presentar uno, dos o tres grupos fosfatos
unidos covalente al grupo 5' de la Ribosa. Se les conoce así como nucleótidos mono, di o
trifosfato. La función celular más importante es la de proporcionar la energía metabólica
necesaria para llevar a cabo las reacciones bioquímicas de la célula.
Nucleótidos cíclicos: El ácido fosfórico es capaz de formar ésteres con una misma molécula de
Ribosa en las posiciones 3' y 5'. Los nucleótidos así formados reciben el nombre de nucleótidos
cíclicos, como el AMPc o el GMPc. La función fisiológica de estos nucleótidos es la de servir de
segundos mensajeros celulares, transformando una señal hormonal o nerviosa externa, en una
señal intracelular. En general tienen funciones activadoras del metabolismo en general y de la
biosíntesis proteica, siendo estos efectos de acción a medio/largo plazo.

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Funciones de los nucleótidos
La función principal de los desoxirribonucleótidos es ser la unidad monomérica del DNA, y por
ello es infrecuente encontrar desoxirribonucleótidos libres en la célula.
Los ribonucleótidos además de ser las unidades monoméricas del RNA, tienen funciones
celulares muy importantes en el metabolismo celular, y en ellas nos referiremos cuando
hablamos de las funciones biológicas de los nucleótidos
¿Qué e obtiene cuando se forma un nucleótido?
BASE NUCLEOSIDO NUCLEOTIDO ABREVIATURA

ARN ADN
Adenina Adenosina Ácido Adenílico AMP dAMP
Guanina Guanosina Ácido Guanilico GMP dGMP

Citosina Citidina Ácido Citidilico CMP dCMP
Timina Timidina Ácido Timidilico dTMP
Uracilo Uridina Ácido Uridilico UMP
¿A qué se llama bases nitrogenadas raras y qué porcentajes de los ácidos nucleicos
ocupan?
Existen otras bases nitogenadas menos frecuentes, bases raras o poco comunes que se presentan
en algunos tipos de ácidos nucleicos. Generalmente estas bases son derivadas metil, hidroximetil
o productos de oxidación o reducción de las bases comunes .Algunos ejemplos de esas bases
raras son: 5-metilcitosina del DNA bacteriano y de seres humanos, 5-hidroximetilcitosinade
ácidos nucleicos bacterianos y virales, y adenina y guanina mono- y di-N-metiladas de RNA
mensajeros de mamífero que funcionan en el reconocimiento de oligonucleótido y en la
regulación de la vida media de los RNA.
Los nucleótidos libres comprenden hipoxantina, xantina y ácido úrico que son intermediarios en
el catabolismo de la adenina y la guanina. Los heterociclos metilados de vegetales incluyen los
derivados de xantina: cafeína del café, teofilina del té, y teobromina del cacao.

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¿Cuáles bases nitrogenadas no forman parte de los ácidos nucleicos?
Existen, nucleótidos de gran importancia biológica que no forman parte de los ácidos nucleicos.
Tales es el caso de:
 Adenosin 3´-5´-fosfato cíclico(AMPc), es un segundo mensajero hormonal que actúa

activando a la proteína quinasa A, la cual fosforila a diversas proteínas modificando su
actividad.
 Guanosina-5'- trifosfato (GTP) interviene en la síntesis de proteínas
 Uridina-5'- trifosfato (UTP) en el metabolismo de los glucidos
 Citosina-5'- trifosfato (CTP) en el metabolismo lipídico
 Citidin-5´-difosfato (CDP), que transporta moléculas de colina para la síntesis de lípidos.
Algunos nucleótidos no nucleicos funcionan como coenzimas, NAD, NADP, FAD, CoA. Todos
estos actúan en las reacciones de oxidación-reducción. Actúan asociadas a las deshidrogenasas
de forma que las enzimas arrancan H+ y e- al sustrato (lo oxidan) y las coenzimas los captan
quedando reducidas a NADH+H, NADPH+H Y FADH2. De forma inversa pueden actuar
provocando la reducción del sustrato y quedando las coenzimas reducidas.

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¿Cómo se llama el enlace que une los nucleótidos entre sí?

El grupo 5’-hidroxilo de la pentosa de un nucleótido está unido al grupo 3’-hidroxilo del
nucleótido siguiente por un enlace fosfodiéster.
¿Cómo se llama el enlace que une la base nitrogenada al azúcar?

Las bases nitrogenadas se encuentran unidas al carbono 1’ del azúcar mediante un enlace N-
glucosídico.
¿ Cómo se llama el enlace que une el nucleósido al grupo fosfato?

El grupo fosfato está unido al carbono 5’del azúcar por un enlace fosfoéster.

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Hacer la estructura del ADN
Estructura primaria
El ADN es un polímero de nucleótidos,que a su vez están constituidos
por:
 Azúcar. El azúcar que forma parte de los nucleótidos es una

pentosa con configuración cíclica. En el caso del DNA es la
desoxirribosa.
 Base nitrogenada. La base nitrogenada puede ser púrica o

pirimidínica.En el DNA las purinas que se encuentran son la
adenina A y la guanina G, mientras que como pirimidinas se
encuentra la citosina C y timina T.

 Grupo fosfato. El grupo fosfato está unido al carbono 5’ del
azúcar por un enlace fosfoéster.
El grupo 5’-hidroxilo de la pentosa de un nucleótido está unido al

grupo 3’-hidroxilo del nucleótido siguiente por un enlace fosfodiéster
De este modo, el esqueleto covalente de los ácidos nucleicos está
constituido por grupos alternativos de fosfato y azúcar, mientras que
las bases características aparecen como grupos laterales unidos al
esqueleto azúcar-fosfato a intervalos regulares. Además, puesto que
todos los enlaces fosfodiéster entre nucleótidos tienen una misma
orientación a lo largo de la cadena, las cadenas de DNA tienen
polaridad o dirección específica.
Estructura primaria del DNA. B. Estructura lineal del DNA.

C. Se muestran dos
formas de representación
simplificada de la
estructura lineal del
DNA. Como indica la
flecha, las secuencias de
DNA se leen por
convenio desde el
extremo 59 al 39.

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Estructura Secundaria
La estructura secundaria del DNA presenta las siguientes
características:
 Existen dos cadenas helicoidales de polinucleótidos

enrolladas de izquierda a derecha a lo largo de un eje común.
Las cadenas discurren en direcciones opuestas.
 Mientras que las bases de purina y pirimidina se encuentran

en el interior de la hélice, las unidades de fosfato y
desoxirribosa se localizan en el exterior.
 La estructura helicoidal se repite cada 10 residuos; las

dos hebras no son iguales en la secuencia de bases, sino que son
complementarias, ya que como se indicó más arriba, donde en
una se encuentra G en la otra se encuentra C, y donde se
encuentra A en la otra se encuentra T
 La relación espacial que existe entre las hebras da lugar

a que en la doble hélice aparezca una estría principal
 Al ser diferentes los dos surcos de la hélice, tienen un

patrón distinto de posibles interacciones
 La secuencia de bases a lo largo de la cadena del

polinucleótido no está restringida en modo alguno.
¿Cuál es la función del ADN?
La principal función del DNA es almacenar la información genética, permitiendo la expresión de

parte de esta información mediante la síntesis de RNA y, en última instancia, la de las proteínas
que codifican. Puesto que son proteínas las que regulan y controlan en buena parte la expresión
de los genes, el propio DNA alberga toda la información responsable de programar en el tiempo
y el espacio la síntesis ordenada de los componentes de la célula y los tejidos, así como de
definir la individualidad y buena parte de las características de un organismo dado.

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Hacer la estructura del ARN, cuántos tipos hay y su función.
Estructura Lineal del RNA

Los RNA son polímeros lineales de ribonucleótidos, que
normalmente poseen una cadena sencilla. Son mucho más
cortos y más abundantes que los DNA, y de un mismo RNA se
pueden encontrar múltiples copias.
El esqueleto covalente del RNA consiste en un polímero de
ribonucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster 5’→3’. A
pesar de esta similitud, el RNA se diferencia estructuralmente
del DNA en tres aspectos:
1. El azúcar del RNA es la ribosa y no la 2’-desoxirribosa.
2. En lo referente a las bases nitrogenadas, la timina se
sustituye por uracilo.
3. Las moléculas de RNA son generalmente
monocatenarias.
Clases de ARN
Existen tres tipos principales de RNA, que difieren tanto en su

localización celular como en su estructura y función, aunque
todos son sintetizados en el núcleo:
 RNA mensajeros (mRNA). Las moléculas de mRNA
constituyen aproximadamente el 5% del RNA celular. El
mRNA transporta la información genética del DNA a los
ribosomas, donde se utiliza de molde para la síntesis de
proteínas.
 RNA ribosómicos (rRNA). Los rRNA forman parte de

los ribosomas, que son los complejos supramoleculares
encargados de la síntesis de proteínas. Constituyen
aproximadamente el 75% del RNA celular total.
 RNA de transferencia (tRNA). Los tRNA son

moléculas de RNA relativamente pequeñas, de entre 70 y 95
ribonucleótidos de longitud. Representan aproximadamente el
15% del RNA celular y su función es transportar los
aminoácidos al ribosoma, por lo que se ubican en el citosol.
Cada uno de los aminoácidos presentes en las proteínas tiene
uno o más tRNA específicos.

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En el núcleo de las células eucariotas se encuentran otros tipos de RNA, entre los que destacan:
 RNA heterogéneo nuclear (hnRNA o pre-RNA). Se trata del RNA precursor de los
mRNA. Los hnRNA han de sufrir un proceso de maduración en el núcleo antes de
convertirse en mRNA y ser exportados al citosol.
 RNA nucleares pequeños (snRNA, del inglés small nuclear). Son moléculas de RNA
de pequeño tamaño (100-300 nucleótidos) que se encuentran en el núcleo y participan en
los procesos de maduración del hnRNA.
 RNA de interferencia (iRNA). Se trata de pequeñas moléculas de RNA (20-25

nucleótidos) con función reguladora de la expresión génica. Estos RNA actúan
suprimiendo la expresión de genes específicos mediante un mecanismo conocido como
interferencia por RNA o ribointerferencia.
 RNA mitocondriales (mtRNA). Las mitocondrias tienen su propio DNA que codifica
para 2 rRNA, 22 tRNA y 13 mRNA, de manera que dispone de su propia maquinaria para
la síntesis de 13 polipéptidos de la cadena respiratoria.

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UNIDAD III
Biocatalizadores

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ENZIMAS
¿Qué son las enzimas?
Las enzimas son catalizadores biológicos (biocatalizadores) de naturaleza proteica que participan
en las reacciones químicas que ocurren en los organismos vivos y que integran el metabolismo.
En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales
se convierten en moléculas diferentes denominadas productos.
¿Cuál es la función de las enzimas?
Las enzimas aceleran las reacciones químicas que se dan en los seres vivos sin modificarlas Al
acelerarse las reacciones, se disminuye la energía de activación y tiempo de reacción.
¿Cuánto tipos de catalizadores hay?
Los catalizadores son sustancias que aceleran la velocidad de una reacción química orgánica. Se
diferencian dos tipos de catalizadores: orgánicos e inorgánicos.
Características que diferencia a cada uno
Catalizadores Orgánicos Catalizadores Inorgánicos

Trabajan sobre organismos Trabajo sobre materiales abióticos
No se pierden en la reacción Se pierden en la reacción
Se necesita en poca cantidad Se necesita mucha cantidad
Característica principal que lo diferencia

La principal característica que diferencia a las enzimas o biocatalizadores de los catalizadores
orgánicos es su especificidad.
Característica común entre ambos catalizadores

Ambos catalizadores disminuyen la energía de activación y aumentan la velocidad de la
reacción.
Clasificación de las enzimas. (Clase, función y ejemplos)
En función de su acción catalítica específica, las enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o

clases:
Clase 1 – Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones
(e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:

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Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
Clase 2- Transferasas
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro,
según la reacción:
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción representada en la Figura de la derecha:
Clase 3- Hidrolasas
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:
Clase 4- Liasas
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción:

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Clase 5- Hisomerasas
Catalizan la interconversión de isómeros:
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las reacciones
representadas en la tabla inferior:
Clase 6- Ligasas
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP,
GTP, etc.):
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:
Factores que modifican o influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas.
La concentración de enzimas,la concentración de sustrato la temperatura, el

grado de PH y la concentración de cofactores.

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1- Concentración De Enzimas
Si se mantiene el ph y la temperatura y se aumenta la cantidad de enzimas, la
velocidad de la reacción va a ser directamente proporcional a la concentración de
enzimas.
2-Concentración De Sustrato
La velocidad aumenta hasta el punto donde se dice que la enzima está saturada
con el sustrato.

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3-Temperatura
Las reacciones enzimaticas aumentan al aumentar la temperatura pero tienen un
límite de 45 grados para reacciones in vivo y 60 grados para reacciones in vitro y
por encima de esos valores la enzima se desnaturaliza y disminuye la velocidad.
4- El PH
Las enzimas actúan en una zona de ph (dependiendo el lugar) y se registra una
mayor actividad enzimática a un ph óptimo.
Ej: la pepsina--- ph 1.5 la tripsina--- ph 8

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¿Qué es el centro activo y cuáles son sus características?
El centro activo de una enzima es la región que se une al sustrato, contiene

residuos que participan en la ruptura o producción de enlaces. Tiene un carácter
no polar que aumenta la afinidad por el sustrato. En ocasiones se crea un
ambiente donde ciertos residuos polares adquieren propiedades especiales para
su función catalítica.
El centro activo posee tres partes fundamentales:
1. Un esqueleto peptídico
2. Grupos de fijación o grupos de unión
3. Grupos catalíticos
Describa los modelos de acción enzimática. Ponga ejemplos
Modelo de acción enzimático

Para que una reacción química tenga lugar, las moléculas de los reactantes deben chocar con una
energía y una orientación adecuadas. La actuación del enzima (1) permite que los reactantes
(sustratos) se unan a su centro activo con una orientación óptima para que la reacción se
produzca y (2) modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo,
debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos.
Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo del enzima:
El modelo llave-cerradura
El modelo del ajuste inducid

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El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la
misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos
casos, pero no es siempre correcto.
Modelo de Ajuste inducido
En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea sólo en

presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo del enzima
desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del
producto. Este es el modelo del ajuste inducido (Figura animada de la
derecha. Pulsar la opción "Recargar" del navegador para ver la animación).
Sería algo así como un cascanueces, que se adapta al contorno de la nuez.
Defina Proenzima. Ejemplo
Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza ninguna

reacción como hacen las enzimas.
A continuación se indican algunos de los zimógenos más conocidos:
 Angiotensinógeno.
 Tripsinógeno.
 Quimotripsinógeno.
 Pepsinógeno.
 La mayor parte de las proteínas del sistema de coagulación.

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Defina Isoenzima. Ejemplo
Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que
catalizan la misma reacción química
Un ejemplo de una isoenzima es la glucoquinasa, una variante de hexoquinasa que no es inhibida

por la glucosa-6-fosfato.
Defina Antienzima. Ejemplo

Son sustancias que inhiben la acción de las enzimas
EJ: Ovomucoide y taninos.
Defina Apoenzimas. Ejemplo

Es componente proteico de una enzima que carece de un cofactor esencial.
Defina Holoenzima. Ejemplo

Son enzimas intactas con sus cofactores unidos
EJ: GLO1
¿Qué es la constante de Michaelis-Menten?

La constante de Michaelis-Menten (símbolo Km) corresponde a la concentración de sustrato con
la cual la velocidad de reacción enzimática alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad
máxima. En medios con condiciones definidas de pH y temperatura, la constante tiene un valor
fijo para cada enzima y sirve para caracterizarla.
¿Cómo se encuentra en cada una de las inhibiciones?
En la inhibición competitiva :
Incrementa la km aparente de la enzima por el sustrato, o sea , provoca que se precisen

concentraciones de sustrato superiores para que se alcance la vmax.
Inhibición no competitiva :
No se producirá una modificación de la km , pero si de la v max que decrece en presencia
del inhibidor .
Inhibición acompetitiva:
Aquí se modifican tanto la v max como la km sin que se produzca una alteración de la
pendiente de la curva.

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¿De qué depende el grado de inhibición en una inhibición no reversible?
Es cuando sobre la enzima actúan agentes capaces de unirse covalentemente a un grupo

funcional y modificarlo de modo permanente inactivando la molécula de la enzima. Ej:
compuestos organofosforados o venenos nerviosos, Fluorofosfato de diisopropilo ( DFP)
Defina enzimas funcionales y no funcionales. Ejemplos de cada uno

Funcionales: desempeñan una función conocida en el plasma por ejemplo las enzimas de la
coagulación. Ej:proenzima de la coagulación sanguínea la trombina , disolución del coagulo la
plasmina.
No funcionales: No tienen una función conocida en el plasma y por lo general son indicadoras
de daño tisular. Ej: amilasa pancreática, lipasa , fosfatasa alcalina , fosfatasa acida .
¿Cuáles enzimas se toman en cuenta para hacer el diagnóstico para las diferentes
enfermedades?

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¿Cuáles patologías cursan con alteración de enzimas de manera genética?
Fenilcetonuria Enfermedad De Fabry

Porfiria Xantomatosis
Porfiria Eritropoyética Congénita Fucosidosis
Albinismo Aciduria Arginosuccinica
Histidinemia Galactosemia
Gota Hiperglicerolemia
Talasemia Xeroderma Pigmentosum
Hemofilia Enfermedad De Pompe
Hemofilia A Aciduria Metilmalónica
Hemofilia B Alcaptonuria
Hemofilia C Enfermedad de Batten
Mucopolidosis Síndrome de Lesch-Nyhan
Enfermedad De Gaucher Enfermedad de Niemann-Pick
Citrulinemia Enzimopatías Eritrocitarias
Deficiencia De G6pd Homocistinuria
Enfermedad De Almacenamiento De Hiperplasia Suprarrenal Congenita
Glucosa Tipo I Hipercolesterolemia familiar
Enfermedad De Tay-Sachs Síndrome de Bloom
Regulación enzimática
Las miles de reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas que están
organizadas en diversas rutas bioquímicas o metabólicas. Los seres vivos han producidos
mecanismos sofisticados para regular las rutas bioquímicas. Esta regulación es esencial por:
 La regulación da lugar a la producción de las sustancias que se requieren.

 Control constante de las reacciones que generan energía
 Ajuste relativamente rápido de las variaciones de temperatura, pH, entre otros.
¿Cómo se regula las reacciones enzimáticas?
La regulación de las rutas biquímicas se realiza por:
 Control genético: la codificación genética es la que determina la síntesis de las enzimas
 Control a nivel de sustrato: se produce mediante la interacción directa de los sustratos y

los productos de cada reacción catalizada por una enzima con la propia enzima. Las
concentraciones elevadas de producto, que pueden unirse también a la enzima, tienden a
inhibir la conversión del sustrato en producto.

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 Control por retroacción: la célula puede controlar la generación del producto final
mediante la activación o la inhibición de un paso de la ruta. El control por retroacción
negativa, se produce cuando un aumento de la concentración de E conduce a un descenso
de su velocidad de producción.
 Modificación covalente: algunas enzimas se regulan por la interacción reversible entre

sus formas activas e inactivas.
 Regulación Alostérica: las células utilizan la regulación alostérica para responder de

forma eficaz a determinadas variaciones de las condiciones intracelulares.

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UNIDAD V
Biología Molecular

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Biología Molecular
Bioquímica I Sección 04
¿Cuál es el dogma central de la bioquímica?
El Dogma central de la biología molecular postulaba que el ADN generaba una copia similar a
él la cual era transportada hacia el citoplasma y ahí daba origen a las proteínas. La ruta, consiste
en tres fenómenos, replicación, transcripción y traducción.
Primero el DNA, es replicado siguiendo el mismo camino que siempre, una replicación común y
corriente. Luego, esta hebra es separada para que la ARN polimerasa pueda entrar en acción y
sintetizar una hebra complementaria, esta vez cambiando la timina por uracilo. Esto da origen al
RNA mensajero el cual luego es llevado al citoplasma y la hélice de ADN es nuevamente
cerrada. Una vez en el citoplasma, este ARN se une al ribosoma el cual lee la secuencia de bases
nitrogenadas, y une aminoácidos para dar origen a proteínas.
¿Qué es la duplicación?
La replicación (duplicación) es la copia de las dos cadenas de un DNA de doble cadena para dar
dos DNA de doble cadena idénticos. La replicación pasa la información genética de célula a
célula y de generación a generación

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¿Previo a qué proceso se produce la replicación?
La replicación de ADN es el proceso por el cual el ADN es perpetuado, ocurre en la fase de

síntesis del ciclo celular y da como resultado dos moléculas de ADN idénticas, ocurre previo a la
divición celular, es de tipo semiconcervativa y posee características complementarias.
¿En qué fase de la división celular se produce la replicación?

La replicación del
DNA ocurre durante
un periodo del ciclo
celular llamado fase
S; que también es el
periodo en el que la
célula sintetiza las
histonas adicionales
que se necesitarán
cuando la célula
duplique el número de
nucleosomas en sus
cromosomas
Las fases G1 y G2
proporcionan tiempo
adicional para el
crecimiento. En la
etapa G2 en la célula se verifica si se ha completado correctamente la fase S, y si no hay
problemas entra a la mitosis. Si luego de finalizada la fase S existe algún daño en el ADN,
durante la etapa G2 se activan los llamados mecanismos de reparación de daños.
¿Cuántos tipos de división celular hay?
MlTOSIS
La mitosis es el proceso de división de las células que da lugar a dos nuevas células idénticas. En
este proceso ocurre la separación de los componentes celulares entre la, 2 células hijas.
Durante la mitosis los cromosomas replicados se posicionan cerca de la mitad de la célula y
luego Se segregan, de manera tal que cada célula resultante recibe una copia de cada cromosoma.
Fases de la mitosis
Las fases de la mitosis son: profase, metafase, anafase y telofase.
Profase. Al final de la rase G2 empieza la mitosis, y la profase es la primera fase de esta etapa.
Durante la fase G2 la cromatina sufre una progresiva condensación debido al súper
empaquetamiento. Según avanza la profase, la cromatina se sigue condensando hasta formar ¡os
cromosomas, los cuales van individualizándose y van apareciendo como estructuras
perfectamente diferenciadas dentro del núcleo celular

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Este empaquetamiento de la cromatina es fácilmente entendible desde un punto de vista

funcional del proceso. Pensemos en esa madeja a la cual nos referíamos al hablar del núcleo en
interfase; separar todo ese material sería muy difícil, es más sencillo si todo está condensado,
individualizado, y las dos mitades se separar (las llamadas cromátides) perfectamente
diferenciadas.
Mientras la cromatina continúa condensándose se va haciendo visible su estructura en dos

cromátidas unidas. En el citoplasma los centríolos, que se han dividido antes de comenzar la
profase, migran a los polos y entonces se forma el huso mitótico mediante la polimerización de
los microtúbulos. El huso queda¬rá» conformado por dos hemihusos a los cuales se unirán
posteriormente loscromosomas. Los centrómeros (o constricciones primarias) de los cromosomas
se vuelven claramente visibles, debido a que se han asociado a placas proteicas a ambos lados: el
cinetócoro
El nucléolo desaparece y la envoltura nuclear se rompe y disgrega. En el citoplasma el retículo

endoplasmático y el complejo de Golgi se fragmentan en vesículas, se desorganiza el citoesqueleto, la
célula pierde su adhesividad por lo que pierde su forma original y se hace esférica.
Metafase. La metafase es la fase que sigue a la profase. La cromatina alcanza su condensación

máxima, siendo esta la fase en que se observan perfectamente formados los cromosomas. Los
cromosomas completamente formados migran al ecuador de la célula, donde !as fibras del huso se
unen a las del cinetócoro, quedando los cromosomas ubicados en el plano ecuatorial de la célula
unidos a las fibras de los hemihusos.
Los cromosomas además de estar en el centro, están orientados anfítélicamente, esto es, las dos
cromátides orientadas hacia polos opuestos de la célula. Algunos autores distinguen una fase
intermedia de la mitosis. Entre la profase y la metafase; dicha fase se denomina prometafase y
estaría comprendida desde que los microtúbulos entran en contacto con los cinetócoros hasta que
se forma la placa ecuatorial con los cromosomas dispuestos en ella.
Anafase. Cuando todos los cromosomas están dispuestos en la placa ecuatorial, se produce una
nueva señal en la célula que provoca que cada centrómero se divida y que cada cinetócoro hermano
sea arrastrado hacia un polo distinto de la célula. Esta separación de cinetócoros conlleva la
separación de los cromátidas hermanas, con lo cual el cromosoma se escinde en sus dos cromátidas y
cada una de ellas migra hacia un polo celular distinto. Como cada cromátida es genéticamente igual
a su hermana, a cada polo celular se dirige una información genética idéntica. Por lo tanto, la
anafase se caracteriza por la separación y migración de las cromátidas hermanas a polos opuestos
de la célula.
Telofase. En la telofase, los cromosomas llegan a los polos de sus respectivos hemihusos, la
membrana nuclear se reconstituye, los cromosomas se desenrollan y pasan a formar la cromatina,
se reconstituye el nucléolo, que había desaparecido en la profase. Para que la división celular se
complete surge una constricción en la zona media de la célula, alargada, que se ha llamado surco
de segmentación, porque al profundizarse separa a la célula en dos partes.

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Por lo regular se identifica debajo del surco de segmentación un haz anular de microfílamentos de actina,
cerca de la membrana plasmática. La actina al interactuar con la miosina produce una fuerza que pone en tensión
el anillo y profundiza el surco. El haz de microtúbulos del huso que aún conectan a las células hijas mientras se
profundiza el surco ha recibido el nombre de "cuerpo rnedio". Cuando las células hijas se separan al final de la
segmentación puede Quedar un resto del cuerpo medio unido a las células nuevas y persistir hasta la iriterfase. Este
proceso de división del citoplasma se conoce como citocinesis .
En la citocinesis ocurre la división y la relocalizacíón de las mitocondrias. El aparato de Golgi y todo

el citoplasma en cada nueva célula; además, se preestablece el citoesqueleto. Donde antes había
una célula ahora existen dos pequeñas con e! mismo número de cromosomas y la misma información
genética. En estos momentos una de las células hijas queda determinada en tanto la otra pasa a
formar la célula madre. Estas células determinadas pueden luego diferenciarse de acuerdo al
linaje celular al cual pertenecen.
MEIOSIS
Cuando las células sexuales (femeninas y masculinas) se dividen, el resultando no es un par de

nuevas células con la dotación cromosómica completa (diploide o 2n) sino que originan células con
la mitad del número cromosómico (haploide ). Estas células reproductivas son los gametos, y la
división que los origina es la meiosis.
La meiosis es pues un tipo de división celular especial que ocurre en las células sexuales y que se
caracteriza porque a cada duplicación del ADN siguen dos divisiones celulares sucesivas. De
esta forma la célula, que después de pasar por la fase S del ciclo celular y duplicar el número de
cromosomas es tetraploide (4n), reduce su número de cromosomas hasta devenir en una célula
haploide con un número (n) de cromosomas.
Cuando un gameto femenino se une al masculino el resultado es una nueva célula, el cigoto, con la
dotación cromosómica nuevamente diploide Este tipo de producción que involucra la unión de
diferentes gametos se denomina reproducción sexual.

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En la mitosis se mantiene la ploidía original de la célula, mientras que en la meiosis se reduce a la mitad
los "juegos" de cromosomas; por lo tanto, al producirse la unión de los gametos (fecundación) se
restablece la ploidía original. Los procesos esenciales de la meiosis consisten en:
1. Reducción del número de cromosomas a la mitad del número característico

de la especie.
2. Segregación al azar de los cromosomas.
3. Recombinación genética.
Fases de la meiosis
En la meiosis ocurren dos divisiones celulares sucesivas, Meiosis I (Reducción) y Meiosis II (División).
La meiosis-produce por tanto 4 células haploides. A la meiosis también se le conoce como
división reduccional. 1. Meiosis I
Profase I. El hecho más relevante de la meiosis I es que durante la profase I tiene lugar el
apareamiento de los cromosomas homólogos efectuándose el proceso de recombinación genética.
La profase I tiene una duración larga, en particular en el caso del sexo femenino. Se caracteriza
además por presentar varias fases como son: leptonema, cigonema, paquinema, diplonema y
diacinesis.
 Leptonema : durante el leptonema el núcleo aumenta de tamaño y los

cromosomas comienzan a visualizarse, sin embargo, son diferentes a los de una mitosis ya
que son delgados, pese a que ya han duplicado su ADN durante la fase S de la interfase
y poseen 2 cromátidas cada uno.
 Cigonema: en esta fase los cromosomas homólogos replicados se alinean formando estructuras
llamadas tétradas, por estar formadas por las dos cromátidas decada cromosoma, y por lo tanto
cuatro en total, denominándose bivalentes.
Entre los cromosomas homólogos se forma el complejo sinaptonémíco. El mismo está integrado
por dos componentes laterales formados por proteínas básicas,.ricas en lisina y arginina, y un
componente central que tiene además. ARN. La sinapsis resultante se realiza a través de filamentos
transversales y la red longitudinal del componente central. También
aparecen estructuras elipsoidales densas denominadas nódulos de recombinación. Funciona a
modo de cierre entre los cromosomas homólogos.
 Paquinema: los cromosomas se acortan y se completa el apareamiento ce los homólogos. El

evento más importante en esta fase es el fenómeno de entrecruzamiento o crossing-over.
Durante el entrecruzamiento un fragmento de una cromátida puede separarse e intercambiarse
por otro fragmento de su correspondiente homólogo. El nódulo de recombinación sería el
lugar donde se produce el entrecruzamiento, ya que es un complejo multienzimático
encargado de reunir las comatidas paternas y maternas y producir en ellas los cortes y

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empalmes necesarios. El fenómeno de entrecruzamiento se visualiza como una estructura

especial llamada quiasma
De éste modo, en lugar de existir dos tipos de cromosomas, se producen cuatro, el cual duplica la
variabilidad del genotipo de los gametos.
 Diplonema: en esta fase los cromosomas homólogos se separan, aunque todavía permanecen unidos
a nivel de los quiasmas. El complejo sinaptonémico se desintegra. En la mujer este periodo es
tan largo que va desde el 7° mes de vida intrauterina hasta la pubertad para los primeros ovocitos, y
en los últimos se extiende hasta que la mujer finaliza su vida reproductiva activa.
 Diacinesis: la condensación de los cromosomas se hace más marcada, el nucléolo desaparece,

se rompe la envoltura nuclear, y se forma el huso acromático.
Metafase I. En la Metafase 1 las tétradas se alinean en el ecuador de la célula. Las fibras del huso
se "pegan" al centrómero de cada par cíe cromosomas homólogos y los eventos subsiguientes
son similares a la mitosis.
Anafase I. Durante la Anafase I las tétradas se separan y cada par de cromosomas es arrastrado a
los polos opuestos de la célula por las fibras del huso. En la Anafase I los centrómeros de los
cromosomas permanecen intactos.
Telofase I. La Telofase I es similar a la telofase de la mitosis. Dependiendo de la especie de que se

trate, se puede formar o no la nueva envoltura nuclear.
La telofase está seguida por una interfase denominada intercinesis; a diferencia de la interfase
mitótica, no hay duplicación del material genético ya que cada cromosoma ya tiene dos cromátides.
La otra diferencia es que estas cromátides-hermanas ya no son genéticamente idénticas, debido al
fenómeno de entrecruzamiento
2. Meiosis II. Profase II.

La Meiosis II es muy similar a la mitosis. Durante la Pro fase II, la envoltura nuclear (que se formó
durante la Telofase I) se desintegra; se forman los hemihusos con la participación de los centríolos.
Metafase II. La Metafase II es similar a la de la mitosis. Los cromosomas se disponen en el plano
ecuatorial de la célula y las fibras del huso se unen a las caras opuestas de los centrómeros en la
región del cinetócoro.
Anafase II. Durante la Anafase II, el centrómero se divide y las cromátidas, ahora cromosomas hijos,
son segregadas a les polos opuestos de la célula.
Telofase II. La Telofase II es idéntica a la Telofase de la mitosis.

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Cuáles son las características de la replicación?

Principales características de la replicación
1) La replicación es un proceso semiconservador. Cada cadena de la molécula de ADN

parental actúa de molde para la síntesis de una nueva cadena produciéndose dos nuevas
moléculas de ADN, cada molécula nueva posee una cadena vieja y una nueva.
2) La replicación comienza en un punto del ADN. Las dos cadenas de ADN se replican al
mismo tiempo y comienzan en un punto denominado origen. En dicho punto el ADN parental se
desenrolla y forma una estructura de lazo cuyos extremos se denominan horquillas de
replicación. En el caso del cromosoma circular bacteriano, el punto inicial de la replicación es un
gen denominado oriC.
3) La replicación es bidireccional. Comenzada en un punto de la molécula de ADN el proceso

se desarrolla hacia los dos extremos de la cadena; en cada lazo, los extremos u horquillas de
replicación avanzan en el proceso de síntesis hasta completar la copia. 4) La síntesis de ADN se
desarrolla en dirección 5' → 3'. La dirección en que actúan las enzimas es fija y única de 5' a 3'.
Esto determina que la cadena molde ha de tener la dirección 3'→5', para que la nueva cadena en
formación, complementaria y antiparalela tenga la dirección 5' →3' coincidente con el sistema de
trabajo de la enzima. Al ser la horquilla de replicación bidireccional, el sistema descrito
implicaría que la otra cadena parental 5'→3' debería estar siendo copiada en dirección 3'→5',
situación imposible debido a la limitación de las enzimas sintéticas. Este problema es obviado
debido a que,
5) La síntesis de ADN es semidiscontinua.

En una cadena, la inicialmente comentada en el punto anterior, la replicación es continua y en la
segunda la síntesis es discontinua. Esta solución fue descrita por Reiji Okazaki quien encontró
que en el procedimiento de copia de las dos cadenas del ADN parental, se formaba una cadena
nueva continua (también denominada conductora) en la que la síntesis se desarrolla en la misma
dirección de la enzima o de la horquilla de replicación; mientras que la otra cadena nueva era
discontinua (también denominada cadena rezagada o retrasada) ya que su síntesis se realizaba en
contra de la dirección de la horquilla mediante fragmentos, los fragmentos de Okazaki,
secuencias formadas por unos centenares o miles de nucleótidos dependiendo de la célula

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¿Cuáles son las enzimas que participan en el proceso de replicación?
Los componentes proteicos que se sabe que actúan en la horquilla de replicación o cerca de ella
son los siguientes: DNA polimerasas, proteínas de unión al DNA de cadena única, helicasas,
primasa, topoisomerasas y DNA ligasa.
DNA Polimerasa. Cataliza la reacción química de la síntesis de DNA, la creación de los enlaces
fosfodiéster entre los desoxirribonucleótidos en una cadena de DNA. Existen tres polimerasas
denominadas ADN polimerasa I (la primera que se describió), ADN polimerasa II y ADN
polimerasa III.
La ADN polimerasa I es importante por su tarea de corrección, capaz de realizarla tanto en la

dirección descrita como en la dirección contraria, debido a que posee la actividad exonucleasa
5'→3', careciendo de la misma el resto de polimerasas
Sin embargo, recuérdese que las dos cadenas del DNA están en una disposición antiparalela, es
decir, tienen polaridades opuestas. Debido a que se replican las dos cadenas en la misma
horquilla, debe existir un mecanismo para la replicación de cada cadena en la dirección 3_→5_.
Este mecanismo comporta la acción de una DNA polimerasa dimérica (DNA polimerasa III en
E. coli), es decir, una molécula enzimática que replica en la misma dirección del movimiento de
la horquilla y otra que efectúa la replicación retrograda en la horquilla.
Helicasas. Enzimas que separan las dos cadenas de la molécula de ADN parental.
Desplazándose a lo largo de la molécula de ADN eliminan los enlaces entre las cadenas
consumiendo en el proceso ATP.
Topoisomerasas. Enzimas que desenrollan el ADN y lo relajan. Existen cuatro topoisomerasas

(I a IV) que actúan eliminando superenrollamientos negativos; o bien induciéndolos,
dependiendo del grado de plegamiento que tenga el ADN en su estado natural.
Proteína de Unión al DNA de Cadena Única (SSB). También denominada proteína

desestabilizadora de la hélice, se une al DNA para estabilizar una estructura en la que las
superficies de enlaces de hidrógeno de las bases del DNA tienen una orientación espacial
dirigida hacia los nucleótidos que llegan

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Primasas. Enzimas que sintetizan el cebador, éste suele ser un corto fragmento de ARN,
necesario para que pueda comenzar la ADN polimerasa III, y que posteriormente será eliminado
y sustituido por un fragmento de ADN por la ADN polimerasa I.
ADN Ligasas. Enzimas que se encargan de unir trozos formados de cadenas, realizando un
enlace fosfodiéster entre los nucleótidos pertenecientes a dos segmentos de una cadena.
Para cada proceso (duplicación, replicación y traducción), diga en qué consisten las etapas
correspondientes: Pre-iniciación, iniciación, elongación y terminación
A. Replicación
La Pre iniciación de la replicación. Numerosos estudios acerca de los mecanismos de

replicación del material genético y de su regulación han ido conduciendo progresivamente a la
descripción de una serie de factores necesarios para su inicio y control. Existen secuencias de
ADN que indican por donde se inicia la replicación y que se conocen como Secuencias de
Replicación autónoma (SRA), las cuales coinciden con los orígenes de replicación. Los
eucariontes tienen en cada cromosoma muchos origines de replicación. Y como consecuencia,
muchos replicones (unidades de replicación).
Un complejo de 6 proteínas reconoce los orígenes de replicación, denominado complejo de

reconocimiento de origen (CRO). Estas proteínas son esenciales para la viabilidad celular y
necesarias, pero no suficientes, para iniciar la replicación del ADN. Otras proteínas iniciadoras
sin necesarias, entre ellas algunas con actividad helicasa (enzima que separan la doble hélice del
ADN, utilizando ATP como fuente de energía). Entonces se produce la apertura de la doble
hélice en cada origen de replicación. A estas hebras vuelvan a unirse, y a estas estructuras que se
generan se les denomina ojales o bulbos de replicación.
La iniciación de la replicación. A partir de este momento se describirá lo que ocurre en una de

las dos horquillas de replicación pues en ambas ocurre lo mismo. A este zona se une la ADN
polimerasa α o ε (polimerasa α/ε) y posteriormente la ADN polimerasa α. La polimerasa tiene
actividad de ARN polimerasa y tomando como molde el ADN, sintetiza un pequeño fragmento
de ARN, denominado ARN iniciador, de aproximadamente 10 ribonucleotidos, que es alargado
por esta misma enzima con desoxirribonucleótidos, hasta formar un polímero de unos 20
nucleótidos.
La elongación de la replicación. Varios factores proteics entran ahora en juego y se activa la

acción de la ADN polimerasa δ/ε, que alarga la cadena, siempre en dirección 5’ – 3’. Como las
bandas del ADN molde son anti paralelas, el movimiento de la horquilla hace que la cadena que
se forma utilizando como molde la banda que tiene dirección 3’ – 5’, se sintetice de forma
continua (recordar que las ADN polimerasas leen el molde en dirección 3’ – 5’, mientras
sintetizan 5’-3’), denominándose cadena conductora. Por su parte, la cadena que forma
utilizando como molde la banda que tiene dirección 5’ – 3’ se sintetiza de forma discontinua o
por fragmentos, ya que cada cierto tramo ahí que reiniciar la replicación, con la formación de

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ARN iniciadores por la polimerasa que puedan ser alargados. Esta cadena se denomina cadena
conducida o retardada, y los fragmentos que se van formando se conocen como fragmentos de
Okazaki. Como una hélice se sintetiza de forma continua y la otra lo hace de forma discontinua,
se dice que la replicación es semidiscontinua.
A medida que se produce la síntesis, los fragmentos iniciadores que contienen un pequeño tramo
de ARN deben ser eliminados y sustituidos por ADN. En este proceso interviene una helicasa
para separar el hibrido ARN-ADN, una endonucleasa, que elimina el fragmento, quedando un
espacio que es rellenado por la ADN polimerasa ζ; la brecha es luego sellada por una ADN
ligasa.
La terminación de la replicación. El proceso descrito anteriormente, permite la replicación de

casi todo el ADN, excepto la de los extremos de los cromosomas, denominados telómeros. Los
telómeros están formador por aproximadamente 1000 copias de secuencias repetidas en tándem y
son sintetizados por enzimas llamadas telomerasas. Estas enzimas presentan ARN en su
estructura, el cual es complementario a la secuencia de los telómeros, y se utiliza como molde
para alargarlos. Por tanto, las telomerasas son ADN polimerasas ARN dirigidas, por lo que son
transcriptasas inversas. Sin telomerasas el ADN no puede replicarse totalmente. Lo cual implica
una pérdida progresiva de material genético y un límite para el número de divisiones celular.
La posterminacion de la replicación. Uno de los eventos mas importantes de esta etapa es la

metilación de algunas bases en las nuevas hebras de ADN. Estas metilaciones son importantes en
la regulación de la expresión de genes y constituyen señales para la corrección de errores que se
pueden producir durante la replicación y para la reparación de los daños en el material genético,
aspectos que se analizaran más adelante.
B. Transcripción:
Iniciación. Después de que la RNA polimerasa se ha unido a un promotor y formado un

complejo promotor-abierto, la enzima está lista para iniciar la síntesis de una cadena de RNA.
Un sitio de unión nucleótido trifostato en RNA trifosfato es usado durante la elongación. Este
une cualquiera de los 4 ribonucleótidos trifosfatos. Otro sitio de unión es usado para la
iniciación. Este une ATP y GTP preferencialmente, por eso la mayoría de los mRNAs tiene un
finsl 5’ púrico.
Elongación:. Durante la transcripción de los primeros 10 nucleótidos, la subunidad b se disocia

del complejo de transcripción y el residuo del proceso de transcripción es catalizado por el
núcleo de la polimerasa, una vez se ha disociado el complejo de elongación se hace muy estable,
después de este punto la transcripción el proceso no puede ser parado con rifampicina.

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Terminación. El ARN se separa y el ADN recupera la estructura de doble hélice. El ARNm así
formado sufre pocas modificaciones en el caso de los procariotas, pero sufre importantes
modificaciones postranscripcionales en el caso de los eucariotas, eliminándose los intrones
(secuencias del genoma que no codifican nada), formando así el ARNm maduro que se traducirá
en proteínas.
C. Traducción
Iniciación. Cuando la subunidad ribosómica pequeña se une a un mRNA. El anticodón de un

tRNA específico, que se denomina tRNA iniciador (que va al lugar P), forma a continuación
apareamiento de bases con el condón de iniciación AUG. La iniciación finaliza cuando la
subunidad ribosómica grande se combina con la subunidad pequeña.
Elongación. En esta fase el polipéptido se sintetiza de acuerdo con las especificaciones del
mensaje genético que es leído en la dirección 5’ 3’ y la síntesis del polipéptido se produce
desde el N-terminal al C-terminal. La elongación comienza cuando un segundo aminoacil-tRNA
se une al ribosoma en el lugar A. La formación del enlace peptídico la continuación de la peptidil
transferasa , luego se da la translocación, en la que el ribosoma se mueve a lo largo del mRNA,
al desplazarse este entra en el codón siguiente en el lugar A y el tRNA que lleva la cadena
peptídica creciente se mueve al lugar P.
Terminación. Durante esta se libera del ribosoma la cadena polipeptídica. La traducción se

termina debido a que un codón de parada no puede unir un aminoacil-tRNA . La peptidil
transferasa hidroliza el enlace que conecta la cadena polipeptídica ya completada y el tRNA del
lugar P. La traducción finaliza cuando el ribosoma libera el mRNA y se disocia en sus
subunidades grande y pequeña.
¿Cuáles sustancias inhiben el proceso de la duplicación?
Algunos antibióticos y antivirales actúan inhibiendo la replicación, entre los que se encuentran
los que actúan sobre:
 La cadena molde: actinomicina D y la Metropsina.
 Las proteínas replicativas: ácido Nalidíxico, Novobiocina.
 La cadena en crecimiento: AZT (tratamiento del SIDA), la desoxiadenosina, la
didanosina (ddl), la timidita (fig 3.112)

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Para la transcripción, diga cuáles enzimas participan, sus las etapas, sustancias que inhiben
el proceso, y su importancia.
La transcripción es un proceso en el cual una cadena de DNA provee la información para la

síntesis de una cadena de RNA. Las enzimas encargadas de la transcripción en células
procariotas y eucariotas se denominan RNA polimerasas dependientes de DNA, o tan sólo RNA
polimerasas. Estas enzimas incorporan nucleótidos, uno a la vez, dentro de una cadena de RNA
cuya secuencia es complementaria de una de las cadenas de DNA, lacual actúa como plantilla.
La transcripción presenta un carácter secuencial, es decir, se realiza mediante la adición sucesiva

de nucleótidos a la cadena de nueva síntesis, tomando como molde el DNA, a partir de múltiples
orígenes de transcripción, aunque no tiene por qué ser de forma coordinada. La transcripción, a
diferencia de la replicación, es unidireccional en sentido 5’- 3’, siendo un proceso asimétrico, ya
que la información de todos los RNA que requiere una célula se encuentra indistintamente en las
dos hebras de DNA, pudiéndose sintetizar independientemente RNA de ambas cadenas (genes
solapantes), de forma no simultánea. La transcripción, además, es selectiva, ya que sólo se
transcribe una parte del DNA.
La transcripción se lleva a cabo en tres etapas: iniciación, elongación y terminación.
La iniciación es la etapa más compleja, y por consiguiente la más implicada en el proceso de

regulación de la expresión génica. De forma general, las RNApol catalizan la síntesis de todos
los tipos de RNA, siguiendo un mecanismo similar al de la DNApol.
La etapa de elongación, en la que la RNApol debe cambiar su configuración para seguir

avanzando. Para poder despejar el promotor, debe desaparecer la subunidad ζ, y así la RNApol
central puede seguir avanzando, y tras la unión de varias proteínas accesorias forma un complejo
de transcripción activo.

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La terminación de la transcripción en bacterias puede llevarse a cabo de dos formas diferentes:

una espontánea, denominada terminación intrínseca o independiente de la proteína rho (ρ), y otra
dependiente de dicha proteína ρ. La terminación independiente de ρ se lleva a cabo en la mayoría
de los genes procariotas y requiere una región autocomplementaria en el transcrito de RNA, rica
en GC, la cual se pliega formando una horquilla a través de enlaces de hidrógeno entre las bases
complementarias.
El proceso de transcripción, tanto de procariotas como de eucariotas, puede verse inhibido por la
acción de diferentes compuestos que actúan sobre la RNApol.
Entre estos compuestos se encuentran antibióticos de acción directa sobre la RNApol, como la
rifampicina, que se unen a la subunidad ß de la RNApol bacteriana impidiendo el inicio de la
transcripción; o la a-amanitina, que inhibe de forma específica la etapa de elongación de la
transcripción en eucariotas, pero no en procariotas. Otros antibióticos, como la actinomicina D,
actúan intercalándose en la doble hélice del DNA impidiendo la formación de complejos
abiertos, y por tanto la acción de la RNApol. Entre otros antibióticos de acción indirecta se
encuentran el ácido nalidíxico y sus derivados fluorados, como el ciprofloxacino, que inhiben la
acción de la topoisomerasa bacteriana corrigiendo el superenrollamiento del DNA.
El proceso de transcripción, tanto de procariotas como de eucariotas, puede verse inhibido por la
acción de diferentes compuestos que actúan sobre la RNApol. Entre estos compuestos se
encuentran antibióticos de acción directa sobre la RNApol, como la rifampicina, que se unen a la
subunidad ß de la RNApol bacteriana impidiendo el inicio de la transcripción; o la a-amanitina,
que inhibe de forma específica la etapa de elongación de la transcripción en eucariotas, pero no
en procariotas. Otros antibióticos, como la actinomicina D, actúan intercalándose en la doble
hélice del DNA impidiendo la formación de complejos abiertos, y por tanto la acción de la
RNApol. Entre otros antibióticos de acción indirecta se encuentran el ácido nalidíxico y sus
derivados fluorados, como el ciprofloxacino, que inhiben la acción de la topoisomerasa
bacteriana corrigiendo el superenrollamiento del DNA.
¿Qué es un codón?
Un codón es un triplete de nucleótidos. Es la unidad
básica de información en el proceso de traducción. Cada
codón codifica un aminoácido y esta correspondencia es la
base del código genético que permite traducir la secuencia
de ARNm a la secuencia de aminoácidos que constituye la
proteína.

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¿Qué es un anti-codón?
Un anticodón es la secuencia de tres nucleótidos complementaria a una secuencia de otros tres
nucleótidos que se encuentran en el ARN mensajero (ARNm), siendo esta última el codón.
El anticodón, en cambio, forma parte de un extremo de una molécula de ARN de transferencia
(ARNt).
¿Qué son codones de parada o terminación? (codones sin sentido)
Son codones que no determinan la síntesis de ninguna proteína, existen tres codones de
terminación, que reciben distintos nombres. UAG, el primero descubierto, se conoce como codón
ámbar; UGA, como codón ópalo; y UAA, como codón ocre.
¿Cuál es el codón de iniciación para síntesis de proteínas en células eucariotas y

procariotas? Aminoácidos que identifica ese codón en ambos tipos de células.
El codón de inicio de la traducción o codón de inicio es una secuencia de ARN de

tres nucleótidos (es decir, un codón) que indica a la maquinaria celular el lugar de la cadena en el
que comienza la traducción del ARN mensajero. En el ADN se encuentra codificado en
eltriplete «TAC» (timina-adenina-citosina), mientras que, en el ARN mensajero, queda como
«AUG» (adenina-uracilo-guanina). No obstante, en genética por convenio se hace referencia a la
hebra "codificante" al hacer referencia a la secuencia análoga en el ADN, por lo que es frecuente
encontrar en bibliografías que el codón de inicio se codifica en el ADN como ATG
(complementario del TAC de la hebra molde que se transcribe).
La causa de que se haga referencia a la hebra "codificante" es que es idéntica a la que se

transcribirá a partir de la no codificante (TAC), también llamada hebra molde, transcrita o "no
codificante", solo cambiando timinas por uracilos.
El codón de inicio no sólo es una señal de inicio de la traducción, sino que se traduce de forma
efectiva, por lo que, al menos antes de su procesamiento proteolítico, todas las
proteínas eucariotas poseen en su extremo amino terminal una metionina, que es el aminoácido
correspondiente al codón según el código genético. En procariotas, dicha metionina se encuentra
modificada como N-formilmetionina. Lo que no quiere decir que todos los componentes
del proteoma posean dicha metionina en su extremo, pues es común que sea escindida
enzimáticamente.
Si bien AUG es el codón de inicio más empleado en eucariotas, existen otros codones que
también son válidos como inicio de la traducción. Dichas excepciones son bastante más comunes

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en procariotas, donde, como codones alternativos de inicio de la traducción, pueden emplearse

GUG y UUG. Por ejemplo, Escherichia coli, una bacteria de la familia Enterobacteriaceae,
emplea en un 83% de los casos ATG (AUG en el ARN), GTG en un 14% (GUG en el transcrito)
y en un 3% TTG (UUG en el ARN) y aún algún otro
Traducción o síntesis de proteínas: dónde se lleva a cabo, etapas, enzimas, sustancias que
inhiben el proceso.
 Tiene lugar en el citoplasma donde están los ribosomas
 Enzimas: aminoacyl-tRNA sintasa, peptidil transferasa
 Inhibidores: pactamicina, tetraciclina, puromicina. Cicloheximida y la toxina de la

diphteheria (estas 2 solo en eucariotas)
¿Qué es el código genético?
Es el conjunto de reglas que define la traducción de una secuencia de nucleótidos en el ARN a una
secuencia de aminoácidos en una proteína, en todos los seres vivos. Es como un alfabeto de 4 letras (A, T,
C, G en el ADN) (A, U, C Y G en el ARN). En este alfabeto las palabras estan formada por 3 letras (3
Bases nitrogenadas) que reciben el nombre de CODÓN, que codifica un aminoácido específico.
Características del código genético (y sus definiciones)
El código es ESPECÍFICO. Un condón siempre codifica el mismo aminoácido.

 El código genético es UNIVERSAL. Su especialidad se ha mantenido, desde etapas tempranas de la
evolución.
 Existen tripletes de Iniciación AUG y GUG. Este último suele usarse para rearranques. El AUG
además de ser codón iniciador, codifica al aminoácido metionina. Es el único codón que tiene doble
función.
 Existen señales o codones de finalización: UAG, UGA, UAA
 El código es DEGENERADO. Más de un codón sintetiza el mismo aminoácido, si mutara uno de

ellos la proteína que se formara no tendría problemas estructurales.

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¿Qué son mutaciones?

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el
genotipo y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas son mutaciones.
Cualquier alteración o cambio en el material genético es decir en el ADN es una mutación.
¿Qué son agentes mutagénicos y cuáles son? Ejemplos
Mutágenos Químicos: son compuestos químicos capaces de alterar las estructuras del
ADN de forma brusca, como por ejemplo el ácido nitroso (agente desaminizante), brominas y
algunos de sus compuestos.
Mutágenos Físicos: son radiaciones que pueden alterar la secuencia y estructura del
ADN. Son ejemplos la radiación ultravioleta que origina dímeros de pirimidina (generalmente de
timina), y la radiación gamma y la alfa que son ionizantes. También se consideran agentes físicos
los ultrasonidos, con 400.000 vibraciones por segundo.
Mutágenos Biológicos: son aquellos organismos “vivos” que pueden alterar las
secuencias del material genético de su hospedador; como por ejemplo; virus, bacterias y hongos.
Son ejemplo los transposones.
¿Qué son enfermedades moleculares? Ejemplos.
Cualquier enfermedad provocada por una anormalidad en una sola proteína, normalmente una enzima.
Este componente puede tener una estructura anormal que lo hace funcionalmente menos eficiente o
deletéreo para el organismo, o puede tener una estructura normal, pero encontrarse en una cantidad
reducida.
Enfermedad de carácter hereditario en su mayoría, causada por un trastorno en la estructura molecular de
determinadas moléculas, como ocurre en las hemoglobinopatías como la anemia falciforme y las
talasemias.
¿Qué es un clon?
Es un conjunto de seres genéticamente idénticos que descienden de un mismo individuo por
mecanismos de reproducción asexual.
¿Qué es la clonación? ¿Cuántos tipos de clonación hay?

Formación de uno o más organismos idénticos genéticamente, derivados por reproducción vegetativa de
una sola célula. El material nuclear de origen puede ser derivado de embriones, de fetos o tomado de una
célula somática de adulto.
¿Qué son alimentos transgénicos?

Los alimentos transgénicos: Son aquellos que han sido producidos a partir de un organismo
modificado mediante ingeniería genética y al que se le han incorporado genes de otro organismo
para producir las características deseadas. En la actualidad tienen mayor presencia de alimentos
procedentes de plantas transgénicas como el maíz o la soja.

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Alimentos Modificados Genéticamente: Los alimentos derivados de “ORGANISMOS

MODIFICADOS GENÉTICAMENTE”.
¿Qué es la PCR?
La reacción en cadena de la polimerasa, conocida como PCR por sus siglas en inglés
(polymerase chain reaction), es una técnica de biología molecular desarrollada en 1986 por Kary
Mullis, objetivo es obtener un gran número de copias de un fragmento de ADN particular,
partiendo de un mínimo; en teoría basta partir de una única copia de ese fragmento original, o
molde.
Esta técnica sirve para amplificar un fragmento de ADN; su utilidad es que tras la amplificación
resulta mucho más fácil identificar con una muy alta probabilidad, virus o bacterias causantes de
una enfermedad, identificar personas (cadáveres) o hacer investigación científica sobre el ADN
amplificado. Estos usos derivados de la amplificación han hecho que se convierta en una técnica
muy extendida, con el consiguiente abaratamiento del equipo necesario para llevarla a cabo.
Fragmentos de Okazaki (intrones y extrones).
Durante la replicación de ADN, se conocen como fragmentos de Okazaki a las cadenas cortas de ADN
recién sintetizadas en la hebra discontinua. Éstos se sintetizan en dirección 5´-> 3´ a partir de cebadores
de ARN que después son eliminados. Los fragmentos de Okazaki se unen entre sí mediante la ADN ligasa
completando la nueva cadena. Están formados por 1000 a 2000 nucleótidos en Escherichia coli y entre
100 y 200 nucleótidos en eucariotas. Están separados por cebadores de ARN de aproximadamente 10
nucleótidos de longitud.
Pruebas donde se utiliza determinación de ADN
El examen genético es "el análisis del ARN, los

cromosomas (ADN), las proteínas, y los procesos
metabólicos para detectar enfermedades hereditarias,
relacionándose con el genotipo, las mutaciones,
el fenotipo, o el cariotipo, con propósitos clínicos
proveyendo información acerca de los genes de una
persona y de sus cromosomas a lo largo de su vida.
Las muestras que se toman para la realización de test
genéticos son por lo general
de sangre, saliva, pelo, piel o líquido amniótico. Salvo
en este último caso, en el que existe un riesgo, no muy
elevado pero real, de sufrir un aborto, los riesgos físicos
asociados a la mayoría de pruebas son muy bajos.

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Las clases de pruebas genéticas disponibles son utilizadas en diferentes procedimientos, como
los siguientes:
 Monitoreo de los recién nacidos: Es utilizado después del nacimiento para identificar
enfermedades genéticas que pueden ser tratadas tempranamente y verificar si sufren
de fenilcetonuria (una enfermedad genética que causa retraso mental si no se trata)
e hipotiroidismo congénito (una enfermedad de la glándula tiroides).
 Exploración complementaria: Es utilizada para diagnosticar o controlar una condición
específica de los genes o los cromosomas. Este examen genético es utilizado para
confirmar un diagnóstico cuando se sospecha una condición en particular basada en
mutaciones y síntomas físicos.
 Examen del portador: El examen del portador es utilizado para investigar a las personas
que portan una copia de una mutación genética que, cuando está presente en dos copias,
causa una enfermedad genética. Esta clase de examen se ofrece a las personas que tienen
una historia clínica familiar de desórdenes genéticos. Si ambos padres son examinados, la
prueba puede proveer información del riesgo que tiene una pareja de tener un hijo con
problemas genéticos.
 Examen prenatal: Es utilizado para detectar cambios en los genes o cromosomas de
un feto antes de nacer. Sin embargo, no puede identificar todas las enfermedades
hereditarias y defectos de nacimiento.
 Examen predictivo: Estos exámenes son utilizados para detectar mutaciones genéticas
asociadas con enfermedades que aparecen luego del nacimiento, o aún más tarde. El
examen predictivo puede identificar las mutaciones que incrementan las posibilidades de
una persona de desarrollar enfermedades con una base genética, como algunos tipos
de cáncer. Por ejemplo, una persona con una mutación de BRCA1 tiene un riesgo del 65%
de contraer cáncer de mama. Este examen también puede predecir si una persona puede
sufrir de hemocromatosis antes de que aparezca cualquier tipo de síntoma. Los resultados
de estos exámenes proveen información sobre los riesgos de una persona de desarrollar
una enfermedad específica y ayudar a tomar
decisiones sobre el cuidado de su salud.
 Huella genética: Los exámenes de huellas
genéticas utilizan las cadenas de ADN de una
persona para propósitos legales. A diferencia de los
exámenes descriptos previamente, las pruebas de
huellas no se usan para detectar mutaciones
asociadas con enfermedades. Este tipo de test
pueden identificar a las víctimas de un crimen o de
una catástrofe, aclarar o implicar a un sospechoso,
 Exámenes de investigación: Los exámenes de
investigación incluye la búsqueda de genes

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desconocidos, el aprendizaje de cómo trabajan los genes o el mejoramiento de la

comprensión de las enfermedades genéticas.
 Examen de diagnóstico (diagnostic testing): Utilizado para confirmar o desechar un
diagnóstico cuando, debido a unos determinados síntomas, se sospecha de un desorden
determinado.
 Examen de búsqueda (research testing): incluye encontrar genes desconocidos,
aprender cómo trabajan y avanzar el conocimiento de las condiciones genéticas. No están
a la disposición de pacientes.
 Determinación de la paternidad: Las pruebas de ADN para determinar la paternidad se
realizan comparando la secuencia de ADN del padre, del niño/niña y de la madre. La
combinación de las secuencias de ADN del padre y de la madre debe dar como resultado
la secuencia del niño/niña; sólo de esta manera se tendrá una seguridad, generalmente de
más del 99%, sobre la paternidad del menor de edad.
 Determinación de la maternidad: En algunos casos lo que se busca determinar es la
línea genética materna, en este caso se recurre al ADN mitocondrial que la madre
transmite al hijo/hija y que sólo ésta transmite a sus descendientes.
Algunos test disponibles basados en el análisis de ADN
 Esclerosis Lateral Amiotrófica (ELA; ALS; Enfermedad de Lou Gehrig; Pérdida

progresiva de la función motora que conduce a parálisis y muerte)
 Enfermedad de Alzheimer (APOE; variedad de Demencia senil)
 Ataxia telangiectasia (AT; Desorden progresivo cerebral con pérdida de control muscular)
 Enfermedad de Gaucher (GD; aumento del hígado y bazo, degeneración ósea)
 Herencia/predisposición a carcinoma de mama y ovario (BRCA 1 y 2; tumores de mama
y ovario en edad juvenil)
 Fibrosis quística (CF; enfermedad pulmón y páncreas
Entre otros..

Directiva Academica 2018 (Aprobado C.U. 14-03-2018)

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Directiva Academica 2018 (Aprobado C.U. 14-03-2018)

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Bioquímica I (Universidad Autónoma de Santo Domingo)

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Célula. Equilibrio Hídrico, Electrolítico, Acido-Base. Precursores de macromoléculas y

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Universidad Autónoma de Santo Domingo

Ambiorixza Batista 100213938 Víctor Polanco 100231143

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Introducción A La Bioquímica y La Célula.

La bioquímica es la ciencia que engloba el conocimiento de la estructura, la organización y las

¿Cuál es la importancia de la bioquímica?

La bioquímica es de gran importancia para la medicina ya que el conocimiento del individuo

¿Cuáles ciencias dieron origen a la bioquímica?

¿Cómo se clasifican las células según su grado de organización?

Según su grado de complejidad y organización, las células pueden clasificarse en:

 Procariotas: son organismos unicelulares de vida muy simples. Células pequeñas y de

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Características principales que diferencian a cada uno

Dibuje una célula animal y señales todas sus partes.

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¿Componentes químicos de las células y proporción de cada uno de ellos?

Los elementos y componentes químicos de la célula son:

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Elementos secundarios: constituyen aproximadamente el 0.7% de la materia viva de los

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Características fisiológicas de las células, enlistar y definir.

¿Composición química del agua?

¿Por qué el agua es una sustancia anfotera?

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¿Cuál es el porcentaje del agua corporal total hacer un esquema?

Agua Visible O Bebida 1,200 ml

Agua Oculta O Preformada (Alimentos) 1,000ml

Agua Oxidatica O Metabólica 300 ml

Total 2,500 ml/24h

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Total 2,500 ml/24h

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¿Cómo se regula la cantidad de agua corporal?

Se regula por 2 factores principales:

1- Osmolaridad: que depende de la cantidad de la concentración de sólidos.

Factores que alteran la liberación de ADH.

Alteración del equilibrio hídrico y de ejemplo.

Los trastornos de equilibrio hídricos más frecuentes son:

Funciones generales de los electrolitos

El equilibrio de estos electrolitos en el medio intra y extracelular es fundamental. Los electrolito

El equilibrio electrolítico en el cuerpo humano está mantenido gracias a la acción de la hormona

La medición de la concentración de estos iones en sangre u orina, se denomina ionograma,

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Distribución de los electrolitos intracelular y extracelular.

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Funciones de los principales electrolitos decir cuánto aumenta y cuanto disminuye y su

 Hiponatremia con volumen extracelular disminuido: en este tipo de

La hipernatremia consiste en un incremento de la concentración de sodio por encima de 150

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• Hipernatremia con balance positivo de sodio: se da un exceso de sodio. Excepto la moderada

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En la hipopotasemia, la concentración menor de 3,5 mEq/l. Los motivos de la hipopotasemia

La pseudohiperpotasemia se define como la liberación de potasio por hemólisis traumática

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Se define como hipocloremia la concentración sérica de cloro inferior a 96 mEq/L.

Entre las causas de hipercloremia se encuentran el aumento de la ingesta o la absorción intestinal

El calcio contribuye a la formación de hueso, interviene en los procesos de coagulación y

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