INTERFERÓN

Citocina glucoproteica producida y secretada por ciertas células que inducen un estado antiviral en otras células y también ayudan
a regular la respuesta inmunitaria.
El interferón alfa y beta pueden ser fabricados prácticamente por todas las células, mientras que el gamma sólo por los linfocitos T

INTERLEUCINA
Nombre que se da a algunas CITOCINAS fabricadas por los leucocitos, especialmente a aquellas que tienen que ver con la
hematopoyésis. (en la imagen intervención de algunas IL en este proceso)

CITOCINA
(concepto más general). Cualquiera de las numerosas proteínas de bajo peso molecular secretadas que regulan la intensidad y la
duración de la respuesta inmunitaria mediante diversos efectos en los linfocitos y otras células de defensa.
TNF o FACTOR DE NECROSIS TUMORAL
(TNF), péptido que interviene en la respuesta inflamatoria y en la regulación de otras vías de la respuesta inmune. Se llamó así
porque su primer efecto descubierto fue el citotóxico sobre células tumorales. El más relevante es el TNFalfa y es producido por
los macrófagos.
COMPLEMENTO
Grupo de proteínas séricas de la respuesta inmune innata que se activa por cascada produciendo intermediarios con diversas
funciones ( por ejemplo, C3a y C5a en la respuesta inflamatoria y C3b en la opsonización), y un complejo final de ataque a
membrana citolítico. Tiene varías vías de activación.

PROSTAGLANDINA
Lípidos ácidos derivados del ácido araquidónico capaces de incrementar la permeabilidad vascular y mediar en la respuesta
inflamatoria y en la fiebre y estimular o inhibir las respuesta inmunitarias.

PROTEÍNAS DE FASE AGUDA

Conunto de proteínas fabricadas por el hígado por estimulación de la IL-1 en una respuesta inflamatoria. Son ejemplos la proteína
C reactiva, algunos factores del complemento o el fibrinógeno.

PROTEÍNA C REACTIVA
Proteína de la fase aguda de la respuesta corporal ante una infección que es capaz de fijarse en la superficie de los
microorganismos de la vía clásica del complemento.
QUIMIOCINAS
Tipo de citocinas. Inducen la QUIMIOTAXIS, activan leucocitos, la compartimentación de los órganos linfoides, desarrollo de Th1 y
Th2, la angiogénesis y la curación de las heridas.
ema 1.-Introducción a la inmunología. Respuesta inmune innata o inespecífica y Respuesta inmune adaptativa o
específica.
Tema 2.-Antígenos.
Tema 3.-Receptores de reconocimiento molecular no específicos de antígeno.
Tema 4.-Estructura del receptor específico para antígeno de célula T (TCR)
Tema 5.-Inmunoglobulinas. Estructura bioquímica. Modificación química de Inmunoglobulinas.
Manipulación génetica de inmunoglobulinas.
Tema 6.-Interacciones antígeno-anticuerpo.
Tema 7.-Receptores de inmunoglobulinas.
Tema 8.-Moléculas de adhesión. Tema 9.-Citocinas y sus receptores.
Tema 10.-Proteínas del sistema de complemento.
Tema 11.-Células de la respuesta inmune inespecífica.
Tema 12.-Aspectos inmunes de la respuesta inflamatoria. Mediadores inflamatorios
Tema13.-Presentación antigénica. Moléculas, células y mecanismos de presentación antigénica
Tema 14.-Ontogenia linfoide. Órganos linfoides. Maduración linfoide.
Tema 15.-Bases moleculares del reordenamiento de los genes del TCR. Otros mecanismos de generación de
diversidad del TCR.
Tema16.-Bases moleculares del reordenamiento de los genes de las inmunoglobulinas. Otros mecanismos de
generación de diversidad del receptor de célula B.
Tema 17.-Activación de la célula T. Mecanismos efectores de la respuesta inmune mediados por células T: estimulación
macrofágica. Memoria inmunológica T.
Tema 18.-Mecanismos efectores de la respuesta inmune mediados por células T: Citotoxicidad.
Tema 19.-Mecanismos efectores de la respuesta inmune mediados por los linfocitos B. Memoria inmunológica B.
Recirculación linfocitaria.
Tema 20.-Regulación de la respuesta inmune y Tolerancia inmune. Modelos de enfermedad del sistema inmune.
Tema 21.-Vacunación y potenciación de la respuesta inmune. Fármacos inmunomoduladores. Tema22.-
Técnicas inmunológicas. Principios generales y clasificación. Técnicas inmunológicas de separación
celular.
Tema 23.-Citometría de flujo.
Tema 24.-Producción de anticuerpos monoclonales y técnicas recombinantes de Producción de proteínas del sistema
inmune.
Tema 25.-Bionanotecnología: Inmunobiosensores. Arrays de anticuerpos y otras proteínas
 Qué es

El análisis de inmunoglobulina mide el nivel de ciertas inmunoglobulinas, o anticuerpos, en la sangre. Los anticuerpos son proteínas producidas

por el sistema inmunológico para atacar a los antígenos, como las bacterias, los virus y los alérgenos.

El cuerpo genera diferentes inmunoglobulinas para combatir cada antígeno. Por ejemplo, el anticuerpo de la varicela no es el mismo que el

anticuerpo de la mononucleosis. A veces, el cuerpo puede equivocarse y generar anticuerpos que atacan a su propio tejido, afectando a los

órganos sanos ya que los identifica como cuerpos extraños. Esto es lo que se conoce como "enfermedad autoinmune".

Los cinco tipos de anticuerpos son los siguientes:

1. Inmunoglobulina A (IgA), presente en grandes concentraciones en las membranas mucosas, particularmente en las paredes

internas de las vías respiratorias y el tracto gastrointestinal, como también en la saliva y las lágrimas.

2. Inmunoglobulina G (IgG), el tipo de anticuerpo más abundante en los líquidos corporales. Brinda protección contra las

bacterias y las infecciones virales.

3. Inmunoglobulina M (IgM), se encuentra principalmente en la sangre y en el líquido linfático. Es el primer anticuerpo que el

cuerpo genera para combatir una infección.

4. Inmunoglobulina E (IgE), se la asocia principalmente con las reacciones alérgicas (lo que ocurre cuando el sistema

inmunológico reacciona de manera exagerada a los antígenos del medio ambiente, como el polen o el polvillo de los animales).

Se encuentra en los pulmones, la piel y las membranas mucosas.

5. Inmunoglobulina D (IgD), existe en pequeñas cantidades en la sangre y es el anticuerpo del que menos conocimiento se

tiene.

Por lo general tanto la IgA como la IgG y la IgM se miden simultáneamente. Al evaluarse juntas, le brindan al médico información importante sobre

el funcionamiento del sistema inmunológico, especialmente en lo relacionado con las infecciones y las enfermedades autoinmunes.

Por qué se realiza

Una vez que un anticuerpo es producido contra un antígeno específico, la próxima vez que antígeno entra el cuerpo, el sistema inmunológico

"recuerda" que su respuesta y produce más de los mismos anticuerpos. En así, verificando para la presencia de inmunoglobulinas específicas en

la sangre puede ser útil en diagnosticar o excluir las infecciones o ciertas otras enfermedades.

Los médicos también utilizan este análisis de inmunoglobulina para ayudarlos a hacer un diagnóstico de las inmunodeficiencias (cuando el sistema

inmunológico no funciona correctamente). Es posible que una persona haya nacido con una inmunodeficiencia o que la haya adquirido como

consecuencia de una infección, desnutrición, quemaduras o por los efectos de medicamentos. Los médicos sospecharán que un niño sufre de una

inmunodeficiencia si éste contrae infecciones frecuentes y poco usuales.

Los niveles de inmunoglobulina también se utilizan como parte de una evaluación de las afecciones autoinmunes, como la artritis reumatoidea, el

lupus y la enfermedad celíaca.

La Ig G indica una situación de "memoria", es decir tu organismo conoce el Herpes. La Ig M indica presencia actual del Herpes en tu
organismo cuando está aumentada.

Si ambas estuvieran aumentadas en este momento, se interpretaría como una infección actual, como tu M no lo está, se interpreta que
alguna vez estuviste en contacto con el Herpes ( de allí el aumento de la G o la "memoria" de tu organismo para el herpes) pero no estás
infectado ahora.
fuerza

La fuerza de enlace es la fuerza que une a dos átomos que están enlazados. También se puede definir la
fuerza de enlace como el grado en que el átomo que se encuentra unido al átomo central contribuye a la
valencia de éste.

La fuerza de enlace es directamente proporcional al orden de enlace e inversamente proporcional a la longitud

de éste. Además, a mayor fuerza de enlace, mayor será la energía del mismo, y mayor la energía necesaria
para disociar dicho enlace. Estos últimos dos parámetros, energía de enlace y energía de disociación de enlace
son los que se utilizan para medir la fuerza del mismo.

enlace

Un enlace químico es el proceso químico responsable de las interacciones atractivas entre

átomos y moléculas, y que confiere estabilidad a los compuestos químicos diatómicos y
poliatómicos. La explicación de tales fuerzas atractivas es un área compleja que está descrita por
las leyes de la química cuántica

Nuclear débil
La interacción débil, frecuentemente llamada fuerzadébil o fuerza nuclear débil, es una de las cuatro
fuerzas fundamentales de la naturaleza. Esta fuerza es la responsable de fenómenos naturales como la
desintegración radiactiva.
Nuclear fuerte
La fuerza nuclear fuerte es una de las cuatro fuerzas fundamentales que el modelo estándar de la física de
partículas establece para explicar las fuerzas entre las partículas conocidas
Electromagnética
u energía es del orden de magnitud de la energía involucrada en muchas reacciones químicas, lo que
explica muchos de sus efectos químicos. 7) Rayos gamma ( ). Estas ondas electromagnéticas son de
origen nuclear y se superponen al límite superior del espectro de rayos X.
eléctrica

si la diferencia de potencial eléctrico es creada como consecuencia de la reacción química, se conoce

como un "acumulador de energía eléctrica", también llamado batería o celda galvánica. ... Esto último es
motivo de estudio de la química analítica, en una subdisciplina conocida como análisis potenciométrico.

Formar enlaces inetrmoleculares furtes

Dentro de una molécula, los átomos están unidos mediante fuerzas intramoleculares (enlaces
iónicos, metálicos o covalentes, principalmente). Estas son las fuerzas que se deben vencer para
que se produzca un cambio químico. Son estas fuerzas, por tanto, las que determinan las
propiedades químicas de las sustancias.

Sin embargo existen otras fuerzas intermoleculares que actúan sobre distintas moléculas o
iones y que hacen que éstos se atraigan o se repelan. Estas fuerzas son las que determinan las
propiedades físicas de las sustancias como, por ejemplo, el estado de agregación, el punto de
fusión y de ebullición, la solubilidad, la tensión superficial, la densidad, etc.

Por lo general son fuerzas débiles pero, al ser muy numerosas, su contribución es importante. La
figura inferior resume los diversos tipos de fuerzas intermoleculares. Pincha en los recuadros
para saber más sobre ellas.
 UERZAS DE POLARIDAD (DIPOLO-DIPOLO)
Una molécula es un dipolo cuando existe una distribución asimétrica de los electrones debido a que la
molécula está formada por átomos de distinta electronegatividad. Como consecuencia de ello, los electrones s
ncuentran preferentemente en las proximidades del átomo más electronegativo. Se crean así dos regiones (o
olos) en la molécula, una con carga parcial negativa y otra con carga parcial positiva (Figura inferior izquierda)

uando dos moléculas polares (dipolos) se aproximan, se produce una atracción entre el polo positivo de una de
llas y el negativo de la otra. Esta fuerza de atracción entre dos dipolos es tanto más intensa cuanto mayor es la
olarización de dichas moléculas polares o, dicho de otra forma, cuanto mayor sea la diferencia de
lectronegatividad entre los átomos enlazados (Figura inferior derecha).

FUERZAS ELECTROSTÁTICAS (IÓN-IÓN)

Son las que se establecen entre iones de igual o distinta
carga:

 Los iones con cargas de signo opuesto se atraen

 Los iones con cargas del mismo signo se repelen

La magnitud de la fuerza electrostática viene definida por

la ley de Coulomb y es directamente proporcional a la
magnitud de las cargas e inversamente proporcional al
cuadrado de la distancia que las separa (Figura de la
izquierda).

Con frecuencia, este tipo de interacción recibe el nombre

de puente salino. Son frecuentes entre una enzima y su
sustrato, entre los aminoácidos de una proteína o entre los
ácidos nucleicos y las proteínas
Los aminoácidos cargados de una proteína
Las cargas positivas de la proteína (en azul) se
pueden establecer enlaces iónicos (puentes
disponen en torno a la hélice del DNA cargada
salinos) dentro de una proteína o entre
negativamente
proteínas distintas
La unión de una enzima a su sustrato puede estar gobernada por interacciones
electrostáticas, como en el caso de la Ribulosa-bifosfato-carboxilasa