PROTEINAS

Biomoleculas o moléculas orgánicas más abundantes en las células,

constituyendo el 50 % o mas de su peso seco, se encuentra en todas
las partes de la célula, por que son fundamentales a nivel estructural y
funcional, también se denominan como protidos, la composición de las
proteínas es de carbono, hidrógeno, oxigeno y nitrógeno (son
compuestos cuaternarios), adicionalmente tienen azufre, fósforo,
hierro, zinc y cobre. Las proteínas presentan alto peso molecular.
PROTEINAS
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

 1. TRANSPORTE
 A.- MIOGLOBINA.-Transporta el oxigeno a través del músculo.

 B.- HEMOGLOBINA.-Transporta oxigeno bajo la forma de oxihemoglobina en los Vertebrados a nivel
de todos los tejidos así mismo lleva el CO2 en forma de carboxihemoblobina hacia los pulmones.
 LIPOPROTEINAS.- Transporta lípidos como fosfolipidos, lípidos neutros, colesterol.
 TRANSFERINA.- Transporta hierro en el plasma sanguíneo hacia el hígado y el vaso donde se
almacena bajo la forma de ferritina.
 SERULOPLASMINA.- Transporta cobre.
 SEROALBUMINA.-Transporta cerido y ácidos grasos

 2. ESTRUCTURAL

 QUERATINA.- Colágeno, elastina
 CONTRACTILES.- Miscina, actina, tropomiosina, troponina.
 ENZIMAS.- Catalizan las reacciones químicas aceleran las reacciones.
 Ejm: Hidrolasa como: amilasa, maltosa, lactosa, lipasa, pepsina, etc.
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

 .
 3. DEFENSA INMUNITARIA

 Son las inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos los cuales se combinan con el antigeno –
anticuerpo reaccionan y forman las precipitinas de este modo las inmovilizan a los antigenos

 4. HORMONAS

 Regulan los diferentes procesos del organismo
 Ejm: insulina, gonadotrofina

 5. COAGULACION

 Fibrinogeno que forma la fibrina y trombina

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Solubilidad.

Capacidad electrolítica.

Especificidad.

Amortiguador de Ph.

Desnaturalizacion
Fuentes de proteínas
AMINOACIDOS

Constituyen las unidades estructurales de las proteínas en forma de

alfabeto de la estructura proteica, así como determinan su función. El
primer aminoácido en conocerse fue la glicocola (glicina).
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS

I. AMINOACIDOS ALIFATICOS.- De cadenas abiertas, simples o ramificadas

•  -
1. AMINOACIDOS NEUTROS.- Con un grupo amino y carboxilo
a) Aminoácidos Simples
o GLICINA
o ALANINA
o LEUCINA
o ISOLEUCINA
o VALINA
b) Aminoácidos Azufrados
- METIONINA
- CISTEINA

c) Aminoacidos Hidroxilados
o TREONINA
o SERINA

2. AMINOACIDOS ÁCIDOS.- Dos grupos carboxilos y uno amino.

 ÁCIDO GLUTAMICO
 ÁCIDO ASPARTICO
3. AMINOACIDOS BASICOS.- Dos grupos
carboxilos y dos grupos aminos AMINOACIDOS ESENCIALES.-
Son aquellos que el hombre y los organismos animales no
 -  LISINA
lo pueden sintetizar por lo tanto obtienen a partir de los
 ARAVININA
alimentos que ingiere, de los 20 aminoácido naturales el
4. AMINOACIDOS AMINO hombre solo sintetiza 10 llamados No Esenciales y los
otros que no logra sintetizar se denomina Esenciales y
 GLUTAMINA son:
 ASPARAGINA 
Leucina
II.- AMINOACIDOS AROMATICOS.-  Isoleucina
 Valina
1.- AMINOACIDO CARBOXICLICO
 Metionina
- Fenilalanina  Treonina
- Tirosina  Lisina
 Arginina
2.- AMINOACIDOS HETEROCLICO  Fenilalanina
 Histidina
- Histidina  Triptofano
- Triptofano
- Prolina
CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS
 - Aminoácidos con cadenas lineales: Gli, Ala, Val, Leu, Ile.
 - Aminoácidos con cadenas que contienen grupos hidroxilo
(OH): Ser, Tre, Tir.
 - Aminoácidos con cadena lateral que contienen azufre: Cis,
Met.
 - Aminoácidos que contienen grupos ácidos en las cadenas
laterales: Asp, Asn, Glu, Gln.
 - Aminoácidos que contienen cadenas laterales con grupos
amino: Arg, Lis, His.
 - Aminoácidos que contienen anillos aromáticos: His, Fen, Tir,
Trp.
los aminoácidos se pueden considerar como los ladrillos de los
edificios moleculares proteicos. Desempeñan numerosas
funciones relacionadas con infinidad de procesos bioquímicos, por
ejemplo, son marcadores biológicos, mensajeros químicos, y
contribuyan en la dieta humana proporcionando energía y fibra.
Clasificación
A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo
para obtenerlos se les llama esenciales
La carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo
del organismo, ya que no es posible reponer las células de los
tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del
crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales
son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez ancianos)
Metionina (Met)
Aminoácidos codificados en el genoma
aminoácidos proteicos, canónicos o naturales
aquellos que están codificados en el genoma; para
la mayoría de los seres vivos son 20:
alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína,
fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina,
tirosina, treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en
algunos seres vivos el código genético tiene
pequeñas modificaciones y puede codificar otros
aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y
pirrolisina.1 2 3
Los 20 aminoácidos, comprenden los siguientes:
 Alanina Ala A
 Valina Val V
 Leucina Leu L
 Isoleucina Ile I
 Prolina Pro P
 Fenilalanina Phe F
 Triptofano Trp W
 Metionina Met M
 Glicocola Gly G
 Serina Ser S
 Treonina Thr T
 Cisteína Cys C
 Tirosina Tyr Y
 Histidina His H
 Arginina Arg R
 Lisina Lys K
 Glutamina Gln Q
 Asparragina Asn N
 Acido aspartico Asp D
 Acido glutámico Glu E
NIVELES DE ORGANIZACIÓN PROTEICA

Las proteínas no son simplemente polímeros al azar, de

longitudes variables; sino que cada tipo de molécula
protéica tiene una composición química específica,
denominada como COMPOSICIÓN CUALITATIVA DE
AMINOACIDOS, esto determina también un peso molecular
específico. Existen cuatro niveles de organización protéica
del primario al cuaternario.
ESTRUCTURA PRIMARIA

Comprende las secuencias de aminoácidos, en un determinado

orden, formando cadenas polipéptidicas, unidas por enlaces
peptídicos
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Es la disposición extendida o arrollada que adopta una cadena
polipeptidica, da como consecuencia conformaciones ordenadas
de cadenas polipeptídicas llamadas  - hélice y la hoja plegada 
  HELICE O HELICE 
Cada vuelta o rosca esta formado por
3,6 residuos de aminoácidos. La  -
hélice se estabiliza por enlaces puentes
de hidrógeno ínter residuos, también
cada enlace peptídico, participa en los
puentes de hidrógeno, esto, confiere a
la hélice . Este tipo de enrollamiento
se encuentra en varias proteínas, como
la queratina del cabello, la miosina y
tropomiosina de los músculos y también
en la fibrina de la sangre.
HOJA PLEGADA  O  HOJA PLEGADA
Estructura en zigzag, casi completamente extendida, haciendo que
el recorrido sea paralela o antiparalela. Esta estructura esta
estabilizada por enlaces puentes de hidrógeno, dándole rigidez al
conjunto. proteínas como la fibroína de la seda, la  queratina,
además en la elastina del tejido conjuntivo, existe un tercer tipo de
estructura secundaria que se encuentra en el colágeno, en donde
cada fibrilla de colágeno, es el resultado del agrupado de fibrillas o
moléculas finas llamadas como tropocolageno, que se encuentra
estabilizada por enlaces puentes de hidrógeno.
HOJA PLEGADA  O  HOJA PLEGADA
ESTRUCTURA TERCIARIA
 Las proteínas son moléculas polipeptidicas que están formados por una o
mas cadenas que pueden o no presentar estructura secundaria y se hallan
constituyendo moléculas compactas de forma globular esta configuración
se logra cuando se pliega sobre si mismo la proteína constituyendo un anillo
regular para llegar a constituir esta estructura se establecen interacciones
entre las cadenas laterales y también en algunas porciones de la cadena
principal. Estas interacciones que mantienen estables son:

 A. FUERZAS DE VANDER WALLS

 Son fuerzas muy débiles de atracción mutua entre moléculas vecinas y para
que se logre esta atracción los grupos carboxilos se debe hallarse por
próximo.

ESTRUCTURA TERCIARIA
 B. UNIONES IONICAS

 Se establece entre los grupos amino y carboxilo pero bajo la forma ionizable, el grupo
carboxilo se carga negativamente y el grupo amino de carga positivamente.

 C. PUENTES DE HIDROGENO

 Se establece entre los grupos que participan como dadores de átomos de hidrogeno,
carboxilo, hidroxilo, sulfidrilo

 D. INTERACCIONES HIDROFOBICAS

 Se establece en las porciones no polares de las cadenas laterales de los aminoácidos como
valina, leucina, metionina, triptofano.

ESTRUCTURA TERCIARIA
LA MIOGLOBINA
esta formado por un grupo hemo ferroporfirinico (grupo hemo),
igual a la de la hemoglobina, encargado de la oxigenación y
desoxigenación. Se halla en las células del músculo esquelético y
es abundante en mamíferos buceadores,
ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Lo presentan aquellas proteínas que están constituidos por dos
o más cadenas polipeptídicas.
 Ejm: hemoglobina, presenta estructura cuaternaria; la proteína
toma el nombre de oligomerica y las cadenas poliptidicas que
adquieren su propia configuración tridimensional toma el
nombre de oligomericas, cada una de las cadenas se denomina
como PROTOMERO, pudiendo ser entonces las estructuras:
dímeros, trímeros, tetrámeros, etc. o polímeros.. Las proteínas
oligoméricas desempeñan papeles o roles especiales en la
homeostasis, debido a que cada protómero, puede asumir
funciones diferentes de acuerdo al medio.
HEMOGLOBINA
formada por dos cadenas  de 141
residuos de aminoácidos y dos
cadenas  de 146 residuos de
aminoácidos, y a cada uno de ellos
se halla unido un resto hemo (grupo
hemo), unido por enlaces no
covalentes. Tiene como funciones
más importantes; transportar el
oxígeno del aparato respiratorio a los
tejidos y transportar el bióxido de
carbono, desde los tejidos, hasta el
aparato respiratorio.
HEMOGLOBINA
LA DESNATURALIZACION O DENATURALIZACION PROTEICA
Este proceso ocurre cuando una proteína pierde su estructura
nativa o su estructura funcional, entonces pierde toda capacidad
de actividad, este proceso ocurre cuando una proteína es
expuesta a soluciones ácidas o bases fuertes, al calor,
detergentes iónicos, urea, metales pesados (Ag, Pb, Hg, etc.), a
presión y cambios bruscos de pH.
Clasificación
1.- Según su forma
a) Fibrosas: ejemplos queratina, colágeno y
fibrina.
b) Globulares: ejemplos la mayoría de las
enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte

2.- Según su composición química

a) Simples: Ejemplos insulina y el colágeno
(globulares y fibrosas).
b) Conjugadas o heteroproteínas
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

Para la clasificación de las proteínas, existen diferentes

criterios de clasificación, entre ellos tenemos los siguientes:
1.- POR SU CONFORMACION NATIVA.- Comprenden a los
siguientes grupos:
A. Proteínas fibrosas
B. Proteínas globulares
PROTEINAS FIBROSAS

Conformación mas sencilla que las globulares, presentan

estructuras o nivel de estructuración proteica, secundaria, son
insolubles en el agua y soluciones acuosas, presentan gran
resistencia física (mecánica), en consecuencia se encuentran
formando esqueletos; se conocen dos tipos de proteínas fibrosas:
- queratinas
- colágenos
QUERATINAS
Comprende las  - queratinas y  - queratinas; las  - queratinas,
contienen en abundancia la cistina, generando en consecuencia
puentes di sulfuro, provocando la formación de proteínas duras y
quebradizas de los cuernos y uñas, además de queratinas mas
flexibles y suaves de la piel, pelo y lana. Las  - queratinas, no
contienen cistina, sino, tienen en abundancia glicina, alanina y serina,
que contienen grupos R pequeños, se encuentran en el hilo de seda,
como en las arañas y gusanos de seda. Las  - queratinas, se estiran
en calor húmedo, mientras que las  - queratinas, no se estiran en el
calor húmedo. También se encuentra en este grupo se encuentran la
fibroina, que forma el hilo de seda, la elastina y la esclerotina, se
encuentran en animales.
QUERATINAS
COLAGENOS
Un tipo de proteínas propias del
tejido conectivo, consisten en fibrillas
arregladas en diferentes formas,
presentan sobre todo alto contenido
de prolina e hidroxiprolina. El
colágeno es la proteína estructural
más abundante de los mamíferos,
forma parte del tejido conectivo en la
piel, cartílago, ligamentos, tendones y
tejido óseo, tiene gran fuerza tensora.
Esta formada por paquetes de
fibrillas individuales, ordenadas en
forma paralela.
PROTEINAS GLOBULARES
Presentan estructuras mas complejas, debido a que se encuentran plegadas
sobre si mismas en estructura tridimensional (en forma irregular), dentro de
este grupo se encuentran:
- Protaminas.- Se encuentra asociadas a los ácidos nucleicos en los
espermatozoides de algunos peces, como el salmón.
- Histonas.- De naturaleza básica, se encuentran en el núcleo celular, asociada
al DNA de células eucariotas.
- Prolaminas.- Se encuentran en semillas, como la zeina del maíz y la hordeína
de la cebada.
- Gluteninas.- Se encuentran en el trigo y el arroz.
- Albuminas.- Como la ovoalbumina del huevo y la lactoalbumina de la leche.
- Globulinas.- Comprende a la ovoglobulina, lactoglobulina, el fibrinogeno y la
seroglobulina de la sangre.
POR SU COMPOSICION QUIMICA

 a.- Proteínas simples.- Cuando una proteína esta formada

únicamente, por aminoácidos, ejemplo la insulina.
 b.- Proteínas conjugadas.- Cuando presentan una parte proteica,
formada por cadenas polipeptídicas, y otros componentes
orgánicos o inorgánicos, denominados como grupo protético
PROTEÍNAS CONJUGADAS
Proteína + Grupo prostético (no proteica)=Proteína conjugada
 Glucoproteínas.- Unión de carbohidratos con proteínas como las
hormonas.
 Cromoproteínas.- Proteínas mas pigmentos, como la hemoglobina.
 Lipoproteínas.- Son proteínas asociadas a lípidos, ejemplo tenemos en
las membranas.
 Fosfoproteínas.- Unión de proteínas con grupos fosfatos, como en la
caseína de la leche.
 Nucleoproteínas.- Son proteínas asociadas al DNA, como las histonas.
 Metaloproteínas.- Comprende a las proteínas unidas a iones, como la
transferrina.
 ENZIMAS
Se definen como catalizadores o biocatalizadores, también como
proteínas especializadas en la catálisis de las reacciones
biológicas, son sustancias que aceleran reacciones químicas o
participan en reacciones que implican la experimentación de
cambios físicos en ella. Los enzimas participan en numerosos
procesos, indicándose inclusive que son las sustancias que
permiten la vida en la tierra. El nombre de enzima se emplea a
partir de 1877, pero ya antes se sospechaba de la existencia de
catalizadores biológicos, J.B. Summer, en 1926, logra aislar por
primera vez un enzima en forma cristalina. Actualmente se han
identificado cerca de 2000 enzimas diferentes,
ENZIMAS
 PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS
 Son bastante eficientes en cantidades muy pequeños.
 No son alterados químicamente, por la reacción, es decir se recupera
por completo.
 Presenta una especificidad muy alta, para una reacción determinada.
 Tiene una composición química específica, son proteínas.
 No afectan la concentración de equilibrio de la reacción, solo permiten
que este equilibrio se alcance más rápidamente.
 COMPOSICION QUIMICA DE LOS ENZIMAS
De acuerdo a su composición química, los enzimas, están
formados por proteínas, sin ninguna excepción, entonces todos
los enzimas son proteínas. La actividad de algunos enzimas,
depende únicamente de la estructura proteica (secuencia de
aminoácidos). Mientras que otros enzimas requieren además
de otro componente no proteico para poder tener actividad
enzimática.
Cuando el enzima se encuentra inactiva por falta del cofactor o
de la coenzima se denomina como APOENZIMA, mientras que
cuando se une al cofactor o a la coenzima y es cataliticamente
activo, se denomina como HOLOENZIMA (enzima activa).
COMPOSICION QUIMICA DE LOS ENZIMAS

APOENZIMA + COFACTOR y/o COENZIMA = HOLOENZIMA

Sustrato
oxidado
 Enzimas
1. Aumentan la velocidad de reacción.
2. Disminuyen la energía de activación.
3. 103 a 1020 veces más rápidas que las reacciones sin catalizar.
4. Esteroespecíficas.
5. Es una unidad 3D, el sitio activo es pequeños comparado con el tamaño de
la enzima.
6. Muchas enzimas requieren cofactores

Cofactores

Iones Coenzimas

Iones activadores Iones metálicos presentes Cosustratos Grupos prostéticos

(unidos débilmente) las metaloenzimas (unidos (unidos débilmente) (unidos fuertemente)
Fuertemente)
PRINCIPALES COFACTORES ENZIMATICOS

Entre los iones inorgánicos, tenemos al: Mg, Mn, Cu, Zn, Cl, Na y K.
 Zn para el carboxipeptidasa.

 Mg para las fosfotransferasas.

 Mn para la arginasa.

 Fe para la catalasa y peroxidasa.

 Cu para la citocromo oxidasa.

 K para la piruvato quinasa.

 Na para la ATPasa.
PRINCIPALES COENZIMAS

 NAD : Nicotinamida adenina dinucleótido.

 NADP : Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato.
 FMN : Flavina mononucleótido.
 FAD : Flavina adenina dinucleótido.
 CoA : Coenzima A
NOMENCLATURA ENZIMATICA
 La asignación de los nombres de los enzimas,
anteriormente se añadía el sufijo ASA, al nombre
del sustrato, es decir la molécula sobre la cual
actúa una enzima, ejemplo:
 Amilasa, actúa sobre el almidón.

 Peptidasa, actúa sobre los péptidos.

 Lipasa, sobre los lípidos.

 CLASIFICACION DE LOS ENZIMAS
De acuerdo a la Unión Internacional de
Bioquímica (UIB), y por el planteamiento de la
Comisión Internacional de Enzimas, se plantea
una clasificación para los enzimas, dividiendo a
los mismos en seis grupos, de acuerdo al tipo
de reacción que catalizan, comprende:
 CLASIFICACION DE LOS ENZIMAS
1.- OXIDORREDUCTASAS
2.- TRANFERASAS
3.- HIDROLASAS
4.- LIASAS
5.- ISOMERASAS
6.- LIGASAS
 CLASIFICACION

Clase - subclase - subsubclase - nº de orden

Lactato 1 1 1 27
deshidrogenasa

1-OXIDORREDUCTASAS

Alcohol deshidrogenasa
(EC 1.1.1.1)

2. TRANSFERASAS

Hexoquinasa
(EC 2.7.1.2)
3. HIDROLASAS

Carboxipeptidasa A
(EC 3.4.17.1)

4. LIASAS
Piruvato
descarboxilasa
(EC 4.1.1.1)

5. ISOMERASAS

Fumarasa ó malato
isomerasa
(EC 5.2.1.1)

6. LIGASAS

Piruvato
carboxilasa
(EC 6.4.1.1)
 ACTIVIDAD ENZIMATICA
El proceso de actividad enzimático, se explica
mediante la teoría o el modelo de la LLAVE Y
CERRADURA, propuesto por Emil Fischer. Teoría
algo mas flexible, esta teoría se denomina el
modelo del AJUSTE INDUCDIO, propuesto por
Koshland.
ACTIVIDAD ENZIMATICA

+ = = = +

E S ES EP E P
REACCION EZIMATICA

E + S ES E + P
Enzima Sustrato Complejo Enzima Producto
ES
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

Existen diferentes agentes externos

que afectan la actividad óptima la
cinética enzimática, entre ellos
tenemos:
 PH
 Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual la actividad
enzimática es máxima
TEMPERATURA
 Cada enzima tiene una temperatura óptima en la cual su
actividad catalítica es máxima
EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE
SUSTRATO
A mayor concentración de sustrato mayor es la
velocidad de reacción, sin embargo los
incrementos en la velocidad no son
uniformes sino cada vez menores.

A mayor concentracion de enzima (E) mayor Vo, siempre que el sustrato se

encuentre en exceso.
FACTORES QUE AFECTAN LA CINÉTICA ENZIMÁTICA:
INHIBIDORES

Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de una enzima: son los
inhibidores.

 Irreversibles
E + I  EI
se unen fuertemente a la E y el complejo no se disocia

 Reversibles
E + I ⇄ EI
 INHIBIDORES REVERSIBLES

Pueden actuar de 3 modos:

 ocupan temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el S
original: inhibidor competitivo

 Se unen a otro sitio en la Enz y alteran su conformación espacial,

impidiendo su unión al S: inhibidor no competitivo

 Se unen al complejo E-S impidiendo la catálisis del sustrato: inhibidor

acompetitivo
INHIBIDORES REVERSIBLES
INHIBIDOR COMPETITIVO
INHIBIDORES REVERSIBLES
INHIBIDOR NO COMPETITIVO
INHIBIDORES REVERSIBLES
INHIBIDOR ACOMPETITIVO

P S
INHIBIDORES REVERSIBLES
INHIBIDOR ACOMPETITIVO

P
REGULACIÓN DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

 las concentraciones del sustrato y de los productos finales

 presencia de inhibidores

 modulación alostérica

 modificación covalente

 activación por proteolisis (zimógenos)

 isoenzimas
ÁCIDOS NUCLÉICOS
Los ácidos nucleicos
fueron descubiertos por
Freidrich Miescher en
1869
 La información genética o genoma,
está contenida en unas moléculas
llamadas ácidos nucleicos.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos:
ADN y ARN.
El ADN guarda la información genética
en todos los organismos celulares,
el ARN es necesario para que se
exprese la información contenida en
el ADN
COMPOSICIÓN QUÍMICA Y ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS
NUCLEICOS

 Los ácidos nucléicos resultan de la

polimerización de monómeros
complejos denominados nucleótidos.
 Un nucleótido está formado por la unión
de un grupo fosfato al carbono 5’ de una
pentosa. A su vez la pentosa lleva unida
al carbono 1’ una base nitrogenada.
Estructura del nucleótido monofosfato de adenosina
(AMP)
NUCLEÓTIDO
 Mirel Nervenis

 Aquellas bases formadas por dos anillos se denominan

bases púricas (derivadas de la purina). Dentro de este
grupo encontramos: Adenina (A), y Guanina (G).

 Si poseen un solo ciclo, se denominan bases pirimidínicas

(derivadas de la pirimidina), como por ejemplo la Timina
(T), Citosina (C), Uracilo (U).
BASES NITROGENADAS
ACIDO ORTOFOSFÓRICO
AZÚCARES DE RNA Y DNA
NUCLEÓTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

ATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de

energía de la célula. Esta molécula tiene un papel
clave para el metabolismo de la energía.
La mayoría de las reacciones metabólicas que
requieren energía están acopladas a la hidrólisis
de ATP.
ATP (Adenosin trifosfato)
 AMP cíclico: Es una de las moléculas encargadas de transmitir una
señal química que llega a la superficie celular al interior de la célula.

 NAD+ y NADP+: (nicotinamida adenina dinucleótido y nicotinamida

adenina dinucleótido fosfato). Son coenzimas que intervienen en las
reacciones de oxido-reducción, son moléculas que transportan
electrones y protones. Intervienen en procesos como la respiración y
la fotosíntesis.
NAD+ y NADP+
POLINUCLEÓTIDOS
 Existen dos clases de nucleótidos, los ribonucleótidos en cuya composición
encontramos la pentosa ribosa y los desoxirribonucleótidos, en donde participa la
desoxirribosa.
 Los nucleótidos pueden unirse entre sí, mediante enlaces covalentes, para formar
polímeros, es decir los ácidos nucleicos, el ADN y el ARN.
 Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodiéster. El grupo fosfato de un
nucleótido se une con el hidroxilo del carbono 5’ de otro nucleótido, de este modo en
la cadena quedan dos extremos libres, de un lado el carbono 5’ de la pentosa unido
al fosfato y del otro el carbono 3’ de la pentosa.
Una de cuatro
bases nitrogenadas

5’

Deoxiribosa

Enlaces covalentes
•El extremo 5’ tiene un carbono
unido a un grupo fosfato mientras
que el extremo 3’tiene un carbono
unido a un grupo hidroxilo
Estructura de un Polirribonucleótido
ADN – ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO
 En 1953 Watson y Crick propusieron el modelo de doble hélice, para esto se
valieron de los patrones obtenidos por difracción de rayos X de fibras de
ADN.
 Este modelo describe a la molécula del ADN como una doble hélice,
enrollada sobre un eje, como si fuera una escalera de caracol y cada diez
pares de nucleótidos alcanza para dar un giro completo.
Rosalind Franklin (1951-1953)
• Utilizo difracción por rayos X para
dilucidar la estructura 3-D de las moléculas

• Esta técnica sirve para determinar la

distancia entre los átomos de las
moléculas de un cristal mediante un análisis
matemático de la silueta creada en una
película fotográfica

• Sus fotos mostraban que la molécula de ADN

tenía una estructura en forma de hélice y
tres patrones repetitivos

• Ella y su profesor pensaron que la molécula

en cuestión estaba estructurada en forma de
escalera
Phoebus Aaron Levene (1920):
Este investigador ruso, estableció que en la composición química del DNA
participaban las siguientes sustancias:

Cuatro bases nitrogenadas: adenina, guanina, citosina y

timina

Una molécula de azúcar: la desoxirribosa

Un grupo fosfato:
Con fórmulas Con figuras
Modelo de la doble hélice de ADN Representación abreviada de un segmento
de ADN
 El modelo de la doble hélice establece que las bases
nitrogenadas de las cadenas se enfrentan y establecen entre
ellas uniones del tipo puente de hidrógeno. Este
enfrentamiento se realiza siempre entre una base púrica con
una pirimídica, lo que permite el mantenimiento de la
distancia entre las dos hebras.
 La Adenina se une con la timina formando dos puentes de
hidrógeno y la citosina con la guanina a través de tres puentes
de hidrógeno. Las hebras son antiparalelas, pues una de ellas
tiene sentido 5’ ® 3’, y la otra sentido 3’ ® 5’.
Pares de bases del ADN:
La formación específica de
enlaces de hidrógeno entre G y
C y entre A y T genera los
pares de bases
complementarias
 UNA CORTA SECCIÓN DE LA DOBLE HÉLICE DE ADN

Las hebras son

antiparalelas, pues una
de ellas tiene sentido 5’
® 3’, y la otra sentido 3’
® 5’.
LA DOBLE HÉLICE
• Hay 10 pares de bases en cada
vuelta de la cadena

• Tiene un ancho constante y preciso

• Las secuencias de bases en una hilera

de la cadena son complementarias

Si una cadena tiene la siguiente

secuencia:

3’-AGCTAC-5’

Entonces la otra cadena tiene fosfato hidroxilo

esta secuencia:

5’-TCGATG-3’
Erwin Chargaff:
Entre 1949-1951, utilizó una nueva técnica para analizar la composición de
bases nitrogenadas de diversas fuentes de DNA, logrando concluir lo
siguiente:

1. En todo tipo de DNA la cantidad de adenina es igual a la

de timina mientras que la cantidad de guanina es igual a
la de citosina.
A=T y G=C
2. El DNA de tejidos diferentes de la misma especie, tiene la
misma composición de bases nitrogenadas.
3. La composición de bases en el DNA, varía de una especie
a otra.
4. La composición del DNA de una especie no cambia con la
edad o nutrición.
ARN – ÁCIDO RIBONUCLEÍCO
El ácido ribonucleíco se forma por la
polimerización de ribonucleótidos. Estos a su
vez se forman por la unión de:
 a) un grupo fosfato.
 b) ribosa, una aldopentosa cíclica y
 c) una base nitrogenada unida al carbono 1’
de la ribosa, que puede ser citocina, guanina,
adenina y uracilo. Esta última es una base
similar a la timina.
 En general los ribonucleótidos se unen entre
sí, formando una cadena simple, excepto en
algunos virus, donde se encuentran
formando cadenas dobles.
 La cadena simple de ARN puede plegarse y
presentar regiones con bases apareadas, de
este modo se forman estructuras
secundarias del ARN, que tienen muchas
veces importancia funcional, como por
ejemplo en los ARNt (ARN de transferencia).
 Mirel Nervenis

Se conocen tres tipos principales de ARN

y todos ellos participan de una u otra
manera en la síntesis de las proteínas.
Ellos son:
 ARN mensajero (ARNm)

 ARN ribosomal (ARNr)

 ARN de transferencia (ARNt).

ARN MENSAJERO (ARNM)
 Consiste en una molécula lineal de nucleótidos (monocatenaria), cuya
secuencia de bases es complementaria a una porción de la secuencia de
bases del ADN.
 El ARNm dicta con exactitud la secuencia de aminoácidos en una cadena
polipeptídica en particular. Las instrucciones residen en tripletes de
bases a las que llamamos codones. Son los ARN más largos y pueden
tener entre 1000 y 10000 nucleótidos
 ARN RIBOSOMAL (ARN - RIBOSOMICO)
 Este tipo de ARN una vez
transcripto, pasa al nucleolo
donde se une a proteínas.
De esta manera se forman
las subunidades de los
ribosomas.
Aproximadamente dos
terceras partes de los
ribosomas corresponde a
sus ARNr.
ARN DE TRANSFERENCIA (ARNT)
 Este es el más pequeño de todos, tiene
aproximadamente 75 nucleótidos en su
cadena, además se pliega adquiriendo lo
que se conoce con forma de hoja de trébol
plegada. El ARNt se encarga de transportar
los aminoácidos libres del citoplasma al
lugar de síntesis proteica. En su estructura
presenta un triplete de bases
complementario de un codón determinado,
lo que permitirá al ARNt reconocerlo con
exactitud y dejar el aminoácido en el sitio
correcto. A este triplete lo llamamos
anticodón.
Molécula de ARNt
EL ADN Y EL ARN SE DIFERENCIAN:

 el peso molecular del ADN es generalmente mayor que el

del ARN
 el azúcar del ARN es ribosa, y el del ADN es desoxirribosa
 el ARN contiene la base nitrogenada uracilo, mientras que
el ADN presenta timina
 la configuración espacial del ADN es la de un doble
helicoide, mientras que el ARN es un polinucleótido lineal
monocatenario, que ocasionalmente puede presentar
apareamientos intracatenarios
 Diferencias estructurales entre el DNA y el RNA

pentosa bases nitrogenadas estructura

DNA

RNA
 14.2.- TEORÍA CELULAR

1.- La célula es la unidad estructural y funcional

de los seres vivos (Schleiden y Schwann) 1838-1839
MATHIAS SCHLEIDEN (1804-1881

botánico de origen alemán

1838: “Toda planta está formada por células”

 THEODOR SCHWANN (1810-1882
botánico de origen alemán

1839: “Todo animal está formada por células”

PRIMITIVA TEORÍA CELULAR
1)La célula es la unidad de estructura (organización) y
funcionamiento (fisiología) de los seres vivos.
2) La célula mantiene una doble existencia como una
entidad única (distinta) y como un bloque de construcción de
los organismos pluricelulares.
3) Las células se forman de forma similar a la formación
de cristales (generación espontánea). (ERRÓNEO)
 RUDOLF VIRCHOW (1821-1902)

Médico y político alemán

1858: “Libro Patología celular”:

2.-“En las células tienen lugar las reacciones
metabólicas del organismo”.
3.-Omni cellula e cellula: Toda célula procede
de otra célula.
 WALTHER FLEMMING (1843-1905)

 Describe la cromatina.
 En 1882 publica un trabajo en el que explica que la célula
antes de dividirse debe DUPLICAR (Replicar) el ADN
 SANTIAGO RAMÓN Y CAJAL (1852-1934)

Autorretrato

1888: 4.- Principio “Individualidad de la célula

nerviosa”
1906 : Premio Nobel junto a Golgi.
 POSTULADOS ACTUALES DE LA TEORÍA CELULAR

Actualmente la Teoría Celular comprende los siguientes principios:

1.- Todos los organismos o son una célula o están formados por células.
2.- La célula es la unidad estructural y funcional de todos los seres vivos.
3.- Toda célula procede de otra célula. No existe la generación espontánea.
4.- En la célula se encuentra el material hereditario.
5.- El metabolismo característico de la vida ocurre sólo en las células
 TIPOS DE CÉLULAS.
 Existen dos tipos de células:
 C. Procarióticas.
 C. Eucarióticas.
La diferencia entre éstos dos tipos de células se dan en relación
al tamaño y su organización interna.
 CÉLULAS PROCARIÓTICAS. (ANTES DEL NÙCLEO)
 Comprenden bacterias y cianobacterias.

 Células pequeñas, entre 1 a 10 um de diámetro.

 Estructura sencilla.

 Carecen de retículo endoplasmático, cloroplastos,

mitocondrias, etc.

 El material genético está concentrado en una

región, pero no hay una membrana que separe ésta
región del resto de la célula.

 Se consideran las primeras formas de vida sobre la

Tierra, existen evidencias que indican que ya
existían hace unos 3.500.000.000 años
CÉLULAS EUCARIOTA. (CON NÙCLEO)
Componentes de la membrana plasmática y sus funciones.

ESTRUCTURA.
¿CUÁLES SON LOS COMPONENTES?

Membrana Plasmática
se compone de

Lípidos Proteínas Glúcidos

 MODELO DE MOSAICO FLUIDO:

Exterior Glúcido Glucolípido Proteína periférica

Glucoproteína
Proteína integral

Bicapa lípidica
Capas
Centro hidrofóbico

Fosfolípido
Colas
Citosol Proteína
hidrofílica
hidrofóbicas
Proteína integral Cabeza polar
Proteínas periféricas hidrofílica

video
LÍPIDOS DE MEMBRANA

 En la membrana encontramos :
 fosfolípidos

 colesterol.

 ambos tienen carácter anfipático

 Se ubican formando una bicapa lipídica

 Se relacionan directamente con la fluidez v/s rigidez

 Dan asimetría a la membrana

1.LÍPIDOS:

 Tipos Fosfolípidos, Glucolípidos, Colesterol.

 Función  Barrera semipermeable.

Anfipático Bicapa lipídica

extracelular
Hidrofílica
Hidrofóbica

Hidrofílica
intracelular
MOVIMIENTOS DE LOS LIPIDOS

 de rotación: giro en torno a su eje .

 de difusión lateral: las moléculas se difunden de manera lateral dentro

de la misma capa. Es el movimiento más frecuente.

 flip-flop: es el movimiento de la molécula lipídica de una monocapa a la

otra. Es el movimiento menos frecuente, por ser energéticamente más
desfavorable.

 de flexión: son los movimientos producidos por las colas hidrófobas de

los fosfolípidos.
MOVIMIENTO DE FOSFOLÍPIDOS:
FLUIDEZ DE LA MEMBRANA:

 Aumento de Temperatura.
FLUIDEZ  Aumento de Insaturaciones
en los lípidos .

 Aumento largo de Lípidos.

FLUIDEZ  Aumenta concentración de
Colesterol.
2. PROTEÍNAS:
 Tipos Integrales o Periféricas.
 Funciones  Transporte y comunicación.
 PROTEÍNAS DE MEMBRANA
 Son el componente mas numeroso
 Desempeñan funciones especificas
 Tiene movilidad en la bicapa
 se clasifican en:

 Proteinas integrales: Están unidas a los lípidos intímamente, suelen

atravesar la bicapa lípidica una o varias veces, por esta razón se les llama
proteinas de transmembrana.

 Proteinas periféricas: Se localizan a un lado u otro de la bicapa lipídica y

están unidas debilmente a las cabezas polares de los lípidos de la
membrana u a otras proteinas integrales por enlaces de hidrógeno
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS DE MEMBRANA
 Transportadores
 Fijación unión
 Receptores
 Enzimas
PROTEÍNAS TIENEN VARIADAS FUNCIONES:

Transportadora Enzima Receptor

Marca de identidad Adhesión Unión a citoesqueleto

HIDRATOS DE CARBONO DE MEMBRANA
 Se sitúan en la superficie externa de la membrana
 son oligosacáridos unidos a los lípidos
(glucolípidos), o a las proteínas (glicoproteínas).
 contribuyen a la asimetría de la membrana.
 constituyen la cubierta celular o glucocálix, a la que
se atribuyen funciones fundamentales:
FUNCIONES DEL GLUCOCALIX
 proteger la superficie celular contra la interacción de
otras proteínas extrañas o lesiones físicas o químicas
papel en el reconocimiento celular, y en los procesos de
rechazos de injertos y transplantes
Confiere viscosidad a las superficies celulares,
permitiendo el deslizamiento de células en movimiento,
como , por ejemplo, las sanguíneas
 Presenta propiedades inmunitarias, por ejemplo los
glúcidos del glucocálix de los glóbulos rojos representan
los antígenos propios de los grupos sanguíneos del
sistema sanguíneo ABO.
 GLÚCIDOS:
 Unidos a  Lípidos: Glucolípidos.
Proteínas: Glucoproteínas.
 Funciones  Constituyen la cubierta celular o Glucocálix:

- Diferentes células exhiben diferentes tipos de glúcidos en su

cubierta = Huella digital de la célula.
- Permite por ejemplo:
o Reconocimiento y protección celular.

o Viscosidad en la cubierta que favorece movimiento.

o Adhesión óvulo-espermatozoide.
FUNCIONES DE MEMBRANA

 Las principales funciones de la membrana plasmática de la célula

son:
 confiere a la célula su individualidad, al separarla de su entorno

 constituye una barrera con permeabilidad muy selectiva,

controlando el intercambio de sustancias

 controla el flujo de información entre las células y su entorno

 proporciona el medio apropiado para el funcionamiento de las

proteínas de membrana
 Proteína integral Proteína integral Proteína integral Proteína transporte Proteína integral
Glicoproteína Fosfolípido Colesterol
(receptor) (reconocimiento) (canal) facilitado (adhesión)

Filamentos proteicos
CITOPLASMA Proteína periférica
 ASIMETRÍA EN LA BICAPA:

 Extra e intracelular presentan distinta composición.

Mapa Conceptual
MEMBRANA PLASMÁTICA
se organiza como modelo
Mosaico Fluido
compuesto por

Proteínas Lípidos Glúcidos

de tipo de tipo de tipo
- Integrales -Fosfolípidos -Glucolípidos
- Periféricas -Colesterol -Glucoproteínas
-Glucolípidos
cuya función es forman el
que
ubicadas en forman la ubicados
en la
-Transporte
Bicapa Lipídica Cara externa Glucocálix
-Comunicación
que actúa otorgando que es la
como a la

Barrera Asimetría Huella digital

semipermeable de cada célula
 UNIONES CELULARES

Las uniones celulares son regiones especializadas de la membrana

plasmática en las que se concentran proteínas de transmembrana
especiales, mediante las cuales se establecen conexiones entre dos
células o entre una célula y la matriz extracelular. Aparecen en todos los
tejidos pero son especialmente importantes en los epitelios.

Según su forma, las uniones celulares pueden ser:

Zónulas: Son uniones que rodean totalmente a célula

Máculas: Son uniones puntuales de forma redondeada

Según su función, las uniones celulares pueden ser:

Uniones ocluyentes, comunicantes o de anclaje.
Uniones ocluyentes: son uniones que se dan en Medio externo de
Células epiteliales
composición
las células que separan medios de composición diferente
muy diferente. Cierran el espacio intercelular
impidiendo el paso de moléculas entre ellas.

Medio interno

Uniones de anclaje: son uniones frecuentes en

tejidos sometidos a estrés mecánico como la piel,
aumentan la resistencia de las células frente a
tensiones mecánicas fuertes que acabarían
rompiendo una sola célula. Existen tres tipos:
Zonulas adherens: Que conectan los filamentos de actina del citoesqueleto entre
células vecinas.

Maculas adherens: Llamadas desmosomas. Anclan filamentos intermedios del

citoesqueleto de células adyacentes.

Hemidesmosomas: Anclan filamentos intermedios del citoesqueleto de una

célula a la matriz extracelular.

Uniones comunicantes: se denominan uniones gap. Son puntos de comunicación

directa entre los citoplasmas de dos células, a través de los cuales intercambian
iones y pequeñas moléculas.
 COMUNICACIÓN CELULAR
Las células son capaces de responder a los estímulos externos. Esta
capacidad se denomina irritabilidad o excitabilidad. Estos estímulos se
transmiten mediante moléculas de señalización producidas por una
molécula señalizadora. Y son recogidos por receptores específicos en la
célula diana, la cual convierte la señal extracelular en una intercelular
mediante los sistemas de transducción de señales.
 MOLÉCULAS DE SEÑALIZACIÓN

Según el tipo de comunicación en el que participen se

clasifican en tres grupos: hormonas (comunicación
endocrina) mediadores químicos locales
(comunicación paracrina) y neurotransmisores
(comunicación sináptica).
¿Cómo se produce el flujo a través de la membrana plasmática?

TRANSPORTE.
 MEMBRANA PLASMATICA.
Principales Funciones:
- Separa medio intracelular del extracelular.
- Regula el paso de sustancias en ambos sentidos.
- Permite la comunicación celular.
- Reconocimiento Celular.
- Respuesta a mensajeros químicos y traspaso de información a la
matriz citoplasmática.
Moléculas Sustancias Sustancias Iones
gaseosas Liposolubles Hidrosolubles
TRANSPORTES A TRAVÉS DE LA MEMBRANA
mayor
concentración
Proteína Canal

Proteínas
Transportadoras

Bicapa
lipídica Energía

Difusión facilitada TRANSPORTE

Difusión simple ACTIVO

menor
concentración TRANSPORTE
PASIVO
CONCEPTOS IMPORTANTES:

SOLUCIÓN = SOLVENTE + SOLUTO

Líquido que disuelve Sustancia que se
disuelve

GRADIENTE DE CONCENTRACIÓN
Diferencia de concentración entre 2 zonas
TRANSPORTES A TRAVÉS DE LA MEMBRANA

mayor
concentración
Proteína
Canal
Proteínas
Transportadoras

Bicapa
lipídica Energía

Difusión facilitada TRANSPORTE

Difusión simple ACTIVO

menor
concentración TRANSPORTE
PASIVO
 TRANSPORTE PASIVO
 A favor del Gradiente de Concentración.
 No requiere Energía.

 Desplazamiento espontáneo.

Difusión
Cubo de
azúcar Molécula
de azúcar
 TRANSPORTES A TRAVÉS DE LA MEMBRANA

mayor
concentración
Proteína Canal

Proteínas
Transportadoras

Bicapa
lipídica Energía

Difusión facilitada TRANSPORTE

Difusión simple ACTIVO

menor
concentración TRANSPORTE
PASIVO
DIFUSIÓN SIMPLE

2 Tipos:
1º) Paso libre de las moléculas entre la bicapa.
+ Moléculas Pequeñas moléculas
Hidrofóbicas polares sin carga
CO2 H2O
N2 Urea
O2 Glicerol
Benceno Etanol

- .

-
DIFUSIÓN SIMPLE

2º) Mediante una Proteína Canal.

+ Grandes moléculas
Iones polares sin carga

-
 OSMOSIS
Solución Solución
concentrada diluida
( solutos) ( solutos)

Moléculas
del soluto

Membrana Movimiento de
semipermeable agua

 Movimiento del agua a través de una membrana, desde la zona de baja

concentración de solutos hacia la con mayor concentración.
OSMOSIS:

Solución Solución
concentrada
Hipertónica diluida
Hipotónica
( solutos) ( solutos)

Moléculas
del soluto

Membrana Movimiento
semipermeable de agua

 Solución Hipertónica  mayor concentración de solutos respecto a la

solución con que se compara.
 Solución Hipotónica  menor concentración de solutos respecto a la
solución con que se compara.
 Solución Isotónica  igual concentración de solutos a ambos lados.
 OSMOSIS:

 Difusión simple del solvente (agua) a través de una membrana

semipermeable desde una solución hipotónica (menor
concentración de solutos) hacia una hipertónica (mayor
concentración de solutos).
 OSMOSIS
 El agua se desplaza a través de la
membrana semipermeable impulsada por la
presión osmótica.

Presión osmótica fuerza impulsora del

agua producida por la diferencia de
concentración de solutos de un lado y otro
de la membrana.
EFECTO DE LA OSMOSIS EN LAS CÉLULAS.

Solución
Hipertónica

Solución
Hipotónica

Solución
Isotónica
TRANSPORTES A TRAVÉS DE LA MEMBRANA:

mayor
concentración
Proteína
Canal
Proteínas
Transportadoras

Bicapa
lipídica Energía

Difusión facilitada TRANSPORTE

Difusión simple ACTIVO

menor
concentración TRANSPORTE
PASIVO
DIFUSIÓN FACILITADA

 Transporte pasivo de moléculas

grandes e hidrofílicas.

No pueden pasar
Por ejemplo:
Glucosa, Aminoácidos. libremente la membrana

Proteínas Transportadoras
 DIFUSIÓN FACILITADA:

 Proteína transportadora:
- Para transportar cambia su conformación.
- Es específica.
- Es saturable.
CINÉTICA DEL TRANSPORTE:

SIMPLE
TASA DE ENTRADA

FACILITADA

CONCENTRACION
TRANSPORTES A TRAVÉS DE LA MEMBRANA:

mayor
concentración
Proteína
Canal
Proteínas
Transportadoras

Bicapa
lipídica Energía

Difusión facilitada TRANSPORTE

Difusión simple ACTIVO

menor
concentración TRANSPORTE
PASIVO
TRANSPORTE ACTIVO:

 Contra el gradiente de concentración.

 Necesita energía  ATP.
 Realizado por Proteínas Transportadoras Bombas.

Molécula Ión Molécula

TIPOS DE Bicapa
TRANSPORTE

Ión
Uniporter Simporter Antiporter

Transporte acoplado
 BOMBA SODIO-POTASIO:
 Expulsa 3 Na+ e ingresa 2K+
 Para realizar el movimiento requiere
energía ATP.
 Funciones de la bomba:

- Controla el volumen celular.

- Permite excitación eléctrica de las
células nerviosas y musculares.
BOMBA SODIO-POTASIO:
BOMBA DE CALCIO
Mapa Conceptual

TRANSPORTE POR LA MEMBRANA

puede ser

Pasivo Activo
con movimiento con movimiento

A favor del En contra del

gradiente gradiente
de tipo
requiere

Difusión Difusión Energía

simple facilitada
mediante
mediante mediante

Paso por Proteínas Proteínas Proteínas Bombas

bicapa canales transportadoras canales Iónicas
 Mediado por Vesículas.

TRASPORTE EN MASA
 Video

TRANSPORTE EN VESICULAS
de tipo

ENDOCITOSIS EXOCITOSIS
permite flujo de permite flujo de

Entrada Salida
de tipo

Pinocitosis Fagocitosis Por receptor

 ENDOCITOSIS:

 Flujo de ingreso a la célula.

 Plegamiento de la membrana que
forma vesículas.
 3 tipos:

Fagocitosis (come).
Pinocitosis (bebe).
Por receptores de membrana.
EXOCITOSIS:

 Flujo de salida de la célula.

 Vesículas libres en el citoplasma se
fusionan con la membrana.
 Ejemplos:

- Moléculas del Glucocalix.

- Sustancias de desecho.
BOMBA SODIO-POTASIO
PINOCITOSIS Y FAGOCITOSIS
 DOMINIOS DE LOS SERES VIVOS.
 Existen 3 dominios bien definidos y a partir de éstos surgen los
Reinos, éstos dominios son:

1. DOMINIO ARCHAEA. (Bacterias extremófilas)

2. DOMINIO BACTERIA. (Reino Monera)
3. DOMINIO EUCARIA. (Reino Protista)
(Reino Hongos)
(Reino Vegetales)
(Reino Animales)