BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Satu ciri khas sel hidup adalah terdapatnya proses metabolisme yang diperantarai

oleh suatu protein yang disebut enzim yaitu suatu katalisator protein yang mempercepat

reaksi kimia dalam makhluk hidup atau dalam sistem biologik.

Menurut literatur diperkirakan terdapat 3000 macam enzim di dalam sel. Tanpa

enzim maka reaksi selular berlangsung sangat lambat, bahkan mungkin tidak terjadi

reaksi. Dalam mengkatalisis suatu reaksi enzim bersifat sangat spesifik, sehingga meskipun

jumlah enzim ribuan di dalam sel dan substratnya-pun sangat banyak, tidak akan terjadi

kekeliruan. Substrat adalah substansi yang mengalami perubahan kimia setelah

bercampur dengan enzim, sedangkan produk adalah substansi baru yang terbentuk

setelah reaksi mencapai keseimbangan.

Apoenzim bagian enzim yang merupakan protein, mempunyai struktur 3 dimensi.

Bagian yang bukan protein disebut Koenzim. Kompleks apoenzim dengan koenzim disebut

holoenzim. Struktur 3 dimensi pada enzim tersebut sangat penting untuk aktivitas

katalisis, oleh karena itu perubahan konformasi yang sedikit saja pada struktur enzim

akan mempengaruhi aktifitasnya.

 Seperti protein pada umumnya enzim dapat mengalami denaturasi oleh faktor,

seperti : perubahan pH yang mencolok, temperatur, pelarut organik, urea dan dapat

dihambat oleh racun enzim.

B. Rumusan Masalah

Adapun rumusan masalah dalam makalah ini antara lain :

1. Jelaskan Definisi Enzim ?
2. Sebutkan Sifat-Sifat Enzim ?
3. Sebutkan Klasifikasi Enzim ?
4. Uraikan Faktor-Faktor yang mempengaruhi Enzim ?
5. Jelaskan Cara Kerja Enzim ?
6. Apa yang dimaksud dengan Katalisator Enzim ?
7. Apa yang dimaksud dengan Koenzim ?

BAB II

PEMBAHASAN

A. Definisi Enzim

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi

sebagai katalis(senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis

bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang

disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain

yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung
pada suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses

biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup

cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan

oleh hormon sebagai promoter.

Gambar 1. Enzim

Enzim bekerja dengan cara bereaksi dengan molekul substrat

untuk menghasilkan senyawa intermediat melalui suatu reaksi kimia

organik yang membutuhkan energi aktivasi lebih rendah, sehingga

percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi

aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:

X+C → XC (1)
Y + XC → XYC (2)
XYC → CZ (3)
CZ → C + Z (4)
 Meskipun senyawa katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir

molekul katalis akan kembali ke bentuk semula. Sebagian besar enzim bekerja secara

khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu

macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap

enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzimα-amilase hanya dapat digunakan pada

proses perombakan pati menjadi glukosa.

Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama

adalah substrat, suhu, keasaman,kofaktor dan inhibitor.

Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim,

sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.

Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.

B. Sifat – Sifat Enzim

1. Enzim adalah Protein

Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat dipengaruhi oleh

kondisi lingkungan ( seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika lingkungannya tidak

sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.

2. Bekerja secara khusus/spesifik

Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis substrat, artinya

setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok dengan sisi aktifnya.

3. Berfungsi sebagai katalis

 Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang diharapkan tanpa

ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang dibutuhkan untuk

menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.

4. Diperlukan dalam jumlah sedikit

Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali enzim untuk

setiap kali reaksi.

5. Bekerja bolak-balik

Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah (bolak-

balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa sederhana, dan

sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu.

C. Klasifikasi Enzim

Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang

dikatalisis, daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.

1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya

a. Endoenzim

Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam

sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalam sel dan

untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel, misal dalam

proses respirasi.

b. Eksoenzim
 Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel.

Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan

molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati

membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak

digunakan dalam proses kehidupan sel.

2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis

a. Oksidoreduktase

Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan

elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron transfer oksidase

dan hidrogen peroksidase (katalase).

b. Transferase

Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke

molekul yang lain.

c. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis
d. Liase

Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan

dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis.

e. Isomerase

Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi

 e. Ligase

Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya

molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat CoASH

ligase yang mengkatalisis

rekasi sebagai berikut:

Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P

3. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

a. Enzim konstitutif

Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel normal,

sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel hidup.

b. Enzim adaptif

Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim tertentu.

Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang sampai beberapa

ribu kali.

Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi yang

dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan kebanyakan

mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini diidentifikasi dengan

menambahkan akhiran –ase pada nama substansi atau substrat yang dihidrolisis.

D. Faktor yang Mempengaruhi Enzim

1. Suhu
 Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap mempuyai

sifat protein yang kerjanya dipengaruhi oleh suhu.

2. Derajat Keasaman (pH)

Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enjim yang

bekerja pada suasana asam atau suasana basa.

3. Inhibitor

Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back inhibitor

adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah

yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.

4. Konsentrasi Substrat

Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang

tersedia.

E. Cara Kerja Enzim

1. Teori gembok anak kunci (key-lock)

Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk satu jenis

substrat saja (Gambar 3.4 A) Substrat sesuai dengan sisi aktif seperti gembok kunci

dengan anak kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik. Jika enzim

mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat

tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang sama.

 2. Teori cocok terinduksi (induced fit)

Sisi aktif enzim lebih fleksibel dalam menyesuaikan struktur substrat. Ikatan antara

enzim dan substrat dapat berubah menyesuaikan dengan substrat. Inhibitor Merupakan

zat yang dapat menghambat kerja enzim. Bersifat reversible dan irreversible.

Gambar 2. Metabolisme

F. Katalisator Enzim

Istilah katalisator berawal dari penelitian Berzelius (1836) tentang proses proses

pemercepatan laju reaksi dan menjabarkannya sebagai akibat adanya gaya katalisis.

Sebutan “gaya” katalisis ternyata tidak terbukti, tetapi istilah katalisator tetap digunakan

untuk menyebuitkan pengaruh substansi tertentu yang ikut dalam proses tanpa

mengalami perubahan. Senyawa yang menurunkan laju reaksi biasa disebut sebagai

katalisator negatif atau inhibitor, yang saat ini lebih dikenal dengan istilah katalis.
 Definisi katalis pertama kali dikemukakan oleh Ostwalsd sebagai suatu substansi

yang mengubah laju suatu reaksi kimia tanpa merubah besarnya energi yang menyertai

reaksi tersebut. Pada tahun 1902 Ostwald mendefinisikkan katalis sebagai substansi yang

mengubah laju reaksi tanpa terdapat sebagai produk pada akhir reaksi, dengan kata lain

katalisator mempengaruhi laju reaksi dan berperan sebagai reaktan sekaligus produk

reaksi. Selanjutnya pada tahun 1941, Bell menjelaskan substansi yang dapat disebut

sebagai katalis suatu reaksi adalah ketika sejumlah tertentu substansi ditambahkan maka

akan mengakibatkan laju reaksi bertambah dari laju pada keadaan stoikiometri biasa.

Jika substansi tersebut ditambahkan pada reaksi maka tidak mengganggu kesetimbangan.

Penggolongan katalis dapat didasarkan pada fasenya yaitu katalis homogen dan

katalis heterogen.

Berikut ini merupakan skema umum reaksi katalitik, di mana C melambangkan

katalisnya:
A + C → AC …………(1)

B + AC → AB + C …………(2)

A + B + C → AB + C …………(3)

Meskipun katalis (C) bereaksi dengan reaktan oleh reaksi 1, namun katalis dapat

dihasilkan kembali oleh reaksi 2, sehingga untuk reaksi keseluruhannya menjadi reaksi

(3).

G. Koenzim
 Koenzim adalah suatu molekul organik yang merupakan kobaktor non protein dari

enzim, yang dibutuhkan untuk fungsi katalitiknya. Kobaktor enzim walaupun jumlahnya

kecil dalam sel tetapi sangat esensial bagi kerja beberapa enzim, dan oleh karena itu

memegang peranan.

1. Model pengisian ruang koenzim NADH

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus

kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya.

2. Koenzim dan hubungannya dengan beberapa vitamin :

a. Koenzim: molekul organic kecil, tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat

dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis. Contoh: NAD, NADP, ATP.

b. Vitamin: golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi

mempunyai arti penting, sebab jika kekurangan vitamin maka akan menimbulkan

penyakit seperti beri-beri, rabun senja dan lain-lain.

c. Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan

vitamin tertentu. Pada koenzim tertentu molekul vitamin menjadi bagian dari molekul

tersebut. salah satu contohnya adalah Niasin. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa

molekul nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun

tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang mengandung banyak niasin. Molekul

nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+ yang merupakan

koenzim Penting dalam metabolisme sel.

 BAB III
PENUTUP

B. Kesimpulan

Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa

yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi

kimia organik. Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih

tetap mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja

optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400°C. Pada suhu 0°C, enzim

tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih

tinggi lagi sampai batas sekitar 40 – 500°C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi.

Koenzim adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus

kimia atau elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh koenzim

mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa

mencakup ion hidrida (H–) yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus asetil yang dibawa

oleh koenzim A, formil, metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan

gugus metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina.s

DAFTAR PUSTAKA

Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.

Houston, M.E. 1995. Biochemistry Primer For Exercise Science. Human Kinetics.
Champaign.USA.
Kay, E.R.M. 1966. Biochemistry : An Introduction to Dynamic Biology. Collier-
Macmillan.Canada.Lehninger, A..L., et al. 1997. Principles of Biochemistry. 2nd .Worth
Publisher. New York.
Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.

Stryer, L. 2000. Biokimia. Vol 2. Edisi 4. Penerbit Buku Kedokteran EGC. Jakarta.
Winarno, F,G. 1989. Kimia Pangan dan Gizi. Gramedia. Jakarta.

Wirahadikusumah, M. 1981. Biokimia : Proteine, Enzima & Asam Nukleat. ITB. Bandung.
Pengartian Enzim
Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk hidup.
Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup,
tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi
Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan
dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung
dengan tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun.
Enzim terdiri dari apoenzim dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang
tersusun atas protein. Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein.
Gugus prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan organik)
dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik).

b. Pengertian Koenzim
Pengertian dan definisi Koenzim. Koenzim adalah ko-faktor yang berupa molekul
organik kecil yang merupakan bagian enzim yang tahan panas, mengandung ribose dan
fosfat, larut dalam air dan bisa bersatu dengan apoenzim membentuk holoenzim. Koenzim yang
membentuk ikatan sangat erat baik secara kovalen maupun non kovalen dengan apoenzim di
sebut gugus prostetik.
Fungsi Enzim
Fungsi dan Cara Kerja Enzim - Di dalam reaksi kimia, antara suatu bahan (zat, unsur,
molekul atau senyawa) yang satu dapat mengadakan reaksi dengan bahan (zat, unsur, molekul
atau senyawa) yang lain sehingga dihasilkan suatu senyawa yang baru. Hal tersebut terjadi di
dalam proses metabolisme, sehingga dihasilkan bahan yang diperlukan untuk tubuh. Dalam
proses actore tersebut, tentunya diperlukan waktu tertentu untuk dapat mengubah bahan baku
menjadi bahan yang baru (produk).

Selama terjadi reaksi kimia tersebut, diperlukan adanya suatu bahan yang berperan dalam
mengatur waktu untuk terjadinya reaksi yaitu enzim. Enzim tersebut diperlukan untuk
mempercepat terjadinya reaksi kimia (katalis), sehingga enzim disebut sebagai katalisator. Enzim
yang berperan untuk mempercepat reaksi kimia dalam actore suatu actor hayati atau actore
disebut sebagai biokatalisator. Molekulmolekul yang dikatalis oleh enzim dinamakan substrat.

Reaktan memerlukan actor (panas) untuk memutuskan ikatanikatan antar atomnya, sehingga
atom-atom tersebut dapat membentuk ikatan baru (produk). Energi bebas yang diperlukan untuk
memutuskan ikatan ini disebut actor aktivasi (EA), sedangkan perbedaan antara actor bebas
produk dengan actor bebas reaktan disimbolkan dengan ΔG.

b. Fungsi ko enzim

Selain itu koenzim juga berfungsi untuk menentukan sifat dari suatu reaksi dan dapat
bertindak sebagai actore actore dari satu enzim ke enzim yang lain. Contoh koenzim
adalah NADH, NADP dan actore trifosfat.
 Koenzim merupakan komponen penting dari enzim yang diperlukan untuk setiap reaksi
actore dalam tubuh kita. Koenzim sering di identikan sebagai vitamin karena banyak koenzim
ditemukan dalam bentuk actore vitamin B seperti Niacin, Tiamin, Riboflavin, dl. Koenzim
berikatan dengan enzim membentuk holoenzim. Koenzim juga membentuk molekul lain dalam
sel yang menjadi sumber actor Sel. Energi sell dibutuhkan molekul-molekul sel untuk melakukan
fungsi-fungsi khusus. Contoh dari salah satu fungsi koenzim bagi tubuh adalah retensi
memori.Tanpa koenzim, tubuh manusia tidak bekerja dan semua proses sel berhenti

Reaksi kimia yang dikatalis oleh enzim, menunjukkan bahwa reaksi tersebut membutuhkan
actor untuk reaksi lebih sedikit actore reaksi yang tidak dikatalis oleh enzim. Oleh karena itu,
enzim berperan penting dalam menurunkan actor aktivasi untuk memulai suatu reaksi, sehingga
reaksi dapat berjalan sangat cepat, efisien, dan tidak menimbulkan suhu yang tinggi. Perhatika
3. Penggolongan Enzim dan Koenzim

a. Penggolongan Enzim
Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis, daya
katalisisnya, dan cara terbentuknya.

1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya :

F. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel.
Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalamsel dan untuk
pembentukan actor (ATP) yang berguna untuk proses kehidupan sel,actor dalam proses respirasi.

B. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya di luar sel.
Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul
yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah sehingga dapat masuk melewati actore sel. Energi
yang dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses
kehidupan sel.

2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis

G. Oksidoreduktase
actore mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan pemindahan actore, actore
atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim actore transfer oksidase dan actore peroksidase
(katalase). Ada beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase,
oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.

B. Transferase
 Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu molekul ke molekul
yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai berikut:
1. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
2. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
3. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

C. Hidrolase
actore mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim adalah:
1. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester karboksil.
2. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
3. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.
D. Liase
actore berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan gugusan dari suatu
molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
1. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan air dari malat
sehingga dihasilkan fumarat.
2. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan gugus
karboksil.

E. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi, yaitu:
2. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
3. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
4. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
5. Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi aseton
fosfat
6. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA

F. Ligase
actore mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan dibebaskannya molekul
pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah enzim asetat=CoASH ligase yang
mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P

b. Koenzim

a. koenzim 1
Tersusun dari satu molekul beta asam molekul nikotinamida, satu molekul adenine dan 2
molekul pentose serta 2 molekul asam phospat. Koenzim ini dikenal juga sebagai
 kodahidrogenese 1 atau kozimase. Dalam ilmu kimia dikenal sebagai DPN( diphosphopyridine
nucleotide). Dan pada umunya terdapat pada sel hidup.

b. Koenzim 2
Dikenal sebagai kodehidrogenese II atau kozimase II. Fungsinya sama dengan koenzim I
dan hanya berbeda dalam kandungan molekul asam sulfatnya. Pada koenzim I tersapat 2 molekul
asam phosfat sedangkan pada koenzim II terdapat 3 molekul asam phospat. Fugnsi koenzim
dalam suasana anaerob sebagai dehidrogenase yang menerima atom H atau sebagai aksepto H

4. Faktor yang mempengaruhi Enzim dan ko Enzim

a. Suhu
Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap mempuyai
sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja optimum pada kisaran
suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C. Pada suhu 00 C, enzim tidak aktif. Jika suhunya
dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih tinggi lagi sampai batas sekitar
40 – 500 C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim
akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini enzim tidak dapat
bekerja.
 Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.
 Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10oC.
 Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim ternyahasli pada suhu tinggi
iaitu lebih dari 50oC.

b. Derajat Keasaman (pH)

Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis enjim yang
bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja optimum pada suasana
netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau
bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada suasana basa atau
asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan rusak.
 Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif bekerja pada pH
rendah.
 Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum.
 pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
 Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut bertindak balas paling
cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil bertindak paling cekap pada pH 8.

c. Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back inhibitor
adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang terakumulasi dalam jumlah
yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang bersangkutan.

1. Inhibitor Kompetisi
Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi daya hambatnya,
karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian aktif enzim. Misalnya enzim
suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi asam uksinat menjadi
fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan asam malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase
akan menurun aktivitasnya.
Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan normal kembali. Sehingga
aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat,
dan aktivitas actore inhibitor dan substrat.

2. Inhibitor Nonkompetisi
Inhibitor nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan dengan adanya penambahan
substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan permukaan enzim tanpa lepas dan
lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat. Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung
dari konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap enzim.

d. Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang tersedia.
Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika jumlah
substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat. Pada keadaan substrat berlebih, kerja
enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.
 Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul substrat.
Oleh itu,Cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan molekul substrat.
 Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas dengan
molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
 Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak balas kerana
kepekatan enzim menjadi actor pengehad
e. Konsentrasi enzim
Agar reaksi berjalan optimum, maka perbandingan jumlah antara enzim dan zubstrat harus
sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan
ada substrat yang tidak terkatalisasi . semakin banyak enzim, reaksi akan semakin cepat.

Bab III
a. Kesimpulan

Enzim dan koenzim adalah protein yang terkandung dalam tubuh manusia yang
fungsinya adalah untuk mempercepat metabolisme reaksi kimia yang terjadi dalam tubuh,
Enzim dan koenzim tersebut dapat digolongkan berdasarkan:
1. Enzim digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya
2. Enzim digolongkan berdasarkan dayakatalisnya.
Sedangakanm koenzim digolonkan dengan ;
1. Koenzim 1
2. Koenzim 2
Enzim dan koenzim tersebut dapat mengalami hambatan dalam proses kejanya, yang dapat
mempengaruhi cara kerja Enzim dan koenzim adalah: Suhu, Derajat keasaman (pH), Inhubator,
Konsetrasi substrat dan Konsentrasi enzim
 Tata Nama dan Kekhasan Enzim
Secara umum nama tiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya, dengan
penambahan ‘ase’ di belakangnya. Substrat adalah senyawa yang bereaksi dengan bantuan
enzim. Sebagai contoh enzim yang menguraikan urea (substrat) dinamakan urease. Kelompok
enzim yang mempunyai fungsi sejenis diberi nama menurut fungsinya, misalnya hidrolase
adalah kelompok enzim yang mempunyai fungsi sebagai katalis dalam reaksi hidrolisis.
Karena itu disamping nama trivial (biasa) maka oleh Commisison on Enzymes of the
International Union of Biochemistry telah ditetapkan pula tata nama yang sisitematik,
disesuaikan dengan pembagian atau penggolongan enzim didasarkan pada fungsinya, yaitu :
1. Reaksi dan enzim yang mengkatalisis reaksi tersebut membentuk enam kelas,
masing-masing mempunyai 4-13 subkelas.
2. Nama enzim terdiri dari 2 bagian. Nama pertama menunjukkan substrat.
Nama kedua yang berakhir dengan akhiran ase menyatakan reaksi yang dikatalisis.
3. Informasi tambahan, bila diperlukan utnuk menjelaskan reaksi,
dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir, misal enzim yang
mengkatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H+ diberi
nama 1.1.137 L-malat : NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi).
4. Setiap enzim mempunyai nomor kode yang mencirikan tipe reaksi ke dalam
kelas (digit pertama), sub kelas (digit kedua) dan subsubkelas (digit ketiga). Digit
keempat adalah enzim spesifik. Jadi, EC 2.7.1.1 menyatakan heksokinase atau
ATP:D-heksosa 6-fosfotransferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan
fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan inilah ciri
suatu enzim. Ini berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap
berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim
urease hanya bekerja terhadap urea sebagai substratnya. Ada juga enzim yang bekrja terhadap
lebih dari suatu substrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu, misalnya
enzim esterase dapa menghidrolisir beberapa eseter asam lemak, tetapi tidak dapat
menghidrolisir substrat lain yang bukan ester. Suatu contoh tentang kekhasan ini misalnya
enzim arginase bekerja terhadap L-argini dan tidak terhadap D-arginin. Suatu enzim dikatakan
mempunyai kekhasan nisbi apabila ia dapat bekerja terhadap beberapa substrat misalnya
esterase dan D-asam amino oksidase yang dapat bekerja D-asam amino dan L-asam amino
tetapi berbeda kecepatannya. Karena adanya kekhasan ini maka enzim dapat digunakan untuk
memisahkan komponen D dari L pada suatu campuran rasemik.