S1 - UE2 - Biologie Cellulaire QCM Maraichers 2012-2013

Tutorat Associatif Toulousain
Année universitaire 2012-2013

PACES
UE 2 : La cellule et les tissus
Biologie Cellulaire
QCM classés par chapitre
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nous avons fait tout notre possible pour réadapter ce polycopié aux
nouveaux cours. Nous avons tâché autant que possible d'éliminer les
items traitant de parties de cours obsolètes. Nous nous excusons
d'avance si toutefois des QCM inadaptés nous auraient échappés.
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Ce polycopié a été réalisé, revu, corrigé et complété par les

équipes successives de tuteurs.
Un merci tout particulier à Fanny Leboulanger, Mathilde Poncet,
Camille Macher, Cécile Lafon et Pierre Royer, pour leur travail
exemplaire.
Compilé par Mickaël Sahin

Sommaire :
QCM :
Membrane plasmique page 6
Perméabilité membranaire page 22
Noyau page 36
Cycle cellulaire page 48
Techniques page 60
Cytosquelette page 76
Division cellulaire page 92
Système endomembranaire page 108
Cytosol page 134
Différenciation cellulaire page 145
Molécules d’adhérence page 151
Mitochondrie page 160

LA
MEMBRANE
PLASMIQUE
(54 QCM)

QCM N°1 MP : A propos de la membrane plasmique (MP) :
A. L’apparition de la membrane plasmique est à l’origine de la vie.
B. Les différentes membranes de la cellule se sont formées par la superposition progressive de
membranes, les unes sur les autres.
C. Les cellules nucléées sont qualifiées de procaryotes.
D. Les différentes membranes cellulaires sont de nature et de structure semblable.
E. Le turn-over de la membrane plasmique est assuré par des vésicules de sécrétion en provenance de
l’appareil de Golgi.

A. Le versant cavitaire d’un organite correspond au versant intracellulaire de la MP.
B. La MP permet de maintenir un gradient électrochimique pour différents composés entre le domaine
intracellulaire et le domaine extracellulaire.
C. Elle est totalement étanche à toute substance.
D. Sa structure peut être observée au microscope optique (MO).
E. Elle peut présenter des différenciations visant à augmenter sa surface.

A. La membrane plasmique a une épaisseur de 20mm.
B. Son épaisseur varie en fonction du type cellulaire.
C. Le cellcoat, revêtement fibreux externe, est constitué essentiellement par des lipoprotéines.
D. Le feuillet dense est plus épais que le feuillet clair.
E.Les phosphatidylcholines sont majoritairement retrouvées sur le feuillet interne.

A. Pour étudier des MP isolées, on place des hématies dans un milieu hypertonique au plasma sanguin
afin de faire éclater les cellules et de récupérer des fantômes cellulaires.
B. La membrane plasmique s'autorenouvelle grâce à son intéraction avec le système endomenbranaire.
C. Le nombre de protéines et de lipides dans une MP est à peu près identique.
D. Le rapport protéines/lipides en volume, voisin de 1, est strictement identique pour toutes les cellules.
E. Les protéines jouent un rôle dans l'adhésion cellulaire.
QCM N°5 MP : A propos des glycérophospholipides (PL) :

A. Ils sont constitués par deux acides gras et un groupement polaire.
B. Ce sont des molécules amphiphiles.
C. Dans l’eau, ils s’organisent en micelles, les groupements polaires à l’extérieur et les acides gras à
l’intérieur.
D. Dans l’eau, ils s’organisent en liposomes, c'est-à-dire en une double couche formant une
microvésicule, les chaînes d’acides gras n’étant pas ainsi en contact avec l’eau.
E. Ils présentent un pôle hydrophobe et un pôle hydrophile.
QCM N°6 MP : A propos de l’architecture de la MP :

A. La MP est constituée par une double couche lipidique.
B. La MP permet d'isoler la cellule du milieu extérieur. Elle est étanche et bloque tous les échanges.
C. Ces 2 couches lipidiques sont unies par des liaisons hydrophobes de haute énergie.
D. L’organisation en liposomes des PL se fait spontanément.
E. On trouve des protéines associées à la MP.
QCM N°7 MP : A propos des protéines de la MP :

A. Le PM des protéines membranaires varie entre 200 et 250 kDa.
B. Elles sont toutes visibles au MO
C. On trouve des protéines insérées dans la MP et des protéines accolées contre la MP.
D. Les protéines amphiphiles ont une disposition transmembranaire.
E. Les protéines hydrophobes ont une disposition intramembranaire.
QCM N°8 MP : A propos des protéines membranaires :

A. Les protéines transmembranaires possèdent 1 ou plusieurs domaines hydrophobes.
B. Les domaines hydrophobes peuvent être soit des hélices α, soit des feuillets β.
C. Elles sont toujours tripolaires.
D. Les lipides et protéines porteurs de groupements oligosaccharidiques se trouvent parfois sur le feuillet
externe de la membrane plasmique.
E. Les protéines transmembranaires peuvent fixer par liaisons non covalentes des protéines, tant sur le
versant exoplasmique que sur le versant endoplasmique.
QCM N°9 MP : A propos de la membrane plasmique proprement dite :

A. Sa structure est « la structure de base » de toutes les membranes de la cellule.
B. Elle doit être perméable pour permettre l’égalité de composition chimique du cytosol et du milieu
extracellulaire.
C. Elle est fragile et facilement dissociable.
D. Plus une protéine est agrégée, plus sa vitesse de diffusion est importante.
E. Son épaisseur est relativement constante dans la plupart des types cellulaires.
QCM N°10 MP : A propos de la membrane plasmique :
A. La fluidité membranaire augmente avec le degrés d'insaturation des acides gras.
B. Le cholestérol, très hydrophobe et très rigide, a pour 2/3 de son origine l'alimentation.
C.Les phospholipides sont des molécules dîtes « amphipathiques » ou « amphiphiles ».
D. Les lipides membranaires sont de petites molécules, dont le PM est toujours inférieur à celui des
protéines.
E. En nombre, le rapport lipides/protéines est voisin de 1.
A. C’est une structure stable dont les constituants sont très peu renouvelés au cours de la vie cellulaire.
B. Le « cell-coat » ou « glycocalyx » est un revêtement fibreux riche en molécules glucidiques. Son
épaisseur est très variable en fonction des types cellulaires.
C. Lorsque l’on place des globules rouges dans un milieu « hypertonique » à une solution de NaCl à
9/1000 (qui est « isotonique » au plasma sanguin), ils augmentent brutalement de volume et deviennent
sphériques.
D. C’est une structure indispensable à la survie des cellules.
E. La fraction protéique des membranes plasmiques dépend de leurs fonctions.
QCM N°12 MP : A propos des phospholipides (PL) :

A. Quand on agite énergiquement des phospholipides dans l’eau, ils présentent une très forte tendance à
s’agréger par leurs pôles hydrophiles.
B. Tous les PL des membranes occupent dans l’espace le volume d’un cône.
C. Les micelles sont des microsphères lipidiques ne comportant qu’une seule couche de lipides.
D. Un excès de cholestérol peut entrainer des pathologies vasculaires.
E. Lorsque les phospholipides ne comportent qu’une seule chaîne d’acide gras, ils occupent dans l’espace
le volume d’un cylindre.
QCM N°13 MP : Concernant les protéines de la MP :

A. Elles sont « insérées dans » ou « accolées contre » la bicouche lipidique de la MP.
B. Sur le versant exoplasmique, certaines protéines sont fixées à la MP par une liaison covalente avec un
acide myristique.
C. Leur poids moléculaire est toujours inférieur à 200000 daltons.
D.Les microdomaines sont très riches en cholestérol, sphingomyéline et glycosphingolipides.
E. Certaines d’entre elles sont totalement hydrophobes.

QCM N°14 MP : Concernant les protéines de la MP :
A. Les domaines hydrophiles des protéines sont insérés dans le feuillet hydrophobe de la MP.
B. Le céramide est synthétisé au niveau du REL.
C. La phosphatase C hydrolyse la liaison phosphate-glycérol et permet ainsi de libérer certaines enzymes
amarrées à la MP par l’intermédiaire du GPI comme par exemple la phospholipase alcaline.
D. Les protéines de type 1 possèdent des acides aminés chargés positivement en intracellulaire
E. Les protéines hydrophiles de la MP ont une disposition périphérique, on ne les trouve que sur le
versant endoplasmique de la MP.
QCM N°15 MP : A propos des phospholipides membranaires :

A. Si l’on excepte les phosphoinositides, on en distingue quatre variétés principales dont trois sont
électriquement neutres : phosphatidyl choline (PC), phosphatidyl sérine (PS), et sphingomyéline (SP).
B. Leur structure « bipolaire » est responsable des propriétés fondamentales des membranes.
C. Dans la sphingosine, la sérine est reliée à un acide gras (AG) par une liaison amide.
D. La sphingomyéline est construite à partir d’un alcool, la sphingosine, qui résulte de la condensation de
la sérine (acide aminé porteur d’une fonction alcoolique) avec un AG, qui est l’acide oléïque.
E. La céramide est issue de la condensation de la sphingosine avec un AG.

A. La longueur des chaînes d’acide gras des PL est un facteur qui influence fortement la « fluidité
membranaire », en particulier chez les eucaryotes.
B. La maladie de NIemann-Pick se traduit par un défaut du catabolisme de la glucosylcéramidase.
C. La température de fusion des AG est uniquement influencé par leur degré de saturation.
D. Les phosphoinositides ne sont présents que dans l’hémi-membrane endoplasmique de la MP.
E. Le phosphatidylinositol (PI) est synthétisé directement au niveau du versant « cavitaire » du réticulum
endoplasmique (RE). Aucune translocase à PI n’est donc nécessaire.

A. Les protéines liées à la MP par une liaison peptidique ne sont retrouvées qu’au niveau du versant
exoplasmique, car elles sont en fait destinées à la sécrétion.
B. Elles peuvent être également liées à la MP par une liaison lipidique, réalisée par un GPI, par un acide
myristique ou par un groupe farnésyle, sur les deux versants de la membrane.
C.Un excès de cholestérol peut entrainer des pathologies vasculaires, notamment l'athérosclérose.
D.La scramblase, ATPdépendante, rompt l'asymétrie des membranes.
E. L'externalisation des PS est une caractéristique du syndrome de Scott.

A. Les PL représentent 4/6 des lipides de la MP.
B. Les quatre variétés de PL sont chargées électriquement.
C. La phosphatidyl sérine est chargée négativement.
D. La sphingomyéline est chargée positivement.
E. Elles sont toutes construites à partir d’AG, de 2 alcools et d’un acide phosphorique.
QCM N°19 MP : A propos des PL membranaires :

A. Les phosphoglycérides sont constitués d’un acide phosphatidique estérifié avec un des quatre alcools
suivants : choline, éthanolamine, thréonine et sérine.
B. La sphingomyéline est constituée d’une céramide, d’un acide phosphorique et d’une sérine.
C. La sphingomyéline est constituée de deux acides gras, un acide phosphorique, une sérine et une
choline.
D. Les glycosphingolipides, les phosphatidylcholines et les phosphatidylsérines se localisent
exclusivement sur le feuillet externe de la MP
E. La sphingosine est issue de la condensation d’une sérine et d’un acide palmitique.

QCM N°20 MP : A propos des propriétés de la membrane plasmique :
A.La technique FRAP permet la mise en évidence du flip flop.
B. Ce sont les acides gras (AG) des PL qui sont responsables de la fluidité membranaire.
C. La longueur des acides gras joue un rôle important dans la fluidité membranaire : plus les acides gras
sont longs, plus la MP est fluide.
D. La fluidité membranaire se caractérise par divers mouvements : rotation et diffusion latérale des
lipides
E. Chez l’homme, les AG les plus fréquemment rencontrés sont l’acide oléique et l’acide arachidonique.

A. Le degré de saturation des AG des PL joue un rôle dans la fluidité membranaire.
B. Les deux AG d’un même PL sont souvent insaturés.
C. Un AG d’un PL peut comporter une ou plusieurs doubles liaisons.
D. Chez l’homme, l’acide gras insaturé est l’acide palmitique.
E. Les sphingomyélines et glycosphingolipides sont synthétisés au niveau du feuillet luminal du Golgi.
A. Les PL peuvent effectuer trois types de mouvement différents : la diffusion latérale, la rotation et le
flip-flop.
B. Le flip-flop est un mouvement, assez rare et est donc très rarement observable.
C. L’importance du phénomène de diffusion latérale conduit à parler à propos de la MP de mosaïque
fluide.
D. La diffusion latérale est un phénomène très important dans la cellule et dépend de la température.
E. La fièvre et l’hypothermie ont des effets opposés sur la diffusion latérale, la première augmentant la
fluidité et donc le métabolisme, la deuxième diminuant la fluidité et entraînant l’apparition de
phénomènes dits de séparation de phase.

A. Les cellules eucaryotes synthétisent de AG de nature différente afin de réguler la fluidité de leur
membrane.
B. Les différents PL ne sont pas insérés de façon aléatoire dans les 2 hémicouches de la MP.
C. Les phosphatidylcholine (PC) et les sphingomyélines (SP) sont majoritairement retrouvées sur le
versant exoplasmique.
D. Les phosphatidyléthanolamines (PE) et les phophatidylsérines (PS) sont majoritairement retrouvées
sur le versant exoplasmique.
E. Cette répartition des PL entraîne également une asymétrie dans la répartition des différents acides gras,
saturés ou insaturés, dans les deux hémicouches de la MP.

A. La fluidité membranaire caractérisée par trois types de mouvements, augmente avec le degré de
saturation des acides gras.
B. Les deux hémicouches sont toutes les deux chargées de manière identique.
C. Cette asymétrie tend à disparaître sans l’action d’enzymes spécifiques.
D. La fluidité de la MP des cellules eucaryotes dépend de leur concentration en cholestérol.
E. On constate notamment trois types d’asymétrie au niveau de la MP: assymétrie de répartition des
phospholipides, assymétrie de répartition des glycolipides, assymétrie de répartition des charges.
QCM N°25 MP : A propos de la synthèse des PL :

A. Les PL sont synthétisées au niveau du réticulum endoplasmique et de l’appareil de Golgi.
B. Les glycérophospholipides, synthétisés à partir de précurseurs issus de la lumière du RE, sont insérés
dans l’hémimembrane exoplasmique du RE.
C. Afin de répartir les lipides de manière équivalente en nombre dans chaque hémicouche, les PL
basculent spontanément vers l’hémicouche la moins riche en PL, rétablissant ainsi l’équilibre.

D. Les scramblases fonctionnent de façon non spécifique dans le sens hémicouche endoplasmique –
hémicouche exoplasmique.
E. Les scramblases ne nécessitent pas d’énergie.
QCM N°26 MP : A propos de la répartition des PL au niveau de la MP :

A. La répartition finale des PL dans la MP se fait grâce à l’intervention des translocases.
B. Les translocases sont spécifiques des PL qu’elles transloquent et ATP-dépendantes.
C. Il existe des translocases spécifiques des PS, d’autres spécifiques des PE ainsi que des translocases à
choline.
D. Les translocases corrigent donc les anomalies de répartition des PL par le phénomène de flip-flop.
E. Ces enzymes sont consommatrices d’énergie car elle interviennent à contre courant du gradient de
concentration des différents PL.
QCM N°27 MP : A propos de la répartition des PL au niveau de la MP :

A. La présence de PS sur le versant externe de la MP constitue un signal de destruction pour les hématies.
B. Cette présence peut être due exclusivement à la chute des réserves d’ATP de l’hématie.
C. Cette présence est due au non-renouvellement des translocases au niveau de la membrane plasmique.
D. L’externalisation des PS est notamment la cause du déclenchement de l’apoptose chez les cellules
hématopoïétiques.
E. Cette externalisation peut être aussi responsable de la coagulation sanguine.
QCM N°28 MP : A propos des phosphoinositides :
A. Ce sont des phosphoglycérides.
B. Ils sont composés d’un diacylglycérol, d’un inositol et de 1 à 3 phosphates.
C. Le phosphatidylinositol (PI) est plus abondant que le PI 4-phosphate et le PI 4,5-diphosphate.
D. On les trouve majoritairement dans le versant endoplasmique de la MP.
E. Ils sont synthétisés sur le versant hyaloplasmique du RE.
QCM N°29 MP : A propos des phosphoinositides :

A. Les cavéoles, invisibles en ME, sont riche en calvéoline.
B. La toxine du choléra intéragit les sous unités A du GM1..
C. Ils jouent un rôle dans la transmission d’informations, depuis le milieu extracellulaire vers le cytosol.
D. La transmission de l’information à travers la MP aboutit à la formation d’IP3 et de diacylglycérol
(DAG).
E. L’IP3 et le DAG vont activer directement une protéine kinase C, responsable de la phosphorylation de
nombreuses protéines et induisant ainsi des activités cellulaires spécifiques.
QCM N°30 MP : A propos du cholestérol :
A. C’est un constituant de la MP que l’on retrouve autant chez les procaryotes que chez les eucaryotes.
B. Cette molécule présente un petit groupe polaire hydroxyle, une région rigide correspondant au noyau
stéroïde et une courte queue apolaire.
C. Le cholestérol tend à rigidifier la MP, par interaction entre le noyau stéroïde et la partie juxta-polaire
des chaînes d’AG.
D. Tout comme l'insaturation des chaînes d'AG des PL, cette rigidification tend à diminuer le phénomène
de diffusion latérale.
E. On observe plus de molécules de cholestérol sur le versant exoplasmique.
QCM N°31 MP : A propos du cholestérol :

A. Le cholestérol s’incorpore spontanément dans la MP.
B. Les cellules eucaryotes ne peuvent vivre en absence de cholestérol.
C. Les bactéries compensent l’absence de cholestérol dans leur MP par la synthèse d’AG plus saturés et
plus longs.
D. Les céramides, synthétisés au niveau du REL, sont véhiculés soit par trafic vésiculaire, soit par un
transporteur monomérique.
E. L’incorporation du cholestérol dans les MP a permis l’apparition des premiers êtres vivants
pluricellulaires.
QCM N°32 MP : A propos des glycolipides :

A.Ils ne comportent pas d’acide sialique.
B. On peut trouver des galactocérébrosides dans le versant endoplasmique de la MP des neurones.
C. Ils participent à la constitution du cell-coat.
D. On peut observer des mouvements de flip-flop des glycolipides.
E. Les glycolipides sont formés à partir d’acide phosphatidique et de résidus glucidiques.

A. On peut les extraire à l’aide de détergents puissants tels que le SDS.
B. Les détergents sont des molécules possédant une extrémité hydrophile et une hydrophobe, cette
dernière permettant la liaison aux régions hydrophobes de la protéine membranaire.
C. Le SDS et le Triton X-100 dénaturent les protéines lors de l’extraction.
D. Elles représentent 50% de la masse de la MP même si elles sont 50 à 100 fois moins nombreuses que
le lipides.
E. Les protéines membranaires à ancrage GPI ou par un acide gras seront isolées grâce à des solutions de
force ionique ou de pH extrêmes.

A. La maladie du Minkowski-Chauffard est due à des mutations affectant les protéines du cortex.
B. Les acides aminés de l’hélice α sont majoritairement hydrophobes et déterminent le type d’insertion
intramembranaire de la protéine.
C. La demi-vie des protéines est de 2 à 5 jours.
D. Sachant que la demi-vie des lipides est de 3 à 5 jours et que la totalité de la MP est renouvelée au bout
de 8 semaines, la moitié des lipides est remplacée tous les 4 jours.
E. Les constituants de la MP sont dégradés au niveau des lysosomes par des enzymes spécifiques formant
ainsi des catabolites.
QCM 35 : A propos de la membrane plasmique :

A. L'expérience de Frye et Edidin permet de mettre en évidence l'immobilité des protéines membranaires
contrairement aux lipides.
B.Après hydrolyse par PI-PLC, le PI(4,5)P2 donne du DAG et de l'IP3.
C.Les cellules cancéreuses peuvent résister à la mort cellulaire en métabolisant le céramide en
sphingosine-1-P.
D.Les protéines membranaires peuvent être intégrales ou périphériques.
E. Le glycocalyx ou cell coat, riche en glucides, situé sur le feuillet externe de la MP permet d'assurer
l'adhésion cellulaire.
A. C’est dans l’appareil de Golgi que sont synthétisés les composants de la MP, avant d’atteindre la MP
par voie vésiculaire.
B. En masses relatives, il y a à peu près autant de protéines que de lipides dans la MP. Par contre, en
nombre il y a beaucoup moins de protéines que de lipides (environ 5000 molécules lipidiques pour une
protéine).
C. Les protéines sont peu mobiles au sein de la membrane plasmique, comme le prouve l'expérience de
Frye et Edidin.
D. La membrane plasmique contient des microdomaines (raft ou cavéoles) d'une taille de 100 nm et
riches en cholestérol et sphingolipides.
E. Les protéines amphiphiles ont au moins un pôle hydrophile en hélice α inséré dans la bicouche
lipidique et un (ou plusieurs) pôle(s) hydrophobe(s) déployé(s) de part et d’autre de la bicouche.

A. On peut dire que le versant « cavitaire » de la membrane des organites cellulaires correspond au
versant cytosolique de la MP.
B. Les lipides retrouvés dans la MP peuvent être classés en 3 catégories : glycolipides, phospholipides et
cholestérol.
C. Après cryofracture, on retrouve les pôles hydrophiles des PL et les domaines hydrophiles des protéines
au niveau des feuillets denses.
D. Les micelles comportent une couche de lipides alors que les liposomes comportent une bicouche. Cette
différence repose sur le nombre d’AG au niveau du pôle hydrophobe des PL.
E. Une protéine hydrophile peut être accolée par liaison non covalente à une protéine hydrophobe insérée
dans la MP.

A. La MP est à la fois étanche (pour maintenir des différences de composition chimique entre cytosol et
milieu extracellulaire ou entre cytosol et organites cellulaires) et perméable.
B. Les PL de la MP ont une structure bipolaire. Ce sont des molécules amphiphiles constituées d’une tête
hydrophile (un alcool) et d’un pôle hydrophobe (un AG).
C. Après cryofracture, on retrouve la bicouche de AG des PL et les domaines hydrophobes des protéines
au niveau du feuillet clair.
D. Du fait de leur structure en bicouche, les micelles ne peuvent pas avoir un diamètre très réduit.
E. Les protéines hydrophiles peuvent être ancrées au versant exoplasmique ou hyaloplasmique par une
liaison covalente avec différents constituants de la MP (GPI, acide myristique...).

A. Au pôle apical de l’entérocyte, la MP présente de nombreuses microvillosités qui augmentent sa
capacité d’assimilation.
B.La maladie de Minkowski-Chauffard est due à une mutation de gènes qui codent pour des protéines du
cortex cellulaire.
C. Les MP sont constituées de molécules lipidiques (très petites, non visibles) et de protéines (très
volumineuses, observables) qui jouent un rôle structural dans la MP.
D. Le glycocalyx est constitué, entre autre, d'oses libres.
E. La position des protéines dans la MP dépend de leurs domaines +/- hydrophiles ou hydrophobes qui
ont des solubilités différentes pour l’eau et les AG.
QCM 40 : Au sujet de la nature des phospholipides membranaires :

A. Tous les phospholipides membranaires sont électriquement neutres.
B. Les phosphoglycérides sont des composés construits à partir du glycérol.
C. La sphingosine qui résulte de la condensation d’une sérine avec un acide gras va se lier avec un autre
acide gras par une liaison ester pour former la ceramide.
D. La céramide est à la base de synthèse des glycolipides.
E. La sphingomyeline appartient à la famille des glycerophospholipides car la sphingosine se lie avec un
acide phosphorique.
QCM 41: Au sujet des propriétés des membranes :

A. La membrane plasmique est une double couche lipidique qui est dotée de la propriété de réparation
instantanée et spontanée.
B. La nature de la membrane plasmique confère une résistance et une étanchéité aux cellules.
C. La température de fusion est fonction de la nature des acides gras et de la longueur de la membrane
considéré.
D. Le point de fusion des acides gras est d’autant plus bas que la chaîne est courte ainsi chez l’homme la
régulation de la longueur des acides gras contribue à la régulation et la maintenance de la fluidité des
membranes.

E. La fluidité d’une membrane plasmique dépend d’une proportion relativement élevée en acides gras
insaturés.
QCM 42 : La membrane plasmique, mosaïque fluide :

A. Au sein de la membrane les molécules lipidiques sont en perpétuel mouvement et l’on constate que le
phénomène de flip flop est le plus important.
B. Il se produit un phénomène de diffusion latérale des phospholipides, ce qui explique la fluidité de la
membrane.
C. La diffusion latérale dépend de la température, in vivo elle est optimale à 37°C.
D. Les cellules eucaryotes contrôlent la fluidité de leur membrane par la nature des acides gras.
E. Il existe une asymétrie de répartition des phospholipides d’une hemi membrane à l’autre qui est la
conséquence de la grande fluidité de la membrane.
QCM 43 : Au sujet de l’implantation membranaire des phospholipides :

A. Le RE est le site de synthèse des phospholipides, il contient une enzyme intra membranaire la
scramblase qui assure une répartition aléatoire des lipides.
B. Les scramblases agissent de façon non spécifique, dans les deux sens et ne nécessitent pas d’énergie.
C. L’asymétrie de répartition des lipides membranaires est due à la famille d’enzyme : les translocases qui
sont ATP dépendantes.
D. La position des différents phospholipides nécessite un contrôle rigoureux car sa non-conformité peut
représenter un signal de destruction de la cellule.
E. Un déficit sévère d’ATP dans la cellule entraîne une perte de l’asymétrie.
QCM 44 : A propos des glycolipides :

A. Les glycolipides sont constitués d’une céramide sur laquelle s’attache un nombre variable de sucre, ils
se localisent dans la couche endoplasmique de la cellule.
B. Certains glycolipides sont des récepteurs d’informations pour la cellule notamment un des gangliosides
qui fixe la toxine cholériques.
C. La maladie de Tay Sachs prouve la nécessité de la dégradation des gangliosides dans les lysosomes.
D. Certains glycolipides par leurs chaînes oligosaccharidiques représentent le support de l’immunité
naturelle.
E. Ils ont un rôle protecteur de la membrane plasmique contre les agressions enzymatiques ou acides.
QCM 45 : A propos de l’extraction des protéines :

A. Le SDS (Sodium Dodécyl Sulfate) est un détergent ionique très fréquemment utilisé, dont l’extrémité
polaire est chargée négativement.
B. Après utilisation d’un détergent, lorsque il est éliminé en l’absence de phospholipides, il y a agrégation
des protéines en solution, ce qui les rend inutilisables.
C. Les protéines membranaires périphériques qui sont liées à la membrane plasmique par des liaisons
protéiques peuvent être extraites par des détergents doux non ioniques, tels que le Triton X 100.
D. Les protéines périphériques hydrophiles, qui sont liées à la membrane plasmique par un acide gras ou
un glycosyl phosphatidyl inositol, peuvent être isolées par des détergents doux, qui « augmentent la
fluidité » de la double couche lipidique sans la détruire.
E. Un des rôles du glycocalyx est de permettre l'adhésion cellulaire.
QCM 46 : Les protéines de la membrane plasmique sont tes amis :

A. Le déplacement des protéines dans la membrane plasmique est plus rapide que celui des lipides.
B. Les protéines peuvent subir des modifications de structure réversibles qui sont à la base de la plupart
de leurs activités fonctionnelles.
C. Les protéines membranaires diffusent latéralement et participent ainsi à la mosaïque fluide de la
membrane plasmique.
D. Si la fonction d’une protéine implique la fixité de sa position en un point précis de la surface cellulaire,
elle peut etre « attachée » en ce point grâce au réseau sous membranaire du cytosquelette.
E. Les protéoglycannes sont constitués de chaines glyco courtes et non ramifiées.
QCM 47 : A propos des constituants des membranes plasmiques :

A. Certaines des protéines contribuent à créer un réseau sous membranaire qui assure le maintien de la
forme caractéristique de la cellule.
B. Les protéines de la membrane plasmique sont toutes immobilisées par le réseau sous membranaire sur
lequel viennent se fixer des protéines du cytosquelette, ce qui explique la stabilité de forme de la plupart
des cellules.
C. Dans les cellules nucléées, le réseau cortical d’actine du cytosquelette serait en rapport avec un réseau
analogue à celui des spectrines, que l’on trouve dans les hématies.
D. Les lipides et protéines des membranes plasmiques sont rapidement dégradés par des enzymes
spécifiques dans la lumière des lysosomes.
E. La « demi-vie de la molécule » est le temps nécessaire pour remplacer la moitié des molécules d’une
catégorie donnée dans la membrane plasmique; ce temps est mesuré en utilisant le marquage radioactif.
QCM 48 : A propos de l’asymétrie de la répartition des lipides membranaires :

A. Les translocases à PS permettent de corriger les anomalies de répartition des PS sur l’hémi membrane
exoplasmique qui peuvent être dues au flip-flop spontané, bien que celui-ci soit assez peu fréquent.
B. Les Phosphatidylcholines (PC) et les Sphingomyélines sont concentrées, ainsi que les glycolipides sur
le versant exoplasmique.
C. Les AG des PC sont surtout des AG mono insaturés à 16 ou 18 C.
D. Les translocases à choline, tout comme les translocases a PS/PE et les scramblases sont ATP
dépendantes.
E. Les scramblases de la MP, mises en jeu en réponse à des signaux intracellulaires tels qu’une
augmentation de calcium permettent le transfert des PL d’une hémi couche à l’autre de façon symétrique
et non spécifique.
QCM 49 : A propos de la nature et de la répartition des lipides membranaires :

A. Les gangliosides, caractérisés par une proportion élevée de NANA sont les plus abondants dans les
hépatocytes. En effet, ils constituent un glycocalyx permettant une meilleure absorption des nutriments
dans l’intestin.
B. Les glycolipides sont porteurs de résidus glucidiques participant à la constitution du cell-coat.
C. Le galactocérébroside est un des constituants spécifiques de la myéline
D. Il n’a à ce jour pas été identifié de translocase à glycolipides dans la MP.
E. Le domaine hydrophile du pôle extracellulaire de la glycophorine représente l’essentiel de la
constitution du glycocalyx de la membrane plasmique des globules rouges.
QCM 50 : A propos de la membrane plasmique (MP) :

A. La MP est étanche et imperméable, en effet elle doit maintenir la différence entre la composition
chimique du cytosol et celle du milieu extérieur.
B. La MP est constituée, en terme de nombre de molécules, d’environ 50 % de protéines et de 50 % de
lipides.
C. Les lipides membranaires sont sous formes de bicouche et organisés en liposomes.
D. On ne retrouve pas de protéines totalement hydrophobes dans les MP.
E. La MP a la même structure et la même nature que les membranes internes des organites .
QCM 51 : A propos des lipides de la membrane plasmique (MP) :

A. Le phosphatidyl sérine comporte des charges négatives.
B. La structure des phospholipides (PL) est responsable des propriétés d’auto fermeture spontanée de le
MP et de sa fluidité.
C. A 37°C la fluidité membranaire est maximale.
D. L’acide palmitique a une température de fusion plus élevée que l’acide stéarique.

E. Chez les bactéries, la MP sera d’autant plus fluide qu’elle sera riche en PL avec des chaînes d’AG
courtes et insaturées.
QCM 52 : A propos de la membrane plasmique (MP) :

A. Chaque PL peut être comparé à un élément flottant effectuant des mouvements de rotation sur eux-
mêmes, une migration d’une couche de la MP à l’autre et des déplacements au sein d’une hémi
membrane : tout cela constitue le flip-flop.
B. Plus il y a de cholestérol dans la MP plus elle est fluide.
C. L’hémi membrane interne est plus fluide et plus chargée négativement que l’hémi membrane externe.
D. Les scramblases fonctionnent dans un seul sens, c’est pour cela qu’elles n’ont pas besoin d’énergie.
E. Les translocases à choline sont spécifiques des phosphatidyl choline.
QCM 53 : A propos des glycolipides :

A. On les retrouves exclusivement sur la couche exoplasmique et participent à la constitution du
glycocalyx.
B. Les gangliosides sont des constituants spécifiques de la myéline.
C. Tous les glycolipides contiennent de la céramide.
D. Ils participent à la protection de la MP contre les agressions acides.
E. Ils sont le support des antigènes des groupes sanguins.
QCM 54 : A propos des protéines des membranes plasmiques (MP) :

A. Pour extraire les protéines transmembranaires, on peut utiliser des solvants organiques.
B. Pour extraire des protéines périphériques, on utilise des solutions à pH extême par exemple qui
respectent la double couche lipidique.
C. Comme les lipides, mais à un moindre degrés, les protéines sont mobiles et subissent par exemple des
flip-flop.
D. La glycophorine a sa partie hydrophobe qui entre en jeu dans la formation du glycocalyx.
E. Les spectrines sont des protéines membranaires périphériques volumineuses qui sont situées sur le
versant hyaloplasmique de la membrane plasmique des hématies et qui ne sont donc pas extractibles sans
détergents.

Membrane plasmique, ce qu’il fallait répondre :
1 : ADE 2 : BE 3 : Aucune 4 : BE 5 : ABDE

6 : ADE 7 : CD 8 : AE 9 : AE 10 : ACD
11 : BDE 12 : CD 13 : AD 14 : B 15 : BE
16 : D 17 : C 18 : ACE 19 : CE 20 : B
21 : ACE 22 : ACDE 23 : BCE 24 : CDE 25 : E
26 : ADE 27 : ACDE 28 : ABCDE 29 : CD 30 : BC
31 : ABDE 32 : C 33 : ABD 34 : ABCDE 35 : BCDE
36 : D 37 : BCD 38 : CE 39 : ABE 40 : BD
41 : ABE 42 : BC 43 : ABCDE 44 : BCDE 45 : ABDE
46: BCD 47 : ACDE 48 : ABE 49 : BCDE 50 : CDE
51 : BE 52 : C 53 : ACDE 54 : AB
Pourquoi certaines réponses sont fausses :
QCM 1 : B. Formation par invaginations à partir de la MP. C. Eucaryotes.
QCM 2 : A. Versant extracellulaire. C. Elle est perméable à de nombreuses substances.

D. Au ME seulement.
QCM 3 : A. entre 5 et 10nm.

B. Relativement constante.
C. Molécules glucidiques
D. C’est le contraire : feuillet dense = tête des lipides
E. externe
QCM 4 : A. Hypotonique.
C. 50 lipides pour 1 protéine. D. Il varie d’une cellule à l’autre, autour de 1.
QCM5 : C. L'organisation en micelles n'est trouvée que lorsqu'il n'y a qu'une chaîne d'acides
gras. Les PL (2 chaînes d'acides gras) s'organisent en liposomes.
QCM 6 : B. La MP est perméable pour certaines substances comme les gaz (O2, CO2)
C. Liaisons hydrophobes de faible énergie.
QCM 7 : A. 20000 à 250000 Da. B. Elles ne sont pas visibles au MO mais au MET.
E. Les protéines totalement hydrophobes n’existent pas !
QCM 8 : B. Pas de feuillets β. C. Elles peuvent être bipolaires. D. Toujours
QCM 9 : B. Le cytosol et le milieu extracellulaire ont des compositions chimiques très

dissemblables.
C. La MP n’est ni fragile ni facilement dissociable.
D. C'est l'inverse : une grosse protéine diffuse lentement.
QCM 10 : B. 1/3. D. PM entre 300 et 3000 daltons.

E. Non, il est d’environs 50 en moyenne.

QCM 11 : A. Les constituants de la MP sont en perpétuel renouvellement.
C. Dans un milieu « hypotonique ».
QCM 12 : A. Ils s’agrègent par leur pôle hydrophobe. B. Le volume d’un cylindre.
E. Le volume d’un cône.
QCM 13 : B. Sur le versant hyaloplasmique de la MP.

C. Leur PM varie entre 20000 et 250000 daltons.
E. Aucune n’est totalement hydrophobe.
QCM 14 : A. Ils se déploient de part et d’autre de la MP.

C. C’est la phospholipase C et la phosphatase alcaline.
D. Ce sont les protéines de type 2.
E. Il y en a aussi sur l’autre versant.
QCM 15 : A. Les PS ne sont pas neutres mais chargés négativement.

C. C’est dans la céramide qu’il y a une liaison amide.
D. L’AG est l’acide palmitique.
QCM 16 : A. En particulier chez les procaryotes.

B. C'est la maladie de Gaucher.
C. Elle est aussi influencée par la longueur des chaînes d’AG.
E. Les PI exercent leurs fonctions sur le versant cytosolique de la MP, il faut donc
qu'ils se trouvent sur le versant cytosolique du RE.
QCM 17 : A. Sur les deux versants.

B. GPI uniquement en exoplasmique, et les deux autres uniquement en
endoplasmique. D. Ca++ dépendant.
E. C'est la non-externalisation.
QCM 18 : B. Seule la phosphatidyl sérine est chargée. D. Elle est neutre.
QCM 19 : A. Pas la thréonine. B. C'est une choline, pas une sérine.

D. La PS est sur le feuillet interne.
QCM 20 : A. de la diffusuion latérale.

C. Plus ils sont courts, plus la MP est fluide
D. Le flip flop (plus rare) caractérise aussi la fluidité.
E. Acide oléique et acide palmitique.
QCM 21 : B. Un seul est insaturé, l’autre est saturé. D. Acide oléïque.
QCM 22 : B. Il se produit 400 fois/sec/cellule, donc on peut facilement l’observer, même s’il est
rare pour un lipide (1 fois/mois/molécule).
QCM 23 : A. Dans les cellules procaryotes, les eucaryotes régulent la fluidité par la quantité
relative de cholestérol. D. Versant hyaloplasmique.
QCM 24 : A. Elle augmente avec le degré d'INsaturation.

B. Hémicouche interne plus riche en charges -.
QCM 25 : A. RE uniquement. B. La néosynthèse se réalise coté endoplasmique du RE.

C. La translocation n'est pas spontanée mais se fait par l'intervention des
scramblases.
D. Dans les deux sens : en fonction du gradient de concentration.
E. Elles ne nécessitent pas d'ATP mais sont Ca2+ dépendantes.
QCM 26 : B. Les scramblases ne sont pas spécifiques et sont Ca2+ dépendantes.

C. Translocases à PS+PE et translocases à choline (PC+SP)
QCM 27 : B. pas exclusivement; elle est aussi liée à la diminution progressive du nombre de
translocases fonctionnelles.
QCM 29 : A. Observables en ME.

B. avec les sous unités B.
E. IP3 n’agit pas directement, il entraîne la libération de Ca++ qui active la PKC.
QCM 30 : A. Uniquement chez les eucaryotes.

D. Tout comme la saturation des chaînes d’AG des PL.
E. Identique sur les deux versants.
QCM 31 : C. Elles compensent par la présence d’une paroi bactérienne, voire d’une capsule.
QCM 32 : A.Acide sialique = NANA, ils en contiennent.

B. les glycolipides sont toujours sur le versant exoplasmique !
D. Jamais! Les glycolipides sont TOUJOURS sur le feuillet externe de la MP
E. Céramide + résidus glucidiques.
QCM 33 : C. Le Triton X-100 ne dénature pas.

E. Par utilisation de Triton X-100.
QCM 35 : A. Cette expérience montre la mobilité des protéines.
QCM 36 : A. Ils sont synthétisés dans le réticulum endoplasmique puis remaniés dans le Golgi.
B . 50 molécules lipidiques pour une protéine (avoir un ordre d’idée).
C. Elles sont très mobiles.
E. C’est le contraire : hydrophobe dans la bicouche / hydrophile hors de la bicouche.
QCM 37: A. Versant cavitaire des organites ↔ versant exoplasmique de la MP.

E. Les protéines hydrophobes dans la MP n’existent pas. Vrai avec une protéine
amphiphile.
QCM 38 : A. C’est une membrane interne (et non MP) qui délimite les organites.
B. Les PL de la MP ont 2 AG au pôle hydrophobe.
D. Seuls les liposomes sont organisés en bicouche (et pas les micelles).
QCM 39 : C. Les protéines n’ont qu’un rôle fonctionnel dans la MP.

D. Ils sont toujours liés à des protéines ou des lipides.
QCM 40 : A. La phosphatidyl sérine est chargée négativement.

C. La sphingosine est liée par une liaison amide à l’acide gras (notion très
importante).
E. La sphingosine appartient aux sphingolipides et non aux glycerophospholipides
car elle ne contient pas de glycérol !
QCM 41 : C. La longueur de la membrane n’est en aucun cas un paramètre de la température
de fusion.
D. Chez l’homme contrairement à la bactérie la longueur des AG varie peu la
température de fusion dépend surtout du degré d’insaturation.
QCM 42 : A. Le phénomène de flip flop est relativement rare.

D. La fluidité est fonction de la quantité de molécules de cholestérol réparties dans la
bicouche lipidique chez les EUCARYOTES.
E. Il n’y a aucun rapport entre l’asymétrie de la membrane de la fluidité.
QCM 43 : D. Vrai car en effet pour les hématies l’externalisation de phosphatidyl sérine
déclenche le processus d’élimination par phagocytose.
QCM 44 : A. Tous les glycolipides sont sur le versant exoplasmique.
QCM 45 : C. C’est utilisé pour les protéines qui sont amarrées à la membrane plasmique par
un AG ou un GPI.
QCM 46 : A. 10 à 1000 fois plus lent. E. chaînes glyco longues.
QCM 47 : B. Certaines protéines sont très mobiles.
QCM 48: C. Les AG sont surtout saturés. D. Les scramblases ne nécessitent pas d’énergie.
QCM 49 : A. Les gangliosides sont plus abondant dans les neurones. Attention ne pas oublier
que les hépatocytes sont des cellules du foie alors que les entérocytes entrent dans la
constitution de l’épithélium intestinal (la confusion est fréquente).
B. Ils représentent 5 à 10% des lipides.
QCM 50 : A. Elle est perméable de façon sélective.

B. C’est le cas d’un point de vue des masses mais quantitativement, il y environ 50
molécules de lipides pour une molécule de protéine.
QCM 51 : A. La PS contient une seule charge négative.

C. La fluidité est OPTIMALE mais pas maximale.
D. C'est l'inverse.
QCM 52 : A. C’est le mosaïque fluide (flip-flop = passage des PL d’une hémi couche à l’autre).
B. C’est le contraire. D. Elles fonctionnent dans les 2 sens. E. Et des SP.
QCM 53 : B. C’est les galactocérébrosides qui sont spécifiques de la myéline.
QCM 54 : C. Jamais de flip-flop !!!! D. C’est la partie hydrophile.

E. Elles sont facilement extractibles sans détergents.

LA
PERMÉABILITÉ
MEMBRANAIRE
(44 QCM)

QCM N°1 PERM : A propos de la membrane plasmique :
A. Elle constitue une véritable barrière hydrophobe entre deux milieux aqueux.
B. Elle est à l’origine de l’individualité biologique.
C. Elle est totalement étanche à tout composé.
D. La cellule a besoin d’une certaine perméabilité dite contrôlée ou sélective.
E. La perméabilité de la MP ne repose que sur les propriétés des protéines membranaires.
QCM N°2 PERM : A propos de la perméabilité membranaire :

A. On observe de part et d’autre de la MP un déséquilibre ionique, à l’origine d’un déséquilibre de charge
entre les deux compartiments séparés.
B. On trouve 106 fois plus de calcium au total dans le milieu extracellulaire que dans le milieu
intracellulaire.
C. Dans le milieu intracellulaire, les charges + du K+ sont compensées par les charges – des phosphates.
D. Les gradients de concentrations ioniques transmembranaires peuvent servir à la cellule à transmettre
des signaux ou à stocker de l’énergie.
E. La perméabilité membranaire permet à la cellule d’assurer son anabolisme et son catabolisme tout en
conservant son homéostasie.

A. Elle doit être identique entre les différents types cellulaires.
B. Elle doit être adaptable en fonction de l’activité cellulaire.
C. Elle doit être sélective en fonction du type de molécule.
D. Le passage transmembranaire peut être plus ou moins facilité.
E. En aucun cas il ne peut être interdit à une molécule, car la barrière membranaire n’est pas totalement
étanche.

A. Cette perméabilité dépend de la surface de la MP et peut donc être augmentée par certaines
différenciations cellulaires.
B. Elle dépend également de la nature des molécules devant traverser la MP.
C. Elle est fonction de la concentration de part et d’autre de la MP de certains composés.
D. Elle dépend pour les ions uniquement de leur charge et de leur nature.
E. Pour tous les ions, le gradient électrochimique est toujours plus élevé que le gradient de concentration
seul.
QCM N°5 PERM : A propos de la diffusion simple :

A. Elle se réalise spontanément au travers de la MP.
B. Elle se fait grâce à des protéines de transport passives.
C. Cette diffusion concerne les molécules de petite taille non chargées.
D. Elle se fait toujours selon le sens du gradient de concentration.
E. Ce phénomène représente la plus grande partie du transport passif des molécules au travers de la MP.
QCM N°6 PERM : A propos de la diffusion simple :

A. Cette diffusion permet à la cellule d’assurer ses fonctions de base.
B. L’O2 et le CO2 diffusent mal au travers de la MP.
C. La MP est quasiment imperméable à l’eau, étant donné que c’est une molécule polaire.
D. Le glucose a un coefficient de perméabilité inférieur à celui de l’éthanol.
E. La MP est quasiment imperméable aux molécules chargées.

QCM N°7 PERM : A propos des protéines de transport passives:
A. Elles permettent la réalisation de pores hydrophiles dans la MP.
B. Elles permettent le transport d'une ou plusieurs molécules à la fois, toujours dans le sens du gradient de
concentration.
C. Le transport passif consiste à utiliser le gradient électrochimique pour faciliter la diffusion d’une
molécule de part et d’autre de la MP.
D. Cette diffusion facilitée se fait uniquement par des protéines porteuses passives.
E. Ces protéines porteuses passives facilitent la diffusion des molécules non chargées et des ions.
QCM N°8 PERM : A propos des protéines de transport :

A. Le transport actif consiste à faciliter le passage d’une molécule ou d’un ion dans le sens du gradient
électrochimique.
B. Les protéines porteuses actives sont aussi appelées pompes.
C. Elles ont généralement une fonction ATPasique qui hydrolyse l’ATP pour fournir de l’énergie.
D. L’arrêt de ces pompes par manque d’ATP entraîne la mort de la cellule.
E. Les transporteurs uniport ne peuvent transporter qu’une molécule à la fois, dans un seul sens.
QCM N°9 PERM : A propos des protéines de transport :

A. Les co-transporteurs sont des protéines porteuses pouvant faire passer plusieurs types de molécules
dans le sens de leurs gradients de concentration.
B. On trouve des co-transporteurs symports et antiports.
C. On ne trouve pas de canaux pour les molécules non chargées.
D. Les protéines de transports jouent un rôle dans la différenciation des membranes, car ces dernières ont
des protéines de transports propres à leur rôle.
E. La reconnaissance des molécules à transporter peut être relativement large ou très étroite.
QCM N°10 PERM : A propos de la diffusion facilitée :

A. On l’appelle aussi transport passif.
B. Elle ne fait appel qu’aux protéines porteuses passives.
C. Les protéines porteuses interviennent dans cette diffusion par un changement de conformation.
D. La vitesse d'entrée de la substance dans la cellule lors d'un transport facilité est toujours proportionnel
à la concentration du soluté en extracellulaire.
E. Le transport par les canaux ioniques est 1000 fois moins rapide que le tranqport via les protéines
porteuses.
QCM N°11 PERM : A propos des protéines porteuses passives :

A. Elles sont consommatrices en énergie.
B. Elles fonctionnent sur le mode uniport et transport couplé.
C. Elles peuvent se déplacer latéralement dans la MP mais en aucun cas elles ne peuvent subir de rotation.
D. Une mutation au niveau d’un gène codant pour l’une ces protéines peut abolir les échanges
transmembranaire d’une molécule particulière.
E. La protéine GLUT, protéine porteuse passive, assure le transport du glucose du mileiu extracellulaire
vers le milieu intracellulaire .
QCM N°12 PERM : A propos des transporteurs à glucose :

A. Il s’agit de protéines multipass à 5 chaînes α transmembranaires.
B. Ils fonctionnent toujours dans le sens du gradient de concentration; le milieu intracellulaire étant plus
pauvre en glucose que le milieu extracellulaire en temps normal, il transportent préférentiellement le
glucose du milieu extracellulaire vers le milieu intracellulaire; dans certains cas cependant, il peuvent
aussi exporter le glucose hors de la cellule.
C. En cas d’hypoglycémie, le sens du gradient de concentration du glucose change et ce sont d’autres
transporteurs du même type implantés en sens inverse qui assurent la sortie du glucose intra-
hépatocytaire.
D. Seul le L-glucose est capable de se fixer sur ces transporteurs, témoignant de leur grande spécificité.
E. Il existe au total 7 variétés de transporteurs au glucose (GLUT), parmi lesquels le GLUT-4 qui voit son
affinité pour le glucose augmenter lorsqu’il est stimulé par l’insuline.
QCM N°13 PERM : A propos des protéines porteuses :

A. On peut comparer le comportement des protéines de transport avec celui des enzymes
B. Leur liaison avec la molécule à transporter est réversible, elles sont saturables.
C. On peut également définir un Vmax et leur efficacité sera caractérisée par une concentration K pour
laquelle V=Vmax/2.
D. En raison de leur grande spécificité, les protéines porteuses n’ont pas d’inhibiteurs compétitifs.
E. Il existe des inhibiteurs non compétitifs se fixant de manière irréversible aux protéines porteuses.
QCM N°14 PERM : A propos des canaux ioniques :

A. La diffusion totale des ions au travers de la membrane fait intervenir la diffusion facilitée par les
canaux ioniques ainsi que la diffusion simple.
B. Les canaux ioniques assurent la totalité de la diffusion facilitée des ions au travers de la membrane.
C. Ces canaux protéiques constituent de véritables pores chimiques transmembranaires hydrophiles.
D. Ils assurent une vitesse de passage très rapide, de l’ordre de 106 fois supérieure à la vitesse du transport
facilité le plus rapide des protéines porteuses.
E. La vitesse de passage est toujours proportionnelle au gradient électrochimique.

A. Les canaux ioniques présentent une grande spécificité, propre à chaque canal.
B. Seuls les ions ayant la bonne taille peuvent passer.
C. Ils traversent le pore hydrophile associées à des molécules d’eau.
D. Il existe en permanence des canaux ioniques ouverts, afin de compenser l’action des pompes
ATPasiques.
E. Les canaux ioniques présentent un rétrécissement au niveau duquel se situe « le filtre ionique sélectif ».

A. Les canaux ioniques disposent de système de verrouillage, permettant ainsi d’interrompre le passage
des ions.
B. Ainsi, leur ouverture est extrêmement brève.
C. La fermeture du canal ionique est assurée par un mécanisme protéique mobile.
D. Les principales causes d’ouverture des canaux ioniques sont la modification de la tension à travers la
membrane et la fixation d’un ligand intracellulaire ou extracellulaire.
E. Certains canaux à Na+ voient leur ouverture déclenchée par la fixation d’une molécule d’acétylcholine.
QCM N°17 PERM : A propos de la pompe Na+/K+ :

A. Le phénomène de phosphorylation/déphosphorylation qui la caractérise permet le changement de
conformation de la pompe et la libération de 2Na+ en extracellulaire et 3K+ en intracellulaire.
B. C’est un co-transporteur antiport.
C. Elle fonctionne à contre-gradient dans les deux sens et consomme de l’énergie sous forme d’ATP.
D. Pour chaque ATP hydrolysée, 1 Na+ est éjecté de la cellule et 1 K+ y est injecté.
E. En moyenne, 30 % des besoins énergétiques d’une cellule animale sont représentés par l’activité des
ces pompes.

A. Dans les neurones, la consommation énergétique des pompes Na+/K+ peut représenter jusqu’à 80 % de
la consommation totale de la cellule.
B. La pompe Na+/K+ est constituée d’une grande sous-unité assurant le transfert des ions et d’une petite
assurant la fonction ATPasique.
C. La grande sous-unité est constituée par une protéine multipass de 1000 acides aminés environ.
D. La petite sous-unité est une phosphoprotéine.
E. On estime la consommation journalière d’un organisme humain à 3.1050 ATP.
QCM N°19 PERM : A propos des pompes Na+/K+ :

A. L’ouabaïne est un inhibiteur non compétitif de cette pompe, elle se fixe sur le site d’hydrolyse de
l’ATP et en bloque le fonctionnement.
B. Elles sont responsables de la formation du gradient électrochimique du sodium, essentiel au
fonctionnement des co-transporteurs Na+/X.
C. Ces co-transporteurs sont dits transporteurs actifs secondaires, car ils utilisent le gradient de Na+ crée
par la pompe Na+/K+.
D. Les ions K+ injectées dans la cellule servent eux aussi à des co-transporteurs K+/X.
E. Ces pompes Na+/K+ sont des pompes électrogènes.

A. Elle joue un rôle important dans la régulation du volume cellulaire.
B. Un traitement par l’ouabaïne entraîne donc un collapsus de la membrane plasmique, la MP étant très
perméable à l’eau.
C. Elle permet le fonctionnement de transporteurs passifs secondaires.
D. La phosphorylation de la pompe lui permet de fixer les ions Na+, cette fixation entraînant le
changement de conformation.
E. Le K+ ne peut se fixer qu’une fois la pompe déphosphorylée, après libération du Na+.
QCM N°21 PERM : A propos de la pompe ATPasique à Ca++ :

A. Elle présente 10 hélices α transmembranaires permettant le passage des ions Ca++.
B. Le relâchement musculaire dépend de l’activité de cette pompe qui vont repomper les ions calcium du
cytosol vers le réticulum sarcoplasmique (RS).
C. Ces ATPases représentent 30 % des protéines membranaires du RS.
D. Elles possèdent 3 sites de liaisons du Ca++.
E. Elles fonctionnent par cycle de phosphorylation-déphosphorylation, et sont présentes aussi bien sur la
membrane du RS que sur la MP.
QCM N°22 PERM : A propos de la pompe à protons du système lysosomal :

A. Elle permet d’augmenter le pH dans les lysosomes.
B. Elle permet la mise en jeu des activités des enzymes lysosomales, assurant ainsi la « digestion » du
contenu des lysosomes.
C. Il s’agit d’une pompe antiport H+/K+ créant un gradient de concentration en H+ très élevé au niveau de
la membrane des lysosomes.
D. Elle contribue à la désalcalinisation du cytosol.
E. L’inactivation de ces pompes dans certaines maladies génétiques entraîne une destruction anarchique
des constituants de la cellule.
QCM N°23 PERM : A propos des « pompes multidrogues » :

A. Ce sont des transporteurs protéiques capables de rejeter dans le milieu extracellulaire un large éventail
de drogues (médicaments).
B. Il s’agit de glycoprotéines de PM 170 kDa qui utilisent l’ATP comme source d’énergie.
C. Elles sont très présentes au niveau des cellules hépatocytaires, rénales et intestinales.
D. Elles sont également impliquées dans l’expulsion des molécules hydrophobes, comme par ex. les
stéroïdes synthétisés dans les cellules endocrines.
E. Elles expliquent la résistance de certaines cellules tumorales à la chimiothérapie, ainsi que la résistance
du plasmodium aux traitements anti-paludéens.

QCM N°24 PERM : A propos des transporteurs actifs secondaires :
A. Ils ont une activité ATPasique.
B. Ils sont ATP-dépendants.
C. Le gradient électrochimique de Na+ généré par la pompe Na+/K+ est responsable du fonctionnement de
ces cotransporteurs.
D. Ils permettent ainsi le passage de nombreuses molécules de part et d’autre de la membrane plasmique
de la cellule, même à contre-gradient.
E. Ils peuvent être symports ou antiports.
QCM N°25 PERM : A propos du co-transporteur symport glucose/Na+ :
A. Le co-transporteur glucose/Na+ permet le transport d’une molécule de glucose contre un ion Na+ dans
l’intestin.
B. Le gradient électrochimique du Na+ se fait dans le sens lumière de l’instestin-entérocytes.
C. Ce transporteur, situé au niveau du pôle basal des entérocytes, permet le transport du glucose dans le
sens inverse de son gradient de concentration.
D. Ce co-transporteur peut changer de sens de fonctionnement en cas d’inversion du gradient
électrochimique du Na+.
E. Ce co-transporteur est présent également au niveau des cellules rénales et fonctionne selon le même
principe.
QCM N°26 PERM : A propos de la régulation du pH intracellulaire :

A. Le pH du cytosol doit toujours être ajusté entre 7,1 et 7,3.
B. Le cytosol à une forte tendance à s’acidifier à cause des produits issus de la respiration cellulaire.
C. Les ATPases à protons des lysosomes contribue à l’alcalinisation du cytosol et, au repos, sont
suffisants.
D. Les échangeurs Na+/H+ participent à cette alcalinisation lorsque le pH est inférieur à 6.
E. Ces échangeurs sont inhibés par l’ouabaïne.
QCM N°27 PERM : A propos de la régulation du pH intracellulaire :
A. L’échangeur Na+/HCO3-/H+/Cl- est un double antiport moins efficace que l’échangeur Na+/H+.
B. L’échangeur Na+/HCO3- participe à la régulation du pH, notamment par l’intervention des ions HCO3-
qui vont neutraliser des protons, et ceci, dans toutes les cellules de l’organisme.
C. L’antiport Cl-/HCO3- est Na+ indépendant et HCO3- dépendant.
D. Cet échangeur lutte contre l’acidification extrême du cytosol.
E. Son fonctionnement dépend entre autres de la pression partielle en CO2.
QCM N°28 PERM : A propos de la coordination des activités des protéines porteuses :
A. On retrouve au niveau des microvillosités de l’intestin des transporteurs GLUT et des co-transporteurs
glucose/Na+.
B. On trouve au niveau des entérocytes des pompes Na/K sur toute la surface de la MP.
C. Le co-transporteur Cl-/HCO3- joue un rôle fondamental au niveau du pôle basal des cellules gastriques,
dans la synthèse de l’acide chlorhydrique du suc gastrique.
D. Les ions H+ de l’acide chlorhydrique sont amenés dans la cellule gastrique par des transporteurs actifs
primaires et secondaires.
E. La pompe NA+/K+ ATPase peut être inhibé dans le cas d'une insuffisance cardique par la digoxine.
QCM N°29 PERM : A propos de la coordination des activités des transporteurs à glucose :
A. La régulation de la glycémie dépend d’un mécanisme de rétro-inhibition.
B. Le pancréas joue un rôle très important dans la régulation de la glycémie par la production d’une
hormone hypoglycémiante et d’une hyperglycémiante.
C. Cette régulation fait intervenir les transporteurs GLUT et les co-transporteurs Glucose/Na+.
D. En cas de jeûne, les entérocytes capturent le glucose sanguin.
E. La glycémie est régulée également par une plus ou moins grande réabsorption du glucose de l’urine
primaire.
QCM 30 : Transport trans-membranaire actifs secondaires :
A. L’absorption de glucose est possible même pour des concentrations de glucose 30 000 fois plus faible
que la concentration intra cellulaire.
B. La présence d’ouabaïne extra cellulaire perturbe le fonctionnement du co-transporteur Glu./Na
C. Les co-transporteurs glucose/Na des entérocytes existent sous 2 états différents : A et B.
D. Le transporteur Glu/Na au niveau des cellules rénales permet la réabsorption de glucose et l'expulsion
de Na.
E. Ces transporteurs sont directement dépendant de l'hydrolyse de l'ATP.
QCM 31 : A propos du transport actif primaire :

A. La pompe Na+/K+ est un co-transporteur antiport pompant activement les ions Na+ vers l’extérieur de
la cellule et les ions K+ vers l’intérieur, c’est donc une double pompe qui marche à contre courant dans
les deux sens.
B. La pompe Na+/K+ est une protéine transmembranaire singlepass qui est composé d’environ 1 000 aa .
C. L’ouabaïne est un inhibiteur de la pompe Na+/K+ car il rentre en compétition avec le Na+ sur ces sites
de liaison.
D. La pompe Na+/K+ est dite électrogène car le déséquilibre de transport entre les deux cations crée un
potentiel électrique transmembranaire.
E. La phosphorylation par l’ATP de la pompe Na+/K+ entraîne un changement de conformation de la
protéine qui va lui permettre par la suite de pouvoir libérer les ions Na+ dans le milieu extra cellulaire et
de capturer le K+ du milieu extra cellulaire.
QCM 32 : A propos des transports actifs :

A. La pompe ATPasique à Ca++ du réticulum sarcoplasmique a un rôle essentiel dans le relâchement
musculaire car elle permet d’augmenter la concentration cytoplasmique de Ca++.
B. La pompe ATPasique à Ca++ peut hydrolyser jusqu’à 10 ATP/min c'est-à-dire 25 fois moins que la
pompe Na+/K+.
C. La pompe ATPasique du système lysosomial est un transport actif primaire uniport qui permet d’avoir
normalement un pH voisin de 5 dans les lysosomes.
D. La protéine GLUT assure généralement l'entrée du glucose dans les cellules.
E. L’ ATPase P170 est une protéine transmembranaire exprimée seulement dans les cellules tumorales, ce
qui explique leurs résistances fréquentes à différentes molécules chimiques.
QCM 33 : A propos du transport actif secondaire :

A. Ce sont des co-transporteurs à Na qui se servent du gradient à Na et sont donc totalement ATP
indépendant.
B. Au niveau des entérocytes il y a des co-transporteurs Glucose/Na+ qui font entrer une molécule de
glucose dans la cellule à chaque fois que deux Na+ y rentrent.
C. Pour la réabsorption du glucose par les cellules rénales il suffit d’un Na+ pour réabsorber un glucose.
D. Pour la régulation du pH la première solution qui intervient en cas d’acidification est l’échangeur
Na+/HCO3-/Cl-/H+ avec l’entrée de Na+ et de HCO3- et la sortie de Cl- et de H+.
E. Lors d'une alcalinisation du cytosol, c'est la pompe Cl-/HCO3- qui intervient permettant l'entrée du Cl-
et la sortie de HCO3-. Ce dernier ne peut donc plus se combiner avec H+ ce qui augmente le pH.
QCM 34 : A propos du transport actif secondaire :

A. Pour la régulation du pH le symport Na/HCO3- permet de faire rentrer dans les cellules du système
nerveux un ion HCO3- pour chaque entrée de Na+.
B. Dans les cellules épithéliales intestinales le symport glucose/2Na+ est situé au pôle apical (PA) de ces
cellules.
C. Les transporteurs GLUT des cellules intestinales sont aussi situés au PA pour absorber le glucose de la
lumière intestinale.
D. Au niveau des cellules de l’épithélium gastrique au pôle basal, on a l’antiport Cl-/HCO3- qui permet
l’entrée des HCO3- dans la cellule et la sortie de Cl-.
E. Les protons arrivent dans la lumière gastrique grâce à l’ATPase antiport H+/K+ qui est inhibé par le
pantoprozole qui est un médicament anti-ulcéreux.
QCM 35 : Parmi les propositions suivantes, la(les) quelle(s) est(sont) justes :

A. Si la totalité du Ca2+ contenu dans les cellules était sous forme libre dans le cytosol, la concentration
calcique intra et extra-cellulaire serait équivalente.
B. Le déséquilibre de répartition ionique de part et d’autre de la membrane plasmique explique le
déséquilibre électrique permanent. La neutralité électrique n'est donc pas respectée.
C. Les « anions fixés » désignent les métabolites organiques qui ne peuvent quitter la cellule, portant des
groupements phosphates ou carboxyles.
D. Le gradient de concentration transmembranaire du potassium est supérieur à celui du sodium.
E. La concentration en Cl- permet de compenser l’essentiel de la concentration en K+ intra-cellulaire.
QCM 36 : Parmi les propositions suivantes, la (les) quelle(s) est(sont) justes :

A. Le transport passif s’effectue grâce à une protéine canal appelée aussi protéine porteuse passive.
B. Les protéines de transport ne contenant qu’un seul port sont dites uniports.
C. Les ions peuvent traverser la membrane plasmique grâce à des protéines canal qui augmentent leurs
capacités de diffusion simple.
D. La fermeture transitoire d’un canal ionique est déclenchée par divers processus mécaniques,
chimiques, « électriques »…
E. Les cellules gastriques élaborent l’acide chlorhydrique qui sera déversé dans la lumière de l’estomac.
QCM 37 : Parmi les propositions suivantes, la (les) quelle(s) est(sont) justes :

A. La cystinurie qui est liée à la mutation d’un gène codant pour une protéine de transport illustre la
spécificité des transporteurs.
B. Le transport actif secondaire est réalisé grâce à un co-transporteur.
C. L’ATPase antiport K+/H+ du pôle apical des cellules gastriques est une des cibles des médicaments
anti-ulcéreux.
D. Les canaux ioniques contiennent comme les protéines porteuses passives des sites de liaison qui
permettent la sélectivité du transport.
E. Les protéines de transport transmembranaires multipass sont composés de l’association d’hélices α
dont quelques acides aminés hydrophiles forment un pore central.
QCM 38 : Concernant le transporteur du glucose GLUT :

A. C’est une protéine porteuse passive.
B. C’est un phénomène qui fait augmenter le débit de la diffusion simple du glucose au travers de la
membrane.
C. Dans les conditions normales, alors que la glycémie est élevée et stable, la concentration intra-
cellulaire de glucose est faible car il est immédiatement consommé ou stocké.
D. Le gradient du glucose à l’état physiologique permet ainsi une sortie du glucose de toutes les cellules.
E. Ce sont des transporteurs peu spécifiques.
QCM 39 : A propos de la diffusion simple à travers la MP :

A. L’eau diffuse lentement en raison de sa faible affinité pour les lipides de la MP.
B. Les grosses molécules polaires non chargées comme l’urée ou le glucose diffusent trop lentement et
nécessitent donc un transport facilité en complément.
C. on peut considérer que la MP est imperméable aux ions et aux molécules chargées.
D. Les petites molécules hydrophobes diffusent très très rapidement et leurs coefficient de perméabilité
est de l’ordre de 10-2 cm/sec.
E. le glycérol diffuse plus facilement que le glucose.

QCM 40 : A propos de la perméabilité membranaire :
A. le vitesse de diffusion dépend de la taille et du coefficient de partage de la molécule (c’est à dire le
degré d’hydrophobie de la molécule).
B. La diffusion simple ne nécessite pas de consommation d’énergie, ni de protéine de transport.
C. Le transport actif secondaire, contrairement au transport actif primaire, ne nécessite pas le
fonctionnement d’une pompe ATPasique ; il utilise le sens du gradient d’un ion (comme par exemple le
sodium) pour fonctionner.
D. dans le cadre de la diffusion facilitée utilisant un canal ionique, les canaux restent en règle générale
ouvert (canaux de fuite) et se ferment sous l’action d’un stimulus.
E. la répartition des protéines de transport sur les différentes membranes permet de différencier les
compartiments dans une même cellule. Ainsi, on retrouvera une ATPase à protons à la membrane d’un
lysosome alors que l’on n’en trouvera pas sur la membrane plasmique.
QCM 41 : A propos de la diffusion facilitée :
A. lorsque la glycémie est stable (1g/L), les transporteurs à glucose fonctionnent normalement et
permettent au glucose de rentrer dans la cellule. Mais en cas d’hypoglycémie, ces transporteurs ne
peuvent plus fonctionner car le gradient est effondré.
B. Les aquaporines, organisées en tétramères, permettent le passage de l'eau en formant des liaisons
hydrogène avec l'oxygène.
C. Dans le cas d'une molécule pouvant etre transportée par une protéine porteuse passive, et dont la
concentration est plus élevée à l'extérieur de la cellule qu'à l'intérieur, les sites de liaison de la protéine
porteuse sont du coté extracellulaire et la protéine capte la molécule à transporter en extracellulaire.
D. L’insuline permet une augmentation très rapide du nombre de transporteurs à glucose à la surface de la
MP, ce qui permet de faire rentrer plus de glucose dans la cellule et ainsi, de faire baisser la glycémie.
E. La vitesse de transport maximale Vmax dépend entre autres du nombre de protéines porteuses
présentes à la surface de la MP.
QCM 42 : A propos des phosphoinositides :

A. Le PI est synthétisé directement sur le versant cisternal de la membrane du RE.
B. Le PIP2 ou phosphatidyl inositol diphosphate est sensible à la phospholipase C et, en cela, il permet la
modulation de la réponse cellulaire.
C. Les PI sont sur l'hémi membrane exoplasmique.
D. Il n'existe pas de translocases à PI au sein de la membrane plasmique.
E. IP3, en déclenchant l'ouverture massive des ATPase à calcium du RE, permet la réponse cellulaire
QCM 43 : A propos des transports actifs primaires :
A. On peut trouver la présence d'un transport actif primaire au niveau du pôle apical des entérocytes.
B. L' ATPase à Ca est 25 fois plus efficace que la pompe Na/K.
C. La concentration de calcium libre dans le cytosol est environ 106 fois plus faible que dans le RE.
D. Les ATPases à protons permettent d'abaisser le pH du cytosol de 7,2 à 5.
E. L'ATPase P-170 est une pompe multi drogue et elle comporte deux sites de liaison à l'ATP, situés sur le
versant cytosolique.
QCM 44 : A propos des transporteurs du glucose :

A. Les co-transporteurs glucose/2Na présents sur les cellules rénales permettent la réabsorption du
glucose. C’est pour cela que l’urine définitive ne contient quasiment plus de glucose.
B. Lors du jeûne, la glycémie peut être maintenue grâce à la libération de Glucagon qui assure une
libération de glucose en inversant le sens de fonctionnement des co-transporteurs Glucose/Na.
C. la concentration en glucose de l’urine primaire est inférieure à celle du sang car les cellules rénales
présentent beaucoup moins de GLUT que les entérocytes et donc laissent peu filtrer le glucose dans
l’urine.
D. Au niveau de la MP de l’entérocyte, les ATPases Na/K sont localisées au niveau du pôle baso-latéral de
la cellule, et ainsi, elles ont la même position que les GLUT.
E. La pompe glucose/Na+ de l'entérocyte est un co-transporteur actif secondaire indépendant de l'ATP.
Perméabilité membranaire, ce qu’il fallait répondre :
1 : ABD 2 : DE 3 : BCD 4 : ABC 5 : ACDE
6 : DE 7 : ABC 8 : BCD 9 : BCDE 10 : AC
11 : BDE 12 : B 13 : ABCE 14 : C 15 : ADE
16 : AB 17 : BCE 18 : C 19 : BCDE 20 : A
21 : ABE 22 : B 23 : ABCDE 24 : BCDE 25 : B
26 : ABDE 27 : E 28 : CE 29 : ABCD 30 : ABCE
31 : ADE 32 : C 33 : BCD 34 : BE 35 : ACD
36 : E 37 : ABCE 38 : ABC 39 : CDE 40 : AB
41 : BCDE 42 : BD 43 : CE 44 : D
QCM 1 : C. Elle est perméable à de nombreux composés (ex. CO2).

E. Sur celles des lipides également.
QCM 2 : A. Equilibre de charge malgré un déséquilibre ionique.

B. Il y’en a en fait autant de chaque côté, mais 106 fois moins de calcium libre dans le
milieu intracellulaire.
C. Pas uniquement par les phosphates, mais aussi d’autres anions fixés et les ions
inorganiques.
QCM 3 : A. Variable en fonction du type cellulaire.

E. Certaines molécules toxiques voient leur passage transmembranaire interdit.
QCM 4 : D. Et du potentiel de membrane.

E. Ex. du K+ intracellulaire, son gradient électrochimique est plus faible car le
potentiel de membrane joue contre son déplacement.
QCM 5 : B. Sans protéines de transport.
QCM 6 : A. Les ions et le glucose nécessaires ont un coefficient de perméabilité trop faible.
B. Au contraire, vu qu’ils sont hydrophobes.
C. Faux : elle est perméable à l'eau
QCM 7 : D. Et par des canaux ioniques.

E. Uniquement pour les molécules non chargées, les ions sont transportés par canaux
ioniques.
QCM 8 : A. Contre leur gradient électrochimique.

E. Il transporte un seul type de molécules mais plusieurs à la fois car il présente
généralement plusieurs sites de liaison.
QCM 9 : A. Un type selon son gradient de concentration, et l’autre à contre-gradient !
QCM 10 : B. Et aux canaux ioniques.

D. La vitesse arrive à un plateau de saturation.
E. 1000 fois plus rapide

QCM 11 : A. Elles ne consomment pas d’énergie, puisqu’elles fonctionne selon un gradient de
concentration.
C. Elle peuvent réaliser une rotation suivant un axe perpendiculaire au plan de la
MP.
QCM 12 : A. 12 chaînes α transmembranaires.

C. En cas d’hypoglycémie, le sens de transport change avec le gradient de
concentration. D. Uniquement le D-glucose.
E. La stimulation par l’insuline entraîne l’augmentation du nombre de GLUT-4.
QCM 13 : D. Il existe des inhibiteurs compétitifs des protéines porteuses, réversibles ou non.
QCM 14 : A. Pas de diffusion simple pour les ions.

B. Intervention également des co-transporteurs, qui facilitent le passage de certains
ions. D. 1000 fois supérieure, soit 106 ions/s.
E. La vitesse de passage atteint un plateau à partir d’un certain gradient de
concentration.
QCM 15 : B. Ainsi que la bonne charge.

C. Les ions passent sans être associés à des molécules d’eau.
QCM 16 : C. Par un phénomène de transconformation, faussement représenté comme un

mécanisme mobile.
D. Et également par stimulation mécanique. E. 2 molécules.
QCM 17 : A. 3 Na+ en extracellulaire, 2K+ en intracellulaire. D. 3 Na+ pour 2 K+.
QCM 18 : A. 70%. B. La petite sous-unité n’a pas de fonction connue.

D. C’est une glycoprotéine. E. 3.1026.
QCM 19 : A. Inhibiteur compétitif, se fixant sur le site de liaison du K+.
QCM 20 : B. Provoque un éclatement cellulaire.

C. de transporteurs actifs secondaires.
D. C’est la phosphorylation qui est permise par la fixation du Na+, ce qui va entraîner
son changement de conformation.
E. La fixation du K+ entraîne la déphosphorylation, et donc le retour à la
conformation initiale.
QCM 21 : C. 80%. D. 2 sites de liaisons
QCM 22 : A. Diminue le pH. C. C’est une pompe uniport H+.

D. Elle contribue à la désacidification du cytosol.
E. Une thésaurismose, ou maladie de surcharge, par incapacité à détruire les éléments
altérés de la cellule.
QCM 24 : A. Ils n’ont pas d’activité ATPasique intrinsèque mais sont ATP-dépendants de part l
a nécessité du maintien du gradient de Na+ par la pompe Na/K qui hydrolyse de
l’ATP.

QCM 25 : A. 1 glucose contre 2 Na+.
C. Elle est située au niveau du pôle apical.
D. Il n’y a jamais d’inversion du gradient électrochimique de Na+ au niveau de
l’intestin.
E. Au niveau du rein, il fonctionne sur le mode 1 glucose pour 1 Na+.
QCM 26 : C. Les ATPases à protons sont insuffisantes pour maintenir le pH à sa valeur

normale, quelle que soit la situation.
QCM 27 : A. Il est plus efficace par l’injection dans la cellule d’ions HCO3-.
B. Uniquement dans certaines cellules nerveuses.
C. Cl- dépendant ! D. Lutte contre l’alcalinisation du cytosol.
QCM 28 : A. Pas de transporteurs GLUT au niveau du pôle apical.

B. Uniquement au pôle basal.
D. Les ions H+ sont produits par l’anhydrase carbonique.
QCM 29 : E. Réabsorption complète du glucose de l’urine primaire.
QCM 30 : D. Absorption de glucose et de Na+.

E. Indirectement dépendante.
QCM 31 : B. La pompe est multipass. C. Il rentre en compétition avec le K+.
QCM 32 : A. Cela fait diminuer la concentration du Ca2+ en intra cellulaire.

B. 10 ATP par secondes (ça c’est pas gentil comme piège).
D. GLUT = transporteur passif (ce qui ne correspond pas à l'énoncé)
E. L’expression de P170 se fait aussi dans les cellules humaines surtout hépatiques,
rénales et intestinales et permet alors l’élimination de toxiques naturels.
QCM 33 : A. Il est indirectement ATP dépendant car il fonctionne avec la pompe Na/K ATPase
qui est directement dépendante de l'ATP.
E. Le pH diminue.
QCM 34 : A. Plusieurs HCO3- pour un Na. C. Au pôle basal et latéral.

D. La sortie de HCO3- et l’entrée de Cl-.
QCM 35 : B. La neutralité électrique est maintenue à l’intérieur et à l’extérieur de la cellule.

E. La concentration en K+ intra-cellulaire est équilibrée essentiellement par les ions f
ixés et les ions inorganiques (HCO3- et PO4-).
QCM 36 : A. Protéine canal = canal ionique. Protéine porteuse passive = pour grosses molécules
non chargées.
B. Uniport signifie un seul type de port pour un type de molécule mais le plus
souvent en plusieurs exemplaires (ce qui augmente l’efficacité).
C. Faux : les ions ne peuvent pas diffuser.
D. Un canal ionique est le plus souvent fermé ce qui maintient la différence de
concentration ionique transmembranaire. Son ouverture n’est que transitoire.
QCM 37 : D. Les canaux ioniques n’ont pas de véritables sites de liaison.

QCM 38 : D. Ce gradient (forte concentration extra-cellulaire et faible concentration intra-
cellulaire) permet l’entrée du glucose dans les cellules grâce aux transporteurs.
E. Ils sont très spécifiques puisqu’ils transportent le D-glucose et ne reconnaissent pas
le L-glucose.
QCM 39 : A. L’eau diffuse très rapidement.

B. La phrase est vraie mais l’urée est une petite molécule non chargée. Elle diffuse
bien.
QCM 40 : C. Même si c’est de façon indirecte, le transport secondaire utilise aussi une ATPase.
Elle sert à créer le gradient de l’ion qui servira au fonctionnement du co-transport.
D. Les canaux sont en général fermé. L’ouverture est déclenchée par un stimulus et
est de courte durée.
E. La phrase est vraie ; cependant, les ATPases à protons peuvent être présente sur la
membrane plasmique ; elles sont en revanche proportionnellement beaucoup moins
nombreuses qu’à la surface de la membrane lysosomiale.
QCM 41 : A. Lors d’une hypoglycémie, il y a inversion du fonctionnement de la pompe, pas

d’arrêt. (ceci est du au glucagon qui est produit et qui permet à la cellule d’avoir
beaucoup de glucose intracellulaire et donc de pouvoir en fournir au milieu
extracellulaire ).
QCM 42 : A. Sur le versant hyaloplasmique. C. Les PI sont sur le versant endoplasmique.

E. L'IP3 déclenche l'ouverture des canaux calciques.
QCM 43 : A. au niveau du pôle basal, présence de la Na+/K+ ATPase

B. C'est l'inverse.
D. C'est le pH dans le lysosome qui est abaissé.
QCM 44 : A. Ce sont des transporteurs « Glucose/1Na » sur les cellules rénales. Les
« Glucose/2Na » sont localisés dans le tube digestif.
B. C’est l’inversion du sens de fonctionnement des transporteurs GLUT (diffusion
facilitée) qui permet la libération de glucose dans le sens.
C. Les cellules rénales présentent des GLUT qui laisse filtrer le glucose dans les
urines. En revanche, elles présentent aussi des pompes Glu/Na qui permettent sa
réabsorption quasi-totale ! L’urine primaire à une concentration en glucose identique
à celle du sang.
E. Elle est indirectement dépendante de l'ATP.

LE
NOYAU
(32 QCM)

QCM N°1 NY : A propos du noyau :
A. L’enveloppe nucléaire est constituée de deux membranes : la membrane nucléaire externe, tripartite, et
la membrane nucléaire interne, tripartite également et recouverte de ribosomes comme les citernes du
réticulum endoplasmique.
B. Les deux membranes fusionnent au niveau de pores nucléaires. Ces pores permettent des échanges
entre le noyau et le cytoplasme.
C. En microscopie électronique (ME), le noyau apparaît coloré de façon hétérogène. Les zones denses,
réparties principalement en périphérie, correspondent à l’euchromatine.
D. L’ADN n’existe pas sous forme de double hélice nue dans le noyau.
E. En ME, le ou les nucléoles sont clairement visibles, ce qui n’est pas le cas en MO (microscopie
optique).
QCM N°2 NY : A propos de l’ADN et des histones :

A. Les histones H2A, H2B, H1 et H3 sont dîtes nucléosomales.
B. Le nucléosome constitue l’unité de base de la chromatine. Il est organisé sous forme d’un hexamère.
C. L’ADN ne peut être transcrit sous forme nucléosomale.
D. L’histone H1 permet la compaction des nucléosomes pour former la fibre de chromatine de 30 mm.
E. Les histones subissent des modifications post-traductionnelles. De nombreuses combinaisons de ces
modifications constituent le code des histones.
QCM N°3 NY : A propos de l’ADN et des histones :

A. A un temps donné, 90% de l’euchromatine (zone d’aspect dense en ME) se trouve sous la forme d’une
fibre de 30 nm.
B. Parmi les modifications post-traductionnelles que subissent les histones, il y a l’acétylation de
certaines lysines et arginines.
C. Une hyperacétylation des histones est caractéristique des gènes en cours de transcription.
D. Les molécules d’ADN sont distribués totalement au hasard dans le noyau d’une cellule interphasique.
E. L’organisation de la chromatine est maintenue par des filaments intermédiaires nucléaires, les lamines.
QCM N°4 NY : A propos de l’ADN et des nucléoles :

A. Plus les molécules d’ADN sont petites, plus elles sont situées près du centre du noyau. On observe le
même phénomène pour les molécules d’ADN ayant une forte densité de gènes transcrits.
B. Tout les chromosomes portant les gènes de transcription des ARNr sont regroupés au sein d’un ou
plusieurs nucléoles.
C. Au sein d’un nucléole, on peut distinguer une ou plusieurs zones fibrillaires centrales d’aspect
hétérogène. Celles d’aspect dense contiennent de l’ARNr en cours de synthèse, puisqu’elles
correspondent au lieu de transcription de certains gènes.
D. La zone granulaire du nucléole contient des protéines ribosomales en cours de traduction.
E. Le gène codant pour l’ARNr 5S est présent en de multiples copies sur le génome (environs 200).
QCM N°5 NY : A propos de la transcription des ARN :

A. L’ARNr en cours de transcription n’est jamais « nu ».
B. Les protéines qui entreront dans la constitution des sous unités ribosomales matures sont dîtes
protéines pré-ribosomales.
C. Sur une préparation de matériel nucléolaire, après stimulation de la synthèse d’ARNr, on observe un
aspect en sapins de Noël : le haut de chaque arbre correspond à un site d’initiation de transcription.
D. L’ARN 45S, qui est le transcrit primaire d’un gène, est notamment clivé en ARNr 28S qui entrera dans
la composition de la petite sous unité ribosomale (40S).
E. C’est l’ARN polymérase 1 qui transcrit les ARNr.

QCM N°6 NY : A propos du complexe de pore et du transport nucléocytoplasmique :
A. Le transport nucléocytoplasmique consomme une part importante de l’énergie cellulaire.
B. Le complexe de pore laisse transiter passivement des molécules de taille inférieure à environ 60kDa.
C. Au niveau des complexe de pore, dont le poids moléculaire est approximativement égal à 125 MDa,
les nucléoporines sont disposées selon une symétrie hexagonale.
D. Le transport nucléocytoplasmique des composés d'un poids moléculaire supérieur à 50 kD est inactivé
lorsque les cellules sont incubées à 4°C.
E. Ce système de transport doit permettre aux cargaisons de transiter dans les deux sens et implique la
dénaturation de celles-ci.
QCM N°7 NY : A propos du complexe de pore et du transport nucléocytoplasmique :

A. Il existe plus de 30 nucléoporines différentes chez les mammifères, et chacune est présente en 12
copies au niveau de chaque pore.
B. Le transport nucléocytoplasmique est dépendant de signaux d'import ou d'export spécifiques à
certaines cargaisons.
C. La famille des importines et exportines comprend plus de 20 membres. Certaines d’entre elles peuvent
effectuer le transport de leur cargaison dans les deux sens.
D. Les importines et les exportines interagissent toutes avec la protéine Ran-GTP, qui entraîne le même
effet sur ces deux types de molécules.
E. Les signaux d’import et d’export nucléaire ont tous été clairement identifiés.
QCM N°8 NY : A propos des importines :

A. Elles ne peuvent se lier à leur cargaison que si celle-ci comporte un signal d’importation nucléaire ou
NIS.
B. Après s’être liée à sa cargaison dans le cytosol, l’importine passe dans le noyau en interagissant avec
un complexe de pore.
C. Dans le noyau, l’importine chargée interagit avec la protéine Ran-GTP, ce qui entraîne la libération de
la cargaison.
D. Le complexe GTP/importine (sans cargaison) passe dans le cytosol grâce au gradient de concentration
de l’importine.
E. L’hydrolyse du GTP dans le cytosol entraîne la libération de l’importine qui sera ensuite recyclée.
QCM N°9 NY : A propos des exportines :

A. Elles ne peuvent se lier à leur cargaison que si celle-ci comporte un signal d’export nucléaire ou NES.
B. Le NES est le seul signal d’export bien connu. C’est une séquence riche en lysine.
C. La liaison de l’exportine avec Ran-GTP est indispensable à la liaison de la cargaison.
D. Le complexe trimérique cargaison/exportine/Ran-GDP passe dans le cytosol grâce au gradient de Ran-
GTP.
E. Le GTP est hydrolysé ce qui entraîne la dissociation du complexe trimérique.
QCM N°10 NY : A propos des importines et des exportines :

A. Les importines sont chargées du transport d’un grand nombre de protéines différentes (facteurs de
transcription, ARN polymérases, histones…).
B. Le protéasome 20S mature est transporté tel quel dans le noyau par une importine.
C. Les exportines transportent les deux sous-unités ribosomales de manière indépendamment l’une de
l’autre.
D. Le NES comme le NLS comporte essentiellement des acides aminés basiques.
E. Toutes les importines fonctionnent avec le NLS.

QCM N°11 NY : A propos de la petite GTPase Ran :
A. C’est une molécule essentielle qui existe sous deux formes : Ran-GTP, cytosolique et RanGDP,
nucléaire.
B. Il existe un très fort gradient de concentration de Ran-GDP entre le noyau et le cytosol, car cette
molécule est très concentrée dans le noyau. Ce gradient régule une partie du transport
nucléocytoplasmique.
C. Elle est nucléarisé sous forme Ran-GDP par la protéine NTF2 qui lui est spécifique.
D. L’hydrolyse du GTP par la protéine Ran s’effectue toujours dans le cytosol.
E. Les ARNm matures (épissés, coiffés et polyadénylés) sont transportés hors du noyau par le système
des exportines, en association avec la protéine Ran.
QCM 12 : A propos du noyau :

A. L’enveloppe nucléaire fait suite au réticulum endoplasmique et est donc susceptible d’être recouverte
de ribosomes sur toute sa surface.
B. La « chromatine » correspond à l’ADN nucléaire.
C. On distingue en microscopie électronique des zones denses : l’euchromatine et des zones claires :
l’hétérochromatine.
D. 10% de l’euchromatine à un moment donné se trouve sous forme déroulée (c'est-à-dire sous forme de
fibres de 30nm), et c’est sous cette forme que l’ADN peut être transcrit.
E. 90% de l’hétérochromatine à un moment donné se trouve sous forme compactée par les histones H1.
QCM 13: A propos du noyau :

A. Dans un gène en cours de transcription, l’ADN est hyperacétylé tandis qu’il est hyperméthylé dans
l’hétérochromatine constitutive.
B. L’hétérochromatine constitutive est la structure la plus précocément répliquée en raison de sa faible
densité en gène.
C. Le modèle d’organisation de la chromatine en interphase actuellement admis fait intervenir une
organisation en pelote de laine.
D. L’organisation de la chromatine est maintenue par des micro filaments : les lamines, et des protéines
non histones.
E. L’organisation de la chromatine est labile : l’hétérochromatine facultative peut devenir euchromatine et
inversement.
QCM 14 :A propos du noyau :

A. Les molécules d’ADN ne sont pas distribuées au hasard dans le noyau d’une cellule interphasique.
B. Les translocations sont généralement plus fréquentes entre certains couples de chromosomes.
C. Le nucléole n’est visible que sous microscopie électronique.
D. Le nucléole est constitué de zones fibrillaires périphériques et de zones granulaires centrales.
E. Le gène codant pour le transcrit primaire qui donnera naissance aux ARN 28S, 18S et 5.8S, présente
environ 40 copies en série, sur 5 paires de chromosomes.

A. Seulement 10% de l’euchromatine est active à un temps donné.
B. Les nucléoles sont des structures membranaires intranucléaires, clairement visibles, qui correspondent
à des zones denses de structure hétérogène et qui sont le siège de la synthèse d’ARNr (sauf ARNr 5S) et
de la maturation des sous unités ribosomales.
C. Au cours de la transcription et tout au long de la maturation des sous-unités ribosomales, les ARNr ne
restent jamais « nus » : ils sont associés à des protéines pré-ribosomales qui deviendront les protéines
ribosomales matures constituant les sous-unités ribosomales une fois la maturation terminée.
D. Les ARNr 18S (qui compose la petite sous-unité ribosomale) et 28S, 5,8S et 5S (qui composent la
grande sous-unité ribosomale) sont présents en proportions égales puisqu’ils proviennent du clivage et de
la maturation d’un transcrit primaire 45S.
E. Plus une molécule d’ADN est grande et transcrite, plus elle est située au centre du noyau.
QCM 16 : A propos du transport nucléocytoplasmique :
A. Les complexes de pore sont constitués de nucléoporines disposées en symétrie octogonale; ils
possèdent tous un diamètre identique qui permet le passage de molécules de tailles diverses.
B. Le transport entre noyau et cytoplasme est toujours un transport actif.
C. Le complexe de pore est composé de nucléoporines organisées en symétrie octogonale autour d’un
granule central ou transporteur central des pores, mais il présente une asymétrie entre son domaine
cytoplasmique où les filaments semblent libres et son domaine nucléaire où les filaments sont regroupés
pour former le « panier nucléaire ».
D. La traversée du noyau, pour les cargaisons comportant un signal adéquat, est permise par l’interaction
de celles-ci avec la granule central ou transporteur central des pores.
E. Lorsque les cellules sont incubées à 4°C, le transport nucléocytoplasmique des cargaisons de haut
poids moléculaire est inhibé.

A. La liaison de la Ran-GTP avec une importine entraîne la libération de la cargaison.
B. La protéine Ran-GTP est beaucoup plus concentrée dans le cytosol que dans le noyau.
C. Certaines protéines à destinée nucléaires ne portent pas le signal NLS.
D. Lors du passage du noyau vers le cytosol, les exportines sont liées à la protéine Ran-GTP et à leur
cargaison (comportant un signal d’export nucléaire) tandis que les importines sont liées au Ran-GDP.
E. L’interaction du Ran-GTP avec une exportine entraîne la liaison de celle-ci avec une cargaison
comportant un signal d’export nucléaire, tandis que l’interaction du Ran-GDP avec une importine
entraîne la libération de sa cargaison.

A. Les ARN sont transportés vers le cytosol, non pas par les exportines, mais grâce à un transporteur
hétérodimérique particulier qui ne se lie pas directement à sa cargaison mais via des protéines
spécifiquement liées à certaines parties des ARN.
B. Le transport de la Ran-GDP en direction du noyau (où elle deviendra Ran-GTP) se fait grâce à la
protéine NTF2 (nuclear transport factor 2).
C. Le signal d’import nucléaire (NLS) est une séquence de quelques acides aminés basiques.
D. Chaque ribosome possède un signal d’export nucléaire.
E. Le transport des grosses protéines (> 50kDa) vers le noyau (via les complexes de pore) implique leur
dénaturation.

A. L’enveloppe nucléaire fait partie du système endomembrainaire.
B. La membrane nucléaire externe est tripartite et recouverte par la lamina nucléaire.
C. En ME, l’hétérochromatine est dense et l’euchromatine est claire.
D. Les nucléoles sont visibles en ME, ils sont denses et homogène.
E. L’ADN est toujours associé à des protéines pour former la chromatine, ces protéines pouvant être
histones ou non histones.
A. La membrane nucléaire interne est tripartite et recouverte par des ribosomes nucléaires.
B. Les histones nucléosomales sont organisées en octamères : 4 paires de molécules différentes.
C. Pour être transcrit l’ADN doit être débarrassé des protéines nucléosomales.
D. L’histone H1 sert à la compaction des nucléosomes pour former la fibre de 300nm.
E. A un moment donné, 90% de l’euchromatine est sous forme compacté et les gènes sont silencieux.

A. Le code des histones pré-traductionnel permet de nombreuses combinaisons pour réguler l’activité de
la chromatine.
B. Une hyperacétylation des lysines des histones est caractéristique de gènes en cours de traduction.
C. Une hyperméthylation est associé à l’hétérochromatine facultative et à l’hétérochromatine définitive.
D. Les protéines intervenant dans la transcription, la réplication, la réparation de l’ADN sont des
protéines non histones.
E. La chromatine en mitose fait intervenir une organisation en rosette.
QCM 22: A propos du noyau :

A. La chromatine est en rosette avec l’hétérochromatine dense en périphérie nucléaire et l’euchromatine
organisée en boucles.
B. L’organisation en rosette est maintenue par les lamines et régulée par des protéines non histones
(protéines d’isolement).
C. L’organisation est labile c’est à dire que l’hétérochromatine constitutive peut devenir de
l’euchromatine et inversement.
D. Les molécules d’ADN dans le noyau sont dans leur territoire qui est différent d’une cellule à l’autre
mais en général plus la densité de gènes transcrits est faible plus elles sont proches du centre et plus elles
sont petites plus elles sont proches du centre.
E. En MO, on observe au niveau du nucléole des zones fibrillaires centrales denses qui contiennent de
l’ADN en cours de transcription.

A. Le nucléole est une structure unique qui est bien visible en MO et en ME.
B. En ME, au niveau du nucléole on voit des zones fibrillaires centrales et une zone granulaire
périphérique.
C. Dans le modèle du sapin de noël le haut de l’arbre correspond au site d’initiation de la traduction.
D. Le gène codant pour les ARNr 28S ; 18S ; 5.8S est présent en 40 copies en série sur 5 paires de
chromosomes soit 200 copies par génome.
E. Le gène pour l’ARN 5S est présent en 2000 copies sur le génome.

A. L’ ARNr est associé à des protéines ribosomales et à des protéines pré-ribosomales lors de la
transcription.
B. Le transport nucléocytoplasmique consomme une part importante de l’énergie cellulaire.
C. Le transport se fait à travers des pores pouvant faire passer des cargaisons atteignant jusqu’à 150 kDa.
D. Le complexe de pore est une structure cylindrique asymétrique qui est constitué par les nucléoporines.
E. L’interaction des transporteurs avec le domaine phénylalanine-glycine des nucléoporines permet la
traversée du pore.
A. Les importines lient leurs cargaisons (signal NLS) et rentrent dans le cytoplasme sans la protéine Ran .
B. Dans le noyau importine + cargaison fixent Ran GTP ce qui libère la cargaison.
C. Les exportines lient la cargaison + Ran GTP dans le noyau pour sortir vers le cytoplasme.
D. Le signal d’import est riche en acidesminés basiques ( Lys , Arg )
E. NTF2 fixe le Ran-GDP cytoplasmique pour le faire rentrer dans le noyau.

A. En microscope électronique, après coloration au tétroxyde d’osmium, le noyau apparaît coloré de
manière homogène.
B. Les zones denses, réparties principalement en périphérie constitue l’hétérochromatine.
C. L’ADN est parfois sous forme nue dans le noyau.
D. Il y a seulement sous la forme de fibre de 11 nm de diamètre que l’ADN peut-être traduit ce qui
représente 10 % de sa forme.
E. Les histones H2A, H2B, H3 et H4 sont organisés sous forme d’octamère et constituent un nucléosome.
QCM 27 : Modèle d’organisation de la chromatine dans le noyau :

A. L’histone H1 permet la compaction de l’ADN pour former une fibre de 30 nm c’est sous cette forme
que se trouve 90% de l’euchromatine.
B. Les histones subissent de nombreuses modifications post- traductionnelles comme la phosphorylation
de certaines sérines au moment de la mitose mais aussi des méthylations et des acétylations.
C. Une hyperméthylation est caractéristique de gènes en cours de transcription.
D. L’hétérochromatine est pauvre en séquences répétées.
E. L’hétérochromatine est au centre de la rosette en interphase.
QCM 28 : L’organisation du noyau :

A. Elle est maintenue par des filaments du cytosquelette et des protéines non histones appelés protéines
d’isolement.
B. L’organisation est labile: l’euchromatine peut devenir de l’hétérochromatine constitutive et
inversement.
C. Dans le noyau il se crée des zones spécialisées notamment grâce aux lamines ce qui améliore
l’efficacité des systèmes d’activations ou au contraire d’inhibition transcriptionnelle.
D. Les molécules sont organisés de manière radiaire: plus elles ont une forte densité en gènes transcrits,
plus elles sont proches du centre.
E. Le mauvais positionnement des chromosomes peut avoir des conséquences en pathologie humaine.
QCM 29: Le nucléole et la transcription :

A. Le nucléole est seulement visible en microscopie électronique.
B. Après coloration au tétroxyde d’osmium on distingue dans le nucléole une ou plusieurs zones
fibrillaires centrales hétérogènes et une zone granulaire périphérique composés de particules ribosomales
en cours d’élaboration.
C. La molécule d’ADN correspond au tronc de l’arbre dans le modèle en sapin de Noël.
D. Le gène 45S est présent en de multiples copies sur plusieurs chromosomes : 40 copies sur 5
chromosomes différents.
E. Le clivage de l’ARN 45S produit l’ARN 28S et l’ARN 18S qui entrent dans la constitution de la
grande sous unité ribosomale.
QCM 30 : Le noyau :
A. La transcription de l'ARNr se fait par la ARN polymérase II.
B. Les protéines qui s’associent transitoirement pour participer à la maturation des sous-unités sont dites
des protéines pré-ribosomales.
C. Les pores nucléaires constituent l’un des plus gros assemblage multimoléculaire des cellules appelé
complexe de pore.
D. Le complexe de pore laisse transiter passivement des cellules de PM inférieur à 100kDa.
E. Des filaments émanent du complexe de pore de manière symétrique du côté nucléaire ainsi que du côté
cytoplasmique.

QCM 31 : Structure et composition du complexe de pore :
A. Chaque complexe de pore comprend les 30 nucléoporines présentent en 16 ou 32 copies au niveau de
chaque pore.
B. Les pores ont tous le même diamètre.
C. Pour les protéines de haut poids moléculaire le transport dépend de trois sortes de transporteurs
différents.
D. Les transporteurs interagissent tous avec protéine RAN-GTP.
E. Les importines lient leurs cargaisons si celles-ci présentent un signal d’importation nucléaire NLS.
QCM 32 : Les transports nuclaires :

A. L’interaction des importines et leur cargaison avec Ran-GTP entraîne une libération de la cargaison
dans le noyau.
B. Le complexe Ran-GTP et importine est dissocié une fois seulement que Ran-GTP a été hydrolysé dans
le noyau.
C. Les importines sont responsables de l’importation des histones dans le noyau.
D. Les exportines transportent leur cargaison que si celles-ci comportent un signal NES.
E. Les exportines sont responsables de l’exportation des deux sous unités ribosomales qui sont exportés
ensemble hors du noyau.

Noyau, ce qu’il fallait répondre :
1 : BD 2:E 3 : CE 4 : AC 5 : ACE
6 : AD 7 : BC 8 : BCE 9 : ACE 10 : AC
11 : CD 12 : Aucune 13 : E 14 : ABE 15 : A
16 : CE 17 : AC 18 : BC 19 : ACE 20 : BE
21 : CD 22 : AB 23 : BE 24 : ABDE 25 : BCDE
26 : B 27 : ABE 28 : CDE 29 : BC 30 : BC
31 : ACE 32 : ACD
QCM 1 : A. C’est la membrane nucléaire externe qui est recouverte de ribosomes.

C. Il s’agit de l’hétérochromatine, et non de l’euchromatine.
E. Le nucléole peut être visible en MO.
QCM 2 : A. H1 est internucléosomale. B. Sous la forme d’un octamère.

C. Au contraire, c’est sous cette forme que l’ADN peut être transcrit.
D. La fibre de chromatine de 30 nm.
QCM 3 : A. La proposition est vraie sauf que l’euchromatine apparaît claire en ME.
B. Les lysines peuvent être acétylées mais pas les arginines.
D. Au contraire, les molécules d’ADN occupe un territoire qui leur est propre au sein
du noyau.
QCM 4 : B. Cela n’est pas le cas pour l’ARNr 5S.

D. Dans le nucléole, les protéines ribosomales sont déjà traduites, elles sont en cours
d’assemblage dans cette zone.
E. 2000 (et non 200) copies dans le génome.
QCM 5 : B. Ce sont des protéines ribosomales.

D. L’ARNr 28S entre dans la grosse sous unité ribosomale.
QCM 6 : B. De taille inférieure à 50kDa. C. Une symétrie octogonale.

E. Les cargaisons ne sont pas dénaturées.
QCM 7 : A. 16 ou 32 copies au niveau de chaque pore.

D. Elle entraîne un effet opposé entre les importines et les exportines.
QCM 8 : A. NLS (et pas NIS).

D. Le complexe va dans le cytosol grâce au gradient de Ran-GTP.
QCM 9 : B. Le NES est riche en leucine.

D. Il s’agit du complexe cargaison/exportine/Ran-GTP.
QCM 10 : B. Il est transporté sous la forme d’un complexe précurseur (un demi protéasome20S)
D. Seul le NLS est riche en acides aminés basiques.
QCM 11 : A. Ran-GTP est nucléaire et Ran-GDP est cytosolique.

B. C’est Ran-GTP qui est très concentrée dans le noyau.
E. Les ARNm sont exportés par un transporteur hétérodimérique particulier,
différent des exportines.
QCM 12 : A. L’enveloppe nucléaire est bien en continuité avec le réticulum mais est constituée
de deux membrane : les membranes nucléaires externe et interne. Seule la membrane
externe peut présenter des ribosomes à sa surface.
B. Chromatine = ADN + protéines.
C. C’est le contraire : les zones denses correspondent à l’hétérochromatine et les
zones claires à l’euchromatine.
D. Ce sont des fibres de 11nm.
E. Il s’agit d’euchromatine et non pas d’hétérochromatine.
QCM 13 : A. Ce sont les histones qui subissent ces modifications et non pas l’ADN.
B. Elle possède une faible densité en gène mais constitue la région la plus tardivement
répliquée.
C. Elle possède une organisation en rosettes.
D. Les lamines ne sont pas des microfilaments mais des filaments intermédiaires.
QCM 14: B. Vrai : c’est à cause justement du fait que les molécules d’ADN ne sont pas
distribuées au hasard dans le noyau. C. Le nucléole est également observé sous
microscopie optique.
D. Il est constitué de zones granulaires périphériques et de zones fibrillaires centrales
hétérogénes (avec des parties denses cerclant des zones plus claires).
QCM 15 : B. Les nucléoles ne sont pas délimités par une membrane !

C. Il faut distinguer les protéines pré-ribosomales qui s’associent
TRANSITOIREMENT à l’ARNr pour permettre sa maturation, différentes des
protéines ribosomales qui entrent dans la constitution des sous-unités ribosomales
matures.
D. C’est faux pour l’ARNr 5S qui ne provient pas du transcrit primaire 45S mais qui
est transcrit en dehors du nucléole.
E. Plus une molécule d’ADN est PETITE et transcrite, plus elle est située au centre du
noyau.
QCM 16 : A. Le diamètre des complexes de pore n’est pas constant. En effet il existe plus de 30 t
ypes de nucléoporines qui peuvent être présentes en 16 ou 32 exemplaires au niveau
de chaque pore.
B. En majorité, c’est exact. Mais il ne faut pas oublier que les petites molécules de
taille inférieure à 50 kDa se déplacent grâce à un transport passif.
D. L’interaction se fait entre les transporteurs de la cargaison (importines ou
exportines, …) et les domaines de répétition du dipeptide Phe-Gly de certaines
nucléoporines (et non le granule central).
QCM 17 : B. La protéine Ran-GTP est beaucoup plus concentrée dans le noyau, ce qui explique
son rôle dans le déplacement des importines et des exportines vers le cytosol, et ce qui
explique la nécessité de la protéine NTF2 pour pouvoir ré-importer la Ran dans le
noyau.
D. Les importines sont liées au Ran-GTP ! (le Ran-GTP se trouve toujours dans le
noyau et accompagne importines et exportines vers le cytosol. Le Ran-GDP se trouve
dans le cytoplasme.)
E. C’est l’interaction de Ran-GTP avec une importine qui entraîne la libération de sa
cargaison.

Le fonctionnement des importines, des exportines et de la Ran-GTP/GDP est très logique et simple
à comprendre si on réfléchit un peu.
IMPORTINES EXPORTINES
Signal nécessaire sur la NLS (sur les protéines ou NES (sur chacune des sous-unité
cargaison complexes protéiques) ribosomales)
Lieu de la liaison à la cargaison CYTOSOL NOYAU
LIAISON A LA Ran-GTP Libère la cargaison Attache la cargaison
DANS LE NOYAU !! (dans le noyau) (dans le noyau)
Conséquences de cette liaison
Passage cytosol  noyau Importine + cargaison Exportine (seule)
Passage noyau  cytosol Importine + Ran-GTP Exportine + Ran-GTP + cargaison
cargaisons Très nombreuses protéines Sous unités ribosomales 40S et
60S (SEPAREMENT !)
QCM 18 : A. Cela n’est valable que pour les ARN messagers (et seulement les ARNm matures).
Parce que les ARN ribosomiques sont transportés au sein des sous-unités 60S et 40S
grâce à des exportines.
D. Chaque ribosome possède 2 signaux d’export nucléaire puisque les sous-unités 60S
et 40S sont transportées séparément !
E. Le transport nucléocytoplasmique ne doit pas impliquer la dénaturation des
cargaisons !!
QCM 19 : B. La membrane nucléaire externe est recouverte par des ribosomes.

D. Les nucléoles sont hétérogènes.
QCM 20 : A. La membrane nucléaire interne ne porte pas de ribosomes.

C. L’ADN est transcrit sous forme nucléosomale. D. 30nm
QCM 21 : A. Le code des histones est post traductionnel.

B. Une hyperacétylation des lysines s’observe au cours de la transcription.
E. La chromatine en interphase fait intervenir une organisation en rosette.
QCM 22 : C. On parle de l’heterochromatine facultative.

D. Plus la densité est forte, plus on se trouve au centre. E. En ME.
QCM 23 : A. Pas forcément unique. C. De la transcription. D. 400 copies (5 paires).
QCM 24 : C. 50 kDa.
QCM 25 : A. Ils rentrent dans le noyau sans Ran.
QCM 26 : A. Il apparaît de manière hétérogène.

C. L’ADN n’est jamais sous forme nue il est toujours associé à des protéines.
D. Il va être transcrit et non traduit.
E. Il faut en plus de l’ADN pour former un nucléosome.
QCM 27 : C. C’est une hyper acétylation. D. Il est riche en séquence répétée.

QCM 28: A. Toutes les protéines non histones ne sont pas appelés des protéines d’isolement.
B. L’euchromatine peut devenir de l’hétérochromatine facultative et inversement.
E. VRAI comme dans la leucémie myéloïde chronique.
QCM 29 : A. Il est visible aussi en microscopie optique.

D. Sur 5 paires de chromosomes différents.
E. Ce sont les ARN 28S et 5,8S qui entre dans la grande sous unité ribosomale.
QCM 30 : A. Par ARN polymérase I

D. Le transport est passif seulement pour les molécules de PM inférieur à 50kDa.
E. La distribution des filaments est asymétrique.
QCM 31 : B. Voir la vue en ME

D. Ce sont les familles des importines et des exportines qui interagissent avec la
protéine Ran GTP.
QCM 32 : B. Ran GTP est hydrolysé dans le cytoplasme.

E. Les deux sous unités ribosomales sont exportés de manière séparément hors du
noyau.

LE CYCLE
CELLULAIRE
(33 QCM)

QCM N°1 CYC CELL : A propos du cycle cellulaire :
A. Les cellules en croissance sont soumises à un cycle en deux étapes : une étape de croissance suivie
d’une étape de division cellulaire.
B. Il permet le maintien quantitatif et qualitatif de l’information génétique, et il doit être finement régulé.
C. La multiplication cellulaire n’est primordiale qu’au cours du développement.
D. Ce cycle fait l’objet de nombreux contrôles qui sont souvent des contrôles en cascades. Ces derniers
permettent notamment une multiplication cellulaire adaptée aux besoins de l’organisme.
E. Il est admis que toutes les cellules tumorales présentent des anomalies de contrôle du cycle cellulaire.
QCM N°2 CYC CELL : A propos du cycle cellulaire et des acteurs de sa régulation :
A. Les cellules atteignant une taille suffisante à l’issue de la phase de croissance (G2) initie une phase de
division cellulaire.
B. Les mécanismes du contrôle de ce cycle participent au vieillissement cellulaire (sénescence) et à la
mort cellulaire programmée (apoptose).
C. Le franchissement des différentes étapes du cycle cellulaire est sous le contrôle de complexes
protéiques à activité tyrosine kinase.
D. Les complexes kinases qui régulent la progression du cycle cellulaire sont composés de deux sous
unités : l’une catalytique (cdk) et l’autre régulatrice (cycline).
E. L’activité des sous unités catalytiques cdk, dont la concentration varie au cours du cycle cellulaire,
dépend de leur liaison aux cyclines.
QCM N°3 CYC CELL : A propos des acteurs de la régulation du cycle cellulaire :
A. Le MPF (Mitosis promoting factor) a été le premier complexe identifié de cette régulation. Il est
constitué de l’association cdk1/cycline E.
B. Le MPF est spécifique à l’espèce humaine, bien que les protéines jouant le même rôle chez les autres
eucaryotes en soient structurellement très proches.
C. Le complexe cdk2/cycline E est requis pour assembler la « machinerie » nécessaire à l’entrée en phase
S.
D. De nombreuses combinaisons sont possibles en ce qui concerne les complexes régulateurs du cycle,
puisque certaines cdk peuvent s'associer avec plusieurs cyclines, et certaines cyclines peuvent s'associer
avec plusieurs cdk.
E. La phosphorylation exercée par les complexes cdk/cycline se fait grâce à la créatine kinase.
QCM N°4 CYC CELL : A propos des points de contrôle du cycle cellulaire :
A. La prolifération des cellules in vitro nécessite des facteurs de croissance.
B. La durée d'incubation avec des facteurs de croissance, nécessaire à l'atteinte du point de restriction, se
caractérise comme la durée entre le début de cette incubation et l'entrée en phase S.
C. En fin de phase G1, il existe un point de restriction nommé R à partir duquel les cellules sont
« programmées » pour se diviser.
D. Les facteurs de croissance stimulent la synthèse de cycline B qui se lie à cdk4 et cdk6 lorsqu’elle se
trouve en concentration suffisante dans la cellule.
E. Le contrôle de la transition G1/S est assuré par le complexe cdk2/cycline E.
QCM N°5 CYC CELL : A propos des points de contrôle du cycle cellulaire :
A. Le complexe cdk2/cycline A permet la transition S/G2 en contrôlant la présence d’ADN non répliqué
ou de lésions de l’ADN.
B. Le passage métaphase/anaphase est permis par l’attachement correct des kinétochores, donc par
l’assemblage correct du fuseau mitotique.
C. Le point de contrôle permettant la transition G2/M est dépendant de l’activation de la protéine p63.
D. Lorsque les dégâts cellulaires sont trop importants, la cellule meurt par apoptose si les systèmes de
contrôle du cycle ne sont plus fonctionnels.
E. Le complexe cdk1/cycline B permet la transition G2/M.

QCM N°6 CYC CELL : A propos de la régulation de l’activité des complexes cdk/cycline :
A. Ces complexes sont régulés à plusieurs niveaux : transcriptionnel, traductionnel, assemblage,
dégradation, mais aussi par des modifications post-traductionnelles.
B. Les CKI (cyclin kinase inhibitor) sont des inhibiteurs universels des complexes cdk/cycline. Ces
protéines permettent ainsi de réguler finement ces complexes.
C. La concentration des cdk est relativement constante au cours du cycle cellulaire, la quantité de
complexes présents dans une cellule dépend donc surtout du taux des cyclines.
D. La cycline A est en grande quantité dans la cellule au début de la phase S et en fin de phase G2.
E. La protéine p16 est un inhibiteur spécifique des complexes cdk4 et cdk6/cycline D , elle se lie de façon
compétitive aux cdk par rapport à la liaison de la cycline D.
QCM N°7 CYC CELL : A propos de la régulation de l’activité des complexes cdk/cycline :
A. La protéine p53 est un facteur de transcription présent dans toutes les cellules normales sous forme
active mais à un taux très faible et constant dans les conditions physiologiques.
B. La protéine p21 est considérée comme un inhibiteur universel de l’activité kinase des complexes
cdk/cycline, elle est donc très efficace pour bloquer la prolifération cellulaire.
C. L’activation de la protéine p16 provoque l’arrêt du cycle en G2.
D. La protéine p53 est capable de détecter de très nombreuses conditions de stress cellulaire et de bloquer
transitoirement ou définitivement le cycle dans n’importe laquelle de ses phases.
E. La p53 est capable d’induire la transcription du gène codant pour la p21.
QCM N°8 CYC CELL : A propos de la sénescence réplicative :

A. Dans les organismes, la plupart des cellules meurent par épuisement de leur potentiel prolifératif.
B. La sénescence s’accompagne de modifications morphologiques (augmentation de la taille de la cellule
et diminution de celle du noyau).
C. Le pourcentage de cellules sénescentes dans une coupe de tissu humain est (approximativement)
inversement proportionnel à l’âge de l’individu donneur.
D. L’activation de la protéine p53 contribue à la sénescence en augmentant le niveau de p21, qui bloque
le cycle cellulaire.
E. L’induction de la SA-α-galactosidase est un très bon marqueur de l’état de sénescence réplicative.
QCM N°9 CYC CELL : A propos des télomères et du vieillissement cellulaire :

A. La séquence TTAGGGG est répétée des milliers de fois aux extrémités des chromosomes et des
protéines y sont spécifiquement liées : cela constitue les télomères, qui se raccourcissent avec l’âge.
B. Les extrémités des chromosomes sont difficiles à répliquer : à chaque réplication, les pertes sont de
l’ordre de 100 paires de bases, que ce soit dans les neurones ou dans les fibroblastes.
C. Le potentiel prolifératif des cellules humaines est très variable selon le type cellulaire considéré.
D. Le raccourcissement des télomères conduit directement à l’induction de p16 et à l’activation de p53.
E. Les cellules souches ainsi que celles de la lignée germinale possèdent une télomérase, qui est une
enzyme permettant de compenser le raccourcissement des télomères.
QCM N°10 CYC CELL : A propos des télomères et du vieillissement cellulaire :

A. Dans 90% des tumeurs humaines la transcription de la télomérase est réactivée.
B. La télomérase est composée d’une sous-unité protéique qui fonctionne comme une transcriptase
inverse et d’un ADN complémentaire de la séquence télomérique TTAGGG.
C. Le système télomères constitue certainement la seule horloge qui commande le phénomène de
sénescence réplicative.
D. Les mécanismes de détection du raccourcissement des télomères, qui conduit notamment à l’activation
de la protéine p53, sont encore mal connus.
E. La plupart des types cellulaires issus de tissus humain peuvent réaliser au plus 10 divisions in vitro.

QCM N°11 CYC CELL : A propos des cellules tumorales :
A. Une inactivation de la télomérase dans les cellules tumorales leur fait perdre leur immortalité, c’est à
dire leur capacité à se diviser indéfiniment.
B. Des mutations désactivant la protéine p53 permettent aux cellules d’échapper à la barrière p53-
télomérique et de proliférer de façon anarchique.
C. Il est impossible pour une cellule de proliférer en l’absence de facteurs de croissance dans son milieu.
D. Une mort cellulaire massive (la crise) constitue une barrière infaillible pour empêcher la prolifération
de cellules tumorales.
E. La perte de points de contrôle ou l’activation anormale d’acteurs favorisant la progression du cycle est
primordiale pour le développement des tumeurs.
QCM 12 :
A. La régulation de l’activité des hétérodimères cdk/cycline ne dépend que de la concentration en cycline.
B. p16 est un inhibiteur spécifique du cycle cellulaire n’agissant qu’en phase G1 tandis que p21 est un
inhibiteur universel pouvant agir sur plusieurs phases du cycle.
C. L’expression de p21 est sous le contrôle de la protéine p53.
D. L’activation de la protéine p53 aboutit systématiquement à la mort cellulaire par apoptose.
E. La mutation du gène p53 peut être responsable de l’apparition de nombreux cancers.
QCM 13 :
A. La sénescence réplicative s’accompagne de modifications morphologiques et d’expression génique tels
que l’inhibition de l’expression de p16 et l’activation de p53.
B. Le marquage des SA-β-galactosidase par technique d’histoenzymologie permet, sur une coupe de tissu
humain, d’en évaluer l’âge.
C. Les cellules souches adultes, tout comme les cellules de la lignée germinale, ont un potentiel
prolifératif théoriquement illimité.
D. p16 agit en se fixant de manière compétitive avec la cycline D sur le site actif du complexe catalytique.
E. La plupart des cellules tumorales ont subi 2 processus: l’inactivation de p53 et la réactivation de la
télomèrase.
QCM 14 :
A. Les cyclines ne peuvent s’associer de manière spécifique qu’à une cdk.
B. Le contrôle de la transition G1/S est assurée par le complexe cdk 2 /cycline E.
C. Le contrôle de lésions de l’ADN à la transition G2/M est dépendant de la présence de la protéine P53.
D. L’activité des complexes cdk/cycline subit des variations notamment grâce à des modification de type
phosphorylation.
E. La synthèse des différents cdk est principalement régulée de manière transcriptionnelle et leur
dégradation par ubiquitination ce qui permet un dosage précis de leurs concentrations respectives au cour
du cycle.
QCM 15 :
A. Les protéines P16, P21, P53 ou CKI (cyclin kinase inhibitors) sont des protéines de contrôle du cycle
cellulaire.
B. P16 est un inhibiteur compétitif contrairement à P21 qui est un inhibiteur non compétitif des
complexes kinases spécialisés.
C. P53 est une phosphoprotéine nucléaire qui détecte de très nombreuses conditions de stress cellulaire et
dont l’activation entraîne une augmentation de sa durée de vie.
D. La protéine P53 contribue au maintient quantitatif et qualitatif de l’information génétique en
empêchant le déclenchement de division cellulaire lorsque la cellule est en état de stress cellulaire.
E. Les lésions de l’ADN vont stimuler l’expression de P53 ce qui permettra à la cellule de réparer ces
lésions ou d’induire la mort cellulaire dans le cas où ces lésions sont trop importantes.

QCM 16 :
A. L’activité des complexes kinase spécialisés dans le contrôle du cycle cellulaire induit obligatoirement
l’apoptose si la cellule a subit des dommages.
B. Dans les cellules tumorales, les anomalies du contrôle du cycle cellulaire induisent l’apoptose, ce qui
permet de limiter la prolifération de la tumeur.
C. Le système des cdk-cycline peut être impliqué dans le processus de cancérisation.
D. Les complexes protéiques à activité kinase sont présents de manière permanente durant le cycle
cellulaire.
E. La sous unité catalytique du complexe kinase spécialisé du contrôle du cycle cellulaire est la cycline.
QCM 17 :
A. En phase G1, dite « phase de contrôle », les cdk6 et la cycline D permettent l’assemblage de la
machinerie de réplication de l’ADN ce qui permet l’entrée en phase S.
B. Le MPF ou Mitosis Promoting Factor constitué par l’association cdk2-cycline E permet le contrôle de
l’entrée en mitose.
C. La p53 est un facteur transcriptionnel qui peut induire un blocage transitoire ou définitif du cycle
cellulaire si la cellule est endommagée.
D. Le phénomène de sénescence réplicative est un arrêt transitoire du cycle d’une cellule ayant subit des
dommages.
E. Les télomères sont des séquences d’ADN situées aux niveaux des centromères des chromosomes
impliquées dans l’horloge cellulaire.
QCM 18 :
A. Une transcription non régulée de la télomérase peut participer à l’acquisition de l’immortalité
théorique de la cellule.
B. Dans 90% des tumeurs, la transcription de la télomérase est réactivée.
C. La barrière p53-télomérique correspond à l’activation de p53 après un certain degré d’érosion des
télomères.
D. Les facteurs de croissance peuvent induire une synthèse de cdk et de cycline.
E. Les mutations du système de contrôle du cycle ont toujours un effet inhibiteur.
QCM 19 :
A. La télomérase en raccourcissant les extrémités des chromosomes réduit et régule le nombre de division
que la cellule pourra effectuer avant d’entrer en sénescence réplicative ou en apoptose.
B. p21 active la fonction kinase des complexes cdk-cycline
C. Les cyclines D sont présentes essentiellement en phase G2.
D. L’activation de p53 consiste d'une part en une augmentation de sa durée de vie et d'autre part à la mise
en fonction de son activité de facteur transcriptionel.
E. La SA-β-galactosidase est un très bon marqueur de l’apoptose.
QCM 20 : A propos du cycle cellulaire :
A. Le cycle cellulaire doit permettre le maintien quantitatif et qualitatif de l’information génétique,
comme c’est le cas dans la méiose.
B. Les mécanismes de contrôle du cycle cellulaire participent au vieillissement cellulaire (apoptose).
C. La plupart des cellules tumorales peuvent se multiplier de manière « autonome », anarchique,
inadaptée aux besoins de l’organisme : cela peut être dû à des anomalies de contrôle du cycle cellulaire.
D. La phase G1 est une phase de croissance, alors que la phase G2 est une phase de contrôle.
E. Après la phase G1, lorsque les cellules ont atteint une taille suffisante, elles initient le processus de
division cellulaire.

A. Les transitions entre les différentes phases du cycle sont contrôlées principalement par des variations
d’activité de complexes kinases spécialisés.
B. Les sous-unités régulatrices, cdk, des complexes kinases ont une concentration cellulaire qui est en
général constante au cours du cycle.
C. Les sous-unités catalytiques ne sont actives que lorsqu’elles sont associées à des cyclines.
D. Le complexe cdk1/cycline B est indispensable pour l’entrée en mitose des cellules humaines.
E. En fin de phase G1, il existe un point de restriction R, à partir duquel les cellules sont programmées
pour une division cellulaire.
A. Des facteurs de croissance stimulent la synthèse de cdk6 puis de cdk4, qui associés à la cycline D
permettent le passage du point de restriction en G1.
B. Le complexe cdk2/cycline E contrôle la transition S/G2.
C. La présence d’ADN non répliqué ou de lésions de l’ADN en fin de phase S, retarde l’entrée en G2.
D. Si en fin de phase G2, les lésions de l’ADN sont trop importantes, il peut y avoir un arrêt définitif du
cycle et mort cellulaire par apoptose.
E. Le point de contrôle à la transition G2/M est dépendant de l’activation de la protéine p53.
A. La synthèse des différentes cyclines est principalement régulée de manière transcriptionnelle et leur
dégradation par ubiquitinylation.
B. Les CKI (cyclin kinase inhibitor) sont des protéines inhibitrices qui régulent l’activité des
hétérodimères cdk/cycline.
C. Les CKI sont tous des inhibiteurs universels.
D. L’activité de p16 permet un blocage à toutes les étapes du cycle cellulaire.
E. La protéine p21 est un inhibiteur universel des complexes cdk/cycline, c’est donc un inhibiteur très
puissant de la prolifération cellulaire.
QCM 24 : A propos de la protéine p53 :
A. En condition de stress cellulaire, p53 est normalement inactivée, ce qui provoque son accumulation
nucléaire.
B. L’activation de p53 consiste en une modification de sa conformation, qui entraîne une augmentation de
sa demi-vie.
C. L’activité de la protéine p53 peut activer la transcription de gène codant pour p21, ce qui permet un
blocage transitoire du cycle dans n’importe quelle phase.
D. La protéine p53 activée peut provoquer un blocage définitif et la mort cellulaire par apoptose si les
lésions sont trop importantes.
E. L’inactivation de la protéine p53 conduit à des divisions qui ne permettent pas le maintien quantitatif et
qualitatif de l’information génétique.
QCM 25 : A propos du cycle cellulaire et des cellules somatiques :
A. Les cellules ne peuvent exécuter qu’un nombre limité de cycles ; ainsi, après un certain nombre de
cycles, les cellules restent viables mais ne se divisent plus.
B. L’induction de p16 et l’activation de p53 peuvent contribuer à la sénescence réplicative.
C. Le pourcentage de cellules sénescentes présentes sur une coupe de tissu humain est corrélé avec l’âge
du donneur.
D. À chaque réplication, une zone terminale d’ADN n’est pas répliquée, ce qui entraîne un
raccourcissement des chromosomes.
E. C’est la sénescence réplicative qui induit ce raccourcissement des séquences télomériques au cours des
divisions cellulaires.

A. Les cellules souches adultes (hématopoïétiques, de l’épiderme, de l’intestin) ont un potentiel
prolifératif théoriquement illimité.
B. Les cellules de la lignée germinale expriment une télomérase qui compense le raccourcissement des
télomères.
C. Dans 90% des tumeurs humaines, la transcription de la télomérase est réactivée.
D. La présence de mutations qui inactivent p53 permet à la cellule d’échapper à la barrière p53-
télomérique. Il n’y a ni arrêt du cycle, ni apoptose.
E. Si la réplication de l’ADN est incomplète, et que la molécule p53 est inactivée, alors le cycle cellulaire
est arrêté.

A. Si en traitant des cellules in vitro, on inactive leur télomérase, ces cellules deviennent immortelles.
B. L’inactivation de p53 entraîne une importante instabilité génétique.
C. Les cellules tumorales qui surmontent les deux barrières ont activé p53 et la télomérase.
D. La seconde barrière au développement tumoral est la crise : c’est une mort cellulaire massive due à une
poursuite du raccourcissement des télomères.
E. Dans certaines cellules tumorales, il y a des mutations, inhibitrices ou activatrices, au niveau des
systèmes de contrôle du cycle pour la transition G1/S.

A. Le cycle cellulaire est un cycle en deux étapes : croissance puis division cellulaire.
B. Le cycle cellulaire doit obligatoirement permettre le maintien quantitatif et qualitatif de l’information
génétique.
C. Les mécanismes de contrôle du cycle cellulaire fonctionnent en cascade. Ce sont eux qui permettent le
maintien de l’information génétique mais aussi la sénescence et la mort cellulaire par apoptose.
D. La cellule subit d’abord une phase de croissance : G1, puis la réplication de l’ADN : phase S. Cette
réplication est contrôlée en phase G2 avant que la cellule ne subisse la phase M, c’est-à-dire la mitose.
E. De la fin de la phase S jusqu’à l’anaphase les chromatides soeurs sont associées.
QCM 29 :
A. Chaque transition entre deux phases est contrôlée par des complexes kinases spécialisés.
B. Un complexe kinase est un complexe protéique hétérodimérique composé d’une sous-unité catalytique
ou cycline et d’une sous-unité régulatrice ou cdk.
C. Les cdk ont une concentration constante tout au long du cycle mais ne sont actives que lorsqu’elles
sont associées aux cyclines (qui ont une concentration variable).
D. Le MPF est le complexe protéique cdk2/cyclineE. C’est lui qui permet l’entrée en mitose de la cellule.
E. Si on supprime les facteurs de croissance à une population cellulaire précédemment incubées pendant
quelques heures, les cycles cellulaires seront bloqués.
QCM 30 :
A. Si à la fin de la phase S, tout l’ADN n’est pas répliqué, l’entrée en phase G2 est retardée.
B. La quantité de complexes cdk/cycline dans une cellule dépend principalement du taux de cycline.
C. La p16 est un CKI: une protéine inhibitrice universelle des complexes cdk/cycline.
D. La p21 est un inhibiteur spécifique des complexes cdk/cycline mettant en jeu cdk4 et cdk6. Elle inhibe
l’activité kinase de ces complexes lorsqu’elle s’y lie.
E. Dans les conditions physiologiques, p53 est présente dans les cellules normales sous forme inactive et
en faible quantité.

QCM 31 :
A. Quand p53 est activée par un stress cellulaire, sa ½ vie augmente et elle s’accumule dans le
cytoplasme de la cellule en question.
B. L’activation de p53 entraîne un blocage définitif du cycle cellulaire et une mort par apoptose.
C. Avec un gène codant pour la p53 lésée, les divisions cellulaires ne maintiennent ni quantitativement, ni
qualitativement l’information génétique.
D. Lorsqu’une cellule reste viable mais ne se divise plus on dit qu’elle est en sénescence réplicative.
E. Dans une cellule sénescente, p16 et p21 sont présentes en grande quantité, ce qui implique que la
cellule soit bloquée juste avant l’entrée en phase M.
QCM 32 :
A. Les télomères sont les extrémités des chromosomes. Ils sont constitués de la séquence TTAGGG
répétée de nombreuses fois.
B. A chaque réplication, ces télomères se raccourcissent, ce qui bloquera finalement le cycle cellulaire et
mènera la cellule à la sénescence réplicative.
C. Ce sont les cellules souches adultes qui ont le potentiel prolifératif le plus important.
D. La télomérase est une enzyme composée d’une polymérase et d’un ARN complémentaire de la
séquence télomérique.
E. La télomérase est exprimée dans tous les types cellulaires adultes, y compris dans les cellules
germinales.
QCM 33 :
A. La télomérase est fortement exprimée pendant l’embryogenèse.
B. Il est plus que courant d’avoir la transcription de la télomérase réactivée dans les cellules tumorales
humaines.
C. La crise est une mort cellulaire massive. C’est une seconde barrière au développement des tumeurs.
D. Il existe un modèle de développement tumoral où la p53 est inactivée simultanément à la réactivation
de la télomérase.
E. Si on inactive la télomérase, les cellules tumorales perdent leur capacité à se diviser indéfiniment.

Cycle cellulaire, ce qu’il fallait répondre :
1 : ABD 2 : BD 3 : CD 4 : ACE 5 : AB
6 : ACE 7 : BD 8:D 9 : CE 10 : AD
11 : ABE 12 : BCE 13 : BDE 14 : BCD 15 : ABCD
16 : C 17 : C 18 : ABC 19 : D 20 : CDE
21 : ACDE 22 : CDE 23 : ABE 24 : BCDE 25 : ABCDE
26 : BCD 27 : BDE 28 : ABCE 29 : AC 30 : ABE
31 : CD 32 : ABD 33 : ABCE
QCM 1 : C. Elle est aussi primordiale lors du renouvellement tissulaire chez l’adulte.
E. La plupart des cellules tumorales, pas toutes.
QCM 2 : A. La phase de croissance est appelée G1.

C. Des complexes protéiques à activité sérine/thréonine kinase.
E. C’est la concentration des cyclines qui varie.
QCM 3 : A. MPF est constitué de l’association cdk1/cycline B.

B. Le MPF est identique chez les levures, les mouches, les grenouilles, l’Homme…
E. La phosphorylation se fait à partir d’une molécule d’ATP.
QCM 4 : B. Elles restent en G0/G1. D. Cycline D.
QCM 5 : C. La protéine p53.

D. Au contraire, ce sont les systèmes de contrôle du cycle qui déclenche l’apoptose
pour éviter que la cellule devienne tumorale.
E. Le complexe cdk1/cycline A.
QCM 6 : B. Tous les CKI ne sont pas universels.

D. En fin de phase S et en début de phase G2.
QCM 7 : A. p53 est sous forme inactive dans les conditions physiologiques.
C. En G1.
E. Elle est capable d’activer (et non d’induire) la transcription de ce gène. NB pour
les perplexes: il faut différencier l'activation de l'induction: l'activation est un
phénomène direct, alors que l'induction indique une cascade d'évènements.
QCM 8 : A. La plupart des cellules atteignent leur différenciation terminale avant d’avoir
épuiser leur potentiel prolifératif.
B. La taille du noyau augmente comme celle de la cellule.
C. C’est l’inverse (plus l’individu est âgé plus on trouvera de cellules sénescentes).
E. L’induction de la SA-β-galactosidase.
QCM 9 : A. C’est la séquence TTAGGG (un G en moins…).

B. Les neurones ne se divisent pas, leurs télomères ne se raccourcissent donc pas.
D. Indirectement, pas directement.
QCM 10 : B. Un ARN complémentaire de TTAGGG.

C. Il est possible qu’il y ait d’autres systèmes d’horloge.
E. Au plus 100 divisions.
QCM 11 : D. Cette barrière n’est pas infaillible.
QCM 12 : A. Elle dépend aussi de l’expression de protéines régulatrices (p53) et inhibitrices

(p16 et p21).
D. Elle peut aussi aboutir à un blocage transitoire du cycle cellulaire.
QCM 13: A. C’est l’induction de l’expression de p16.

C. Les cellules souches adultes ont un potentiel de prolifération élevé et non
déterminé précisément mais il n’est pas illimité.
QCM 14: A. Une cycline peut s’associer à plusieurs cdk et vice versa.
E. La concentration des cdk est plus ou moins constante au cour du cycle, item vrai
avec les cycline.
QCM 15 : E. C’est un allongement de la durée de vie de P53 et son accumulation nucléaire(p53

étant un facteur transcriptionnel) qui permettent une augmentation de sa quantité et
non une augmentation de son expression.
QCM 16 : A. Elle peut aussi juste faire un blocage transitoire le temps de réparer.
B. Préférentiellement, dans les cellules tumorales, les mutations du système de
contrôle sont inhibitrices et favorisent alors la prolifération mais on peut avoir des
mutations activatrices qui favorisent l’apoptose.
D. Le complexe protéique à activité kinase comprend la sous unité cdk et la cycline.
Seule la cycline est présente de manière cyclique (d’où son nom)
E. La cycline est la sous unité régulatrice.
QCM 17 : A. G1 est la phase de croissance. B. cdk1-cycline B

D. La sénescence réplicative n’est pas transitoire et n’est pas liée au dommage de la
cellule elle est physiologique et est due au vieillissement cellulaire.
E. Les télomères se trouvent aux extrémités du chromosome.
QCM 18 : D. Cycline mais pas cdk dont le taux est constant dans le cycle.
E. Une mutation peut être activatrice ou inhibitrice.
QCM 19 : A. La télomérase allonge les extrémités des chromosomes et augmente le nombre de

division que la cellule peut potentiellement faire.
B. p21 inhibe la fonction kinase.
C. Les cyclines D sont présentes en phase G1.
E. C’est un bon marqueur de la sénescence réplicative.
QCM 20 : A. Ce n’est pas le cas dans la méiose.

B. Ils participent au vieillissement cellulaire (sénescence) et à la mort cellulaire par
apoptose.
QCM 21 : B. Il s’agit des sous-unités catalytiques.
QCM 22 : A. Les facteurs de croissance stimulent la synthèse de la cycline D.

B. G1/S
QCM 23 : C. Certains sont très spécifiques. D. Arrêt du cycle en fin de G1.
QCM 24 : A. p53 est activée.

QCM 25 : E. C’est le contraire.
QCM 26 : A. C’est le cas des cellules de la lignée germinale, qui via la fécondation s’expriment
au travers des générations. Les cellules souches adultes ont un potentiel de
multiplication très important, mais que l’on ne peut pas actuellement évaluer
précisément.
E. Si p53 est inactivée on observe une multiplication de la cellule.
QCM 27 : A. Les cellules immortelles ont réactivé leur télomérase.

C. Les cellules tumorales ont inactivé p53 et activé la télomérase.
QCM 28 : D. La phase M n’est pas équivalente à la mitose uniquement mais aussi à la

cytodiérèse.
QCM 29 : B. cycline → régulatrice, cdk → catalytique. D. cdk1/cyclineB.

E. Les cellules qui ont déjà passé le point R continuent leur cycle même sans facteurs
de croissance.
QCM 30 : C. P16 est inhibiteur spécifique car il ne se lie qu’aux complexes mettant en jeu cdk4
et cdk6.
D. P21 est un inhibiteur universel des complexes cdk/cycline.
QCM 31 : A. On observe une accumulation nucléaire.

B. Pas forcément : on peut aussi avoir un blocage transitoire dans n’importe quelle
phase du cycle.
E. De par l’activité de p16, la cellule est bloquée en G1.
QCM 32 : C. On considère que les cellules de la lignée germinale ont un potentiel prolifératif t
héoriquement illimité.
E. Chez l’adulte, elle ne persiste que dans les cellules souches et les cellules
germinales.
QCM 33 : D. Pas simultanément : d’abord inactivation de p53.

LES TECHNIQUES
EN BIOLOGIE
CELLULAIRE
(55 QCM)

QCM N°1 TECH : A propos des techniques en biologie cellulaire :
A. Le microscope électronique à transmission (MET) est approprié pour observer des cellules ou des
tissus en 3 dimensions si il est associé à des techniques d’ombrage.
B. Pour observer les mouvements moléculaires dans la cellule vivante, la technique du FRET est une des
plus adaptée.
C. L’AFM permet non seulement d’observer des molécules individuellement, mais également d’étudier la
force de liaison intermoléculaire.
D. L’hybridation in situ peut mettre en évidence l’expression d’un gène dans une cellule ou un tissu, que
ce soit en microscopie optique (MO) ou en microscopie électronique (ME).
E. Le microscope à balayage (SEM) permet d’observer le mouvement cellulaire (cellules ou organites).
QCM N°2 TECH : A propos des techniques en MO (sans coloration) :

A. Ces techniques permettent d’observer des cellules vivantes, contrairement aux techniques employant
des colorants, qui entraînent toutes la mort cellulaire.
B. Elles utilisent des procédés basés sur le décalage de phase ou sur la modification du spectre de la
lumière transmise.
C. Le microscope à polarisation met en évidence les matériaux biologiques anisotropes (ou biréfringents).
D. Le microscope à contraste de phase permet de visualiser les décalages de phase de la lumière transmise
par un procédé de mise en évidence des interférences. L’effet obtenu est une apparence de relief.
E. Dans la technique du fond noir, la lumière est placée latéralement par rapport à l’objet, et seule une
partie des rayons incidents est récupérée par l’objectif.
QCM N°3 TECH : A propos de la microscopie électronique à balayage (SEM et ESEM) :
A. Dans la technique du SEM, l’échantillon biologique est fixé, déshydraté puis recouvert d’une fine
couche de métal (or, palladium) qui est vaporisée latéralement.
B. L’ESEM permet d’obtenir une résolution d’image identique au SEM, mais contrairement à ce dernier,
il permet d’étudier des échantillons vivants.
C. La technique du SEM utilise deux faisceaux d’électrons non synchrones qui permettent une
reconstitution d'images en 3D appelée tomographie .
D. La nécessité de déshydrater et de métalliser (dans le cas du SEM) l’échantillon entraîne un risque
d’artefacts.
E. Les techniques de balayage permettent d’obtenir une image tridimensionnelle, avec une grande
profondeur de champ et une résolution plus forte que celle du MET.
QCM N°4 TECH : A propos de l’ombrage métallique en MET :

A. Cette technique permet de visualiser des reliefs de surfaces en MET avec un pouvoir séparateur de
l’ordre de 2 nm.
B. Un métal lourd (or, platine) est vaporisé latéralement sur l’échantillon, et se dépose de manière
homogène sur toute sa surface.
C. Une réplique est réalisée en déposant un film de carbone électrotransparent à la surface de
l’échantillon. Elle sera ensuite observée de manière traditionnelle en MET.
D. La microscopie électronique à transmission (TEM) permet d'observer des coupes supérieures à 0,1µm.
E. La réalisation d’une réplique en carbone est indispensable à l’observation de l’échantillon.
QCM N°5 TECH : A propos de la cryofracture et du cryodécapage :
A. Pour réaliser une cryofracture, l’objet biologique doit être congelé à la température de l’azote liquide (-
273°C) en présence d’un cryoprotecteur.
B. Si l’on veut réaliser un cryodécapage, on n’utilise pas de cryoprotecteur : on refroidit très rapidement
l’échantillon pour éviter la formation de cristaux de glace.
C. Lorsque l’on coupe l’échantillon (à l’aide d’un « couteau »), le plan de fracture est régulier et passe
souvent par la partie hydrophobe des bicouches lipidiques.
D. On peut abaisser par sublimation le niveau de glace autours du spécimen et dans le cytoplasme. Il est
plus facile d’enlever la glace du cytoplasme que celle entourant l’échantillon.
E. Un ombrage métallique ainsi qu’une réplique seront réalisés pour observer l’échantillon en MET.
QCM N°6 TECH : A propos de la microscopie cryoélectronique :
A. Elle permet de visualiser de très petites structures sans préparation, ce qui évite les artefacts pouvant
fausser l’observation.
B. La résolution obtenue avec cette technique est de l’ordre du millième de µm.
C. Comme pour la technique du cryodécapage, l’échantillon est refroidi très rapidement afin d’éviter la
formation de cristaux de glace qui pourraient endommager le spécimen.
D. L’échantillon à observer doit bien sûr être hydraté, mais aussi être très mince (100nm).
E. Grâce à cette technique, on peut obtenir (par traitement informatique) une reconstitution
tridimensionnelle d’un microtubule avec une résolution de 0,8 nm.
QCM N°7 TECH : A propos des techniques immunohisto(cyto)chimiques :

A. Ces techniques permettent de reconnaître un antigène (Ag) dans une cellule ou un tissu grâce à des
anticorps (Ac) dirigés contre cet antigène.
B. Les Ac sont synthétisés par les plasmocytes, qui sont issus des lymphocytes T. Ils sont constitués de 4
chaînes peptidiques : 2 lourdes et 2 légères réunies par des ponts disulfure.
C. On peut cliver enzymatiquement les Ac en 2 types de fragments : Fc (fragment cristallisable) et Fab
(antigen binding), ce dernier étant porteur du site de reconnaissance de l’antigène (épitope).
D. L’Ac ne reconnaît qu’une fraction spécifique de l’Ag. Cette région (paratope) peut être séquentiel (ou
continu) mais aussi conformationnelle.
E. La cryofixation est plus fiable que la fixation chimique dans ce genre de technique car elle préserve
mieux les structures moléculaires et évite ainsi la disparition des épitopes.

A. Un antisérum est constitué d’un mélange d’Ac différents mais reconnaissant tous des épitopes portés
par la molécule ayant servi à immuniser l’animal.
B. Théoriquement, un très grand nombre d’Ac différents peut être synthétisé contre la même molécule.
C. La purification de l’antigène avant son injection dans l’animal à immuniser ne suffit pas à obtenir un
antisérum utilisable.
D. En fusionnant des lymphocytes B spléniques et des myélomes murins, on obtient des hybridomes
sécréteurs et immortels. Les membranes plasmiques et nucléaires fusionnent presque simultanément par
électrofusion.
E. Les anticorps monoclonaux sont produits à partir de lymphocytes B descendants d’une cellule unique
(clone cellulaire) : toutes les molécules d’Ac produites sont identiques et reconnaissent le même épitope.

A. La sélection des hybridomes se fait grâce à des milieux de culture sélectifs dans lesquels seuls les
hybrides peuvent survivre.
B. Les Ac sont spontanément visibles sur un échantillon en ME.
C. Ce n’est qu’après le clonage en dilution limite (0 ou une cellule par puit) que les Ac deviennent
réellement monoclonaux.
D. L’étape du criblage permet de détecter les Ac monoclonaux recherchés.
E. La méthode de marquage directe est plus « économique » que la méthode indirecte.

A. Dans la méthode de marquage indirecte, on utilise des Ac anti-immunoglobulines non marqués, qui se
fixent aux Ac dirigés contre l’antigène recherché qui eux sont marqués.
B. Une amplification du signal (par le système avidine/biotine par ex) de visualisation est parfois
nécessaire pour détecter un ou plusieurs Ag peu présent(s) au sein d’un échantillon.
C. Une absence de signal visualisable sur un échantillon signifie obligatoirement que l’Ag recherché n’est
pas présent.
D. La biotine est une molécule qui présente 4 sites de liaison pour l’avidine, ce qui permet de former
d’importants complexes insolubles facilement repérable.
E. Aucune réaction croisée ne peut se produire avec des Ac monoclonaux, contrairement aux antisérums.
A. L’or colloïdal est un marqueur propre à la ME, et permet de visualiser individuellement les molécules
marquées.
B. Une enzyme peut être couplée de manière covalente au fragment Fab. Les plus utilisées sont la
peroxydase de raifort et la phosphatase alcaline.
C. L’immunofluorescence consiste à coupler un fluorochrome à un Ac : soumis à une lumière excitatrice,
le fluorochrome émet un rayonnement de plus faible énergie (donc de longueur d’onde inférieure) ce qui
permet de visualiser la localisation d’un Ag.
D. Le calibre des microsphères d’or colloïdal est contrôlable.
E. La rhodamine est un fluorochrome émettant une lumière verte après excitation.
QCM N°12 TECH : A propos du microscope confocal :

A. Il permet l’observation indirecte de plans définis d’un échantillon épais (jusqu’à 50 µm).
B. L’utilisation d’un diaphragme placé dans un plan focal conjugué à celui de l’objectif permet d’éliminer
une grande partie de la fluorescence parasite.
C. La profondeur de champ offerte par cette technique est faible (environs 60 nm).
D. Le traitement informatique des images obtenues par ce microscope permet de voir l’échantillon en
trois dimensions.
E. En microscopie confocale, l'analyse des plans focaux permet une reconstitution en 3D.
QCM N°13 TECH : A propos du microscope confocal et de la GFP (Green fluorescent protein) :
A. La GFP est une petite protéine naturellement fluorescente en forme de tonneau qui être couplée à des
protéines sans modifier leurs fonctions.
B. La plupart des composants biologiques ont des coefficients d’absorption élevés dans le domaine du
visible et de l’infra rouge.
C. Le microscope confocal permet d’obtenir des images de la gastrulation beaucoup plus précises qu’avec
un microscope à fluorescence classique.
D. La GFP ne peut être utilisée dans des cellules vivantes car elle est très toxique et les détruit
rapidement.
E. La GFP est une protéine fluorescente de 70kDa nottament utilisée pour suivre le développement de
nombreux organismes .
QCM N°15 TECH : A propos de la microscopie biphotonique :

A. Pour obtenir une excitation biphotonique, il est nécessaire de confiner un très grand nombre de
photons dans un très petit volume.
B. Elle nécessite l’exposition continue de l’échantillon par des lasers très puissants.
C. C’est une méthode plus adaptée à l’observation du vivant que la microscopie confocale.
D. Le laser utilisé dans un microscope biphotonique permet l’excitation des molécules dont le spectre
d’absorption est compris entre 245 et 600 nm.
E. Dans cette technique de microscopie, le bruit de fond est quasiment nul.
QCM N°16 TECH : A propos des techniques :

A. Le MO qui a une résolution de 0,2 nm permet d'observer les organites de la cellule qui est elle
observable au ME.
B. La longueur d’onde d’excitation des fluorochromes est presque le double de la longueur d’onde de
fluorescence.
C. On peut observer des macromolécules en ME à transmission après ombrage sans réalisation de
réplique.
D. Le principe de la microscopie est d'envoyer une onde sur un échantillon, après interaction les ondes
sont captées par l'objectif et retransmises par l'oculaire.
E. La microscopie biphotonique possède une très grande résolution spatiale dans les trois dimensions.

QCM N°18 TECH : A propos de l’hybridation in situ et sur chromosome :
A. Les techniques employées pour la dénaturation de l’ADN double brin, nécessaire à l’hybridation in
situ, altère la qualité morphologique des échantillons.
B. Les sondes utilisées peuvent être synthétisées avec des nucléotides radiomarqués (sondes chaudes) ou
porteurs d’une chaîne latérale secondairement révélée (sondes froides).
C. Plusieurs séquences nucléotidiques peuvent être simultanément visualisées sur un ou plusieurs
chromosomes grâce à l’utilisation de sondes porteuses d’antigènes différents.
D. Les séquences d’ARNm doivent être chauffées ou exposées à un pH élevé pendant un temps court
pour être étudiées.
E. La digoxigénine peut être couplée à une sonde ; elle sera révélée par un anticorps anti-digoxigénine
marqué par une enzyme.
QCM N°19 TECH : A propos des techniques :

A. La résolution minimum au ME est de 0,2µm.
B. Dans un microscope, l'échantillon se trouve entre condenseur et objectif.
C. La résolution latérale du microscope à force atomique (AFM) est de l’ordre de la dizaine de µm.
D. L’AFM permet entre autre d’étudier les forces d’interaction moléculaire et donc la stabilité des
domaines protéiques.
E. Les échantillons doivent subir des techniques de préparation complexes et spécifiques pour être
observables au microscope à force atomique.
QCM N°20 TECH : A propos de la coloration :

A. Les polynucléaires neutrophiles peuvent être observés avec la coloration May-Grunwal-Giemsa.
B. Avec la coloration de Brachet, la pyronine permet de révéler l'ADN et le vert de méthyle l'ARN.
C. La dystrophine est une protéine membranaire des cellules musculaires dont la synthèse fait défaut dans
la myopathie de Duchenne .
D. La viabilité cellulaire est (en %) : (cellules non colorées par le bleu de Tryptan/ cellules totales) *100
E. Le marquage avec la thymine tritiée va permettre de révéler la synthèse de tous les acides nucléiques
réalisés par la cellule.
QCM 21 : A propos de la Microscopie Optique (M.O.) sans coloration :

A. Elle permet d’observer des cellules vivantes grâce à une modification du spectre de la lumière
transmise.
B. Une image sur fond noir est obtenue grâce à une lumière incidente sous l’objet observé.
C. L’image ainsi obtenue est brillante sur fond noir.
D. Le microscope interférentiel de Nomarsky donne une apparence de mouvement.
E. On peut observer le mouvement cellulaire par des techniques de M.O. sans coloration.
QCM 22 : A propos de la microscopie à polarisation :
A. Elle met en évidence les matériaux biologiques biréfringents.
B. Ces matériaux sont dits biréfringents parce qu’avec certaines colorations on peut les observer de 2
couleurs différentes selon l’angle d’observation.
C. On peut visualiser par exemple des microtubules au cours d’une mitose.
D. Cette technique ne peut être utilisée que sur des cellules mortes.
E. Les matériaux biologiques mis en évidence sont préférentiellement composés de particules
submicroscopiques asymétriques ordonnées.
QCM 23 : A propos des Microscopies Electroniques (M.E.) à balayage :
A. Les M.E. à balayage permettent une observation réelle du relief.
B. Le pouvoir séparateur est très important, notamment supérieur à celui du M.E.T.
C. Les M.E. à balayage nécessitent obligatoirement une déshydratation au préalable.
D. L’ESEM permet donc l’observation d’échantillons vivants.
E. On observe les échantillons grâce au tâtonnement de leur surface par des faisceaux d’électrons.

QCM 24 : A propos des anticorps monoclonaux :
A. Ils sont produits à partir de lymphocytes B sécréteurs descendants d’une cellule unique ou clone
cellulaire.
B. Cette technique peut permettre d’obtenir des anticorps dirigés contre des antigènes inconnus.
C. Les anticorps monoclonaux sont spécifiques d’un épitope.
D. Le criblage est l’étape fondamentale de la technique des hybridomes, au-delà les anticorps produits et
recueillis sont réellement monoclonaux.
E. Contrairement à l’antisérum, la production d’anticorps monoclonaux ne nécessite pas l’immunisation
préalable de l’animal.
QCM 25 : Au sujet des techniques immunocytochimiques :
A. Un anticorps possède 2 sites de reconnaissance ou paratopes spécifiques d’un épitope.
B. Un anticorps est constitué de six chaînes peptidiques : 2 chaînes lourdes et 4 chaînes légères reliées par
de ponts disulfures.
C. Un anticorps spécifique permet de localiser un antigène en se fixant sur celui-ci par ses fragments Fab.
D. Après l’immunisation de l’animal, l’antisérum contient différents anticorps mais qui sont tous
spécifiques de la même molécule.
E. Les anticorps sont des glycoprotéines du sérum et du liquide interstitiel produites par les plasmocytes
qui se transforment en lymphocytes B à la suite du contact avec l’antigène.
QCM 26 : A propos des techniques immunocytochimiques :

A. Un nombre important d‘anticorps différents peut théoriquement être produit contre le même épitope.
B. L’antisérum est le sérum d’un animal immunisé contenant un haut titre d’anticorps spécifiques.
C. Les anticorps se lient à une région spécifique de l’antigène par l’intermédiaire de sites de
reconnaissances ou épitopes.
D. Dans la technique des hybridomes (production d’anticorps monoclonaux), le criblage correspond à la
sélection des hybridomes par utilisation de milieux sélectifs.
E. Après le clivage enzymatique d’un anticorps, on obtient un fragment Fab et deux fragments Fc.
QCM 27 : A sujet des techniques immunocytochimiques :

A. Pour la production d’anticorps monoclonaux comme pour celle d’un antisérum, l’antigène doit être
purifié.
B. L’antisérum contient entre autres des anticorps de spécificité différente qui reconnaissent le même
antigène.
C. L’antisérum est obtenu par immunisation d’un animal contre un antigène spécifique par une injection
unique de cet antigène.
D. Un anticorps monoclonal spécifique d‘un épitope conformationnel permet de localiser la présence
d’une protéine sur une coupe de tissu préalablement traitée par fixation chimique.
E. Un épitope séquentiel correspond à la structure primaire de la molécule.
QCM 28 : A propos des techniques immunocytochimiques :

A. Elles sont utilisables uniquement en microscopie optique.
B. Un antisérum purifié permet de reconnaître différentes molécules mais un seul épitope
C. La cryofixation permet de préserver la structure moléculaire de l’antigène.
D. La technique des hybridomes repose sur la fusion de lymphocytes B spléniques d’un animal
préalablement immunisé et de myélomes murins pour former des hybridomes sécréteurs immortels.
E. Un nombre important d’anticorps peut théoriquement être produit contre la même molécule.
QCM 29 : A propos des molécules organiques (M.O) :

A. Une cellule contient environ 109 molécules organiques.
B. La majorité de ces molécules correspond à des constituants des membranes.
C. Les M.O ont une durée de vie bien inférieure à celle des cellules dans lesquelles elles sont fabriquées.

D. L’instabilité des M.O est due aux interactions permanentes avec les autres molécules de la cellule,
interactions permises par leur grande mobilité (en général).
E. Les processus de fabrication de ces molécules sont regroupés sous le terme de« métabolisme ».
QCM 30 : A propos de la GFP :

A. La « green fluorescent protein » (GFP) est une protéine fluorescente, de petite taille, produite
artificiellement.
B. Par mutagenèse, on peut obtenir à partir de la GFP de nombreux variants présentant des longueurs
d’ondes d’excitation et d’émission différentes.
C. La GFP, grâce à sa petite taille, permet d’obtenir des protéines chimères fluorescentes, qui conservent
les propriétés de la protéine sauvage que l’on souhaite étudier.
D. La transfection d’un vecteur contenant l’ADNc d’une protéine en fusion avec celui de la GFP permet
la visualisation en fluorescence, dans des cellules ou des animaux vivants.
E. La GFP ne permet pas d’observer les interactions moléculaires in vivo.
QCM 31 : Microscopie confocale et biphotonique :

A. Les microscopies confocale et biphotonique permettent de visualiser des molécules fluorescentes.
B. Dans ces deux méthodes comme en microscopie photonique classique, la source lumineuse est un laser
fortement focalisé sur un point de l’objet observé.
C. En balayant l’objet point par point, on peut reconstituer un plan. Puis plan par plan, on peut
reconstituer l’objet en 3 dimensions.
D. Le microscopie confocale permet d’observer des plans épais d’un objet dans une profondeur de champ
faible.
E. Le principe de la fluorescence repose sur la réémission de photons de plus forte énergie par les parties
fluorescentes de l’objet éclairées par le laser.
QCM 32 : A propos de la microscopie confocale. Dans confocale, il y a focale:

A. En microscopie confocale, la focalisation du laser permet de concentrer au maximum les photons
excitateurs sur le point focal.
B. L’utilisation d’un diaphragme placé dans un plan confocal induit l’apparition d’une fluorescence
parasite.
C. Même avec le diaphragme, la fluorescence parasite des plans supérieurs et inférieurs au plan de
focalisation est une « source de bruit » importante.
D. Les photodommages qui ont lieu sur le trajet du faisceau sont une limitation pour l’observation du
vivant.
E. Les longueurs d’onde d’excitation et d’émission sont proches et il est difficile de trouver un miroir
dichroïque n’induisant pas de pertes d’intensité de fluorescence.
QCM 33 : A propos du métabolisme cellulaire :

A. La mort cellulaire résulte de « l’usure moléculaire ».
B. La cryoconservation à lieu par congélation à la température de l’azote liquide, -196°C.
C. La congélation des cellules lors de la cryogénisation est effectuée de façon brutale.
D. L’état de « vie latente » peut être obtenu après déshydratation de la cellule.
E. La technique de cryoconservation des cellules possède des applications médicales : conservation de
cellules souches, de gamètes…
QCM 34 : A propos de la microscopie électronique à transmission MET :

A. Dans la technique à cryofracture, contrairement à celle de cryodécapage, on n’utilise pas de
cryoprotecteur.
B. Dans la technique à cryofracture comme à celle de cryodécapage, on doit congeler l’objet biologique à
une température proche de 0°.
C. Dans la technique de cryofracture, on peut observer la structure des bicouches lipidiques grâce à un
plan de fracture le plus souvent régulier.
D. La membrane plasmique est une structure en bicouche maintenue par des liaisons non covalentes.
E. On peut observer le réseau de filaments du cytosquelette en MET après cryodécapage et ombrage
métallique.
QCM 36 : A propos de la MET :

A. On ne peut observer que des structures fixées chimiquement
B. Dans la coloration négative les sels de métaux sont déposés latéralement à la surface de l’objet
C. La coloration négative est utilisée aussi bien pour la MET que pour la microscopie optique
D. Après un cryodécapage, on peut observer le spécimen au microscope électronique après ombrage
métallique et coloration négative.
E. L’ombrage métallique permet de mieux visualiser les macromolécules que la coloration négative.
QCM 37 : A propos de la microscopie cryoélectronique :

A. Cette technique permet la visualisation de très petites structures sans préparation.
B. L’échantillon est déshydraté et congelé rapidement à – 160°.
C. La résolution de cette technique est de l’ordre du micron.
D. Les images sont ensuite traitées par informatique ce qui permet de voir la structure tridimensionnelle
des échantillons.
E. La microscopie cryoélectronique permet par exemple d’observer la structure fine d’un microtubule.
QCM 38 : Concernant les techniques de radiomarquage en biologie cellulaire :

A. Pour réveler des sequences d’ADN on peut utiliser des sondes froides, il s’agit d’une courte sequences
de nucléotides radiomarqués.
B. On peut aussi utiliser des sondes comportant des nucléotides associes au complexe avidine/ biotine.
C. Afin de rechercher des séquences d’ADN pour que l’utilisation de sondes soit efficace une étapes de
denaturation est nécessaire.
D. L’etape préalable de dénaturation peut être réalis par une exposition à la chaleur ou à un pH élevé mais
aussi par digestion enzymatique.
E. Les techniques d’hybridation présentent toutefois des limites, notamment la denaturation de l’ADN qui
altère la qualité morphologique des échantillons.
QCM 39 : A propos de la FISH (Fluorescence in Situ Hybridization) :
A. Cette technique permet de repérer avec une sonde spécifique marquée avec un fluorochrome un gène.
B. Cette technique est réalisable sur chromosome seulement pendant certaines phases du cycle cellulaire
qui sont la télophase et l’anaphase.
C. La technique du SKY (spectral karyotyping) consiste à utiliser différentes sondes spécifiques chacune
d’un chromosome et marquées avec des fluorochromes différents.
D. Par conséquent cette technique permet de distinguer les chromosomes homologues.
E. Les chromosomes peuvent alors être identifiés en microscopie de fluorescence couplée avec un
interféromètre.
QCM 41 : Concernant les techniques de visualisation en biologie moléculaire :

A. Pour obtenir des anticorps contre un antigène inconnu, seule la production d’un antisérum est possible.
B. Parmi les techniques de microscopie électronique (ME), la microscopie à balayage classique permet
d’obtenir une image agrandie de la surface d’un échantillon.
C. Sans coloration, la microscopie de contraste de phase donne une image brillante sur fond noir de
l’échantillon.
D. En ME à transmission, l’observation des reliefs est permise après traitement par cryodécapage ou
cryofracture puis ombrage métallique.
E. La microscopie à polarisation met en évidence des matériaux biologiques anisotropes, c'est-à-dire
composés préférentiellement de particules sub-microscopiques symétriques.

QCM 42 : Concernant les techniques de visualisation en biologie moléculaire :
A. Pour réaliser un cryodécapage, l’objet biologique est congelé en présence d’un cryoprotecteur, avant
d’être fracturé.
B. Une apparence de relief d’un échantillon peut être obtenue par microscopie en contraste interférentiel
(Nomarski).
C. Après ombrage, la microscopie électronique à transmission permet d’atteindre un pouvoir de résolution
supérieur à la microscopie à balayage.
D. En immunohistochimie, afin de conserver au mieux la totalité des épitopes, notamment
conformationnels, la cryofixation est privilégiée par rapport à une fixation chimique.
E. Si après amplification de la réaction antigène anticorps, aucun signal n’est détecté, on peut déduire que
la molécule antigénique est absente du prélèvement.
QCM 43 : A propos des techniques en immunohistochimie :

A. Le fragment Fc porte un site de reconnaissance de l’anticorps ou paratope.
B. Pour amplifier le signal, la liaison de l’Avidine sur le deuxième anticorps permet ensuite, en présence
de Biotine, la formation de volumineux complexes insolubles.
C. Le marquage immunoenzymatique repose sur le couplage d’une enzyme (telle que la phosphatase
alcaline) à l’anticorps ; celle-ci transformera ensuite un substrat soluble.
D. Un anticorps monoclonal est spécifique d’un seul épitope, alors que l’antisérum contient divers
anticorps de spécialité différente, donc reconnaissant des épitopes différents.
E. Afin de co-localiser deux antigènes dans une même cellule, on utilise simultanément deux anticorps
portant des signaux différents.
QCM 44 : Concernant les techniques spéciales de visualisation en biologie moléculaire :

A. En immunohistochimie, un résultat positif peut être obtenu alors que l’antigène est absent du
prélèvement observé , par une réaction croisée avec une autre protéine ayant un épitope commun.
B. Pour observer une cellule ou un tissu en trois dimensions, les techniques de microscopie électronique
(ME) sont : la ME à transmission, la microscopie cryoélectronique, la microscopie à balayage et la
microscopie à balayage environnemental
C. L’immunofluorescence permet de localiser une molécule antigénique dans une cellule ou un tissu en
microscopie électronique.
D. Après la réalisation d’une réplique, l’ombrage métallique n’est pas indispensable si le spécimen est
suffisamment mince pour être observé directement en microscopie électronique à transmission.
E. La technique des hybridomes, pour produire des anticorps monoclonaux, renvoie à la fusion de
lymphocytes B spléniques et de myélome murin.
QCM 45 : Concernant les techniques de visualisation en microscopie électronique :

A. Grâce à la microscopie cryoélectronique, de très petites structures peuvent être visualisées directement
en trois dimensions avec une résolution de l’ordre du nm.
B. La microscopie électronique à transmission et l’AFM permettent d’observer individuellement des
molécules.
C. Concernant l’immunohistochimie, une réaction croisée est de manière générale plus fréquente avec
l’utilisation d’anticorps monoclonaux qu’avec un antisérum.
D. Un anticorps est dit conformationnnel quand il reconnaît la forme de la globalité de l’antigène ayant
induit sa production.
E. Parmi les marqueurs propres à la microscopie électronique en immunohistochimie, figurent l’or
colloïdal, la ferritine, et les enzymes.
QCM 46 : Concernant les techniques de visualisation en biologie cellulaire :

A. Un anticorps, sécrété par un plasmocyte, se lie spécifiquement à un épitope donné.
B. La méthode indirecte de marquage nécessite la production d’Ig spécifique de l’épitope d’intérêt chez
une souris, et secondairement d’anticorps anti-Ig chez une autre souris.

C. Afin d’observer les mouvements cellulaires en microscopie électronique, la microscopie à balayage ou
SEM est la plus appropriée.
D. En microscopie électronique à transmission, après cryofracture, le plan de clivage passe entre les deux
hémi- couches de la membrane plasmique et peut permettre de repérer de quel feuillet dépendent les
protéines membranaires.
E. Pour produire un anticorps monoclonal, il est nécessaire de connaître l’antigène d’intérêt afin de
pouvoir immuniser l’animal avec la molécule purifiée, puis sélectionner le clone cellulaire sécréteur.
QCM 47 : Concernant les techniques de visualisation en biologie cellulaire :

A. Un fluorochrome soumis à une lumière excitatrice, peut réémettre un rayonnement de plus faible
énergie. Après une observation prolongée, la fluorescence peut disparaître (photo-blanchiment).
B. Le FRAP est une technique adaptée pour observer in vivo des interactions ou des modifications
structurales des molécules.
C. La purification des antisérums permet de réduire les réactions croisées.
D. Le cryodécapage permet, grâce à la sublimation, de mettre en évidence les structures
intracytoplasmiques.
E. Pour souligner les contours des bactéries, virus et macromolécules en microscopie optique, la
coloration négative est plus efficace que l’ombrage métallique.
QCM 48 : Concernant la microscopie confocale :

A. Elle se différencie de la microscopie photonique classique par le fait que la source lumineuse (un laser)
est fortement focalisée sur un point et ne capte donc pas simultanément tous les points de l’objet.
B. Elle utilise, comme la microscopie biphotonique, un diaphragme qui élimine une grande partie de la
fluorescence parasite.
C. Elle permet l’observation directe de plans définis d’un échantillon épais (jusqu’à 50mm) avec
cependant une profondeur de pénétration très limitée.
D. Le diaphragme n’est pas toujours utilisé car il induit des pertes considérables de l’intensité de
fluorescence détectée.
E. Elle utilise un miroir dichroïque qui réfléchit les ondes d’excitation provenant du laser et transmet les
ondes de fluorescence provenant de l’objet.
QCM 49 : Concernant la microscopie biphotonique :

A. C’est une technique de microscopie à fluorescence sous excitation à deux photons.
B. Ce phénomène ne peut se produire en pratique qu’au point de focalisation et dans le reste du cône
d’éclairement du laser.
C. Elle utilise des lasers impultionnels alors que la microscopie confocale utilise des lasers continus.
D. La plupart des fluorochromes ont un spectre d’absorption situé dans le domaine infra-rouge.
E. Elle a le même inconvénient que la microscopie confocale concernant la séparation difficile entre le
signal de fluorescence émis et le rayonnement excitateur.
QCM 50 : Quels sont les avantages de la microscopie biphotonique sur la microscopie confocale ?
A. La diminution voire l’ablation des bruits de fond par le diaphragme.
B. L’utilisation d’ondes infra-rouges provenant du laser qui permettent une meilleure pénétration dans
l’échantillon.
C. La possibilité d’utiliser un laser continu à forte puissance.
D. La réduction de dégradation des échantillons par photo-blanchiment, création de photo-produits,
photo-dégradation…
E. En effet, ces phénomènes n’ont lieu que sur le trajet du faisceau en microscopie biphotonique alors
qu’ils ont lieu sur tout l’échantillon en microscopie confocale.
QCM 51 : Concernant les techniques utilisant la GFP (Green Fluorescent Protein) :
A. La GFP est une petite molécule en forme de tonneau avec un chromophore responsable de la
fluorescence au centre.

B. On sait fabriquer des protéines chimères fluorescentes à partir de la GFP tout en conservant les
propriété de la protéine d'origine.
C. Les applications en biologie cellulaire utilisant ces protéines chimères ne se réalisent que sur des
cellules mortes, sans activité protéique.
D. La FRAP ou photo-blanchiment et la FRET font partie de ces techniques.
E. Dans la technique du photo-blanchiment, l’illumination brève et intense de l’échantillon entraîne une
extinction locale et temporaire de la fluorescence des protéines.
QCM 52 : Concernant les techniques utilisant la GFP (Green Fluorescent Protein) :

A. Elles peuvent permettre d’observer les changements de répartition d’une protéine-GFP au cours du
temps dans une cellule.
B. La technique de FRAP permet, entre autre, de connaître la vitesse de diffusion latérale dans les
membranes.
C. La microscopie confocale est bien adaptée aux techniques de FRAP puisqu’elle permet de limiter le
photo-blanchiment au point focal.
D. Dans la technique de FRET, la longueur d’onde d’émission du fluorochrome de la première molécule
fluorescente correspond à la longueur d’onde d’excitation du fluorochrome de la seconde.
E. Dans cette technique, les deux molécules doivent être assez proches (quelques nanomètres) pour qu’il
y ait transfert d’énergie.
QCM 53 : Concernant l’hybridation in situ :

A. C’est une technique utilisant des protéines marquées.
B. Lorsque la sonde est dite chaude (radiomarquée), la réaction est révélée par auto-radiographie.
C. Une exposition à la chaleur ou à un pH élevé pendant un temps court permet la dénaturation de l’ADN
natif qui ne peut alors plus s’hybrider à la sonde d’ADN complémentaire marquée.
D. L’hybridation de la sonde marquée (qui ne peut être que de l’ADN), peut se faire sur une séquence
d’ADN ou d’ARN complémentaire à la sonde.
E. La sonde nucléotidique peut porter une chaîne latérale biotinylée secondairement révélée par la liaison
d’enzyme biotynilée en présence d’avidine.
QCM 54 : Concernant la technique de FISH :

A. C’est une technique d’hybridation sur chromosome qui permet le repérage d’un gène.
B. Il est impossible d’utiliser plusieurs couleurs de sondes en même temps dans la technique de FISH.
C. Cette technique n’est réalisable que sur des cellules en interphase.
D. La technique de SKY permet d’identifier automatiquement les chromosomes en microscopie à
fluorescence grâce à une comparaison par un interféromètre.
E. Lors d’un caryotype spectral, il est possible de mettre en évidence une translocation réciproque.
QCM 55 : Concernant les techniques récentes d’imagerie biologique :
A. L’inconvénient de la tomographie optique de projection OPT est la nécessité d’observer des spécimens
minces (jusqu’à 15nm d’épaisseur).
B. L’OPT permet de produire des images 3D de spécimens par accumulation informatique d’images de ce
spécimen.
C. La microscopie à force atomique AFM permet l’observation d’échantillons biologiques en milieu
liquide sans préparation (donc l’observation de portions de cellules vivantes).
D. Dans l’AFM, une pointe effectue un balayage de l’échantillon et ses mouvements verticaux suivant le
relief de l’échantillon déplacent le faisceau laser qui se trouve à l’extrémité de la photodiode.
E. La résolution verticale de l’AFM en mode tapping est de l’ordre de l’Angstrom : on peut visualiser des
atomes sur une surface propre.

Techniques, ce qu’il fallait répondre :
1 : ACD 2 : CE 3 : BD 4 : AC 5:B
6 : ABCDE 7 : AE 8 : BC 9 : ACD 10 : B
11 : AD 12 : BDE 13 : AC 14 : supprimé 15 : ACE
16 : BCDE 17 : supprimé 18 : ABCE 19 : BD 20 : ACD
21 : CE 22 : ACE 23 : ADE 24 : ABC 25 : AC
26 : B 27 : BE 28 : CDE 29 : CD 30 : BCD
31 : ACD 32 : ACDE 33 : BDE 34 : DE 35 : supprimé
36 : aucune 37 : ADE 38 : BCE 39 : ACE 40 : supprimé
41 : BD 42 : BCD 43 : CD 44 : ABE 45 : B
46 : AD 47 : ACD 48 : AE 49 : ACD 50 : BD
51 : ABD 52 : ABDE 53 : BE 54 : ADE 55 : BCE
QCM 1 : B. La technique du FRAP est une des plus adaptée.

E. Le SEM nécessite une fixation des cellules ou tissus. Par contre cela est possible
avec l’ESEM.
QCM 2 : A. La plupart aboutissent à la mort cellulaire mais pas toutes. Par contre, on utilise
en grande majorité des techniques sans coloration pour observer des cellules vivantes
en MO.
B. La modification du spectre de la lumière transmise correspond au principe de la
coloration.
D. ayant une apparence de relief.
QCM 3 : A. Le métal est vaporisé verticalement, de manière à ce que la couche soit homogène.
C. Les faisceaux d’électrons sont synchrones.
E. Le pouvoir de résolution est plus faible que celui du MET.
QCM 4 : B. Le métal se dépose uniquement sur les surfaces exposées de l’échantillon.

D. Attention, c'est inférieur à 0,1µm !
E. Non, on peut l’observer directement si il est suffisamment mince (virus, molécules
individuelles…).
QCM 5 : A. La température de l’azote liquide est de –196°C.

C. Il est souvent irrégulier.
D. Au contraire, le niveau de glace du cytoplasme diminue moins, elle est donc plus
difficile à sublimer que celle autours de l’échantillon.
E. Ça dépend de la taille.
QCM 7 : B. Les plasmocytes sont issus des lymphocytes B.

C. Remplacer épitope par paratope.
D. Remplacer paratope par épitope.
QCM 8 : A. Non, il y a également des Ac qui étaient présents avant le contact avec l’Ag.
D. Les MP fusionnent de cette façon, mais les noyaux fusionnent à la mitose suivante.
E. IgG, IgM... donc pas toutes identiques.
QCM 9 : B. Non, ils doivent être liés à une ou plusieurs molécule(s)-signal.

E. C’est l’inverse.
QCM 10 : A. Ce sont les Ac anti-immunoglobulines qui sont marqués.
C. Pas nécessairement, l’Ag peut par exemple être modifié par la préparation et donc
non reconnu par les Ac.
D. L’avidine présente 4 sites de liaison pour la biotine.
E. Elle peuvent se produire mais sont plus fréquentes avec un antisérum qu’avec des
Ac monoclonaux.
QCM 11 : B. Au fragment Fc. C. De longueur d’onde supérieure.

E. Une lumière rouge.
QCM 12 : A. L’observation directe. C. 600 nm.
QCM 13 : B. Dans le domaine du visible et de l’ultraviolet.

D. Elle peut tout à fait être utilisée dans des cellules vivantes.
E. De 27kDa.
QCM 15 : B. L’exposition est discontinue (impulsionnelle) sinon cela détruirait l’échantillon.

D. Entre 345 et 500nm.
QCM 16 : A. C'est l'inverse entre MO et ME.
QCM 18 : D. L’ARNm est monocaténaire, il ne peut pas être dénaturé.
QCM 19 : A. Au MO pas au ME.

C. De la dizaine de nm.
E. Les échantillons sont observés sans préparation.
QCM 20 : B. Le vert de méthyle révèle l'ADN, la pyronine l'ARN.

E. La thymine tritiée ne marque pas tous les acides nucléiques, en effet, elle n'entre
pas dans la composition de l'ARN.
QCM 21 : A. La M.O. sans coloration utilise les décalages de phase ou la réfraction de la lumière
sur les objets à observer.
B. La lumière incidente est latérale.
D. La microscopie interférentielle donne une apparence de relief, par contre on peut
observer un vrai mouvement grâce à cette technique.
QCM 22 : B. On n’utilise pas de colorants, la biréfringence est une propriété du spécimen

observé à la lumière polarisée.
D. C’est justement le fait de pouvoir observer des cellules vivantes qui fait son intérêt.
QCM 23: B. Le pouvoir séparateur est inférieur à celui du M.E.T.

C. Ceci est vrai pour le SEM mais pas pour l’ESEM.
QCM 24 : D. C’est le clonage.

E. L’immunisation préalable de l‘animal concerne les 2.
QCM 25 : B. 4 chaînes : 2 lourdes + 2 légères.

D. Il contient aussi les anticorps de l’animal qui préexistaient à l’immunisation et
donc des anticorps spécifiques d’autres molécules. C’est pourquoi il est nécessaire de
purifier le sérum avant de l’utiliser.

E. C’est l’inverse : les lymphocytes Bse transforment en plasmocytes à la suite du
contact avec l’antigène.
QCM 26 : A. C’est vrai si on remplace épitope par molécule.

C. Site de reconnaissance = paratope, région de l’antigène reconnue = épitope.
D. La sélection des hybridomes par les milieux sélectifs a lieu avant le clonage alors
que le criblage a lieu après et correspond à la détection des clones sécréteurs
d’antigènes monoclonaux.
E. 1 fragment Fc et 2 fragments Fab.
QCM 27 : A. Pas nécessairement pour les anticorps monoclonaux.

C. Injections répétées. D. La fixation chimique détruit les épitopes.
QCM 28 : A. En microscopie éléctronique aussi.

B. Permet de reconnaître différents épitopes d’un même antigène.
QCM 29 : A. Il y en a beaucoup plus : de 1017 à1027.

B. La majorité correspond à des molécules solubles.
E. Il s’agit de l’ « anabolisme ».
QCM 30 : A. La GFP est naturellement produite par une petite méduse du zooplancton :
Aequorea Victoria.
E. La GFP peut être utiliser avec la technique du FRET pour observer les
interactions moléculaires in vivo.
QCM 31 : B. La microscopie photonique classique capte simultanément tous les points de

l’objet.
E. Les photons réémis sont de plus faible énergie.
QCM 32 : B. L’utilisation d’un diaphragme diminue la fluorescence parasite.
QCM 33 : A. Il s’agit d’une programmation propre à chaque type cellulaire.

C. Elle à lieu de façon progressive, par étapes de 6h.
QCM 34 : A. C’est le contraire.

B. On doit congeler à la température de l’azote liquide soit –196°.
C. Le plan de fracture est le plus souvent irrégulier à cause des protéines trans-
membranaires.
QCM 36 : A. On les fixe grâce à la congélation.

B. Le spécimen à observer est incubé dans une solution de sels de métaux.
C. Seulement pour la MET.
D. La coloration négative exclut l’ombrage et vice versa.
E. C’est le contraire.
QCM 37 : B. L’échantillon reste hydraté !

C. La résolution est de l’ordre du nanomètre.

QCM 38 : A. Toutes les sondes qui impliquent des éléments radioactifs sont appelées sondes
chaudes.
D. Surtout pas par digestion enzymatique car l’intérêt est de séparer les doubles brins
tout en préservant l’ADN.
QCM 39 : B. Cette technique est réalisable sur chromosome métaphasique mais aussi sur des
cellules en interphase (pas directement.
D. Les chromosomes homologues sont marqués avec le même fluorochrome.
QCM 41 : A. Il est possible de produire des anticorps monoclonaux contre un antigène non
identifié par immunisation avec un extrait protéique total d’un tissu et procéder à la
caractérisation ultérieure.
C. Le contraste de phase ou interférentiel est basé sur la visualisation du décalage de
phase de la lumière transmise et donne une image en relief.
E. Les matériaux anisotropes (biréfringents) sont composés préférentiellement de
particules sub-microscopiques asymétriques ordonnées.
QCM 42 : A. Contrairement à la technique de cryofracture, le cryodécapage repose sur un

refroidissement très rapide pour éviter la formation de cristaux de glace, et non sur
l’utilisation de cryoprotecteur qui nuirait à l’étape de sublimation ultérieure.
E. Le résultat peut être un «faux négatif », du fait d’une sensibilité insuffisante de la
méthode utilisée ou de la destruction ou du masquage de l’épitope d’un anticorps
monoclonal ou de l’antigène de l’antisérum lors de la préparation de l’échantillon.
QCM 43 : A. Le site de reconnaissance de l’antigène est situé sur le fragment Fab (antigen
binding) de l’anticorps et non sur son Fc (fragment cristallisable).
B. Dans la proposition, les termes Biotine (petite molécule fixée initialement sur le Fc)
et Avidine (réalise le pontage entre quatre molécules de Biotine) sont inversés.
E. Pour effectuer un double marquage, on utilise consécutivement sur la même cellule
deux anticorps portant des signaux différents.
QCM 44 : C. L’immunofluorescence est utilisée en microscopie optique et non en microscopie

électronique.
D. C’est la réalisation de la réplique qui n’est pas indispensable.
QCM 45 : A. La reconstruction de l’image en trois dimensions par informatique est réalisée

secondairement à l’observation de plusieurs images du même échantillon.
C. Un résultat faux positif, donc une réaction croisée est plus fréquente dans le cas
d’utilisation d’antisérum (non purifié) car ils contiennent une grande variété
d’anticorps reconnaissant des épitopes variés.
D. Un anticorps ne reconnaît qu’une région spécifique de l’antigène, le terme
conformationnel fait référence à la reconnaissance d’un épitope dépendant de la
structure spatiale de la protéine.
E. Les marquages immunoenzymatiques sont communs à la microscopie optique et
électronique, suivant que le produit transformé par l’enzyme devient insoluble et
coloré ou opaque aux électrons.
QCM 46 : B. Les anticorps anti- immunoglobuline sont produits par immunisation d’un animal
d’une autre espèce.
C. SEM désigne la microscopie à balayage classique qui nécessite la fixation préalable
de l’échantillon ; contrairement à la microscopie à balayage environnementale ou
ESEM.

E. Il est possible de produire des anticorps monoclonaux contre un antigène inconnu.
QCM 47 : B. FRET (Fluorescence Resonnance Energy Transfert) et non FRAP (Fluorescence

Recovery After Photobleaching).
E. En microscopie électronique et non en microscopie optique.
QCM 48 : B. C’est vrai pour le microscope confocal mais le microscope biphotonique n’utilise
pas de diaphragme car il n’y a pas de fluorescence parasite.
C. Jusqu’à 50µm.
D. Le principe même du microscope confocal est l’utilisation d’un diaphragme
malgré cet inconvénient.
QCM 49 : B. Dans le cône d’éclairement du laser, la densité photonique est trop faible pour
qu’ait lieu une excitation biphotonique.
E. La microscopie biphotonique a une longueur d’onde d’émission de fluorescence
due à l’excitation biphotonique égale environ au double de la longueur d’onde
d’excitation.
QCM 50 : A. La microscopie biphotonique n’utilise pas de diaphragme.

B. Car les coefficients d’absorption de la plupart des composants biologiques sont
plus faibles dans l’infrarouge que dans l’ultraviolet.
C. La forte puissance en continue détruirait l’échantillon, il faut donc utiliser un laser
impulsionnel qui permet d’obtenir une puissance dissipée. La microscopie confocale,
quant à elle, utilise un laser continu car elle nécessite une moins forte concentration
en photons.
E. En microscopie biphotonique, ils ont lieu seulement au point de focalisation alors
qu’ils ont lieu sur tout le trajet du laser en microscopie confocale.
QCM 51 : C. Au contraire, cette technique permet d’observer les protéines chimères

fluorescentes dans des cellules vivantes.
E. La réapparition de la fluorescence correspond à l’arrivée de nouvelles molécules.
QCM 52 : C. C’est la microscopie biphotonique qui limite le photo-blanchiment au point focal.
QCM 53 : A. Utilisant des sondes nucléiques marquées.

C. La dénaturation permet l’hybridation à la sonde.
D. La sonde marquée nucléique peut être de l’ADN double brin, de l’ARN ou des
oligonucléotides synthétisés.
QCM 54 : B. Dans la technique de SKY par exemple, 3 fluorochromes différents sont hybridés
avec les chromosomes.
C. C’est aussi réalisable sur des chromosomes métaphasiques.
QCM 55 : A. Au contraire, l’OPT peut produire des images 3D à haute résolution de spécimens
jusqu’à 15mm d’épaisseur.
D. le faisceau laser se trouve à l’extrémité du cantilever et est détecté par la
photodiode.

LE CYTOSQUELETTE
(58 QCM)

QCM N°1 CSQ : A propos du cytosquelette :
A. Il s’agit d’un réseau de polymères de protéines cytoplasmiques.
B. Ce réseau permet aux cellules d’adopter des architectures variables et de se mouvoir dans l’espace.
C. À l’image du squelette des vertébrés, le cytosquelette est une structure très stable dans le temps, ce qui
permet une organisation stable dans la cellule.
D. Il est responsable de la stabilité de certains organites cellulaires.
E. Il permet également les mouvements intracellulaires, et peut donc être assimilé à un « réseau
ferroviaire de la cellule ».
QCM N°2 CSQ : A propos des microtubules (MT) :

A. L’ensemble des microtubules est issu d’un centre unique situé à proximité du noyau et appelé
centrosome.
B. Ils forment des filaments de 8 à 10 nm de diamètre et de longueur très variable.
C. Le réseau formé par les microtubules est en perpétuel remaniement et sa structure, sa densité et sa
composition biochimique sont spécifiques d’un type cellulaire donné.
D. Ils jouent un rôle fondamental dans la mitose.
E. Ce sont des structures très instables et hautement labiles, mais qui sont stabilisées par un important
arsenal de protéines.

A. Les MT sont des cibles de choix dans les chimiothérapies anticancéreuses.
B. La colchicine empêche la polymérisation des MT en se fixant sur leur extrémité +.
C. Les MT sont stabilisés par le taxol.
D. On trouve parmi les autres drogues antimitotiques la colcémide, la vinblastine, la vincristine et le
chloral, responsables de la stabilisation des MT.
E. La labilité des MT représente une contrainte pour la cellule, qui va chercher perpétuellement à
stabiliser ce réseau.

A. Les MT sont constitués de 13 protofilaments de tubuline agencés en couronne.
B. Chaque protofilament est formé par un enchaînement de tubulines homodimériques.
C. La tubuline est formée de 4 chaînes polypeptidiques : 2 α et 2 β.
D. Il existe au total 6 formes de tubuline α et 5 de tubuline β.
E. Les formes α et β sont les seules retrouvées dans le cytoplasme des cellules.

A. La tubuline hétérodimérique peut être associée au GTP ou au GDP par sa sous-unité β.
B. Seule la tubuline associée au GTP par sa sous-unité α est capable de polymériser.
C. On trouve de la tubuline γ au niveau du centrosome en grande quantité, ce qui permet la nucléation des
MT.
D. Les MT sont en perpétuelles polymérisation et dépolymérisation dans une cellule animale normale.
E. Une même molécule de tubuline peut être réutilisée plusieurs fois car sa demi-vie est supérieure à celle
d’un MT.

A. La tubuline étant une molécule asymétrique et donc polarisée, les MT présentent aussi une structure
polarisée.
B. In vivo, les MT polymérisent à leur extrémité + et dépolymérisent à leur extrémité -.
C. Les MT ont besoin d’une phase de nucléation lente avant de pouvoir s’allonger plus rapidement.
D. La croissance du MT s’interrompt lorsque la concentration en tubuline libre a atteint un seuil critique.
E. Lorsque le MT a entamé sa dépolymérisation, on doit atteindre la dépolymérisation totale avant de
pouvoir reformer un nouveau MT.

A. In vitro, les molécules hétérodimériques de tubuline s’assemblent spontanément en courts
protofilaments en présence de GTP et de Ca2+.
B. Les molécules de tubuline libres s’intègrent dans le MT en formation en se fixant au niveau de la sous-
unité β des molécules déjà présentes en son sein.
C. La vitesse d’élongation d’un MT est proportionnelle à la concentration de tubuline liée à la thymosine.
D. Seule une infime fraction de la tubuline libre est liée à la stathmine.
E. L’hydrolyse du GTP au sein du protofilament entraîne sa dépolymérisation catastrophique.

A. Un MT néoformé ne persiste que si ses deux extrémités sont stabilisées.
B. La dépolymérisation d’un MT a lieu lorsque la coiffe GTP de l’extrémité + disparaît.
C. L’instabilité dynamique des MT est à la base du principe organisateur de la morphogénèse cellulaire.
D. Les molécules de tubuline peuvent subir après polymérisation des maturations au niveau de leur sous-
unité α, comme l'acétylation d’une lysine ou la détyrosination de l’extrémité COOH-terminale.
E. Ces modifications sont nécessaires pour permettre la stabilisation des MT par des protéines associées.
QCM N°9 CSQ : A propos des protéines associées aux MT :

A. Les MAPs, protéines de 200-300 kD, sont des protéines stabilisant les MT par liaison à un autre MT.
B. MAP-4 est responsable de la sauvegarde de l’amorce lors de la dépolymérisation.
C. Les MAPs sont activées par phosphorylation par des kinases spécifiques.
D. La protéine Tau est responsable de la réticulation des MT, de leur parallélisation et favorise leur
polymérisation.
E. La protéine Tau est une protéine de 200 à 300 kDa qui forme des agrégats protéiques dans certaines
pahologies.
QCM N°10 CSQ : A propos des protéines associées aux MT :

A. les MAPs ainsi que la protéine Tau peuvent être régulées négativement par phosphorylation.
B. MCAK promeut également la dépolymérisation des MT, sans toute fois être efficace sur les analogues
non hydrolysables du GTP.
C. MCAK appartient à la famille des dynéines.
D. Les dynéines sont toutes impliquées dans le transport de la périphérie vers le centre de la cellule.
E. Les kinésines sont toutes impliquées dans le transport du centre vers la périphérie de la cellule.
QCM N°11 CSQ : A propos des protéines de transport associées aux MT :

A. Elles utilisent de l’ATP comme source d’énergie.
B. Elles transportent essentiellement des complexes protéiques et des ARNm.
C. Elles jouent un rôle important dans le positionnement des organites cellulaires.
D. Le site de liaison de l’ATP se trouve sur le domaine globulaire des chaînes lourdes.
E. Ce domaine est également responsable de la vitesse et de la direction des mouvements de ces protéines.
QCM N°12 CSQ : A propos des dynéines :

A. Elles présentent deux chaînes légères responsables de l’activité motrice du complexe protéique.
B. Les chaînes lourdes sont plus nombreuses et présentent de nombreuses isoformes responsables de
l’aspect multifonctionnel de la protéine.
C. Les dynéines ont fréquemment besoin d’un cofacteur essentiel à leur bon déplacement, la dynactine.
D. Elles ont un rôle essentiel dans le transport axonal antérograde.
E. Elles sont indispensables au maintien de l’appareil de Golgi et du fuseau mitotique pendant la mitose.
QCM N°13 CSQ : A propos des kinésines :

A. On les retrouve en général sous la forme d’un tétramère, deux chaînes lourdes et deux chaînes légères.
B. Les chaînes légères sont responsables des interactions avec la cargaison.
C. Les queues des chaînes lourdes comprennent un site de liaison pour l’ATP ainsi qu’un pour les MT.
D. Le domaine moteur est représenté par la tête et le cou.
E. La vitesse de déplacement des kinésines est globalement constante, 5 μm/s.
QCM N°14 CSQ : supprimé
QCM N°15 CSQ : A propos des centres organisateurs des MT (COMT) :

A. Les cellules animales ne peuvent posséder qu’un seul COMT.
B. Le centrosome est un organite membranaire, situé à proximité du noyau de la cellule, à l’origine de la
formation des MT.
C. Un centrosome est constitué en phase G2 de deux centrioles et de matériel péricentriolaire.
D. Chaque centriole est composé de 9 triplets de MT et de 2 MT centraux.
E. Les triplets (a, b, c) d’un centriole sont unis par des liaisons protéiques a-a.
QCM N°16 CSQ : A propos des centres organisateurs des MT (COMT) :

A. Le matériel péricentriolaire ne comporte que des tubulines α et γ, cette dernière étant nécessaire à la
nucléation des MT.
B. On peut trouver dans certaines cellules dites polarisées une position différente des centrioles
C. Certaines cellules possèdent des cils ou des flagelles présentant à leur base une structure proche du
centriole, le cinétosome.
D. Ce cinétosome sert de base à la formation de l’axonème, structure présentant 9 doublets de MT
périphériques et 2 MT centraux.
E. Le mouvement de ces différenciations membranaires dépend de la dynéine ciliaire, complexe
moléculaire de plus de 2 MD.
QCM N°17 CSQ : A propos des microfilaments (MF) :

A. L’actine est la protéine la plus abondante dans l’organisme.
B. Les filaments d’actine sont constitués d’une hélice issue de la polymérisation de molécules d'actine
globulaire.
C. Chez les eucaryotes, il existe trois types d’actines α, β, γ, codées par des gènes différents.
D. La longueur totale des MF dans une cellule est 30 fois supérieure à celle des MT.
E. Le diamètre des filaments d’actine est compris entre 6 et 8 nm.

A. Les MF peuvent s’organiser en fibres contractiles ainsi qu’en prolongements membranaires.
B. Ils jouent un rôle important dans l’organisation de la matrice intracellulaire.
C. Ils jouent un rôle important dans la division cellulaire, ainsi que dans l’embryogénèse.
D. On ne trouve des organisations de type actine – myosine que dans les cellules musculaires.
E. Ces structures ne sont que des structures temporaires, l’actine étant très labile.

A. Il est possible d’induire la formation in vitro de MF en présence d’actine monomérique, d’ATP et de
Ca2+.
B. Comme les MT, les MF polymérisent et dépolymérisent au pôle +.
C. In vivo, la polymérisation ne peut se faire qu'à partir de complexes actine-profiline uniquement.
D. Le complexe Arp2/3 sert de base à la nucléation des microfilaments.
E. Après avoir été activé par un facteur d'activation, le complexe Arp 2/3 permet la nucléation des MF du
pôle + vers le -.

A. L’actine libre ou associée à la profiline se lie à Arp2/3 par son extrémité +.
B. cofiline et gelsoline font parties des ABP, Actin Binding Protein.
C. L’hydrolyse de l’ATP en ADP au sein du MF entraîne directement la dépolymérisation.
D. La profiline est responsable de la libération de l’actine séquestrée par des protéines telles que la
thymosine.
E. La cofiline est responsable du recyclage de l’actine-ADP en actine-ATP.

A. La polymérisation de l’actine peut être stimulée par des récepteurs membranaires, sensibles par
exemple à des stimuli chimiotactiques ou des facteurs de croissance.
B. Ces récepteurs membranaires transmettent le signal vers le cortex d’actine grâce à des ATPases de la
famille de Rho.
C. Ces phénomènes sont à l’origine entre autres du mouvement cellulaire.
D. L’émission de lamellipodes est sous la dépendance de Rac.
E. Rac et Rho sont impliquées dans la constitution des jonctions de cohésion.
QCM N°22 CSQ : A propos de la nucléation et de la polymérisation des microfilaments (MF) :

A. La nucléation fait obligatoirement appel au complexe Arp2/3.
B. La nucléation est déclenchée par un stimulus extracellulaire activant directement le complexe Arp2/3.
C. Le complexe WASP-Arp2/3 se lie sur des MF déjà existants, créant des branchements formant un
angle de 70°.
D. La cofiline fragmente les MF formés, dont les monomères d’actine ont hydrolysé l’ATP en ADP.
E. L’arborescence induite par les complexes Arp2/3 permet notamment la formation des lamellipodes.
QCM N°23 CSQ : A propos des formines :

A. Les formines présentent 2 domaines : FH2 permettant la nucléation de l’actine et FH1 régulant
l’activité des formines.
B. Elles peuvent être activées uniquement par CDC42.
C. Comme pour le complexe Arp2/3, les formines sont liées à l’extrémité – des MF.
D. L’activation par CDC42 induit la formation de fibres de stress.
E. L’activation par CDC42 induit la formation de filipodes.
QCM N°24 CSQ : A propos des protéines associées aux microfilaments (MF) :
A. La tropomyosine est une protéine stabilisante qui se fixe le long des microfilaments..
B. La tropomoduline bloque la dépolymérisation en se fixant sur Arp2/3 et en empêchant qu’il ne se
détache de l’extrémité -.
C. La tropomyosine empêche la fragmentation du MF par la cofiline.
D. La gelsoline est la protéine déstabilisante la plus abondante, et fragmente les MF en réponse à une
activation par Mg2+.
E. La gelsoline, accélère la dépolymérisation en favorisant l’hydrolyse de l’ATP.
QCM N°25 CSQ : supprimé
QCM N°26 CSQ : A propos des myosines :

A. On trouve 16 classes de myosines dans les cellules eucaryotes.
B. Elles présentent toutes une activité ATPasique permettant les mouvements cellulaires ou le transport
d’organites sur les MF.
C. Elles se déplacent vers le pôle + des MF, à l’exception de la minimyosine.
D. Les myosines conventionnelles ou de classe II ne sont présentes que dans les cellules musculaires.
E. Elles sont toutes sous forme multimérique.
QCM N°27 CSQ : A propos des protéines associées aux microfilaments (MF) :
A. Les myosines présentent 2 chaînes lourdes et un nombre variable de chaînes légères.
B. Les myosines non conventionnelles peuvent se lier à des membranes, permettant ainsi le transport
vésiculaire sur les MF.

C. Les MF peuvent être ancrés à la matrice extracellulaire par le biais d’hémidesmosomes.
D. Ces ancrages font appel à différentes protéines comme la paxiline, la plectine et la vinculine.
E. On a observé au niveau de ces ancrages la fixation d’une protéine de coiffe empêchant la
dépolymérisation du MF.
QCM N°28 CSQ : A propos des filaments intermédiaires (FI) :
A. Les FI, d’un diamètre de 8 à 10 nm, sont spécifiques des eucaryotes pluricellulaires et sont codées par
une dizaine de gènes chez l’homme.
B. Ils sont généralement spécifiques d’un type cellulaire donné.
C. L’unité de base du FI est un dimère antiparallèle, chaque monomère étant constitué par une hélice α
très semblable d’un type de FI à l’autre et de 2 extrémités variables.
D. L’assemblage antiparallèle des FI rend compte de l’absence de polymérisation.
E. Les FI sont constitués par plusieurs protofilaments.

A. La phosphorylation des résidus sérine/thréonine de l’extrémité amino-terminale est responsable de la
polymérisation des FI.
B. Comme pour les MF et MT, les FI ne peuvent polymériser ou dépolymériser qu’à leur extrémités.
C. Les FI sont regroupés en 4 familles : cytokératine, vimentine (et protéines apparentées),
neurofilaments et lamines.
D. Ils présentent une grande résistance par rapport aux MT et MF, jouant ainsi un rôle important dans
l’architecture cellulaire.
E. Ils se lient aux autres structures du cytosquelette, ainsi qu’au réseau de FI des autres cellules dans les
epithélia, formant ainsi un endosquelette tissulaire grâce aux desmosomes.

A. Les cytokératines, lamines et périphérines font parties des FI cytoplasmiques.
B. Elles ne sont exprimées que dans les épithéliums, un type de cellule épithéliale n’exprimant que
quelques unes des 20 cytokératines.
C. Desmine et vimentine ne sont exprimées que dans les cellules musculaires.
D. La GFAP et périphérine sont exprimées dans les neurones.
E. Les neurofilaments, sont exprimés au niveau des axones et des dendrites des neurones.
QCM N°31 CSQ : A propos des lamines :

A. Elles sont à la base d’un réseau bidimensionnel très stable à l'origine de l’architecture nucléaire.
B. Elles sont présentes dans toutes les cellules nucléées.
C. Elles portent un signal de localisation nucléaire à leur extrémité N-terminale.
D. Il existe trois types de lamines (A, B, C) dérivant d’un seul gène par épissage alternatif.
E. Les lamines A et B portent des sites de farnésylation fonctionnels, permettant l’ancrage dans la lamina.

A. Parmi les protéines apparentées à la vimentine, seules la périphérine et la GFAP peuvent
copolymériser.
B. Les liaisons entre les FI et les autres composantes du cytosquelette sont assurées par des intégrines.
C. L’épidermolyse bulleuse résulte de la mutation du gène codant pour la vimentine.
D. Les mutations du gène de la périphérine peuvent entraîner des rétinopathies pigmentaires, conduisant
progressivement à la cécité.
E. Une mutation du gène LMNA peut entraîner la Progeria, maladie se caractérisant par un vieillissement
accéléré.
QCM 33 : A propos du cytosquelette :

A. Suivant le type de filament, on trouve comme unité de base soit un tétramère, soit un monomère, soit
un homodimère.

B. Les différents filaments du cytosquelette sont tous polarisés.
C. Toutes les protéines morices sont des ATPases.
D. Toutes les ATPases interragissant avec le cytosquette sont des protéines motrices.
E. Au sein d'une cellule, les différents filaments constitutifs du cytosquelette ont tous une localisation
cytoplasmique.
QCM 34 : A propos des microtubules :

A. Les MT sont des structures hautement dynamiques en perpétuelle réorganisation mis à part dans les
cellules en mitose où leur stabilité est maximale.
B. La maturation des sous unités «alpha» des molécules de tubuline s’effectue après la polymérisation, de
façon rapide et irréversible, et permettra secondairement la stabilisation des MT par liaison de protéines
associées aux MT.
C. Cils et flagelles sont, comme tous les MT cellulaires, issus d’un centre unique situé prés du noyau : le
centrosome.
D. Dans une cellule différenciée et polarisée, les MT sont stabilisés grâce à des protéines d’association
aux MT dont certaines sont situées généralement au niveau de la membrane cellulaire.
E. La densité du réseau de MT augmente dans les cellules malignes à haut potentiel prolifératif.
QCM 35 : A propos des protéines associées aux microtubules (MT) :
A. Les protéines MAPs et tau sont stabilisantes.
B. La liaison des MAPs aux MT est régulé négativement par phosphorylation.
C. La protéine MAP-2 joue un rôle dans la sauvegarde de l’amorce lors de la dépolymérisation des MT.
D. Certaine protéines MAPs sont inactivées en début de mitose.
E. Les protéines MAPs peuvent également se lier à d’autres composants du cytosquelette.
A. Les protéines tau sont des protéines déstabilisantes des MT.
B. La protéine tau est une protéine associée aux MT des neurones.
C. XMAP215 et TIPs sont des protéines stabilisatrices des MT intéragissant à l'extrémité -.
D. La dépolymérisation des MT induite par la MCAK se fait de façon brutale.
E. TIPs ne permet pas l'ancrage des MT à la membrane.
QCM 37 : A propos des dynéines (protéines associées aux microtubules (MT)) :
A. Les chaînes légères sont au nombre d’une dizaine et sont donc responsable de l’aspect
multifonctionnel des dynéines.
B. Ce sont les chaînes légères qui inter agissent avec la cargaison, elles sont régulées par
déphosphorylation.
C. La dynéine a souvent besoin d’un cofacteur, la dynactine qui se lie à elle via des protéines spécifiques.
D. Lors d’un déficit en dynéine, l’appareil de Golgi se retrouve dispersé sous forme de vésicules dans la
cellule.
E. Le fuseau de mitose peut être altéré par des Anticorps anti-dyneine.

A. Les kinésines sont des ATPases tandis que les dynéines sont des GTPases.
B. Les chaînes légères des kinésines ont un rôle de régulation, tandis que les chaînes lourdes ont un rôle
moteur.
C. La kinésine se lie aux sous unités β des MT, par sa tête.
D. Les chaînes lourdes ont un rôle dans le choix de la cargaison.
E. Les Kin N sont impliqués dans le transport rétrograde, les KinC dans le transport antérograde et les
Kin I n’ont pas d’activité motrice.
QCM 39 : A propos de la dynamique des microtubules :

A. Seule la tubuline associée au GTP est capable de polymériser.
B. Les microtubules sont des filaments polarisés.

C. Les microtubules ont deux extrémités : la polymérisation se fait à l’extrémité (+) et la
dépolymérisation se fait à l’extrémité (-).
D. C’est l’hydrolyse du GTP associé à la sous-unité β qui peut expliquer l’instabilité dynamique des
microtubules.
E. In vivo, la génése des microtubules nécessite une concentration de tubuline libre beaucoup plus faible
qu’in vitro.
QCM 40 : A propos des microtubules et des COMT :

A. Les microtubules naissent des centrioles, avec lesquels ils sont en continuité.
B. Chaque centriole est un cylindre creux constitué de 6 triplets de microtubules.
C. En phase G1, le centrosome est constitué de 2 centrioles et de matériel péricentriolaire.
D. En phase G2, le centrosome est constitué de 4 centrioles et de matériel péricentriolaire.
E. Lors de la dépolymérisation catastrophique, il peut arriver à un microtubule de se dépolymériser
entièrement, mais il peut arriver aussi que l’amorce soit sauvegardée par la protéine MAP-4.
QCM 41 : Concernant les microfilaments :

A. Toutes les cellules eucaryotes contiennent de l’actine qui peut former des structures labiles ou stables.
B. Les microfilaments d’actine sont polarisés comme les filaments intermédiaires.
C. En fin de mitose, la formation d’un anneau contractile d’actine et de myosine à égale distance des deux
pôles du fuseau correspond à un assemblage transitoire appelé fibres de tension.
D. In vivo, la dépolymérisation a lieu au pôle (-).
E. L’unité de base du microfilament est un tétramère d’actine.
QCM 42 : Concernant les microfilaments (MF) :

A. La profiline permet le recyclage de l’actine-ATP (liée à la cofiline) en actine-ADP.
B. La bactérie Listeria monocytogenes est un bon modèle pour comprendre la polymérisation de la
tubuline dans le microtubule.
C. Les microfilaments sont constitués d’une fine hélice de molécules d’actine globulaire uniformément
orientées ce qui explique leur non polarisation.
D. Le microfilament est la base cytosquelettique du flagelle du spermatozoïde.
E. La polymérisation du microfilament est contrôlée par des récepteurs membranaires (principe de la
chimiotaxie).
QCM 43 : Concernant la structure des microfilaments (MF) :
A. Les filaments d’actine sont constitués d’une fine hélice d’actine filamentaire.
B. Il existe une polarisation, comme pour les microtubules.
C. Les MF peuvent se présenter sous la forme de gel d’actine, de fibres contractiles ou de prolongements
membranaires permanents.
D. Les fibres de tension sont présentes dans les épithéliums pluristratifiés et sont ancrées par des contacts
focaux.
E. Les assemblages permanents ont un rôle majeur lors de l’embryogenèse et sont à la base de la plasticité
des épithéliums.
QCM 44 : A propos de la polymérisation des MF :

A. La polymérisation de l’actine monomérique in vitro nécessite l’intervention de nombreuses protéines.
B. Il existe une extrémité à croissance rapide, le pôle moins.
C. In vivo, contrairement aux microtubules (MT), la dépolymérisation a lieu au pôle moins.
D. In vivo, le domaine FH1 permet la liaison de la profiline et le domaine FH2 la nucléation de l'actine.
E. In vivo, le seul complexe permettant la nucléation des MF est le complexe Arp 2/3.
QCM 45 : A propos de la polymérisation des MF :

A. La profiline agit en libérant de l’actine séquestrée ou en recyclant de l’actine-ADP en actine-ATP.
B. Les GTP-ases peuvent s’activer en cascade et modifier l’organisation de l’actine cellulaire pour
permettre le mouvement cellulaire.

C. Rac oriente vers la formation de filopodes.
D. La nucléation médiée par Arp2/3 nécessite, entre autres, l’activation de la protéine adaptatrice WASP.
E. Les formines restent liées au pôle moins des MF lors de leur élongation.
QCM 46 : A propos des protéines associées aux MF :

A. Cap Z coiffe l’extrémité plus du MF et stimule l’élongation du MF.
B. La gelsoline fragmente les MF, destructure le réseau d’actine et entraîne la liquéfaction du gel d’actine.
C. L’alpha-actinine participe à la formation des fibres de tension.
D. Les myosines possèdent quatre domaines fonctionnels : une tête globulaire, deux domaines
intermédiaires, un domaine terminal.
E. Le récepteur à la fibronectine, de la famille des intégrines participe à l’ancrage membranaire des MF.
QCM 47 : A propos de la structure des micro filaments d’actine :
A. L’actine, présente dans toutes les cellules eucaryotes, est souvent la plus abondante des protéines
cellulaires.
B. La longueur totale des micro filaments dans une cellule est équivalente à celle des microtubules.
C. La ceinture adhérente d’actine permet le phénomène de cytodiérèse.
D. Au niveau du cortex sous membranaire, la structure en gel d’actine est formée de micro filaments
d’actine isolés, uniformément répartis.
E. Les fibres de tension s'ancrent sur des contacts focaux de la membrane plasmique ou la cage péri
nucléaire de filaments intermédiaires.
QCM 48 : A propos de la dynamique de polymérisation des micro filaments :

A. Grâce à de l’actine GFP, on peut visualiser le déplacement de la bactérie Lysteria.
B. Les protéines minimales au mécanisme de polymérisation de l’actine de Lysteria monocytogenes sont :
l’actine, la cofiline, l’Arp 2/3 et la cap Z.
C. La profiline en améliorant le recyclage de l’actine ADP puis la présentation de l’actine ATP à l’Arp 2/3
permet d’augmenter la vitesse de polymérisation.
D. La protéine Rho entraîne la formation de filipodes alors que cdc 42 induit l’élaboration de
lamellipodes.
E. Les formines restent liées au pole + du microfilament d’actine à la différence de l’Arp 2/3.
QCM 49 : A propos des mécanismes de nucléation et de polymérisation des micro filaments :

A. C’est la protéine WASP qui permet le lien entre Rac ou Cdc 42 et Arp 2/3.
B. La nucléation médiée par Arp 2/3 implique le domaine FH1 qui lie la profiline.
C. In vitro, le domaine des formines FH2 peut seul permettre de nucléer l’actine.
D. Une arborescence composée de multiples microfilaments d’actine en Y dépend de la nucléation
médiée par Arp 2/3.
E. L’activité de Rho dépend de son couplage à l’ADP ou à l’ATP.
QCM 50 : Concernant la dynamique de polymérisation des micro filaments ( MF) et des

microtubules (MT) :
A. In vitro, les MT comme les MF présentent une extrémité + dite à croissance rapide tandis qu’à
l’extrémité - la polymérisation est plus lente.
B. In vivo, la dépolymérisation se déroule au pôle - pour les MT et les MF.
C. L’assemblage spontané de filaments in vitro est possible en présence de Mg2+, d’ATP et de tubuline
pour les MT; de Mg2+, de GTP et d’actine G pour les MF.
D. L’instabilité des MT et des MF cellulaires implique l’hydrolyse de nucléosides triphosphates.
E. La polymérisation des MT et des MF est due à la structure dimérique alpha, bêta des molécules
unitaires d’actine et de tubuline qui les composent.

QCM 51 : A propos des micro filaments d’actine :
A. La cofiline permet la libération d’actine ADP et de l’Arp 2/3.
B. Tout comme dans le cas des filaments intermédiaires, les molécules centrales de microfilaments
peuvent être renouvelées.
C. Le processus de chimiotaxie dont sont capables notamment les polynucléaires neutrophiles implique
l’intégration de stimuli extracellulaires aboutissant à la modification du cortex d’actine.
D. L’actine comme les lamines est présente dans toutes les cellules nucléées.
E. L’émission de lamellipodes est impliquée dans le phénomène de phagocytose.
QCM 52 : Concernant les filaments intermédiaires (FI) :

A. Les FI sont spécifiques des procaryotes pluri-cellulaires.
B. Les FI sont généralement spécifique d’un type cellulaire.
C. Les FI interagissent avec d'autres structures cellulaires mais en aucun cas avec les microfilaments ou
les microtubules.
D. Ils s’assemblent en dimères puis tétramères et présentent une absence de polarisation.
E. La phosphorylation est en faveur de la dépolymérisation des FI.
QCM 53 : Concernant les FI :

A. Ils peuvent être regroupés en quatre familles.
B. Les FI cytoplasmiques regroupent les cytokératines, la vimentine et les neurofilaments.
C. Les cytokératines sont toujours des homodimères.
D. La desmine est principalement retrouvée dans les cellules musculaires.
E. Les lamines ne sont présentes que dans quelques cellules nucléées.
QCM 54 : A propos des lamines :

A. Elles correspondent au type le plus ancien de FI.
B. Elles portent un signal de localisation cytoplasmique.
C. Il existe plusieurs lamines: A, B et C. Un seul gène code pour les lamines A et C, alors que deux gènes
codent pour la lamine B.
D. La lamine C est un variant d’épissage de la lamine B.
E. Seule la lamine B peut présenter un site de farnésylation fonctionnel.
QCM 55: supprimé
QCM 56 : Les filaments intermédiaires :

A. Les filaments intermédiaires sont en général spécifiques d’un type cellulaire.
B. Les domaines NH2 et COOH sont très semblables d’un type de filaments intermédiaires à l’autre.
C.Les dimères sont des assemblages anti-parallèles.
D. Les tétramères sont les unités de base des filaments intermédiaires.
E. La polymérisation des filaments intermédiaires est contrôlée par la déphosphorylation des résidus
sérine et thréonine sur l’extrémité carboxy-terminale. .
QCM 57 : A propos des FI :

A. Les FI sont visibles en coloration négative.
B. L’assemblage des FI est contrôlé par la phosphorylation.
C. Ce sont des polymères fermé tout comme les MT et les MF.
D. Les cytokératines représentent une famille de FI et sont spécifiques des épithéliums.
E. Ces cytokératines ont la caractéristique de former des hétérodimères acide/basique.
QCM 58 : A propos des FI :

A. Ils se lient aux autres éléments du cytosquelette par des molécules telles que la plectine.
B. Les FI et les desmosomes permettent d’assurer la solidité et la plasticité des tissus.

C. L’épidermolyse bulleuse simple est une pathologie due à une mutation d’un gène codant pour une
cytokératine.
D. La mutation de la périphérine des cellules photo réceptrices conduit progressivement à une surdité
totale.
E. La Progeria est une mutation du gène LMNA et entraine des pathologies très invalidantes.

Cytosquelette, ce qu’il fallait répondre :
1 : ABDE 2 : DE 3 : AC 4:A 5 : ACDE

6 : ACD 7:B 8 : ABCDE 9 : BD 10 : AD
11 : ACDE 12 : E 13 : ABD 14 : supprimé 15 : Aucune
16 : BCDE 17 : BDE 18 : AC 19 : D 20 : BD
21 : ACDE 22 : CDE 23 : E 24 : AC 25 : supprimé
26 : B 27 : ABE 28 : B 29 : CDE 30 : E
31 : B 32 : DE 33 : C 34 : D 35 : ABDE
36 : BD 37 : ADE 38 : BCD 39 : ABDE 40 : CDE
41 : AD 42 : E 43 : BCE 44 : CD 45 : ABD
46 : BCE 47 : AE 48 : ABCE 49 : ACD 50 : AD
51 : ACDE 52 : BDE 53 : ABD 54 : ACE 55 : supprimé
56 : AD 57 : AE 58 : ABCE
QCM 1 : C. Il est extrêmement dynamique, en perpétuelle réorganisation.
QCM 2 : A. Ils peuvent s’organiser à partir d’autres structures, tel que le cinétosome.
B. 25 nm de diamètre, 8 à 10 nm pour les FI.
C. Sa composition biochimique est commune à tous les types cellulaires.
QCM 3 : B. La colchicine se fixe sur la tubuline libre.

D. Ce sont des drogues empêchant la polymérisation.
E. La labilité des MT répond à leur fonction essentielle, le mouvement cellulaire et
intracellulaire.
QCM 4 : B. Tubuline hétérodimérique. C. Tubuline = 1 α et 1 β.

D. 6 formes pour chaque sous-unité. E. On trouve également de la tubuline γ.
QCM 5 : B. Seule la tubuline associée au GTP par sa sous-unité β peut polymériser.
QCM 6 : B. Polymérisation et dépolymérisation se font au pôle +.

E. Le sauvetage « rescue » est possible en cours de dépolymérisation grâce aux
MAP-4 par ex.
QCM 7 : A. Mg2+ et non Ca2+.

C. Inversement proportionnelle à la tubuline liée à la thymosine, forme de réserve.
D. La majeure partie de la tubuline libre est liée à la stathmine.
E. Elle entraîne une courbure du protofilament.
QCM 9 : A. Stabilisation aussi par liaison à membrane cellulaire ou à d’autres composants du

cytosquelette.
C. Inactivées par phosphorylation. E. La protéine Tau fait 50 kDa.
QCM 10 : B. MCAK hydrolyse également ces analogues.

C. Appartient à la famille des kinésines I.
E. Transport dans les 2 sens.

QCM 11 : B. Elles transportent essentiellement des organites.
QCM 12 : A. 2 chaînes lourdes. B. Il s'agit des chaînes légères.

C. La dynactine est nécessaire pour lier la cargaison à la dynéine.
D. Transport axonal rétrograde.
QCM 13 : C. La tête et non la queue !

E. Leur vitesse de déplacement est variable, de 0,002 à 5 μm/s.
QCM 14 : C. Transports axonaux rétrogrades.

D. Pas d’activité de transport, activité déstabilisante.
E. 8 nm, soit la distance entre deux sous-unités β.
QCM 15 : A. Un ou plusieurs COMT par cellule. B. Organite non membranaire.

C. 4 centrioles + matériel péricentriolaire. D. Pas de MT centraux.
E. Ponts d’union protéique de type a-c.
QCM 16 : A. On trouve également de la tubuline β.
QCM 17 : A. Protéine la plus abondante des cellules.

C. 6 types regroupés en 3 classes.
QCM 18 : B. Matrice extracellulaire.

D. On en trouve aussi dans les cellules non musculaires pour le transport par
exemple.
E. Certains de ces structures sont permanentes, par ex. les microvillosités.
QCM 19 : A. Mg2+ et non Ca2+.

B. Les MF polymérisent au pôle + et dépolymérisent au pôle -.
C. Elle peut se faire à partir de monomères d’actine libres également.
E. du pôle – vers le +.
QCM 20 : A. Par son extrémité - .

C. L’hydrolyse seule ne déclenche pas la dépolymérisation, il faut l’intervention de la
cofiline.
E. C’est la profiline qui est responsable de ce recyclage.
QCM 21 : B. GTPases.
QCM 22 : A. Arp2/3 ou Formines.

B. Il existe une cascade de signalisation, le complexe Arp n'est pas activé directement.
QCM 23 : A. Doublement faux ici : les formines possèdent 3 domaines; FH1 lie la profiline, GBD
assure la régulation et FH2 assure la nucléation de l'actine in vitro.
B. Par Rho également ! C. Liées à l’extrémité +.
D. RhoA induit la formation de fibres de stress, Cdc42 de filipodes.
QCM 24 : B. Elle se fixe justement en l’absence de Arp2/3.

D. Activation par Ca2+.
E. Elle se fixe sur l’extrémité +, bloquant la polymérisation pendant que continue la
dépolymérisation au pôle - .

QCM 26 : A. 17 classes. C. A l’exception de la classe VI.
D. Dans d’autres cellules aussi. E. La minimyosine ou classe I est monomérique.
QCM 27 : C. Par des contacts focaux.
D. La plectine est retrouvée au niveau des hémidesmosomes.
QCM 28 : A. Plus de 50 gènes.

C. Les dimères s’assemblent en tétramères antiparallèles, unités de base du FI.
D. Absence de polarisation.
E. Ce sont les MT qui sont constitués de protofilaments.
QCM 29 : A. Déphosphorylation => polymérisation. B. Possible à tous les endroits du FI.
QCM 30 : A. Les lamines font parties des FI nucléaires .

B. Exprimées dans les annexes épidermiques (cheveux, ongles…)
C. Vrai pour la desmine et faux pour la vimentine.
D. GFAP n’est pas exprimée dans les neurones, mais dans les astrocytes et les cellules
de Schwann.
QCM 31 : A. Ce réseau est dynamique (mitose par ex.). C. COOH-terminale.

D. Les lamines A et C résultent du même gène par épissage alternatif; les lamines B
de type B sont codées par 2 gènes différents : LMNB1 et LMNB2.
E. Seul B a un site fonctionnel.
QCM 32 : A. Vimentine et ses protéines associées peuvent copolymériser.

B. Plectine et non intégrine.
C. Elle est due à une mutation d’un gène codant pour une cytokératine.
QCM 33 : A. Hétérodimère. B. Les FI ne sont pas polarisés.

D. Les Kin I sont des ATPases mais ne sont pas des protéines motrices.
E. Les lamines (dans les cellules nuclées) ont une localisation nucléaire.
QCM 34 : A. Il y a remaniement drastique et rapide du réseau de MT pendant la mitose.

B. La maturation des sous-unités alpha est lente est réversible.
C. Ils sont issus des cinétosomes.
E. Leur densité dans les cellules malignes diminue.
QCM 35 : C. Il s’agit de MAP-4 . D. Vrai c’est le cas de MAP-4.
QCM 36 : A. Il s’agit de protéines stabilisantes.

C. Elles interagissent à l'extrémité +
E. Permet l'ancrage.
QCM 37 : B. Les chaines légéres sont régulées par phosphorylation.

C. La dynactine se lie DIRECTEMENT à la dynéine.
QCM 38 : A. Les kinésines comme les dynéines sont des ATPases.

E. C’est le contraire : les Kin N sont impliqués dans le transport antérograde, les
KinC dans le transport rétrograde.

QCM 39 : C. In vitro, les phénomènes de polymérisation et dépolymérisation se font aux deux
extrémités, mais avec un équilibre différent : au pôle (+) la croissance est rapide
tandis qu’au pôle (-) elle est lente. In vivo le pôle (-) est stable (pas de polymérisation
ni dépolymérisation) car il est fixé au COMT. En aucun cas il ne faut associer pôle (+)
à polymérisation et pôle (-) à dépolymérisation.
QCM 40 : A. Ils ne naissent pas directement des centrioles, mais de sites de nucléation, composés
notamment d’anneaux de tubuline γ.
B. Chaque centriole est un cylindre creux constitué de 9 triplets de microtubules.
QCM 41 : B. Les microfilaments et les microtubules sont polarisés alors que les filaments
intermédiaires ne sont pas polarisés.
C. Cela correspond aux anneaux contractiles lors de la cytodiérèse qui sont aussi un
assemblage transitoire (comme les fibres de tension).
E. Unité de base = monomère d’actine.
QCM 42 : A. Le recyclage se fait dans l’autre sens, de l’ADP en ATP.

B. Elle permet de comprendre la polymérisation de l’actine dans le microfilament.
C. Cette orientation uniforme ainsi que l'assymétrie de la molécule d'actine engendre
au contraire une polarisation des microfilaments.
D. C’est le microtubule.
QCM 43 : A. Actine globulaire. D. Epithéliums simples.
QCM 44 : A. Polymérisation spontanée (avec Mg2+ et ATP). Aucune protéine nécessaire.

B. Croissance rapide au pôle plus.
E. Ne pas oublier les formines pour les réseaux non réticulés .
QCM 45 : C. Formation de lamellipodes. E. Les formines restent liées au pôle plus.
QCM 46 : A. Cap Z stoppe l’élongation. D. Un seul domaine intermédiaire.
QCM 47 : B. La longueur totale des micro filaments d’actine représente environ 30 fois celle des
microtubules.
C. C’est l’anneau contractile transitoire qui permet la cytodiérèse, alors que la
ceinture d’actine est une structure permanente.
D. Les micro filaments d’actine ne sont jamais sous forme isolés mais forment un
réseau complexe.
QCM 48 : D. Cdc 42 est impliquée dans la mise en place de filipodes alors que Rho c’est des
fibres de tension.
QCM 49 : B. FH1 est un domaine qui appartient aux formines.

E. Rho est une GTPase qui fonctionne donc avec GTP sous forme active et GDP sous
forme inactive.
QCM 50 : B. In vivo la dépolarisation des microtubules se déroule exclusivement au pole + car le

pole - est protégé au niveau du site de nucléation.
C. L’actine est couplée à l’ATP et la tubuline au GTP.
E. L’actine n’a pas une structure dimérique à la différence de la tubuline mais il
existe trois classes d’actine: alpha, bêta et gamma.

QCM 51 : B. Les filaments intermédiaires sont des polymères ouverts alors que pour les
microfilaments l’actine monomérique ne peut se détacher qu’aux extrémités.
QCM 52 : A. Spécifiques des eucaryotes.

C. Faux !! Ils interagissent nottament avec les MT par l'intermédiaire de la plectine
par exemple.
QCM 53 : C. Hétérodimères. E. Toutes les cellules nucléées.
QCM 54 : B. Localisation nucléaire. D. Epissage de la lamine A.
QCM 56 : B. Ils sont très variable c’est le domaine central qui très semblable.
C. Les dimères sont des assemblages parallèles.
E. La déphosphorylation a lieu à l’extrémité N terminale.
QCM 57 : B. phosphorylation = dépolymérisation

C. Les FI sont ouverts.
D. On les trouve aussi dans les annexes épidermiques.
QCM 58 : D. Une cécité totale !!!

LA DIVISION
CELLULAIRE
(50 QCM)

QCM N°1 DIV CELL : A propos de la division et des étapes du cycle cellulaire :
A. Le cycle cellulaire est composé d’une série d’évènements ordonnés au cours desquels la cellule
eucaryote duplique son contenu et se divise en deux cellules filles génétiquement identiques.
B. La division cellulaire est plus communément appelée mitose (ou encore phase M). La mitose inclut la
cytodiérèse, qui désigne la division du cytoplasme de la cellule mère.
C. L’interphase désigne la période séparant deux phases M.
D. 3 phases constituent l’interphase. Celles-ci sont, dans l’ordre chronologique : G1, G2, et S.
E. Certaines cellules ne se divisent plus, elles restent bloquées en phase G0 et sont qualifiées de cellules
post-mitotiques.
A. La durée de la phase G1, pendant laquelle les cellules somatiques des vertébrés possèdent 2n
molécules d’ADN, est très variable d’un type cellulaire à l’autre.
B. Le doublement de la quantité d’ADN se fait pendant la phase S (pour « synthesis »). La réplication de
l’ADN est conservative.
C. Au cours de la phase G1, chaque molécule d’ADN liée à des protéines constitue une fibre de
chromatine correspondant à une chromatide.
D. A l’issue de la phase S, on obtient 4n molécules d’ADN : chaque chromatide s’est dédoublée pour
donner 46 paires de chromatides homologues (soit en tout 92 chromatides).
E. C’est pendant la phase G1 que la majorité des histones sont synthétisés en grande quantité dans le
cytoplasme. Par contre les centrioles se répliquent en phase S.
A. Un complexe multiprotéique composé d’au moins 4 sous-unités différentes appelé cohésine permet
d’assurer la liaison entre deux chromatides sœurs, qui constituent un « futur chromosome mitotique ».
B. En phase G2, la quantité d’ADN est égale à 4n, et la réparation d’éventuelles lésions subies par les
chromosomes est facilitée par la présence des complexes cohésines.
C. Les fibres de chromatine se condensent pour former des chromosomes mitotiques au cours de la phase
M, qui est la phase de division proprement dite.
D. La cytodiérèse ne concerne pas les cellules plurinucléées.
E. La condensation des chromosomes n’est pas indispensable pour permettre la séparation des
chromatides sœurs entre deux cellules filles.
A. Dans un noyau interphasique, les fibres de chromatine sont invisibles in situ.
B. La phase G2 à une durée comprise entre 6 et 8 heures.
C. Lors du cycle cellulaire, les intégrines sont activées par phosphorylation.
D. La phase S est la seule phase du cycle où peut se dérouler la réplication de l’ADN.
E. La traduction de protéines est impossible en phase M.
A. En général, une cellule adhère à son substrat pendant l’interphase et tend à s’en détacher pendant la
phase M.
B. L’iodure de propidium est un agent intercalant radioactif qui se lie à l’ADN de manière saturable et qui
permet de mesurer la quantité d’ADN dans le noyau d’une cellule.
C. Le cytofluorimètre est capable de détecter les cellules en phase M d’une population cellulaire. Si on le
couple avec un trieur de cellule, on est capable d’obtenir une population « pure » de cellules en phase M.
D. Il est possible de distinguer des cellules en G1 de cellules enG0 à l’aide d’un cytofluorimètre.
E. Lorsque l’intensité de fluorescence d’une population cellulaire est comprise entre X et 2X, cela signifie
que la majorité d'entre elles sont en cours de réplication d’ADN.

A. La mitose permet aux deux cellules filles de recevoir une copie de chaque molécule d’ADN nucléaire
ainsi que les autres composants essentiels à la cellule (Golgi, ribosomes…).
B. Si l’on mesure la fluorescence d’une population cellulaire bloquées en G0/G1, on n’observe pas de pic
de fluorescence d’intensité X.
C. La phase M et l’interphase sont séparées par une chute brutale de la fluorescence nucléaire.
D. La phase S dure environs 6 ou 8 heures.
E. Les chromatides sœurs sont accolées au niveau du centromère mais aussi en de nombreux autres sites
riches en G et C localisés long des fibres tous les 10kb environ.
QCM N°7 DIV CELL : A propos de la phase M :
A. Elle est composée de deux processus : la mitose et la cytodiérèse.
B. La mitose se déroule en 5 étapes qui sont dans l’ordre : la prophase, la pré-métaphase, la métaphase,
l’anaphase et la télophase.
C. La progression dans la phase M est assurée par le complexe à activité kinase cdk2/cycline B, aussi
appelé MPF.
D. La cytodiérèse démarre à la toute fin de la télophase.
E. Les deux cellules filles résultant du processus de division cellulaire sont génétiquement identiques
entre elles et à la cellule mère.
QCM N°8 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la prophase :
A. Au tout début de la prophase, un remaniement du cytosquelette (dépolymérisation des microtubules…)
et des systèmes de jonctions intercellulaires (phosphorylation de certaines intégrines…) entraîne un
arrondissement de la cellule, qui tend à s’isoler de ses voisines.
B. Juste avant la phase M, en G2, il n’y a qu’un seul diplosome (composé de deux centrioles) et donc
qu’un seul MOTC.
C. Le trafic intracellulaire et la traduction des protéines sont maintenus durant la prophase, car ils sont
essentiels à la formation du fuseau mitotique.
D. Les microtubules astériens sont plus nombreux et beaucoup plus instables que les microtubules
interphasiques, mais ils sont plus longs que ces derniers.
E. L’instabilité des microtubules astériens est due à la phosphorylation des MAPs d’assemblage par le
MPF.
A. L’équilibre polymérisation/dépolymérisation des microtubules astériens est déplacé en faveur de la
dépolymérisation, et leur demi-vie est en moyenne d’une minute.
B. Le fuseau mitotique (ou achromatique) n’est pas constitués de microtubules continus mais de
microtubules hémi-polaires qui interagissent entre eux (de part et d’autre du fuseau) au niveau de leurs
extrémités +.
C. Le matériel péri-centriolaire stabilise les microtubules hémipolaires au niveau de leur extrémité -.
D. Des kinésines de type C (Kin C) situées aux extrémités + des microtubules hémipolaires sont
responsables de la séparation puis de l’éloignement des deux asters.
E. Au niveau de son extrémité +,un microtubule hémipolaire forme des liaisons longitudinales stables
avec l’extrémité du microtubule opposé.
A. L’action de la Kin N est antagoniste à celle de la Kin C : elle entraîne le rapprochement des pôles des
microtubules.
B. La condensation rapide et progressive des fibres de chromatine (qui deviennent ainsi des
chromosomes) est visible en microscopie optique.
C. Le MPF permet la condensation des molécules d’ADN et le détachement de tous les complexes
cohésines par son activité kinase.
D. Le raccourcissement de la fibre de chromatine est maximal dès la fin de la prémétaphase et facilite la
séparation des chromatides sœurs lors de l’anaphase.
E. Au niveau de la membrane nucléaire interne, seules les lamines A et C sont phosphorylées par le MPF.
A. En fin de G2, des complexes moteurs dynéine/dynactine se lient à la membrane nucléaire externe et à
l’extrémité + de certains microtubules.
B. Une fois que le fuseau mitotique est formé, sa longueur reste constante jusqu’à l’anaphase grâce aux
actions antagonistes des kinésines N et C.
C. Le MPF phosphoryle principalement les histones H1 et H4.
D. La phosphorylation des lamines par le MPF débute en phase G2.
E. Les dynéines accrochées à la membrane nucléaire externe se déplace en direction du pôle – des
microtubules, ce qui à pour effet de tirer l’enveloppe nucléaire vers les asters, et à terme de la déchirer.
QCM N°12 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la prémétaphase :
A. La rupture de l’enveloppe nucléaire sous l’effet des complexes dynéines/kinésines correspond au début
de la prémétaphase.
B. L’enveloppe nucléaire, à la suite de sa rupture qui s’est effectuée par de multiples orifices, va se
transformer en vésicules membranaires.
C. Les complexes de pores nucléaires sont phosphorylés par le MPF, et se dissocient.
D. Les vésicules issues de l’enveloppe nucléaire, transportées vers les pôles du fuseau par des complexes
dynéines/dynactine, contiennent des lamines B, A et C phosphorylées.
E. La vitesse de phosphorylation des composés nucléaires augmente à l’issue de la rupture de
l’enveloppe, sûrement car le MPF peut alors entrer massivement dans le noyau.
A. A ce stade, les microtubules hémi-polaires du fuseau mitotique remplacent en quelque sorte
l’enveloppe nucléaire en emprisonnant les chromosomes, évitant ainsi leur dispersion dans le
hyaloplasme.
B. Les kinétochores sont des structures trilamellaires formées par 3 plaques : une interne, une moyenne, et
une externe.
C. L’ADN centromérique (constitué de séquences répétitives) est lié sur toute sa longueur à des protéines
de liaison aux microtubules. Lorsque la chromatide se condense, elles se regroupent au même niveau et
participent à la formation des kinétochores.
D. Les kinétochores sont impliqués dans certaines maladies auto-immunes comme la sclérodermie.
E. La plaque externe des kinétochores a la forme d’une couronne sur la quelle on trouve des Kin N, C et
MCAK.
A. Les protéines kinétochoriales ne s’attachent à l’ADN centromérique qu’en tout début de phase M :
elles s’activent grâce à leur phosphorylation par le MPF.
B. La rencontre des microtubules et des kinétochores ne serait pas possible sans la rupture de l’enveloppe
nucléaire.
C. Lorsqu’un microtubule pénètre dans la couronne d’un kinétochore, il est capturé latéralement par son
extrémité + grâce à un complexe dynéine/dynactine.
D. Une fibre kinétochorienne est constituée de 20 à 40 microtubules provenant des deux pôles du fuseau.
E. Un chromosome capturé par une fibre kinétochorienne va se disposer perpendiculairement à l’axe du
fuseau mitotique.
A. Les microtubules kinétochoriens sont totalement protégés de la dépolymérisation.
B. Les chromosomes sont soumis à une force de répulsion astrale provenant des microtubules
kinétochoriens en croissance, inversement proportionnelle à la distance des chromosomes au pôle du
fuseau.
C. La polymérisation des microtubules est permises par les kinétochores, car les points d’attache aux
microtubules sont latéraux.

D. Le mouvement des microtubules est lié à des processus de polymérisation/dépolymérisation
uniquement situés aux pôles +.
E. Les chromosomes sont soumis à une force de traction proportionnelle à la longueur des fibres
kinétochoriennes.
A. Si l’on détache un kinétochore des microtubules qu’il a capturé, ces derniers se dépolymérisent très
rapidement.
B. Au cours de la prémétaphase, les chromosomes sont entraînés vers la zone centrale du fuseau, c’est à
dire le plan axial.
C. La Kin N est couplée à la MCAK (elles sont du même côté du kinétochore).
D. Le complexe dynéine/dynactine se déplace sur le microtubules dans le sens opposé au déplacement du
chromosome attaché à ce microtubule.
E. La MCAK permet la polymérisation contrôlée des microtubules kinétochoriens.
QCM N°17 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de la métaphase :
A. La métaphase est la seule étape statique de la phase M : les chromosomes sont situés dans le plan
équatorial, au milieu du fuseau mitotique (composé de 2 demi-fuseaux identiques).
B. Les chromosomes réajustent en permanence leur position en oscillant d’avant en arrière et
inversement : les forces kinétochoriennes s’exercent toujours sur eux même s’ils sont alignés.
C. La destruction d’une des deux fibres kinétochoriennes d’un chromosome en métaphase entraîne sa
migration immédiate vers le pôle auquel il n’est plus rattaché.
D. Au niveau du cortex cellulaire, des complexes dynéine/dynactine sont responsables de l’attachement
des microtubules astériens.
E. Aucune kinésine ne peut se lier aux parties non centromériques des chromosomes.
QCM N°18 DIV CELL : Concernant les acteurs et les évènements de l’anaphase :
A. L’anaphase est une phase dynamique, c’est la plus courte de la phase M. Elle se caractérise par la
séparation brutale et synchronisée des deux chromatides sœurs de chaque chromosome.
B. Le clivage de Scc1 (protéine du complexe cohésine qui permet de lier les chromatides sœurs entre
elles) est réalisé par la séparine, qui est ATP-dépendante.
C. La rupture du complexe cohésine ne fait pas intervenir les phénomènes de traction qui s’exercent sur
les chromosomes au sein du fuseau mitotique.
D. La séparine est maintenue inactive avant l’anaphase par la sécurine, qui est codée par le gène PTTG.
E. La sécurine est inactivée lors de l’anaphase par le facteur APC (Anaphase Promoting Complex), un
complexe à activité kinase proche du MPF et qui n’est activé que lorsque tous les kinétochores sont
correctement attachés aux microtubules.
QCM N°19 DIV CELL : Concernant les acteurs et les événements de l’anaphase :
A. Après la rupture des complexes cohésines, les chromatides sœurs migrent très rapidement vers l’un des
pôles du fuseau (10µm/sec).
B. L’anaphase est composée de deux systèmes de migration différents, simultanés et complémentaires,
faisant intervenir les trois types de microtubules du fuseau mitotique : l’anaphase A et l’anaphase B.
C. L’anaphase B correspond au raccourcissement des microtubules kinétochoriens.
D. Le raccourcissement des microtubules kinétochoriens est lié à l’activité de la MCAK qui dépolymérise
les microtubules et à l’action de la Kin C, indispensable pour déplacer le chromosome vers le pôle -.
E. L’élongation des microtubules astériens et le raccourcissement des microtubules hémi-polaires
éloignent les pôles du fuseau et élargissent l’interzone entre les deux.
A. Les dynéines, qui agissent toujours associées aux dynactines, sont localisés aussi bien au niveau du
cortex cellulaire que des kinétochores. Ce sont des acteurs essentiels de l’anaphase.
B. L’anaphase B peut être bloquée par le taxol qui inhibe la dépolymérisation des microtubules.

C. Si au début de l’anaphase, dans un fibroblaste exprimant la tubuline-GFP, on détruit la fluorescence
d’une partie des MT kinétochoriens, on voit que la distance séparant le pôle de la zone décolorée diminue
fortement.
D. Au cours de l’anaphase B, les asters s’éloignent du cortex cellulaire.
E. L’allongement du fuseau mitotique est empêché par la perte de l’ATP cellulaire.
A. Les extrémités antiparallèles des microtubules hémi-polaires glissent l’une par rapport à l’autre lors de
l’anaphase B grâce à l’action des Kin C.
B. Le chloral, comme la colchicine, inhibe la polymérisation des molécules de tubuline.
C. Lors de l’anaphase, l’APC ubiquitinile la cycline D qui est donc détruite, ce qui entraîne la disparition
du MPF.
D. Les microtubules astériens dépolymérisent principalement côté +.
E. Les dynéines sont les seules protéines motrices à polarité – au niveau des microtubules du fuseau
mitotique.
QCM N°22 DIV CELL : A propos de la télophase :
A. Le début de cette phase est marquée par la re-formation du noyau à partir de vésicules de membrane
nucléaire qui fusionnent entre elles.
B. Les microtubules kinétochoriens disparaissent, tandis que les hémi-polaires se dépolymérisent par leur
extrémité +.
C. Le décompactage des chromatides dût à la déphosphorylation des histones permet la reprise de la
transcription et la réapparition des nucléoles.
D. Le manchon de substance dense, aligné dans l’axe du fuseau, est issu de la compaction des
microtubules interzonaux (qui étaient à la base des MT hémi-polaires).
E. Les éléments déphosphorylés des complexes de pore se ré-associent et s’insèrent dans la membrane
nucléaire.
QCM N°23 DIV CELL : A propos de la cytodiérèse :
A. Elle correspond à la division du cytoplasme, dont le plan de clivage est déterminé par le fuseau
mitotique. En effet, le sillon de clivage se creuse perpendiculairement au grand axe du fuseau.
B. Quelle que soit la cellule considérée, le plan de coupe se situe toujours à égale distance des deux
groupes de chromatides sœurs.
C. Un anneau contractile constitué de filaments d’actine et de myosine I permet la séparation du
cytoplasme.
D. L’activité de la myosine est inhibée au début de la mitose par le MPF, qui phosphoryle des sites
régulateurs situés sur une chaîne lourde de cette protéine.
E. La fin de la cytodiérèse est marquée par la fusion des membranes plasmiques et le désassemblage de
l’anneau contractile.
QCM N°24 DIV CELL : A propos de la cytodiérèse :
A. Une kinase phosphoryle des sites activateurs sur une chaîne légère de la myosine II et active ainsi sa
fonction ATPasique.
B. Les organites et molécules de la cellule mère sont répartis de façon plus ou moins aléatoire et
équitable.
C. L’anneau contractile est associé à la face cytoplasmique de la membrane plasmique par des protéines
non encore identifiées.
D. Si l’on prive une cellule de myosine II, la mitose se déroule normalement mais la cytodiérèse est
bloquée, et la cellule devient plurinucléée.
E. Si l’on déplace volontairement le fuseau mitotique, la cytodiérèse est immédiatement interrompue.
QCM 25 : A propos de la division cellulaire :

A. Une cellule eucaryote, grâce à un cycle de duplication et de division, donne 2 cellules filles
génétiquement identiques : c’est le cycle cellulaire.
B. La phase M du cycle cellulaire correspond à la division du noyau : c’est la mitose.
C. Entre 2 phases M, l’activité métabolique de la cellule est très ralentie.
D. Les cellules qui ne se divisent plus, les cellules post-mitotiques, sont bloquées en phase G2. C’est le
cas des neurones, des cellules musculaires striées squelettiques et myocardiques.
E. Au moment du point de restriction de G1, la cellule reçoit un signal extra-cellulaire qui déclenche la
préparation de la prochaine mitose.

A. Lors de la phase S, a lieu la réplication semi-conservative de chaque molécule d’ADN, ce qui donne
des « chromatides sœurs » qui ne sont accolées qu’au niveau d’un point, le centromère.
B. Lors de la phase S, la majorité des histones est synthétisée en grande quantité dans le cytoplasme et les
centrioles se répliquent.
C. À l’aide d’un composé fluorescent, (l’iodure de propidium), on peut déterminer la progression du cycle
d’une population cellulaire, en mesurant la quantité d’ADN.
D. Si on mesure la fluorescence d’une cellule avec un cytofluorimètre et que son intensité a une valeur X
en phase G0, alors en phase G2 son intensité sera de 2X.
E. La mitose permet à chaque cellule fille de recevoir une copie de chaque molécule d’ADN nucléaire,
alors que la cytodiérèse permet de répartir les autres composants essentiels de la cellule.
QCM 27 : A propos de la prophase :

A. Les MT (microtubules) interphasiques se polymérisent, entraînant l’arrêt de tout trafic intra-cellulaire.
B. En fin de prophase, le fuseau achromatique est constitué de MT hémi-polaires qui ne sont jamais en
continuité d’un pôle du fuseau mitotique à l’autre.
C. Des kinésines de type kin C sont responsables de la séparation puis de l’éloignement des 2 asters.
D. La phosphorylation des histones (H3, H1) par le MPF est responsable de la condensation des fibres
chromatiniennes.
E. Lorsque les chromatides se condensent, l’enroulement de l’ADN entraîne le regroupement des
protéines de liaison au même niveau, participant à la formation des kinétochores.
QCM 28 : A propos de la prémétaphase :

A. Le début de la prémétaphase correspond à la rupture de l’enveloppe nucléaire.
B. Il y a une entrée massive de MPF au niveau nucléaire, qui est vraisemblablement en lien avec
l’accélération de la polymérisation de la lamina.
C. La rupture de l’enveloppe nucléaire va permettre à des MT en croissance de rencontrer des
chromosomes et de se fixer sur des structures particulières: les kinétochores.
D. Il y a une incorporation de tubuline au niveau de l’extrémité (-) des MT kinétochoriens.
E. MCAK est une protéine déstabilisante qui permet le déplacement des chromosomes tout en maintenant
l’ancrage des kinétochores aux MT; elle est associée à des protéines motrices.

A. Lors de la métaphase au niveau du cortex cellulaire, des complexes dynéine/dynactine sont
responsables de l’attachement des MT astériens.
B. Le début de l’anaphase est caractérisé par la séparation brutale et synchronisée des 2 chromatides
sœurs de chaque chromosome.
C. Au moment de l’anaphase, l’attachement de tous les kinétochores va activer APC, qui va activer la
sécurine, qui va cliver le complexe cohésine.
D. Lors de l’anaphase A, les asters se rapprochent du cortex cellulaire.
E. La fin de la cytodiérèse se termine par la fusion des membranes plasmiques, la dépolymérisation des
restes des MT hemi-polaires et le désassemblage des MT constituent l’anneau contractile.

A. La mitose (division du noyau) se produit en phase M du cycle cellulaire et la cytodiérèse (quand la
cellule se divise en 2) au début de la phase G1.

B. L’état quiescent des cellules en phase G0 peut avoir une durée très variable (jusqu’à des semaines,
voire des années) et la reprise du cycle dépend de signaux provenant d’autres cellules.
C. En phase S, deux chromatides sœurs sont reliées au niveau du centromère mais aussi en de nombreux
sites par des complexes de cohésine.
D. Il est possible de déterminer sur des critères morphologiques si une cellule est interphasique ou
mitotique.
E. On mesure par des techniques de cytofluorimétrie la quantité d’ADN dans le noyau des cellules :
durant toute la phase S, une cellule aura deux fois la quantité d’ADN d’une cellule en phase G0/G1.
QCM 31 : A propos de la prophase :

A. Les microtubules (MT) interphasiques se dépolymérisent et autour des diplosomes, 2 asters se créent
faits de MT astériens beaucoup plus stables que les MT interphasiques.
B. En fin de prophase, le fuseau mitotique est constitué de MT hémipolaires qui ne sont jamais continus
d’un pôle du fuseau à l’autre.
C. Les kinésines de type kin N et kin C permettent l’éloignement des 2 asters.
D. La phosphorylation des histones (par le MPF) est responsable de la condensation des fibres
chromatiniennes.
E. La cellule devient sphérique et s’isole des cellules voisines par redistribution des systèmes de jonction
intercellulaires.
QCM 32 : A propos de la prémétaphase :

A. Elle débute quand les 2 fibres chromosomiques de chaque chromosome sont constituées de faisceaux
de MT kinétochoriens de même longueur.
B. L’enveloppe nucléaire se rompt et donne des vésicules membranaires qui sont véhiculées vers les pôles
des fuseaux grâce à la dynéine/dynactine.
C. Un des kinétochores capture d’abord latéralement l’extrémité d’un MT, puis la fibre kinétochorienne
se forme par la liaison de nombreux autres MT, ce qui permet la réorientation du chromosome
perpendiculairement à l’axe du fuseau.
D. Les chromosomes convergent vers l’équateur grâce à des processus de
polymérisation/dépolymérisation des MT.
E. Tous les dimères de lamines sont phosphorylés par le MPF et deviennent solubles.
QCM 33 : A propos de la métaphase :

A. Une cellule est en métaphase quand les 2 fibres chromosomiques de chaque chromosome sont
constituées de faisceaux de MT hémi-polaires de même longueur.
B. Ce n’est pas une phase statique car on peut noter par exemple qu’il y a toujours une incorporation de
tubuline à l’extrémité (+) des MT.
C. Les MT gardent une longueur stable durant toute cette phase. Il y a cependant une dépolymérisation et
une polymérisation qui s’effectuent à chaque pôle.
D. Des complexes de dynéine/dynactine attachent les MT astériens au niveau du cortex cellulaire.
E. La tubuline va de l’extrémité (-) des MT vers l’extrémité (+).
QCM 34 : A propos de l’anaphase, la télophase et la cytodiérèse :

A. L’anaphase correspond à la séparation brutale et synchronisée des 2 chromatides soeurs de chaque
chromosome.
B. L’anaphase A (raccourcissement des MT kinétochoriens) survient avant l’anaphase B (éloignement des
pôles du fuseau par élongation des MT hémi-polaires et raccourcissement des MT astériens).
C. Pendant l’anaphase B, les asters se rapprochent du cortex cellulaire.
D. La télophase correspond à la reformation du noyau.
E. Le sillon de clivage lors de la cytodiérèse donne toujours naissance à 2 cellules filles de taille égale
séparant ainsi les organites et les molécules de la cellule mère de façon +/- équitable.

A. Les protéines kinétochoriales restent attachées à l’ADN centromérique pendant l’interphase.
B. Durant la télophase, les microtubules hémi polaires dépolymérisent à partir de leurs extrémités (+).
C. Les plaques kinétochoriales comprennent entre autres des Kin C.
D. Les fibres kinétochoriennes sont aussi appelées fibres chromosomiques.
E. Les microtubules kinétochoriens sont aussi appelés microtubules hémi polaires.
QCM 36 : A propos de l’anaphase :

A. Au début de l’anaphase, trois types de microtubules sont présents : les microtubules astériens apparus
en premier lors de la prophase, les microtubules hémi polaires apparus aussi en prophase, et les
microtubules kinétochoriens apparus en pré métaphase.
B. L’anaphase A correspond à l’allongement des microtubules hémi polaires.
C. La Kin N joue un rôle important dans l’anaphase A.
D. L’anaphase B se déroule peu de temps après l’anaphase A.
E. La colchicine et le chloral inhibent l’anaphase A.
QCM 37 : A propos de la télophase et de la cytodierèse :

A. Durant la télophase le noyau se reforme (dans chaque cellule fille), notamment grâce à la
phosphorylation de la lamine B qui joue un rôle dans la réassociation de la membrane nucléaire.
B. Durant la télophase les microtubules kinétochoriens se sont transformés en microtubules inter zonaux
qui vont être compactés sous la forme d’un manchon dense.
C. Durant la télophase, les chromatides sont décompactées, les nucléoles réapparaissent et la synthèse
d’ARN reprend.
D. La cytodierèse est une étape de la phase M qui n’a pas forcement lieu dans toutes les cellules.
E. La cytodierèse dépend essentiellement de la myosine II, dont l’activité ATPasique était inhibée au
début de la mitose par phosphorylation par le MPF.

A. En phase G1 une cellule humaine posséde 23 paires de chromosomes.
B. En phase G1 une cellule humaine posséde 92 brins d’ADN.
C. En phase G0 une cellule humaine posséde 46 chromatides.
D. Après la phase S une cellule humaine possède 92 chromosomes.
E. En phase G2 une cellule humaine possède 368 brins d’ADN.

A. La durée de la phase G1 varie de façon relativement importante d’un type cellulaire à l’autre puisque
dans certain cas la cellule peut rester pendant des années à ce stade.
B. Au cours de la différenciation, la durée de G1 diminue progressivement.
C. Les processus de traduction ont encore lieu durant la phase S.
D. La réplication de l’ADN n’a lieu qu’en phase S.
E. La transcription à lieu durant toutes les phases excepté la phase M.
QCM 40 : A propos de la division cellulaire (phase M) :

A. Une cellule entrant en mitose est repérable morphologiquement.
B. La fragilisation de la lamina nucléaire en prophase est due à la déphosphorylation des
lamines A, B et C.
C. Au cours de la rupture del’enveloppe nucléaire, la lamine C reste ancré à la membrane nucléaire
contrairement aux lamines A et B.
D. Les MT kinétochoriens gardent leur extrémité (+) libre.
E. Une fois tous les centromères alignés au centre de la cellule, les microtubules arrêtent transitoirement
leur activité jusqu'à la séparation des deux chromatides sœur.

QCM 41 : A propos du MPF (phase M de la division cellulaire). L’action du MPF est à l’origine
de :
A. Les modifications morphologiques de la cellule.
B. L’activation des protéines MAPs.
C. La solubilisation des lamines A et C.
D. La formation des centromères.
E. La stabilisation des MT.
QCM 42 : A propos de la division cellulaire (phase M) :

A. L’anaphase est la phase la plus courte.
B. Le clivage des chromatides sœurs en anaphase est du aux phénomènes de traction par les MT
kinétochoriens qui commencent à se dépolymériser.
C. Le clivage du complexe de cohésine est du à la libération de la sécurine, suite à l’ubiquitination de la
séparine par l’APC.
D. APC est un complexe qui est activé par l’attachement de tout les kinétochores.
E. La cytodiérése débute en même temps que le début de la télophase.
QCM 43 : A propos de la mitose :

A. Les microtubules kinétochoriens sont progressivement compactés à la télophase pour donner le
manchon de substance dense.
B. L’éloignement des 2 lots chromosomiques à l’anaphase ne dépend que du raccourcissement des fibres
chromosomiques.
C. Les noyaux des cellules humaines en prophase contiennent 92 molécules d’ADN dont 46 d’origine
maternelle et 46 d’origine paternelle.
D. A l’anaphase l’allongement des microtubules hémi polaires par polymérisation de molécules de
tubuline au niveau des extrémités consomme de l’ATP.
E. La concentration des chromosomes dans la plaque équatoriale dépend essentiellement de l’activité des
fibres hémipolaires.
QCM 44 :
A. Il est possible de mesurer in vitro la durée totale d’un cycle cellulaire sur des critères purement
morphologiques.
B. Des microtubules continues d’un aster à l’autre constituent le fuseau achromatique mis en place en
prophase à partir de microtubules astériens.
C. Les dynéines interviennent en prophase, en pré métaphase, en métaphase, et en anaphase A et B.
D. Il est possible d’isoler, au sein d’une population en prolifération, les cellules en phase G1, par
cytofluorométrie et couplée à un système de tri cellulaire.
E. Le raccourcissement des microtubules astériens à l’anaphase est associé à l’action de protéines à
polarité (-).
QCM 45 :
A. Des kinésines de type Kin I sont présentes au niveau des kinétochores.
B. Un fibroblaste humain en métaphase contient autant de fibres kinétochoriennes que de molécules
d’ADN génomique soit 92.
C. La reconstitution de l’enveloppe nucléaire et la cytodiérèse dépendent de l’activité de phosphatases.
D. La destruction de la cycline B entraînant la disparition du MPF aboutit à des déphosphorylations par
des phosphatases constitutives.
E. Le MPF phosphoryle les lamines ce qui fragilise la lamina nucléaire.

QCM 46 :
A. Les complexes de pores se dissocient à l’état phosphorilé.
B. Les dimères phosphorilés de laminine A, B et C sont solubles.
C. Les kinétochores ont un structure bilamellaire formé d’une plaque interne et une plaque externe.
D. Le kinétochore est formé notamment grâce au regroupement de protéines de liaison au moment de la
condensation des chromatides.
E. Par des phénomènes de traction proportionnelle à la longueur des fibres kinétochoriennes et de
répulsion astrale l’équilibre de la position sur la plaque équatoriale des chromosome est progressivement
atteint lors de la pré métaphase.
QCM 47 : A propos de la mitose :

A. La métaphase est une phase apparemment statique où les deux demi fuseaux identiques permettent
malgré un renouvellement de la tubuline des microtubules l’immobilisation des chromosomes sur la
plaque équatoriale.
B. La coupure artificielle d’un kinétochore entraine la séparation des chromatides sœurs.
C. Le facteur APC entraîne la destruction de la securine ce qui permet de libérer la séparine dont l’activité
protéasique sur une des proteines du complexe cohésine est nécessaire à la séparation des chromatides
sœurs.
D. Le Calcium par son action sur la sécurine peut déclencher l’anaphase.
E. La tension au niveau des kinétochores nécessaire à la migration des chromatides sœur lors de
l’anaphase est déjà présente pendant la métaphase.
QCM 48 :
A. Les chromokinésines agissent par une liaison au chromosome et sur les microtubules.
B. MCAK, des Kin N et des complexes dynéine/dynactine sont présents au niveau des kinétochores.
C. La condensation des chromatides et leurs raccourcissement est maximal au début de la prémétaphase
c'est-à-dire au moment de la rupture de la membrane nucléaire.
D. Les microtubules hémipolaires jouent un rôle de « cage à chromosome » en empéchant leurs
dispersion dans le hyaloplasme mais aussi certain seront captés par des kinétochores pour donner les MT
kinétochoriens.
E. La dépolarisation catastrophe d’un MT kinétochorien provoqué par sa rupture à l’aide d’une micro-
aiguille montre le rôle stabilisateur du kinétochore sur le MT.
QCM 49 :
A. L’anaphase A met en jeu des dynéines et des kinésines N.
B. En G2, la transcription et la traduction se déroulent normalement.
C. La cellule en interphase possède un centrosome qui contient deux diplosomes qui vont se dupliquer en
phase S pour donner 2 centrioles.
D. La cellule donne toujours deux cellules filles identiques car le fuseau mitotique détermine la position
centrale du sillon de clivage.
E. Pendant la phase M la transcription et la traduction sont impossible.
QCM 50 :
A. Les cellules ayant perdu l’activité de la myosine II vont donner au lieu deux cellules filles, une cellule
multinuclée.
B. La cytodièrèse se déroule de manière concomitante à la télophase.
C. La télophase associe la réinsertion des complexes de pore, la déphosphorylation des histones, le
compactage de l’ADN et la réapparition du/des nucléole(s)
D. Le sillon de clivage se développe perpendiculairement à la partie restante du fuseau mitotique : le
manchon de substance dense.
E. La myosine II est nécessaire à la télophase.

Division cellulaire, ce qu’il fallait répondre :
1 : ACE 2 : AC 3 : BCD 4 : AD 5 : AE
6 : CD 7 : ABE 8 : AE 9 : BC 10 : D
11 : ABE 12 : CE 13 : ABD 14 : BE 15 : CE
16 : A 17 : BD 18 : ACD 19 : B 20 : AE
21 : BD 22 : ACDE 23 : AE 24 : BCD 25 : AE
26 : BCDE 27 : BD 28 : ACE 29 : AB 30 : BCD
31 : BDE 32 : BCD 33 : BD 34 : ACD 35 : AD
36 : A 37 : CDE 38 : ABC 39 : CDE 40 : AD
41 : ACD 42 : AD 43 : C 44 : ACDE 45 : ABCDE
46 : ADE 47 : ACE 48 : ABDE 49 : B 50 : ACD
QCM 1 : B. La phase M est différente de la mitose : la mitose désigne la division du noyau, elle
est donc incluse dans la phase M qui désigne le phénomène général de division
cellulaire.
D. L’ordre est G1, S, et G2.
QCM 2 : B. Elle est semi-conservatrice.

D. 46 paires de chromatides sœurs et 23 paires de chromosomes doubles homologues.
E. Les histones sont majoritairement synthétisés pendant la phase S.
QCM 3 : A. Le complexe cohésine est composé d’au moins 5 sous-unités.

E. Indispensable.
QCM 4 : B. Entre 2 et 6 heures.

C. Sont inactivées !
E. Elle est possible en phase M.
QCM 5 : B. C’est un agent fluorescent, pas radioactif.

C. Le cytofluorimètre ne fait pas la différence entre les cellules en phase M et celles en
phase G2.
D. Non, car les cellules en G1 et en G0 ont la même quantité d’ADN dans leur noyau.
QCM 6 : A. C’est la cytodiérèse qui permet la distribution des organites.

B. On observe un pic d’intensité X, mais on n’observe pas de pic d’intensité 2X.
E. Ce sont des sites riches en A et T.
QCM 7 : C. Le complexe cdk1/cycline B.

D. Elle démarre pendant l’anaphase, se poursuit pendant et se termine après la
télophase.
QCM 8 : B. En G2 il n’y a qu’un seul MOTC, mais celui-ci est composé de 2 diplosomes (4
centrioles) noyés dans du matériel péricentriolaire.
C. Le trafic intracellulaire est interrompu.
D. Les microtubules astériens sont plus courts que les interphasiques.
QCM 9 : A. Leur demi-vie est d’environs 30 secondes.

D. Ce sont des kinésines de type N (Kin N).
E. Il forme des liaisons transversales, pas longitudinales.

QCM 10 : A. La Kin N entraîne un éloignement des pôles.
B. La condensation est lente et progressive.
C. Les complexes cohésines persistent au niveau du centromère.
E. Les lamines B sont aussi phosphorylées par le MPF.
QCM 11 : C. Les histones H1 et H3. D. Elle débute en prophase.
QCM 12 : A. Des complexes dynéines/dynactine.

B. La rupture de l’enveloppe nucléaire ne se fait que par un seul orifice.
D. Les lamines A et C phosphorylées sont solubilisées et se trouve donc dans le
cytosol. Dans les vésicules, seules les lamines B, accrochées à la membrane nucléaire
interne, persistent.
QCM 13 : C. Ces protéines ne sont liées que localement sur l’ADN centromérique, pas sur toute
sa longueur.
E. Il n’y a pas de Kin C mais des complexes dynéines/dynactine.
QCM 14 : A. Elles sont liées à l’ADN centromérique pendant toute la durée de l’interphase et ne
sont pas phosphorylées par le MPF.
C. Ce n’est pas le bon ordre : le microtubule est d’abord capturé latéralement, puis il
pénètre dans la couronne.
D. 20 à 40 microtubules provenant d’un seul pôle du fuseau.
QCM 15 : A. Ils sont protégés d’une dépolymérisation catastrophe, mais ils subissent une
dépolymérisation « contrôlée ».
B. Cette force provient des microtubules astériens en croissance.
D. Essentiellement aux pôles +, mais pas uniquement.
QCM 16 : B. Le plan équatorial.

C. La MCAK et le complexe dynéine/dynactine sont du même côté.
D. Dans le même sens.
E. Elle permet la dépolymérisation contrôlée.
QCM 17 : A. C’est une phase apparemment statique.

C. Il migre vers le pôle auquel il est encore attaché.
E. C’est le cas des chromokinésines.
QCM 18 : B. La séparine est Ca-dépendante et ATP-indépendante.

E. APC n’a pas d’activité kinase, c’est un complexe d’ubiquitination, donc il ne
ressemble pas au MPF.
QCM 19 : A. 10 µm/min. C. C’est l’anaphase A.

D. C’est le complexe dynéine/dynactine qui tire le chromosome vers le pôle - .
E. Les MT astériens se raccourcissent et les hémi-polaires s’allongent.
QCM 20 : B. L’anaphase A.
C. La distance entre le pôle et la zone décolorée ne diminue presque pas.
D. Les asters se rapprochent du cortex cellulaire.
QCM 21 : A. L’action des Kin N.

C. Il ubiquitinile la cycline B.
E. On trouve aussi des Kin C (MT hémi-polaires).

QCM 22 : B. Par leur extrémité -.
QCM 23 : B. Non, parfois la division est asymétrique.

C. De myosine II.
D. Les sites régulateurs sont situés sur les chaînes légères.
QCM 24 : A. C’est la déphosphorylation des sites inhibiteurs de la myosine par une phosphatase
qui l’active.
E. Le sillon de clivage se déplace est redevient perpendiculaire à la nouvelle position
du fuseau.
QCM 25 : B. Phase M = mitose (division du noyau) + cytodiérèse (division de la cellule)

C. L’activité métabolique est très diversifiée : différenciation, croissance, préparation
de la mitose suivante.
D. Elles restent bloqués en G0.
QCM 26 : A. Elles sont également accolées en de très nombreux sites le long des fibres.
QCM 27 : A. Ils se dépolymérisent.

C. Ce sont les kinésines de type kin N.
E. Cette proposition est vraie, mais se passe pendant la prémétaphase.
QCM 28 : B. Dépolymérisation de la lamina. D. Extrémité (+).
QCM 29 : C. L’attachement de tous les kinétochores va activer APC, qui va « ubiquitiner »,

donc inactiver, la sécurine, et libérer la séparine, qui va cliver le complexe cohésine.
D. Anaphase B. E. Pas de MT dans l'anneau contractile.
QCM 30 : A. Ces 2 événements se produisent en phase M.

E. phase G0/G1: X=2n; phase S: 2n<X<4n; phase G 2: X=4n
QCM 31 : A. Ils sont plus instables (par phosphorylation des MAP d’assemblage par le MPF).
C. Kin N pour éloigner, kin C pour rapprocher (activités antagonistes).
QCM 32 : A. C’est le début de la métaphase.

E. La lamine B reste ancrée dans le feuillet lipidique des vésicules membranaires.
QCM 33 : A. MT kinétochoriens.
C. On a une dépolymérisation lente au pôle – et polymérisation lente au pôle +.
E. C’est le contraire.
QCM 34 : B. Ce sont des phénomènes simultanés et complémentaires.

E. Lors du développement embryonnaire, il y a des divisions cellulaires asymétriques.
QCM 35 : B. Durant la télophase, les MT hémi polaires dépolymérisent à partir de leurs

extrémités (-).
C. Les plaques kinétochoriales comprennent Kin N, dynéine/dynactine et MCAK
(=Kin I), mais pas de Kin C.
E. Les MT hémi polaires et les MT kinétochoriens sont deux types de MT différents.

QCM 36 : B. Anaphase A : raccourcissement des MT kinétochoriens –
Anaphase B : élongation des Mt hémi polaires et raccourcissement des MT
astériens.
C. Le raccourcissement des MT kinétochoriens lors de l’anaphase A se fait grâce à la
MCAK et à la dynéine/dynactine. La Kin N n’a aucun rôle dans l’anaphase A.
D. L’anaphase A et l’anaphase B sont deux systèmes complémentaires et simultanés.
E. La colchicine et le chloral inhibent la polymérisation des MT, donc une partie de
l’anaphase B (allongement des MT hémi polaires).
Tandis que le taxol inhibe la dépolymérisation des MT, donc le raccourcissement de
MT kinétochoriens dans l’anaphase A et des MT astériens dans l’anaphase B.
QCM 37 : A. Le noyau se reforme entre autres grâce à la déphosphorylation de la lamine B.

B. Les MT inters zonaux proviennent des MT hémi polaires qui ont dépolymérisé.
Les MT kinétochoriens ont disparus au moment de la télophase.
D. Vrai : par exemple les ostéoclastes sont plurinucléés par ce processus.
QCM 38 : En phase G0/G1, la cellule possède :

- 23 paires de chromosomes
- 46 chromosomes (constitués d’une seule chromatide)
- 46 chromatides (constituées d’ADN double brin)
- 92 brins d’ADN
Après la phase S, la cellule possède :
- 23 paires de chromosomes
- 46 chromosomes (constitués de deux chromatides reliées sur tout leur long
par de la cohésine qui ne persistera ensuite qu’au niveau du centromère lors de la
mitose)
- 92 chromatides
- 184 brins d’ADN
QCM 39 : A. Le début de la phrase est juste, mais attention à ne pas confondre la phase G1 et la
phase GO, qui ne fait pas partie du cycle cellulaire, et qui peut durer pendant des
années.
B. Au contraire, au cours de la différentiation, la durée de la phase G1 augmente
progressivement.
QCM 40 : A. Vrai : elle s’arrondie et tend à se détacher de son support. C’est sur cette
modification morphologique que repose le principe de la microcinématographie.
B. Elle est due à la phosphorylation des lamines.
C. Il s’agit de la lamine B.
D. Vrai : les points d’attache du kinétochore au MT sont latéraux, laissant l’extrémité
(+) libre.
E. Il s’agit d’un équilibre dynamique (polymérisation et dépolymérisation
continuent).
QCM 41 : B. Le MPF désactive les MAPs en les phosphorylant.

E. Il est au contraire responsable (indirectement) de leur grande instabilité en raison
de la phosphorylation des MAPs qui stabilisaient les MT inter phasiques.
QCM 42 : B. La séparation des chromatides est du au clivage de Scc1 (composant de la

cohésine) et n’est en aucun cas la conséquence des phénomènes de traction.
C. Le clivage du complexe de cohésine est du à la libération de la séparine, suite à
l’ubiquitination de la sécurine par l’APC.
E. La cytodiérèse débute à l’anaphase.
QCM 43 : A. Ce sont les microtubules hémipolaire (qui donnent interzonaux) et non
kinétochoriens.
B. Dépend aussi du raccourcissement astériens et de l’allongement des MT hémi
polaires.
D. Ce n’est pas la polymérisation qui consomme de l’ATP mais le glissement des
microtubules hémi polaires dans la zone de chevauchement.
E. Dépend des microtubules kinétochoriens surtout.
QCM 44 : B. Pas continus mais chevauchement.
QCM 46 : B. La lamine B reste ancrée dans la membrane et n’est donc pas soluble.
C. Tri lamellaire car en plus plaque moyenne.
QCM 47 : B. La séparation n’est pas liée à fuseau.

D. La séparine est Calcium dépendante.
QCM 48 : C. La condensation est maximale à la FIN de la prémétaphase.
QCM 49 : A. L’anaphase A n’a pas besoin de Kin N, item vrai avec anaphase B.
C. Les 2 centrioles vont se dupliquer en deux diplosomes.
D. Il peut y avoir division asymétrique.
E. La traduction reste +ou- possible car il reste un peu d’ARN transcrit avant le
début de la mitose.
QCM 50 : B. La cytodièrèse commence à l’anaphase.

E. La myosine II est nécessaire à la cytodièrèse.

LE SYSTÈME
ENDOMEMBRANAIRE
(87 QCM)

QCM N°1 SYS ENDO : A propos du système endomembranaire :
A. Il est délimité par un ensemble de membranes qui permet de diviser la cellule procaryote en
compartiments structuraux et fonctionnels appelés organites.
B. Au sein de la cellule il existe un important trafic vésiculaire qui s’appuie sur le cytosquelette,
principalement sur les microfilaments.
C. La lumière du réticulum endoplasmique (RE), appelée aussi espace cisternal, représente en moyenne
20% du volume cellulaire.
D. Les transports de molécules entre le noyau et le cytosol se font par les pores nucléaires.
E. Les membranes du RE représentent plus des 2/3 des membranes de la cellule.
QCM N°2 SYS ENDO : A propos du réticulum endoplasmique (RE) :

A. Sa menbrane est constitué d’une quantité plus importante de protéines que de lipides.
B. Le RE rugueux est ainsi appelé car il est recouvert de ribosomes qui sont en cours de transcription de
protéines à destinée sécrétoire ou membranaire.
C. Des vésicules destinées à l’appareil de Golgi bourgeonnent à partir du RE lisse.
D. A l’exception d’une absence d’acides nucléiques le contenu du RE est équivalent à celui du noyau.
E. Toutes les protéines que l’on détecte dans le RE sont en transit, c’est à dire en attente d’être sécrétées
ou distribuées ailleurs dans la cellule.
QCM N°3 SYS ENDO : A propos des lipides du RE :

A. La membrane du RE a une distribution asymétrique des lipides entre ses deux hémicouches.
B. Le RE lisse est le lieu de synthèse des lipides membranaires.
C. La distribution des lipides au sein des membranes de la cellule n’est pas faite au hasard.
D. Une cellule qui produit beaucoup de lipides (au niveau du pancréas exocrine par exemple) aura un RE
lisse beaucoup plus développé que celui d’une cellule qui produit beaucoup de protéines.
E. Le RE lisse ne renferme aucune protéine dans sa membrane.
QCM N°4 SYS ENDO : A propos de la synthèse des lipides au niveau du RE :

A. La synthèse des phosphoglycérides se fait en trois étapes qui sont dans l’ordre : la synthèse d’acide
phosphatidique, le retrait d’un phosphate par une phosphatase pour former une molécule de
diacylglycérol, puis enfin l’ajout d’un alcool (sérine, éthanolamine…).
B. Les enzymes intervenants dans la synthèse des phosphoglycérides au niveau de la membrane du RE
ont leur site actif orienté côté espace luminal.
C. Au niveau du RE, un sucre est accroché à la céramide pour donner des gangliosides ou autres
glycolipides.
D. Les apports constants de lipides néosynthétisés provoquent une augmentation importante de la
monocouche lipidique luminale du RE.
E. L’acide phosphatidique n’est pas assez hydrophobe pour s’incorporer directement dans la membrane
du RE, c’est pourquoi l’acyl-transférase qui le synthétise participe à son incorporation en consommant
une molécule d’ATP.
NB : pour les QCM 5, 6 et 7 (entre autres) certains items peuvent faire appel à des connaissances qui
seront ou qui ont été vu dans d’autres chapitres.
QCM N°5 SYS ENDO : A propos du cholestérol de la membrane du RE :

A. Les membranes cellulaires des cellules procaryotes ne contiennent pas de cholestérol.
B. Dans l’organisme, le cholestérol est synthétisé à partir de molécules d’AcétylCoA.
C. Environs 2/3 des besoins en cholestérol de l’organisme sont apportés par l’alimentation
D. Des scramblases spécifiques, différentes de celles des phosphoglycérides, font basculer de façon
passive les molécules de cholestérol d’une hémicouche à l’autre, dans le sens de leur gradient de
concentration.
E. Le cholestérol synthétisé au niveau du RE se retrouve ensuite dans la membrane plasmique de la
cellule concernée.
QCM N°6 SYS ENDO : A propos des scramblases du RE :
A. Les scramblases sont des enzymes de translocation ATP indépendantes mais Cu-dépendantes. Leur
action est indispensable pour éviter la déformation de la membrane du RE.
B. Les scramblases basculent les phospholipides dans le sens de leur gradient de concentration, et n’ont
aucune spécificité vis à vis de ces derniers.
C. Les scramblases transportent uniquement les phosphoglycérides du versant cytosolique de la
membrane du RE vers le versant luminal, puisque les lipides sont synthétisés et incorporés côté cytosol.
D. Les scramblases transportent les céramides du versant luminal vers le versant cytosolique.
E. Les scramblases du RE sont Ca2+ dépendantes, elles effectuent donc un transport actif primaire.
QCM N°7 SYS ENDO : A propos des échanges de lipides entre les membranes du système
endomembranaire :
NB : les items B et E sont surement hors programme (les LTP n’avaient pas du tout étaient détaillés pour
l’année 2011/2012) à vérifier si c’est toujours le cas.
A. Les échanges directs de lipides entre les membranes sont essentiels pour des organites tels que la
mitochondrie.
B. Les LTP sont des protéines cytosoliques qui permettent des échanges directs de lipides entre les
membranes.
C. Le cholestérol diffuse librement entre les deux hémicouches d’une même membrane.
D. Le RE possède des microdomaines au niveau desquels on observe un rapprochement de sa membrane
avec la membrane d’un autre organite de la cellule, quelle que soit la nature de ce dernier.
E. Les LTP comportent une grande poche hydrophobe munie d’une sorte de couvercle rabattable. Elle
permet ainsi de transporter deux molécules de lipides (stœchiométrie ½).
QCM N°8 SYS ENDO : A propos des protéines et de leur translocation:
A. Dans les cellules eucaryotes, on distingue quatre grandes classes de protéines : cytosoliques,
nucléaires, réticulo-endothéliales, et sécrétées.
B. Toutes les protéines sont traduites à partir de ribosomes localisés au niveau du cytosol (qu’ils soient
oui ou non accrochés au RE).
C. Il existe deux types de « translocation » : post et co-traductionnelle.
D. au niveau du RE les lipides synthétisés sont intégrés dans la membrane, afin d’éviter une trop grande
accumulation des scramblase ou des translocases sont utilisés uniquement.
E. Certains cas de translocation post-traductionnelle de protéines dans le RE ont été observées chez les
eucaryotes supérieurs.
QCM N°9 SYS ENDO : A propos des protéines et de leur translocation :
A. Lorsqu’une protéine ne possède pas de signaux d’adressage, elle reste dans le cytosol.
B. La totalité des protéines nucléaires ne possèdent qu’un signal d’entrée qui permet leur nucléarisation.
Elles entrent dans le noyau déjà conformées.
C. La translocation co-traductionnelle au niveau du RE est permise par un complexe ribonucléique : le
complexe SRP. Le récepteur de ce complexe, appelé SR, est localisé dans l membrane du RE.
D. Tout les ARNm codant pour des protéines possèdent au début de leur séquence codante une série de
codons correspondants à des acides aminés hydrophobes.
E. le complexe SRP reconnait au minimum une séquence signal de 3 acides aminés hydrophobes.
A. Les protéines synthétisées dans le REG sont destinées à être résidantes du système endomembranaire
ou à être secrétés.
B. Le complexe SRP connait la séquence signal en présence d’ATP
C. Le translocon peut s’ouvrir dans le plan latéral de la membrane du RE, pour permettre au segment
hydrophobe de s’insérer dans cette dernière.
D. Le peptide signal est clivé (une fois la traduction commencée) par l’activité signal peptidase du
complexe SRP.
E. Lorsque le translocon est ouvert perpendiculairement, il permet au segment hydrophobe de s’insérer
dans la membrane du RE.
QCM N°11 SYS ENDO : annulé

A. Au moins un segment hydrophobe non clivable est présent dans toutes les protéines
transmembranaires.
B. Une protéine transmembranaire possède obligatoirement un peptide signal clivable car seul ce type de
peptide peut être reconnu par le complexe SRP et permettre la fixation au translocon.
C. Un ribosome en cours de traduction d’une protéine sécrétée reste accroché au même translocon.
D. Le translocon permet la rétrotranslocation des protéines mal conformées.
E. Toutes les copies d’une protéine transmembranaire s’insèrent de la même façon dans la membrane du
RE.
QCM N°13 SYS ENDO : A propos de la maturation des protéines du RE :

A. Pour obtenir leur conformation définitive, les protéines transloquées dans le RE doivent être prises en
charge par des protéines chaperonnes et/ou subir des modifications post-traductionnelles.
B. La BIP est une protéine chaperonne très abondante du RE, elle participe à l’établissement des ponts
disulfures des protéines.
C. Des enzymes contenues dans le RE appelés PDI rectifie l’emplacement des ponts disulfures.
D. La N-glycosylation des protéines transitant par le RE se fait par la fixation d’un oligosaccharide de 14
sucres qui sera remanié ultérieurement.
E. La BIP possède une activité GTPasique qui lui permet d’exercer sa fonction.
QCM N°14 SYS ENDO : A propos de l’oligosaccharide à 14 sucres fixé par N-glycosylation :
A. L’oligosaccharide à 14 sucres est composé de 3 glucoses, de 2 molécules de N-acétylgalactosamine et
de 9 mannoses.
B. Sa fabrication comporte plusieurs étapes. Elle est réalisée par un gros complexe de la membrane du
RE, et se déroule uniquement du côté cytosolique.
C. Il est d’abord fixé sur une molécule de dolichol, qui est un lipide très particulier de la membrane du
RE.
D. La fixation de ce type de résidu glucidique favorise l’obtention de la conformation correcte de la
protéine.
E. le bon repliement des protéines qui ont subi la N-glycosylation est contrôlé par les calnexines et
calréticulines dans le cytosol.
QCM N°15 SYS ENDO : A propos des protéines ancrées par le GPI (Glycosyl Phosphatidyl Inositol) :
A. Elles possèdent entre autre un peptide signal clivable classique, dont on peut trouver la séquence en
étudiant les acides aminés de la protéine mature.
B. Le segment hydrophobe de la protéine est situé à son extrémité NH2 terminale.
C. Le clivage de leur peptide d’ancrage inverse est simultané au transfert de la protéine sur le GPI.
D. Le groupement GPI est transféré en bloc sur la protéine.
E. La protéine à ancre GPI est exporté vers la membrane plasmique, son extrémité NH2 terminale flottant
dans le milieu intracellulaire.
QCM N°16 SYS ENDO : A propos de la glycosylation des protéines du RE :

A. La N-glycosylation ne se produit que pour des protéines à destination du RE.
B. La N-glycosylation, qui constitue la plus fréquente des glycosylations, correspond à une liaison de la
N-acétylglucosamine sur une arginine.
C. La O-glycosylation ne concerne que les protéines ayant au moins un domaine intraluminal (ou
extracellulaire).
D. Les enzymes responsables de la liaison entre un xylose et une sérine (Xyl-S) sont localisées dans
l’appareil de Golgi.
E. La liaison par O-glycosylation entre une N-acetylglucosamine et une sérine ou une thréonine ne
concerne pas les oligosaccharides.
QCM N°17 SYS ENDO : A propos du contrôle qualité des protéines du RE :
A. En association avec les lectines, les résidus glucidiques permettent aux protéines d’atteindre leur
conformation native.
B. Sur l’oligosaccharide fixé par N-glycosylation deux glucoses sont éliminés dans le RE par une seule et
même glucosidase.
C. Des lectines telles que la connexine reconnaissent les protéines portant des résidus monoglucoses et
aident à leur bon repliement.
D. L’action de la glucosidase II sur l’oligosaccharide fait disparaître l’affinité entre la lectine et la
protéine.
E. Le complexe UGGT reconnaît les protéines mal conformées contenant des résidus glucidiques et leur
retire une molécule de glucose.
QCM N°18 SYS ENDO : A propos du contrôle qualité des protéines du RE :

A. La glucosidase II constitue une sorte de système d’horloge de contrôle.
B. Le cycle de glycosylation/déglycosylation réalisé par l’action alternative de l’UGGT et des
glucosidases permet le repliement correct des protéines.
C. L’action de la mannosidase I du RE (qui retire un mannose à l’oligosaccharide) condamne dans tout
les cas la protéine à la destruction.
D. Aucune protéine ne peut être prise en charge à la fois par la BIP et par les lectines pour atteindre sa
bonne conformation.
E. La BIP, comme les lectines, peut induire un signal de rétrotranslocation des protéines mal conformées
via le translocon.
QCM N°19 SYS ENDO : A propos de l’élimination des protéines duRE :

A. Les causes de cette élimination sont multiples : mutations, lésions diverses, défaut d’équilibre de
synthèse entre différentes sous-unités protéiques…
B. Environs 20% des protéines néosynthétisées sont reconnues défectueuses par la BIP ou les lectines, et
sont éliminées.
C. Les protéines transmembranaires anormales sont ubiquitinilées par des ubiquitines ligases de type E3,
elles aussi transmembranaires, et qui ont leur site actif côté cytosol.
D. Le protéasome extrait de la membrane du RE (de manière ATP-indépendantes) les protéines
transmembranaires ubiquitinilées.
E. Les protéines intraluminales anormales sont également ubiquitinilées par des ubiquitines ligases E3
transmembranaires qui elles possèdent leur site actif côté luminal. Elles sont ensuite extraite du RE par le
protéasome, qui se lie directement au translocon.
QCM N°20 SYS ENDO : A propos de l’engorgement du RE :

A. Les pathologies liées au RE sont nombreuses : maladies neurodégénératives, CFTR mucoviscidose,
maladie hémorragique facteur V et VII de la coagulation..
B. Une trop grande production de protéines anormales (quelque soit le type de protéine) peut aboutir à un
engorgement du RE, qui déclenchera une procédure de stress : l’UPS.
C. La procédure de stress est transmise au cytosol et/ou au noyau par des protéines transmembranaires du
RE qui ont leur site actif côté luminal et leur site de régulation côté cytosol.
D. Si le signal de stress persiste, cela peut conduire à la mort cellulaire programmée.
E. Il existe de très nombreuses maladies liées à une production exagérée de protéines mal conformées.
QCM N°21 SYS ENDO : A propos de l’UPR :

A. Le déclenchement de l’UPR induit entre autre une diminution globale de la synthèse protéique
cellulaire ainsi qu’une augmentation de la synthèse des chaperonnes, en particulier de la BIP.
B. Dans les conditions normales, la BIP est liée au côté luminal des protéines transmembranaires chargées
de transmettre l’UPR au cytosol. Elle les maintiens ainsi sous forme inactive.
C. Si le RE renferme un trop grand nombre de protéines mal conformées, la BIP n’inhibe plus les
systèmes de transmission de l’UPR mais elle les active.
Items DE supprimés
QCM N°22 SYS ENDO : A propos du transport vésiculaire :

A. La sortie des protéines du RE se fait par le bourgeonnement de vésicules de type COP I à partir du RE
lisse.
B. Les vésicules de sortie du RE fusionnent entre elles et avec de grandes saccules appelées ERGIC, qui
ont une composition biochimique intermédiaire entre le RE et l’appareil de Golgi.
C. Un très grand nombre de protéines mal conformées parviennent à quitter le RE par des vésicules. Par
chance, des vésicules de retour les ramènent au RE où elles seront détruites.
D. Il existe deux modes principaux de sortie des protéines : sortie « en vrac », et sortie après
concentration.
E. La plupart des protéines exportées ne le sont efficacement que si elles sont sous la forme de
monomères.

A. Dans le cas de la sortie « en vrac », les protéines ne sont pas concentrées et le contenu de la vésicule
est relativement proche de celui du RE.
B. Des protéines du manteau de la vésicule COP II interagissent toujours indirectement avec des protéines
du RE et permettent leur concentration au sein de la vésicule.
C. Les différences de concentration en ions H+ entre les différents compartiments cellulaires permettent
de réguler la captation ou le relargage des protéines à transporter.
D. Une protéine qui ne possède pas de motif de reconnaissance vis à vis d’un récepteur du manteau ne
peut en aucun cas être transportée par une vésicule où la sortie se fait après concentration des protéines à
transporter.
E. Le transport vésiculaire constitue une étape supplémentaire dans le contrôle qualité des protéines.

A. Le transport rétrograde est l’image miroir du transport antérograde et permet le retour des protéines
résidentes du RE.
B. Une séquence de reconnaissance de 4 acides aminés KDEL (lysine, acide aspartique, glutamine et
leucine) se retrouve sur les protéines résidentes du RE.
C. La séquence KDEL se lie directement avec le manteau COP I qui possède lui-même une séquence
appelée récepteur à KDEL.
D. Les complexes multimériques sont exclus des vésicules de retour COP I, parfois parce que le signal de
retour est masqué par certaines sous unités de ce genre de complexe.
E. Le retour des molécules mal conformées, qui sont plutôt rares dans les vésicules, se fait également
grâce à des récepteurs KDEL.
QCM N°25 SYS ENDO : A propos de la génération des vésicules :
A. Les protéines du manteau sont cytosoliques au départ. Elles sont ensuite recrutées à la membrane du
compartiment producteur de vésicules où elles capturent des cargaisons.
B. C’est la polymérisation des protéines du manteau qui entraîne une déformation de la membrane, ce qui
permet de former une vésicule.
C. Les GTPases de la famille des ARF sont des protéines de fort PM qui permettent de fournir l’énergie
nécessaire à la génération des vésicules. Il en existe plus de 20 différentes.
D. La protéine Sar1 intervient dans la formation des vésicules de retour COP I, tandis que Arf1 induit la
formation des vésicules COP II au départ du RE.
E. Les ARF liées au GTP sont dans un état dit actif, elles s’insèrent dans la membrane grâce à un domaine
hydrophobe et hydrolysent le GTP, fournissant ainsi l’énergie nécessaire à la courbure de la membrane.
QCM N°26 SYS ENDO : A propos de la génération des vésicules et de leur transport :
A. Il existe plus de 20 COP différentes selon le type de vésicule.
B. Une fois que la vésicule est constituée, les ARF se retrouvent à l’état GDP inactif. Les protéines du
manteau retournent alors au cytosol et seront recyclées dans d’autres vésicules.
C. COP I ne peut interagir directement avec les cargaisons, la concentration des protéines à l’intérieur de
la vésicule nécessite donc la présence de protéines intermédiaires.
D. Une protéine « interrupteur » permet l’échange GDP/GTP au niveau des ARF et participe ainsi
activement à la formation du manteau qui entoure la vésicule.
E. Les vésicules COP I se déplacent le long des microtubules (transport rétrograde) tandis que les COP II
sont transportées sur les microfilaments (transport antérograde).
QCM N°27 SYS ENDO : A propos de la fusion des vésicules :
A. Des protéines d’attachement interviennent en tout début de contact entre la vésicule et le compartiment
accepteur. Elles permettent une fixation relativement forte de la vésicule.
B. Les Rab sont de petites GTPases qui restent en permanence insérées dans la membrane, il en existe
plus de 70 membres.
C. Les SNARES constituent une grande famille de protéines membranaires. Elles sont les principales
responsables de la reconnaissance mutuelle entre la vésicule et la membrane du compartiment accepteur.
D. Protéines d’attachement, Rab et SNARES contribuent toutes les trois à la spécificité d’une vésicule
pour son compartiment receveur.
E. Les SNARES fonctionnent de manière complémentaire.
QCM N°28 SYS ENDO : A propos de la fusion des vésicules :
A. Les t-SNARE sont actives dans la membrane du compartiment accepteur.
B. Quatre domaines hydrophobes (en hélice α) déterminent la fusion : trois d’entre eux appartiennent à la
v-SNARE, et le dernier à la t-SNARE.
C. Il y a au moins deux types de v-SNARE sur chaque vésicule : une v-SNARE permettant la fusion avec
le compartiment accepteur, et une autre permettant la fusion avec le compartiment donneur lors du retour
de la vésicule.
D. Certaines vésicules possédant encore leur manteau à clathrine peuvent fusionner avec la membrane du
compartiment accepteur .
E. La neurotoxine bactérienne contenue dans le BOTOX, que l’on injecte dans les joues de certaines
présentatrices télés détruit les SNARES au niveau des vésicules synaptiques.
QCM N°29 SYS ENDO : A propos des peroxysomes :

A. Ce sont des organites membranaires très abondants dans les cellules rénales et les hépatocytes
(détoxication) et qui ont un très fort métabolisme glucidique.
B. Ils produisent comme au niveau de la mitochondrie de l’acetyl-CoA. Les enzymes réalisant
l’oxydation des molécules organiques sont par contre différentes entre ces deux organites.
C. La famille des PEX constitue un ensemble de protéines très présentes au niveau de la matrice des
peroxysomes.
D. Toutes les enzymes de la matrice des peroxysomes subissent une translocation post-traductionnelle.
E. De nombreuses maladies génétiques entraînent des dysfonctionnements des peroxysomes.
QCM N°30 SYS ENDO : A propos des peroxysomes :

A. Leur fonction métabolique principale est la β-oxydation d’acides gras à chaînes longues ou très
longues.
B. Ils utilisent une acyl-CoA-déshydrogénase qui transfère les électrons sur l’oxygène, produisant ainsi
du peroxyde d’hydrogène, d’où leur nom.
C. Le signal porté par presque toutes les protéines de leur matrice est localisé au niveau des premiers
acides aminés de la séquence.
D. Les récepteurs nucléaires PPAR sont des facteurs de transcription. Lorsqu’ils lient des acides gras
(dont ils sont exclusifs),ils s’activent.
E. Les PPAR activés induisent la transcription des enzymes peroxysomales, ce qui va permettre la baisse
de concentration des acides gras dans la cellule.

QCM N°31 SYS ENDO : A propos de l’appareil de Golgi :
A. Il est formé d’un empilement de citernes aplaties aux extrémités dilatées. C’est un organite essentiel
aux modifications post-traductionnelles de nombreuses protéines.
B. Il a trois fonctions principales : modifications covalentes des protéines et lipides, protéolyse de
molécules peptidiques (ce qui les désactive), et tri de molécules pour leur distribution.
C. La phosphorylation des protéines intraluminales du système endomembranaire se fait dans le Golgi.
Elle est importante pour les enzymes lysosomales car elle leur permet d’assurer leur fonction d’oxydation.
D. Il est généralement situé près du noyau et toujours entre le RE et la MP.
E. Les cellules ayant une grosse activité sécrétrice possèdent un appareil de Golgi plus développé que
celles possédant une faible activité sécrétrice.

A. Il est divisé en plusieurs zones qui diffèrent au niveau fonctionnel : la partie cis par exemple, qui est la
plus proche du RE, réalise entre autre l’élagage des O-glycosylations.
B. La partie médiane est le lieu principal de la protéolyse, mais elle participe également à la glycosylation
des protéines et des lipides.
C. Le tri moléculaire débute dans le trans Golgi, et se poursuit dans le réseau transGolgi (TGN).
D. Il existe un équilibre très précis entre les transports antérogrades et rétrogrades. Il en résulte que le
Golgi possède un volume constant.
E. On pense actuellement que deux mécanismes complémentaires, intervenant dans des proportions
parfaitement établies, expliquent l’avancée des molécules (transport antérograde) : le modèle vésiculaire
et le modèle de maturation.

A. Le Golgi est en général proche des centrioles, sa structure dépend étroitement du réseau de
microtubules.
B. Dans le modèle de maturation, les saccules restent « stables » et les cargaisons progressent de saccule
en saccule via des vésicules.
C. L’interaction entre le Golgi et les microtubules se fait par des kinésines et des dynéines. Les dynéines
permettent les déplacements vers le centrosome (polarité +).
D. Le Golgi ne peut pas interagir avec les microfilaments, ce qui est pourtant le cas des vésicules COP I
qui le quittent en permanence.
E. La mitose ne constitue pas un bon modèle biologique pour étudier la formation du Golgi car au cours
de celle-ci, celui-ci est fragmenté à cause de la dépolymérisation des microtubules.
QCM N°34 SYS ENDO : A propos des modifications post-traductionnelles au niveau du Golgi :
A. Après le retrait de 2 glucoses et de 1 mannose dans le RE, l’élagage des oligosaccharides N-liés se
poursuit dans le Golgi. Cet élagage s’accompagne parfois de glycosylations secondaires.
B. 3 résidus mannoses sont retirés dans la partie cis du Golgi. Si rien d’autre n’est modifié,
l’oligosaccharide est dit « riche en mannose ».
C. Au sein d’une même glycoprotéine mature, des O et des N-glycosylations peuvent coexister, mais il ne
peut exister qu’un seul type d’oligosaccharide N-lié sur cette protéine.
D. Dans la partie médiane du Golgi, d’autres résidus mannoses peuvent être retirés et des N-
acétylglucosamines peuvent être ajoutés pour former des oligosaccharides dits complexes, qui ont une
grande variabilité dans leur nombre et leur nature.
E. Au niveau d’un même site de N-glycosylation, on retrouve les mêmes oligosaccharides complexes
quelque soit le type cellulaire qui secrète la glycoprotéine en question.
QCM N°35 SYS ENDO : A propos des modifications post-traductionnelles au niveau du Golgi :
A. Les résidus glucidiques à ajouter sont transloqués par le dolichol dans la lumière du Golgi.
B. Les chaînes oligosaccharidiques peuvent faire l’objet de sulfatations, de phosphorylations…
C. Les O-glycosylations dans le Golgi consistent en l’ajout d’une chaîne glycosylée à une sérine ou une
thréonine.

D. La totalité des neuropeptides sont synthétisés sous forme de chaînes peptidiques sans activité
biologique.
E. Les clivages protéolytiques peuvent se poursuivre dans les vésicules de sécrétion.
QCM N°36 SYS ENDO : A propos de la sortie de l’appareil de Golgi :
A. Les protéines qui quittent l’appareil de Golgi portent toutes des signaux d’adressages. Ces derniers
n’ont pas tous été encore identifiés.
B. Il existe deux voies principales de sécrétion : sécrétion constitutive et sécrétion régulée.
C. Pour la sécrétion constitutive, on distingue les protéines destinées à la partie apicale et celles destinées
à la partie baso-latérale. Les signaux de sorties sont différents pour ces deux destinations, sauf dans les
cellules non polarisées (mésenchymateuses par exemple) où cette distinction n’a pas d’importance.
D. Dans la sécrétion régulée, les molécules sont stockées dans des vésicules qui ne fusionnent avec la MP
qu’en réponse à certains signaux.
E. Les protéines peuvent également rejoindre le système endocytaire en s’incorporant dans des vésicules
prélysosomales.
QCM N°37 SYS ENDO : A propos des signaux d’adressage :
A. Les signaux d’adressage, qu’il soit baso-latéral ou apical, sont faciles à caractériser et à classifier.
B. Parmi les sécrétions controlées par un signal, il y a entre autre les sécrétions d'hormones, de
neuropeptides mais pas d'enzymes.
C. L’ancrage GPI correspond toujours à un signal d’adressage pour la partie apicale de la MP.
D. La suppression de sites de N-glycosylation sur une protéine à destinée de la partie apicale de la cellule
n’entraîne pas nécessairement une erreur d’adressage.
E. Si on supprime le signal d’adressage d’une protéine à destinée baso-latérale, celle-ci va être transportée
au pôle apical de la cellule.
QCM N°38 SYS ENDO : A propos des signaux d’adressage :

A. Il existe des « rafts lipidiques » au niveau du TGN. Des protéines ayant un long domaine
transmembranaire s’accumulent dans ces microdomaines qui bourgeonnent le plus souvent vers la partie
apicale de la cellule.
B. Les enzymes lysosomales (appelées aussi hydrolases acides lysosomales) sont d'abord triées dans le
trans Golgi, puis dans le TGN.
C. Dans la lumière du cis-Golgi une phospho-transférase ajoute un mannose 6-phosphate (M6P) sur
certains oligosaccharides N-liés des enzymes lysosomales.
D. Les lipides liés aux protéines ne peuvent constituer un signal d’adressage.
E. Les récepteurs transmembranaires du M6P captent les enzymes lysosomales qui sont ainsi concentrées
au niveau de vésicules dîtes prélysosomales.
QCM N°39 SYS ENDO : A propos de la structure des vésicules :
A. Les vésicules de retour COP I ne peuvent effectuer qu’un seul type de trajet : du ERGIC au RE (voie
rétrograde).
B. Les vésicules nues ou à fin manteau, dont le mécanisme du bourgeonnement n’est pas totalement
élucidé, comprennent de petites protéines appelées cavéolines.
C. Les vésicules destinées à la sécrétion régulée, à la voie de sécrétion constitutive vers la partie apicale
de la MP ainsi que les vésicules lysosomales sont formées grâce à un manteau de clathrine.
D. Les vésicules à clathrine se forment très rapidement et ont une durée de vie très courte.
E. La reconaissance de la protéine à sécreter par son récepteur permet de recruter directement la clathrine
pour former la vésicule.
QCM N°40 SYS ENDO : A propos de la sécrétion cellulaire :
A. Lorsqu’une vésicule fusionne avec la MP, elle évacue son contenu dans le milieu extracellulaire. C’est
ce qu’on appelle l’exocytose.
B. L’exocytose constitutive ne peut s’effectuer qu’au niveau du pôle apical d’une cellule polarisée.
C. Les vésicules de sécrétion ne constituent pas seulement un système de transport et de stockage, mais
un véritable compartiment membranaire fonctionnel.
D. Des phénomènes de concentration protéique peuvent se produire au sein des vésicules de sécrétion.
E. Les vésicules de sécrétion permettent le renouvellement lipidique et protéique de la MP, elles
constituent l’un des stades de l’évolution centripète des membranes cellulaires (ensemble de
transformations permettant de passer de la membrane du RE à la MP).
QCM N°41 SYS ENDO : A propos du système lysosomal :
A. Les enzymes lysosomales sont phosphorylées sur certains mannoses dans le cisGolgi (M6P), ce qui
permet la liaison à des récepteurs transmembranaires dans le transGolgi.
B. Les vésicules lysosomales peuvent contenir plus de 40 hydrolases différentes (nucléases, protéases,
lipases...) qui ne sont actives qu'à pH basique.
C. Les vésicules pré-lysosomales fusionnent avec des vésicules d’endocytose, les endosomes précoces.
D. La lumière du Golgi étant plus acide que le contenu des endosomes tardifs, les hydrolases liées aux
récepteurs à M6P se libèrent.
E. Les récepteurs à M6P sont recyclés de nombreuses fois.
QCM N°42 SYS ENDO : A propos de l’endocytose :
A. L’endocytose un phénomène d’internalisation de la MP qui permet à la cellule d’ingérer des éléments
du milieu extracellulaire. Elle comprend la phagocytose et la pinocytose.
B. La plupart des vésicules d’endocytoses sont formées grâce à des cavéolines.
C. La pinocytose permet à la cellule d’incorporer des molécules (la plupart du temps visibles en MO) qui
ne peuvent pénétrer directement dans le cytosol par des protéines de transport.
D. Les vésicules d’endocytose néoformées fusionnent avec de grandes vésicules situées sous la MP : on
les appelle les endosomes précoces périphériques (EPP).
E. De nombreuses vésicules de retour à vide venant des EPP reconstituent une grande partie de la MP
internalisée au cours des endocytoses.
QCM N°43 SYS ENDO : A propos de l’endocytose et du système lysosomal :

A. Des vésicules transportant des molécules des EPP vers les ETP (endosomes tardifs périnucléaires) se
forment régulièrement et sont recouvertes d’un manteau de clathrine.
B. Au cours de l’endocytose, l’hémicouche exoplasmique de la MP devient l’hémicouche luminale de la
vésicule.
C. Les vésicules prélysosomales en provenance du Golgi apportent des hydrolases acides ainsi que des
pompes à protons membranaires.
D. Les ATPases à protons sont de gros complexes multimoléculaires qui peuvent passer au sein de la MP
au cours de l’exocytose, mais qui ne sont pas recyclés au niveau des ETP.
E. Les ETP deviennent des lysosomes (ou endolysosomes) une fois que le pH est descendu aux environs
de 6.
QCM N°44 SYS ENDO : A propos du système lysosomal :

A. La digestion lysosomale peut servir à récupérer des précurseurs métaboliques (glucose, acides
aminés…).
B. Le pH à l'intérieur du lysosome est de 4-5, il contient de nombreuses hydrolases acides.
C. Toutes les protéines transitant par la membranes des lysosomes sont recyclées au moins une fois.
D. Après digestion, le contenu des lysosomes (les corps résiduels) est déversé dans le milieu
extracellulaire par exocytose.
E. Au sein du système lysosomal, le pH ne commence à diminuer qu’à partir du stade ETP, car les
ATPases à protons intégrées dans la membrane des EPP par endocytose ne s’activent pas avant.
QCM N°45 SYS ENDO : A propos des vésicules d’endocytose et du tri moléculaire :
A. Le processus de pinocytose est toujours, au niveau de la MP, précédé de l’apparition de petites
dépressions appelées puits recouverts (PR) où la MP apparaît épaissie.
B. Des récepteurs permettent, au niveau des PR, de concentrer certaines molécules qui leur sont
spécifiques.

C. Si il n’existe aucun récepteur au niveau d’un PR, la vésicule d’endocytose qui en résulte aura la même
composition que le milieu extracellulaire.
D. Les adaptines, nécessaire à la formation des vésicules d’endocytose, se fixent sur un domaine
extracellulaire des récepteurs. Ce domaine correspond à une petite séquence d’acides aminés.
E. Les vésicules comportant des récepteurs ne peuvent contenir que des molécules triées sélectivement
et/ou des molécules liées à ces dernières.
QCM N°46 SYS ENDO : A propos des récepteurs à LDL :

A. La protéine ApoB48, qui participe à la constitution des LDL, présente un site particulier reconnu
spécifiquement par un récepteur de la MP (un récepteur à LDL).
B. Pour se regrouper au niveau des PR, ces récepteurs doivent obligatoirement être liés à une particule
LDL.
C. Ces récepteurs sont des glycoprotéines transmembranaires « multipass ». Le site de liaison aux LDL
est situé sur leur domaine extracellulaire.
D. Après endocytose et fusion des vésicules avec les EPP, les LDL se dissocie de leur récepteur car le
contenu des EPP est plus acide que le milieu extracellulaire.
E. Les récepteurs à LDL ne peuvent être recyclés.
QCMS 47 à 50 : supprimés du programme

QCM N°51 SYS ENDO : A propos de la phagocytose et de l’autophagie :
A. La phagocytose permet la pénétration intracellulaire de grosses structures de taille variable
(bactéries…) et ne concerne que des cellules spécialisées (macrophages, polynucléaires…).
B. Contrairement à la pinocytose, dans la phagocytose : des pseudopodes se forment grâce à la
réorganisation des microtubules et entourent la structure à phagocyter.
C. Les vésicules de phagocytose (appelées hétérophagosomes) fusionnent avec de nombreuses vésicules
prélysosomales pour former des hétérophagolysosomes.
D. Dans l’autophagie, la vésicule de phagocytose est construite par fusion des citernes du RE. Elle
fusionne avec des vésicules prélysosomales pour donner un autophagolysosome.
E. Les corps résiduels sont éliminés dans le milieu extracellulaire par exocytose.
QCM 52 : A propos du métabolisme cellulaire :

A. Le réticulum endoplasmique et l’appareil de golgi ont un rôle principal dans les fonctions cataboliques
de la cellule.
B. Les molécules organiques ont une durée de vie très courte par rapport à celle de la cellule, cependant
leur renouvellement permanent ne consomme que très peu de l’énergie produite par la cellule (5%).
C. La plus grande partie de l’énergie produite par l’anabolisme cellulaire sert à la réalisation des
différentes fonctions cellulaires.
D. Le métabolisme cellulaire ne peut avoir lieu correctement que si de l’eau sous forme liquide est
présente dans la cellule.
E. Les lysosomes ont un rôle dans le catabolisme cellulaire.
QCM 53 : Concernant le Réticulum Endoplasmique RE :
A. L’enveloppe nucléaire est une extension du RE mais leurs membranes ne sont pas en continuité.
B. Le RE rugueux est recouvert de ribosomes en cours de transcription de protéines à destinée sécrétoire
ou membranaire et est en continuité directe avec l’enveloppe nucléaire.
C. Sa membrane a une structure tripartite proche de celle de la membrane plasmique.
D. Les scramblases, qui participent à la symétrisation de la composition de la membrane du RE, sont
calcium-dépendantes.
E. Des vésicules bourgeonnent au niveau de la portion lisse du RE.
QCM 54 : Concernant le Réticulum Endoplasmique RE :
A. Du fait de la continuité entre les membranes du RE et l’enveloppe nucléaire, le contenu du RE et celui
du noyau sont équivalents.

B. Certaines protéines sont résidentes du RE et comprennent un signal de rétention qui permet leur
concentration au niveau de cet organite.
C. Le RE lisse est le lieu de synthèse des protéines membranaires.
D. Le RE est un système constant quelque soit l’activité cellulaire, pour une cellule différenciée donnée.
E. Dans le membrane du RE, les lipides sont répartis de manière symétrique entre les deux hémi-
couches, bien que leur synthèse soit effectuée seulement au niveau de la face cytosolique de la membrane.
QCM 55 : Le RE et la biogenèse des membranes :
A. Le transfert de lipides peut se faire par des systèmes vésiculaires depuis le RE lisse vers les
membranes des autres compartiments.
B. Il peut aussi y avoir des échanges directs entre la membrane du RE et celle d’un organite quelconque
de manière énergie dépendante grâce à des protéines de transport nommées LTP.
C. Les protéines LTP sont des protéines périphériques de membranes qui peuvent se déplacer entre deux
membranes.
D. Le cholesterol diffuse librement entre les deux hémi-membranes du RE.
E. Au niveau de l’Appareil de Golgi, les scramblases sont inactivées et des translocases ATP dépendantes
et spécifiques vont rendre la membrane asymétrique.
QCM 56 : A propos du RE et de la synthèse des protéines :

A. Toutes les protéines d'une cellule sont synthétisées par les ribosomes: ceux-ci débutent toujours la
traduction dans le cytosol.
B. Les protéines réticulo-endothéliales et les protéine sécrétées subissent une translocation co-
traductionnelle (à travers la membrane du RE). Elles comportent toutes au moins un peptide signal.
C. Pour une protéine possédant un seul peptide signal, Après détachement du complexe SRP (particule de
reconnaissance du signal), la translocation est réalisée de la partie NH2 à la partie COOH de la protéine.
D. Les premiers acides aminés séquencés dans un protéine sécrétée du sérum, correspondent aux acides
aminés initiaux codés par l'ARNm correspondant.
E. La liaison du complexe SRP sur son récepteur SR dépend uniquement du fait que SRP comme SR
soient liés au GTP.

A. L'extrémité chargée + du peptide signal va se placer du côté de la lumière du RE, à l'opposé de la
partie chargée + cytosolique du RE.
B. L'activité GTPasique du complexe SRP dépend conjointement du peptide signal (échange GDP en
GTP ) et de son récepteur ( hydrolyse du GTP ).
C. Le peptide signal est une séquence d'acides aminés hydrophobes (Leu, Val, Ala) dont les charges
régissent l'orientation dans le translocon.
D. L'étanchéité du canal formé par le translocon à travers la membrane du RE nécessite l'action
complémentaire du ribosome et de la BIP.
E. Les copies d'une même protéine transmembranaire ont une insertion génétiquement programmée.

A. Si la séquence en acides aminés d'une protéine contient un peptide signal d'ancrage inverse puis un
peptide signal d'ancrage non clivable, elle pourra avoir deux domaines transmembranaires et ses deux
extrémités libres dans la lumière du RE.
B. La signal peptidase permet de cliver le peptide signal au niveau du translocon.
C. Le translocon constitue un canal dans la membrane du RE; il ne peut être franchi que dans un seul
sens.
D. Les protéines BIP sont des chaperonnes permettant le repliement des protéines traduites dans le
cytosol.
E. Après sa traduction, la séquence signal adopte une conformation en hélice alpha qui empêche l'accès
des facteurs d'élongation, stoppe la traduction et qui permet la fixation de SRP.

A. Les ARNm codant pour des protéines à destinée non sécrétoire comportent tous une série de codons
qui codent pour des acides aminés hydrophobes en début de séquence.
B. En allant de NH2 vers COOH, entre un peptide signal d'ancrage inverse et un peptide signal d'ancrage
non clivable, la chaîne peptidique en cours d'élongation se trouve dans le cytosol.
C. Si une protéine ne contient qu'un peptide signal d'ancrage non clivable, son extrémité NH2 sera
luminale ( dans le RE ) tandis que COOH sera cytosolique.
D.Comme d'autres types de canaux membranaires, le translocon est capable de s'ouvrir
perpendiculairement à la membrane entre le cytosol et la lumière du RE, mais il est le seul à s'ouvrir dans
le plan de la membrane.
E. Si une protéine est singlepass avec son extrémité NH2 cisternale, elle peut avoir comporté un peptide
signal clivable.
QCM 60 :A propos des généralités sur l’appareil de golgi :

A. L’appareil de Golgi est responsable de nombreuses modifications post transcriptionelles des protéines
et des lipides.
B. Ces fonctions principales sont la modification covalente des protéines et des lipides, la protéolyse de
molécules peptidiques et le tri de molécules pour leur distribution.
C. Le « trans » golgi est la partie la plus proche du noyau et réceptionne les vésicules depuis le ERGIC.
D. Le Golgi a un volume inconstant, les transports antérogrades et rétrogrades ne sont pas équilibrés.
E. Dans le modèle vésiculaire, les saccules sont stables contrairement au modèle de maturation où la
citerne est transportée.
QCM 61 : A propos des modifications dans l’appareil de Golgi :

A. Les N-glycosylations résultent de l’ajout d’une chaîne glycosylée sur un résidu sérine ou thréonine.
B. Les lipides membranaires ne sont jamais glycosylés, ils sont seulement phosphorylés.
C. Les hormones peptidiques peuvent être clivés dans l’appareil de Golgi pour diminuer leur activité
biologique qui pourrait avoir un effet délétère sur la cellule.
D. Les résidus N-glycosylés subissent l’élimination de 3 résidus glucose et d’un résidu mannose.
E. Les groupements phosphates ajoutés à des mannoses peuvent concerner les enzymes lysosomales et
sont un signal d’adressage à la voie endosomale.
QCM 62 : A propos de l’appareil de Golgi :

A. Toutes les protéines qui passent dans le Golgi possèdent un signal d’adressage.
B. Le transport rétrograde se fait du « trans » vers le « RE » grâce à des vésicules de type COP I.
C. le transport antérograde comprend deux types de sécrétions : la sécrétion constitutive qui concerne
toutes les cellules et la sécrétion régulée qui concerne seulement certaines cellules.
D. Dans la sécrétion constitutive, il y a stockage des molécules (même s’il est moins important que dans
la sécrétion régulée).
E. Les protéines issues de l’appareil de golgi peuvent être incorporées dans des vésicules pré-lysosomales
qui fusionnent avec la membrane plasmique.
A. Les signaux d’adressage des protéines sont multiples et difficiles à caractériser (lipides liés à la
protéine, signaux directement portés par la séquence peptidique…).
B. L’ancrage GPI par exemple est un signal d’ancrage baso-latéral.
C. Le signal d’adressage pour la voie endosomale est le mannose-6-phosphate.
D. Les vésicules comportant des cavéolines correspondent à la voie de sécrétion constitutive.
E. les vésicules avec un manteau de clathrine sont destinées à la voie de sécrétion régulée seulement.
A. Les protéines qui quittent le Golgi le font par défaut, celles qui y restent ont un signal d’adressage.
B. La clathrine est organisées en complexe : les triskélions, qui par leur organisation empêchent la
courbure de la membrane.
C. Contrairement aux vésicules COP I et COP II, les vésicules à clathrine ne font pas intervenir les Rab et
les SNARES.
D. Les rafts lipidiques sont des domaines membranaires riches en cholestérol et font partie de la
signalisation pour l’adressage.
E. Les vésicules de clathrine participent à l’exocytose.
QCM 65 : A propos de la maturation des protéines dans le RE :

A. La BIP est une chaperonne du RE qui est chargée de fermer le translocon du coté luminal, elle possède
une activité ATPase.
B. Les protéines peuvent subir plusieurs sortes de modification post-traductionnelle dans le RE comme la
mise en place de liaisons disulfure, N-glycosylation, l’ancrage GPI.
C. La N-glycosylation est réalisée dans la lumière du RE par l’attachement en plusieurs étapes de
monosaccharides sur le groupement NH2 de nombreuses asparagines intraluminales à condition qu’elles
entrent dans une séquence consensus : N-X-S/T.
D. Les protéines à GPI sont localisées dans l’espace intracellulaire et sont attachées à la cellule par des
lipides de la membrane plasmique, elles peuvent être libérées en réponse à un stimulus par des lipases.
E. Les protéines à GPI présentent dans leur séquence primaire 2 peptides signal : 1 peptide signal clivable
classique et un peptide d’ancrage inverse particulier. Ainsi les protéines matures n’ont plus aucun
domaine transmembranaire.
QCM 66 : Concernant le contrôle de qualité des protéines du RE :

A. Contrairement à la BIP les résidus glucidiques permettent d’assurer le repliement correct des protéines
et le contrôle de qualité de ce repliement.
B. Les résidus glucidiques en association avec les lectines en particulier la calnexine participent au
contrôle de la conformation des protéines.
C. Ce processus fait intervenir la RE-glucosidase I, et la glucosidase II. Lorsque la protéine est formée
d’un glucide monoglucosylé l’affinité avec la lectine disparaît.
D. Après intervention de la lectine si la protéine présente encore des domaines hydrophobes, alors
l’enzyme UGGT va transfère une nouvelle molécule de glucose pour permettre à la lectine d’agir à
nouveau.
E. Certaines protéines sont repliées uniquement par la BIP ou seulement par les lectines mais ces deux
voies sont susceptibles d’induire la retro translocation de la protéine.
QCM 67 : Au sujet de l’élimination des protéines mal repliées dans le RE :
A. Lors de la détection d’une protéine mal repliée par le sytème des lectines ou par la BIP un signal de
retro translocation via le translocon va être induit.
B. Pour les protéines transmembranaires ce sont des ubiquitines ligases E3 cytosolique qui les détectent.
Elles vont d’abord être extraites par le protéasome puis ubiquitinylées pour entraîner le processus de
dégradation.
C. Les protéines intra luminales anormales sortent aussi du RE par le translocon grâce au protéasome qui
agit de façon ATPdependante.
D. Grâce aux grandes capacités de protéolyse le RE meme s’il produit des protéines anormales fonctionne
de façon permanente.
E. Le phénomène d’engorgement du RE va déclencher un processus de stress : l’UPR qui en cas de signal
persistant peut induire la mort programmée de la cellule.
QCM 68 : A propos de la sortie du RE :

A. Il existe des domaines particuliers du RE lisse spécialisé dans la production de vésicules de transport
de type COP II recouverte d’un manteau.
B. Pour sortir du RE il faut certaines conditions comme être liée à des protéines chaperonnes et se situer
du coté de sortie dans la bonne région du RE.
C. Il existe un mode unique de transport antérograde : sortie en vrac de protéines qui seront concentrées
dans le ERGIC.

D. Le transport rétrograde permet le retour de protéines résidentes du RE et de protéines échappées par
erreur via des vésicules de retour COP I.
E. Les protéines résidentes possèdent une séquence de reconnaissance de 4 acides aminés : HDEL, cette
séquence se lie à un récepteur HDEL qui lui même possède une séquence qui interagit avec le manteau
COP II.
QCM 69 : Maturation des protéines dans le RE :

A. La BIP est une protéine chaperonne du RE proche de la hsp 70 cytoplasmique.
B. Pour que le bloc de 14 sucres soient liés sur le groupement NH2 des asparagines intra luminales il faut
seulement que les asparagines entrent dans une séquence consensus de type N-X-S/T.
C. Les groupements N-liés sont toujours du côté luminal.
D. Le complexe de 14 sucres est exclusivement fabriqué du côté luminal.
E. Le mécanisme de translocation du groupement glycosyl phosphatidyl inositol fait intervenir le
dolichol.
QCM 70 : Maturation des protéines dans le RE :

A. Les protéines à GPI peuvent être très rapidement libérés en réponse à un stimulus par des lipases dans
l'espace extra-cellulaire.
B. Les protéines à ancrage GPI présentent deux peptides signal.
C. Les O-glycosylations de type NacGlc-S/T ont lieu dans la lumière de l'appareil de Golgi .
D. Il y a un système de régulation entre les mofications post-traductionelles de type phosphorylation et O-
glycosylations de type NacGal-S/T.
E. L'ancrage GPI est considéré comme une glycosylation en effet c'est la liaison de résidus mannose sur
l'extrémité COOH de la protéine.

A.C’est la BIP, proche de la HSP 90 qui ferme le translocon du coté luminal.
B. Un oligosaccharide constitué de 2 N-acetylglucosamine, 9 mannoses et 3 glucose est transféré en bloc
lors de la N glycosylation dans le RE.
C. La N glycolsylation peut avoir lieu pendant la translocation post traductionnelle.
D. L’ancrage GPI est la liaison de résidus glucose par l’intermédiaire d’une phosphoéthanolamine.
E. La N glycosylation est une liaison N acetyl galactosamine.

A. Les protéines N-glycosylées possèdent toutes un noyau glucidique invariable fixé sur l'asparagine lors
de leur passage dans le RE, et ce noyau peut être modifié dans le Golgi à son extrémité par l'intervention
de glycosyltransferases golgiennes.
B. Dans certains cas, la O-glycosylation se passe dans le RE.
C. Il est possible, à partir de la séquence génomique de prédire un ancrage GPI sur une protéine car les
séquences consensus ont été déterminées.
D. La BIP est une protéine chaperonne qui a une activité ATPase.
E. L’ancrage GPI se fait du coté cytosolique, c’est a dire intracellulaire.
QCM 73 : A propos du système endomembranaire :

A. BIP est une chaperonne proche de Hsp 70, elle ferme le translocon, c’est un ATPase qui replie la
protéine au fur et à mesure de sa translocation.
B. Dans le RE il y a de nombreuses modifications post traductionnelle des protéines tel que la mise en
place de ponts disulfures, la N glycosylation, l’ancrage GPI.
C. La mise en place des ponts disulfures comme elle est post-traductionnelle n’a pas d’effet sur la
conformation de la protéine.
D. La N glycosylation est l’attachement d’un bloc de 14 sucres en une seule fois sur le groupement NH2
(d’où son nom) d’une valine.
E. Dans une protéine à ancrage GPI, la protéine est lié à un lipide par l'intermédiaire de quelques résidus
glucidiques et peut être rapidement libéré grâce à une lipase.
QCM 74 : A propos du système endomembranaire :

A. La O-glycosylation NAcGal-S/T a lieu dans le Golgi alors que la O-glycosylation NACGlc-S :T a lieu
elle dans le cytosol ou le noyau.
B. Les lectines captent les résidus monoglucosylés; ce sont des chaperonnes qui aident au repliement de la
protéine.
C. Dans tout les cas quand la glucosidase II enlève le dernier Glc, la lectine se détache et si la protéine
n’est pas bien conformée elle est détruite.
D. Pour éliminer une protéine trans-membranaire, l’ubiquitine ligase de type E3, qui a son site actif côté
luminal va ubiquitiniler la protéine qui sera prise en charge par le protéosome.
E. Lors de la destruction des protéines intra luminales, les protéines sortent du RE par le translocon grâce
au protéasome.
QCM 75 : A propos du contrôle qualité des protéines du RE :

A. Il y a élaguation des trois résidus glucose grâce aux glucosidases I, II et III.
B. une fois que la mannosidase I a enlevé un résidu mannose, si la protéine n’est pas reconnue par un
UGGT, elle sera orientée vers la retrotranslocation pour sa destruction dans le cytosol.
C. Lorsque le RE est engorgé, le déclenchement de l’UPR permet une diminution de la synthèse protéique
cellulaire en parallèle d’un augmentation de la synthèse de chaperonnes.
D. Si le signal UPR persiste malgré la régulation mise en place, cela induit la mise en scénescence de la
cellule.
E. Si la protéine ATF6 se retrouve dans le golgi après avoir échappé à la BIP (lors de l’engorgement du
RE), alors elle peut être clivée puis nucléarisé et acquérir une activité de facteur de transcription dans le
but de produire plus de chaperonnes.
QCM 76 : Contrôle qualité des protéines du RE et élimination des protéines mal repliées :
A. La BIP a de l'affinité pour les domaines hydrophobes.
B. Si la mannosidase I du RE intervient alors que la protéine n'a pas été bien repliée, elle va être
directement retransloqué dans le cytosol.
C. Toutes les protéines sont repliés à la fois par la BIP et par les lectines.
D. Environ 80% des protéines du RE néosynthétisés doivent être éliminés.
E. Le protéasome va extraire les protéines trans-membranaire ubiquitiné via le translocon de manière ATP
dépendante.
QCM 77 : La sortie du RE :
A. La sortie du RE se fait par bourgeonnement de vésicules du côté du RE lisse par des vésicules de type
COP I recouverte d'un manteau.
B. Les protéines qui reviennent depuis le Golgi au RE sont pour la grande majorité des protéines
résidentes du RE et des protéines qui servent à faire les vésicules.
C. Le transport antérograde peut se faire après concentration; dans ce cas, le relargage des protéines dans
le ERGIC ou dans l'appareil de Golgi se fait par des enzymes qui libèrent les protéines de leurs récepteurs
à ce niveau.
D. Les protéines qui doivent résider au RE possèdent un signal de retour KDEL qui interagit avec le
manteau de COP II.
E. Parfois il y a un retour de protéines mal repliés, celles-ci reviennent par des récepteurs non KDEL.
QCM 78 : Concernant la formation des vésicules prélysosomales :

A. Certaines glycoprotéines sont phosphorylées sur des résidus mannose au niveau du trans-golgi.
B. Les hydrolases acides ne sont actives qu’à pH acide.
C. Les vésicules prélysosomales fusionnent avec les endosomes tardifs.
D. Le pH dans les endosomes tardifs étant plus basique que dans le golgi il y a libération des hydrolases.
E. Les récepteurs à MP6 sont recyclés via des vésicules de retour qui bourgeonnent à partir des
endosomes précoces.
QCM 79 : A propos de la pinocytose et de la phagocytose :

A. L’endocytose est un processus d’internalisation de la membrane plasmique.
B. La phagocytose est l’endocytose de grosses structures.
C. La phagocytose peut être réalisée par tous les types cellulaires.
D. La pinocytose permet l’incorporation de molécules très bien visibles en microscopie optique.
E. Dans le cas de la pinocytose, une invagination de la membrane plasmique se forme et une vésicule
membranaire prend naissance après fusion des bords de cette invagination.
QCM 80 : Concernant la voie d’endocytose :

A. L’endocytose ne concerne que certaines cellules eucaryotes spécifiques.
B. Les vésicules néo-formées fusionnent rapidement avec les endosomes précoces périphériques (EPP).
C. Au cours de l’endocytose, il y a un recyclage permanent de la membrane plasmique.
D. Des vésicules de transport quittent les EPP pour fusionner avec les endosomes tardifs périnucléaires
(ETP).
E. Les ETP fusionnent ensuite avec les vésicules golgiennes prélysosomales.
QCM 81 : Concernant la voie d’endocytose :

A. Les ETP deviennent des lysosomes lorsque le pH est de l’ordre de 7,42.
B. On peut qualifier « l’étape » lysosomale de véritable digestion permettant à la cellule de récupérer des
précurseurs métaboliques.
C. Au fur et à mesure de l’hydrolyse, les molécules sont transportées dans le cytosol par perméabilité
active exclusivement.
D. Les molécules non utilisables sont exocytées dans le milieu extra-cellulaire. On les qualifie de « corps
résiduels ».
E. Le déplacement des vésicules dans le cytosol est assuré principalement par les microtubules et les
protéines motrices associées.
QCM 82 : A propos du tri moléculaire lors de la formation des vésicules d’endocytose :

A. La formation des vésicules de pinocytose est précédée par l’apparition de puits recouverts.
B. Les vésicules recouvertes à cadhérine prélèvent sélectivement des molécules du milieu extra-cellulaire
au moyen de récepteurs.
C. Ces récepteurs sont captés par les adaptines qui leur reconnaissent quelques acides aminés au niveau
de la partie extracellulaire.
D. A chaque molécule d’adaptine correspond un triskelion.
E. Les vésicules d’endocytose contiennent des molécules capturées sélectivement et des molécules
capturées non sélectivement.
QCM 83 : Au sujet de l’endocytose sélective :

A. Les récepteurs à insuline sont des tétramères.
B. Les récepteurs à EGF et les récepteurs à glucagon sont des récepteurs à activité enzymatique tyrosine
kinase.
C. Le récepteur à glucagon est inactif pendant toute la durée du cheminement intra-endosomal en raison
de l’abaissement du pH.
D. Le cholestérol issu de la dégradation de LDL endocytées va diffuser librement dans le cytosol entre 3
compartiments : le compartiment endosomal, le réticulum endoplasmique et la membrane plasmique.
E. L’acidification progressive du contenu endosomal provoque la dissociation insuline/récepteur dans les
endosomes tardifs périphériques.

QCM 84 : A propos des fonctions endosomales et lysosomales :
A. Lors d’une infection virale, les virus sont endocytés, leur enveloppe protéique dégradée et leurs acides
nucléiques transportés dans le cytosol.
B. Les ostéoclastes, cellules dérivées des macrophages, phagocytent des parties de tissu osseux assurant
ainsi son remodelage.
C. Lorsque les macrophages sont en présence d’antigènes bactériens, leur nombre de lysosomes
augmente.
D. Lors de la stimulation de la thyroïde les hormones thyroïdiennes liées à la thyroglobuline sont
endocytées, dégradées dans les lysosomes puis libérées à l’autre pôle de la cellule : on parle de
transcytose.
E. Les lysosomes assurent un remodelage cellulaire permanent.
QCM 85 : A propos des pathologies du système endosomal et lysosomal :

A Les pathologies d’endocytose du cholestérol par les récepteurs à LDL entraînent un taux plasmatique
très élevé de cholestérol non utilisable par les autres cellules.
B. Des anomalies du récepteur à la silice sont à l’origine d’une réaction inflammatoire des poumons : la
silicose des mineurs.
C. Le déficit enzymatique d’une ou plusieurs des hydrolases lysosomales va entraîner des maladies de
surcharge ou thésaurismoses.
D. Les pathologies de la biogenèse des lysosomes sont dues à une déficience du transfert des hydrolases
acides du réticulum endoplasmique vers les lysosomes.
E. Le bacille de Koch, responsable de la tuberculose, résiste à l’acidité lysosomale.
QCM 86 : Au sujet de l’endocytose :

A. La digestion des substrats captés par endocytose permet la libération de molécules élémentaires dans le
cytosol disponible pour des synthèses ultérieures.
B. La phagocytose débute par la formation de pseudopodes résultant de la réorganisation de
microfilaments.
C. Les récepteurs à EGF sont dégradés en même temps que le ligand au niveau des endolysosomes.
D. Les macrophages ont un rôle majeur dans la réponse immunitaire : ils dégradent partiellement les
antigènes, ainsi les morceaux antigéniques sont exposés au niveau de la membrane plasmique.
E. L’activité tyrosine kinase des récepteurs à l’inuline est inhibée par l’acidification progressive du
contenu lysosomal.
QCM 87 : A propos de l’endocytose :

A. L’autophagolysosome est formé par la fusion de vésicules des citernes du réticulum endoplasmique
entre elles puis avec les vésicules prélysosomales.
B. Les récepteurs à EGF ne s’accumulent dans les PR que s’ils sont couplés à leur ligand.
C. La fixation de l’insuline sur son récepteur stimule sa fixation à des adaptines ce qui induit son activité
enzymatique tyrosine kinase.
D. Si une trop grande quantité de cholestérol libre s’accumule dans le réticulum endoplasmique, il se
produit un arrêt de la synthèse des récepteurs à LDL.
E. Les récepteurs à LDL endocytés retourne à la membrane plasmique par des vésicules de retour issues
des endosomes tardifs périphériques.

Système endomembranaire, ce qu’il fallait répondre :
1:D 2 : AC 3:B 4: 5 : ABE

6:B 7 : ACD 8:C 9:A 10 : C
11 : AB 12 : ACDE 13 : AD 14 : DE 15 : CD
16 : ADE 17 : AD 18 : BE 19 : AC 20 : ADE
21 : AB 22 : BD 23 : ACE 24 : AD 25 : ABE
26 : BD 27 : CDE 28 : ACE 29 : BE 30 : AE
31 : AE 32 : CD 33 : A 34 : BD 35 : BCE
36 : ABDE 37 : D 38 : ABE 39 : BD 40 : ACD
41 : AE 42 : ADE 43 : BC 44 : ABD 45 : ABC
46 : D 47 :supprimé 48 :suprimé 49 :supprimé 50 :supprimé
51 : ACDE 52 : BDE 53 : CDE 54 : BE 55 : ACDE
56 : BC 57 : BDE 58 : A 59 : BDE 60 : BE
61 : DE 62 : BC 63 : ACD 64 : DE 65 : ABE
66 : BDE 67 : ACE 68 : AD 69 : AC 70 : ABE
71 : BC 72 : ACD 73 : ABE 74 : ABE 75 : CE
76 : AE 77 : BE 78 : BC 79 : ABE 80 : BCDE
81 : BDE 82 : ADE 83 : AE 84 : ACDE 85 : ACE
86 : ABCD 87 : ABD
QCM 1 : A. Les cellules procaryotes ne possèdent pas de système endomembranaire.

B. Principalement sur les microtubules.
C. 10 à 15% du volume cellulaire.
E. Plus de la moitié des membranes de la cellule.
QCM 2 : B. En cours de traduction.

D. Le contenu du RE est équivalent au contenu de l’espace entre les deux membranes
qui constituent l’enveloppe nucléaire.
E. Pas toutes, certaines protéines dîtes résidentes du RE restent dans le RE.
QCM 3 : A. La distribution des lipides est symétrique entre les deux hémicouches de la
membrane du RE. C. Distribution des lipides se fait au hasard au niveau du RE.
D. Les protéines du pancréas exocrine produisent beaucoup de protéines et peu de
lipides.
E. Il n’ y a pas de ribosomes au niveau du RE lisse mais il y a quand même des
protéines (celles qui servent au transport vésiculaire par exemple).
QCM 4 : A. Ajout d'un phosphoalcool et non d'un alcool.

B. Côté cytosol.
C. Cela se passe au niveau du Golgi.
D. C’est la couche cytosolique qui augmente de façon importante.
E. L’acide phoshatidique s’incorpore dès sa synthèse dans la membrane du RE.
QCM 5 : C. Seulement 1/3 est apporté par l’alimentation.

D. Il n’existe pas de scramblase pour le cholestérol, ce dernier circule librement entre
les deux hémimembranes.

QCM 6 : A. Elles sont Ca2+-dépendantes.
C. Elles peuvent les transporter dans les deux sens.
D. Les céramides sont transportés par des transporteurs spécifiques, et non pas par
les scramblases.
E. Non, car elles ne consomment pas d’ATP .
QCM 7 : B. Ce sont des protéines périphériques de membrane (pas cytosoliques).

E. Une LTP transporte une seule molécule de lipide (stœchiométrie 1/1).
QCM 8 : A. Il y a 5 classes de protéines, il manque les mitochondriales.

B. Certaines protéines sont produite par des ribosomes mitochondriaux, au niveau de
la mitochondrie.
D. Certaines protéines du peroxysome sont transloquées non conformées de façon
post-traductionnelle.
E. Aucun cas n’a été observé.
QCM 9 : B. Certaines possèdent aussi un signal de sortie.

C. SRP est un complexe ribonucléoprotéique.
D. Pas tous, certaines protéines n’ont pas de peptide signal, et donc pas de séquence
d’acides aminés hydrophobes au début.
E. En hélice α.
QCM 10 : A. L’ARN constituant SRP est non codant.

B. Il faut aussi la présence d’un GTP sur le récepteur SR.
D. Le peptide signal est clivé par une signal peptidase indépendante de SRP.
E. Cela est vrai si le translocon est ouvert latéralement.
QCM 11 : C. De la première méthionine.

D. Du côté C-terminal.
E. A une distance quelconque de la première méthionine.
QCM 12 : B. Un peptide signal, quel que soit sa nature, peut être reconnu par le complexe SRP
dans la mesure où il est traduit en premier.
QCM 13 : B. Proche de la Hsp70.

C. La famille des oxydo-réductases.
E. Elle a une activité ATPasique.
QCM 14 : A. 2 molécules de N-acétylglucosamines.

B. La fabrication commence du côté cytosolique mais se prolonge du côté luminal.
C. Le dolichol traverse la membrane plusieurs fois sur toute sa longueur.
QCM 15 :
A. On ne peut trouver la séquence qu’en étudiant la séquence nucléotidique du gène
correspondant puisque ces acides aminés sont enlevés de la protéine mature.
B. C’est un peptide d’ancrage inverse particulier.
E. C’est le même complexe qui effectue le clivage et le transfert.
QCM 16 : B. Sur une asparagine.

C. Elle peut aussi être réalisée sur les domaines cytosoliques d’une protéine.
QCM 17 : B. Par deux glucosidases différentes ( la I et la II).

C. Des lectines comme la calnexine (la connexine n’est pas une lectine).
E. Il leur ajoute une molécule de glucose.
QCM 18 : A. C’est la mannosidase I. C. Seulement si la protéine est mal conformée.
D. Certaines protéines peuvent être prises en charge à la fois par la BIP et par les
lectines.
QCM 19 : B. 30% des protéines néosynthétisées. D. De manière ATP-dépendante.

E. Les protéines intraluminales anormales ne peuvent pas être ubiquitinilées.
QCM 20 : B. Cette procédure de stress est appelée l’UPR (pour « Unfolded protein response »).
C. C’est l’inverse : le site de régulation est côté luminal et le site actif côté cytosol.
QCM 21 : C. La BIP se détache des systèmes de transmission de l’UPR et ceux-ci s’autoactivent

sans l’aide de la BIP.
QCM 22 : A. Des vésicules de type COP II.

C. Il y a très peu de protéines mal conformées qui quittent le RE par des vésicules (les
signaux de sortie sont souvent non accessibles). De plus, elles ne sont pas détruites
dans le RE mais rétrotransloquées.
E. Sous la forme de multimères.
QCM 23 : B. L’interaction avec le manteau peut aussi être directe.

D. Elle peut aussi être liée à une protéine qui possède un motif de reconnaissance vis à
vis d’un récepteur.
QCM 24 : B. La lettre E correspond à l’acide glutamique et non à la glutamine.

C. La séquence KDEL se lie au récepteur à KDEL qui lui-même se lie au manteau
COP I.
E. Ce sont des récepteurs non KDEL, qui sont mal identifiés.
QCM 25 : C. Elles ont un faible PM.

D. C’est l’inverse : Arf1 concerne COP I et Sar1 concerne COP II.
QCM 26 : A. Plus de 10 différentes.

E. C’est l’inverse : COP I se déplace sur les microfilaments et COP II sur les
microtubules.
QCM 27 : A. Cet attachement est relativement lâche.

B. Les Rab sont cytosoliques quand elles sont liées au GDP et membranaires quand
elles sont liées au GTP.
QCM 28 : B. Il y en a 3 dans la t-SNARE et 1 dans la v-SNARE.

D. Pour pouvoir fusionner, la vésicule doit avoir obligatoirement perdu son manteau
QCM 29 : A. Un très fort métabolisme lipidique.

C. Les PEX sont abondantes au niveau de la membrane des peroxysomes.
D. Pas toutes, mais la plupart.
QCM 30 : B. Ils utilisent une acyl-CoA-oxydase.

C. Au niveau des derniers acides aminés de la séquence.
D. Ils sont non exclusifs des acides gras.
QCM 31 : B. Ici la protéolyse active les protéines.

C. La phosphorylation permet à ces enzymes d’être bien adressées, mais pas
d’assurer au sens propre leur fonction.
D. Il n’est pas toujours situé entre le RE et la MP.
QCM 32 : A. L’élagage des N-glycosylations.

B. Cette définition correspond à la partie trans du Golgi.
E. Ces mécanismes interviennent dans des proportions non établies.
QCM 33 : B. Cela est vrai pour le modèle vésiculaire.

C. Le centrosome correspond à la polarité - .
D. Le Golgi est en contact étroit avec les microfilaments.
E. Au contraire, la mitose constitue un très bon modèle d’étude de la formation du
Golgi.
QCM 34 : A. 3 glucoses sont retirés dans le RE.

C. Il peut exister plusieurs types d’oligosaccharides N-liés sur la même protéine.
E. Les glycosidases et les glycosyltransférases rencontrées varient en fonction du type
cellulaire.
QCM 35 : A. Ils sont transloqués par des protéines transmembranaires spécifiques du Golgi.
D. La quasi totalité, pas tous.
QCM 36 : C. Dans les cellules non polarisées les signaux d’adressage restent différents.
QCM 37 : A. Beaucoup ne sont pas connus. B. Les enzymes aussi.

C. Presque toujours.
E. Pas forcément, elle est le plus souvent séquestrée dans le Golgi.
QCM 38 : C. La phosphotransférase ajoute des phosphates aux mannoses déjà existant sur les
oligosaccharides, elle n’ajoute pas de mannose.
D. si ils peuvent !
QCM 39 : A. Les vésicules COP I permettent le retour par voie rétrograde à partir de n’importe
quelle citerne du RE.
C. Les vésicules de la voie de sécrétion constitutive vers la parie baso-latérale de la
MP.
E. La reconnaissance de la protéine par son récepteur permet de recruter une
protéine adaptatrice qui elle va recruter la clathrine pour former la vésicule .
QCM 40 : B. Elle peut s’effectuer au pôle baso-latéral.

E. L’évolution des membranes cellulaires est centrifuge.
QCM 41 : B. Elles sont actives à pH acide.

C. Elles fusionnent avec des endosomes tardifs.
D. La lumière du Golgi est moins acide que celle des endosomes tardifs.
QCM 42 : B. Grâce à un manteau de clathrine. C. La plupart du temps invisibles en MO.
QCM 43 : A. Ces vésicules sont sans manteau.

D. Les ATPases sont très souvent recyclées dans les ETP.
E. Aux environs de 5.
QCM 44 : C. Certaines ne sont pas recyclées (récepteur aux EGF…).

E. Le pH diminue dès le stade EPP.
QCM 45 : D. Les adaptines se fixent sur un domaine cytosolique des récepteurs.

E. Les vésicules comportant des récepteurs peuvent contenir des molécules non triées
sélectivement.
QCM 46 : A. La protéine ApoB100.

B. Les récepteurs à LDL sont regroupés au niveau des PR, qu’ils soient oui ou non
liés à une particule LDL.
C. C’est une protéine « singlepass ».
E. Ils sont au contraire recyclés un grand nombre de fois.
QCM 51 : B. La réorganisation du réseau de microfilaments.
QCM 52 : A. Dans les fonctions anaboliques ! Ils servent à la maturation et à l’exportation

d’une partie des protéines, et à la synthèse de lipides (entre autres)
C. Il s’agit de l’énergie produite par le catabolisme !
QCM 53 : A. L’enveloppe nucléaire est une différenciation particulière du RE en continuité de

membrane avec lui.
B. En cours de traduction de protéines.
QCM 54 : A. Cette continuité fait que le contenu du RE et celui de l’espace inter-membranaire

au niveau du noyau sont équivalents.
C. Le RE lisse est le lieu de synthèse des lipides membranaires. Pour retenir, l’aspect
rugueux correspond aux ribosomes fixés sur la membrane du R.
D. Le RE est en perpétuel remaniement et présente entre autre une très grande
capacité d’adaptation fonctionnelle.
QCM 55 : B. C’est un mécanisme énergie indépendant.
QCM 56 : A. A l'exception d'une partie des protéines mitochondriales.

D. Au niveau du sérum, une protéine sécrétée aura perdu son peptide signal, donc
sera amputée des premiers acides aminés codés par son ARNm.
E. Pour se lier à son récepteur, SRP doit non seulement être couplée au GTP, mais
aussi avoir lié le peptide signal.
QCM 57 : A. C'est l'inverse, le translocon est chargé + au niveau de la partie cisternale donc
l'extrémité chargée + du peptide signal va se placer en regard du cytosol.
C. Ce ne sont pas les acides aminés hydrophobes constituants le peptide signal qui
sont chargés mais les quelques acides aminés hydrophiles adjacents.
QCM 58 : B. Le peptide signal sort du translocon par son ouverture latérale, dans le plan de la
membrane. Ce n'est qu'une fois dans la membrane du RE qu'il est clivé par la signal
peptidase.
C. Le translocon peut fonctionner dans les deux sens, également pour la
rétrotranslocation en dehors du RE de protéines mal conformées.
D. Les protéines BIP sont des chaperonnes permettant le repliement des protéines
traduites au niveau du RE.
E. L'apparition de la séquence en hélice alpha du peptide signal induit la fixation de
SRP qui stoppe l'élongation en empêchant la fixation des facteurs d'élongation.

QCM 59 : A. C'est pour des protéines à destinée sécrétoire.
C. L'extrémité NH2 d'un peptide signal d'ancrage est chargée positivement donc
localisée du coté cytosolique.
QCM 60 : A. Ce sont des modifications post traductionelles.

C. C’est le « cis » Golgi qui est le plus proche du noyau et qui a donc ce rôle de
réception des vésicules.
D. Le Golgi a toujours un volume constant : il y a un équilibre entre transport
antérograde et transport rétrograde.
QCM 61 : A. C’est sur les résidus Asparagine.

B. Ils peuvent être glycosylés mais pas phosphorylés.
C. Si les hormones peptidiques sont clivées c’est justement pour les activer.
QCM 62 : A. C’est seulement le cas des protéines qui sortent du Golgi !!

D. Dans la sécrétion constitutive, il n’y a PAS de stockage.
E. Les vésicules pré-lysosomales fusionnent avec des endosomes pour pouvoir être
incorporées dans le système endo-cavitaire.
QCM 63 : B. C’est un signal pour la partie apicale de la membrane.

E. Pas seulement, elles sont aussi destinées aux vésicules pré-lysosomales.
QCM 64 : A. C’est le contraire : les protéines qui quittent le Golgi ont un signal d’adressage, les
autres restent dans le Golgi par défaut
B. Les triskélions induisent la courbure de la membrane
QCM 65 : C. La N-glycosylation se fait par l’attachement d’un bloc de 14 sucres en une seule
fois sur le groupement NH2.
D. Ils sont situées dans l’espace extracellulaire.
QCM 66 : A. De même que la BIP !

C. L’affinité avec la lectine disparaît quand le troisième glucose est enlevé c’est à dire
à la deuxième intervention de la glucosidase II.
QCM 67 : B. Ce sont des ubiquitine-ligases transmembranaires avec leur site actif coté cytosole
qui ubiquitine les protéines anormales et ensuite le protéasome extrait la protéine.
D. Trop de protéines anormales entraînent une saturation du système de protéolyse
qui en retour va bloquer le RE.
QCM 68 : B. Les protéines doivent être bien conformées ce qui implique qu’elles ne sont pas
attachées à des protéines chaperonnes.
C. Il existe un second mode de sortie du RE qui implique une interaction des
protéines du manteau de la vésicule COP II grâce à des signaux présent sur les
protéines c’est un mode de concentration avant la sortie.
E. Il s’agit de la séquence KDEL et ce processus implique le manteau de COP I.
QCM 69 : B. Il faut de plus qu’il y ait une bonne conformation de la protéine sinon la séquence
peut être indisponible au complexe enzymatique.
D. Il est fabriqué en plusieurs étapes au niveau de la membrane du RE côté
cytosolique puis côté luminal.
E. Ce mécanisme ne fait pas intervenir le dolichol : le mécanisme est inconnu.
QCM 70 : C. Si la glycosylation a lieu dans l'appareil de Golgi il s'agit d'une NacGal-S/T.

D. Entre les mofications post traductionelles de type phosphorylation et O-
glycosylations de type NacGlc-S/T.
QCM 71 : A. BIP proche de HSP 70. D. Ce sont des résidus mannose.

E. C’est une N glucosamine.
QCM 72 : B. C’est la N glycosylation qui est dans le RE.

E. Il se fait dans l’espace cisternal du RE.
QCM 73 : C. Les ponts intra chaines sont très importants pour une bonne conformation.
D. D’une Asparagine.
QCM 74 : C. Elle est capté par l’UGGT qui lui rajoute un glucose.
D. Actif côté cytosolique.
QCM 75 : A. Il n’y a que deux glucosidases: la I qui enlève les deux premiers Glu et la II qui
enlève le troisième.
B. C’est le contraire. Si la protéine est reconnue par un UGGT, il va lui retransférer
des glucoses mais sans son mannose elle sera reconnue comme anormale par les
lectines qui l’orienteront vers la dégradation.
D. Cela induit plus que la sénescence! Ça induit la mort cellulaire programmée.
QCM 76 : B. Non avant d'être retransloqué elle sera reconnue par UGGT qui va la reglycosiler
mais elle sera reconnue comme anormale par une la lectine car il lui manque un
résidu mannose enfin elle sera retransloqué et détruite dans le cytosol.
C. Ce n'est pas tout le temps les deux il peut y avoir que la Bip ou que les lectines ou l
es deux.
D. 30%
QCM 77 : A. La sortie du RE se fait par des vésicules de type COP II.

C. On pense que c'est le changement de pH qui faciliterait le relarguage des enzymes.
D. Il interagit par l'intermédiaire d'un récepteur KDEL qui interagit avec COP I et
non pas COP II.
QCM 78 : A. Cis-golgi. D. Plus acide. E. Endosomes tardifs.
QCM 79 : C. Cellules spécialisées (macrophages, polynucléaires…)

D. Molécules non visibles en microscopie optique.
QCM 80 : A. Concerne toutes les cellules eucaryotes.
QCM 81 : A. pH inférieur à 5. C. Perméabilité passive, facilitée et active.
QCM 82 : B. Vésicules recouvertes à clathrine.

C. Partie cytosolique des récepteurs.
QCM 83 : B. La proposition serait vraie si on remplaçait glucagon par insuline.

C. Il est inactif en raison de la dissociation du récepteur et de sa protéine G dès
l’internalisation du récepteur (la protéine G reste au niveau de la membrane
plasmique).
D. Le cholestérol est hydrophobe il ne peut diffuser librement dans le cytosol.
QCM 84 : B. Les ostéoclastes ne phagocytent pas, ils libèrent le contenu de leur lysosome dans
l’espace extracellulaire.
QCM 85 : B. Même chez les sujets normaux la silice ne peut être dégradées par les lysosomes,
elle détruit la membrane des lysosomes, c’est ce qui entraîne la silicose.
D Deficience du transfert du cis-golgi vers les lysosomes.
QCM 86 : E. L’activité enzymatique continue malgré l’acidification.
QCM 87 : C. C’est l’inverse, la fixation de l’insuline stimule l’activité tyrosine kinase et c’est
cette activité enzymatique qui induit la fixation aux adaptines.
E. Ces vésicules sont issus des endosomes précoces périphériques.

LE
CYTOSOL
(36 QCM)

QCM N°1 CYT : A propos des protéines et de leurs fonctions :
A. Ce sont de longs polymères d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques.
B. Certaines protéines, dites motrices, comme les kinésines sont capables de véhiculer divers composants
cellulaires en cheminant sur le cytosquelette.
C. L’enchaînement des acides aminés constitue la structure secondaire de la protéine.
D. Les chaînes latérales des acides aminés sont responsables de leur diversité.
E. Toutes les protéines ne possèdent pas de structure quaternaire.
QCM N°2 CYT : A propos des protéines et de leur fonction :

A. La structure de la protéine ne conditionne pas sa fonction.
B. Ce sont des molécules extrêmement sophistiquées qui assurent toutes sortes de fonctions (structure,
conduction des influx nerveux, réactions enzymatiques…).
C. On dénombre au moins 20 acides aminés principaux.
D. L’arrangement dans l’espace des hélices α et des feuillets β d’une protéine correspond à sa structure
secondaire.
E. Leur grande flexibilité est permise par le plan constitué par les atomes (CONH) qui sont au centre de la
liaison peptidique.
QCM N°3 CYT : A propos de la traduction en protéines de l’information génique :

A. Le code génétique est basé sur des enchaînements dinucléotidiques. Il est universel (à quelques
exceptions près).
B. Toutes les protéines matures commencent par une méthionine.
C. Chez les eucaryotes, les ARNm sont produits dans le noyau lors de la transcription, et sont ensuite
exportés dans le cytoplasme.
D. La sélénocystéine est un acide aminé particulier spécifié par un codon, qui joue habituellement le rôle
de codon stop.
E. Les ARNr s’associent aux riboprotéines pour former le ribozyme, qui est l’usine d’assemblage des
protéines.
QCM N°4 CYT : A propos des ARN messagers (ARNm) :

A. Ils sont chargés du transport de l’information génique du noyau vers le cytosol chez tous les
organismes vivants.
B. Chez l’Homme, c’est une l’ADN Polymérase qui est responsable de leur synthèse.
C. La queue poly-A, ajoutée après transcription à l’extrémité 5’ de l’ARNm par une poly-A polymérase,
joue un rôle dans la traduction.
D. L’épissage des introns (séquences non codantes du génome) est l’une des étapes essentielles de la
maturation des ARNm.
E. La transcription de l’ARNm nécessite toujours des facteurs de transcription
QCM N°5 CYT : A propos des ribosomes :

A. Ce sont des traducteurs fidèles, qui sont présents en très forte concentration dans le cytosol.
B. Ils sont composés de deux sous-unités, grande et petite (40S et 60S), et catalysent la liaison peptidique
lors de la traduction au niveau de leur site actif.
C. Les deux sous unités sont liées par des liaisons covalentes mais non peptidiques.
D. Des ribosomes sont présents à la surface du réticulum endoplasmique lisse.
E. La protéosynthèse des protéines destinées au réticulum endoplasmique (RE) commence toujours dans
le cytosol, au niveau de ribosomes libres.

QCM N°6 CYT : A propos du déroulement de la traduction :
A. La protéosynthèse est une pièce en trois actes : initiation, élongation, fin de la traduction. Chacune de
ces étapes possède ses propres facteurs indispensables.
B. Le codon d’initiation AUG définit le bon cadre de lecture de l’ARNm.
C. Les deux sous-unités ribosomales étant très stables, elles peuvent être réutilisées pour la synthèse de
nombreuses protéines différentes.
D. L’ARNt est un adaptateur entre l’ARNm et l’acide aminé.
E. AUG est le seul codon d’initiation car c’est le seul qui code pour une méthionine.
QCM N°7 CYT : A propos du déroulement de la traduction :

A. La traduction est le mécanisme cellulaire le plus consommateur d’énergie.
B. Un seul ribosome effectue la traduction d’un ARNm.
C. Les ribosomes s’associent au niveau de l’ARNm en polysomes ou polyribosomes.
D. Une fois traduites, les protéines ne subissent pas de modifications post traductionnelles.
E. Le code génétique est dégénéré, plusieurs codons codent pour un même acide aminé
QCM N°8 CYT : A propos de la structure des protéines :

A. L’hydrophobicité de certaines chaînes latérales polaires est l’un des facteurs les plus importants dans
la détermination de la conformation protéique.
B. Les chaînes latérales hydrophiles des acides aminés tendent à se disposer à l’extérieur de la protéine.
C. Les forces de Van der Waals établissent des liaisons faibles pouvant participer à la cohésion entre deux
régions d’une même chaîne polypeptidique.
D. In vivo, du fait de la forte concentration des protéines dans le cytosol, l’acquisition de la conformation
native (folding) ne nécessite pas la présence de protéines chaperonnes.
E. Les possibilités de repliement d’une chaîne polypeptidique sont très nombreuses du fait des rotations
permises par certaines liaisons covalentes.
QCM N°9 CYT : A propos de la structure des protéines et des protéines chaperonnes :
A. La conformation d’une protéine, bien que déterminée par sa séquence d’acides aminés, n’est pas
toujours la même selon les conditions dans lesquelles on se trouve.
B. Les molécules chaperonnes, en se liant à certains domaines protéiques spécifiques, généralement
hydrophobes, permettent de piloter l’acquisition de la conformation de cette protéine.
C. Les Hsp (Heat Shock Proteins), aussi appelées protéines de stress, ont été découvertes en soumettant
des cultures cellulaires à une température élevée.
D. Les protéines chaperonnes ne sont pas conservées entre les différentes espèces végétales et animales.
E. Les Chaperons moléculaires Hsp70 se fixent sur le polypeptide en cours de traduction.
QCM N°10 CYT : A propos de la structure des protéines et des protéines chaperonnes :
A. Le repliement correct d’une protéine se fait grâce à des cycles successifs d’hydrolyse de l’ATP.
B. Une protéine mal conformée expose des zones hydrophobes, ce qui permet à la protéine chaperonne de
la reconnaître.
C. Il n’y a pas de coopération entre les différentes protéines chaperonnes, elles agissent indépendamment
les unes des autres.
D. La Chaperonine Hsp60 like se fixent sur le polypeptide en cours de traduction.
E. L’hyperthermie a tendance à faire perdre la fonction des protéines, et donc met en péril la vie
cellulaire.

QCM N°11 CYT : A propos du repliement correct des protéines :
A. Un échec du repliement des protéines peut entraîner un encombrement du cytosol par accumulation de
molécules inutiles et faire courir le risque d’agrégation.
B. Les interactions entre chaperonines cytosoliques et protéines à conformer sont généralement de types
hydrophiles.
C. Il existe une véritable coopération moléculaire entre les différentes chaperonnes, ces dernières
possèdent des rôles complémentaires.
D. Les chaperonines sont des complexes protéiques en double anneau spécifiques des eucaryotes.
E. Une protéine peut devenir fonctionnelle sans l’intervention de chaperonne.
QCM N°12 CYT : A propos de la dégradation des protéines :

A. Plusieurs signaux interviennent dans la dégradation des protéines.
B. La dégradation des protéines se déroule uniquement dans le cytosol.
C. La dégradation des protéines n’est pas impliquée dans l’élimination des protéines exogènes, telles que
les protéines virales.
D. Le lysosome intervient dans la régulation de la qualité et de la quantité des protéines.
E. Les liaisons peptidiques ne sont pas coupées lors de la dégradation des protéines.

A. Des zones hydrophobes exposées sont les marqueurs d’un bon état de la protéine.
B. Une protéine qui présente une méthionine en Nter aura plutôt tendance à être exportée en dehors du
cytosol.
C. La phosphorylation d’une serine induit directement un adressage de la protéine au protéasome.
D. Des systèmes de dégradation secondaires peuvent être démasqués par des protéases ou par dissociation
régulée d’une sous-unité protéique.
E. Une fois que la protéine est reconnue comme devant être dégradée, un deuxième signal est nécessaire
pour qu’elle soit adressée au protéasome.
QCM N°14 CYT : A propos du système ubiquitine-protéasome (UPS) :

A. C’est un système consommateur d’ATP comme les protéases cytosoliques simples.
B. En l’absence de catalyse enzymatique, la rupture d’une liaison peptidique est un phénomène très rare
et difficile à réaliser.
C. La reconnaissance des protéines à ubiquitiniler est un phénomène très spécifique.
D. Les protéines altérées et qui ont perdu leur activité fonctionnelle sont dégradées activement par ce
système.
E. Des protéines néosynthétisées sont dégradées à l’issue du contrôle qualité exercée par les protéines
chaperonnes.

A. Les protéines du cycle cellulaire ont une durée de vie extrêmement bien régulée grâce notamment au
système ubiquitine-protéasome.
B. Ce n’est pas la dégradation des protéines qui consomme de l’énergie mais les étapes d’aval :
marquage, dépliement…
C. L’extrémité N-terminale d’une protéine peut contenir des acides aminés favorisant la dégradation de la
protéine comme la Met.
D. Les protéines dont la translocation échoue sont dégradées dans le cytosol car elles y sont inutiles. Leur
signal de dégradation est souvent situé à leur extrémité C-terminale
E. Ce système peut participer à la défense de l’organisme contre les infections en détruisant les protéines
virales ou bactériennes intracellulaires.

A. L’ubiquitine (Ub) est une petite protéine dont la structure est très conservée dans l’évolution et qui
permet d’étiqueter les protéines à détruire.
B. La fixation de l’Ubiquitine sur une protéine à dégrader nécessite l’intervention d’un complexe
multiprotéique formé de trois sous-unités : E1, E2, et E3.
C. Il existe plus de 50 formes de protéine E2, sous-unité enzymatique dite « d’activation ».
D. La fixation de l’Ubiquitine sur E1 nécessite un ATP. C’est l’étape de reconnaissance et de transfert de
l’Ubiquitine.
E. Les E3 sont spécifiques d’une protéine et sont donc les seuls responsables de la sélection des substrats
à dégrader.

A. Le résidu glycine C-terminal de chaque Ubiquitine peut se lier à une leucine spécifique d’une autre
molécule d’Ubiquitine et ainsi de suite pour former un enchaînement linéaire.
B. Après hydrolyse de l’ATP, l’Ubiquitine se lie à la sous unité E1 par l’intermédiaire d’une liaison thiol-
ester.
C. Le protéasome 26S est composé d’une SU 19S que présente l’activité protéasique et de deux SU 20S
qui présentent l’activité régulatrice et unfoldase (dépliement).
D. L’immunoprotéasome est impliqué dans la dégradation des protéines exogènes et la présentation des
antigènes dans le déclanchement de la réponse immunitaire.
E. On peut inhiber le protéasome grâce au Bortezomib.
QCM N°18 CYT : A propos du protéasome :

A. Les deux anneaux extérieurs du complexe protéique 26S n’ont pas d’activité enzymatique.
B. L’immuprotéasome ne présente pas de SU à activité protéasique 20S.
C. Le dépliement des protéines par le protéasome nécessite la consommation d’ATP.
D. Les molécules d’ubiquitine peuvent être recyclées après la destruction de la protéine à laquelle elles
étaient liées.
E. Activité protéasique du protéasome dégrade la protéine en acide aminés.
QCM 19 : A propos de la dégradation des protéines :

A. Les peptides obtenus après dégradation par le protéasome sont pris en charge par les protéases solubles
du lysosome et dégradés en acide aminés par le phénomène de protéolyse.
B. Le NH2 issu de la dégradation est éliminé par le cycle de l’urée.
C. Les acide aminés obtenus après protéolyse des peptides peuvent être utilisés dans la synthèse du
glucose.
D. Les protéines prions PrP responsables de la maladie de Creutzfeld-Jacob sont résistantes aux protéases
et n’infectent pas les autres protéines.
E. Une protéine peut être résistante à la dégradation et être responsable de la formation d’agrégats
protéiques, qui s’accumulent soit en intracellulaire soit en extracellulaire.
QCM 20 : A propos des protéines et de leur conformation :

A. Les protéines sont le principal composant d’un organisme vivant puisqu’elles représentent environ
50% du poids sec de celui-ci.
B. Les atomes directement engagés dans la liaison peptidique(C,O,N,H) entre deux acides aminés forment
un plan flexible. Cette propriété explique la grande flexibilité structurale des protéines.
C. Les propriétés physico-chimiques des chaînes latérales des acides aminés vont conditionner le repli du
squelette peptidique en sous structures constituant la structure secondaire de la protéine.
D. L’arrangement dans l ‘espace des hélices bêta, des feuillets alpha et des autres types de repliements
forme la structure tertiaire de la protéine.
E. Une même protéine va pouvoir à la fois posséder une activité enzymatique, des propriétés motrices et
jouer le rôle de canal membranaire en fonction de sa localisation cellulaire.

QCM 21 : A propos de la protéosynthèse dans le cytosol :
A. Les 4 atomes C, O, N et H de la liaison peptidique forment un plan rigide, ce qui fait que les
polymères d’acide aminé (les protéines) sont très rigides.
B. La structure secondaire est constituée par l’alternance de feuillets α et d’hélices β.
C. La constitution d’hélices ou de feuillets dépend directement de la présence de charges, de zones
hydrophobes....au sein de la protéine.
D. Il existe 21 acides aminés dans les protéines humaines.
E. Le code génétique est univoque, c'est-à-dire qu’a un acide aminé correspond un codon et un seul.
QCM 22 : A propos de la synthèse protéique :

A. Les ARNr vont, lorsqu’ils sont traduits dans le cytosol, s’assembler pour former un ribosome.
B. Le code génétique est univoque c’est à dire qu’un codon correspond à un acide aminé et un seul.
C. Le code génétique est strictement universel de la bactérie à l’homme.
D. La méthionine est toujours le 1er acide aminé transcrit par le ribosome et ceci pour toutes les protéines
nouvellement synthétisées dans l’organisme.
E. L’épissage alternatif, permettant la production de plusieurs protéines différentes à partir du même
transcrit est un des mécanismes permettant d’expliquer que les protéines soient quantitativement plus
importantes que le nombre de gènes.
QCM 23 : A propos de la conformation protéique et des protéines chaperonnes :

A. L’acquisition spontanée de la structure native est un phénomène rare, qui concerne surtout les
molécules de faible poids moléculaire.
B. La séquence d’acides aminés d’une protéine contient toute l’information nécessaire pour déterminer sa
conformation tridimensionnelle.
C. Les chaperonnes sont des molécules, retrouvées chez les procaryotes et les eucaryotes, très peu
conservées au cours de l’évolution.
D. Les co-chaperonnes telles que HSP 40 régulent l’activité ATPasique des chaperonnes.
E. Après chaque étape de repliement une protéine peut être soit correctement repliée, soit détruite ou prise
en charge par une autre chaperonne si sa conformation optimale n’est pas atteinte.
QCM 24 : A propos de la conformation des protéines :
A. Les protéines peuvent sous certaines conditions acquérir spontanément une structure tridimensionnelle.
B. Le repliement des chaînes polypeptidiques composant les protéines est stabilisé par des liaisons
covalentes faibles.
C. On retrouve essentiellement les chaînes apolaires disposées à l’extérieur de la protéine.
D. Chaque protéine se replie généralement en une seule conformation stable et qui lui est propre.
E. Un défaut de repliement de la protéine peut être responsable d’une dégradation difficile et aboutir à la
formation d’agrégats protéiques.
QCM 25 : A propos des protéines chaperonnes :

A. Les molécules chaperonnes se lient à des domaines spécifiques hydrophiles car ce sont les domaines
les plus accessibles.
B. Les protéines chaperonnes sont présentes dans tous les types cellulaires et ont leur structure très
conservée au cours de l’évolution.
C. Toutes les protéines chaperonnes sont des ATPases.
D. Les chaperonnes permettent le passage pour la protéine de sa conformation « native » à sa
conformation « fonctionnelle ».
E. Les molécules chaperonnes sont exprimées seulement en cas d’hyper-protéosynthése ou lors de
conditions anormales.
QCM 26 : Le cytosol : déroulement de la synthèse protéique :

A Les deux sous-unités ribosomales se désolidarisent à la fin de la traduction.

B. La traduction simultanée de plusieurs protéines sous la forme d’un complexe hélicoïdal : le polysome
ou polyribosome est spécifique des eucaryotes.
C. La petite sous unité ne se lie à l’ARNm que s’il est complet (elle vérifie la présence de la queue poly A
et de la coiffe 5’).
D. Un polyribosome c’est plusieurs ribosomes sur un ARN et ça permet d’avoir plus de protéines que
d’ARNm.
E. La durée de vie des ARNm est indépendante de la fonction de la protéine codée.
QCM 27 : Concernant la dégradation des protéines cytosoliques :

A. L’hydrolyse des ponts peptidiques par les protéases (comme la trypsine) est consommatrice d’ATP.
B. Le système ubiquitine-protéasome est d’une grande spécificité de substrat et il consomme de l’ATP
dans les opérations de marquage des protéines à détruire ou de dépliement par exemple, qui ont lieu avant
la protéolyse.
C. L’UPS (ubiquitin-protéasome system) ne dégrade que des protéines anormales.
D. Si l’UPS ne dégrade pas les protéines en échec de mise en conformation, il y formation d’agrégats
protéiques intra-cellulaires, puis tissulaires par lyse des cellules.
E. L’UPS n’est pas capable de dégrader des protéines virales ou produites par des bactéries ou des
parasites.
QCM 28 : Concernant les signaux de dégradation par l’UPS :

A. La Méthionine fait partie des acides aminés qui, en position N-terminale, sont très déstabilisants.
B. Les protéines destinées à être transportées du cytosol vers un autre compartiment ont le plus souvent
un Acide Aminé déstabilisant à l’extrémité N-terminale.
C. Ceci explique le processus de destruction automatique des protéines en cas d’erreur d’adressage
(protéolyse rapide si la migration n’a pas abouti).
D. Un signal de dégradation secondaire peut-être démasqué par des protéases qui clivent un site de
dégradation primaire ou par dissociation de sous-unités protéiques.
E. L’apparition du signal de dégradation peut être due à des modifications post-traductionnelles de
protéines telles que phosphorylation…
QCM 29 : A propos du système ubiquitine-protéasome :

A. Il est consommateur d’énergie (ATP), à l’inverse des protéases cytosoliques simples.
B. Cette consommation d’énergie est due à la protéolyse.
C. À la différence des protéases, il est d’une grande spécificité.
D. On estime qu’il élimine environ 90% des protéines néo-synthétisées.
E. Dans certains cas, les protéines dégradées pourront être présentées par les molécules du système
d’histocompatibilité.
QCM 30 : Concernant les signaux de dégradation :

A. Tous les acides aminés N-terminaux condamnent les protéines à la protéolyse.
B. Toutes les protéines cytoplasmiques sont initialement synthétisées avec une méthionine.
C. Cette méthionine a un important pouvoir stabilisant.
D. Un signal secondaire de dégradation peut être créé par démasquage (par les protéases) d’un acide
aminé déstabilisant.
E. L’exposition de parties hydrophobes de la protéine normalement enfouies constitue également un
signal de dégradation.
QCM 31 : A propos de l’ubiquitine :

A. Cette grosse protéine est la mieux conservée dans l’évolution.
B. Son rôle est d’étiqueter les protéines à détruire.
C. L’ubiquitine est activée par une sous-unité enzymatique E1 de conjugaison, puis transférée sur une
sous-unité enzymatique E2 d’activation.
D. E2 fonctionne toujours avec E3 (dite ubiquitine-ligase).
E. L’ubiquitine est liée à la protéine au niveau de la fonction amine d’une sérine grâce à l’action de
l’ubiquitine ligase présente sous une seule forme seulement.
QCM 32 : A propos de l’ubiquitine :

A. E1 contribue à former une chaîne d’ubiquitine.
B. Chaque ubiquitine est liée à une lysine spécifique de l’ubiquitine précédente.
C. La chaîne d’ubiquitine est reconnue par le complexe activateur du protéasome.
D. Les E3 sont souvent spécifiques d’une seule protéine cible.
E. Le couple E1-E3 n’assure pas cette spécificité.
QCM 33 : Au sujet du protéasome :

A. Ils se localisent dans le cytosol et le nucléoplasme.
B. Il comporte un complexe protéasique 20S et deux SU régulatrices.
C. Les anneaux des complexes 20S déplient les protéines qui sont ensuite dégradées par les protéases des
anneaux du complexe 19S.
D. Les peptides issus de la dégradation des protéines par le protéasome sont ensuite dégradés en acides
aminés par des peptidases cytosoliques.
E. Dans les maladies dégénératives dues à des défaillances du système ubiquitine-protéasome, de
volumineux agrégats protéiques qui ont généralement une structure en filament cross-béta, s’accumulent
dans la cellule.
QCM 34 : Le cytoplasme :
A. Le cytosol est l’équivalent du hyaloplasme.
B. Le cytosol est la partie soluble du cytoplasme qui peut être obtenue après ultracentrifugation.
C. Le cytoplasme contient des systèmes de dégradation des protéines.
D. Le cytoplasme contient de l’ADN.
E. Le cycle de Krebs se déroule dans le cytosol.
QCM 35 : Dégradation des protéines au niveau du protéasome :

A. Les protéines qui sont dégradées au niveau du protéasome sont préalablement couplées à plusieurs
ubiquitines.
B. Dans le protéasome, les protéines sont dégradées pas des protéases qui fonctionnent à pH neutre.
C. La dégradation des protéines dans les protéasomes est ATP dépendante.
D. Le protéasome dégrade, entre autre, certaines protéines mal repliées qui viennent du REG et certaines
protéines dont la demi-vie doit être courte.
E. L’ubiquitinylation peut être régulée entre autre par la phosphorylation des protéines.
QCM 36 : A propos de la synthèse des protéines :

A. Les protéines possédant une séquence signal reconnue par une protéine SRP cytosolique terminent leur
traduction au niveau du REG.
B. Les protéines des peroxysomes sont synthétisées au niveau de la membrane de ces organites par les
péroxines membranaires.
C. Le transport des protéines à l’intérieur des mitochondries fait appel à des complexes d’importation si-
tué uniquement au niveau de la membrane interne des mitochondries.
D. L’adressage des protéines est toujours lié à un mécanisme post-traductionnel.
E. Les séquences d’adressage sont toujours des séquences situées en N terminal des protéines.

Cytosol, ce qu’il fallait répondre :
1 : ABDE 2 : BC 3 : CD 4 : DE 5 : ABE
6 : ABCDE 7 : ACE 8 : BCE 9 : ABCE 10 : ABE
11 : ACE 12 : AD 13 : DE 14 : BCD 15 : AE
16 : AB 17 : BDE 18 : ACD 19 : BCE 20 : AC
21 : CD 22 : BE 23 : ABDE 24 : AE 25 : B
26 : ACD 27 : BD 28 : BCDE 29 : ACE 30 : BCDE
31 : ABCD 32 : ABD 33 : ABDE 34 : ABC 35 : ACDE
36 : A
QCM 2 : D. Il s’agit de leur structure tertiaire.

E. Au contraire, ces atomes forment un plan rigide, ce sont les liaisons avec les deux
carbones qui entourent ce plan qui sont responsables de la flexibilité.
QCM 3 : A. Des enchaînements trinucléotidiques.

B. Toutes les protéines nouvellement traduites.
E. Pour former le ribosome.
QCM 4 : A. Les procaryotes ne possèdent pas de noyau.

B L’ARN Polymérase.
C. Extrémité 3’.
QCM 5 : C. Liaisons non covalentes.

D. Réticulum endoplasmique granuleux.
QCM 8 : A. L’hydrophobicité de certaines chaînes latérales non polaires.

D. Justement, cela nécessite la présence de protéines chaperonnes.
QCM 9 : D. Au contraire, elles sont très conservées au cours de l’évolution.
QCM 10 : D. Elle agit une fois la traduction terminée.
QCM 11 : B. De type hydrophobe.

D. Conservées au cours de l’évolution, des procaryotes aux eucaryotes.
QCM 12 : B. Egalement au niveau des lysosomes (10-20%).

E. La dégradation des protéines consiste en la coupure des liaisons peptidiques.
QCM 13 : A. Les marqueurs d’un mauvais repliement, puisque les zones hydrophobes sont en
théorie au cœur de la protéine.
B. Une protéine qui doit être exportée aura plutôt en Nter un acide aminé
déstabilisant.
C. Induit le phénomène d’ubiquitinylation.
QCM 14 : A. A l’inverse des protéases cytosoliques simples.
QCM 15 : B. Etapes d’amont : ubiquitinylation, activité régulatrice, unfoldase.

C. Met est stabilisante.
D. Nter.
QCM 16 : C. E1 est la SU d’activation.
D. Etape d’activation.
E. E2+E3 = spécificité du complexe
QCM 17 : A. Peut se lier à une lysine.

C. Le protéasome 26S est composé d’une SU 20S qui présente l’activité protéasique et
de deux SU 19S qui présentent l’activité régulatrice et unfoldase (dépliement).
QCM 18 : E. En peptides.
QCM 19 : A. Par les protéases solubles du cytosol.

D. Protéines infectieuses.
QCM 20 : B. Les atomes C,O,N,H forment un plan rigide.

D. Attention : hélices alpha et feuillets bêta.
E. item totalement faux. Une même protéine ne possède qu’un rôle. Certes, c’est une
molécule sophistiquée mais elle ne joue pas toutes ces fonctions.
QCM 21 : A. Ils forment bien un plan rigide, mais des liaisons de part et d’autres de ce plan
permettent la rotation ce qui confère aux protéines leur propriété de Flexibilité.
B. Ce sont des Hélices alpha et feuillets bêtas.
E. Il est univoque, ce qui signifie qu’un codon code pour un acide aminé et un seul. (
mais l’inverse n’est pas vrai)
QCM 22 : A. Les ARNr ne sont jamais traduits. Ils s’assemblent avec des protéines pour former
le ribosome.
C. Pas strictement. Certains codons n'ont pas la meme signification chez les
mitochondries, par exemple.
D. Traduit et non transcrit (désolé piège minable mais important à retenir)
QCM 24 : B. Ce sont des liaisons NON covalentes.

C. Les chaînes apolaires sont hydrophobes donc on les retrouve à l’intérieur.
D. C’est seulement le cas in vitro.
QCM 25 : A. Elles se lient aux domaines hydrophobes.

C. La majorité mais pas toutes.
D. Conformation fonctionnelle = conformation native !!! Attention ne pas confondre
une protéine néo synthétisée et native.
QCM 26 : E. Dépendante.
QCM 27 : A. Il n’y a pas de consommation d’énergie puisque cette réaction est

thermodynamiquement favorable.
C. Il dégrade aussi les protéines normales, notamment quand leur durée de vie doit
être régulée.
E. Au contraire, cette dégradation est une des étapes permettant la présentation a la
surface membranaire de peptides antigéniques pour la réponse immunitaire.
QCM 28 : A. La Met fait partie des acides aminés stabilisants, à demi-vie supérieure à 20h, d’où
leur caractère protecteur contre la protéolyse des protéines nouvellement
synthétisées.

QCM 29 : B. Elle est due aux opérations d’amont (marquage des protéines à détruire,
dépliement...)
D. Seulement un tiers.
QCM 30 : A. Pas tous ! Certains sont stabilisants.
QCM 31 : A. Petite protéine de 76 acides aminés.

C. E1= activation /// E2=conjugaison.
E. Fonction amine d’une lysine et E3 sous une centaine de forme.
QCM 33 : C. Le dépliement se fait par les anneaux des complexes 19S.

LA
DIFFÉRENCIATION
CELLULAIRE
(14 QCM)

QCM N°1 DIFF CELL : A propos de la différenciation cellulaire :
A. Une intense prolifération cellulaire au cours du développement permet de passer d’une simple cellule à
un organisme complexe.
B. Le phénomène de différenciation embryonnaire permet d’obtenir plusieurs centaines de types
cellulaires différents, notamment par leur rôle ou encore leur morphologie (structure).
C. Dans un type cellulaire donné, on ne trouve que certains gènes spécifiques au sein des chromosomes
du noyau.
D. Chaque type cellulaire produit un ensemble spécifique d’ARN messagers (ARNm).
E. Le traductome est l’ensemble des protéines produites par un type cellulaire donné. Elles permettent
« l’originalité » de la cellule en lui conférant certaines fonctions par exemple.
QCM N°2 DIFF CELL : A propos de la différenciation terminale et de la régénération tissulaire :

A. La régénération tissulaire (dans les conditions physiologiques) nécessite le maintien chez l’adulte
d’une prolifération cellulaire à partir de cellules précurseurs déterminées.
B. Dans les tissus d’un individu adulte, des cellules souches différenciées pendant la phase embryonnaire
sont physiologiquement engagées de manière réversible dans une voie de différenciation.
C. L’homéostasie tissulaire désigne le maintien de l’équilibre entre la production de cellules par mitose et
leur disparition par apoptose.
D. Dans le cas des entérocytes, la régénération n’a lieu qu’à partir de cellules « de réserve » situées à la
base des villosités intestinales.
E. Les cellules filles produites par mitose d’une cellule souche d’entérocyte se différencient tout de suite
en cellules matures capables d’assurer leurs fonctions.
QCM N°3 DIFF CELL : A propos de la différenciation terminale et de la régénération tissulaire :

A. L’ensemble spécifique des gènes exprimés par une cellule différenciée est un ensemble totalement
figé.
B. Une cellule post-mitotique, comme les neurones ou les cellules myocardiques, ne peut plus se diviser.
C. Un entérocyte différencié migre le long d’une villosité intestinale et exfolie à son sommet. Ce cycle a
une durée d’une semaine.
D. Tous les tissus de l’organisme humain adulte font l’objet d’un renouvellement cellulaire permanent.
E. Les cellules précurseurs déterminées sont forcément pluripotentes.
QCM N°4 DIFF CELL : A propos de la différenciation terminale des kératinocytes épidermiques :
A. La régénération des kératinocytes épidermiques a lieu uniquement à partir de l’assise cellulaire basale.
B. Le stade ultime de cette différenciation est constitué par le cornéocyte, cellule « momifiée », anucléée,
et métaboliquement très active qui protège l’organisme vis à vis de son environnement.
C. Comme pour les entérocytes, la division d’une cellule basale produit deux cellules filles dont l’une,
identique à la cellule mère, régénère le compartiment basal.
D. La couche épineuse des kératinocytes épidermiques est située au dessus de la couche granuleuse.
E. La différenciation terminale des kératinocytes n’intervient pas dans la réparation du tissu épidermique
lésé.
QCM N°5 DIFF CELL : A propos de la différenciation terminale des cellules sanguines :
A. La population des hématies est relativement constante. Une hémorragie entraîne la stimulation de
l’érythropoïèse afin de reconstituer le stock.
B. Toutes les cellules sanguines dérivent d’une même cellule multipotente différenciée qui se trouve au
niveau de la moelle osseuse hématopoïétique.
C. Des cellules comme les hématies, les plaquettes, ou encore les polynucléaires ont perdu la capacité de
se diviser, ce qui n’est pas le cas des lymphocytes B.
D. Le plasmocyte constitue le stade ultime de la différenciation du lymphocyte B.
E. Au contact d’un antigène spécifique, un lymphocyte B subit un processus de prolifération. La totalité
des cellules ainsi produites (des clones cellulaires) se transforme en plasmocytes.

QCM N°6 DIFF CELL : A propos de la prolifération et de la différenciation tissulaire en pathologie :
A. Dans le cas d’une tumeur bénigne, un clone cellulaire prolifère indéfiniment et forme une masse
tumorale qui envahit les tissus de voisinage.
B. Un cancer est caractérisé par une rupture totale de l’équilibre entre prolifération et différenciation
cellulaire au niveau d’un tissu.
C. Le phénomène de transdifférenciation cellulaire peut conduire à une métaplasie tissulaire.
D. Généralement, les cellules d’une tumeur bénigne expriment le programme de différentiation des
cellules normales dont elles dérivent.
E. Les cellules cancéreuses constituant une tumeur sont tout le temps indifférenciées.
QCM N°7 DIFF CELL : A propos de la thérapie cellulaire régénératrice :

A. Les études concernant cette méthode thérapeutique sont étroitement réglementées.
B. Cette méthode ne permet pas la reconstruction des tissus qui sont naturellement incapables de se
régénérer, mais seulement de pallier à des insuffisances de régénération.
C. La transdifférentiation cellulaire in vitro est une technique qui est actuellement parfaitement maîtrisée.
D. Les cellules souches embryonnaires peuvent être obtenues par reprogrammation de CSA.
E. Elle peut actuellement être réalisée à partir de cellules embryonnaires humaines pluripotentes lorsque
l’embryon résulte « d’un clonage thérapeutique ».
QCM N°8 DIFF CELL : La thérapie cellulaire régénératrice peut biologiquement s’envisager :
A. A partir de cellules embryonnaires humaines pluripotentes induites in vitro à proliférer puis à se
différencier en cellules-souches spécifiques du tissu à remplacer.
B. A partir de cellules-souches du patient provenant du même type de tissu que celui à réparer.
C. Pour soigner les lésions des grands brûlés.
D. A partir de cellules souches fœtales humaines spécifiques du tissu à remplacer.
E. A partir de cellules-souches du patient provenant d’un autre tissu que celui à réparer.
QCM 9 : La thérapie cellulaire régénératrice peut biologiquement s’envisager :

A. A partir de produit d’avortement.
B. A partir de cellules provenant d’un autre tissu du même patient et dont on contrôlera la
transdifférenciation.
C. A partir de cellules germinales du même patient.
D. A partir de cellules embryonnaires résultant d’un clonage thérapeutique.
E. A partir de cellules souches du patient lui-même, issues du même type que le tissu à remplacer.
QCM 10 : A propos de la thérapie cellulaire régénératrice :

A. Elle peut s’envisager biologiquement à partir de cellules embryonnaires résultant du clonage
thérapeutique.
B. Elle est largement utilisée dans la thérapie des grands brûlés et à permis de sauver de nombreuses vies.
C. En ce qui concerne la régénération de l’épiderme, après biopsie sur territoire sain, on maintient les
subcultures dans un état de prolifération maximale et ce n’est que lorsque on estime la surface suffisante
que la différenciation terminale sera induite.
D. Une des limites à cette technique, c’est que l’on ne peut effectuer la greffe de peau que 3 semaines
après la biopsie et entre temps, beaucoup de victimes succombent.
E. La thérapie cellulaire n’est pas envisageable pour certains types de tissus comme le myocarde ou les
neurones par exemple.
QCM 11 : A propos de la différenciation cellulaire :

A. La différenciation cellulaire est permise grâce à une expression génétique différentielle.
B. Chaque cellule exprime l’ensemble des gènes de son génome, ce qui permet la transcription d’un
ensemble spécifique d’ARN messagers.
C. Les cellules souches différenciées au cours de la période embryonnaire sont déterminées de manière
irréversible dans une voie de différenciation ; elles peuvent cependant être multipotentes.
D. L’homéostasie tissulaire est le maintien de l’équilibre entre la production de cellules, par prolifération
mitotique, et la disparition de cellules, par apoptose, mort ou élimination.
E. Lors de la régénération des entérocytes, la division d’une cellule « de réserve » produit 2 cellules filles,
qui se transforment en entérocytes matures.

A. Lors de la régénération des kératinocytes, la division d’une cellule basale produit 2 cellules filles, dont
l’une régénère le compartiment basal et l’autre pénètre dans le compartiment supra basal.
B. La différenciation terminale du kératinocyte épidermique correspond aux modifications
morphologiques et biochimiques qui transforment le kératinocyte en cornéocyte, dans la couche cornée.
C. Contrairement aux autres cellules sanguines, les lymphocytes B restent capables de se diviser, après
stimulation par contact avec l’antigène.
D. Le contact entre un lymphocyte B et l’antigène qui lui est spécifique induit la formation d’un clone
cellulaire lymphocyte B: c’est la prolifération.
E. Toutes les cellules du clone cellulaire lymphocytaire B vont suivre un programme de différenciation
terminale complémentaire et spécifique, qui les transforme en plasmocytes.

A. Les neurones sont des cellules post-mitotiques, qui sont incapables de se diviser; donc en cas de lésion
tissulaire, la régénération n’est pas possible.
B. La reconstitution post-hémorragique de la population de cellules sanguines se fait à partir de cellules
souches, qui permettent la régénération en cas de lésion tissulaire.
C. Si la cellule cancéreuse exprime peu le programme de différenciation de la cellule normale, on dit que
la cellule cancéreuse est « indifférenciée » : aucun caractère morphologique ne permet de définir son
origine.
D. La différenciation embryonnaire des cellules de la lignée des cellules myocardiques conduit à une
cellule post-mitotique.
E. Pour les cellules sanguines, la différenciation embryonnaire donne des cellules souches multipotentes
différenciées, capables de donner toutes les cellules de la lignée sanguine.
QCM 14 : A propos de la différenciation tissulaire :

A. Dans tous les tissus, il y a un renouvellement permanent des cellules.
B. Dans l’intestin, une cellule de réserve se divise en 2 cellules filles : une qui la remplace (devient à son
tour cellule mère) et une cellule mature qui migre.
C. La régénération des kératinocytes peut avoir lieu dans la couche épineuse.
D. Selon son compartiment, le kératinocyte n’exprime pas les mêmes gènes et peut réprimer des gènes
qui étaient exprimés plus tôt dans sa différenciation: c’est le programme de différenciation terminale
épidermique.
E. Une cellule, à un stade précis de sa différenciation terminale, exprime un ensemble de gènes que rien
ne peut modifier sauf dans des cas non physiologiques.

Différenciation cellulaire, ce qu’il fallait répondre :
1 : ABD 2 : ACD 3 : BC 4 : AC 5 : ABCD

6 : BCD 7 : AD 8 : ABCDE 9 : ABDE 10 : ABCD
11 : ACD 12 : ABCD 13 : ABCDE 14 : BD
QCM 1 : C. Toutes les cellules nucléées renferment tous les gènes de l’individu dans leur
noyau, mais elles n’en n’expriment qu’un ensemble spécifique et répriment les autres.
E. Remplacer traductome par protéome.
QCM 2 : B. De manière irréversible.

E. Seule l’une d’entre elles devient mature, l’autre reste identique à la cellule mère.
QCM 3 : A. Dans des situations pathologiques il peut y avoir des stimulations ponctuelles de
certains gènes non exprimés dans les conditions physiologiques (par exemple).
D. La plupart mais pas tous (Coeur, encéphale par exemple).
E. Faux (cellules précurseurs des entérocytes par exemple).
QCM 4 : B. Le cornéocyte est peu actif métaboliquement.

D. Au dessous de la couche granuleuse.
E. Elle intervient dans la réparation tissulaire (état pathologique).
QCM 5 : E. Pas la totalité, certains deviennent des lymphocytes B mémoires.
QCM 6 : A. Elle refoule sans envahir les tissus de voisinage.

E. La plupart du temps le programme de différentiation cellulaire est exprimé de
manière hétérogène : des plages de cellules indifférenciées au côté de cellules
exprimant le programme de différentiation.
QCM 7 : B. Elle peut servir avec des tissus naturellement incapables de se régénérer (neurones,
cellules myocardiques…).
C. Pas encore parfaitement.
E. Le « clonage thérapeutique » est interdit par la loi.
QCM 9 : C. Les gamètes ne sont pas exploités dans ce type de technique. Il nous faut une
cellule avec 2n chromosomes.
QCM 10 : A.[VRAI] Elle est biologiquement envisageable, en revanche ce n'est pas faisable
légalement, car la loi interdit le clonage thérapeutique.
E. C’est justement le but de la technique ! Régénérer des cellules qui ne sont plus
capables de se régénérer naturellement ou d’assurer la survie du tissu.
QCM 11 : B. Chaque type cellulaire différent exprime un ensemble spécifique de gènes et

réprime tous les autres.
E. Il y a production de 2 cellules filles : l’une remplace la cellule-mère, l’autre se
transforme en entérocyte mature.
QCM 12 : E. Cela ne concerne pas toutes les cellules du clone, puisque certaines vont devenir
des lymphocytes B mémoires.
QCM 14 : A. Pas dans tous les tissus par exemple dans le cerveau.
C. Que le compartiment des cellules de l’assise basale.
E. Des stimuli physiologiques comme les hormones peuvent modifier l’expression
génique d’une cellule.

LES
MOLÉCULES
D’ADHÉRENCE
(25 QCM)

QCM N°1 MA : A propos de l’adhérence cellulaire en général :
A. C’est un processus spécifique qui dépend de glycoprotéines transmembranaires et qui ne fait référence
qu’à des liaisons de cohésion intercellulaire.
B. Les molécules d’adhérence ont un rôle primordial dans l'organisation de la croissance des tissus lors de
l’embryogenèse.
C. Les cascades enzymatiques intracellulaires sont toujours activées par l’intermédiaire de molécules
d’adhérence.
D. L’interaction des molécules d’adhérences avec le cytosquelette joue un rôle dans l’activation de voies
de signalisation dans la migration cellulaire.
E. Les molécules d’adhérence ont pour rôle principal d’assurer le maintien de la structure du tissu.
QCM N°2 MA : A propos des molécules d’adhérence :

A. Elles permettent une reconnaissance intercellulaire spécifique.
B. On peut les diviser en plusieurs groupes en fonction de leur « cible » : les CAM, molécules
d'adhérence au collagène, qui permettent l’adhérence à la matrice extracellulaire, et les SAM qui
permettent l’adhérence intercellulaire.
C. Les SAM ne peuvent réaliser que des liaisons de types homotypiques et hétérotypiques.
D. La superfamille des lectines membranaires constitue un ensemble de molécules d’adhérence calcium-
indépendantes.
E. Il existe deux grands types de molécules d’adhérence : calcium-dépendantes et calcium-indépendantes.
QCM N°3 MA : A propos de la superfamille des immunoglobulines :

A. Comme pour la superfamille des cadhérines, les immunoglobulines sont calcium-dépendantes.
B. L’ICAM, qui appartient à cette superfamille, ne peut être impliquée dans des phénomènes d’adhérence
de type hétérotypique.
C. Une grande partie d’entre elles participent à l’adhérence entre les cellules hématopoïétiques, en
particulier entre les cellules de lignée érythroblastique.
D. Les immunoglobulines sont caractérisées par la présence d’au moins une boucle de 110 acides aminés,
dont la structure est maintenue par une liaison covalente intra chaîne.
E. La NCAM peut aussi bien intervenir dans des phénomènes d’adhérence de type hétérotypique que de
type homotypique.
QCM N° 4 MA : A propos de la NCAM :

A. Elle est notamment exprimée dans les neurones, les cellules gliales et les axones.
B. Il existe plusieurs formes de NCAM.
C. Elle permet des interactions homophiles entre cellules gliales sous la forme 120kD.
D. Ce sont les domaines immunoglobulines externes des NCAM qui assurent la reconnaissance.
E. La forme de 180 kD est spécifique des cellules musculaires.
QCM N°5 MA : A propos de la superfamille des cadhérines :

A. Les molécules de cette famille sont calcium-dépendantes et interagissent entre elles par des récepteurs
de type homophile seulement.
B. Elles interviennent dans la constitution des jonctions serrées que l’on retrouve au niveau de la couche
granuleuse de l’épiderme.
C. Le domaine cytoplasmique est très variable d’une cadhérine à l’autre.
D. La N-Cadhérine, présente exclusivement dans le SNC, appartient à cette famille.
E. Elle regroupe en son sein les caténines, dont certaines sont capables de se lier aux microfilaments
d’actine.
QCM N°6 MA : A propos des systèmes jonctionnels :

A. Les cadhérines desmosomales sont très différentes des cadhérines classiques même si lles réalisent le
même type de liaisons.

B. Au niveau des jonctions adhérentes, l’espace intercellulaire est élargi (par rapport aux jonctions
serrées).
C. Des filaments d’actine sont ancrés sur la plaque cytoplasmique des jonctions adhérentes.
D. Les desmosomes permettent une jonction étanche entre les cellules.
E. Les cadhérines desmosomales sont glycosylées sur leur domaine intracellulaire.
QCM N°7 MA : A propos des pathologies impliquant les cadhérines et les caténines :
A. Une mutation au niveau de la E-cadhérine n’a pas d'autres conséquences que la perte de l’inhibition de
contact.
B. L’expression des cadhérines est en lien direct avec le pouvoir métastatique des cellules tumorales.
C. Une mutation de la β-caténine favorise la prolifération cellulaire.
D. Une mutation des cadhérines peut être la cause d'un carcinome.
E. Le complexe ubiquitine-protéasome permet la dégradation de la β-caténine non phosphorylée.
QCM N° 8 MA : A propos des sélectines :

A. Ce sont des glycoprotéines transmembranaires qui reconnaissent spécifiquement des motifs
glucidiques particuliers.
B. On en distingue trois types, chacun d’eux présente un domaine intracytoplasmique de liaison aux
filaments intermédiaires.
C. La L-sélectine permet la migration des lymphocytes vers les ganglions.
D. Les sélectines ne jouent aucun rôle dans le phénomène de l’inflammation.
E. La liaison entre la sélectine ICAM-1 et la β2intégrine activée permet la diapédèse du lymphocyte.
QCM N°9 MA : A propos des intégrines :

A. Elles se lient aux filaments intermédiaires pour former des hémidesmosomes.
B. Ce sont des hétérodimères : elles sont constituées d’une chaîne α et d’une chaîne β.
C. Leur segment extracellulaire possède le site de liaison du ligand sur α.
D. Les différents groupes d’intégrines se définissent en fonction du type de chaîne β.
E. La matrice extracellulaire exerce une influence sur l’organisation du cytosquelette par l’intermédiaire
des intégrines.
QCM 10 : A propos des molécules d’adhérence :

A Ce sont des structures très conservées au cours de l’évolution.
B. Ce sont des glycolipides.
C. Elles sont toujours regroupées en clusters ou en systèmes jonctionnels.
D. Les CAMs sont des systèmes jonctionnels intracellulaires.
E. On appelle hémi-desmosome la moitié de structure d’un desmosome et qui appartient à une des 2
cellules jointes par ce desmosome.
QCM 11 : A propos des fonctions des molécules d’adhérence :

A. Ce sont des structures de cohésion mais pas de communication intracellulaire.
B. Elles peuvent être à l’origine de l’activation de certains gènes.
C. Au cours de l'embryogénèse, leurs fonctions ne sont pas indispensables.
D. Les molécules d’adhérence sont de 2 types : Ca2+–dépendantes et K+-dépendantes.
E. Un dysfonctionnement de l’adhérence cellulaire peut avoir une répercussion négative sur le
développement embryonnaire.

A. Un épithélium est en général lié au tissu conjonctif directement sous-jacent par des SAMs.
B. Les SAMs sont des structures hétérophiliques.
C. Les CAMs sont toutes calcium-dépendantes.
D. Une superfamille moléculaire a probablement une origine phylogénétique commune.

E. Pour les intégrines, la reconnaissance du ligand RGD est calcium et magnésium dépendante.
QCM 13 : A propos des immunoglobulines (Ig) :

A. Ce sont des CAMs calcium-indépendantes.
B. Une minorité intervient dans des mécanismes d’adhérence cellulaire, la plupart des Ig étant destinées
au système immunitaire.
C. La boucle caractéristique est un domaine de 110 acides aminés dont la structure est maintenue par un
pont dihydrogène intrachaîne.
D. Les Ig sont formées par une association de chaînes lourdes et de chaînes légères.
E. Les Ig ne permettent que des reconnaissances homo ou hétérophiles.
QCM 14 : A propos des NCAM :

A. NCAM est uniquement exprimée dans les systèmes nerveux et dans quelques organes de l’appareil
reproducteur.
B. Les interactions de NCAM sont uniquement homophiles.
C. La présence d'acide sialique n'est observable que sur la forme 180kD de NCAM.
D. Les interactions hétérophiles de NCAM permettent la maturation synaptique et la croissance des
neurites.
E. E-NCAM disparaît du corps humain une fois le développement embryonnaire terminé.
QCM 15 : Au sujet des cadhérines :

A. Les cadhérines sont des molécules d’adhérence intercellulaire Ca ++ dépendantes.
B. Les cadhérines sont une superfamille de SAM Ca++ dépendantes.
C. Les cadhérines sont liées aux filaments intermédiaires du cytosquelette par des molécules
intracellulaires : les caténines.
D. Ce sont des protéines de couplage de la caténine, qui permet la liaison au cytosquelette.
E. En l'absence de Ca++ , le domaine extracellulaire se dissocie.
QCM 16 : Le desmosome :
A. Est une structure asymétrique.
B. Est un point de résistance localisé, qui se connecte aux filaments intermédiaires grâce à la kératine.
C. Il est présent dans tous les épithéliums.
D. La nature biochimique des filaments intermédiaires qui s’attachent au desmosome est variable selon
les tissus.
E. Les desmosomes sont abondants dans les épithéliums simples non stratifiés.
QCM 17 : A propos des sélectines :

A. Ce sont des CAM Calcium dépendantes.
B. Elles reconnaissent des motifs glucidiques particuliers.
C. L’une des fonctions des sélectines est leur implication dans la migration des lymphocytes à travers la
barrière endothéliale.
D. Les sélectines peuvent être magnésium dépendantes ou calcium dépendantes.
E. Les sélectines présentent des homologies avec les facteurs de croissance.
QCM 18 : A propos de la migration cellulaire :

A. Les différentes étapes successives sont : Adhésion, Translocation, Protrusion, Retraction.
B. Elle a lieu exclusivement lors de l'entretien des tissus ( réponse immunitaire, cicatrisation) ou en cas de
pathologies (cancer et métastases).
C. La migration cellulaire à lieu grâce à une corrélation dans le temps et l'espace entre molécules qui
« collent », les adhérines, et molécules qui attirent, les chimiokines.
D. Les chimiokines solubles, cellules basiques, attirent les molécules par chimiotactisme.
E. Lors de la diapédèse, les intégrines β2 permettent le ralentissement des leucocytes et les L-sélectines
immobilisent complètement le leucocyte à la paroi du vaisseau sanguin.
A. On retrouve des hémidesmosomes au pôle apical des cellules et ils peuvent être mis en cause lors de
certaines maladies de peau notamment.
B. Les CAM sont des molécules d’adhérence à la matrice extracellulaire.
C. Les liaisons des molécules d’adhérence sont la plupart du temps non covalentes.
D. Les cadhérines sont des protéolipides calcium-dépendantes.
E. Une liaison hétérophilique est une liaison entre deux types de cellules différents.
QCM 20 : A propos de la superfamille des immunoglobulines :

A. Les NCAM de cette famille sont calcium-indépendantes et forment des liaisons homophiliques.
B. Il existe 3 formes de E-NCAM.
C. Les Ig possèdent un domaine intracellulaire C terminal, permettant la liaison du ligand ( boucle de 110
acide aminé maintenus par un pont disulfure).
D. La présence d’une grande quantité d’acide sialique dans la partie extracellulaire d’une NCAM accroît
ses propriétés d’adhérence.
E. Les différentes formes de ICAM font exclusivement des intéractions hétérophiles.
QCM 21 : A propos des cadhérines :

A. Elles forment des liaisons avec des protéines de couplage qui les relient au cytosquelette.
B. L’E-cadhérine est une forme embryonnaire de cadhérine, indispensable à la compaction de la morula.
C. Les cadhérines sont impliquées dans la migration des lymphocytes à travers la barrière endothéliale.
D. Les cadhérines jouent un rôle fondamental dans la différenciation cellulaire et tissulaire.
E. Les cadhérines sont formées entre autres de plusieurs domaines en boucle, avec des ponts disulfures,
dont les trois domaines externes permettent la formation de liaisons homophiliques.
QCM 22 : A propos des sélectines :

A. Ce sont des hétérodimères formés par l’association de deux chaînes polypeptidiques α et β.
B. Elles peuvent se lier à l’actine ou aux filaments intermédiaires.
C. Ce sont des glycoprotéines calcium-dépendantes.
D. Lors de la diapédèse des leucocytes, leurs interactions avec les cellules circulantes sont faibles et
transitoires, mais importantes.
E. Elles appartiennent à une famille de récepteurs qui reconnaissent des structures lipidiques : les lectines
membranaires.

A. L’adhérence intercellulaire dépend de protéines exprimées chez tous les organismes pluricellulaires.
B. Les molécules d’adhérences sont soit calcium dépendantes, soit magnésium dépendantes.
C. Avec des molécules de type SAM, on retrouve des possibilités de liaison homophilique,
hétérophilique, hétérotypique ou hétérophilique.
D. Les liaisons entre molécules d’adhérence sont spécifiques, non covalentes et réversibles.
E. Les superfamilles des intégrines et des sélectines sont les seules comportant des molécules SAM.

A. Certaines intégrines peuvent former des liaisons à la fois hétérophiliques et hétérotypiques.
B. Les intégrines se lient au cytosquelette par leurs extrémités NH2-terminales.
C. La reconnaissance des cadhérines entre cellules voisines est calcium dépendante et se fait sous la
forme d'un emboîtement de dimères.
D. Les protéines du desmosome sont synthétisées dans le REG puis dans l’appareil de golgi
E. Les cadhérines classiques se lient aux microfilaments via des protéines différentes de celles utilisées
dans la liaison avec les cadhérines desmosomales (desmoplakine).

QCM 25 : Molécules d’adhérence et pathologie :
A. Une dérégulation de l’expression des cadhérines classiques peut se voir dans les cellules tumorales
métastatiques.
B. Les caténines peuvent être à l’origine de tumeurs par action sur le matériel génétique.
C. Une plaie au niveau épidermique entraîne la perte des cadhérines, l’inhibition de contact est amplifiée
et le phénomène de prolifération-migration ne se fait pas.
D. Une mutation au niveau des intégrines plaquettaires peut être responsable d’hémorragie à répétition.
E. L’intégrine mutée peut acquérir une forte affinité pour un ligand responsable de la survie de la cellule
dans certaines formes de cancer.

Molécules d’adhérence, ce qu’il fallait répondre :
1 : BDE 2 : AE 3 : DE 4 : ABCD 5:B

6 : BC 7 : BCD 8 : AC 9 : ACDE 10 : A
11 : BE 12 : BDE 13 : AD 14 : B 15 : AE
16 : BCD 17 : ABCE 18 : Ø 19 : Ø 20 : AE
21 : AD 22 : CD 23 : AD 24 : AC 25 : ABDE
QCM 1 : A. La notion d’adhérence cellulaire fait aussi référence à la cohésion entre les cellules
et la matrice extracellulaire.
C. Certaines mais pas toutes.
QCM 2 : B. CAM est l’abréviation de Cell Adhesion Molecules, elles permettent l’adhérence
intercellulaire (et non au collagène), tandis que les SAM (Substrate Adhesion
Molecules) permettent l’adhérence à la matrice extracellulaire).
C. Pour les SAM on ne parle pas de liaisons homo ou héterotypiques puisque
l’adhérence ne se fait pas entre deux cellules.
D. Elles sont calcium-dépendantes.
QCM 3 : A. Contrairement aux cadhérines, elles sont calcium-indépendantes.

B. Si, dans le cadre de la liaison ICAM-intégrine entre les cellules endothéliales et les
lymphocytes.
C. En particulier l’adhérence des cellules immunocompétentes (lymphocytes
QCM 4 : C. Les interactions hétérophiles n'ont lieu qu'avec

E. La forme de 180 kD est spécifique des neurones.
QCM 5 : A. Elles peuvent aussi interagir de façon hétérophilique.

C. Il est au contraire très conservé
D. La N-cadhérine est aussi présente dans le cœur et le cristallin entre autres.
E. Les caténines ne sont pas des cadhérines.
QCM 6 : A. Elles ont au contraire une très forte homologie, et ne forment pas le même type de
liaison.
D. Faux, les desmosomes ne font pas de jonction étanche.
E. Extracellulaire (glycocalyx à l'extérieur).
QCM 7 : A. Il y a aussi des conséquences sur la mobilité cellulaire.

E. La β-caténine phosphorylée.
QCM 9 : B. Le site de liaison du ligand est sur β.
QCM 8 : B. De liaison à l’actine.

E. L’ICAM-1 est une immunoglobuline, pas une sélectine.
QCM 10 : B. Ce sont des glycoprotéines.

C. Elles peuvent être exprimées isolément.
D. Les CAMs sont des systèmes jonctionnels intercellulaires.

E. Un hémi desmosome joint une cellule à la matrice extra cellulaire alors qu’un
desmosome joint 2 cellules entre elles.
QCM 11: A. Elles peuvent participer à la communication intra cellulaire.

C. Au contraire. Par exemple, les cadhérines sont indispensables à la formation du
tube neural (compaction et migration).
D. Ca2+-dépendantes ou Ca2+-indépendantes.
QCM 12 : A. L’épithélium est en général lié à la membrane basale par les SAMs.
C. Il existe des CAMs calcium indépendantes : les immunoglobulines.
QCM 13 : B. La fonction immunologique des Ig se fait par l’adhérence des cellules

hématopoïétiques immunocompétentes, ce qui appartient au groupe des mécanismes
d’adhérence cellulaire.
C. C’est un pont disulfure intra chaîne qui maintient la cohésion de la boucle.
E. Les Ig reconnaissent aussi les protéoglycanes (à héparanne sulfate).
QCM 14 : A. NCAM est exprimée dans de nombreux autres tissus, comme par exemple le tissu
pulmonaire.
C. L'acide sialique est aussi présent sur les formes 120 et 140 kD.
D. Interactions homophiles.
E. On la retrouve à l’âge adulte dans les neurones du bulbe olfactif.
QCM 15 : B. CAM.
C. Micro filaments d’actine.
D. Les caténines sont les protéines de couplage, pas les cadhérines (qui se lient au
cytosquelette).
QCM 16 : A. Structure symétrique.

E. Epithéliums stratifiés.
QCM 17 : D. Les sélectines sont seulement calcium dépendantes.

E. [VRAI] Domaine extracellulaire E : m otif type EGF.
QCM 18 : A. Adhésion, protrusion, translocation, retraction.

B. Pas seulement, par exemple la migration cellulaire est indispensable à
l'embryogénèse.
C. AdhéSines et chimiokines.
D. Les chimokines sont des molécules.
E. Les L-sélectines permettent le ralentissement et les Intégrines β2 sont responsables
de l'immobilisation.
QCM 19 : A. On les retrouve au pôle basal.

B. Il s’agit des SAM (tandis que les CAM sont des molécules d’adhérence
intercellulaires).
C. TOUJOURS non covalentes.
D. Ce ne sont pas des protéolipides.
E. Une liaison hétéroTYPIQUE est une liaison entre deux types de cellules différents.
Une liaison hétérophilique est une liaison entre deux types de molécules d’adhérence
différents (ex. : intégrine et ICAM).

QCM 20 : A. Vrai : Les NCAM forment des liaisons homophiliques. Seule ICAM est citée
comme exemple de CAM de la famille des immunoglobulines formant des liaisons
hétérophiliques.
B. A. 3 formes principales de NCAM chez l’adulte + une forme embryonnaire : E-
NCAM.
C. Liaison du ligand sur l'extrémité extracellulaire N-ter.
D. C’est l’inverse. En effet la présence d’acide sialique entraîne un encombrement
stérique qui contribue à la diminution de l’adhérence. Cela explique la plasticité
neuronale chez l’embryon avec le rôle de E-NCAM(qui a beaucoup d’acide sialiques).
QCM 21 : B. E-cadhérine  E = épithéliale (il n’existe pas de forme spécifiquement

embryonnaire).
C. Les sélectines, les intégrines et les ICAM le sont, mais pas les cadhérines.
E. Il s’agit des NCAM de la famille des immunoglobulines. Les cadhérines leur
ressemblent mais ne possèdent pas de ponts disulfures.
QCM 22 : A. La description donnée correspond aux intégrines et non aux sélectines.

B. Elles ne se lient qu’à l’actine (et pas aux filaments intermédiaires).
E. Elles reconnaissent des structures GLUCIDIQUES.
QCM 23 : B. Il en existe deux types : certaines sont calcium dépendantes, d'autres

indépendantes.
C. Il s’agit des CAM (liaisons intercellulaires).
E. Seulement les intégrines.
QCM 24 : A. Vrai : En effet, on peut donner l’exemple entre un leucocyte et une cellule
endothéliale (liaison hétérotypique) et entre ICAM1 (Ig) et une β2 intégrine (liaison
hétérophilique).
B. La liaison se fait par leur extrémité COOH terminale.
D. Ceci n’est vrai que pour les glycoprotéines transmembranaire mais pas pour les
protéines de plaques qui ne sont pas glycosylées et sont donc synthétisés dans le
cytoplasme.
E. Les cadhérines desmosomales se lient aux filaments intermédiaires.
QCM 25 : C. L’inhibition de contact est arrêtée.

LA
MITOCHONDRIE
(14 QCM)

QCM N°1 MCH : A propos des mitochondries :
A. Les mitochondries sont des organites cytoplasmiques dont l’unique fonction est la production
d’énergie.
B. Elles sont au nombre de 1000 par cellule et représente 25 % de son volume total.
C. Les mitochondries produisent de l’énergie et la mettent en réserve sous forme d’ADP, à partir de
l’oxydation enzymatique des molécules nutritives.
D. On suppose que ces organites dérivent de bactéries anaérobies étant entrées en symbiose avec les
cellules eucaryotes après phagocytose.
E. La forme et la localisation des mitochondries peuvent varier, parfois influencées par la fonction de la
cellule.

A. Les mitochondries peuvent avoir un aspect ovoïde ou filamenteux.
B. Elles sont visibles au MO.
C. La disposition des mitochondries est souvent caractéristique du type cellulaire.
D. Elles sont associées au réseau de microfilaments dont l’organisation est elle-même spécifique d’un
type cellulaire donné.
E. Les mitochondries se déplacent sur le cytosquelette de la cellule par l’intermédiaire de kinésines et de
dynéines.

A. Les mitochondries peuvent fusionner et se fractionner, le réseau ainsi formé étant désigné sous le
terme de mitochondriome.
B. Ce sont les mêmes protéines qui régulent la fusion ou la fission des mitochondries.
C. On observe au cours de l’apoptose cellulaire la disparition des mitochondries par autophagie.
D. La mitochondrie intervient dans la production, le stockage et le transport de l’énergie.
E. L’inactivation de certaines protéines régulant la fission des mitochondries entraîne l’apparition d’une
mitochondrie géante.
QCM N°4 MCH : A propos de la structure des mitochondries :

A. La mitochondrie comporte 1 seule membrane.
B. La mitochondrie possède une membrane externe et une interne.
C. La membrane interne comporte un nombre plus élevé de porines formant des canaux.
D. La membrane interne suit globalement le contour de la membrane externe.
E. La matrice mitochondriale contient plusieurs centaines de copies de l’ADN mitochondrial ainsi que de
nombreuses protéines.
QCM N°5 MCH : A propos de l’ADN mitochondrial :

A. L’AND mitochondrial est double brin, circulaire, de 17000 kbp environ, présent à plus de 1000
exemplaires par cellule.
B. Il comporte 27 gènes codant pour les protéines mitochondriales et les ARNt.
C. L’intégralité des protéines de la chaîne respiratoire est codée par le génome mitochondrial.
D. Le génome mitochondrial ne présente qu’une seule origine de réplication.
E. Tout comme l’ADN nucléaire, l’ADN mitochondrial présente un nombre conséquent d’introns.
QCM N°6 MCH : A propos de l’ADNmt :

A. Le génome mitochondrial ne codant pour aucun facteur de transcription, il est donc sous le contrôle du
noyau.
B. Sa machinerie de réparation étant très performante, l’ADNmt est donc extrêmement similaire chez les
individus.
C. Le génome mitochondrial subit une transmission maternelle.
D. Les maladies mitochondriales touchent donc de préférence les femmes.

E. Les maladies mitochondriales liées au génome nucléaire touchent de préférence les muscles et le
cerveau, organes les plus consommateurs en énergie.
QCM N°7 MCH : A propos du génome mitochondrial :

A. Les maladies liées au génome mitochondrial se caractérisent très souvent par des anomalies de la
phosphorylation oxydative.
B. Une mutation au niveau de l’ADN nucléaire n’a jamais de conséquence au niveau de la mitochondrie,
puisqu’elle présente son propre ADNmt.
C. Le génome mitochondrial ayant une transmission maternelle, il en va de même pour toutes les
maladies mitochondriales génétiques.
D. Le génome mitochondrial ne subit pas de recombinaison au cours de la méiose.
E. On peut affirmer par l’étude des génomes mitochondriaux de l’Homo Nearderthalensis et de l’Homo
Sapiens qu’il n’y a pas d’hommes de Néanderthal parmi nos ancêtres !
QCM N°8 MCH : A propos des protéines importées par la mitochondrie :

A. Il s’agit d’une translocation co-traductionnelle.
B. Les protéines à destinée mitochondriale portent un signal d’adressage mitochondrial différent selon la
localisation finale de la protéine.
C. Le complexe TOM permet l’importation des protéines du cytoplasme vers l’espace intermembranaire
et le complexe SAM permet leur intégration dans la membrane externe.
D. Le complexe TIM permet la translocation des protéines depuis l’espace intermembranaire
respectivement vers la matrice et vers la membrane interne.
E. Les protéines à destination de la matrice portent une pré-séquence chargée négativement.
QCM N°9 MCH : A propos du contenu protéique de la mitochondrie :

A. La membrane externe contient : des protéines des complexes TOM et SAM, des porines ainsi
que des cardiolipines.
B. La membrane interne, dû à la présence de cardiolipines, contient un plus grand nombre de lipides
(80%) que de protéines (20%).
C. La membrane interne contient les complexes enzymatiques de la chaîne respiratoire.
D. On retrouve de ce fait des ions H+ dans l’espace intermembranaire.
E. La matrice contient toutes les enzymes nécessaires à l’oxydation des pyruvates, et au cycle de Krebs.
QCM N°10 MCH : A propos de la respiration cellulaire :

A. La respiration cellulaire correspond à l’oxydation complète du glucose.
B. La respiration anaérobie a pour produit 2 pyruvates, 2 ATP et 2 NADH+H+.
C. La respiration aérobie consomme 6 molécules d’O2 par molécule de pyruvate.
D. La décarboxylation des pyruvates a lieu dans la matrice mitochondriale par le complexe pyruvate
déshydrogénase.
E. Avant d’entrer dans le cycle de Krebs, on aura obtenu, à partir d’une molécule de glucose, 2
Acétyl-CoA, 2 ATP, 3 NADH+H+ ainsi qu’une molécule de CO2.

A. La respiration aérobie peut se faire à partir des lipides, dégradés en pyruvates puis en acétyl-
CoA.
B. Le complexe responsable de la dégradation des acyl-CoA dans la matrice s’appelle la β-oxydation des
acides gras.
C. À chaque tour d’hélice de Lynen, l’acyl-CoA perd 2 carbones et est produit 1 NADH+H+, 1
FADH2 alors qu’est consommé 1 FAD, 1 NAD+ et 1 Coenzyme A.
D. Le cycle de Krebs se traduit par la production de 3 NADH+H+, 1 FADH2, 1 ATP, 2 CO2 et 2 H2O.
E. Pour un AG de 18 carbones passant par l’hélice de Lynen, 9 coenzymes A sont consommés.

QCM N°12 MCH : A propos de la phosphorylation oxydative :
A. Il s’agit de la réoxydation des coenzymes NADH et FADH2 couplée à la synthèse d’ATP.
B. Cette étape est responsable de toute la production d’H2O de la respiration cellulaire.
C. Le FADH2 permet la production de 3 ATP par l’ATP synthase.
D. Le FADH2 et le NADH sont responsables de la génération d’un gradient de concentration de H+ entre
l’espace intermembranaire et la matrice.
E. L’ATP utilise 1 proton pour produire 1 ATP.

A. La glycolyse anaérobie produit l’équivalent de 8 ATP.
B. La glycolyse aérobie produit 15 molécules d’ATP par molécule de pyruvate.
C. Le NADH et le FADH2 sont des molécules ayant une paire d’électrons à haut potentiel de transfert,
utilisée par la chaîne respiratoire de la mitochondrie.
D. Les électrons sont pris en charge dans la chaîne respiratoire par le complexe NADH déshydrogénase,
les cytochromes b et c1 et le complexe cytochrome c oxydase.
E. L’ATP synthase peut recréer un gradient d’H+ en hydrolysant de l’ATP.

A. Les mitochondries sont impliquées dans la synthèse de l’ATP cellulaire.
B. Toutes les protéines mitochondriales sont synthétisées dans le cytosol et ensuite importées dans cet or-
ganite par les complexes TOM et TIM.
C. Le nombre et la répartition des mitochondries est déterminé pour chaque type cellulaire uniquement
par des informations codées par l’ADN mitochondrial.
D. Les mitochondries proviennent du bourgeonnement du réticulum endoplasmique.
E. Les mitochondries jouent un rôle important dans l’apoptose.

Mitochondrie, ce qu’il fallait répondre :
1 : BE 2 : ABCE 3 : ADE 4:B 5 : Aucune 6 : ACE 7 : AD

8 : BC 9 : CDE 10 : ABDE 11 : BE 12 : ABD 13 : ABCDE 14 : AE
QCM 1 : A. Ce n’est pas l’unique fonction, mais la principale (stockage également).

C. Sous forme d’ATP.
D. Organites dérivant de bactéries aérobies.
QCM 2 : D. Elles sont associées à un réseau de microtubules.

QCM 3 : B. Régulation par des protéines différentes.
C. Elles disparaissent par fragmentation.
QCM 4 : A. 2 membranes : externe et interne.

C. C’est la membrane externe qui comporte le plus de porines.
D. La membrane interne forme des crêtes qui ne suivent pas le contour de la
membrane externe.
E : 2 à 10 copies d’ADNmt par mitochondrie.
QCM 5 : A. 17 kpb.
B : Il code aussi pour les ARNr 16S et 12S.
C. Seulement 13 protéines sont codées par le génome mitochondrial, les 63 autres le
sont par le génome nucléaire.
D. 2 origines de réplication : OH + OL. E : Il n’existe pas de gène codant pour la DNA
polymérase mitochondriale.
QCM 6 : B. Au contraire, hypermutabilité.

D. Répartition semblable dans les deux sexes.
E. Presque tous les organes sont touchés, c'est le retentissement de la maladie qui sera
le plus grand au niveau du muscle et du cerveau.
QCM 7 : C. Les maladies mitochondriales génétiques liées au génome nucléaire ont une
transmission mendélienne.
E. Pas de FEMMES de Néanderthal en tout cas.
QCM 8 : A. Translocation post-traductionnelle.

D : C’est le contraire.
E. Chargée positivement.
QCM 9 : A. Pas de cardiolipines dans la membrane externe.

B. 80% prtéines / 20% lipides.
QCM 10 : C. 3 molécules d’O2 consommées par pyruvate.
QCM 11 : A. Triglycérides → Acyl-CoA → Acétyl-CoA. C : Consomme 1 H2O.

D. Pas de production d’H2O.
QCM 12 : C. 2 ATP. E : 3 H+ pour 1 ATP.
QCM 15 : B. Post traductionnel. C. Dépliement de la protéine.

COUPONS D’ERREURS
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Membrane plasmique page 6

Perméabilité membranaire page 22

Cycle cellulaire page 48

Division cellulaire page 92

Système endomembranaire page 108

Cytosol page 134

Différenciation cellulaire page 145

Molécules d’adhérence page 151

Mitochondrie page 160

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QCM N°2 MP : A propos de la membrane plasmique (MP) :

QCM N°3 MP : A propos de la membrane plasmique (MP) :

QCM N°4 MP : A propos de la membrane plasmique (MP) :

QCM N°5 MP : A propos des glycérophospholipides (PL) :

QCM N°6 MP : A propos de l’architecture de la MP :

QCM N°7 MP : A propos des protéines de la MP :

QCM N°8 MP : A propos des protéines membranaires :

QCM N°9 MP : A propos de la membrane plasmique proprement dite :

QCM N°12 MP : A propos des phospholipides (PL) :

QCM N°13 MP : Concernant les protéines de la MP :

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QCM N°15 MP : A propos des phospholipides membranaires :

QCM N°16 MP : A propos des phospholipides membranaires :

QCM N°17 MP : A propos des protéines membranaires :

QCM N°18 MP : A propos des phospholipides membranaires :

QCM N°19 MP : A propos des PL membranaires :

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QCM N°21 MP : A propos des propriétés de la membrane plasmique :

QCM N°23 MP : A propos des propriétés de la membrane plasmique :

QCM N°24 MP : A propos des propriétés de la membrane plasmique :

QCM N°25 MP : A propos de la synthèse des PL :

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QCM N°33 MP : A propos des protéines membranaires :

QCM N°34 MP : A propos des protéines membranaires :

QCM 35 : A propos de la membrane plasmique :

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QCM 38 : A propos de la membrane plasmique :

QCM 39 : A propos de la membrane plasmique :

QCM 40 : Au sujet de la nature des phospholipides membranaires :

QCM 41: Au sujet des propriétés des membranes :

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QCM 42 : La membrane plasmique, mosaïque fluide :