Estructura del Gel

Las proteínas varían considerablemente en la cantidad de estructura nativa terciaria y

secundaria que se pierde antes de la agregación y la formación del gel. Poco trabajo se
ha hecho para cuantificar el grado de despliegue antes de la gelificación. En el caso de
los geles de BSA, hay un despliegue limitado y las moléculas se unen para formar
cadenas irregulares de 2 a 3 veces más gruesas que la molécula nativa (Clark et al.,
1981). Los cambios conformacionales limitados ocurren durante el calentamiento y la
gelificación. Clark et al. (1981) informaron un aumento en la hoja p y la estructura
desordenada con una disminución concomitante en el contenido a-helicoidal de BSA,
que es común en los sistemas de proteínas fibrosas, después del calentamiento.
Timasheff y col. (1967) notaron que la agregación de p-Lg estaba acompañada de un
aumento en la lámina P y la estructura desordenada. Generalmente, los geles
transparentes reflejan la formación de redes uniformes de filamentos finos y existe una
mayor agregación lineal con procesos frecuentes de entrecruzamiento y / o ramificación.
A medida que la densidad de la red se vuelve menos regular, los geles aumentan en
turbidez. En el caso de geles BSA, la claridad del gel se redujo mediante la adición de
sales o la disminución del pH hacia el punto isoeléctrico, es decir, la minimización de la
carga neta (Clark et al., 1981). En el caso de los coágulos, se produce la separación de
fases y la red de proteínas se compone de agregados de proteínas separados por
regiones de agua. Las interacciones proteína-proteína no covalentes ocurren en la
formación de geles reversibles e irreversibles (Tabla XVI). El número y el tipo de
interacciones no covalentes (interacciones hidrófobas y de van der Waals, enlaces de
hidrógeno e interacciones iónicas entre cadenas laterales de aminoácidos cargadas)
varían con la proteína, el pH, el tratamiento térmico y los iones presentes. La reticulación
es esencial para la formación del gel, que junto con el disolvente proporciona la fluidez,
la resistencia mecánica, la elasticidad y la fluidez de los geles (Schmidt, 1981). El grado
de entrecruzamiento puede ser variable, y por lo tanto proporciona un mecanismo por el
cual la fuerza de los geles puede ser manipulada. Comprender la naturaleza de las
interacciones proporciona los medios para controlar la extensión de la reticulación, lo que
permite la manipulación de las propiedades del gel. Algunos enlaces cruzados de iones
pueden ser importantes en geles inducidos por calcio (Schmidt, 1981; Mulvihill y Kinsella,
1987). En la formación de geles fragmentados irreversiblemente, puede producirse una
reticulación de disulfuro covalente (Huggins et al., 1951). Las interacciones
electrostáticas (el resultado neto de las fuerzas atrayentes y repulsivas) son críticas para
determinar la formación de gel y las propiedades del gel. Por lo tanto, la gelificación de
p-Lg a pH 7,0 o superior se ve reforzada por cloruro de calcio (3-6 mM) o cloruro de sodio
(0.2-0.4 mM). La fuerza del gel también se ve afectada por las sales, pero sus efectos
sobre las propiedades del gel varían con el tipo de anión. Esto puede reflejar la unión
diferencial de los aniones, que ejerce efectos variables sobre las interacciones
electrostáticas (Mulvihill y Kinsella, 1987).
 GELIFICACIÓN DE LA WHEY
Las proteínas de suero tienen excelentes características de gelificación, particularmente
por encima de pH 7.0. Las proteínas de suero solubles sin desnaturalizar preparadas en
condiciones de procesamiento leves forman geles irreversibles al pH, la fuerza iónica y
la concentración de proteína apropiados. Calentar p-Lg por encima de pH 6.5 causa la
formación de geles que se vuelven más claros a medida que aumenta el pH (dewit, 1984).
Los coágulos se forman al calentar p-Lg a valores de pH por debajo de 6,5 y
concentraciones superiores a 7 g / dl, lo que refleja extensas interacciones atractivas
mejoradas. La tendencia a la gelificación más alta en la región por encima de pH 8 puede
reflejar algo de enlaces cruzados disulfuro y formación de matriz a través del intercambio
tiol-disulfuro. Las proteínas de suero de leche pueden formar geles transparentes o geles
opacos. Los geles claros tienden a ser más elásticos y retienen el agua con mayor
eficacia. Aparentemente, poseen filamentos más finos, un tamaño de malla más
pequeño, un espaciamiento más uniforme de los enlaces intermoleculares, y
generalmente se forman a valores de pH más altos (Schmidt, 1981). Aunque existe
mucha información sobre los factores que afectan la formación de gel y las propiedades
de los geles de proteína de suero (Dunkerley y Hayes, 1981; Schmidt, 1981; Mulvihill y
Kinsella, 1987), hay datos limitados sobre la cinética de formación de gel y las
propiedades gelificantes del proteínas individuales Se realizaron mediciones de
cizallamiento dinámico a pequeñas amplitudes de deformación total durante la
gelificación inducida por calor de concentrados de proteína de suero y los cambios en el
módulo de almacenamiento (G ') y el módulo de pérdida (G ") se calcularon por Beveridge
et al. (1984). A medida que se formaba la red de gel, las muestras se volvieron más
elásticas. WPC (solución de proteína 7 g / dl) mostró un aumento lento en G '(2 x lo3
dynekm') al calentar (85 ° C durante 10 min) en comparación con la clara de huevo en la
que G 'era 4 x lo3 dina / cm2 después de 30 minutos. Sin embargo, al enfriar, el G
'aumentó a 20 x lo3 dynelcm', es decir, las propiedades elásticas aumentaron. Se
concluyó que los agregados se formaron durante los 3-10 minutos iniciales de
calentamiento y que estos se asociaron para formar una red viscosa débil al continuar el
calentamiento (Beveridge et al., 1984). Los enlaces disulfuro pueden estar involucrados
en esta etapa. Sin embargo, al enfriarse, se forma una extensa red elástica debido a las
extensas interacciones hidrofóbicas e iónicas y al enlace de hidrógeno. La mayor
elasticidad reflejaba el mayor número de enlaces cruzados formados durante el
enfriamiento. El recalentamiento de los geles redujo algo la elasticidad, pero aumentó
significativamente con el enfriamiento (Beveridge et al., 1984). Poco se sabe del efecto
de los materiales adicionales, como los lípidos, en las características de formación de
gel de las proteínas de suero de leche. Sternberg et al. (1976) informaron una tendencia
disminuida de las soluciones de proteína de suero al gel después de la adición de lípidos
de leche. Al calentar en presencia de calcio, Yamauchi et al. (1980) observaron la
gelificación de una emulsión de aceite de coco de proteína de suero de leche. La
gelificación no ocurrió cuando se omitió el calcio. Jost y colaboradores (1986)
investigaron la cantidad de lípidos que podrían incorporarse en geles de proteína de
suero de leche sin comprometer las cualidades de textura del gel deseado. En general,
la firmeza de los geles inducidos por el calor aumentó con el aumento de la finura de la
emulsión y se vio afectada por los cambios en el contenido de proteína y aceite. El rango
de pH dentro del cual las emulsiones de oillwater estabilizadas por proteína de suero de
leche podrían extenderse de pH 3.5 a 8.0 (Jost et al., 1986).