BIOQUIMICA GENERAL. Es el estudio de los compuestos químicos de los seres vivos (carbohidratos, Secreción. Presente en células animales y vegetales.

resente en células animales y vegetales. En las células vegetales son

lípidos, proteínas) a nivel molecular, conformados por elementos químicos. Tiene 3 áreas de estudio: 11 Vacuola
más grandes.
1. Bioquímica estructural (estructura de las macromoléculas) Síntesis de los ribosomas. Rico en ADN y ARN. 3 tipos de ARN: ribosómico,
2. Bioquímica metabólica (metabolismo de los seres vivos) 12 Nucléolo
mensajero y de transferencia.
3. Biología molecular (ADN y ARN)
Ramas de la Bioquímica AMINOÁCIDOS. Son compuestos nitrogenados simples (Ác. Carboxílicos) difuncionales que poseen un
1. Enzimología. Estudia los catalizadores biológicos o enzimas. grupo amino, carboxilo, 1 átomo de H y una cadena radical o lateral de composición variables y propio
2. Química Bioorgánica. Estudia los compuestos de los seres vivos. para cada aminoácido, estos 4 grupos unidos a un carbono alfa.
3. Xenobioquímica. Estudia compuestos extraños (veneno, gas, fármacos) a un organismo.
4. Ing. Genética. Mecanismos de herencia de los genes del ADN y ARN). Los grupos funcionales principales son el Amino y el Carboxilo, también se cuenta
5. Biología celular. Estudia a la célula (citología). el Radical
6. Ecología Química. Estudia los compuestos químicos con los organismos.
7. Quimiotaxonomía. Es la clasificación e identificación de organismos de acuerdo a sus diferencias y Propiedades:
semejanzas que son comportables por su relación química) 1. Solubilidad. Solubles en H2O y en soluciones neutras se hallan como iones cargadas conocidas
Ciencias auxiliares de la Bioquímica como Zwitterion, insolubles en solventes orgánicos. Tiene un elevado punto de fusión por encima de
- Biología - Biofísica - Química Inorgánica y Orgánica 200°C.
- Microbiología - Genética - Biotecnología 2. Actividad óptica. Es la capacidad que tiene un aminoácido para desviar el plomo de luz polarizada
Técnicas Bioquímicas cuando la luz atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debido a la asimetría del carbono alfa
1 5 9
Espectrofotometría Cristalografía de Rayos X Microscopio electrónico del aminoácido. Esta propiedad sirve para clasificar a los aminoácidos en dextrógiros o levógiros. Si
2
Citometría de flujo 6Técnicas radioisotópicas 10
Espectroscopia de resonancia magnética nuclear su actividad óptica es a la derecha entonces es dextrógiro, y si es a la izquierda será levógiro.
3 7
Cromatografía Técnicas de centrifugación 11PCR (Reacción en Cadena de la Polimerasa) *Isómero. 2 moléculas con la misma forma molecular, pero diferente fórmula estructural. Son 3 tipos
4
Electroforesis 8
Espectrometría de masas de isómeros: 1Isómeros Geométricos, 2Isómeros Extavéticos y 3Enantiómeros.
Isómero: D (R), L (R)
LA CÉLULA. Robert Hooke observó células de corcho. Schleider y Schwam (teoría celular).
La célula es la unidad morfológica y fisiológica de todo ser vivo, una célula se origina de otra célula a
través de su material genético. Es la unidad más pequeña de vida. Es un sistema biológico (unidad
morfológica y fisiológica), es un sistema muy complejo, organizado y autodirigido de moléculas que se L − Asparagina = amargo
Enantiómeros {
ajusta y perpetúa así mismo e intercambia materia y energía con su entorno y medio ambiente. D − Asparagina = dulce
Univ. = Sistema + Entorno 3. Comportamiento Ácido-Base (ionización)
1. ORGANIZACIÓN MOLECULAR
A. Toda célula viva está organizada por 26 bioelementos o elementos biogénicos que forman parte de
los seres vivos presentes en las células y se clasifican en 3 grupos:
a. Bioelementos Primarios o Principales (96%). CHONSP.
1
Forman enlaces covalentes muy estables.
2
Son muy versátiles porque forman enlaces múltiples.
3
Presentan un pequeño radio atómico.
- El C en el enlace C-C es uno de los principales (18%)
- El H forma parte del H2O (10%)
- El O muy importante para los seres aerobios, es electronegativo, y además permite la obtención
de energía y moléculas (65%)
- El N forma parte de las proteínas y grupo amino. Se fija en forma de nitrato (3%)
- El S forma parte del grupo Sulfhidrilo y de los aminoácidos azufrados (0.2%)
- El P grupo fosfato en nucleótidos y del ATP (1%)
b. Bioelementos Secundarios (3.90%) PUNTO ISOELÉCTRICO (P.I.) Es aquel pH en el cual predomina la forma bipolar de un aminoácido, el
- Ca. Presente en el huevo, sirve para el movimiento muscular o contracciones. Para formar la cual no aporta carga neta y por lo tanto no se mueve en un campo eléctrico, permaneciendo el
estructura de los huesos. aminoácido en reposo. *PI de alanina = 6.02. Caseína = 4.7 PI (utiliza termocoagulación isoeléctrica)
- Na y K. Transmisión del impulso nervioso.
- Cl y I. Sirve para el mantenimiento de la cantidad de agua.
- NaCl. Sal
- Mg. Presente en la Clorofila
- Fe. Presente en la proteína Hemoglobina (Hb), se halla en los hígados, lleva oxígeno. Da el pKa1 (COOH)+pKa2 (NH3 ) 2.35+9.69
color rojo a la sangre. PI = = = 6.02 (Alanina)
2 2
- I. Importante para la tiroides Clasificación de los Aminoácidos
c. Oligoelementos (0.1%). Forma parte de los elementos trazas.  Punto de vista nutricional:
Cu, Zn, Mn, Co, Mo, Ni, Si (en Diatomeas), Bo (células vegetales), V, Li, F. Forman parte de las a) Aas. Proteicos. Son 20 L-Aas proteicos que son universales y codificables y se encuentran
enzimas. presentes en todas las proteínas de animales, vegetales, hongos, etc. Se les representa por
B. Biomoléculas Precursoras. códigos de una sola letra o de tres letras.
Hoy existen 30 biomoléculas precursoras, llamadas el “alfabeto de las biomoléculas”. Clasificación según su radical:
a) 20 aminoácidos - Aas. Alifáticos. Llevan en su radical un grupo alquilo.
b) 5 bases nitrogenadas (aromáticas) - Aas. Hidroxilados. Llevan grupos Hidroxilo en su radical.
2 purinas: G – A - Aas. Azufrados. Llevan azufre.
3 pirimidinas: C – T, U - Aas. Ácidos y amidas. Grupo carboxilo
c) 2 azúcares: Glucosa – Ribosa - Aas. Aromáticos. Anillo de benceno
d) 1 alcohol: Glicerol - Iminoácidos. Amina secundaria
e) 1 amina: Colina - Aas. Básicos. Grupo Amino
f) 1 Ác. Graso: Ác. Palmítico CH3 – (CH2)14 - COOH 21. Selenocisteina (Escherichia colli)
Biomoléculas orgánicas. Formada por cadenas de carbono. Ej.: Proteínas, carbohidratos, ácidos 22. Pirrolisina. Arqueobacterias (metanógenas)
nucleicos, lípidos. Aas. Esenciales. Son indispensables para la nutrición pero no pueden ser sintetizadas por
- Monómeros. Aminoácidos, Glucosa, Ribosa, Glicerol, Ácidos de bajo peso molecular. organismos, y requieren ser ingeridos. Son 8: Metionina, Glicina
- Polímeros. Proteína de 100 mil aminoácidos y de gran peso y tamaño molecular formado de Aas. Semi-esenciales. Pueden ser sintetizados por el organismo en forma deficiente. Son 2:
monómeros. Arginina e Istridina
Biomoléculas inorgánicas. Tienen enlaces covalentes muy fuertes, no son fáciles de romper. b) Aas. No Proteicos. No forman parte de las proteínas, están sueltos en los tejidos de los seres
C. Macromoléculas. Son polímeros de alto peso molecular formado de moléculas precursoras vivos. Actúan como precursoras de otras moléculas o también intervienen como intermediarios en
(monómeros). Son “3” + 1. vías metabólicas. Ej.: Latirina (semillas de especies leguminosas del género Latirus, produce
a. Proteínas. Son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, un aminoácido es un disminución de fuerza muscular en las piernas o rigidez y parálisis, causa “latirismo”), Cucurbitina
monómero. Ej: Hemoglobina (sangre), ceína (sangre), caseína (leche), ovoalbúmina (clara de (semilla de calabaza, en las cucurbitáceas, consumir pepa cruda mata las lombrices “erminos”),
huevo). Papaina (papaya) Mimosina (es una especie vegetal llamada “guaje”, es tóxica, causa pérdida de cabello), Aliina (en
b. Polisacáridos. Son polímeros de azúcares unidos por enlaces glucosídicos. Ej.: almidón, formado la cebolla y el ajo, es un sulfóxido, cuando se machaca su tejido nos hace lagrimear. Se
por enlaces de glucosa (en la papa, arroz); glucógeno (propio de animal), celulosa (propio de 𝐀𝐥𝐢𝐧𝐚𝐬𝐚
transforma en Alicina a través de la Alinasa, la alicina es un antibiótico) [Aliina → Alicina]
vegetal).
c. Ác. Nucleicos. Son polímeros de nucleótidos unidos por enlaces 3’-5’ fosfodiester. Ej.: ADN y
PÉPTIDOS. Son compuestos amidas formados por la condensación de 2 a más residuos de Aas.
ARN.
Ligados por enlaces peptídicos.
d. Lípidos. Son biomoléculas muy importantes para todo ser vivo, tienen bajo peso molecular,
o-o: dipéptido
insolubles en agua, solubles en cloroformo, son grasas y aceites. No son macromoléculas.
o-o-o: tripéptido (Glu-Cis-Gli) = Glutatión
D. Ensamblajes. Asociación de macromoléculas para formar complejos mayores los cuáles se
<10 Aas. = Oligopéptido
ensamblan dentro de estructuras subcelulares y organelos para conformar una célula, un tejido, un
>10 Aas. = Polipéptido
órgano o un organismo multicelular complejo. ̅̅̅̅
PM > 5 mil Daltons = Proteína Simple
2. ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LA CÉLULA. Todos los organismos vivos basados en su
tamaño y la complejidad de su organización se organizan en:
a. Células Procariotas. Son organismos unicelulares muy pequeños, menos de 2 µ (micras) con un
solo cromosoma sin cubierta celular (membrana celular), sin orgánulos y rodeados de membrana.
Son sencillos y carecen de núcleo y organelos. Ej.: Scherichia colli (diarrea), algas azules.
b. Células Eucariotas. Organismos unicelulares o multicelulares que poseen núcleo y organelos son
de mayor tamaño de 2 µ a más de 10 µ y son muy completos, algunos se pueden ver a simple vista Estructura del Glutatión
como el huevo. Ej.: Protozoarios, hepatocitos (en el hígado), algas verdes, rojas y pardas, hongos. Los enlaces peptídicos se forman cuando se forma un enlace covalente: C – N
Componentes celulares de las células Eucariotas N Aas Función Fuente
Órgano Función 1 Glutatión (3 Aas) Antioxidante, Redox, grupo SH (Sulfhidrilo) Tiobacilius, Levaduras
Pared celular Protege a la membrana de la ruptura mecánica u osmótica. Formado de fibras de 2 Penicilina (2 Aas) Antibiótica Penicilum nutation (hongo)
1 (células celulosa y lignina. Además la pared celular presenta poros llamados 3 Insulina (51 Aas) Disminuye la [G] en sangre. Hipoglicemiante Células β del páncreas
vegetales) “plasmodesmos” que permiten el ingreso o salida de desechos y nutrientes. 4 Glucagón (29 Aas) Aumenta la [G] en sangre. Hiperglicemiante Células α del páncreas
Membrana Selectividad impermeable, es decir, controla el ingreso y salida de materiales. Hormona que sirve para la contracción del
2 5 Ocitocina (9 Aas) Glándula pituitaria
celular Posee sistemas de transporte activo de algunas moléculas de Na +, K. músculo uterino durante el parto y lactancia
Citosol Ocurren varias vías metabólicas. EJ: síntesis de Ác. Grasos, activación de α – endorfinas Disminuye la percepción del dolor
3 6 Hormona de la felicidad
(citoplasma) aminoácidos, glucolisis, gluconeogénesis, vía de las pentosas. (17 Aas) (analgésico)
4 Núcleo Su función es llevar la información genética: cromatina, cromosomas – ADN y ARN. Antibacteriana conservante natural (queso) Lactococcus lactis,
7 Nisina (30 Aas)
Función de respiración celular, por lo tanto es la planta motriz – Energía, varias vías Streptococcus lactis
5 Mitocondria
metabólicas, ciclo de Krebs, la cadena respiratoria, β-oxidación de Ác. Grasos. Edulcorante artificial 200 veces más dulce
8 Aspartame (2 Aas) Síntesis artificial
Propio de células vegetales. Función de realizar la fotosíntesis. Vía metabólica. que el azúcar
6 Cloroplasto
Reacción luminosa (ciclo de Hill), reacción oscura (ciclo de Kalvin).
Complejo Está formado de dictiosomas (pilas de sacos aplanados y vesículas secretoras) ORGANIZACIÓN PROTEICA. La estructura de las proteínas es muy importante porque determina sus
7
de Golgi además participa en la formación de lisosomas y peroxisomas. propiedades biológicas. Las proteínas tienen 3 grados de organización y 4 niveles de estructuras:
Ocurre la digestión, contiene enzimas hidrolíticas, segregan enzimas para 1. Estructura Primaria. Ordenamiento secuencial y completo de los Aas de las proteínas, los cuáles se
8 Lisosoma hallan unidos por enlaces peptídicos, cuya síntesis obedece el código genético. Ejemplo: Insulina =
neutralizar algunas sustancias.
Síntesis y transporte de materiales de secreción. Está formado de unas estructuras 51 Aas, Lisozima = 129 Aas, Hemoglobina = 574 Aas, Ovoalbúmina = 385 Aas (6 – Glu) o (6 – Val)
Retículo llamadas “cisternas”, que son túbulos y sacos aplanados. Hay 2 tipos: 2. Estructura Secundaria. Conformación o plegamiento helicoidal o zigzag de residuo de Aa producido
9 por enlaces de H del armazón del polímero. Formas:
Endoplasmático - R.E. Liso. Biosíntesis de lípidos
- R.E. Rugoso. Biosíntesis de proteínas
10 Ribosoma Síntesis de proteínas. Formados de ARN + Proteínas
 a) α – Hélice. Envoltura en espiral de la molécula proteica, flexible y elástica, estabilizado por 𝐏𝐞𝐫𝐨𝐱𝐢𝐝𝐚𝐬𝐚
enlaces de puente de H formado entre un grupo carboxilo (C=O) y un grupo amino (NH). Es un - H2 O2 (Peróxido de Hidrógeno) → ataca a 100 mil moléculas de sustrato
enlace no covalente (muy débil). Ejemplo: Globulina, caseína, Hemoglobina, Lisozima, etc. 2. Propiedades de la enzimas
La mayoría de enzimas están formadas por más de 100 Aas con un peso total >10 KDa (+100 Aas)
1
Aumentan la Velocidad de la Reacción (Rx)
2
b) Hoja plizada β. Envoltura en zigzag, flexible y no elástica, estabilizado por enlaces de H. Disminuyen su Energía de activación (Ea)
3
Ejemplos: proteínas fibrosas (fibroina) o queratina. Tienen Alta Especificidad
4
c) Hélice del colágeno. Formado por 3 hélices unidos por enlaces de H para formar una super Se requieren en mínimas cantidades
5
hélice que es resistente a la tensión. Las enzimas modifican la estructura química del sustrato
6
d) Al Azar. Las enzimas no alteran el equilibrio de las reacciones
7
3. Estructura Terciaria. Conformación tridimensional de un polipéptido en su estado plegado y está Permanecen invariables al final de la reacción
8
determinado por las interacciones de las cadenas laterales de sus Aas. Ejemplos: No inician una reacción, solo aceleran una transformación.
- Quimotripsina. Enzimática (catalizador) 3. Componentes o un Sistema Enzimático
- Mioglobina. Músculos, carne (Homofierro)
Tipos de enlace
a) Interacciones Hidrofóbicas (Fuerza de Kalisman)
b) Fuerza de Van Der Waals (enlaces dipolo – dipolo)
c) Enlaces Electrostáticos (Enlaces iónicos) a) Apoenzima. La Ribonucleasa es una excepción
d) Enlaces Disulfuro. Es termoresistente b) Cofactor.
4. Estructura Cuaternaria. Asociación tridimensional producido por la interacción de 2 a más cadenas - Cofactores Orgánicos. Son Vitaminas
polipeptídicas y estabilizadas por fuerzas no covalentes. *Proteína oligomérica. Proteínas formadas  Grupos Prostéticos.
por 2 o más protómeros. Ejemplo: Hemoglobina (4 protómeros), Fosforilasa (4 protómeros, en el Bajo Peso Molecular
músculo), Ferritina (20 Protómeros, en el hígado), Rubisco (14 protómeros, en la fotosíntesis). No dializable (no atravieza la membrana)
Termoestable (la T° no lo afecta)
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS Unido fuertemente a la apoenzima por enlaces covalentes
1. Por su Composición Química: 1) PAL (Fosfato Piridoxal)  Piridoxina (B6)
a) P. Simples. Conformadas solamente de Aas. Ej. Ribonucleasa e insulina 2) TPD (Trifosfato Piridoxal)  B1
b) P. Conjugadas. Conformada por 2 componentes: 3) Coramida  Cianocobalamina (B12)
Grupo Prostético (No proteico) + Apoproteína = Holoproteína 4) Ác. Lipoico  Lipoico
1) Glucoproteínas: Carbohidratos. Ejemplo: ϫ – Globulina (sangre), interferón (combate las 5) Biotina  Biotina
infecciones virales, hay en la sangre), Ovoalbúmina (clara de huevo), avidina (aves) 6) Hemina  Sin producto
2) Lipoproteínas. Lípidos: Lipovitelina (yema del huevo), Quilomicrones  Coenzimas.
3) Nucleoproteínas. Ácidos nucleicos: Histonas y Protaminas. Bajo Peso Molecular (PM)
4) Metaloproteínas. Iones metales: Ferritina. (en el hígado o baso, tienen Fe++), Ferrodoxina Dializable (atravieza la membrana)
(Fotosintesis, Fe++). Calmodulina (Ca) Termoestable (la T° no le afecta)
5) Fosfoproteínas. Grupo fosfato. Ej.: Caseina (en la leche), Fosvitina (en la clara de huevo) Unidos a la apoenzima por enlaces débiles
6) Hemoproteínas. Un grupo hemo está conformado por 4 pirroles y un Anilo Porfirina. Son: 1) Coenzima A {Ácido Pantoténico}  β – Alanina + Ác. Pentoico
Hemoglobina (en la sangre), Citocromos (Catalizadores), Hemociamina (Cu en lugar de Fe) 2) NAD (Nicotinámida-Adenina-Dinucleótido)  Niacina
2. Por su Morfología y Solubilidad: 3) FAD (Flavina-Adenina-Dinucleótido)  Riboflavina
a) Proteínas globulares. Forma redonda o anillada: 4) FH4 (Ác. Tetrahidrofólico)  Ác. Fólico
- Albúminas. Solubles en H2O, coagula por el calor. Ej: ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina 5) ATP (Adenosina-Tri-Fosfato)  Sin producto
(leche) 6) Coenzima Q  Sin producto
- Globulinas. Solubles en sales neutras NaCl, se coagula por el calor. Ej: actoglobulina (leche), - Cofactores Inorgánicos. Iones activadores metálicos que forman parte de la enzima.
lizosima (clara de huevo), leguminas (lentejas), vicilina (habas, “vicia fabas”) c) Holoenzima.
- Protaminas. Solubles en H2O, no coagula por el calor. Ej: Histonas (nucleproteína en ADN), - Peroxidasa =Apoenzima +
Iridina (trucha). - Oxidoreductasa = Apoenzima + Coenzima
- Prolaminas. Solubles en alcohol 70%, etanol e insoluble en H 2O. Ej: Zeina (maiz), Gliadina
(trigo). LA ESPECIFICIDAD. Es la capacidad de una enzima para realizar una función. Tipos:
- Glutelinas. Solubles en ácido, alcalino diluido. Ej: Glutenina (trigo), Hordeina (cebada) a) E. Estricta. Cataliza a un solo sustrato. Ej.:
b) Proteínas fibrosas (Alargadas). 3 fibras o cadenas (+1000 Aas) - Invertasa  sacarosa
Escleroproteína. - Amilasa  almidón
1) Colágeno. Tejido conectivo (contiene Glicina y Prolina), conjuntivo y óseo. b) E. Grupo o Enlace. Ataca a los tipos de enlaces químicos que tiene el sustrato. Ej:
𝐇𝐢𝐝𝐫ó𝐥𝐢𝐬𝐢𝐬 - Pepsina  Enlaces peptídicos (proteínas)
Colágeno → Gelatina - Celulasa  Enlaces glucosídicos (celulosa)
2) Elastina. Se puede alargar, hay en los tendones. c) E. Estereotípica o Geométrica. Enzimas que reconocen el tipo de isómero. Ej:
3) Queratina. En la piel y el cabello. 3 tipos: α, β, ϫ. Tiene abundante cisteina, enlace disulfuro. - D-Aminoácido-oxidasa  Isómeros forma “D”
Hay en las plumas de aves, algodón, lana de ovejas, escamas de reptiles, y en los cuernos de - L-Aminoácido-oxidasa  Isómeros forma “L”
animales. - Enzimas  Cis – Trans
3. Por su Función Biológica: - Enzimas Racemasas  Interconvierten isómeros (L  D)
1) F. Enzimática. Catalizadores. Ej: Tripsina (en el jugo gástrico de animales), Papaina (en la
papaya), Citocromo (transporta electrones), coconasa (en las glándulas salibales de la mariposa) SITIO ACTIVO (SITIO ISOTÉRICO). Es un región pequeña en la superficie de la enzima conformada
*la oruga en capullo segrega coconasa para romper su capullo que contiene Sericina. por Aas catalíticos los cuales se unen al sustrato durante el proceso de catálisis (solo hay 9 Aas
2) F. Hormonal. Somatotropina (ACTH) u hormona del crecimiento, Calcitonina (regula el Ca), catalíticos de los 120, tienen grupo funcional carboxílico (COOH), se encuentran en las coenzimas. Son:
Glucagón – Insulina. - Cisteina (Cis)  Sulfhidrilo (SH)
3) F. Transporte. Hb {¤O2 = Oxihemoglobina,¤CO2 = Carboxihemoglobina}, Mioglobina (en el - Serina (Ser)  Oxihidrilo (OH)
músculo, lleva O2), Lipoproteína (Ácidos Grasos), Tranlocasas (transportan moléculas o iones a - Histeina (His)  Imidazol
través de la celula), Albúminas (transporta ác. Grasos), Citocromos (transportan electrones) - Arginina (Arg)  Guanidina
4) F. Reguladora. Ciclina (regula la expresión de génes y el ciclo celular).
5) F. de Protección. Trombina (en la sangre, es una enzima), Lisozima (clara de huevo, moco, MECANISMO DE CATALISIS. Unión de enzima y sustrato en el cual intercambian electrones. Modelos:
lágrima de ojos, con función enzimática nos protege de bacterias en la nariz), ϫ – Globulinas 1. Enzima + Sustrato ↔ Complejo Enzima − Sustrato ↔ Enzima + P
(protege contra las enfermedades bacteriales), Interferón (protege contra las infecciones virales). 𝐄𝐧𝐳𝐢𝐦𝐚
6) F. Contractil. Se contraen. Ej: Actina – Miocina son fibrosas (en los músculos), Dineina (en los 2. 𝐒 → 𝐏
cilios del paramecio o en flagelos), Resilina (en las pulgas para dar grandes saltos). 𝐍𝐢𝐭𝐫𝐨𝐠𝐞𝐧𝐚𝐬𝐚
N2 + 6H + + 6l− → 2NH3 +12 ADP
7) F. Estructural. Sirve para formar la estructura de tejidos. Ej: Colágeno (piel y tejidos conectivos,),
Miocina, Queratina (pelo, uñas), Elastina (tendones, arterias y ligamentos). Son fibrosas y Bacteria Rizobium tiene Fe y Mo
𝐀𝐦𝐢𝐥𝐚𝐬𝐚
alargadas. Son más de 1000 aas insolubles. Si se someten a calor o a hidrólisis parcial salen Almidón → Maltosa
pequeños fragmentos que son gelatina. 𝐈𝐧𝐯𝐞𝐫𝐭𝐚𝐬𝐚
8) F. de Reserva. Guardan Aas o algunos grupos prostéticos. Ej: Caseina (en la leche, almacena Sacarosa → Glucosa + Fructosa
Aas y Fósforo), Ferritina (en la sangre, almacena Fósforo), Ovoalbúmina (en la clara de huevo). 𝐑𝐞𝐧𝐢𝐧𝐚
9) F. Tóxica. Es veneno. Toxina crotálica (veneno de serpiente), Toxina Tetálica (tetano), Toxina Caseina → Coagula la leche (Queso)
𝐋𝐢𝐩𝐚𝐬𝐚
Botulínica (“Clortidium botulinum”) causa botulismo y muerte, Goripina (semilla de algodón), Ricina Lípidos → Glicerol + 3 Ác. Grasos
(semilla de higuerilla). 𝐂𝐚𝐭𝐞𝐩𝐬𝐢𝐧𝐚
Otras funciones: Miosina⁄Actina → Aas + Péptidos cortos
10) F. Dulce. Brazeina (Mil veces más dulce que la sacarosa, es fruto de una enredadera), Taumatina 3.
(2-3 mil veces más dulce, Planta en África, nombre comercial es Tarín).
11) F. Buffer. Regula el pH. HemoglobinaHis-Imidazol (grupo funcional). pH de la sangre = 7.4, a NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
6.8 de P.I. la sangre se precipita. Enzima: N. Común: β – Amilasa
12) F. Oncótica. Equilibrio de la presión osmótica. Las albúminas. N. Sistemático: α – D – Glucano–maltohidrolasa
13) F. Hereditaria. Histonas – ADN.  El N. Común. Puede salir del nombre del sustrato. Ej.:
14) F. Energética. 1 proteína cuando se utliza genera 4 Kcal/mol.g - N. Sustrato (S): Ác. Aspártico  Aspartasa
- N. Reacción (Rx): Oxidación  Oxidasa
PROPIEDADES FÍSICO-QUÍMICAS - N.S. + N. Rx: Glucosa oxidasa
1) Solubilidad. Es la capacidad que tienen las proteínas para disolverse en un solvente. Depende de - N. F: Papaya (Papaina), Piña (Bromelina)
Factores Externos:  El N. Sistémico. Es la nomenclatura numérica
a) pH. Tiene relación con el PI. La sangre tiene pH = 7.4. Si el PI es 6.8, la sangre es insoluble.
b) T°C.
0°C ⇒ 40°C ⇒ 80°C ⇒ 100°C
𝟏𝟎−𝟐𝟎 𝐒𝐨𝐥𝐮𝐛𝐢𝐥𝐢𝐝𝐚𝐝 ↓ 1. Oxido reductasa. Reacción de reducción – oxidación
𝐒𝐨𝐥𝐮𝐛𝐢𝐥𝐢𝐝𝐚𝐝↑ 𝐄𝐧𝐳𝐢𝐦𝐚
c) Constante Dieléctrica. Solventes 𝐀 − 𝐇𝟐 + B → 𝐀 + B − H2
−Hexano = K⁄2} Menor Solubilidad (Reducción) (Oxidación)
𝐏𝐞𝐫𝐨𝐱𝐢𝐝𝐚𝐬𝐚
−Acetona = 21 Ejemplo: H2 O2 → O2 + H2 O
−H2 O = 80}Mayor Solubilidad
2. Transferasa. Reacción de transferencia grupos aminos
d) Fuerza iónica sales (µ). Hexocinasa
- Sales Monovalentes. NaCl, KCl Glucosa + ATP → Glu − 6 − P + ADP
µ↓  Solubilidad↑ Solubilidad por Salado Enzima Coenz.
- Sales Divalentes. 3. Hidrolasas. Son las más abundantes en la industria de los alimentos y medicina. Catalizan
µ↑  Solubilidad↓ Insolubilidad por Salado reacciones de hidrolisis de enlaces peptídicos, glucosídicos, éster.
𝐋𝐢𝐩𝐚𝐬𝐚
Triglicéridos + H2O → Glicerol + 3 Ác. Grasos
(Lípidos)
ENZIMAS 4. Liasas. Catalizan la ruptura de una molécula que tiene enlaces covalentes en 2, sin presencia de
1. Definición. Es un biocatalizador de naturaleza proteica con alto grado de espicificidad cuya función agua.
𝐀𝐥𝐝𝐨𝐥𝐚𝐬𝐚
es acelerar la velocidad de las reacciones sin modificar, en el páncreas se fabrican enzimas inactivas Fructosa 1,6 − Di − Fosfato → Glic. 3 − P + DHAP
llamadas “zimógenos” como: Pepsinógeno, Tripsinógeno, Prorenina. Activas se llaman: Pepsina, 5. Isomerasas. Catalizan reacciones de isomerización e interconversión de isómeros. Ej.:
Tripsina, Renina (Caseina). 𝐅𝐨𝐬𝐟𝐨𝐠𝐥𝐮𝐜𝐨𝐬𝐚
𝐈𝐧𝐯𝐞𝐫𝐭𝐚𝐬𝐚 𝐢𝐬𝐨𝐦𝐞𝐫𝐚𝐬𝐚
- Sacarosa → ataca a 700 moléculas de sustrato Glucosa − 6 − P → F−6−P
𝛃−𝐀𝐦𝐢𝐥𝐚𝐬𝐚 Aldehído Fosfato Cetona
- Almidón→ ataca a 20 mil moléculas de sustrato
 6. Ligasas. Catalizan la unión de 2 moléculas en una sola, y empleando como energía ATP. Son las
Enzimas “sintetasas”.

Enzima Fósforo Inorgánico

CINÉTICA ENZIMÁTICA
1. Definición. Es una ciencia que estudia la velocidad de las reacciones enzimáticas y su mecanismo
de acción. En la cual la velocidad de reacción sufre variación en un tiempo en la concentración de
reactantes o productos. Depende de la velocidad de reacción.
La velocidad con la que transcurre una reacción enzimática depende de los siguientes factores:
a) Concentración de Sustrato [S]. Se obtiene una hipérbola

El 0.5 representa la constante de Michaelis Leoner – Menten Maut (Km). Es igual a aquella
concentración de sustrato en la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.
Importancia
Es una medida de la afinidad que tiene la enzima para el sustrato.
Cuando Km es pequeño  afinidad enzima es grande
Cuando Km es grande  afinidad enzima es pequeña
- Sirve para medir una inhibición enzimática
- Sirve para calcular la [S] con la cual se alcanza la Velocidad máxima
La Velocidad inicial depende de la [S] y Km
Ecuación 1.

Ecuación 10. Ec. Michaelis – Menten

VMax[S]
Vi =
Km + [S]
No permite observar la variación. 3 casos:
1er caso: Cuando la [S] < Km  Vi = K [S] (Reacción de Primer Orden)
2do caso: Cuando la [S] = Km  Vi = ½ VMax (Reacción de Orden Mixto o Fraccionario)
3er caso: Cuando la [S] > Km  Vi = VMax (Reacción de Orden Cero)
b) Concentración de enzimas [Enz]. 2 valores:
- Valor teórico. Recta lineal
- Valor experimental. Depende de la [S] = 1000
c) Temperatura (T°C). Las enzimas funcionan entre 30-40 °C, la Ribonucleasa (RNAsa) funciona a
80°C, la Catalasa y Peroxidasa funcionan a 80 °C, Bacterias termófilas > 90°C, Bacterias criofilas
< 0°C
d) pH. En rangos de 0-2 y de 10-14 de pH tienen actividad irreversible, rangos de 2-4 y de 8-10 tiene
actividad reversible, y en el rango de 4-8 cumplen su actividad enzimática. Ej.:
Enzima pH óptimo Enzima pH óptimo
Invertasa 4.5 Catalasa 7.6
Bromelina 6 Lipasa 8
Papaina 6.5 Pepsina 1.5 (muy ácido)
Renina 6-7 Arginasa 9.7

INHIBICIÓN CATALITICA. Es la pérdida de la actividad catalítica de la enzima por la acción de un

inhibidor, en la cual la enzima sufre una inactivación momentánea o permanente. Un inhibidor es una
sustancia o molécula que se une a la enzima en forma reversible o irreversible bloqueando la catálisis.
Los inhibidores sirven para regular la actividad de las enzimas, regulan las vías metabólicas, controlan
la maduración de las frutas.
Efectos dañinos: interfieren en el proceso de digestión de los alimentos:
1) Inhibidores en vegetales. Factor antitrípsico de la soya (Tripsina), Ác. Fítico (Pepsina, Amilasa)
2) Inhibidores animales. Ovoinhibidor (clara de huevo)Tripsina, Quimotripsina
3) Microorganismos. Leupeptina (Estreptomyces)Tripsina, Plasmina, Papaina

Clases de inhibidores
a) Inhibidores Reversibles. La enzima recupera su actividad catalítica una vez eliminado el inhibidor.
Ej: Malonato (ciclo de Krebs), Florocitrato (ciclo de Krebs), ATP y NAD.
b) Inhibidores Irreversibles. La enzima ya no se regenera. Ej.: Factor antitrípsico de la soya, Avidina
(clara de huevo)ataca algunos nutrientes, Glifosato (ataca a la sintetasa), Extracto de Ascaris
lumbricoides.