AMINOÁCIDOS

Aminoácidos, Péptido y Proteínas 1
Bioquímica de Pastor 2011
Aminoácidos
Son las unidades monoméricas constitutivas de los
péptidos y de las proteínas, ellas forman parte de “las
moléculas orgánicas más importantes del organismo”.
Tienen gran importancia porque constituyen las
proteínas, así que tienen función estructural, un ejemplo
Fig. 1 «Estructura de un clave seria mencionar que la musculatura está formada
Aminoácido» netamente por proteínas, y también forman algunos
compuestos no proteicos como neurotransmisores,
hormonas e incluso inmunoglobulinas. Su composición química es: un Grupo
Amino (NH3), un carbono α (-CH-), un carbono carboxilo (COOH), y una cadena
lateral R.
Esta cadena lateral R le brinda al aminoácido una carga de polaridad (o sea

si el aminoácido es polar (hidrofílico) o no polar (hidrófobo o no afín al agua). El
enlace que une aminoácidos entre sí para formar péptidos y proteínas se llama
“Enlace Peptídico” y se da entre el grupo CARBOXILO (-COOH) de un aminoácido
y el grupo AMINO (NH3) de otro aminoácido, con liberación de una molécula de
agua, y el consumo de 4 enlaces de alta energía (enlaces fosfoanhidro) y la
formación de un enlace covalente (CO-NH) (Véase Fig. 25). El enlace peptídico en
sí es un enlace tipo amida, que no tiene ángulo de rotación ni carga eléctrica a pH
6.6.
Primera clasificación de aminoácidos

Pueden ser:
- Proteicos: son veinte (Véase pág. 2) y se llaman α - aminoácidos, se

pueden obtener de la hidrólisis de
una proteína y pueden formar
péptidos proteicos (que son
producto de hidrólisis parciales de
las proteínas.
Por ejemplo: Dipéptidos,
tripéptidos, tetrapéptidos, etc.
Fig. 2 «Aminoácido Proteico»
hasta llegar a polipéptidos.
Este capítulo fue elaborado con base en

Harper, Bioquímica ilusrtada, Capítulo 3, 4 y 5
“Aminoácidos, péptidos y proteínas”
Página 17 -45 Prof. Pastor Colmenares
Los aminoácidos son:
«Glicina» «Alanina» «Valina» «Leucina» «Cisteína»
«Isoleucina» «Metionina» «Fenilalanina» «Lisina»

«Triptófano»
«Serina»
«Asparagina»
«Glutamato»
«Tirosina» «Aspartato»
«Prolina
»
«Treonina» «Glutamina»
«Arginina» «Histidina»
- No proteicos: son aquellos que no provienen de la hidrólisis de proteínas y

pueden formar péptidos no proteicos (como por ejemplo: glutatión,
tirotropina, corticotropina, oxitocina, vasopresina, insulina, glucagón).
Estos aminoácidos no proteicos son:

Citrulina
Ornitina
Arginilsuccinato
B-alanina
Homoserina
Homocisteína
Ácido gamma aminobutírico
Ácido D-Glutamico.
Segunda clasificación de aminoácidos

Pueden ser:
- Esenciales: porque no pueden ser sintetizados por nuestro organismo y

deben ser consumidos en alimentos. LLAVIM-TF
Leucina
Lisina
Arginina
Valina
Isoleucina
Metionina
Triptófano
Fenilalanina
- Semi-esenciales:
Histidina
Arginina
- No esenciales: son no esenciales porque pueden ser sintetizados por
nuestro organismo.
Tirosina
Glicina
Glutamina
Glutamato
Alanina
Aspartato
Asparagina
Serina
Tirosina
Cisteína
Prolina.
Tercera clasificación de aminoácidos

Esta clasificación se presenta entre aminoácidos debido a su cadena lateral
R (antes mencionada). Y es de dos tipos:
Clasificación según la estructura de la cadena lateral:
 AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS: (de cadena abierta y ramificada)
Glicina
Alanina
Leucina
Isoleucina
Valina
 AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS: (aminoácidos esenciales de cadena

cerrada o con presencia de anillos aromáticos)
Fenilalanina
Triptófano
TIROSINA
 AMINOÁCIDOS HIDROXILADOS: (su cadena lateral contiene un hidroxilo

OH)
Serina
Treonina
TIROSINA
 AMINOÁCIDOS AZUFRADOS: (su cadena lateral contiene azufre)
Cisteína

Metionina
 INMINOACIDOS: (precursores de biosíntesis de sustancias bioactivas

como péptidos no ribosomales, tiene forma de anillo de furano, es decir es
un pentágono)
Prolina
 AMINOÁCIDOS BÁSICOS: (cargado positivamente)
Histidina
Arginina
Lisina
 AMINOÁCIDOS ACIDOS: (cargado negativamente)
Glutamato (Acido glutamico)
Aspartato (Acido Aspártico)
Glutamina
Asparagina
AMINOÁCIDOS SEGÚN LA POLARIDAD DEL GRUPO R
 AMINOÁCIDOS POLARES: (afines con el agua)
Glutamato
Aspartato
Lisina
Arginina
Histidina
 AMINOÁCIDOS NO POLARES: (no afines con el agua)
Glicina
Alanina
Leucina
Isoleucina
Valina
Metionina
Triptófano
Prolina
Fenilalanina
 AMINOÁCIDOS POLAR SIN CARGA: (SON HIDROFÍLICOS PERO NO

TIENEN CARGA)
Glutamina
Asparagina
Serina
Tirosina
Treonina
Cisteína
Propiedades de los aminoácidos:

- Propiedades químicas del grupo amino (NH3):
 Transaminación: es la reacción entre un α – aminoácido y un α –

cetoácido (2-oxoácidos, piruvato, ácido levulínico), y consiste en que uno
transfiere su grupo amino al otro. esto sucede gracias a la enzima
aminotransferasas (cuya grupo prostético es el PLP o fosfato de piridoxal.
Ejemplo:
- la transaminación del
glutamato y el oxaloacetato
que producen
alfacetoglutarato y aspartato
(Véase Fig. 3)
Fig. 3 «Transaminacion del Glutamato con un
Este capítulo fue elaborado con base en cetoácido»
- La transaminacion del piruvato y el glutamato para formar alanina
 Desaminación: Ruptura del grupo amino, para la degradación de

aminoácidos. Un ejemplo es la desaminación de la 5-Metilcitosina en timina
(Véase Fig. 4).
Fig. 4 «Desaminación del 5-Metilcitosina a Timina»
Otros Ejemplos:
 Desaminación oxidativa: aminoácidos reaccionan con α -oxoglutarato y el
producto es α -oxácidos y glutamato, donde actuará la glutamato
deshidrogenasa (se encuentra en citoplasma de mitocondrias) ésta
enzima usa de cosustrato a NAD+ y NADP+, que los utilizara como agente
oxidante, y formarán hidridiones convirtiéndose en NADH y NADPH (véase
fig. 5) que luego capta agua del exterior, y así el oxígeno desplazará el
amonio (es muy toxico) y antes de ser liberado en la mitocondria es
reconvertido en urea (por el ciclo de la urea) que es menos tóxica que el
amonio (NH4).
Fig. 5 «Desaminación Oxidativa»

Fig. 6 «Desaminación No Oxidativa»
Propiedades químicas del grupo carboxilo (COOH)
- Esterificación: se denomina esterificación al proceso por el cual se

sintetiza un éster. Un éster es un compuesto derivado formalmente de la
reacción química entre un ácido carboxílico (COOH) y un alcohol (OH).
- Descarboxilación:
La descarboxilación es una
reacción química en la cual un
grupo carboxilo es eliminado de
un compuesto en forma
de dióxido de carbono (CO2).
(Véase Fig. 7) La
Descarboxilación es una
reacción metabólica fundament Fig. 7 «Descarboxilación»
al durante la oxidación de
moléculas orgánicas, catalizada por enzimas del tipo descarboxilasa.
Ejemplo:
La descarboxilación del piruvato es una reacción clave de la respiración
aeróbica en la cual una molécula de piruvato pierde su grupo carboxilo en
forma de CO2 y rinde acetil CoA, que ingresa en el ciclo de krebs; en el
ciclo de krebs se producen
descarboxilaciones adicionales. (Véase Fig.
8)
Los aminoácidos sufren descarboxilación

hasta ser aminas primarias

Fig. 8 «Descarboxilación del Piruvato»
Ejemplo:
La descarboxilación de la histidina hasta histamina o
El acetoacetato (un cuerpo cetónico) sufre una descarboxilación
espontánea, no enzimática hasta acetona.
Propiedades acido-básicas de los aminoácidos:
pH (Potencial Hidrógeno): es una medida de ácidez o de alcalinidad de

una solución, que indica la concentración de iones de HIDRONIO (H+),
presentes en determinadas sustancias. También se dice que es el logaritmo
negativo de la concentración de los hidrogeniones . (Véase Fig. 9)
Fig. 9 «Escala de pH, Ácido (Izquierdo) Básico (Derecho»
Pka: es la fuerza que tienen las moléculas de disociarse (es el logaritmo

negativo de la constante de disociación ácida de un ácido débil), o sea
constante de disociación de un ácido débil, es el valor de pH al cual la
concentración de ácido se iguala a la base, y esto sucede cuando las
especies protonizadas y no protonizadas están presentes en cantidades
iguales.
“Hay aminoácidos que pueden tener dos o tres pKa, y el pKa va a regir las
formas iónicas que puede presentar dicho aminoácido” (Véase Figs. 10, 11, 12)
Fig. 10 «Aminoácido con dos pka, Monoamino-Monocarboxilo»
Fig. 11 «Aminoácido con tres pka, Monoamino-Dicarboxilo»
Fig. 12 «Aminoácido con tres pka, Diamino-Monocarboxilo»

Ka: significa constante de disociación
Catión: es un ion (sea átomo o molécula) con carga eléctrica positiva, es

decir, ha perdido electrones. Los cationes se describen con un estado de
oxidación positivo. (Véase Fig. 13)
Anión: es un ion con carga eléctrica negativa,

es decir, que ha ganado electrones. Los
aniones se describen con un estado de
oxidación negativo (Véase Fig. 14).
Punto isoeléctrico: es
el pH al que
una sustancia anfótera o
anfión (es aquella que
puede reaccionar ya
Fig. 13 «Catión»
sea como un ácido o
como una base) tiene carga neta cero, A este valor de
pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. El PI es
Fig. 14 «Anión»
el pH en el cual el aminoácido se encuentra 100% en
forma zwiterión, es decir que no migra en un campo eléctrico y tiene mínimo
poder amortiguador o buffer y mínima solubilidad para calcularlo se deben
utilizar los pka (Véase Fig. 20).
- Por debajo del PI, se disocia el grupo amino (NH2)

- Por encima del PI, se disocia el grupo carboxilo (COOH)
Es decir el PKa carboxílico y el PKa del grupo amino, que son valores ya
determinados para cada aminoácido proteico.
Para calcular el punto isoeléctrico de un aminoácido, es necesario tener ciertos

valores, esos valores son los pka de cada aminoácido, recordando que los
aminoácidos pueden tener dos o tres pka. (Véase Fig. 15)

Fórmulas para calcular el punto isoeléctrico
1)
2)
3)

pka de cada aminoácido y su punto isoeléctrico
Fig. 15 «pka de cada aminoácido»
Nota: estos valores de pka, pueden cambiar dependiendo de la literatura, deben tomarse
sólo como valores de referencia, más no como valores absolutos. No es parte de ningún
programa de estudio memorizar dichas cifras, y para cuando realicen los ejercicios en el
exámen la asignatura coloca los valores de pka en los ejercicios obligatoriamente
Buffer, amortiguador o tapón: los

aminoácidos tienen acción buffer o
amortiguadora a nivel del punto
isoeléctrico, a ese intervalo de unidad de
pH en la curva de titulación se le conoce
como zona buffer. Si el pH es igual que el
pKa el aminoácido se comporta como un
Harper, Bioquímica ilusrtada, Capítulo 3, 4 y 5 Fig. 16 «Efecto Amortiguador»
buffer, porque el 50% de sus moléculas se comportan como ácidos y como

bases (Véase Fig. 16).
Los aminoácidos pueden estar eléctricamente en

tres formas:
 Aminoácido en forma de catión: Esto sucede cuando un aminoácido es

puesto en una solución acuosa ácida (cargadas de hidrogeniones H+) los
Hidrogeniones tienden a fijarse al aminoácido, el grupo carboxilo (COOH)
grupo característico de ácidos no sufre ningún cambio, por lo que se vuelve
la fracción no ionizada del aminoácido, mientras que el grupo Amino (que
son básicos) se va a protonizar (recibir hidrogeniones del medio),
convirtiéndose asi en la fracción ionizada del aminoácido, pasando de ser
NH2 a NH3+, así es un catión.
Fig. 17 «Aminoácido en Forma Catiónica, (Ver parte catiónica)»
 Aminoácido en forma de anión: Esto sucede cuando un aminoácido es

puesto en una solución alcalina o básica (con muy pocos hidrogeniones
H+), la parte ácida del aminoácido o sea el grupo carboxílico (COOH) va a
ceder H+ al medio, convirtiéndose en la fracción ionizada del aminoácido, y
cambiando se COOH a COO- y el grupo amino NH2 como fracción no
ionizada del aminoácido, asi es un aminoácido anión. (Véase Fig. 17)

Fig. 18 «Aminoácido en Forma Aniónica, (Ver parte Aniónica)»
 Aminoácido en forma Zwiterión: a pH fisiológico, ambos grupos (COOH y

NH2) se ionizan, y el aminoácido se convierte en un anfión o un anfótero,
porque tiene ambas cargas eléctricas posibles (+ y -) y por ende su carga
neta es 0, y esta es la razón por la cual el aminoácido no migra hacia
ningún polo (ánodo, cátodo) en el campo eléctrico.
Fig. 19 «Aminoácido en Forma Zwiterión, (Ver parte Zwiterión)»

Curva de titulación
Fig. 20 «Representación Gráfica de la Curva de Titulación, se

evidencia forma; catiónica, Aniónica, Zwiterión y el pI»
¿Qué Sucede en un Campo Eléctrico?
Fig. 21 «Migración de los Iones en un campo eléctrico»

Fig. 23 «Titulación de la Alanina»
Fig. 24 «Curva de Titulación de la Alanina»

Ejercicio de titulación
Fig. 22 «Titulación del Aminoácido Lisina»
- Realice la curva de titulación de la lisina

Péptidos
Son menos de cien aminoácidos, se les llama
cadenas polipeptídicas largas, están formados
por la unión de varios aminoácidos unidos
entre sí por enlace peptídico, los péptidos al
igual que las proteínas están presentes en la naturaleza (Véase Fig. 25).
Se diferencian de las proteínas por:
 son más pequeños tienen menos de 10mil Dalton

 tienen menos de 100 aminoácidos, como por ejemplo la insulina que es una
cadena polipeptídica de 55 aminoácidos
 forman hormonas, agentes intermediarios
 agentes reductores como la “Glutatión”
Fig. 25 «Tetrapéptido, presencia de tres enlaces peptídicos y

liberación de tres moléculas de H2O»

Fig. 26 «Formación de polipéptidos y señalamiento de Grupos

aminos y carboxilos terminales.»
Fig. 27 «Formación de un tripéptido, formación de dos enlaces

peptídicos y liberación de dos moléculas de agua»

Proteínas
Son macromoléculas orgánicas constituidas por
cadenas polipeptídicas, que poseen un peso
molecular mayor a 100 mil Dalton, y que
constituyen las moléculas más importante y la
más abundante del organismo, la síntesis
proteica se da a nivel ribosomal y es un proceso
complejo ejecutado por la célula gracias a la
información suministrada por los genes, su composición obviamente son
aminoácidos, pero también tiene oxígeno, hidrógeno, nitrógeno y casi todas
también poseen azufre. A pesar de solo ser 20 aminoácidos las combinaciones
para formar polipéptidos y proteínas son infinitas.
Clasificación de las proteínas:

Según su Función:
 Catalítica: Enzimas (acción catalítica)

 De transporte: Hemoglobina (transporta oxigeno)
 Contracción muscular: actina y miosina (contracción y relajación muscular)
 De regulación: insulina, glucagón (Hormonas)
 Estructurales: colágeno y queratina (forman tejidos)
 De defensa: inmunoglobulinas (anticuerpos)
 De almacenamiento: ovoalbúmina
Según su composición química:
- Proteínas Simples: están constituidas solamente por aminoácidos, o sea

composición neta aminoacídica
Ejemplo: Tripsina y Quimiotripsina (enzimas digestivas)
- Proteínas Complejas: Son aquellas constituidas por aminoácidos unidos a

otros compuestos no aminoacídicos
Ejemplo: Hemoglobina y Mioglobina, Lipoproteinas, Glicoproteínas
Según la forma que adopta en el espacio:
 Proteína Fibrosa: son moléculas largas, con forma de varilla que son
insolubles en agua y físicamente correosas, tiene función estructural y
protectora, son hidrófobas.
Ejemplo: Queratina de la piel y el cabello
Colágeno:
 Forma la matriz de los huesos
 Constituyen la mayor parte de los tendones
 Es constituyente importante de la piel y de las
encías
 Forma el ligamento periodontal y conforma la
gónfosis dentaria. (Véase Fig. 28)
Fig. 28 «Ligamento Periodontal, está

formado por fibras Colágenas»
Tropocolágeno:
Cadenas helicoidales triples, las cadenas individuales son hélices hacia la

izquierda, tienen 3,3 residuos por vuelta, formadas generalmente por Glicina,
Prolina, Hidroxiprolina o Hidroxilisina (Véase Fig. 29)
Fig. 29 «Haz de Fibra de Colágeno, y sus

unidades más pequeñas»
 Proteína Globular: Son moléculas esféricas,

compactas, hidrosolubles, tienen dinámicas
por ejemplo las enzimas tienen estructura
globular (Véase Fig. 30)
Ejemplo: Inmunoglobulinas, hemoglobina,
Seroalbúmina
Este capítulo fue elaborado con base en Fig. 30 «Proteína Globular, composición
Harper, Bioquímica ilusrtada, Capítulo 3, 4 y 5 aminoacídica»
Niveles de conformación
- Conformación Primaria o nativa: Se refiere al número lineal y orden de

los aminoácidos en una proteínas
unidos por enlaces covalentes tipo
amida llamados enlaces peptídicos,
formando un esqueleto polipeptídica,
el simple cambio de posición de un
aminoácido en la cadena, origina
proteínas diferentes.
Fig. 31 «Niveles de Conformación»
- Conformación Secundaria: se
forma por la yuxtaposición de los radicales del carbono, dictado por la
estructura primaria y esto
induce al polipéptido a doblarse
o a plegarse sobre sí mismo,
esta estructura se estabiliza por
puentes de H.
Organización estructural de la
Conformación secundaria:
 Conformación de alfa-hélice:
Fig. 32 «Conformación Nativa»
el plegamiento se da en forma de
escaleta de caracol, de manera repetitiva, esto sucede cuando en cada
carbono alfa de la cadena polipeptídica se tuerce en la mima posición, los
enlaces de esta estructuras son enlaces
INTRACATENARIOS, los puentes de hidrógeno
se dan entre los enlaces peptídicos, esto le da a
la alfa hélice un carácter hidrofóbica, y son
paralelos al plano de simetría o eje de la hélice.
(Véase Fig. 33).
 B-Lámina: esta estructura no se enrolla en su Fig. 33 «Alfa-Hélice»

propio eje, sino que se extiende plegada en
forma de zigzag, adopta esta posición cuando 2 o más cadenas se unen
estabilizándose por enlaces INTERCATENARIOS, y 2 secciones de una
mima cadena pueden unirse entre sí por enlaces INTRACATENARIOS.
(Véase Fig. 34)
 Estructura Supersecundaria:
se refiere a un agrupamiento de los
elementos de la conformación
proteica secundaria, es decir alfa
hélice y beta lámina.
Fig. 34 «B-Lámina»
- Organización terciaria: son estructuras

tridimensionales únicas que asumen las
proteínas globulares al plegarse en sus
estructuras nativas, o también pueden
adquirir la forma fibrosa. (Véase Fig. 36)
Se estabilizan por:
Fig. 35 «Estructura Supersecundaria»
 Interacciones hidrofóbicas
 Interacciones electroestáticas
denominadas puentes salinos
 Enlaces de hidrogeno
- Conformación cuaternaria: son

proteínas formadas por varias
cadenas polipeptídicas y que tienen
un peso molécula elevado, cada
cadena
polipeptídica
constituye una
subunidad, las
cuales pueden ser
idénticas y
habiendo adoptado la
estructura terciaria Fig. 36 «Estructura Terciaria»
todas se juntan. Esta

estructura depende de enlaces iónicos, puentes disulfuro,
interacciones hidrofóbicas y fuerzas de van der Walls.
Fig. 37 «Estructura Cuaternaria»
(Véase Fig. 37)

AUTOEVALUACIÓN
1) Con respecto a la Transaminación de los aminoácidos Diga lo
CORRECTO
a) Es catalizado por las transaminasas
b) Es una reacción entre un aminoácido y un alfa-cetoácido
c) La Transaminación del Glutamato con el ácido pirúvico forma Alanina
d) Todas las anteriores son correctas
2) Con respecto a la B-Lámina diga lo CORRECTO

a) Es parte de la estructura secundaria de las proteínas, Posee enlaces
intercatenarios e intracatenarios, tiene forma enrollada y es la
superposición de la conformación nativa
b) Es parte de la estructura secundaria de las proteínas, Posee enlaces
intercatenarios e intracatenarios, tiene forma de zigzag y es la
yuxtaposición de la conformación nativa
c) Es parte de la estructura Supersecundaria de las proteínas, Es una
lámina plegada que adopta forma globular en el espacio, y que se forma
por enlaces intercatenarios e intracatenarios
d) Es parte de la estructura Supersecundaria de las proteínas, posee
enlaces intercatenarios e intracatenarios, tiene forma enrollada y es la
superposición de la conformación nativa
3) Con respecto a la Estructura terciaria, está estabilizada por:

a) Interacciones hidrofóbicas, electroestáticas y puentes de hidrógeno,
puentes disulfuro
b) Interacciones hidrofóbicas, puentes salinos, fuerzas de van der Walls
c) Interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro, enlaces peptídicos y
fuerzas de van der Walls
d) Interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, fuerzas de van der
Walls dipolo inducido, puentes salinos y enlaces peptídicos
4) Los aminoácidos no polares son:

a) Glicina, Alanina, Leucina, Isoleucina, Valina, Metionina, Triptófano,
Glutamina, Fenilalanina.
b) Glicina, Alanina, Leucina, Isoleucina, Valina, Cisteína, Triptófano,
Prolina, Fenilalanina.
c) Glicina, Alanina, Leucina, Isoleucina, Valina, Metionina, Triptófano,

d) Glicina, Alanina, Leucina, Asparagina, Valina, Metionina, Triptófano,

5) Los Aminoácidos Polares son:
a) Glicina, Aspartato, Alanina, leucina, histamina, histidina, lisina,
glutamato.
b) Glutamato, Aspartato, Lisina, Arginina, Histidina
c) Glicina, homocisteína, Asparagina, histamina, histidina, lisina, glutamato,
Hidroxiprolina
d) La A y la C son Correctas.
1) Los Aminoácidos se unen entre sí, por enlaces peptídicos para forman
oligopeptidos, polipéptidos y proteínas. V_____ F______
2) Las proteínas complejas son aquellas formadas por una fracción

aminoacídica y otra No aminoacídica, un ejemplo son las lipoproteínas
VLDL, HDL, LDL. V_____ F ______
3) Un ejemplo de proteínas globulares son las enzimas y las

inmunoglobulinas, que poseen función de catalizador biológicos y
opsonizantes de antígenos respectivamente. V_____ F______
4) En enlace tipo peptídico (CONH) por ser tipo amida es menos estable y es
propenso a girar y es por esto que se forman estructuras como plegadas de
proteínas. V_____ F______
5) Los haces de fibras de colágeno del ligamento periodontal son estructuras
cuaternarias de las proteínas. V____ F____
6) Si una proteína está constituida por 567 aminoácidos, la secuencia

aminoacídica determina el número de moléculas de agua que se liberan por
enlace peptídico. V_____F_____
7) La Descarboxilación es un proceso metabólico del cuerpo en el cual se
sustrae un grupo carboxilo de un ácido graso o de un elemento químico
cualquiera y se utiliza para formar un aminoácido. V____ F_____
8) En la desaminación trabajan formas activas de vitaminas como el NAD Y

NADP de la Niacina B3, que actúan como agentes reductores y vuelven el
NH4 menos tóxico. V____ F____

9) El pH es el logaritmo negativo de la concentración de los hidrogeniones y

por tanto un pH ácido es aquel capaz de aceptar hidrogeniones. V_____
F_____
10) El Punto isoeléctrico de un aminoácido es aquel pH al que el aminoácido es

anfótero. V_____ F______
1) Explique en qué consiste la estructura secundaria de las proteínas y

represente sus estructuras.
2) Defina, aminoácidos No proteicos y mencione al menos tres de ellos.

3) Construcción de un péptido proteico formado por Ala, Glu, Gly y Lys,

una vez construido: a) Señale los enlaces peptídicos presentes b)
determine el n° de Moléculas de agua d) indique en el péptido el
extremo N-t y C-t, e) una vez construido, formamos una solución de
dicho péptido en dos tubos de ensayos, creando una solución “A” y
“B”. Luego, a la solución “A”: Se le agrega ácido Clorhídrico a pH 1.5,
diseñe la estructura que el péptido adopta a ese pH
A la solución “B”: se le agrega Hidróxido de Sodio a pH 13, realice la
estructura que el péptido adopta a ese pH.
«Alanina»
«Glicina»
«Glutamato»
«Lisina»

4) Titule el Aminoácido Glicina, calcule su punto isoeléctrico y diga en

qué forma eléctrica se encontrará a pH 4,56, pka 1: 2,34 y pka 2: 9,60.


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Aminoácidos, Péptido y Proteínas 1

Bioquímica de Pastor 2011

Esta cadena lateral R le brinda al aminoácido una carga de polaridad (o sea

Primera clasificación de aminoácidos

- Proteicos: son veinte (Véase pág. 2) y se llaman α - aminoácidos, se

Este capítulo fue elaborado con base en

Los aminoácidos son:

«Glicina» «Alanina» «Valina» «Leucina» «Cisteína»

«Isoleucina» «Metionina» «Fenilalanina» «Lisina»

- No proteicos: son aquellos que no provienen de la hidrólisis de proteínas y

Estos aminoácidos no proteicos son:

Segunda clasificación de aminoácidos

- Esenciales: porque no pueden ser sintetizados por nuestro organismo y

Tercera clasificación de aminoácidos

Clasificación según la estructura de la cadena lateral:

 AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS: (de cadena abierta y ramificada)

 AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS: (aminoácidos esenciales de cadena

 AMINOÁCIDOS HIDROXILADOS: (su cadena lateral contiene un hidroxilo

 AMINOÁCIDOS AZUFRADOS: (su cadena lateral contiene azufre)

Este capítulo fue elaborado con base en

 INMINOACIDOS: (precursores de biosíntesis de sustancias bioactivas

 AMINOÁCIDOS BÁSICOS: (cargado positivamente)

 AMINOÁCIDOS ACIDOS: (cargado negativamente)

Glutamato (Acido glutamico)

Aspartato (Acido Aspártico)

AMINOÁCIDOS SEGÚN LA POLARIDAD DEL GRUPO R

 AMINOÁCIDOS POLARES: (afines con el agua)

 AMINOÁCIDOS NO POLARES: (no afines con el agua)

 AMINOÁCIDOS POLAR SIN CARGA: (SON HIDROFÍLICOS PERO NO

Propiedades de los aminoácidos:

 Transaminación: es la reacción entre un α – aminoácido y un α –

- La transaminacion del piruvato y el glutamato para formar alanina

 Desaminación: Ruptura del grupo amino, para la degradación de

Fig. 4 «Desaminación del 5-Metilcitosina a Timina»

Fig. 5 «Desaminación Oxidativa»

Este capítulo fue elaborado con base en

Fig. 6 «Desaminación No Oxidativa»

Propiedades químicas del grupo carboxilo (COOH)

- Esterificación: se denomina esterificación al proceso por el cual se

Los aminoácidos sufren descarboxilación

Este capítulo fue elaborado con base en

Propiedades acido-básicas de los aminoácidos:

pH (Potencial Hidrógeno): es una medida de ácidez o de alcalinidad de

Fig. 9 «Escala de pH, Ácido (Izquierdo) Básico (Derecho»

Pka: es la fuerza que tienen las moléculas de disociarse (es el logaritmo

Fig. 10 «Aminoácido con dos pka, Monoamino-Monocarboxilo»

Fig. 11 «Aminoácido con tres pka, Monoamino-Dicarboxilo»

Fig. 12 «Aminoácido con tres pka, Diamino-Monocarboxilo»

Este capítulo fue elaborado con base en

Ka: significa constante de disociación

Catión: es un ion (sea átomo o molécula) con carga eléctrica positiva, es

Anión: es un ion con carga eléctrica negativa,

- Por debajo del PI, se disocia el grupo amino (NH2)

Para calcular el punto isoeléctrico de un aminoácido, es necesario tener ciertos

Este capítulo fue elaborado con base en

Fórmulas para calcular el punto isoeléctrico

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pka de cada aminoácido y su punto isoeléctrico

Fig. 15 «pka de cada aminoácido»

Buffer, amortiguador o tapón: los

buffer, porque el 50% de sus moléculas se comportan como ácidos y como

Los aminoácidos pueden estar eléctricamente en

 Aminoácido en forma de catión: Esto sucede cuando un aminoácido es