“Año del Dialogo y la Reconciliación

Nacional”

Aminoácidos, péptidos y proteínas

 Integrantes:
 Cardoza Estrada Leydi

 Samaniego Cabrejo Ruth

 Curso: Bioquímica

 Profesora: Dra. Morin Garrido Violeta

 Facultad: Ciencias de la Salud

 Especialidad: Enfermería - II ciclo

2018
 Índice

 Introducción

 Aminoácidos

 Definición
 Características de un aminoácido
 Funciones
 Estructura de un aminoácido
 Clasificación de los aminoácidos
 Propiedades específicas de los aminoácidos
 Reacciones química
 Reacciones químicas específicas de los aminoácidos

 Péptidos

 Definición
 Funciones de los péptidos
 Importancia biomédica

 Proteínas

 Definición
 Funciones
 Clasificación
 Estructuras
 Asociaciones
 Importancia biomédica
 Introducción

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden
considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de
aminoácidos. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La
unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de
aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido,
si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50
aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las proteínas son cadenas de
aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les
permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas en el
material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de
aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas. Las proteínas
desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoleculas más
versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes,
entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora.
 Aminoácidos

 Definición:

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH).Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son
aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una
reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro,
liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se
denomina enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman
un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así,
sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera
natural dentro de las células, en los ribosomas.
Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos con
un grupo amino en posición alfa. Según esta definición, los cuatro sustituyentes
del carbono alfa (Cα) en un aminoácido son:
• El grupo carboxilo
• Un grupo amino
• Un átomo de hidrógeno
• Una cadena lateral R, que es característica de cada AA

Los 20 aminoácidos más representativos se diferencian en: tamaño, forma,

carga, capacidad de formar puentes de hidrógeno o reactividad química del - R.
Para la denominación de los aminoácidos se usan las tres primeras letras de su
nombre común, por ejemplo glicina, Gli, alanina Ala, etc. Los animales no pueden
sintetizar todos los aminoácidos de manera que muchos deben ser ingeridos. Esos
aminoácidos son los esenciales y difieren según la especie, edad y estado
fisiológico.
 Características de un aminoácido

 Características físicas:

 Son compuestos sólidos; cristalizables; de elevado punto de fusión (por

encima de los 200 ºC); solubles en agua; casi siempre de sabor dulce.

 No absorben luz visible y, por consiguiente, son incoloros.

 Características químicas:

 Los aminoácidos como la tirosina, fenilalanina y, en particular el triptófano

absorben luz ultravioleta de alta longitud de onda (250 a 290 nm).

Tienen actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

 Funciones de los aminoácidos

Todos los aminoácidos participan en la síntesis de las proteínas pero a la vez cada
uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.

 Acido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y

ayuda a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones
cerebrales)
 Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el
metabolismo de la glucosa.
 Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en el
ciclo de la urea y en la síntesis de creatinina. Estimula la producción y
liberación de la hormona de crecimiento.
 Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido aspártico.
Ayuda también a eliminar el amoníaco del organismo actúa (protegiendo así
el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga.
 Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de
colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardíacas y también es útil en
algunos casos de sangrado de encías y piorreas.
 Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de los
aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y
también forma parte del factor de tolerancia a la glucosa.
 Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina
 Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro
organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son
responsables de la sensación de bienestar. Este aminoácido reduce el
apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor.
 Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la distrofia
muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad gástrica.
 Glutamina: puede ayudar a mejorar el coeficiente intelectual y diversos
problemas mentales (desánimo, principios de demencia senil, etc.) De entre
los aminoácidos destaca por ser de ayuda para combatir la adicción al
alcohol.
 Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a
mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y
úlceras.
 Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el
equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la producción de energía
y reparación del tejido muscular.
 Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la
formación y reparación del tejido muscular. Colabora en la curación de la
piel y huesos
 Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido
carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina,
la producción de la hormona de crecimiento.
 Metionina: su déficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol
y pérdida de cabello.
 Ornitina: colabora, como otros aminoácidos, en el metabolismo de la
glucosa. En este caso lo hace estimulando la liberación de insulina.
También puede ayudar a fabricar masa muscular.
 Prolina: como otros aminoácidos interviene en la síntesis de
neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresión
temporal y colabora también en la síntesis de colágeno.
 Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como
también hace de recursor de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso)
 Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y destaca
su función de neurotransmisor cerebral. Colabora en la degeneración grasa
del hígado.
 Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de neurotransmisor
y puede ayudar en caso de ansiedad o depresión.
 Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los
aminoácidos Metionina y Ácido Aspártico. También participa en la síntesis
del colágeno y de la elastina.
  Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido
también actúa como antidepresivo natural, favorece el sueño y también
puede mejorar los casos de ansiedad. Útil en terapias contra el alcoholismo.
 Valina: favorece el crecimiento y reparación de los tejidos musculares.
Puede ser, dentro de los aminoácidos, muy útil para reducir el apetito y la
bulimia.

En una dieta equilibrada no es habitual que tengamos deficiencia de ningún

aminoácido pero a veces podemos necesitar un aporte extra (en determinadas
enfermedades o en personas que practican el culturismo o ejercicio físico con
pesas).

 Estructura de un aminoácido

 La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un

carbono central alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un
hidrógeno y una cadena R de composición variable según la cual se conocen
cientos de aminoácidos diferentes
 El carbono central es asimétrico ya que está compartiendo electrones con
cuatro grupos diferentes, por eso los aminoácidos, con excepción de la
glicina, presentan actividad óptica, es decir, tienen isómeros D y L.
 A pH se encuentran en su forma catiónica (con carga positiva)
 A pH se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
 Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga +
y la carga - se encuentran en equilibrio, en un estado neutro( aminoácido en
forma de Zwitterion)

 Propiedades específicas de los aminoácidos

 Equilibrio Protónico:

 Propiedades ácido-básicas

 Estereoquímica de los aminoácidos

 Espectros de absorción
 Clasificación de los aminoácidos

 Los aminoácidos pueden agruparse de acuerdo a la polaridad del – R :

Según la característica del –R los aminoácidos se pueden agrupar en polares,

polares sin carga, polares con carga positiva y polar con carga negativa.

 Aminoácidos apolares: Que se caracterizan porque su –R es una cadena

alifática. Debido la naturaleza alifática en el –R no se generan zonas
electronegativas o electropositivas. Cuando forman parte de las proteínas
esos – R tienden a alejarse del medio acuoso e interaccionar entre sí en
zonas internas de la molécula. En el cuadro se representa la fórmula de
algunos aminoácidos apolares:

 Aminoácidos polares sin carga: son aquellos que tienen posibilidades de

tener asimetría en la distribución de las cargas, por la presencia de un
átomo de O ó N. Como consecuencia el –R presenta regiones polares que
permiten que se formen puentes de hidrógeno con otros – R polares NH2
en el radical, tienen - R cargados positivamente a pH 7.0.
 Reacciones químicas
 Reacciones químicas generales de los aminoácidos:

En los aminoácidos hay tres reacciones generales principales que se inician

cuando un aminoácido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o
aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales
tienen en común el uso de la coenzima piridoxal-fosfato.

 La transaminación (transaminasa): La primera es la reacción entre

un aminoácido y un alfa-cetoácido, en la que el grupo amino es transferido de
aquel a éste, con la consiguiente conversión del aminoácido en su
correspondiente alfa-cetoácido. Después de la formación de glutamato, éste
transfiere su grupo amino directamente a una variedad de alfa-cetoácidos por
varias reacciones reversibles de transaminación: donación libremente
reversible de un grupo amino alfa de un aminoácido al grupo ceto alfa de un
alfa-cetoácido, acompañado de la formación de un nuevo aminoácido y un
nuevo alfa-cetoácido.
Estas reacciones son llevadas a cabo por enzimas llamadas aminotransferasas.
Todas estas enzimas requieren de fosfato de piridoxal (vitamina B6) como grupo
prostético, una razón importante de que esta vitamina sea esencial para la vida.
Un ejemplo importante de transaminación se presenta entre glutamato
y oxaloacetato, que produce alfa-cetoglutarato y aspartato, el que puede transferir
su grupo amino a otros alfa-cetoácidos para formar aminoácidos diferentes por
reacciones de transaminación.
 La descarboxilación: Los aminoácidos sufren descarboxilación a aminas; un
ejemplo particular sería la descarboxilación de la histidina a histamina. Un
aminoácido tiene un grupo carboxilo (en rojo en la imagen) que puede ser
descarboxilado. Existe una enzima descarboxilasa para cada aminoácido. En
las bacterias, la descarboxilación es la responsable de la putrefacción, así
transforman la lisina (C6H14N2O2) en cadaverina (C5H14N2),
la ornitina (C5H12N2O2) en putrescina (C4H12N2), etc.

Otras descarboxilaciones de aminoácidos de interés:

 5-Hidroxitriptófano a serotonina.
 L-DOPA a dopamina.
 Serina a etanolamina.

 La racemización: Que es la conversión de un compuesto L en D, o

viceversa. Aunque en las proteínas los aminoácidos están presentes
únicamente en la configuración L, en las bacterias podemos encontrar
algunos D-aminoácidos formando parte de péptidos pequeños.

 Reacciones químicas específicas de los aminoácidos:

Los grupos carboxilo de todos los aminoácidos experimentan reacciones

orgánicas: conducentes a la formación de amidas, ésteres y haluros de acilo.

La esterificación de los aminoácidos con etanol o con alcohol bencílico, se utiliza

frecuentemente como método para proteger el grupo carboxilo de los aminoácidos
en la síntesis química de los péptidos.

 Reacciones de los grupos carboxilo: Otra reacción del grupo carboxilo de

especial utilidad en el estudio de la secuencia aminoácida es la reducción
en un medio anhidro con el potente reductor borohidruro de litio para
obtener el correspondiente alcohol primario.

 Reacciones de los grupos amino: El grupo -amino de los aminoácidos

puede acilarse por tratamiento con haluros o anhídridos de ácido; este
procedimiento se utiliza corrientemente para proteger el grupo -amino en
la síntesis química de los péptidos.

-Una de las reacciones del grupo  -amino más características y más

ampliamente utilizada es la reacción de la ninhidrina, que puede utilizarse
para valorar los aminoácidos cuantitativamente en cantidades muy
pequeñas. Por calefacción de un -aminoácido con dos moléculas de
ninhidrina da un producto intensamente coloreado.

- Los grupos -amino de los aminoácidos reaccionan reversiblemente con

los aldehídos para formar compuestos llamados bases de Schiff. Las bases
de Schiff intervienen como intermediarios en cierto número de reacciones
enzimáticas en las que se registra la acción mutua del enzima con grupos
amino o carbonilo del Sustrato.
  Reacciones de los grupos R: Los aminoácidos muestran también
reacciones coloreadas cualitativas típicas de las funciones presentes en sus
grupos R, tales como el grupo tiol de la Cisteina. el grupo hidroxilo fenólico
de la tírosina y el grupo guanidinio de la arginina.

- El grupo tiol o sulfhidrilo de la cisteína. Este grupo, que es muy reactivo, es

extremadamente susceptible a la oxidación a disulfuro por el oxígeno
atmosférico en presencia de sales de hierro u otros oxidantes suaves. El
producto de la oxidación es la cistina, en la que el enlace disulfuro constituye
un puente covalente entre dos restos de cisteína.

- Otra reacción importante y caracteristica del grupo tiol ocurre con metales
pesados tales como Hg2+ y Ag+, con los que forma mercáptidos.

 Importancia biomédica :
Los aminoácidos y sus derivados participan en funciones celualres tan diversas
como:

 La transmisión nerviosa y biosíntesis de porfirinas, purinas , primidinas y

urea

Los polímeros cortos de aminoácidos llamados péptidos llevan a cabo

funciones importantes en el sistema neuroendocrino como hormonas, factores
que liberan hormonas, neuromodulares o neurotransmisores
 PÉPTIDOS

 Definición
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces
químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para
formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de
longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:

a) Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

 Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
 Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
 Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
 etc...

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor

10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a

derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo
libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de
seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos
péptidos a otros, y por extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la
naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen
menos de 10.000 o 12.000 Daltons de masa) y que las proteínas pueden estar
formadas por la unión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un
ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta por 51 aminoácidos y conocida
como una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los seres
humanos.

 . El enlace peptídico: es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2)

de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los
péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos
mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una
molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en
realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal

 Funciones de los pépticos

 Agentes vaso activos: Son moléculas que ensanchan (vasodilatación) o

estrechan (vasoconstricción) los vasos sanguíneos. El agente hipertensor
más potente que se conoce es la angiotensina II, un octapéptido que se
origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se llama
angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora.

Otros péptidos son agentes hipotensores (tienen actividad vasodilatadora). Uno de

los mejor conocidos es la bradiquinina, un nonapéptido que se origina mediante la
hidrólisis de una proteína precursora que se llama quininógeno. En la figura
inferior se omiten los dobles enlaces de la bradiquinina.

• Hormonas: Las hormonas son señales químicas que ejercen su acción

sobre órganos y tejidos situados lejos del lugar donde se han sintetizado.
Ej. :

- oxitocina (nonapéptido que provoca la contracción uterina y la secreción

de leche por la glándula mamaria)
- Vasopresina: nonapéptido (CYFQNCPRG) que induce la reabsorción de
agua en el riñón (también se llama hormona antidiurética)
- Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del
crecimiento
- Insulina: Hormona compuesta por 51 AA sintetizada en el páncreas.
Estimula la absorción de glucosa por parte de las células. Su ausencia es
causa de diabetes. La insulina fue el primer péptido que se secuenció por
métodos químicos. Por ese trabajo, Frederick Sanger recibió el Nobel de
Química en 1958. Está formada por dos cadenas polipeptídicas unidas
 entre sí mediante tres puentes disulfuro (en color amarillo en la figura de la
tabla inferior)
- Glucagón: Hormona compuesta por 29 AA liberada por el páncreas cuando
los niveles de azúcar en sangre son altos. Hace que en el hígado, el
glucógeno se hidrolice para generar glucosa. Sus efectos son los contrarios
a los de la insulina

• Neurotransmisores: Los neurotransmisores son señales químicas

producidas en un terminal nervioso presináptico, y que a través de un
receptor específico ejercen su acción sobre la neurona postsináptica. Ej.:
encefalinas (pentapéptido), la b- endorfina (de 31 aminoácidos) y
lasustancia P (undecapéptido):

 Antibióticos: La valinomicina y la gramicidina S son dos péptidos cíclicos

con acción antibiótica. Los dos contienen aminoácidos de la serie D,
además de otros aminoácidos no proteicos.

La valinomicina es un ionóforo: es capaz de transportar iones potasio (en color

verde en la figura) a través de la membrana biológica.

 Antioxidantes: El glutation (H-g-Glu-Cys-Gly-OH) es un tripéptido que

actúa como antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno
(como el peróxido de H) gracias a la enzima glutatión peroxidasa, la cual
cataliza la siguiente reacción:

H2O2 + 2GSH ® GSSG + 2 H2O

 Importancia biomédica de los péptidos

 Endocrinología

-Muchas hormonas importantes son péptidos.

-Algunos actúan sobre SN: microcistinas y nodularinas peptídicas, elaboradas por

las cianobacterias, promueven la formación de tumores hepáticos.

-Ciertos antibióticos son péptidos (p.ej., valinomicina y gramicidina A), así como
algunos antitumorales (p.ej., bleomicina). La síntesis química rápida y la
tecnología del DNA recombinante han facilitado la fabricación.

 Los péptidos bioactivos pueden atravesar el epitelio intestinal y llegar a

tejidos periféricos vía circulación sistémica, pudiendo ejercer funciones
específicas a nivel local (tracto gastrointestinal) y a nivel sistémico. Dentro
de estas actividades, los péptidos bioactivos pueden actuar como vaso
reguladores, factores de crecimiento, inductores hormonales y
neurotransmisores.

 Por otro lado existen pequeños péptidos que contribuyen a la disminución

de la tensión arterial, como es el caso de las atriopeptinas que son
segregadas por las aurículas cardíacas, y que contribuyen en el tratamiento
de la hipertensión.

 Estimulan el crecimiento y la regeneración de órganos y tejidos. Tal es el

caso de los llamados "factores de crecimiento", entre los que podemos
destacar el factor de crecimiento renal y el factor de crecimiento hepático.
 PROTEÍNAS
 Definición
• Son biomoleculas formadas por Ca, H , O y Ni, pueden además contener S,
Fe, Mg. y Cu entre otros elementos.

• Estructuralmente las proteínas son largas cadenas químicas (polímeros)

formadas por la unión de unidades de aminoácidos unidos, entre si ,
mediante enlaces peptídico.

• Las proteínas o prótidos son moléculas formadas por cadenas lineales

de aminoácidos.
• Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en
proteínas simples (holoproteidos), formadas solo poraminoácidos o sus
derivados; proteínas conjugadas (heteroproteidos), formadas por
aminoácidos acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas,
sustancias formadas por desnaturalización y desdoblamiento de las
anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su
función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda
célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de
las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).

 Funciones de las proteínas

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son
las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el
crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes,
entre las que destacan:

• Estructural. Esta es la función más importante de una proteína

(Ej.: colágeno)
• Inmunológica (anticuerpos)
• Enzimática (Ej.: sacarosa y pepsina)
• Contráctil (actina y miosina)
• Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como
un tampón químico)
• Transducción de señales (Ej.: rodopsina)
• Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)
 Clasificación de proteínas

Las podemos clasificar según 4 criterios:

 Criterio físico : Considerando la solubilidad

 Criterio químico

• Proteínas Simples: Formadas por a-aminoácido. Ej. La ubiquitina

• Proteínas conjugadas: Cadena polipeptídica + componente no

aminoacídico(Grupo prostético)

Holoproteína= Apoproteína+Gp. Prostético

(Funcional) (No funcional)

Ej. La hemoglobina, mioglobina.

 Criterio estructural

 Globulares: Estructura más o menos esférica y compacta. Ej.: albuminas,

hormonas, gluteninas.

 Fibrosas: Funciones estructurales. Ej.: colágenos, queratinas, elastina,

fibroina.

 Criterio funcional

 P. Monoméricas: Una cadena polipeptídica. Ej. Mioglobina

 P. Oligoméricas: Varias cadenas. Polipeptídica (Subunidades). Ejemplo

Hemoglobina(4 subunidades)

 Asociaciones de las proteínas

En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre sí, bien con otros grupos
de biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y
que tienen un carácter permanente. Se pueden dar asociaciones entre proteínas o
de éstas con otras biomoléculas.

 Asociaciones entre proteínas

Las proteínas α y β-tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman
unos dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos
llamados microtúbulos, cuya función es fundamentalmente estructural, ya que
forman parte del citoesqueleto de las células (que contribuyen a dar forma a las
células), del centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que
participan en la motilidad celular).

La fibrina es otra proteína que forma una asociación supramolecular. Los

monómeros de fibrina se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla
tridimensional característica del trombo o coágulo sanguíneo.
 Polimerización de la fibrina

Coágulo sanguíneo

 Asociaciones de proteínas y otras biomoléculas: Las proteínas se pueden

asociar:

• Con azúcares

• Con lípidos

• Con ácidos nucleicos

 Asociaciones entre proteínas y azúcares:

Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar asociaciones
supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.

Proteoglicano de tipo muy grande

 Peptidoglicano de la pared celular bacteriana

 Asociaciones entre proteínas y lípidos

Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar asociaciones

supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas
biológicas.

Lipoproteína del plasma sanguíneo

Lipoproteína del plasma sanguíneo

 Asociaciones entre proteínas y ácidos nucleicos
Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos pueden originar
asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus.

 Importancia biomédica
• Desempeñan múltiples funciones de gran importancia

 Una red intensa de proteínas, el citoesqueleto, mantiene la forma

celular y la integridad física.

 Los filamentos de actina y miosina forman la maquinaria contráctil

del músculo.

 La hemoglobina transporta oxígeno.

 Los anticuerpos circulantes buscan invasores extraños.

• Catalizar reacciones metabólicas

• Impulsar el movimiento celular de energía.

• Las deficiencias genéticas o nutricionales que impiden la maduración de las

proteínas son dañinas para la salud.
  BIOLOGÍA MOLECULAR REVOLUCIONO LA DETERMINACIÓN DE LA
ESTRUCTURA PRIMARIA

• El conocimiento de secuencias de DNA permite deducir las estructuras

primarias de poli péptidas. Requiere esta secuencia de cientos de
nucleótidos para clonar y secuenciar el DNA que codifica para una proteína
particular.

La secuencia de Edman se usa para proporcionar una secuencia de aminoácidos

parcial. Así es factible utilizar preparadores oligonucleótido modelados sobre esta
secuencia parcial para identificar clonas o para amplificar el gen apropiado
mediante la reacción en cadena de polimerasa. Y así revoluciono el análisis de
estructura primaria

 Proteoma:

 totalidad de las proteínas que concurren a la realización de distintos

procesos biológicos.
 Posee una naturaleza dinámica modificable (ambiente, estrés,
nutrición, enfermedad).
 El genoma humano consta de 30.000 genes, pero las proteínas serían
unas 300.000
 Importancia en Medicina: muchos medicamentos ejercen su acción a
través de proteínas o simplemente son proteínas.
  LA GENOMICA:

Permite identificar proteínas a partir de pequeñas cantidades de datos de

secuencia. Es la aplicación de secuenciación de oligonucleótido automatizada, y
recuperación y análisis de datos computarizados para secuenciar el complemento
genético de un organismo, ha robótica para acelerar la preparación de muestras y
geles bidimensionales grandes para resolver proteínas celulares.
PREGUNTAS TEMA 4: AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS

1. ¿Cuáles son las características de los aminoácidos?

2. ¿Cómo está estructurado un aminoácido?

3. Menciona las propiedades específicas de los aminoácidos:

4. ¿En qué funciones celulares participan los aminoácidos?

5. Son aminoácidos que conforman el colágeno ¿cómo?

6. Las proteínas son biomoléculas formadas principalmente por:

7. Las proteínas se pueden clasificar según:

8. Menciona 3 ejemplos de proteínas según criterio físico

9. ¿Qué es un enlace peptídico?

10. Menciona 3 funciones de los péptidos

Respuestas:

1. Características físicas:
 Son compuestos sólidos; cristalizables; de elevado punto de fusión
 No absorben luz visible y, por consiguiente, son incoloros

Características químicas:

 Los aminoácidos como la tirosina, fenilalanina y, en particular el triptófano

absorben luz ultravioleta de alta longitud de onda
 Tienen actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

2. La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un

carbono central alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y
una cadena R de composición variable según la cual se conocen cientos de
aminoácidos diferentes
  El carbono central es asimétrico ya que está compartiendo electrones con
cuatro grupos diferentes, por eso los aminoácidos, con excepción de la
glicina, presentan actividad óptica, es decir, tienen isómeros D y L.
 A pH se encuentran en su forma catiónica (con carga positiva)
 A pH se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
 Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la
carga + y la carga - se encuentran en equilibrio, en un estado neutro

3.
 Equilibrio Protónico:
 Propiedades ácido-básicas
 Estereoquímica de los aminoácidos
 Espectros de absorción

4. La transmisión nerviosa y biosíntesis de porfirinas, purinas, primidinas y urea.

5. Glicina, hidroxiprolina, serina.
6. Ca, O, H y Ni
7. Criterio: físico ,químico, estructural y funcional
8. Albuminas, globulinas, protaminas, histonas y escleroproteinas
9. El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y
el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido

10. Funcionan como hormonas, neurotransmisores, antibióticos y

antioxidantes.
 Bibliografía:

 http://www.rdnattural.es/plantas-y-nutrientes-para-el-

organismo/aminoacidos/que-son-los-aminoacidos/

 http://www.enbuenasmanos.com/funciones-de-los-aminoacidos

 Libro de harper capítulo 3 y 4

 https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1814&sectionid=

127361673

 http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema08.pdf

 https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf