Módulo 1 - A Vigilância Sanitária No SUS

14/01/2019 AVA UNINOVE
Aminoácidos e Peptídeos
ENTENDER O QUE SÃO AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS, SUA ESTRUTURA, FUNÇÃO E IMPORTÂNCIA
BIOLÓGICA.
AUTOR(A): PROF. ANGELITA SILOTO DE C.VERDE
AUTOR(A): PROF. VANESSA CRISTINA COIMBRA
Aminoácidos

São as unidades monoméricas formadoras das proteínas e peptídeos. São denominados desta maneira por
sempre apresentarem um grupo carboxila e um grupo amino ligado ao mesmo carbono (alfa).
Legenda: ESTRUTURA BáSICA DOS AMINOáCIDOS.
Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos que irão estruturar todas as proteínas encontradas em todos os
organismos vivos. O que os diferem entre si são suas cadeias laterais ou grupos R. Os aminoácidos podem
ser classificados por suas cadeias laterais:
Objeto disponível na plataforma

Informação:
AMINOáCIDOS: CLASSIFICAçãO E ESTRUTURA EM PH FISIOLóGICO.
https://ava.uninove.br/seu/AVA/topico/container_impressao.php 1/13
Em todos os aminoácidos primários, exceto a glicina, teremos o carbono a como um centro quiral, isto é,
apresentam isomeria óptica ativa. Podemos encontrar isômeros ópticos na forma L (levógiros – desviam a
luz polarizada para a esquerda) e na forma D (destrógiros – desviam a luz polarizada para direita).
Legenda: ISôMEROS óPTICOS DO AMINOáCIDO ALANINA (L-ALANINA E D-ALANINA).
Os compostos orgânicos são formados apenas por L-isômeros. Os D-aminoácidos podem ser encontrados
em pequenas quantidades associados à parede de células bacterianas e alguns tipos de peptídeos que
apresentam atividade de antimicrobianos.

Quando o aminoácido está dissolvido em solução aquosa apresenta estrutura de um íon dipolar ou
“zwitterion”, que apresenta carga total nula (zero). Nesta forma pode agir tanto como um ácido (doador de
H+), quanto como uma base (receptor de H+). Substâncias que podem assumir características básicas ou
ácidas são denominadas de anfóteras. Assim, os aminoácidos poderão funcionar como Sistemas Tampões e,
para tanto, é necessário que ocorra a dissociação da molécula, liberando H+ para o meio. Por isso teremos
constantes de dissociação dos aminoácidos (pK1 e pK2).
Para entender este processo, veremos a titulação da glicina (abreviação: Gly ou G): em ambiente com pH
muito ácido este aminoácido existirá na forma iônica protonada (carga total +1); a medida que adicionamos
OH- as moléculas de glicina irão perder prótons do grupo carboxílico para o meio e se tornando o íon
dipolar (íon “zwitterion”; carga total = 0); continuando a adição de OH- as moléculas do aminoácido irão
perder prótons do grupo amino e encontraremos a forma iônica desprotonada (carga total -1):

Informação:
Curva de titulação de aminoácido Glicina.
Podemos analisar a curva de titulação do aminoácido glicina: em ambiente com pH
muito ácido este aminoácido existirá na forma iônica protonada [+NH3CH2COOH]

(carga total +1); a medida que adicionamos OH- as moléculas de glicina irão perder
prótons do grupo carboxílico para o meio e se tornando o íon dipolar

[+NH3CH2COO-] (íon ¿zwitterion¿; carga total = 0); continuando a adição de OH- as
moléculas do aminoácido irão perder prótons do grupo amino e encontraremos a

forma iônica desprotonada [NH2CH2COO- (carga total -1). Assim, encontraremos a
forma protonada da glicina em ambiente com pH abaixo de 2,34 (valor do pK1), e

aumentando o pH do meio encontraremos cada vez mais moléculas na forma de íons
dipolar. Em ambientes com pH acima de 9,60 (valor do pK2) encontraremos a glicina
desprotonada, e diminuindo o pH do meio encontraremos cada vez mais moléculas
na forma de íons dipolar. O pI ou ponto isoelétrico (ou ponto de pH isoelétrico) é o

valor de pH que encontraremos todas as moléculas de glicina com carga total nula
(forma ¿zwitterion¿ ou íon dipolar). Como a glicina não possui cadeia lateral
ionizável, encontraremos o valor de pI como a média aritmética de pK1 e pK2
([2,34+9,60]/2 = 5,97). Assim teremos a glicina com carga elétrica positiva abaixo do
seu valor de pI, cada vez mais moléculas protonadas; e apresentará carga elétrica
negativa acima do seu valor de pI, com cada vez mais moléculas desprotonadas.
CURVA DE TITULAçãO DO AMINOáCIDO GLICINA.
LEHNINGER PRINCíPIOS DE BIOQUíMICA. DAVID L. NELSON E MICHAEL M. COX. EDITORA SARVIER,
TERCEIRA EDIçãO.
Assim, encontraremos a forma protonada da glicina em ambiente com pH abaixo de 2,34 (valor do pK1), e
aumentando o pH do meio encontraremos cada vez mais moléculas na forma de íons dipolar. Em ambientes
com pH acima de 9,60 (valor do pK2) encontraremos a glicina desprotonada, e diminuindo o pH do meio
encontraremos cada vez mais moléculas na forma de íons dipolar. O pI ou ponto isoelétrico (ou ponto de pH
isoelétrico) é o valor de pH que encontraremos todas as moléculas de glicina com carga total nula (forma
“zwitterion” ou íon dipolar).

Como a glicina não possui cadeia lateral ionizável, encontraremos o valor de pI como a média aritmética de
pK1 e pK2:
pI = 1/2 (pK1 + pK2) = 2,34 + 9,60 = 5,97
Assim teremos a glicina com carga elétrica positiva abaixo do seu valor de pI, cada vez mais moléculas
protonadas; e apresentará carga elétrica negativa acima do seu valor de pI, com cada vez mais moléculas
desprotonadas.
Para que uma solução aquosa de glicina funcione como um sistema tampão é necessário que o pH do meio
varie entre seus valores de pKs, isto é, a glicina será um bom sistema tampão entre os valores de pH de 2,34
(pK1) e 9,60 (pK2).

O comportamento acidobásico dos aminoácidos é diferente e depende das características de suas cadeias
laterais. As curvas de titulação de aminoácidos com cadeias laterais ácidas (Aspartato e Glutamato) e
básicas (Lisina, Arginina e Histidina), os que apresentam grupos R ionizáveis são mais complexas do que os
aminoácidos que apresentam cadeias laterais não ionizáveis. A curva deverá refletir característica da cadeia
lateral.
A cadeia lateral também influencia na solubilidade do aminoácido e da proteína em água, podendo
apresentar grupos polares (hidrofílicos) e grupos apolares (hidrofóbicos)
A maior parte dos aminoácidos necessários para o organismo é obtida através da alimentação. Existem
aminoácidos que são sintetizados pelo organismo, outros deverão ser obtidos através da dieta e, por isso,
são chamados de essenciais.
Aminoácidos Essenciais
Nome Símbolo
Arginina* Arg
Histidina* His
Fenilalanina Phe
Isoleucina Ile
Leucina Leu
Lisina Lys
Metionina Met
Treonina Thr
Tripitofano Trp
Valina Val
* Arginina – é produzida por seres humano, mas é intensamente hidrolisada para formar ureia
(metabolismo das proteínas); Histidina – é produzida por adultos, mas não por crianças.
ATIVIDADE
A respeito dos aminoácidos, assinale a alternativa correta:
A. São moléculas orgânicas que formam a estrutura de proteínas,
carboidratos e lipídeos.
B. A estrutura básica de um aminoácido será um grupo amino, um grupo
de ácido carboxílico, um hidrogênio e um radical de composição
variada, todos ligados a um átomo de carbono denominado Carbono
alfa.
C. Os aminoácidos são compostos obtidos exclusivamente por fonte
alimentar.
D. Os aminoácidos não apresentam isomeria espacial.
E. O pH do ambiente não interfere na estrutura dos aminoácidos.
O metabolismo dos aminoácidos faz com que estes participem da biogênese de outros compostos
importantes para o organismo. Por exemplo, a porção do esqueleto carbônico (parte da molécula de
aminoácido removendo o grupo amino) de aminoácidos, como triptofano, lisina, fenilalanina, tirosina,
leucina e isoleucina, pode ser convertida em Acetil-CoA e Acetoacetil-CoA, moléculas energéticas
relacionadas à fisiologia celular. O glutamato poderá gerar o neurotransmissor GABA (gama-aminobutirato)
e a histidina resultará a histidina.
O triptofano é o aminoácido que possui o metabolismo mais complexo em células animais, podendo gerar
diferentes compostos dependo do tipo de tecido. É o precursor de nicotinato (este irá formar NAD e NADP,
coenzimas importantes para as vias metabólicas) e da serotonina (neurotransmissor).
A fenilalanina tem sua importância relacionada a sua conversão em tirosina, aminoácido que é precursor de
diferentes biomoléculas (hormônios epinefrina e norepinefrina, neurotransmissor dopamina e o pigmento
da pele e cabelos melanina) e a deficiência de suas enzimas metabólicas está relacionada a doenças
genéticas humanas.

Informação:
Vias Metabólicas da fenilalanina e tirosina.
metabolismo dos aminoácidos fenilalanina e tirosina. Início na conversão de
fenilalanina em tirosina pela enzima fenilalanina hidroxilase (deficiência está

relacionada com PKU). Transformação de tirosina em p-hidroxifenilpiruvato pela
enzima tirosina aminotransferase (deficiência está relacionada com a Tirosinemia II).
Conversão do p-hidroxifenilpiruvato em homogentisato pela enzima p-
hidroxifenilpiruvato desidrogenase (deficiência relacionada com a Tirosinemia III).
Transformação do homogentisato em maleilacetoacetato pela enzima homogentisato

1,2-dioxigenase. A maleilacetoacetato é convertida em fumarilacetoacetato pela
enzima maleilacetoacetato isomerase. A fumarilacetoacetato é transformada em
fumarato e acetoacetato pela enzima fumarilacetoacetase. O acetoacetato é
transformado em Acetoacetil-CoA pela enzima 3-cetoacetil-CoA transferase,

terminando a via metabólica.
VIAS METABóLICAS DA FENILALANINA E TIROSINA. NA FISIOLOGIA CELULAR Há A CONVERSãO DE
FENILALANINA E TIROSINA EM FURAMATO E ACETOACETIL-COA EM HUMANOS. CONTUDO, DEFEITOS

GENéTICOS DESCRITOS (ENZIMAS DESTACADAS) PODEM CAUSAR DOENçAS HEREDITáRIAS DO
METABOLISMO.
LEHNINGER PRINCíPIOS DE BIOQUíMICA. DAVID L. NELSON E MICHAEL M. COX. EDITORA SARVIER,
TERCEIRA EDIçãO.
Uma das primeiras doenças genéticas metabólicas descobertas foi a Fenilcetonúria (PKU) que é causada
predominantemente pela deficiência da enzima fenilalanina hidroxilase. Esta deficiência causa níveis
elevados de fenilalanina no organismo (hiperfenilalaninemia) e promove uma via alternativa de
metabolização da fenilalanina formando fenilpiruvato e, a partir deste, é formado fenilacetato e
fenillactato. O fenilacetato causa um odor característico à urina. O acúmulo de fenilalanina e seus
metabólitos impede o desenvolvimento normal do SNC, causando retardo mental. O diagnóstico precoce e o
controle rigoroso do consumo de fenilalanina pelo organismo resulta do não desenvolvimento dos sintomas
da doença. Contudo, não há cura para a patologia.
Legenda: VIA DE METABOLIZAçãO DA FENILALANINA EM FENILCETONúRICOS. VIAS ALTERNATIVAS DE
METABOLIZAçãO DA FENILALANINA. PODEMOS ENCONTRAR EXCESSO DE FENILALANINA E
FENILPIRUVATO NO SANGUE, TECIDOS E URINA. FENILACETATO E FENILACTATO SãO ENCONTRADOS
NA URINA.
Legenda: EXEMPLOS DE DOENçAS GENéTICAS RELACIONADAS COM O METABOLISMO DE AMINOáCIDOS
DESCRITAS EM HUMANOS.
FENILCETONÚRIA
A fenilcetonúria ou PKU, como é mundialmente conhecida, é uma doença genética,
causada por uma mutação no gene que codifica a enzima fenilalanina-hidroxilase, ativa
no fígado e responsável pela transformação do aminoácido fenilalanina (PHE) em
tirosina. A elevação de fenilalanina no sangue, acima de 10mg/dl, permite a passagem em
quantidade excessiva para o Sistema Nervoso Central, no qual o acúmulo tem efeito
tóxico. O retardo mental é a mais importante sequela dessa doença.
No Brasil, a prevalência de fenilcetonúria, segundo o Ministério da Saúde (MS), era
estimada em 1:12 a 15 mil nascidos vivos. De acordo com Carvalho1, em 2001 a
prevalência ficou em 1:15.839 e em 2002 foi de 1 por 24.780.
A doença é detectada pelo "teste do pezinho", cuja obrigatoriedade, para todo o território
brasileiro, consta no Estatuto da Criança e do Adolescente, inciso III do Artigo 10 da Lei
nº 8069, de 13/07/1990.
As alterações metabólicas geneticamente determinadas são chamadas de erros inatos do
metabolismo (EIM). A característica essencial dos EIM é uma dependência específica na
atividade de uma enzima em particular, por síntese proteica alterada. A fenilcetonúria é
uma doença metabólica, transmitida geneticamente de forma autossômica recessiva. É a
mais grave das hiperfenilalaninemias, causada pela deficiência da enzima fenilalanina-
hidroxilase, e o não tratamento é associado com o alto risco do desenvolvimento
cognitivo prejudicado. Não há anormalidades aparentes ao nascimento, pois o fígado
materno protege o feto. Os níveis sanguíneos de fenilalanina do recém-nascido
fenilcetonúrico aumentam nas primeiras semanas com alimentação protéica, incluindo o
leite materno.
As crianças não tratadas não conseguem atingir os marcos necessários iniciais de
desenvolvimento, podendo apresentar comprometimento progressivo na função cerebral.
Desenvolvem-se sintomas, como irritabilidade, dificuldade de aprendizado, falta de
atenção, distúrbios comportamentais, hiperatividade e crises convulsivas entre os 6 e 18
meses de vida.
A manifestação clínica mais grave é o retardo mental. De acordo com Waitzberg
(Waitzberg DL. Nutrição oral, enteral e parenteral na prática clínica. 3.ed. São Paulo:
Atheneu; 2000. p.449-57), um paciente pode perder, em média, cinco unidades de
Quociente de Inteligência (QI) a cada 10 semanas de atraso no tratamento.
A fenilalanina em excesso, e seus catabólitos, tem efeito tóxico nas funções somáticas e
do sistema nervoso central, interferem na síntese proteica cerebral e mielinização,
diminuem a formação de serotonina e alteram a concentração de aminoácidos no líquor.
Essas alterações determinam a perda de funções, especialmente da capacidade intelectual
do portador.
Outras anormalidades eletroencefalográficas; o odor "de rato" da pele, dos cabelos e da
urina, devido ao acúmulo de fenilacetato; e a tendência à hipopigmentação e eczema,

completam o quadro clínico. O cheiro característico, quando presente, impregna o local
onde esteja internado um paciente com fenilcetonúria. Em contraste, as crianças
acometidas, detectadas ao nascimento e tratadas imediatamente, em regra, não exibem
quaisquer dessas anormalidades.
Investigações neuropsicológicas, com pacientes portadores de fenilcetonúria, confirmam
a relação entre a disfunção com a degeneração de tecidos nervosos brancos do cérebro.
Também comprovam que a utilização da dieta restrita em fenilalanina é eficaz na
prevenção da deterioração neurológica e/ou psiquiátrica.
MONTEIRO, LENICE TERESINHA BUSSOLOTTO; CANDIDO, LYS MARY BILESKI.
FENILCETONúRIA NO BRASIL: EVOLUçãO E CASOS. REV. NUTR., CAMPINAS , V. 19, N. 3,
P. 381-387, JUNE 2006 . AVAILABLE FROM . ACCESS ON 23 APR. 2016.
HTTP://DX.DOI.ORG/10.1590/S1415-52732006000300009.

Informação:
Herança da Fenilcetonúria (PKU)

a fenilcetonúria (PKU) é uma doença genética de herança autossômica recessiva
causada pela deficiência da enzima fenilalanina hidroxilase, que converte o
aminoácido fenilalanina em outro aminoácido, tirosina. O gene da enzima está
localizado no cromossomo 12, braço longo (q) locus 22. O cruzamento de dois
indivíduos heterozigóticos para o gene da PKU gerará as seguintes probabilidades:

25% de chance de nascer indivíduos homozigóticos para o gene da PKU (afetados
pela doença), 50% de chance de nascer indivíduos heterozigóticos para o gene da
PKU (portadores não afetados) e 25% de indivíduos normais (sem o gene da PKU e
não afetados).
HERANçA GENéTICA DA FENILCETONúRIA (PKU) EM SERES HUMANOS. HERANçA AUTOSSôMICA
RECESSIVA LIGADA AO CROMOSSOMO 12, BRAçO LONGO (Q) LOCUS 22.
ATIVIDADE
A fenilcetonúria é uma doença genética hereditária relacionada com o

metabolismo do aminoácido fenilalanila. Sobre esta doença, assinale a
alternativa correta:
A. É uma doença metabólica incurável que estã relacionada com a
deficiência da ezima fenilalanina hidroxilase.
B. É uma doença que não tem diagnóstico e não apresenta tratamento.
C. Os indivíduos afetados por esta doença não tem chance de sobrevida,
sendo que a maioria morre ao nascer.
D. É importante, pois, é a única doença descrita com relação de deficiência

do metabolismo de aminoácidos.
Peptídeos
Polímeros de aminoácidos são denominados de Peptídeos ou Proteínas. Assim Peptídeos são pequenas
cadeias de aminoácidos unidos por ligação peptídica. A síntese de cadeias de aminoácidos acontece junto
ao ribossomo.
Legenda: LIGAçãO PEPTíDICA
Podemos observar a formação de água endógena a partir da ligação peptídica.
Podemos agrupar os polímeros de aminoácidos com relação à quantidade de resíduos:
dipeptídeo – estrutura formada por dois aminoácidos unidos por ligação peptídica;
tripeptídeo – formado por três aminoácidos unidos por duas ligações peptídicas;
oligopeptídeo – estrutura contendo de 4 a 40 aminoácidos unidos por ligação peptídica;
polipeptídeo – estrutura contendo mais de 40 resíduos de aminoácidos unidos por ligação peptídica;
proteínas – cadeias de polipeptídeos contendo, geralmente, mais de 100 aminoácidos, podendo apresentar
apenas uma cadeia ou mais de uma (multissubunitárias).

Existem peptídeos que apresentam atividades biológicas, por exemplo:
Números de
Nome Sítio de síntese Ação biológica
aminoácidos
Aspartame 2 -------- Adoçante sintético
Glutationa 3 Células Proteção contra radicais
Pituitária anterior e medula

Encefalina 5 Analgesia
adrenal
Contração da musculatura uterina e

Oxitocina 9 Pituitária posterior
glândulas mamárias
Hormônio
Aumento da pressão arterial e
Antidiurético 9 Pituitária posterior
reabsorção de água pelo rim
(ADH)
Secreção cutânea de anfíbio

Bombinina 24 Antimicrobiano e hemolítico
Bombina variegata
Glucagon 29 Células a do pâncreas Hormônio hiperglicemiante
Insulina 51 Células b do pâncreas Hormônio hipoglicemiante

Informação:
Estrutura da Insulina humana.
Podemos notar os dois polipeptídeos que formam a cadeia da insulina humana,
unidos por pontes de dissulfeto entre os resíduos de cisteína (Cys).
ESTRUTURA DA CADEIA POLIPEPTíDICA DA INSULINA HUMANA.
ATIVIDADE FINAL
Com relação aos aminoácidos e peptídeos, podemos afirmar que:
A. Cerca de 20 aminoácidos primários são responsáveis por todas as
proteínas existentes nos diferentes seres vivos;

B. Biológicamente somente as estruturas proteícas apresentam atividade
fisiológica;
C. Peptídeos são pequenas cadeias de aminoácidos unidos por ligação
peptídica no ribossomo, mas sem função biológica;

D. Aminoácidos essenciais são aqueles que você sempre terá na estrutura
de todas as proteínas.
REFERÊNCIA
ALBERTS, B.; BRAY, D.; HOPKIN, K.; JOHNSON, A.; LEWIS, J.; RAFF, M.; ROBERTS, K.; WALTER,
P. Fundamentos da Biologia Celular. 3ª ed. Porto Alegre: Artmed, 2011.
ALBERTS, B.; JOHNSON, A.; LEWIS, J.; RAFF, M.; ROBERTS, K.; WALTER, P. Biologia Molecular da Célula. 5ª
ed. Porto Alegre: Artmed, 2010.
GALANTE, Fernanda; ARAÚJO, M.V.F. Fundamentos de Bioqímica. São Paulo: Riedel, 2012.
NELSON, David L; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 3ª ed. Porto Alegre: Artmed,
2002.

Módulo 1 - A Vigilância Sanitária No SUS

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14/01/2019 AVA UNINOVE

AUTOR(A): PROF. ANGELITA SILOTO DE C.VERDE

AUTOR(A): PROF. VANESSA CRISTINA COIMBRA

Legenda: ESTRUTURA BáSICA DOS AMINOáCIDOS.

ser classiﬁcados por suas cadeias laterais:

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AMINOáCIDOS: CLASSIFICAçãO E ESTRUTURA EM PH FISIOLóGICO.

Legenda: ISôMEROS óPTICOS DO AMINOáCIDO ALANINA (L-ALANINA E D-ALANINA).

apresentam atividade de antimicrobianos.

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muito ácido este aminoácido existirá na forma iônica protonada [+NH3CH2COOH]

prótons do grupo carboxílico para o meio e se tornando o íon dipolar

moléculas do aminoácido irão perder prótons do grupo amino e encontraremos a

forma protonada da glicina em ambiente com pH abaixo de 2,34 (valor do pK1), e

dipolar. Em ambientes com pH acima de 9,60 (valor do pK2) encontraremos a glicina

desprotonada, e diminuindo o pH do meio encontraremos cada vez mais moléculas

na forma de íons dipolar. O pI ou ponto isoelétrico (ou ponto de pH isoelétrico) é o

CURVA DE TITULAçãO DO AMINOáCIDO GLICINA.

LEHNINGER PRINCíPIOS DE BIOQUíMICA. DAVID L. NELSON E MICHAEL M. COX. EDITORA SARVIER,

“zwitterion” ou íon dipolar).

pI = 1/2 (pK1 + pK2) = 2,34 + 9,60 = 5,97

(pK1) e 9,60 (pK2).

A cadeia lateral também inﬂuencia na solubilidade do aminoácido e da proteína em água, podendo

apresentar grupos polares (hidrofílicos) e grupos apolares (hidrofóbicos)

são chamados de essenciais.

A respeito dos aminoácidos, assinale a alternativa correta:

A. São moléculas orgânicas que formam a estrutura de proteínas,

B. A estrutura básica de um aminoácido será um grupo amino, um grupo

de ácido carboxílico, um hidrogênio e um radical de composição

variada, todos ligados a um átomo de carbono denominado Carbono

C. Os aminoácidos são compostos obtidos exclusivamente por fonte

D. Os aminoácidos não apresentam isomeria espacial.

E. O pH do ambiente não interfere na estrutura dos aminoácidos.

leucina e isoleucina, pode ser convertida em Acetil-CoA e Acetoacetil-CoA, moléculas energéticas

relacionadas à ﬁsiologia celular. O glutamato poderá gerar o neurotransmissor GABA (gama-aminobutirato)

e a histidina resultará a histidina.

coenzimas importantes para as vias metabólicas) e da serotonina (neurotransmissor).

diferentes biomoléculas (hormônios epinefrina e norepinefrina, neurotransmissor dopamina e o pigmento

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fenilalanina em tirosina pela enzima fenilalanina hidroxilase (deficiência está

Transformação do homogentisato em maleilacetoacetato pela enzima homogentisato

transformado em Acetoacetil-CoA pela enzima 3-cetoacetil-CoA transferase,

VIAS METABóLICAS DA FENILALANINA E TIROSINA. NA FISIOLOGIA CELULAR Há A CONVERSãO DE

FENILALANINA E TIROSINA EM FURAMATO E ACETOACETIL-COA EM HUMANOS. CONTUDO, DEFEITOS

LEHNINGER PRINCíPIOS DE BIOQUíMICA. DAVID L. NELSON E MICHAEL M. COX. EDITORA SARVIER,

elevados de fenilalanina no organismo (hiperfenilalaninemia) e promove uma via alternativa de

metabolização da fenilalanina formando fenilpiruvato e, a partir deste, é formado fenilacetato e

fenillactato. O fenilacetato causa um odor característico à urina. O acúmulo de fenilalanina e seus

da doença. Contudo, não há cura para a patologia.

Legenda: VIA DE METABOLIZAçãO DA FENILALANINA EM FENILCETONúRICOS. VIAS ALTERNATIVAS DE

METABOLIZAçãO DA FENILALANINA. PODEMOS ENCONTRAR EXCESSO DE FENILALANINA E

FENILPIRUVATO NO SANGUE, TECIDOS E URINA. FENILACETATO E FENILACTATO SãO ENCONTRADOS

Legenda: EXEMPLOS DE DOENçAS GENéTICAS RELACIONADAS COM O METABOLISMO DE AMINOáCIDOS

A fenilcetonúria ou PKU, como é mundialmente conhecida, é uma doença genética,

no fígado e responsável pela transformação do aminoácido fenilalanina (PHE) em

tirosina. A elevação de fenilalanina no sangue, acima de 10mg/dl, permite a passagem em

tóxico. O retardo mental é a mais importante sequela dessa doença.

No Brasil, a prevalência de fenilcetonúria, segundo o Ministério da Saúde (MS), era

estimada em 1:12 a 15 mil nascidos vivos. De acordo com Carvalho1, em 2001 a

prevalência ﬁcou em 1:15.839 e em 2002 foi de 1 por 24.780.

brasileiro, consta no Estatuto da Criança e do Adolescente, inciso III do Artigo 10 da Lei

As alterações metabólicas geneticamente determinadas são chamadas de erros inatos do