Apoptosis Vs Necrosis Traducido A Español

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Mecanismos de apoptosis y otras alternativas de muerte celular
Artículo en Asian Journal of Animal y Veterinaria Avances · Septiembre el año 2015
DOI: 10.3923 / ajava.2015.646.668
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8 autores , incluso:
Kumar bvr Reddy
Universidad de Tecnología de PEC Instituto de Ciencias Dentales sibar
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Mukesh Bhatt Kaliaperumal Karthik
India Instituto de Investigación Veterinaria Universidad Haramaya
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Asian Journal of Animal y Veterinaria Advances 10 (10): 646-668, 2015 ISSN 1683-9919 / DOI:
10.3923 / ajava.2015.646.668 © 2015 Academic Journals Inc.
Mecanismos de apoptosis y otras alternativas de muerte celular
1 Rakesh Kumar, 1 Shailesh Kumar Patel, 1 BV Rami Reddy, 5 Mukesh Bhatt, 2 K. Karthik,
3 Ravi Kumar Gandham, 4 Yashpal Singh Malik y 1 kuldeep Dhãma
1 División de Patología,
2 División de Bacteriología y Micología,
3 División de Biotecnología Veterinaria,
4 División de Patrones Biológicos,
5 División de Virología, ICAR-indio Instituto de Investigación Veterinaria (IVRI), Izatnagar, Uttar Pradesh, 243122, India
Autor correspondiente: Rakesh Kumar, División de Patología, ICAR-indio Instituto de Investigación Veterinaria (IVRI), Izatnagar, Bareilly, Uttar Pradesh, 243122,
India
RESUMEN
La célula normal tiene su propio mecanismo homeostático. Una ligera desviación en este mecanismo conduce en primer lugar a
una respuesta de adaptación en forma de hipertrofia, atrofia etc. Pero a veces cuando respuesta adaptativa supera un límite también
culmina a lesión de las células que finalmente conduce a la muerte celular. forma irreversible de lesión celular conduce a la muerte
celular en forma de necrosis, la apoptosis y la autofagia y por otras maneras alternativas de necroptosis, anoikis, entosis y
cornificación. La necrosis y la apoptosis son los principales mecanismos de muerte celular en células de mamífero. La necrosis es la
muerte celular accidental, incontrolada y no programada que conduce a la hinchazón celular, picnosis, cariolisis, cariorrexis,
disrupción de la membrana celular y la inflamación. La apoptosis es un fenómeno fisiopatológico dependiente programado y energía
que conduce a la contracción celular pero no ruptura de la membrana celular y la respuesta inflamatoria. La apoptosis puede ser
mediada por extrínsecos, vías intrínseca y perforina / granzima, conduce a la activación de las caspasas de ejecución y, finalmente,
la escisión de proteínas, reticulación y fragmentación de ADN. vía extrínseca implica ligando (FasL, TNF α)
y los receptores (FasR, TNFR) de interacción que se unen al adaptador dominio de las proteínas Fas de Muerte Asociada (FADD) y
TNF α Receptor dominio asociado la muerte (TRADD) con la activación de caspasas-8 iniciador. vía intrínseca implica la liberación
del citocromo c junto con las proteínas pro-apoptóticas e inhibe las proteínas anti-apoptóticas, conduce a la interacción del
citocromo c con Apaf-1, por lo tanto la activación de pro-caspasa-9. En general, la muerte celular han aclarado muchos aspectos de
este proceso fundamental y traído a la atención de los científicos de su papel en un gran número de diferentes enfermedades. La
presente revisión describe la apoptosis y otros mecanismos alternativos de muerte celular con perspectivas biomédicas y
veterinarias.
palabras clave: La apoptosis, la caspasa, perforina, granzima, pyroptosis, la autofagia, necrosis, entosis,
catástrofe mitótica, la muerte celular, la biomedicina
INTRODUCCIÓN
El término apoptosis (a-po-toe-sis) se utilizó por primera vez por Kerr, Wyllie y Currie en 1972 para describir la muerte celular (Kerr et
al., 1972). Pero primero evidencias sobre la muerte celular programada (PCD) fue dada por Kerr y lo llamó como la contracción de
necrosis (Kerr, 1970, 1971). La apoptosis es una palabra griega que significa “declinación” como las hojas de un árbol en otoño
(Chowdhury et al., 2006; Kerr et al., 1972).
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Asian J. Anim. Veterinario. . Adv, 10 (10): 646-668, 2015
La apoptosis se denomina como de tipo 1 y la necrosis de tipo 3 la muerte celular (Chowdhury et al., 2006). Es una de las formas de
muerte celular programada (PCD), que mantiene el equilibrio entre las células normales y moribundos (Hanahan y Weinberg, 2011).
Las otras formas de muerte celular programada (PCD) incluyen la autofagia y necrosis programada y estos todas las formas pueden
diferenciarse sobre la base de su morfología (Bialik et al., 2010).
La apoptosis es un componente vital irreversible, genéticamente determinada de varios procesos que incluye rotación normal
celular, el desarrollo y funcionamiento del sistema inmunológico, el desarrollo embrionario, atrofia dependiente hormonal y la muerte
celular química etc., diseñado para eliminar las células huésped no deseados a través de un coordinado y energía proceso bioquímico
dependiente. Esto conduce a la activación de proteasas de cisteína ricos llamados como “Las caspasas” e implican una compleja serie
de eventos que conectan los estímulos iniciales a la desaparición final de la célula (Shalini et al., 2015; Elmore, 2007). La apoptosis
puede estar involucrado en fisiológica, así como procesos patológicos. Cualquier disregulación en el mecanismo de apoptosis puede
conducir a la formación de tumores, anomalías congénitas y enfermedades autoinmunes (Mason et al., 2013; Wahl et al., 2013). Se puede
actúa como mecanismo de defensa de los daños causados por agentes nocivos (Norbury y Hickson, 2001). Las caspasas presentes en
una forma inactiva, sale como pro-caspasas y apoptosis durante escindido en subunidades grandes y pequeñas que son tetrámero
hetero en la naturaleza. Este proceso está bajo control estricto (Wang y Youle, 2009). Durante el encogimiento celular apoptosis y
picnosis son vistas en primer lugar. Picnosis es más característico de la apoptosis (Elmore, 2007).
Hay muchos modos de muerte celular como autofagia, necroptosis (roychowdhury et al., 2013), pero
necrosis y apoptosis son de gran importancia (Shuh et al., 2013). El modo alternativo más importante de la muerte celular es la
necrosis que es tóxico, independiente de la energía, sin control y un proceso de degradación que se producen después de la muerte
celular. La necrosis es un proceso que conduce a la muerte celular a través de cariolisis, picnosis, cariorrexis e hinchazón celular
mientras que la apoptosis conduce a la muerte celular a través de la contracción celular, picnosis y cariorrexis. En el examen
histopatológico se observa que las células apoptóticas se produce como células individuales o en pequeños grupos de células
mientras que las células necróticas están a menudo en grupo. Después de que ocurre cariorrexis extensa formación de ampollas en
la membrana plasmática de formación de cuerpos apoptóticos que contiene orgánulo y fragmentos nucleares en su citoplasma
(Elmore, 2007). Las células de es decir, serie mieloide, et al., 2009; Odaka y Mizuochi, 1999; McIlroy et al., 2000).
Las células apoptóticas no implica ninguna reacción inflamatoria como implicados por las células necróticas debido a que su
membrana plasmática se mantiene intacto y células apoptóticas se envolvió inmediatamente por los macrófagos denominados
como “cuerpo tingible macrófagos” para que no obtener suficiente tiempo para liberar sus citoquinas anti-inflamatorias en el
intersticial tejidos (Elmore, 2007). Una importante característica bioquímica que es responsable de principios de la fagocitosis de los
cuerpos apoptóticos se aleteando hacia el exterior de fosfatidilserina que normalmente está mirando hacia el interior y situado
bicapa lipídica externa de la membrana plasmática de la célula. Se observa que Fas, caspasa-8 y la caspasa-3 son los principales
responsables de la externalización de fosfatidilserina en los glóbulos rojos estresados. Este fosfatidilserina producir “me come”
señales y es una de la molécula más ubicuas en organismos multicelulares (Elmore, 2007). et al., 1997).
Otras moléculas con tal acción en la membrana celular puede ser Anexina-1, Anexina-5, trombospondina-1, calreticulina
mientras que en proceso necrótico debido a la pérdida de integridad de la membrana de plasma hay liberación de los contenidos
intracelulares en los tejidos intersticiales lo que conduce a la respuesta inflamatoria. En el punto de vista general, tanto la apoptosis
y la necrosis son diferentes pero a veces pueden ocurrir juntos formando “continuum apoptosis-necrosis” (Elmore, 2007).
Sanguinarine es una
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fármaco antineoplásico que conduce a la muerte de células tumorales a través de la apoptosis, así como necrosis (Weerasinghe y
Buja, 2012). Se ha demostrado que el proceso apoptótico se puede convertir en necrosis dependiendo de la disponibilidad de las
caspasas y ATPs dentro de las células (Elmore, 2007). Los otros mecanismos alternativos de muerte celular como necroptosis
incluyen morfología necrótica sin activación de la caspasa (Galluzzi y Kroemer, 2008; Vandenabeele et al., 2010; Han et al., 2011). La
muerte celular causada por muchos agentes patógenos incluye muchas características de la apoptosis (Gao y Kwaik, 2000; Hay y
Kannourakis, 2002). La apoptosis se encuentra para producir efectos en los trastornos neurológicos también (Hengartner, 2000;
guardabosques et Alabama., 2001) VIH induce la apoptosis tanto en células T CD4 + y no infectados infectados (Holm y Gabuzda,
2005; Cummins y badley, 2010).
Apoptosis mecanismos y vías DIFERENTES

Hay tres principales vías de apoptosis que incluyen; vía del receptor de muerte (extrínseca) vía mitocondrial (intrínseca) y las
vías de perforina-granzima. Se ha aclarado que todas las tres vías convergen a un punto de ejecución común. Las caspasas son los
principales de cisteína altamente conservados de aspartato dependiente de proteasas ácidas específicas que están presentes como
forma inactiva en las células del cuerpo y actúa como regulador de bioquímica y ejecutor de células apoptóticas y necesitan la
activación por cascada de proteasa y conduce a la muerte celular (Alnemri et al., 1996; Lavrik et al., 2005; Shimizu et al., 1996). Una
vez que se activan las caspasas ninguna reversión sucede. El papel de las caspasas (Alnemri et al., 1996) y se identificaron los 14
tipos (Lavrik et al., 2005). La Figura 1 representa las diferentes vías de la apoptosis. Hay 14 caspasas conocidas, categorizados
como se muestra en la Tabla 1 (Elmore, 2007).
Extrínseco Camino
FasL soluble ligando
receptor Fas FasR FasL

Glycosylatea
Camino intrínseco
Receptor ligando Receptor
TNF-R1 TNF-α
DR 3 Apo Apo
DR 4, DR 5 2L 3L
Inmunosupresor y visto en FADD / TRADD
pacientes con cáncer
Pro caspasa 8
adaptadoras complejos
t-Bid Camino intrínseco señalización de proteínas

vía extrínseca
daños ROS Muerte inducir
mitocondrias Smac / DIABLO
la activación automática
Las mitocondrias caspasa 8

C-FLIP
Oferta
citocromo C
Endonucleasa G AIF
La inhibición de la apoptosis
proteínas caspasa 3
proteínas pro-apoptóticas proteínas anti-apoptóticas

Bcl-10, Bax, Bak, Bad, Bcl-2, Bcl-x, Bcl-XS,
Bcl y la bolsa Pro-caspasa 3
Bim, Bik, Blk, Puma y
Noxa Pro-caspasa 9
Núcleo
apoptosome La apoptosis
Apf-1 caspasa 9
La fragmentación de DNA
Fig. 1: Diferentes vías de apoptosis
648
Tabla 1: Diferentes tipos de tipos de caspasas

No.
caspasa iniciadora 2, 8, 9, 10
Efectora o verdugo caspasa 3, 6, 7
caspasa inflamatoria 1, 4, 5
Otros 11, 12, 13, 14
Las caspasas inflamatorias presentes en la forma de un complejo llamado como inflamasome que contiene una proteína NALP-1
y este complejo producen respuesta inmune mediante la activación de IL-1 beta y IL-18 (Martinon y Tschopp, 2004). Caspasa-14 es
uno que tiene que ver con la diferenciación de queratinocitos y también tienen papel en la prevención de los rayos UV y la pérdida de
agua (Denecker et al., 2007,
2008).
vía extrínseca: Es un receptor mediada vía que implican la unión de los receptores de muerte en las células. Estos receptores de
muerte son proteínas transmembrana que contiene cisteína ricos dominios extracelulares (CDRs) (Chowdhury et al., 2006; Elmore,
2007). Estos receptores de muerte incluyen miembros de la superfamilia de receptores de TNF y se unen con ligandos
correspondientes. Principales pares de ligando receptor son como FasR-FasL, TNF-R1-TNF- α, DR 3-Apo 3L, DR4-apo 2L,
DR5-Apo2L. El FasR-Fas, IFN y TRAIL (relacionado TNF-apoptosis ligando inductor o Apo2-L) y TNF-R1TNF-alfa son mejores
modelos para estudiar esta vía (Elmore, 2007; Ashkenazi y Dixit, 1998; Schulze Osthoff et al., 1998). Fuera de todos estos, Fas es un
glicosilada tipo-1 receptor transmembrana que se puede activar las vías intrínsecas, así como extrínsecos (Elmore, 2007; Peter y
Krammer, 1998; Nagata, 2000). La unión de FasR-FasL / TNF-R1-TNF- α conduce al reclutamiento de proteínas adaptadoras
es decir, FADD / TRADD que se une con el receptor dependiendo de la interacción receptor ligando en cuestión. Estas proteínas
adaptadoras entonces dimerizarse con la procaspasa 8 forman así inductor de muerte de señalización Complex (DISC) y se
someten a la activación automática de la procaspasa-8. Este caspasa activado activa más caspasa ejecución. A C-FLIP un inhibidor
de la vía extrínseca existe en tres formas: cFLIPL, c-saltos y c-FLIPr. El reclutamiento bloque c-FliF de procaspasa 8 y 10 de este
modo inhiben la vía de señalización (Elmore, 2007; Golks et al., 2005; Hussein et al., 2003; Earnshaw et al., 1999). El ligando se une
con la muerte del receptor de muerte y crear sitio de unión para la proteína adaptador y compleja forma de disco (O'Brien y Kirby,
2008). Los iniciados DISC complejos y activa la procaspasa 8 (Karp, 2008).
Antes de que el potencial transmembrana mitocondrial se pierde, DISCO conduce a la activación de la vía extrínseca.
Caspasa-8 es responsable de la escisión de C-terminal de miembro de BH3 de Bcl-2 familia de la subasta a tBid (BID truncado),
que trata de la membrana mitocondrial externa conduce a la pérdida de potencial transmembrana mitocondrial de este modo se
libera el citocromo c. Esto significa que la subasta es responsable de la diafonía entre vías dependientes mitocondriales y los
receptores de muerte (Elmore, 2007; Li et al., 1998; Luo et al., 1998; McIlwain et al., 2013). Oferta está teniendo papel en la transmisión
de señales de la superficie de las células a la membrana mitocondrial (Luo et al., 1998). La forma soluble de Fas-L es
inmunosupresor en la naturaleza y visto en pacientes con cáncer (Ueno et al., 1999; Kavathia et al., 2009). Las especies reactivas de
oxígeno (ROS) son factor importante para inducir la apoptosis que conduce a daño mitocondrial de este modo conduce al
envejecimiento de las células (Bernhardt et al., 2014; Hur et al., 2014; Wallace, 2010). El reclutamiento y la oligomerización de la
caspasa-8 en el resultado de disco en su activación autocatalítica y es crítica para el inicio de la muerte celular (Juo et al., 1998;
Varfolomeev et al., 1998).
Camino intrínseco: No es una vía mediada por receptor, pero es una vía intracelular que puede implicar señales positivas así
como negativas. Estos estímulos conduce a un cambio en la membrana
649
permeabilidad Por lo tanto, Permeabilidad de la Membrana de transición (MPT) poros se abren y las proteínas pro-apoptóticas salir al
citosol. Estas proteínas incluyen el citocromo c, Smac / DIABLO y HtrA2 / Omi. El más importante entre estas proteínas es citocromo
c que se unen con Apaf-1 y pro-caspasa 9, toda esta combinación de todos estos 3 se denomina como “apoptosoma” (Elmore,
2007). El citocromo c es el componente principal requerida para la activación de la caspasa-9. miembros de la familia Bcl-2
anti-apoptóticas regulan fuertemente esta vía a través de la inhibición de citocromo c (Tsujimoto et al., 1985; Reed, 1998; Shimizu et
al., 1999). Ratio de pro-apoptóticos y anti-apoptóticas Bcl-2 miembros es una característica importante para permeabilidad de la
membrana mitocondrial (Chowdhury et al., 2006). La escisión y la plena activación de las caspasas depende de la proximidad de las
enzimas por lo tanto conduce a un cambio conformacional en el complejo de activación (Luthi y Martin, 2007; Tadokoro et al., 2010).
Las proteínas BH3 son responsables de las proteínas pro-apoptóticas (Bax y Bak) de montaje en los poros de la membrana
mitocondrial y el cambio de permeabilidad de la membrana conduce a la liberación de citocromo c a través mitocondrial
Permeabilidad Transición Pore ((PTP) o MPT o de voltaje dependiente Canales de aniones (VDAC) (Nguyen et al., 1993; Hussein et
al., 2003; Verde y Reed, 1998; Tsujimoto y Shimizu, 2002). Por lo tanto la caspasa-9 se activa pero durante esta activación Smac /
DIABLO y HtrA2 / Omi tiene un papel muy importante para inhibir inhibidor de la apoptosis proteínas (IAP), por lo que promueven la
apoptosis. El Cram Ser-pin de virus de la viruela, así como la proteína p35 de baculovirus actúa como inhibidor de pan-caspasa
(Miller, 1999; Xu et al., 2001; renatus et al., 2000). Incluyendo por encima de proteínas pro-apoptóticas ciertas otras proteínas como
AIF, endonucleasas de G y la caspasa ADNasa activado (CAD) también son liberados de las mitocondrias durante la apoptosis en
etapas posteriores. Fuera de estos factor inductor de apoptosis (AIF) y endonucleasa G actúa independientemente de las caspasas
mientras CAD necesita escisión por la caspasa 3. La AIF produce la fragmentación de ADN en ~ 50-300 piezas kb mientras
endonucleasa G conduce a la escisión de la cromatina nuclear en el ADN oligonucleosomal fragmentos. La condensación de la
cromatina nuclear en esta etapa producido por AIF y endonucleasa G se denomina como “Etapa 1 condensación”. Mientras que más
adelante CAD que entra en el núcleo es escindido por la caspasa 3 y producir pronunciado etapa de condensación llamado como
“Stage 2” de condensación (Elmore, 2007).
Una importante familia de proteínas, es decir, Bcl-2 (juega un papel importante para gobernar la permeabilidad mitocondrial) que incluyen
pro-apoptóticos así como las proteínas anti-apoptóticas. proteínas pro-apoptóticos incluyen Bcl-10, Bax, Bak, Bad, Bim, Bik, Blk, Puma y Noxa
que ayudan en la apoptosis mientras que las proteínas anti-apoptóticas incluyen Bcl-2, Bcl-x, Bcl-XS, Bcl-w y BOLSO. Puma y Noxa ambos
conductores a P53 mediada por apoptosis, como Puma conduce a aumentar el nivel de Bax por lo tanto aumentar la velocidad de liberación de
citocromo c, mientras que Noxa se unen con las moléculas anti-apoptóticas y así activan la caspasa-9. Las mutaciones de los genes de
proteínas BH3-only pro-apoptóticos también se han encontrado para contribuir al desarrollo del cáncer. Además de la familia de proteínas
Bcl-2, el p53 represor tumor es frecuentemente mutado en células cancerosas (Fulda y Debatin, 2006). El TP53 es un gen supresor de tumores
que es regulador muy importante de la familia Bcl-2. El P53 es una proteína de respuesta al estrés tetraméricas actúa como un descanso para
ciclo celular. Se une al ADN y además:
do La detención del ciclo celular en la fase G1 y por lo tanto proporcionar tiempo para la reparación del ADN y desempeña papel en
la angiogénesis, la diferenciación celular y la apoptosis (Chowdhury et al., 2006; Amaral et al., 2009; Vousden, 2009; Vousden y
Ryan, 2009)
do Si la reparación no es posible que media la apoptosis a través de la regulación de Bax arriba o hacia abajo la regulación de Bcl-2. Por lo tanto
ayuda en mitocondrial vía dependiente (Owen-Schaub et al., 1995; Parque et al., 1997)
650
La perforina vía / granzima: Es una ruta apoptótica inducida por CTL capaces de matar las células infectadas por virus y tumorales a través de la
liberación de gránulos de perforina través de los poros a las células diana. Granzima A y B son componentes importantes de gránulos liberados.
Granzima B puede activar pro-caspasa 10 mediante la escisión en los residuos de aspartato, también conduce a la escisión de los inhibidores de
caspasa como inhibidores de la caspasa activado ADNasa (ICAD). También utiliza vía intrínseca para amplificar las señales de muerte por la
escisión de la subasta y la inducción de la liberación del citocromo c. Se puede activar directamente la caspasa 3 por lo tanto capaz de inducción
directa de la fase de ejecución de la apoptosis. Mientras granazyme A es una vía independiente de caspasa y está implicado en la apoptosis
inducida por células T citotóxicas (Elmore, 2007).
vía de Ejecución: Es la vía final de la apoptosis, donde se combinan todas las vías anteriores. Esta vía está mediada por la
ejecución caspasas-caspasa-3, caspasa-6 y caspasa-7. Caspasa-3 es más importante entre todos. Las vías intrínseca y extrínseca
convergen en la caspasa-3 (Wong, 2011). Se activa endonucleasas como se unen con ICAD y CAD se libera el que se someten a
condensación de la cromatina. Caspasa-3 también conduce a la reorganización y la desintegración de la célula en cuerpos
apoptóticos. Una amplia gama de patógenos se han encontrado para causar la muerte celular mediante apoptosis (Gao y Kwaik,
2000; heno y Kannourakis, 2002; Weinrauch y Zychlinsky, 1999). Algunas bacterias causan apoptosis por toxinas o inhibición de la
síntesis de proteínas, muchos virus y parásitos también actúa como mediadores de la apoptosis (heno y Kannourakis, 2002; musgo et
al., 1999; James y Green, 2004; Gavrilescu y Denkers, 2003).
apoptosis celular inducida por bacterias: Las bacterias son capaces de inducir la apoptosis por muchos mecanismos incluyendo proteínas
formadoras de poros, la inducción de la maquinaria de muerte de las células muertas y por la secreción de muchos inhibidores de la proteína
(Lancellotti et al., 2006). Las bacterias siempre tienen afinidad hacia los tejidos del huésped por tanto implicadas oftenly con mecanismos
apoptóticos (Lancellotti et al., 2009). Varias especies de bacterias afecta al sistema nervioso central como Streptococcus pneumoniae ( neumococo),
haemophilus influenzae B y Neisseria meningitidis ( meningococo), Listeria monocytogenes ( Schuchat et al.,
1997). Tuberculosis micobacteriana, Treponema pallidum, Borrelia burgdorferi, rickettsias. Estos agentes causan meningitis y
agentes como Staphylococcus aureus y Estreptococo especie causa abscesos cerebrales (Bartzatt, 2011; Beckham y Tyler, 2012). Borellia
infección causa daño a los oligodendrocitos y Brucella abortus provoca gliosis de astrocitos y la apoptosis (Ramesh et al.,
2008; Samartino et al., 2010; Parthasarathy y Philipp, 2012). La Tabla 2 presenta el mecanismo apoptótico bacteriana mediada.
Las proteínas virales que afectan a la apoptosis: Hay varios virus que se sabe que inducen la apoptosis (Clarke y Tyler, 2009),
que ayuda a evadir el virus del mecanismo de defensa del huésped (Nakanishi et al., 2008; Ehrhardt y Ludwig, 2009). códigos de
virus para varias proteínas que tienen papel central en la apoptosis como E1A 12S y 13S proteínas, E3, E4 del adenovirus, E2 y E7
del virus del papiloma, NS1 de parvovirus, la apoptina (VP3) del Virus del pollo Anemia Infecciosa (CIAV), gran SV40 antígeno T y
la proteína HN del virus de la enfermedad de Newcastle y tat del VIH-1, la proteína no estructural ORF3 de circovirus porcino tipo 2
(Lin et al., 2011), HSV-1 (Perkins et al., 2003), el virus Coxsackie B3 (Kim et al., 2004), el reovirus (Clarke et al., 2004), virus de la gripe
porcina
(Choi et al., 2006) y el virus de la polio (Autret et al., 2007), virus de la bursitis infecciosa ( IBD) (Wei et al., 2011). La proteína NS1 de
diferentes virus explota diversos mecanismos en la causa de la muerte celular como detención en el ciclo celular, la producción de especies
reactivas del oxígeno (ROS) que conduce de esta manera a daño mitocondrial y la muerte celular, la destrucción del citoesqueleto que
conduce a la necrosis, la liberación
651
Tabla 2: Mecanismo de bacterianas inducida bacterias apoptosis

mecanismo implicado referencias
Shigella Induce la apoptosis en los macrófagos por la activación de caspasa-1 Kim et al. ( 1998), el Islam et al. ( 1997), Zychlinsky et al. ( 1996)
y Hilbi et al. ( 1998)
Salmonela Induce la apoptosis en los macrófagos por la activación de caspasa-1 Hersh et al. ( 1999) y Weinrauch y Zychlinsky (1999)
Escherichia coli La activación de la caspasa-8 por lo tanto inducir la liberación de citocromo c Li et al. ( 1998) y Luo et al. ( 1998)
Yersinia Conduce a la apoptosis de los macrófagos por la translocación de YopJ Mills et al. ( 1997) y Monack et al. ( 1997) o YopP moléculas en macrófagos
Pseudomonas Conduce a la regulación positiva de ligando CD95 / CD95 Grassme et al. ( 2000)
Helicobacter pylori Producen la toxina VacA aumentar así membrana mitocondrial Lancellotti et al. ( 2006)
permeabilidad
Neisseria Producir porina PorB1B proteína que en la interacción con Drabick et al. ( 1999) y Massari et al. ( 2000)
HeLa mitocondria celular y conduce a flujo de salida de calcio y conduce a la apoptosis
de las células en el cerebro
Legionella Conduce a la apoptosis de los macrófagos y epitelio alveolar Byrne y Swanson (1998) y Gao et al.
células y este proceso está regulado por Dot / Icm tipo 4 como (1997, 1999)
sistema de secreción
Listeria Release Lly-O toxina y actuar sobre la membrana mitocondrial Lancellotti et al. ( 2006)
Mycobacterium Producir la apoptosis de los macrófagos a través de TNF α y Fratazzi et al. ( 1997), Keane et al. ( 1997)
caspasa-1 vía dependiente y Rojas et al. ( 1997, 1999)
Chlamydia Someterse a la apoptosis caspasa independiente a través de la sobreexpresión Xiang et al. ( 1996)
de la apoptosis. El gen principal, que se expresa sobre incluye, Bax
Coxiella TNF α apoptosis mediada Dellacasagrande et al. ( 1999)

Rickettsia Básicamente bloquea la apoptosis por lo tanto tener pro-apoptótica Clifton et al. ( 1998)
actividad, pero la apoptosis se produce si se inhibe rickettsia inducida NF-kappa B
Estreptococo Caspasa dependiente, así como la caspasa independiente tanto Parthasarathy y Philipp (2012) y
pneumoniae vías se activan. El factor inductor de apoptosis (AIF) Lancellotti et al. ( 2009) se refiere a la apoptosis inducida por esta
bacteria
Staphylococcus aureus La activación de la caspasa-8 y 3 Kinsner et al. ( 2006)
Brucella abortus TNF / TNFR-1 mediada vía extrínseca Samartino et al. ( 2010)
Bacillus Anthracis vía de metaloproteasa de inhibición de MAPK Zn conduce a la muerte celular Favaloro et al. ( 2012)
Clostridium dificile Enterotoxina A, B conduce a la liberación de citocromo c Ulett y Adderson (2006)
de la catepsina B que causa la muerte celular, la inducción el junio del NH 2- quinasa terminal (JNK) y la vía (Wei et al.,
2011) y la destrucción, incluso en algún momento directa del ADN (Marcelo et al., 1996; Webster et al.,
2001; Nuesch y Rommelaere, 2006; di Piazza et al., 2007; Dhãma et al., 2008; Hristov et al.,
2010; Noteborn, 2004; Kumar et al., 2011).
La proteína VP3 del virus de la anemia infecciosa aviar es una pequeña proteína de 13,6 kDa que tiene la propiedad de inducir la
apoptosis y por lo tanto esta proteína se llama como apoptina. Apoptina induce apoptosis solamente en células transformadas y no en
las células normales por lo que parece ser un mejor candidato para la terapia del cáncer (Tavassoli et al., 2005; Natesan et al., 2006;
Dhãma et al., 2013; Gupta et al., 2015). En células tumorales, la apoptina es fosforilada y principalmente nuclear mientras que en las
células normales es no fosforilado, citoplásmica y se convierte fácilmente neutralizada (Ko et al., 2005). La Tabla 3 muestra el papel
desempeñado por las proteínas virales en la apoptosis. El c-Jun NH 2- quinasas terminales (JNK) es un componentes centrales de las
vías de transducción de señales que está implicado en la regulación de la proliferación y diferenciación celular, la producción de
citoquinas, la apoptosis y la supervivencia celular. Se está siendo utilizado por varios virus para la replicación del virus óptima. La vía
de JNK modula las vías mitocondrial de la apoptosis. Se requiere que el JNK para la liberación de moléculas pro-apoptóticas tales
como Bax desde el citosol a la mitocondria y el citocromo c de la mitocondria al citosol (Lei et al., 2002; Tournier et al., 2000) y regulando
así la apoptosis celular. El virus de la IBD altera esta vía de señalización. Los informes son concluyentes sobre su papel que su
inhibición reduce la acumulación de
652
Tabla 3: Papel de las proteínas virales en el virus de la apoptosis
el tipo de cáncer Proteína Mecanismo

linfoma, linfoma de Hodgkin de Burkitt virus de Epstein, EBNA3C Se une con Rb y promover la progresión del ciclo
carcinoma nasofaríngeo, carcinoma gástrico EBNA1 Inhibir p53 inducida por apoptosis
herpes humano carcinoma de Kaposi, cáncer de cuello uterino, LANA1 kaposina Inhibir p53 inducida por apoptosis
virus 8 cáncer orofaríngeo y cáncer anal
E6 Inhibir p53, Bak, la procaspasa 8
E7 efecto pleotropic
E2 Activa la caspasa-8 e inhiben la c-FLIP
De células T humanas linfoma de células T Impuesto Regular el ciclo celular y la apoptosis
virus de la leucemia
infección por el virus de la influenza virus de la gripe FasL y Fas Más de expresión de FasL y FasR
(H3N2) iniciador R
Hepatitis B Carcinoma hepatocelular HBx Activar la caspasa-3 y 8
Hepatitis C Carcinoma hepatocelular Core, NSSA y NS3 inducen p53 mediada por apoptosis
Fuentes-González et al. ( 2013) y la AMA et al. ( 1995)
Tabla 4: El papel de los parásitos en el parásito de la apoptosis
Mecanismo referencias
Plasmodium falciparum conduce a la activación de la caspasa-8 y 9, ROS mediada Esslinger et al. ( 1994)
gondaii Toxoplasma Principalmente Fas mediada apoptosis. Bienvenu et al. ( 2010)
tripanosomiasis Fas mediada de Oliveira et al. ( 2007) y Rodrigues et al.
(2008)
Entamoeba histolytica mediada por Fas y TNF receptor Bienvenu et al. ( 2010)
Cryptosporidium parvum Fas / FasL mediada Bienvenu et al. ( 2010)
Trichinella spiralis Las citoquinas pro-inflamatorias mediadas Cliffe et al. ( 2007)
Clonorchis sinensis Aumentar Fas y la caspasa-3 en el hígado Bienvenu et al. ( 2010)
donovanii Leishmania Inhibir la apoptosis a través de (monocitos de granulocitos Barcinski y dosReis (1999)
factor estimulante de colonias) la producción de GM-CSF
mRNA viral y la síntesis de proteínas viral seguidos por causando una baja producción de partículas de virus infecciosas. Varios
virus, tales como reovirus, rotavirus, virus de la polio y virus de influenza A han demostrado apoptosis mitocondrias mediada por la
vía de JNK (Clarke et al., 2004; Autret et al.,
2007; Martin-Latil et al., 2007).
Principales mecanismos de parásitos inducida por apoptosis de las células: La apoptosis es evidente en los organismos
multicelulares (Kerr et al., 1972) pero tiene una existencia de controversia en protozoos parásitos unicelulares (Welburn et al., 2006;
vercammen et al., 2007). La tabla 4 muestra el papel desempeñado por los parásitos en la apoptosis.
Papel de la apoptosis en el cáncer: El muchas de las proteínas virales tienen capacidad de interactuar con las vías de apoptosis e
inducir cánceres en las células. Sin embargo, algunas de las proteínas virales puede promover el proceso de apoptosis, pero sólo en las
primeras etapas de la infección no en proceso de transformación (Fuentes-González et al., 2013). En la apoptosis en general está
relacionada con muchas de las condiciones enfermedades, pero en algún momento el aumento de mecanismos de expresión apoptosis
pueden utilizarse en tratamientos de muchas de las condiciones neoplásicas (Wong, 2011). La alteración en las proteínas en la vía
apoptótica conduce a diferentes tipos de cáncer (Tabla 5). Del mismo modo, en determinadas condiciones de enfermedad hay un
aumento en la expresión de proteínas apoptóticas (Tabla 6) (Favaloro et al., 2012; Hay y Kannourakis, 2002; Musgo et al., 1999; James y
Green, 2004; Gavrilescu y Denkers, 2003; Mayordomo et al., 1998; Hahne et al., 1996; Do et al., 2015; Sotavento et al., 2010).
La sobreexpresión de la apoptosis: Favaloro et al. ( 2012), Simunovic et al. ( 2009), Barcia et al. ( 2007,
2011) y Tian et al. ( 2009) estudió sobre la expresión de más de protiens apoptóticas.
653
Tabla 5: Alteración de las proteínas apoptóticas y sus resultados Alteración

Salir
proteínas Bcl-2 de la familia alteraciones
alteración Bcl-2 enfermedad de Hodgkin, el cáncer de mama
alteración Bax Tumor cerebral

BH3 proteína disminución (bid) La leucemia mielomonocítica crónica
P53 mutación genética síndrome de Li fraumenic
Apaf 1 inactivación Melanomas, los glioblastomas
la actividad de caspasa alterado c-FLIP competir FADD, la activación IAP
CD95 (Fas) inactivation- Hepato-carcinoma, cáncer de esófago
inactivación de Bax metástasis de cáncer colo-rectal
la inhibición de la caspasa-8 neuroblastoma
Tabla 6: condiciones que conducen a más de expresión de proteínas Enfermedades apoptóticas
Mecanismo
inmunosupresor
SIDA proteína Tat del VIH conduce a la apoptosis mediada por Fas
Enfermedades neurodegenerativas
enfermedades de Alzheimer Los beta-placas, aumenta Fas y TNFR (necrótico receptor del factor de tejido)
enfermedades de Parkinson acumulación de cuerpos de Lewy en neuronas, Fas, la apoptosis mediada por TNFR
enfermedad Hutington proteína Htt activar la caspasa-6 y 8
esclerosis lateral amiotrófica liberación Cu, Zn, SOD (superóxido dismutasa) gatillo mutación del citocromo c
Las enfermedades del corazón y del cerebro
Isquemia miocardica Aumentar la SRO y Bax y caída de la Bcl-2

Stroke (isquemia cerebral) Fas / FasL apoptosis mediada
Uso de la terapia anti-apoptótica agente

anti-apoptóticos:
do estimulación IAP (XIAP, survivina) accidente cerebrovascular, lesión de la médula espinal
do la inhibición de la caspasa por Z-VAD-fmk infarto de miocardio

do inhibidor de ICE artritis reumatoide
do PARP lesión por reperfusión inhibidor
do inhibidores de BAX protegen a las células de la lesión
Los ensayos usados: En las vías de apoptosis escisión de ADN se produce en dos sabios:
do Topoisomerasa 2 escinde ADN en fragmentos de tamaño de 200-300 kb

do Dnase1 / DNAse2 rompe ADN en oligonucleosome fragmentos de tamaño. La Tabla 7 muestra la lista de
diferentes pruebas empleadas para la identificación de apoptosis
Otras técnicas incluyen citometría de flujo, inmunohistoquímica y uso de ADN fluorescente de tinción de colorante como
Hoechst 33342 ayuda para demostrar condensación de la cromatina (Chowdhury et al.,
2006. Una característica importante de la apoptosis es que muestra la escalera de ADN característica por electroforesis en gel de
agar se tiñeron con bromuro de etidio y se visualizaron con luz UV (Elmore, 2007). La citometría de flujo es uno de los métodos
relevantes para evaluar el número de células vivas o fijas en una población de células por segundo (Toduka et al., 2012) y también la
lesión inducida por nano-partículas (Prina Mello et al., 2010).
ALGUNAS formas alternativas de necrosis celular de muerte (Tipo de muerte celular 3): Hay algunas otras formas de muerte
celular como necrosis que es un no-apoptóticos, forma pasiva, no regulada, accidental de la muerte (Farber, 1994; Kanduc et al.,
654
Tabla 7: Análisis utilizados para la identificación de alteraciones de la apoptosis
ensayo utilizado
alteraciones citoplasmáticas
Las células apoptóticas H y E de la mancha, la mancha de toluidina
cuerpos apoptóticos más pequeños TEM (estándar de oro)

La fagocitosis de los cuerpos apoptóticos TEM
la fragmentación del ADN
productos de degradación endonucleasa ADN Laddering (electroforesis en gel de agarosa de ADN) técnica de TUNEL (terminal desoxinucleotidil
transferasa dUTP nick fin de etiquetado) de ensayo
detección de caspasa Western blot, Mab, Poly. ab
La detección de células apoptóticas y necróticas Hoechst y PI tinción
Apoptótica y los genes pro-apoptóticos PCR ensayo de micro
alteración de la membrana PS por marcado con FITC Anexina V (para la etapa temprana de la apoptosis)
la fragmentación del ADN histona ELISA

La detección temprana de células apoptóticas ensayo cometa
ensayo mitocondrial
la liberación del citocromo c, Bax, Bcl-2 EM, fluorescencia
TEM: microscopía electrónica transmisible, PCR: reacción en cadena de la polimerasa, ELISA: Enzyme vinculado ensayo de sorbente inmune, EM: microscopía electrónica, Fuente:
(Elmore, 2007; Shi, 2002; Gong et al., 1994; Bortner et al., 1995; Lecoeur et al., 2001; Godard et al., 1999; Cai et al.,
2013; Hankins et al., 2015; Leventis y Grinstein, 2010; Ciftci et al., 2013; Dhãma et al., 2010; Do et al., 2015)
2002). Pero a veces la necrosis se controla también como la apoptosis (Vandenabeele et al., 2010; Van Herreweghe et al., 2010). necrosis de
la palabra es una palabra griega que significa “Muerte o cuerpo muerto” (McCall, 2010). Necrosis conduce a la formación de grumos de
cromatina, hinchazón de los orgánulos, seguido de hinchazón celular, el agotamiento de ATP, el daño mitocondrial, pérdida de la
homeostasis del calcio, la acumulación de radicales y defectos libres derivados del oxígeno en la permeabilidad de la membrana. Por lo
tanto conduce a la respuesta inflamatoria en contraste con la apoptosis (Kroemer y Golstein, 2007a; Wyllie et al., 1980; Searle et al.,
mil novecientos ochenta y dos; kepp et al., 2009). Produce orgánulos celulares desintegración más rápidamente y de la ruptura de la membrana
plasmática y las fugas de moléculas pro-inflamatorias debido a los procesos no fisiológicos como shock, hipoxia, trauma etc (Thompson, 1995;
Schwartzman y Cidlowski, 1993; Cohen, 1993). La necrosis es una forma importante de la muerte celular, incluyendo enfermedades
neurodegenerativas, enfermedades del corazón, la toxicidad, la distrofia muscular, isquemia e infecciones (Yamashima, 2004; Millay et al., 2008;
Kennedy et al.,
2009; Challa y Chan, 2010; Fujimoto et al., 2010; Whelan et al., 2010). Todas las células apoptóticas que falle al ser envuelto por los
fagocitos sufre es decir programa autolítico, necrosis secundaria (Wyllie et al.,
1980; Schulze et al., 2008).
La apoptosis y la necrosis son los modelos principales implicados en la muerte celular (Majno y Joris, 1995, 2004), pero la autofagia
representa otro modelo que está implicada en la remodelación celular, la privación nutricional y en ciertos procesos de la enfermedad
(Golstein y Kroemer, 2007a). La apoptosis es el modo más rápido de la muerte celular, mientras que la necrosis y la autofagia se observa
después de la apoptosis se desvaneció (Cherlonneix, 2008). En muchos procesos de apoptosis no es el modo principal de muerte celular en
ese caso denominado como “oncosis” se utiliza como la muerte celular se acompaña de hinchazón celular (Majno y Joris,
1995). Este nombre se le dio un largo de años atrás por Von Recklinghausen y Rudolph Virchow (Weerasinghe y Buja, 2012).
En los últimos años se ha visto que la apoptosis inicial de someterse a las células experimentan oncosis más adelante, que se
conoce por muchos nombres como muerte programada, la necrosis programada, tipo 3 necrosis y necroptosis (Kerr, 1970;
Jaeschke y Lemasters, 2003; Webster, 2007; Golstein y Kroemer, 2007b; Kung et al., 2011; Konstantinidis et al., 2012; Whelan et al., 2012).
Pero se ha visto que un proceso programado altamente regulado llamado como necroptosis, que es inducida por TNF α
(Degterev et al., 2005). Necroptosis es morfológicamente similar a la necrosis (Galluzzi et al., 2011). Se encontró rip -1 estar
implicados en la vía de señalización necroptosis. quinasa rip -1 conduce a la formación de complejo en presencia de TNF α ( Micheau
y Tschopp, 2003). Rip -1 poliubiquitinada en el complejo y en última instancia conduce a la activación de la vía IKK y translocación
de NF-kappa B, que
655
actúa como factor de transcripción (Micheau y Tschopp, 2003). Enzimas como CYLD, RIP3 une con rip -1 a través de RIP
Homotipica Interacción Motif (Rhim) y por lo tanto conduce a la fosforilación y la forma citosólica la formación de complejos 2 que es
muy crítica para la necroptosis (Wang et al., 2008). Después del tratamiento con TNF α y z-VAD-FMK, se ha encontrado que Rhim y
quinasa dominios de rip -1 y RIP3 tanto son importantes para necroapoptosis (Zhang et al., 2009; cho et al., 2009). Rip -1 se
encuentra que es muy importante para la fosforilación RIP3 y estas dos proteínas forman un complejo denominado como
necrosome (Cho et al., 2009; Él et al., 2009). Rip -1 y RIP3 no son importantes para la apoptosis, pero RIP3 es imprescindible para
necroptosis (Zhang et al., 2009). Esta vía quinasa es vía básica que separa apoptosis de necroptosis (Buchheit et al., 2012).
La autofagia: Es otro tipo de muerte celular, también llamado como tipo 2 la muerte celular y se produce en células eucarióticas,
donde conduce a la degradación de morir componentes celulares dentro de las vacuolas fagocíticas. La autofagia se supone que es
una muerte celular programada (PCD) que ocurren durante la vida embrionaria normal (Elmore, 2007; Levine y Klionsky, 2004). La
autofagia como otras formas de muerte celular es capaz de inducir enfermedades en plantas, así como en animales (Coll et al., 2011;
Van Doorn et al., 2011; Liu y Bassham, 2012). Este mecanismo se refiere principalmente a la degradación de las proteínas y
orgánulos citoplasmáticos (Levine y Klipnsky, 2004). Proceso de la autofagia es un PCD que se asemeja con la apoptosis y
depende por completo de la síntesis de proteínas, así como la producción de ATP continua, ya que es un proceso dependiente de
energía (Schwartzman y Cidlowski, 1993; Ohsumi, 2001; Huang y Klionsky, 2002; Gözüaçık y Kimchi, 2004; Debnath et al., 2005).
Puede estar asociado con fisiológica, así como procesos patológicos (Mehrpour et al., 2010). La autofagia someterse vía
independiente de caspasa pero también muestra características importantes de la apoptosis, pero que no muestra escalera de ADN
(Cohen, 1991). El dominio de muerte FADD induce apoptosis y la autofagia en las células epiteliales (Thorburn, 2008). La autofagia
incluye micro-autofagia, macro-autofagia y la autofagia mediada chaperona (Mizushima y Komatsu, 2011).
Pyroptosis: Es proceso antiguo filogenéticamente e implica vacuolización, la degradación de los componentes citoplasmáticos y
condensación de la cromatina en cierta medida (Clarke, 1990; Bursch et al.,
2000; Bursch, 2001). Esta vía es la caspasa-1 dependiente (Hersh et al., 1999; Brennan y Cookson, 2000). Esta forma de muerte
celular está mediada por proteínas quinasas activadas mitogen, miembros de la familia de receptores de TNF o insulina como
factor1 crecimiento (Broker et al., 2005). Esta muerte celular dependiente de caspasa se ve en macrófagos que está infestado de
algunos de los microorganismos como Listeria monocytogenes (Cervantes et al., 2008), Yersinia pseudo-tuberculosis (Bergsbaken y
Cookson, 2007) y Legionella pneumophila (Molofsky et al., 2006; Zamboni et al., 2006).
Entosis: Es una de las muertes de células altamente reguladas y no canónicas que se produce como resultado de la deficiencia de
nutrientes ECM-desprendimiento. Se observa en muchos tipos de cáncer y categorizado como un “Cell-en el fenotipo citológico celda”
(Chowdhury et al., 2006; Overholtzer et al., 2007; Overholtzer y Brujas, 2008). Se trata de un independiente de caspasas (Overholtzer et al., 2007),
así como un proceso activo (Yang y Li, 2012).
catástrofe mitótica (fallo mitótico): Es una forma de muerte celular que se produce a causa de la mitosis defectuoso que se produce
debido al daño del ADN excesiva que conduce a tetraploidía o endopolyploidy donde están desreguladas diferentes puntos de control de
ciclo celular (Castedo et al., 2004). Esto se logra por detención de la mitosis, pero aún su mecanismo no está claro (Vitale et al., 2011;
Galluzzi et al., 2012).
656
CONCLUSIÓN
Muchas vías son responsables de causar la muerte celular como se discute en esta revisión, pero la apoptosis es uno asocia con la
fisiología, así como patología de las células. Este modo de muerte celular es dependiente de la energía y se asocia con las caspasas. Las vías
de apoptosis varían entre las células. Las diferentes células responden de manera diferente a diferentes agentes microbianos, toxinas,
parásitos y agentes inflamatorios producidos a su vez. Los diferentes agentes desencadenan diferentes vías de apoptosis y las caspasas.
Aunque muchas proteínas apoptóticas y anti-apoptóticos están involucrados en diferentes vías de apoptosis, pero sigue siendo necesaria la
investigación en este campo en un profundo prospectivo, así como en la vertiente terapéutica.
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Mecanismos de apoptosis y otras alternativas de muerte celular

Artículo en Asian Journal of Animal y Veterinaria Avances · Septiembre el año 2015

DOI: 10.3923 / ajava.2015.646.668

Kumar bvr Reddy

Universidad de Tecnología de PEC Instituto de Ciencias Dentales sibar

28 PUBLICACIONES 64 CITACIONES 21 PUBLICACIONES 120 CITACIONES

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Mukesh Bhatt Kaliaperumal Karthik

India Instituto de Investigación Veterinaria Universidad Haramaya

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Mecanismos de apoptosis y otras alternativas de muerte celular

Apoptosis mecanismos y vías DIFERENTES

receptor Fas FasR FasL

t-Bid Camino intrínseco señalización de proteínas

Las mitocondrias caspasa 8

proteínas pro-apoptóticas proteínas anti-apoptóticas

Fig. 1: Diferentes vías de apoptosis

Tabla 1: Diferentes tipos de tipos de caspasas

Tabla 2: Mecanismo de bacterianas inducida bacterias apoptosis

de las células en el cerebro

Coxiella TNF α apoptosis mediada Dellacasagrande et al. ( 1999)

Tabla 3: Papel de las proteínas virales en el virus de la apoptosis

el tipo de cáncer Proteína Mecanismo

Tabla 4: El papel de los parásitos en el parásito de la apoptosis

Tabla 5: Alteración de las proteínas apoptóticas y sus resultados Alteración

alteración Bax Tumor cerebral

Tabla 6: condiciones que conducen a más de expresión de proteínas Enfermedades apoptóticas

Isquemia miocardica Aumentar la SRO y Bax y caída de la Bcl-2

Uso de la terapia anti-apoptótica agente

do estimulación IAP (XIAP, survivina) accidente cerebrovascular, lesión de la médula espinal

do la inhibición de la caspasa por Z-VAD-fmk infarto de miocardio

do Topoisomerasa 2 escinde ADN en fragmentos de tamaño de 200-300 kb

Tabla 7: Análisis utilizados para la identificación de alteraciones de la apoptosis

cuerpos apoptóticos más pequeños TEM (estándar de oro)

la fragmentación del ADN histona ELISA

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