ELÍNEA

F F E CDEL
T I V ETIEMPO
WAYS
OF STUDYING
ENZIMOLOGÍA
BEFORE EXAMS
2100 A.C.
Producción del vino, queso y pan

El uso de microorganismos, enzimas,

para la producción de alimentos.
Civilizaciones antiguas como Roma,
Grecia, Egipto, China e India producían
vinagre por medio de conversión
enzimática de alcohol en ácido acetico,
queso por medio de la fermentación
de la leche por medio de renina y
lignina y fermentación del pan por
producción enzimatica de dioxido de
carbono.

1700
Ablandador de carnes

Se descubrió el uso del jugo de la papaya

(papaína) como ablandador de carnes.

1700
Réaumur realizó el primer
experimento de especificidad
enzimática

Colocó un tubo dentro del estomago de un

buítre y comprobó que la digestión no es
solo un proceso físico sino también
químico. Ya que los jugos gastricos
disuelven el alimento.

1700
Especificidad de ingrediente activo

Spallanzani demostró que la

temperatura y el tiempo de digestión
se encuentran relacionados con la
cantidad de jugos gastricos aplicados
al alimento.

1700
Alfa-amilasa

Se observó en el rábano una

peroxidasa, la cuál es descrita junto
con la alfa-amilasa que se observa en
su grano.

1800
Purificación parcial de la lacasa y
fermentación alcoholica

Bertrand realizó la purificación parcial

de la enzima, lacasa, del xilema del
árbol japonés. Buchener rehidrato la
levadura y demostró que la
fermentación alcoholica es posible con
la ausencia de levaduras vivas.
Además demostró la estabilización de
la enzima con el sustrato.
 1800
Enzima

Kühne estudió la catalisis en los

extractos de levadura y acuño el
termino enzima, que deriva de la
palabra griego enzymos, el cual se
relaciona con el proceso de
fermentación.

1833
"Principio licuado en almidón"

Anselme Payen y Jean Francois Persoz

observaron cualidades generales
válidas para las enzimas, en dicho
artículo, donde se explican que con
preparados pequeños se pueden
licuar grandes cantidades de almidón.

1836
Pepsina

Theodor Schwann obtuvó y analizó en

forma pura la pepsina, enzima de
origen animal del jugo gástrico.

1894
Modelo llave-cerradura

Fischer desarrolla el modelo de llave-

cerradura para la relación
esteroquímica entre las enzimas y los
sustratos

1900
Enzima-sustrato

Se descubre evidencia de la formación

del complejo enzima-sustrato como
una reacción intermediaria.

1902
Enzima catalíticas

Brown se enfocó en la velocidad de las

reacciones catalíticas. Indica la
existencia de la combinación de la
enzima y las moléculas de azúcar.

1903
Modelo de cinética enzimática

Víctor Henri desarrolla el primer

modelo mátematico que describe la
cinética enzimática.

1913
Michaelis-Menten

Michaelis y Menten desarrollan el

trabajo de Henri y obtienen el la
ecuación mátematica, que en la
actualidad lleva su nombre y es
utilizada en los mecanismos de
reacción enzimática de los analísis
modernos.
 1926
Cristalización de una enzima

James Sumner publicó su primer

artículo, donde cristaliza la ureasa por
medio de la difracción de rayos x.
Demostrando que los cristales están
compuestos de proteína.

1948
Sitio activo de la enzima

Linus Pauling sugirió que el rango

enzimático debe ser obtenido por
medio de la interacción química con el
sitio activo de la enzima.

1950
Rayos X

Las estructuras proteínas empezaron

a ser desarrolladas por medio de la
cristalografía de rayos X.

1950
Modelo de Koshland

Se desarrolla el modelo de Koshland

que desarrolla la competencia
necesaria para la unión de la enzima
con el sustrato junto con su afinidad.

1957
Estructura tridimensional

Kendrew fue el primero en obtener la

estructura tridimensional de una
proteína, mioglobina, por medio de la
difracción de rayos X. Las estructuras
de varias proteínas incluyendo
enzimas se empezaron a desarrollar
por estos métodos.

1957
Secuencia completa de aminoácidos

Sanger reportó la primera secuencia

completa de aminoácidos de una
proteína, la hormona de la insulina.
Utilizando la química desarrollada por
Edman, por medio de hidrolisis
secuenciales de aminoácidos en las
secuencias N-terminales de la cadena
polipeptídica.
1963
Ribonucleasa

Fue reportada la primera secuencia de

aminoácidos de una enzima, la
ribonucleasa.

1965
Teoría Alostérica

Monod, Wyman and Changeux desarrollaron

una teoría alostérica para explicar las
interacciones entre los distintos sitios de
unión que una enzima puede tener,
descubriendo que ciertos sitios de unión
están distantes unos de otros
 EN LA ACTUALIDAD
Preguntas fundamentales

Las dos herramientas mas poderosas son el

continuo desarrollo y el uso de pruebas
biofísicas de la estructura proteica junto con
la aplicación de métodos de biología
molecular.

EN LA ACTUALIDAD
Difracción Laue

La radiación permite a lo científicos

determinar las estructuras de reacción
intermediaria durante el cambio enzimático,
por lo que se puede observar los pasos
individuales de la catálisis enzimática

EN LA ACTUALIDAD
Métodos biofísicos

Como el óptico (dicroísmo circular, UV-

visible, fluorescencia) y vibracional
(infrarrojo, Raman) espectroscopias tiene
aplicación en las preguntas sobre la
estructura enzimática y la reactividad.

EN LA ACTUALIDAD
Biología Molecular

Permiten a los científicos clonar y expresar

enzimas en organismos hospederos con una
eficiencia. Estas enzimas nunca antes habían
sido asiladas para su identificación y
caracterización por medio de la clonación
molecular. La sobreexpresión de enzimas en
hospederos en procariotas permite la
purificación y caracterización

EN LA ACTUALIDAD
Inhibidores enzimáticos

Muchas drogas que son comúnmente

utilizadas hoy en día funcionan por medio de
la inhibición de enzimas específicas que son
asociadas con procesos de deterioramento.
La aspirina, por ejemplo, es una de los
ejemplos mas ampliamente conocidos, su
efecto inflamatorio es por medio de la
inhibición de la enzima prostaglandina
sintasa.