Академический Документы
Профессиональный Документы
Культура Документы
alanine
Aminoácidos
● Los seres humanos y otros animales superiores
carecen de la capacidad para sintetizar 10 de los 20 L-
α-aminoácidos comunes en cantidades adecuadas
para apoyar el crecimiento de lactantes o para
mantener la salud en adultos.
L tyrosine
Aminoácidos
● En consecuencia, la dieta del ser humano debe
contener cantidades adecuadas de estos
aminoácidos esenciales desde el punto de vista
nutricional.
*
Aminoácidos
• Muchas bacterias elaboran péptidos que contienen tanto
D-α-aminoácidos como L-α-aminoácidos, varios de los
cuales poseen valor terapéutico, entre ellos los
antibióticos bacitracina y gramicidina, y el agente
antitumoral bleomicina.
Enantiómeros, todos los aminoácidos en las proteínas de los humanos son L
• Además de ser moléculas necesarias para la
síntesis de proteínas, los aminoácidos cumplen
diversas funciones en el organismo.
• Transmisión nerviosa y la biosíntesis de
porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.
• Estructura:
• A pH fisiológico el grupo carboxilo se disocia:
COOH ➔ COO- + H+
NH2 ➔ NH3+
Formación del enlace peptídico
Clasificación de los aminoácidos
• Método de obtención
*
Código de 1 letra Código de 3 letras Aminoácido
A Ala Alanina
C Cys Cisteina
D Asp Ácido Aspártico
E Glu Ácido Glutámico
F Phe Fenilalanina
G Gly Glicina
H His Histidina
I Ile Isoleucina
K Lys Lisina
L Leu Leucina
M Met Metionina
N Asn Asparagina
P Pro Prolina
Q Gln Glutamina
R Arg Arginina
S Ser Serina
T Thr Treonina
V Val Valina
W Trp Triptófano
Y Tyr Tirosina
Posición de su grupo amino
Propiedades fisicoquímicas: anfoterismo, punto isoeléctrico, solubilidad y
enlace peptídico.
HA H+ + A-
Ácido débil Protón Base conjugada
[H+] [A-]
Ka =
[HA]
[A-]
pH = pKa + log
[HA]
Formas iónicas de alanina en soluciones
ácidas, neutras y básicas
• Estructura terciaria: Es la
disposición tridimensional de
todos los átomos que
componen la proteína y es
responsable directa de sus
propiedades biológicas.
• Dominios: unidades
estructurales funcionales.
Ejemplos de dominios
Interacciones que estabilizan la
estructura terciaria
• Puentes disulfuro: enlace covalente
formado por dos grupos sulfidrilo (-SH),
cada uno de ellos perteneciente a un
residuo de cisteína, se unen de manera
covalente para formar un residuo de
cistína
Interacciones que estabilizan la
estructura terciaria
• Interacciones hidrofóbicas: Los
aminoácidos con cadenas laterales no
polares tienden a localizarse en el interior
de la proteína, en donde se asocian con
otras cadenas no polares, mientras que los
aminoácidos polares suelen localizarse en la
superficie de la proteína, para que la
estructura resultante sea lo más estable
posible.
Interacciones hidrofóbicas
Interacciones que estabilizan la
estructura terciaria
• Puentes de hidrógeno: Las
cadenas laterales de aminoácidos
que contienen H unido a O2 o a N
pueden asociarse con átomos ricos
en electrones
• Interacciones iónicas: Grupos con
carga negativa en las cadenas
laterales de los aminoácidos
pueden interactuar con grupos de
carga positiva de otros
aminoácidos.
Plegamiento de proteínas
• Todas estas interacciones determinan
el plegamiento de una proteína ➔
Estructura 3D
• Proteínas mal
plegadas
normalmente son
degradadas.
Trastornos asociados al plegamiento
erróneo de proteínas
• Depósitos de placa amiloide. Agregados de
β-amiloide son neurotóxicos.
• Efectos:
– Cambio en la viscosidad
– Disminución de la solubilidad
– Perdidas de las propiedades biológicas
Enzimas
• Proteínas que catalizan reacciones químicas
en los seres vivos, siempre y cuando sean
termodinámicamente posibles.
• 6 clases principales
L ascorbic acid