Universidade de São Paulo

Instituto de Ciências Biomédicas

Departamento de Biologia Celular e do Desenvolvimento

Tradução:
Do RNA a Proteína

Adriane Sousa de Siqueira

 Tradução:
Do RNA a Proteína

BLOCO 1: Definição, moléculas e organelas

envolvidas
Síntese Protéica

Transcrição

Tradução

Alberts et al., 2008.

 O que é a Tradução ?
NUCLEOTÍDEOS do RNAm AMINOÁCIDOS da proteína

www.vestibulandoweb.com.br
NHGRI – genome.gov

4 nucleotídeos 20 aminoácidos

3 nucleotídeos = CÓDON = 1 AMINOÁCIDO

 Código Genético
2a. letra do códon
1a. letra do códon

Redundante
Alberts et al., 2002
 Quem traduz o RNAm em proteína?

Ribossomo

RNA
transportador

Sparknotes.com/biology/
 RNA Transportador (RNAt)

Sítio de ligação do AA
Schoolworkhelper.net

ANTICÓDON pareia com CÓDON

COMPLEMENTAR do RNAm
 RNA Transportador (RNAt)

Códons diferentes podem especificar o mesmo aminoácido

Existe mais de um RNAt para cada aminoácido?

http://biochem.co/2008/08/translation-rna-proteins/
 RNA Transportador (RNAt)

Um mesmo RNAt pode reconhecer códons diferentes?

http://nobelprize.org/educational
Alberts et al., 2008

Posição “wobble”
 Como aminoácido se liga ao RNAt?
RNAt sintetase 1 erro a cada 40.000 pareamentos

Aminoácido Ligação com grande

quantidade de
RNAt energia

Hidrólise de
RNAt ATP
sintetase
Alberts et al., 2008, modificado
 Ribossomo
Proteínas + RNA ribossomal

Subunidade menor
RNAt pareado sobre os códons do RNAm

Subunidade maior
Catalisa a formação das cadeias
polipeptídicas
www.mhhe.com/biosci/
Ribossomo

Alberts et al., 2002

 Ribossomo
Sítio E – saída do RNAt Sítio A – entrada do RNAt + AA

Sparknotes.com/biology/
Sítio P – ligação peptídica

RNAt só é mantido nos sítios A e P se anticódons formarem pares de base com

códon complementar do RNAm
 Ribossomo
Sítios A e P Correta fase de leitura do RNAm
próximos
Sparknotes.com/biology/

Alberts et al., 2008

 Tradução:
Do RNA a Proteína

BLOCO 2: Etapas da Tradução

 Etapas da Tradução

1. Iniciação
2. Alongamento
3. Terminação
4. Dobramento/processamento pós-tradução

NHGRI – genome.gov
1. Iniciação

bioap.wikispaces.com/
Sentido da síntese da cadeia
polipeptídica
Códon de Iniciação
1. Iniciação

RNAt iniciador

Fator de Iniciação
RECONHECE
RNAm

Subunidade menor
do ribossomo

Subunidade pequena move-se sobre

RNAm procurando pelo códon AUG

Alberts et al., 2008, modificado

1. Iniciação

Dissociação dos fatores de Subunidade maior

iniciação completa o ribossomo

Códon de Iniciação

Alberts et al., 2002

2. Alongamento

Ligação Peptídica

Alberts et al., 2008

2. Alongamento
Ligação Peptídica

Cada AA adicionado carrega energia de ativação

para adição do próximo AA
Alberts et al., 2008
2. Alongamento
Ligação Translocação da subunidade maior
Peptídica

RNAt nos
sítios P e E

RNAt do sítio Adição de novo

E é liberado RNAt + AA Translocação da subunidade menor

Alberts et al., 2008

3. Terminação
Códons de Parada
3. Terminação

Fator de
Adição de água ao
Liberação terminal carboxila da
cadeia polipeptídica

Alberts et al., 2008

 Polirribossomos

Alberts et al., 2008

Endereçamento das Proteínas

professoraugustomw.blogspot.com
 Tradução:
Do RNA a Proteína

BLOCO 3: Dobramento e Processamento

Pós-Traducional
 Etapas da Tradução

1. Iniciação
2. Alongamento
3. Terminação
4. Dobramento/processamento pós-tradução

NHGRI – genome.gov
4. Dobramento/Processamento Pós-Tradução
Cadeia polipeptídica

Dobramento

Fosforilação, glicosilação,
acetilação, etc.

Ligação a outras
subunidades protéicas
Alberts et al., 2008.
4. Dobramento/Processamento Pós-Tradução
Chaperonas

Ribossomo

Chaperonas

Chaperonina

Nature Reviews – Molecular Cell Biology, 2004

4. Dobramento/Processamento Pós-Tradução

Complexo de Golgi • Cisternas ligadas por conexões tubulares

http://scienceblogs.com/transcript/
4. Dobramento/Processamento Pós-Tradução
Complexo de Golgi
• Promove glicosilação, fosforilação, sulfatação e hidroxilação de proteínas
Destino das Proteínas
Destino das Proteínas
Destino das Proteínas
Destino das Proteínas
Degradação Protéica

http://www.nicerweb.com
Destino das Proteínas
 Stress do RE e Complexo de Golgi

Hipóxia, regulação anormal de Ca, infecções virais, mutações genéticas,

fatores ambientais

Acúmulo de proteínas mal dobradas no RE e

Complexo de Golgi

UPR (resposta a proteínas mal dobradas)

 Stress do RE
Doença de Alzheimer
Acúmulo de proteínas mal

http://www.sciencemag.org
dobradas

Chaperonas
do RE

Autofagia

Dobramento
APOPTOSE
Controle de
qualidade das
proteínas
Doença de Alzheimer
 Doença de Alzheimer
Acúmulo da proteína amilóide beta

Ativação de astrócitos e microglia

Injúria oxidativa, alteração da homeostasia do

neurônio

Disfunção sináptica e neuronal

Morte neuronal

Demência
 Referências

ALBERTS, B., et al. Molecular Biology of the Cell. 5ed. Nova Iorque: Garland Sciences,
2008.

ALBERTS, B. et al. Essential Cell Biology. 2ed. Nova Iorque: Garland Science, 2004.

LODISH, H., BERK, A., MATSUDAIRA, P., et al. Molecular Cell Biology. 5ed. Nova Iorque:
W H Freeman & Co, 2005.

SELKOE, D.J. Cell Biology of Protein Misfolding: The Examples of Alzheimer and
Parkinson´s Diseases. Nature Cell Biology 6: 1054-1061, 2004.

AIGELSREITER, A. et al. How a Cell Deals with Abnormal Proteins. Pathobiology, 74:145–
158, 2007.