Contenidos

Definición. Aminoácidos: estructura, clasificación y

propiedades generales.
Péptidos, polipéptidos y proteínas. Enlace peptídico.
Niveles de organización de las proteínas: estructuras
primaria, secundaria, terciana y cuaternaria.
Propiedades generales de las proteínas (estado
coloidal, ionización, desnaturalización y
precipitación).
Clasificación de las proteínas: holoproteínas
(simples) y heteroproteínas (conjugadas).
 Para las actividades del
4 y 6 de agosto
Leer los 3 trabajos científicos del Módulo
de Proteínas:

• Salud oral en los tipos frecuentes de

Síndrome de Ehlers
• Niveles de inmunoglobulina A secretora
(IgAs) en saliva en una población
• Película Adquirida
 FUNCIONES de las PROTEINAS
1. ESTRUCTURAL: colágeno, elastina, queratina.
2. HORMONAL: insulina, glucagón, parathormona.
3. REGULADORA: ciclina
4. HOMEOSTATICA: albúmina (equilibrio osmótico y pH)
5. CONTRACTIL: actina y miosina
6. RESERVA ENERGÉTICA: ovoalbúmina, lactoalbúmina (4 kcal/g)
7. TRANSPORTE: hemoglobina, lipoproteínas, citocromos.
8. DEFENSIVA: inmunoglogulinas, trombina, fibrinógeno, mucinas,
toxinas bacterianas, venenos de serpientes.
9. ENZIMÁTICA: lactato deshidrogenasa-LDH, amilasa salival,
pepsina.
10. TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES: rodopsina.
 PROTEÍNA: POLÍMERO DE
AMINOÁCIDOS

*
L

¿isomería D o L?
ión dipolar ¿efecto del pH?
 Iones Dipolares o Zwiteriones

• Son las moléculas (como los

aminoácidos) que tienen grupos
cargados de polaridad opuesta
A pH fisiológico un aminoácido es un ión
bipolar: el grupo amino esta protonado y
el grupo ácido carboxílico esta
desprotonado
FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS

 grupo
carboxilo
 grupo a-amino

Ca
Son a-amino ácidos
Los aminoácidos se comportan como
iones dipolares anfóteros

pH >7 : Puede actuar como ácido (dador de H+) -

pH < 7: Puede actuar como base (aceptor de H+) +

 pI:
punto
isoeléctrico

pK1 pK2
 pI= Punto isoeléctrico

pI= es el pH en el cual las cargas (+) = (-)

Carga neta total nula o cero

 Tipos de R

Cadenas NO POLAR: 7

Cadenas SIN CARGA, POLAR: 5

Cadenas AROMATICOS: 3

Cadenas CARGADAS POSITIVAMENTE (+): 3

Cadenas CARGADAS NEGATIVAMENTE (-): 2

NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS

LATERALES DE LOS AMINOACIDOS

7 5 3

20
aminoácidos
3 2
R sin carga, alifáticos

GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA

LEUCINA ISO
METIONINA
LEUCINA
R sin carga, polares

SERINA TREONINA CISTEINA

ASPARAGINA GLUTAMINA
R aromáticos

FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO

R con carga (-) a pH fisiológico

ASPARTATO GLUTAMATO
(ácido aspártico) (ácido glutámico)
R con carga (+) a pH fisiológico

H+

LISINA ARGININA HISTIDINA

20 aminoácidos
 Valor biológico de una proteína
Medida de la absorción y síntesis en el cuerpo de
las proteínas procedentes de la ingesta de alimentos.

aa esenciales aa no esenciales
Isoleucina Alanina
Leucina Tirosina
Lisina Aspartato
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamato
Treonina Glutamina
Triptófano Glicina
Valina Prolina
Histidina Serina
Arginina Asparragina
 Alimentos con
todos los aminoácidos
esenciales

Combinaciones de alimentos
que suman los
aa esenciales
 Porcentaje de aminoácidos por peso
clara de huevo atún carne vacuna pollo suero lácteo caseina soja levadura

alanina 6.6 6.0 6.1 5.5 5.2 2.9 4.2 8.3

arginina* 5.6 6.0 6.5 6.0 2.5 3.7 7.5 6.5
ácido
8.9 10.2 9.1 8.9 10.9 6.6 11.5 9.8
aspartico
cistina 2.5 1.1 1.3 1.3 2.2 0.3 1.3 1.4
ácido
13.5 14.9 15.0 15.0 16.8 21.5 19.0 13.5
glutamico
glicina 3.6 4.8 6.1 4.9 2.2 2.1 4.1 4.8
histidina * 2.2 2.9 3.2 3.1 2.0 3.0 2.6 2.6
isoleucina * 6.0 4.6 4.5 5.3 6.0 5.1 4.8 5.0
leucina * 8.5 8.1 8.0 7.5 9.5 9.0 8.1 7.1
lisina * 6.2 9.2 8.4 8.5 8.8 3.8 6.2 6.9
metionina * 3.6 3.0 2.6 2.8 1.9 2.7 1.3 1.5
fenilalanina * 6.0 3.9 3.9 4.0 2.3 5.1 5.2 4.7
prolina 3.8 3.5 4.8 4.1 6.6 10.7 5.1 4.0
serina 7.3 4.0 3.9 3.4 5.4 5.6 5.2 5.1
treonina * 4.4 4.4 4.0 4.2 6.9 4.3 3.8 5.8
triptófano * 1.4 1.1 0.7 1.2 2.2 1.3 1.3 1.6
tyrosina 2.7 3.4 3.2 3.4 2.7 5.6 3.8 5.0
valina * 7.0 5.2 5.0 5.0 6.0 6.6 5.0 6.2
 Polimerización de aa

Oligopéptido:
de 2 a 10 aa.

Polipéptido: de 10 a 100 aa.

Proteína: > 100 aa.

 Propiedades de las proteínas

grupos R y naturaleza coloidal

•Especificidad:
estructura tridimensional •DESNATURALIZACIÓN
-de función pH temperatura
-de especie interacciones puentes H
electrostáticas
•Interacción con H2O

•Carga superficial del coloide:

ELECTROFORESIS

Desnaturalización
irreversible
 ELECTROFORESIS
albúmina
Separación de proteínas debido
a la carga y/o tamaño

- - --
- -
- -
- - +

Punto isoeléctrico pI de albúmina= 4,3

16 Histidinas = polianión a pH 7,4
ELECTROFORESIS DEL SUERO
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Primaria

Terciaria

Secundaria Cuaternaria
 AA1 AA2 AA3 AA4
enlaces peptídicos

extremo extremo
amino libre carboxilo libre
“N terminal” “C-terminal”
 REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS :

FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

Aminoácido Aminoácido

enlace peptídico : enlace amida

ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína y es mantenida por
los enlaces peptídico

amino carboxilo
terminal terminal
ESTRUCTURA PRIMARIA

enlace
peptídico
 puente
disulfuro

enlace
peptídico
ESTRUCTURA SECUNDARIA

a - HÉLICE

enlace
puente H
 a-hélice
La a-hélice se estabiliza a
través de puentes de
hidrógeno que se forman
entre el grupo >C=O
de un enlace peptídico y
el grupo >NH de otro

Los puentes de hidrógeno

son paralelos al eje central
de la hélice

Los radicales van dirigidos

hacia afuera
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
LÁMINA PLEGADA o CONFORMACIÓN β
 enlace
puente H
ESTRUCTURA SECUNDARIA
LÁMINA PLEGADA o
CONFORMACIÓN β

Las láminas β se
estabilizan por
puentes de H entre los
grupos >C=O y >NH de
enlaces peptídicos de
cadenas
diferentes

Los radicales de los

aminoácidos van
sobre y bajo el
plano medio
ESTRUCTURA TERCIARIA
 PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA

PUENTE DISULFURO
INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA TERCIARIA

GLOBULAR FIBROSA
ESTRUCTURA TERCIARIA
Globular Fibrosa
ESTRUCTURA TERCIARIA FIBROSA
COLÁGENO
COLÁGENO

glicina
COLÁGENO
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
HEMOGLOBINA
HEMOGLOBINA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Inmunoglobulinas
Inmunoglobulina A secretoria
1- cadena pesada
2- cadena liviana
3- componente
secretor
4- glucopéptido J
 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

- holoproteína o proteína simple: sólo contiene aminoácidos: albúmina.

- heteroproteína o proteína conjugada: parte proteica y parte no

proteica menor: grupo prostético.

TIPO GRUPO EJEMPLO

PROSTÉTICO

Fosfoproteínas Ácido fosfórico Caseína (leche)

Glucoproteinas Glúcido Inmunoglobulinas,

colágeno

Lipoproteinas Lípido Lipoproteínas

Nucleoproteinas Ácido nucleico ADN, ARN

Cromoproteinas Pigmentos Hemoglobina,

Citocromos
Nucleosoma
 PELICULA ADQUIRIDA

Revestimiento insoluble que se forma

en la superficie dentaria
origen salival (lisozima, peroxidasa,
amilasa)
alto contenido de carboxilos y sulfatos,
presencia de enzimas extracelulares de
origen bacteriano (glucosiltransferasa,
inmunoglobulinas).
 • PELICULA ADQUIRIDA

•Previene la desecación de mucosas y

esmalte.
•Lubricante.
• Evita desmineralización y crecimiento
indefinido.
•Matriz de depósito microbiano.
 PELICULA ADQUIRIDA
• Interacciones: iónicas, London, puente H.
 ++
+ + prot
+
+ prot++
+ + + E
+++
+ prot
++ +
PO43- S
Ca2+ M
Película PO43- A
+ -
- - adquirida
+ - prot -
-+ - - Ca2+ L
- -
+ - prot - - - -
+ - - - prot - PO43-
T
- -
Ca2+
E

SALIVA