PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

ACUÑA:

El término funcionalidad describe a toda propiedad, nutricional o no, que interviene en su

utilización.

Por lo general, las características sensoriales de un producto alimenticio resultan ser más
importantes para el consumidor que el valor nutricional, cual es frecuentemente alterado para
obtener buenas cualidades organolépticas. Además, se sabe que los sistemas alimentarios son
complejos y ocurren en ellos diversos fenómenos simultáneamente; en estos intervienen las
proteínas, las cuales tienen un papel crucial.

Así pues, la funcionalidad de las proteínas está determinada por sus propiedades, las cuales
tenemos:

 Propiedades de hidratación: Dependen de las interacciones proteína-agua y son:

absorción de agua, capacidad de mojado (humectación), capacidad de hinchamiento,
capacidad de retención de agua, dispersabilidad, solubilidad y viscosidad.
 Propiedades relacionadas con interacciones proteína-proteína: Se trata de las
propiedades de precipitación, gelación, formación de estructuras de masa, de fibras, de
películas.
 Propiedades de superficie: Dependen en forma importante de la composición superficial
de la proteína, de ello, dependerá la capacidad de ligar grasas y sabores. Por ejemplo,
emulsificación y espumado.

Se sabe que el agua modifica las propiedades fisicoquímicas de las proteínas al ejercer un efecto
plastificante sobre estas ya sean amorfas o semicristalinas, modificando su temperatura de
transición vítrea y de fusión

JUANCA:

La dispersabilidad, humectabilidad, el hinchamiento, espesamiento o aumento de viscosidad y la

capacidad de atrapar agua dependen de las interacciones proteína-agua mediante:

 Interacciones ión-dipolo: en donde las moléculas de agua se unen a diferentes grupos

cargados en las proteínas.
 Interacciones dipolo-dipolo: en donde las moléculas de agua se unen a los grupos amida

Tanto factores la propia conformación de la proteína y factores ambientales como pH, fuerza
iónica, tipo de sales, temperatura influyen sobre la capacidad de ligar agua, modificando la
funcionalidad de la proteína.
De esta manera, las proteínas presentan la menor capacidad de hidratación en su punto
isoeléctrico, en el que predominan las interacciones proteína-proteína; por encima y por debajo de
este punto se modifica la carga neta y pueden hincharse y unir más agua. En una baja
concentración de sales (<0,2 M) se incremeneta la capacidad de ligar agua y a altas
concentraciones, por el contrario, el agua existente se liga a los iones de la sal y se deshidratan las
proteínas).

DAVID

Las proteínas, al ser anfifílicas, pueden llevar a cabo la estabilización de los sistemas coloidales al
migrar espontáneamente a la interfase aire-agua, ya que la energía libre es menor en la interfase
que en la zona acuosa. Las proteínas en la interfase forman películas altamente viscosas porque
se concentran en esa zona y confieren resistencia a la coalescencia de las partículas de la
emulsión durante el almacenamiento y el manejo. Las propiedades de actividad superficial de las
proteínas no dependen sólo de la relación hidrofobicidad/hidrofiticidad, sino de la conformación de
la proteína.

Las proteínas presentan en su superficie activa tres atributos deseables:

1. Capacidad para adsorberse rápidamente en una interfase.

2. Capacidad para desplegarse rápidamente y reorientarse en una interfase.
3. Capacidad para interactuar con moléculas vecinas y formar películas viscoelásticas.

ALAN

¿Las proteínas presentan sabor?

Las proteínas son insípidas e inodoras pero pueden unirse a compuestos de sabor y por ende
alterar las propiedades sensoriales de los alimentos. Esta propiedad de las proteínas de ligar
sabores tiene aspectos deseables porque pueden usarse como acarreadores de sabor o
modificadores del sabor en alimentos procesados.

El contenido de humedad de la muestra proteica determina el mecanismo de unión de las

proteínas con las moléculas que le dan sabor; así pues, las proteínas en polvo (sin contenido de
agua) se ligan ligan a los sabores mediante interacciones de Van der Waals, puentes de hidrógeno
e interacciones electrostáticas. Por otro lado, en alimentos en estado líquido o con alta humedad,
involucra interacciones no polares del ligando con las zonas hidrofóbicas o hendiduras sobre la
superficie de las proteínas, además de estas interacciones, compuestos de sabor con cabezas
polares, como los grupos hidroxilo y carboxilo, también pueden interactuar con las proteínas vía
puentes de hidrógeno e interacciones electrostáticas.
JOSE VICTOR:

¿Qué es el proceso de gelación?

Es la transformación de una proteína que se encuentra en estado “solIda” hacia un estado “gel”,
por el cual puede ser facilitado por calor, enzimas o cationes divalentes induciendo la formación de
una estructura de red.

Las interacciones involucradas en la formación de la red son principalmente puentes de hidrógeno

e interacciones hidrofóbicas y electrostáticas, cuya contribución varía con el tipo de proteína,
condiciones de calentamiento, el grado de desnaturalización y las condiciones ambientales.