Proteínas

ASPECTOS DE INTERÉS EN LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son las macromoléculas que se encuentran en más
cantidad en las células vivientes
Están constituidas por cadenas de aminoácidos (más de 50)
Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulación,
estructural entre otras
Son el instrumento molecular a través del cual se expresa la
información genética
Todas las proteínas desde las más sencillas hasta las más complejas
están constituidas por el mismo tipo de subunidades: 20 aminoácidos
Las proteínas están constituidas por cadenas de aminoácidos,
unidos por enlaces peptídicos
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
1. De acuerdo a su composición
a)Simples
b)Conjugadas o Complejas
2. De acuerdo a su forma
a)Fibrosas
b)Globulares
3. De acuerdo a su función
a) Catalíticas o enzimas
b) Proteínas de transporte
c) Proteínas estructurales
d) Proteínas de defensa
e) Proteínas reguladoras y proteínas de acción hormonal
f) Proteínas de reserva (presentes sólo en vegetales)
4. De acuerdo a su solubilidad
a) Albúminas
b) Globulinas
c) Prolaminas y Glutelinas
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
De acuerdo a su composición
Proteínas simples : Las cuales están formadas exclusivamente o
predominantemente por aminoácidos.

Proteínas conjugadas o Complejas : Poseen un componente de proporción

significativa no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la
naturaleza de este grupo consideramos:

1. Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las

membranas celulares o ayudan al transporte de lípidos en el torrente sanguíneo.
Ejemplo: Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
2. Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Ejemplo: las
inmunoglobulinas (ej. Inmunoglobulina G)
3. Fosfoproteínas: Contienen en su molécula uno o más moléculas de acido
fosfórico. Ejemplo: Caseína de la leche
4. Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo
hemo. Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.
5. Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los
cromosomas, ribosomas y en los virus.
6. Metaloproteínas : Proteínas que contienen metales. Ejemplo: Ferritina –contiene Fe ,
Calmodulina-contiene Ca
7. Flavoproteínas: Proteínas que contienen nucleótidos de flavina. Ejemplo:
Deshidrogenasa succínica
Grupo Hemo

Presente en
Hemoproteínas o
Cromoproteínas:
Hemoglobina,
Mioglobina y ciertas
enzimas como los
citocromos.
 Clasificación de las proteinas
De acuerdo a su forma

α-QUERATINA

COLÁGENO Globulares: hemoglobina, insulina,

Fibrosas: Colágeno (cartilagos, hueso, piel),
Elastina (vasos y ligamentos), Queratina (cabello,
lana, plumas)
Comparación de la forma de las proteínas fibrosas y
de las globulares
Proteínas fibrosas:
-Forma molecular muy alargada
-Cadenas largas enrolladas formando
filamentos
-Insolubles en agua
-Presentan distintos grados de
elasticidad y tenacidad

Proteínas globulares:
-Estructura compacta con complejo
patrón de curvaturas y torcimientos
-Más solubles en agua que las
fibrosas y también menos resistentes
- Mayor cantidad y variedad
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
De acuerdo a su función
 PROTEINAS ESTRUCTURALES

β-queratina

α-queratina
α-queratina
Colágeno
PROTEINAS TRANSPORTADORAS
PROTEÍNAS CATALÍTICAS
ENZIMAS
 PROTEINAS DE DEFENSA
Anticuerpos e Interferones
PROTEINAS DE FUNCIÓN HORMONAL Y REGULADORAS

Cadena α

Cadena β

INSULINA
Clasificación de las proteínas según la solubilidad
Albúminas: son fácilmente solubles en agua y coagulan por acción del calor.
Precipitan por adición de sulfato de amonio al 80% de saturación. Ej:
ovoalbúmina, seroalbúmina.

Globulinas: son insolubles o muy poco solubles en agua pero su solubilidad

aumenta notablemente por la adición de pequeñas cantidades de sales neutras
como NaCl. Precipitan de una solución por la adición de sulfato de amonio al 50%
de saturación. Ej: seroglobulinas, globulinas de semillas.

Prolaminas: presentes solo en plantas. Son solubles en alcohol al 70-80% e

insolubles en agua y etanol absoluto. Por hidrólisis liberan gran cantidad de
prolina y amoníaco. Ej: gliadina del trigo, zeína del maíz.

Glutelinas: presentes en granos de cereales. Son insolubles en solventes

neutros, soluciones salinas y alcohólicas pero solubles en ácidos y álcalis
diluidos. Ej: glutelina del trigo, orizeína del arroz.
 Componentes de una cadena
polipeptídica
• Una cadena polipeptídica consiste en un
esqueleto constante (en negro) y cadenas
laterales variables (en verde)
 UNIÓN DE AMINOÁCIDOS
Secuencia-Dirección

Pentapéptido: Leu-encefalina (modula la percepción del dolor)

ORIGINA: LOS NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS
PROTEINAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
• Estructura primaria - Secuencia de
aminoácidos
• Ejemplo: Insulina bovina
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
- Plegamientos de la estructura primaria
ESTRUCTURA SECUNDARIA
de α –hélice
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
α -hélice

Modelo de la proteína
Modelos de palos y esferas: sencillo y con los grupos Hemoglobina, donde
peptídicos planos sombreados. Luego el modelo de se aprecian las regiones
espacio ocupado,generado por computador y al final helicoidales
contorno de la α -hélice
 SENTIDO DE GIRO
Las α –hélices pueden ser de giro hacía la
izquierda o hacía la derecha. En las proteínas
predominan las de giro hacía la derecha
Hay 3.6 residuos (a.a.) por vuelta
de la hélice
Ferritina-formada por un haz de
α-hélices(un 75%)
 SUPERHELICOIDE DE α-HÉLICES
(estructura presente en muchas proteínas como la
α-queratina del cabello)

Dos o más α–hélices se pueden entrelazar para formar estructuras muy estables
que pueden tener una longitud de 1000Å (100 nm) o más.
Por ejemplo se encuentran en la miosina y la tropomiosina del músculo,
en la fibrina de los coágulos de sangre y en la queratina del cabello y la lana
Sección transversal de un cabello: Se aprecia la formación de los
superhelicoides de α-HÉLICES
Colágeno: Triple hélice
(se observa como una
cuerda de 3 cabos-soga)
Proteína con enorme
resistencia a la tensión
Se encuentra en:
tendones, matriz del hueso
Cartílago, piel

Características de la
estructura de α –hélice:
Es elástica y flexible
ESTRUCTURA SECUNDARIA
de hoja-β plegada
 Estructura de una hebra β-plegada
-Las cadenas laterales (en verde) alternan por
encima y por debajo del plano de la hebra
Hoja β-paralela
 Hoja β-antiparalela

En las proteínas predominan las hojas β-antiparalelas.

Ejemplos: Fibroina de la seda y la β-queratina de las telarañas
Características de la estructura de hojas β :
Es flexible pero no es elástica
Ej.: Proteína rica en hojas β (proteína que une
ácidos grasos)
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
Estructura Terciaria o tridimensional
MIOGLOBINA
MIOGLOBINA
MIOGLOBINA
La estructura tridimensional de una proteína está dictada por su
secuencia de aminoácidos
Representaciones alternativas de la estructura de una proteína:

Modelo de cintas Representación de superficie

Fuerzas que estabilizan la estructura
terciaria de las proteínas
Interacciones hidrofóbicas e hidrofílicas en las
proteínas
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Hemoglobina
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Hemoglobina EEstructura
Determinación de la estructura terciaria por difracción de
Rayos-X
Determinación de la estructura terciaria por
difracción de Rayos-X y RMN

High resolution method to determine 3˚

structure of proteins (from crystal)
Diffraction pattern produced by electrons
scattering X-rays
Series of patterns taken at different
angles gives structural information
Determines solution structure
Structural information gained
from determining distances
between nuclei that aid in
structure determination
Desnaturalización de proteínas
Pérdida de la estructura nativa de una proteína
(cuaternaria, terciaria y/o secundaria)
Generalmente acompañada de
pérdida de actividad biológica
 Desnaturalización de proteínas
Puede ser causada por:
-Altas temperaturas (mayores a
40°C): Ej.cocción de un huevo
-Cambios grandes en el pH:
Ej.obtención de cuajada (pI caseina:
4.5)
-Adición de detergentes como el
dodecil sulfato de sodio (SDS)
- Adición de Urea o guanidina
- Radiaciones: Rayos UV- Rayos X -
- Agitación fuerte:Ej. formación de
espuma con clara de huevo
Desnaturalización de proteínas por adición de SDS:
Desnaturalización de proteínas por adición de Urea o Guanidina
Desnaturalización de proteínas
El proceso puede ser:
Reversible o Irreversible
 Hidrólisis de proteínas
• Rompimiento de estructura primaria: rompimiento de
los enlaces peptídicos

◦ Enzimática: proteasas o enzimas proteolíticas

 Estómago: Pepsina: a.a. aromáticos y ácidos (por el lado amino)
 Intestino : Tripsina: a.a. básicos (lys, Arg)
Quimotripsina: a.a. aromáticos (Phe, Tyr, Trp)
(ambas por el lado carboxilo)

Por las vellosidades del intestino sólo se absorben

Aminoácidos libres.
Punto isoeléctrico
REACCIÓN CON EL REACTIVO DE BIURET
Péptido ó Proteína
+ NaOH
+ CuSO4

Color morado intenso

Colorimetría ( A= log Io/I) = Ecl)
 COLORIMETRÍA

CURVA DE CALIBRACIÓN
CURVA ESPECTRAL

(mg/ mL)