Estructura de Proteínas

2 de Abril de 2019

Dr. Ricardo Cabrera

Laboratorio de Bioquímica y Biología Molecular

Departamento de Biología
Facultad de Ciencias – Universidad de Chile
ricabrer@uchile.cl
Estructura de un aminoácido

Un tipo de molécula que posee un C central unido

por enlaces simples a:
grupo amino
grupo carboxilo

Carbono alfa grupo variable

… un átomo de H

20 variantes de R en las
proteínas
polimerización

H
O
plegamiento
O

C
aminoácido
H
H C

H C
C
N H
C
H
H H Estado plegado
H
Estado nativo
H Estado desplegado
Estado desnaturado Estructura terciaria:
Ubicación de los átomos
en el espacio cuando la
proteína está plegada

Estructura

Función
Carbono alfa es asimétrico

R = metilo

Levogiro Dextrógiro

Simétrico pero no
equivalente
Tipos de grupo R
Tipos de grupo R
Formación el enlace peptídico
Cadenas polipeptídicas de aminoácidos

cadena principal (backbone)

cadenas laterales
electronegatividad

separación de cargas en el enlace

Polar covalent bonds create permanent dipoles that allow molecules to

interact through electrical forces.
El agua y sus interacciones

existe una atracción electrostática

entre un oxígeno de una molécula y
or de H
t
un hidrógeno en otra
A cep A temperatura ambiente el
tiempo promedio de un
puente de H es 1-20 ps y uno
nuevo se forma en 0,1 ps

e H
ador d
D
Las moléculas de agua en solución, se encuentran formando y rompiendo
Puentes de Hidrógeno continuamente
Ordenamiento del solvente alrededor de una molécula ‘apolar’

moléculas de agua
que están
alrededor de la
molécula apolar se
presentan
interacciones más
estables entre ellas
Ordenamiento del solvente alrededor de una molécula ‘apolar’

Cuando las moléculas apolares se empacan, presentan

una menor superficie accesible a solvente, lo cual
implica un menor numero de aguas estructuradas
Recordemos que casi la mitad de los aminoácidos presentan cadenas laterales apolares
Efecto hidrofóbico, formación del interior apolar de las proteínas solubles

La estructura de las proteínas resulta directamente de sus interacciones con su

ambiente acuoso. En estas condiciones las proteínas poseen un interior hidrofóbico
Las proteínas globulares y solubles presentan un interior apolar

Sidechains of the hydrophobic core

are represented as yellow space-
filling spheres, the rest of the
molecule as red ball and stick
Puede formar un puente de Hidrógeno
como aceptor

Puede formar un puente de Hidrógeno

como aceptor
Diferentes segmentos de la cadena principal pueden formar puentes de H

N
hebras beta antiparalelas

• hebras o segmentos extendidos

• diferenciar entre hebras y sábanas
En las alfa hélices los puentes de hidrógeno se establecen con un patrón regular

Enlaza al siguiente cuarto residuo

Las diferentes estructuras secundarias se empacan entre sí para formar
la estructura terciaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria:

Las interacciones que

permiten asociación
entre cadenas
polipeptídicas
diferentes
son de la misma
naturaleza que las
que permiten las
interacciones
intramoleculares en
una sola cadena
polipeptídica plegada
Estructura cuaternaria:

interacción entre aminoácidos que están en diferentes cadenas polipeptídicas

Proteínas que poseen múltiples subunidades

Las interacciones que estabilizan la estructura cuaternaria son las mismas que estabilizan la estructura terciaria
Puentes de hidrógeno, puentes salinos, interacciones hidrofóbicas (puentes disulfuro)