Asignatura de Fisiología

Sábado 12:30-2:00 p.m. Semestre Académico 2019-I

Seminario N°6

Metabolismo – Síntesis de
Hemoglobina
ALUMNOS
Antony Barboza Gálvez
Fabricio Morales Zaldivar
Jonathan Nizama Cabrera
Kreysler Solís Calderón
Miguel Vega Pérez

DOCENTE
Dr. César Carpio Chanamé

Chiclayo – Perú

Marzo, 2019
Contenido
Introducción............................................................................................................................... 2

Objetivos..................................................................................................................................... 3

Cuestionario .............................................................................................................................. 4

Discusión.................................................................................................................................. 15

Conclusiones........................................................................................................................... 16

Referencias .............................................................................................................................. 17
Introducción
La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que está presente en altas
concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del
aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y
protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados.
Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/
dl en la mujer.
Como ya se ha mencionado la hemoglobina es el transportador de O2, CO2 y H
+. Se sabe que por cada litro de sangre hay 150 gramos de Hb, y que cada gramo
de Hb disuelve 1.34 ml de O2, en total se transportan 200 ml de O2 por litro de
sangre. Esto es, 87 veces más de lo que el plasma solo podría transportar. Sin
un transportador de O2 como la Hb, la sangre tendría que circular 87 veces más
rápido para satisfacer las necesidades corporales
La biosíntesis de la Hb guarda estrecha relación con la eritropoyesis. La
expresión genética y el contenido de Hb acompañan la diferenciación de las
unidades formadoras de colonias eritroides (UFC-E) en precursores eritroides.
Cada una de las cadenas polipeptídicas de la Hb cuenta con genes propios: α,
β, δ, γ, ε. Los genes α y β son independientes y se ubican en cromosomas
distintos (fig. 3). El grupo α, se localiza en el brazo corto del cromosoma 16 y
contiene además los codificadores de la cadena z. El grupo β se localiza en el
brazo corto del cromosoma 11 e incluye a los genes de las cadenas γ, δ y ε (1)
Objetivos
 Describir el metabolismo de hierro en el organismo
 Mencionar los diferentes tipos de hemoglobina, así como las Hb
patológicas
Cuestionario
1. ¿Cuál es la función de la transferrina?

La transferrina es una glucoproteína plasmática transportadora de hierro,

de aproximadamente 80 kDa de peso molecular, sintetizada en el hígado
y que posee 2 dominios homólogos de unión para el hierro férrico (Fe+3).

Esta proteína toma el hierro liberado por los macrófagos producto de la

destrucción de los glóbulos rojos o el procedente de la mucosa intestinal,
se ocupa de transportarlo y hacerlo disponible a todos los tejidos que lo
requieren.

Se le denomina apotransferrina a la proteína que no contiene hierro,

transferrina monoférrica cuando contiene un átomo de hierro y diférrica
cuando contiene 2 átomos. Cuando todos los sitios de transporte están
ocupados se habla de transferrina saturada y se corresponde con
alrededor de 1,41 µg/mg de transferrina. En condiciones fisiológicas, la
concentración de transferrina excede la capacidad de unión necesaria,
por lo que alrededor de dos tercios de los sitios de unión están
desocupados.

En el caso de que toda la transferrina esté saturada, el hierro que se

absorbe no es fijado y se deposita en el hígado. La vida media normal de
la molécula de transferrina es de 8 a 10 días, aunque el hierro que
transporta tiene un ciclo más rápido, con un recambio de 60 a 90 minutos
como promedio.

Del total de hierro transportado por la transferrina, entre el 70 y el 90% es

captado por las células eritropoyéticas para formar la hemoglobina, y el
resto es captado por los tejidos para la síntesis de citocromos, mioglobina,
peroxidasas y otras enzimas y proteínas que lo requieren como cofactor.

Todos los tejidos y células poseen un receptor específico para la

transferrina, a través de cuya expresión en la superficie celular, regulan la
captación del hierro de acuerdo con sus necesidades. La concentración
de estos receptores es máxima en los eritroblastos (80 % del total de los
receptores del cuerpo), donde el hierro es captado por las mitocondrias
para ser incluido en las moléculas de protoporfirina durante la síntesis del
grupo hemo. A medida que se produce la maduración del glóbulo rojo, la
cantidad de receptores va disminuyendo, debido a que las necesidades
de hierro para la síntesis de la hemoglobina son cada vez menores.

La transferrina en hombres tienes un valor de 2,5-5,0 mg/dl y en mujeres

un valor de 1,9-4,4 mg/dl. Además, puede ser de utilidad clínica para
evaluar ferropenia en enfermedades inflamatorias, infecciones y
neoplasias. (2)
 2- ¿Cuál es la función de la ferritina?

La función fundamental de la ferritina es garantizar el depósito intracelular

de hierro de forma movilizable (soluble), para su posterior utilización en la
síntesis de las proteínas y enzimas. Este proceso implica la unión del
hierro dentro de los canales de la cubierta proteica, seguido por la entrada
y formación de un núcleo de hierro en el centro de la molécula. Una vez
formado un pequeño núcleo de hierro sobre su superficie, puede ocurrir
la oxidación de los restantes átomos del metal a medida que se
incorporan. Fundamentalmente la encontramos almacenando hierro en el
sistema retículo endotelial del bazo, el hígado y la médula ósea.

La ferritina puede contener hasta 4 500 átomos de hierro, aunque

normalmente tiene alrededor de 2 500, almacenados como cristales de
hidróxido fosfato férrico. La molécula de apoferritina (al unirse al hierro
forman ferritina) es un heteropolímero de 24 subunidades de 2 tipos
diferentes: L y H, con un peso molecular de 20 kDa cada una, formadas
por 4 cadenas helicoidales. Las variaciones en el contenido de
subunidades que componen la molécula determinan la existencia de
diferentes isoferritinas, las que se dividen en 2 grandes grupos:
isoferritinas ácidas (ricas en cadenas H) localizadas en el corazón, los
glóbulos rojos, los linfocitos y los monocitos, y las isoferritinas básicas
(ricas en cadenas L) predominantes en el hígado, el bazo, la placenta y
los granulocitos.

Las subunidades se organizan entre sí de manera tal que forman una

estructura esférica que rodea a los cristales de hierro. Está cubierta
proteica posee en su entramado 6 poros de carácter hidrofílico y tamaño
suficiente para permitir el paso de monosacáridos, flavinmononucleótidos,
ácido ascórbico o desferroxamina. Se plantea que estos poros tienen una
función catalizadora para la síntesis de los cristales de hierro y su
incorporación al interior de la molécula de ferritina.

Es de utilidad clínica porque forma parte del perfil férrico para el estudio
de las anemias. Es un parámetro sensible para la detección de deficiencia
de hierro y para el monitoreo del tratamiento. En general se utilizan como
valores de corte para establecer deficiencia de hierro ferritina sérica
menor o igual a 12ng/ml. Valores disminuidos de ferritina sérica son
altamente específicos de anemia ferropénica. (3)
3 ¿Cuál es la función de la hemosiderina?

La hemosiderina está químicamente emparentada con la ferritina, de la

que se diferencia por su insolubilidad en agua. Aunque ambas proteínas
son inmunológicamente idénticas, la hemosiderina contiene un por ciento
mayor de hierro (30 %) y en la microscopia se observa como agregados
de moléculas de ferritina con una conformación diferente de los cristales
de hierro. El volumen de las reservas de hierro es muy variable, pero
 generalmente se considera que un hombre adulto normal tiene entre 500
y 1 500 mg y una mujer entre 300 y 1000 mg, aunque estos valores
dependen grandemente del estado nutricional del individuo. (4)
4.- Haga un esquema de la absorción del hierro.

Absorción
En un individuo normal, las necesidades diarias de hierro son muy bajas
en comparación con el hierro circulante, por lo que sólo se absorbe una
pequeña proporción del total ingerido. Esta proporción varía de acuerdo
con la cantidad y el tipo de hierro presente en los alimentos, el estado de
los depósitos corporales del mineral, las necesidades, la actividad
eritropoyética y una serie de factores luminales e intraluminales que
interfieren o facilitan la absorción.
La absorción depende en primer lugar del tipo de compuesto de hierro
presente en la dieta, en dependencia de lo cual van a existir 2 formas
diferentes de absorción: la del hierro hemo y la del hierro inorgánico.

Absorción de hierro inorgánico

El hierro inorgánico por acción del ácido clorhídrico del estómago pasa a
su forma reducida, hierro ferroso (Fe2+), que es la forma química soluble
capaz de atravesar la membrana de la mucosa intestinal.
Algunas sustancias como el ácido ascórbico, ciertos aminoácidos y
azúcares pueden formar quelatos de hierro de bajo peso molecular que
facilitan la absorción intestinal de este.
Aunque el hierro puede absorberse a lo largo de todo el intestino, su
absorción es más eficiente en el duodeno y la parte alta del yeyuno. La
membrana de la mucosa intestinal tiene la facilidad de atrapar el hierro y
permitir su paso al interior de la célula, debido a la existencia de un
receptor específico en la membrana del borde en cepillo. La
apotransferrina del citosol contribuye a aumentar la velocidad y eficiencia
de la absorción de hierro.
En el interior del citosol, la ceruloplasmina (endoxidasa I) oxida el hierro
ferroso a férrico para que sea captado por la apotransferrina que se
transforma en transferrina. El hierro que excede la capacidad de
transporte intracelular es depositado como ferritina, de la cual una parte
puede ser posteriormente liberada a la circulación. (5)

Absorción de hierro hemo

Este tipo de hierro atraviesa la membrana celular como una
metaloporfirina intacta, una vez que las proteasas endoluminales o de la
membrana del enterocitos hidrolizan la globina. Los productos de esta
degradación son importantes para el mantenimiento del hemo en estado
soluble, con lo cual garantizan su disponibilidad para la absorción. En el
citosol la hemoxigenasa libera el hierro de la estructura tetrapirrólica y
pasa a la sangre como hierro inorgánico, aunque una pequeña parte del
hemo puede ser transferido directamente a la sangre portal.
Aunque el hierro hemínico repre-senta una pequeña proporción del hierro
total de la dieta, su absorción es mucho mayor (20-30 %) y está menos
afectada por los componentes de ésta. No obstante, al igual que la
absorción del hierro inorgánico, la absorción del hemo es favorecida por
la presencia de carne en la dieta, posiblemente por la contribución de
ciertos aminoácidos y péptidos liberados de la digestión a mantener
solubles, y por lo tanto, disponibles para la absorción, ambas formas de
hierro dietético. Sin embargo, el ácido ascórbico tiene poco efecto sobre
la absorción del hemo, producto de la menor disponibilidad de enlaces de
coordinación de este tipo de hierro. Por su parte el calcio disminuye la
absorción de ambos tipos de hierro por interferir en la transferencia del
metal a partir de la célula mucosa, no así en su entrada a esta.

Factores que afectan la absorción de hierro

El enterocito desempeña un papel central en la regulación de la absorción
de hierro, debido a que los niveles intra-celulares adquiridos durante su
formación determinan la cantidad del mineral que entra a la célula. El
hierro del enterocito ingresa a la circulación de acuerdo con las
necesidades, y el resto permanece en su interior hasta su decamación.
De este modo, las células mucosas protegen al organismo contra la
sobrecarga de hierro proveniente de los alimentos, al almacenar el exceso
del mineral como ferritina, que es posteriormente excretada durante el
recambio celular normal.
La absorción de hierro puede ser ajustada dentro de ciertos límites para
cubrir los requerimientos de este metal. De este modo, condiciones como
la deficiencia de hierro, la anemia, la hipoxia, conllevan un aumento en la
absorción y capacidad de transporte, aunque es bueno destacar que el
incremento en la absorción de hierro hemo es de menor proporción,
debido posiblemente a que la superficie absortiva de la célula intestinal no
reconoce al hemo como hierro, por lo que el incremento de su absorción
se deberá solamente a la pérdida de la saturación de los receptores dentro
de la célula y en las membranas basolaterales.
La absorción del hierro puede ser también afectada por una serie de
factores intraluminales como la quilia gástrica, el tiempo de tránsito
acelerado y los síndromes de malabsorción. Además de estos factores,
existen sustancias que pueden favorecer o inhibir la absorción. Así por
ejemplo, el hierro hemo proveniente de las carnes y los pescados es más
fácil de absorber que el hierro inorgánico de los vegetales, los que en
muchos casos, contienen concentraciones más elevadas del metal. Sin
embargo, la adición de pequeñas porciones de carnes o pescados puede
aumentar la absorción del hierro presente en los vegetales,
fundamentalmente por su contenido de aminoácidos. Existen además
otras sustancias que favorecen la absorción de hierro, como son los
agentes reductores, especialmente el ácido ascórbico.
Entre los inhibidores de la absorción de hierro tenemos la ingesta crónica
de alcalinos, fosfatos, fitatos y taninos. La absorción disminuye
proporcionalmente con el volumen de té o café consumidos, así se ha
determinado que en presencia de té la absorción de este mineral
disminuye hasta el 60 % mientras que en la de café la absorción se reduce
hasta el 40 %.
Por su parte los fitatos (hexafosfatos de inositol) que se localizan en la
fibra del arroz, el trigo y el maíz, y la lignina de las paredes de las células
vegetales, constituyen potentes inhibidores de la absorción de hierro,
debido a la formación de quelatos insolubles. En este sentido, se ha
calculado que de 5 a 10 mg de fitatos pueden reducir la absorción del
hierro no hemo a la mitad, lo que puede ser evitado por el consumo de
pequeñas cantidades de carne y vitamina C que impiden la formación de
estos quelatos, lo que provoca un aumento de la absorción aún en
presencia de los inhibidores de ésta. El contenido de sustancias
favorecedoras e inhibidoras de la absorción va a determinar la
biodisponibilidad del hierro presente en la dieta.
El conocimiento de los mecanismos que regulan la absorción de hierro
permite determinar el valor nutricional de los alimentos y la forma de
mejorar su biodisponibilidad, pero también permite seleccionar
apropiadamente los compuestos de hierro mejores y más seguros que
respeten el papel regulador de la mucosa intestinal. (7)

5.. ¿Qué es el p50?

Se define como p50 a la presión parcial de O2 necesaria para conseguir
una saturación de la Hb del 50% y su valor suele rondar los 27 mm de Hg.
Cuanto más alta sea la p50, menor es la afinidad de la Hb por el O2 (se
necesita una PO2 más alta para saturar la Hb al 50%).
 Existen factores que manteniendo la forma sigmoidea, desplazan la curva
de disociación de la Hb hacia una u otra dirección. Cuando la afinidad de
la Hb por el O2 disminuye la curva se desplaza hacia la derecha y la p50
aumenta. Cuando la afinidad aumenta, la curva se desplaza hacia la
izquierda y la p50 disminuye

Figura 3. Curva de disociación de la hemoglobina

Los factores que desplazan la curva a la derecha son

 Acidosis: Cuando la sangre se vuelve ligeramente ácida (pH 7,2) la curva

se desplaza hacia la derecha en aproximadamente un 15%.
 Aumento de 2,3-difosfoglicerato (DPG). El DPG es un polianión
producido en la cadena metabólica del glucolisis, es escaso en la mayoría
de las células al inhibir su exceso la enzima que lo genera, pero en el
eritrocito abunda porque se une a la hemoglobina impidiendo la inhibición
de su enzima. El DPG regula la afinidad de unión de la Hb al O2 en
relación a la pO2 en los pulmones. Si un adulto sano se traslada
rápidamente desde el nivel del mar a un lugar de elevada altitud donde la
pO2 es menor, la liberación de O2 a los tejidos se reduce. Después de
unas horas la concentración de DPG en sangre aumenta, disminuyendo
la afinidad de la Hb por el O2 y liberando la cantidad habitual de O2 a los
tejidos. La situación se invierte cuando la persona vuelve al nivel del mar.
 Efecto Bohr: ocurre en los capilares tisulares cuando el aumento de la
concentración de CO2 origina la liberación de protones. Estos protones
se unen a la globina haciendo que se aumente la liberación de O2,
diminuyendo la afinidad.
  Otros: aumento de temperatura (fiebre) y sulfohemoglobina.
Los factores que desplazan la curva hacia la izquierda son:

 Alcalosis: cuando la sangre se alcaliniza (pH 7,6) la curva se desplaza a

la izquierda, en un porcentaje similar al de la acidosis.
 Hb fetal: la Hb fetal se une al DPG con menos afinidad que la
hemoglobina del adulto y por tanto la Hb fija más oxígeno. De esta manera
se facilita la cesión de oxígeno desde la circulación materna a la fetal.
 Efecto Haldane: ocurre en los capilares pulmonares cuando la elevada
concentración de O2 hace que se reduzca la afinidad de la Hb por el CO2.
Esto desplaza la curva a la izquierda aumentando la afinidad por el O2
hasta 500 veces más.
 Otros: monóxido de carbono (carboxihemoglobina), metahemoglobina
6.- ¿Qué es el efecto Bohr?

En términos actuales, se puede decir que la unión del oxígeno a la

hemoglobina está regulada por el pH sanguíneo, de modo que un
descenso de pH disminuye la afinidad de la proteína por su ligando. Si se
observa de nuevo la figura 3, se recordará que el CO2 producido en los
tejidos como consecuencia de la actividad metabólica acaba
convirtiéndose en ácido carbónico, que se disocia liberando protones, es
decir, bajando el pH del medio en que se produce la reacción. Estos
procesos tienen lugar también en el propio eritrocito. El CO2 que se
produce en los tejidos pasa en parte a la sangre y, por difusión, se
introduce en los eritrocitos. Evidentemente, cuanto mayor sea la actividad
metabólica de los tejidos, tanto mayor es la cantidad de CO2 que se
produce y, en consecuencia, mayor es la disminución del pH de los
eritrocitos. El efecto Bohr permite de esta manera que la hemoglobina
libere más oxígeno cuanto mayor sea la actividad metabólica de un tejido.
La ventaja fisiológica de la existencia del efecto Bohr es, pues, fácil de
entender. Pero, como se decía al principio de este artículo, profundizar en
las causas del comportamiento de los sistemas biológicos, implica llegar
al nivel molecular. En este caso, será necesario comprender el
mecanismo por el que un descenso de pH hace que el equilibrio de unión
de las moléculas de dioxígeno a la hemoglobina se desplace en el sentido
de su disociación
7.- ¿Qué es el efecto Haldane?

El efecto Haldane es una propiedad de la hemoglobina descrita por

primera vez por el médico escocés, John Scott Haldane. La
desoxigenación de la sangre incrementa la habilidad de la hemoglobina
para portar dióxido de carbono; esa propiedad es el efecto Haldane. A la
 inversa, la sangre oxigenada tiene una capacidad reducida para
transportar CO2.
La ecuación general del efecto es: H+ + HbO2 ←→ H+Hb + O2; aunque
esta ecuación puede ser confusa, debido a que refleja el efecto Bohr. El
significado de esta ecuación yace en el hecho de que la oxigenación de
Hb promueve la disociación de un ion H+ del Hb, lo cual cambia el
equilibrio del amortiguador bicarbonato a la formación de CO2, por lo que
CO2 es liberado de los glóbulos rojos.
El dióxido de carbono puede unirse con grupos aminos, creando un
compuesto carbamino. Los grupos amino son capaces de enlazarse con
aminos terminales, a las cadenas laterales de los residuos de arginina y
lisina en la hemoglobina. Esto forma la carbaminohemoglobina, la cual es
la mayor contribuyente al efecto Haldane.
En pacientes con problemas pulmonares, es probable que los pulmones
no puedan incrementar la ventilación alveolar frente al incremento de la
cantidad de CO2 disuelto.
Esto explica parcialmente la observación en que en algunos pacientes con
enfisema puedan tener un pCO2 elevado tras un suministro suplementario
de oxígeno, aun si el CO2 se mantiene igual. (8)
8.- Haga un esquema del metabolismo de la hemoglobina
9.- ¿Cómo es el metabolismo del hierro en el organismo?

Debido a que el hierro es importante para la formación no sólo de la

hemoglobina sino también de otros elementos esenciales del organismo
(p. ej., mioglobina, citocromos, citocromo oxidasa, peroxidasa, catalasa),
es importante conocer los medios mediante los cuales el organismo utiliza
el hierro. La cantidad total de hierro en el organismo es de una media de
4-5 g, y el 65% está en forma de hemoglobina. Alrededor del 4% está en
forma de mioglobina, el 1% de diversos compuestos del hemo que
favorecen la oxidación intracelular, el 0,1% combinado con la proteína
transferrina en el plasma sanguíneo y el 15-30% se almacena para su uso
posterior, sobre todo en el sistema reticuloendotelial y en las células del
parénquima hepático, sobre todo en forma de ferritina.

Cuando el hierro se absorbe del intestino delgado, se combina

inmediatamente en el plasma sanguíneo con una (3-globulina, la
apotransferrina, para formar transferrina, que después se transporta al
plasma. El hierro se une débilmente a la transferrina y, en consecuencia,
puede liberarse en cualquier célula tisular en cualquier punto del cuerpo.
El exceso de hierro en la sangre se deposita especialmente en los
hepatocitos y menos en las células reticuloendoteliales de la médula ósea.

En el citoplasma celular, el hierro se combina sobre todo con una proteína,

la apoferritina, para formar ferritina. La apoferritina tiene un peso
molecular de unos 460.000 y cantidades variables de hierro pueden
combinarse en grupos de radicales de hierro con esta gran molécula;
luego, la ferritina puede contener sólo una pequeña cantidad de hierro o
una gran cantidad. Este hierro almacenado en forma de ferritina se llama
hierro de depósito. Cantidades menores de hierro en la reserva están en
una forma muy insoluble llamada hemosiderina. Esto es especialmente
cierto cuando la cantidad total de hierro del organismo es mayor de la que
puede acomodar la reserva de apoferritina. La hemosiderina se acumula
en las células en forma de grandes cúmulos que pueden observarse con
microscopía en forma de partículas grandes. Por el contrario, las
partículas de ferritina son tan pequeñas y están tan dispersas que sólo se
pueden ver en el citoplasma celular mediante microscopía electrónica.

Cuando la cantidad de hierro en el plasma se reduce mucho, parte del

hierro de la reserva de la ferritina se libera fácilmente y se transporta en
forma de transferrina en el plasma hasta las zonas del organismo donde
se necesita. Una característica única de la molécula de transferrina es que
se une fuertemente a receptores presentes en las membranas celulares
de los eritroblastos en la médula ósea. Después, junto a su hierro unido,
 lo ingieren los eritroblastos mediante endocitosis. Allí la transferrina deja
el hierro directamente en la mitocondria, donde se sintetiza el hemo.

Cuando los eritrocitos han acabado su ciclo vital de unos 120 días y son
destruidos, la hemoglobina liberada de las células es ingerida por las
células monocitomacrofágicas. Allí se libera el hierro y se almacena sobre
todo en la reserva de ferritina para usarla cuando sea necesario para la
formación de hemoglobina nueva. (9)
10.-¿Cuántos tipos de hemoglobina hay y qué puede producir en el
organismo?

La hemoglobina A es la predominante en una persona adulta,

constituyendo el 96-98% de la hemoglobina total. La hemoglobina A2
constituye el 2-3%, mientras que la hemoglobina F, predominante en el
feto, constituye el 1%. Las hemoglobinas Gower I, Gower II y Portland
solo están presentes durante la etapa embrionaria.

Existen hemoglobinas patológicas como la C y la S y también

encontramos hemoglobinas que pueden saturarse por moléculas
diferentes al O2. En función de lo que se unan al grupo protéico recibirán
una denominación u otra (10)

 Oxihemoglobina: Es la consideraba normal, saturada de oxígeno.

 Deoxihemoglobina: También denominada hemoglobina reducida.
Los cuatro grupos hemo se encuentran sin oxígeno.
 Carbaminohemoglobina: La fracción protéica está saturada de
CO2. Se forma tras el intercambio gaseoso que ocurre a nivel
celular en los tejidos.
 Metahemoglobina: El hierro del grupo hemo se encuentra oxidado
(ión férrico F3+). No fija el oxígeno.
 Carboxihemoglobina: El grupo protéico está saturado por
monóxido de carbono (CO), que tiene una afinidad muy superior a
la del oxígeno. Puede ser mortal, ya que no tiene función
respiratoria y produce asfixia tisular. Esta desoxigenación tiene una
característica contraria al resto de fallecimientos por asfixia, ya que
los fallecidos no presentan cianosis, al contrario, presentan un
color de piel rojo cereza.
 Sulfohemoglobina: El grupo protéico presenta la unión de un
radical sulfuro (S-2). Tampoco tiene función respiratoria.
 Hemoglobina glucosilada: Está presente de forma normal en
sangre en bajas proporciones. Pero se ve aumentada en
patologías como la diabetes. El grupo protéico se une a la glucosa
y a otros hidratos de carbono libres.
 Cianhemoglobina: El O2 es sustituído por el radical cianuro (CN–).
No tiene función respiratoria.
 Enfermedad por hemoglobina C: La enfermedad de la
hemoglobina C ocurre principalmente en personas de ascendencia
africana. Así, por ejemplo, en Estados Unidos, como en otros
países de características similares, del 2 al 3% de las personas de
ascendencia africana tienen una copia del gen que causa la
enfermedad. Sin embargo, para desarrollarla, es necesario que
una persona herede dos copias del gen anormal.En general, los
síntomas son escasos. La anemia varía en gravedad. Los
individuos que padecen esta enfermedad, en especial los niños,
pueden cursar con episodios de dolor abdominal y articular, bazo
agrandado e ictericia leve, pero no sufren crisis graves, como en la
anemia drepanocítica. Los cálculos biliares son una complicación
común de la enfermedad por la hemoglobina C.
 Enfermedad por hemoglobina S: La enfermedad de la
hemoglobina S-C se presenta en personas que tienen una copia
del gen de la anemia drepanocítica y una copia del gen de la
enfermedad de la hemoglobina C. La enfermedad de la
hemoglobina S-C es más común que la de la hemoglobina C, y sus
síntomas, aunque más leves, son similares a los de la anemia de
células falciformes. Sin embargo, la persona puede presentar
sangre en la orina, un bazo hipertrofiado, sangrado en la parte
posterior del ojo (hemorragia retiniana) y daños en la articulación
de la cadera.
Discusión
La hemoglobina es una proteína que se encuentra en disolución en el citoplasma
del hematíe. Y dentro de cada hematíe se encuentran unos 600 millones de
moléculas de esta proteína, cuya función principal es la de fijar de forma
reversible el oxígeno molecular (O2), facilitando su transporte desde los
pulmones a los tejidos.

Esta proteína fue identificada en la primera mitad del siglo XIX. Pero no fue hasta
1959 cuando su estructura molecular fue descrita por Max Perutz y John
Kendrew. Un trabajo que les llevó, tres años después, a conseguir el Premio
Nóbel de Química. La molécula de hemoglobina está compuesta por un grupo
protéico y un grupo prostético. El grupo protéico está conformado por cuatro
cadenas de globina. Y el grupo prostético está conformado por cuatro grupos
hemo.

La síntesis de la hemoglobina tiene lugar en los precursores hematopoyéticos

del hematíe. Incluso su precursor hematopoyético más inmediato, el reticulocito,
posee aún cierta capacidad para sintetizarla. El grupo protéico y el grupo
prostético se sintetizan por separado y en orgánulos diferentes. El primero se
sintetiza en los ribosomas y el segundo en las mitocondrias. Los genes que
codifican las cadenas de globina están presentes en el cromosoma 11 y en el
cromosoma 16. Estos genes se reordenan en el mismo orden en el que se
expresan. El cambio de síntesis de una globina a otra está relacionado con la
metilación de los genes. Cuanto menos metilados estén más se expresan.

La principal función de la hemoglobina es la de transportar oxígeno desde los

pulmones a los tejidos. Pero también contribuye al transporte de CO2 en sentido
contrario, desde los tejidos a los pulmones. De este modo la hemoglobina cumple
su función de vehículo en el transporte e intercambio gaseoso, que ocurre tanto
en pulmones como en tejidos.
Conclusiones
 El hierro es un mineral esencial para la vida debido a que participa en
múltiples funciones enzimáticas involucradas tanto en el transporte de
oxígeno, metabolismo energético y síntesis de ADN, entre otras. El
contenido normal de hierro en el organismo es de aproximadamente 4 g,
de los cuales, 3 g forman parte de la hemoglobina, la mioglobina, las
catalasas y otras enzimas respiratorias. El hierro almacenado
corresponde a 0,5 g y, en su mayor parte, se encuentra depositado a nivel
hepático. A pesar de su gran importancia, el exceso de hierro se relaciona
con morbilidad y mortalidad. Esto, debido a que puede producir daño
celular por estrés oxidativo, mediante la generación de especies reactivas
de oxígeno (ROS) a través de la reacción de Fenton, las cuales actúan
sobre componentes biológicos como los lípidos, proteínas y ADN 3, lo que
determina que el metabolismo del hierro sea controlado por un potente
sistema regulador.
 La hemoglobina A es la predominante en una persona adulta,
constituyendo el 96-98% de la hemoglobina total. La hemoglobina A2
constituye el 2-3%, mientras que la hemoglobina F, predominante en el
feto, constituye el 1%. Las hemoglobinas Gower I, Gower II y Portland
solo están presentes durante la etapa embrionaria. Existen hemoglobinas
patológicas como la C y la S y también encontramos hemoglobinas que
pueden saturarse por moléculas diferentes al O2. En función de lo que se
unan al grupo protéico recibirán una denominación u otra.
Referencias
1.- Castillo M, Mora A, Munevar A. Detección de deficiencias subclínicas de
hierro a partir del índice receptor soluble de transferrina-ferritina en niños sanos
de 1 a 10 años de edad residentes en alturas de 300 y 2600 msnm. NOVA.
[Internet]. 2014; 7(11). Disponible en:
http://unicolmayor.edu.co/publicaciones/index.php/nova/article/view/127/254

2. Wang W, Knovich M, Coffman L, Torti F, Torti S. Serum ferritin: past, present

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