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Apuntes Completos Principios de Bioquimica (Alexis) -


Apuntes, temas 1 - 20
Bioquimica (Universidad de Alcalá)

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TEMA 1: Introducción 
Definición: Química de la vida. Ciencia que trata de la naturaleza de los constituyentes 
de los seres vivos, de las funciones y transformaciones de estas entidades químicas en 
los  sistemas  biológicos  y  de  los  cambios  químicos  y  energéticos  asociados  a  esas 
transformaciones en el cursi de la actividad de la materia viva. 
Objetivos: 
1.‐Análisis químico de los componentes de los seres vivos (bioquímica estática) 
2.‐estudio de las interacciones dinámicas espacio‐tiempo de los componentes que dan 
lugar a la vida (bioquímica dinámica) 
Desarrollo: 
Arranca en el XIX y deriva de la fisiología y de la química orgánica y un poco de la física. 
El científico alemán Hoppe‐Seyler fue el primero en pronunciar la palabra bioquímica. 
Aparecen las primeras revistas especializadas y las sociedades científicas: Biochemical 
Society (1911) y Societé de Chimie Biologique (1927). 
El  primer  Congreso  Internacional  de  Bioquímica  se  realiazo  en  1949.  Y  en  1955  se 
funda la I.U.B. 
Logros: 

• Estructura y función de las moléculas biológicas. 
• Principales rutas metabólicas 
• Base molecular de la transmisión de los caracteres hereditarios 
• Sistema de transmisión de señales intercelulares e intracelulares. 
• Desarrollo de la tecnología del DNA recombinante. 

Frentes abiertos: 

• Ontogénesis 
• Filogénesis 
• Envejecimiento 
• Cáncer 
• Enfermedades mentales 
• SIDA 

Componentes de la vida: 
Los  componentes  de  los  seres  vivos  son  los  llamados  bioelementos  que  son  en  total 
22. Entre ellos destacan el 02, el C, el N2, el H2, el P y el S, hay iones como el Mg2+, el Cl‐, 
el K+ y el Ca2+, por último los trazas que son el Mn, el Fe, el B, el I, el Si, etc. 
Los seres vivos estamos formados en un 99,4% por H2, el O2, el C y el N2 ya que forman 
enlaces covalentes sin ningún tipo de dificultad. 
Biomoléculas: 
Son las moléculas que forman los seres vivos. Orden jerárquico: 
 
 
 

 

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Interracciones débiles: 
Interracciones electroestáticas: entre átomos carrgados. Enlaaces iónicoss. 
Puuentes de hidrógeno: sse forman ccon el 
H  unido  a  un
n  elemento  electroneggativo 
peequeño  (O,  N,  P,  SS).  Hay  cargas 
c
parciales.  
 
 
 
Interracciones  hidrofóbicas
h s:  tienen  lu
ugar  con  ressiduos  de  moléculas 
m h
hidrofóbicass  que 
interraccionan enntre sí, al evvitar el aguaa. 
Fuerzas de Van n der Waalss: distribución asimétrica de los 
electtrones  de  un  átomo o  dando  lugar  a  un  u dipolo 
transsitorio que crean otro dipolo en o otro átomo pero este 
es unn dipolo transitorio indducido. 
 
 

Bioquímica y cie encias de laa salud: las ciencias de la salud valoran los esstados de saalud y 
enfermedad,  en és  de:  la  etiología,  el  diagnósticco,  el 
n  términoss  molecularres  a  travé
trataamiento y laa evolución del pacientte. 

 

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TEMA 2: Proteínas 
Concepto 
Las  proteínas  son  moléculas  orgánicas  que  más  se  encuentran  en  la  célula,  son 
aproximadamente el 50% del peso seco. El primero en darle el nombre fue Berzelius 
en 1838, proteína viene de “probeius” que significa importancia o de primer rango. 
Las proteínas son heteropolímeros no ramificados, formados por 20 subunidades que 
son los aminoácidos de longitud variable. 
Funciones 
FUNCIÓN  EJEMPLOS EFECTOS QUE REALIZAN
Enzimática  Hexoquinasa  Degradación de glucosa (obtención de 
  energía) 
Láctico deshidrogenasa  Fermentación de glucosa (obtención 
  de energía) 
Citocromo oxidasa  Transporte electrónico  
DNA polimerasa  Replicación y reparación del DNA  
 
Proteínas de reserva  Ovoalbúmina  Proteína clara de huevo 
Caseína   Proteína de la leche 
Ferritina  Reserva de hielo 
Cliadina  Proteína semilla de trigo  
Proteínas transportadoras  Hemoglobina (vertebrados)  Transporte de O2 en sangre 
Hemocianina (invertebrados)  Transporte de O2 en sangre 
Mioglobina   
Seroalbúmina  Almacén de O2 en músculo 
Lipoproteínas   Transporte de ácidos grasos 
Transporte de lípidos  
Proteínas contráctiles  Miosina  Filamentos estacionarios (miofibrillas) 
  Filamentos móviles (miofibrillas) 
Actina 
Proteínas protectoras (sangre de los  Anticuerpos  Formación de complejos con cuerpos 
vertebrados)    extraños 
Fibrinógeno  Precursor de fibrina en la coagulación 
  sanguínea  
Trombina  Componente coagulación  
Toxinas  Venenos de serpiente  Fosfolipasas y 5’ nucleotidasa 
Toxina diftérica  Toxina bacteriana 
Toxina cólera  Toxina bacteriana 
Toxina pertussis  Toxina bacteriana 
Toxina clostridium/botulinum  Envenenamiento alimentos 
Ricina  Toxina semilla de ricino 
Hormonas y sus receptores (control del  Insulina/glucagón  Homeostasis glucosas (diabetes tipo I) 
metabolismo, crecimiento y diferenciación)    Síntesis de cortisol, aldosterona 
ACTH  Crecimiento huesos (enanismo 
GH  hipofisario) 
Proteínas estructurales  Colágeno  Tejido conectivo fibroso (huesos, 
  tendones y cartílago) 
α y β queratinas  Tejido protector (piel, pelo, uñas, 
  pezuñas) 
Elastina   Tejido conectivo elástico (ligamentos) 
Glicoproteínas  Membrana celular 
Tubulinas  Citoesqueleto   

 

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Aminoácidos 
                COO‐                   H3N+ = Grupo amino 
          COO‐ = Grupo carboxilo 
+          
H3N C       H            R = cadena lateral, grupo R ó residuo 
                               
                R 
Clasificación 
En  base  a  la  polaridad  de  la  cadena  lateral  en  el  pH  fisiológico  (pH=7,0),  los 
aminoácidos pueden ser: 

• Apolares o hidrófilos 
• Polares sin carga 
• Polares con carga 
o Positiva – Básicos 
o Negativa – Ácidos 

Apolares 

• Cadenas  alifáticas:  son  cadenas  hidrocarbonadas  (CH2,  CH3).  Son  dominios 


hidrofóbicos (zonas en las que hay muchos restos hidrofóbicos en el interior y 
los que se quedan entre las capas bilipídicas). 
• Cadenas aromáticas: son cadenas con anillo. Son insolubles. 

Polares sin carga 
Son más hidrosolubles.                       H+ 

‐ CH2 – O‐ – H+ |||||| O‐  
+
                                                           H  |||||| O=C 
                 

Polares con carga 
Grupos  polares  con  carga  que  llevan  a  cabo  interacciones  electroestáticas.  Se  sitúan 
intracelularmente o extracelularmente pero no en la bicapa lipídica. 
Propiedades 

• Acido‐base 

Son  sustancias  anfóteras,  es  decir,  se  comportan  como  ácidos  y  como  bases, 
porque tienen grupos ionizables (‐COOH; ‐OH; ‐NH2; ‐SH). 
Según  Brönsted‐Lowry  los  ácidos  son  sustancias  que  ceden H+  y  las  bases  son 
sustancias que captan H+. 
AH                       A‐ + H+     
Ácido fuerte: elevada Ka, baja pKa 
             
Ácido débil: baja Ka, elevada pKa 
    Ka 

AH          A‐ + H+ 
 
Ka = ([A‐][H+])/[AH] 
pKa= ‐logKa 
pH = pKa + log [A‐]/[AH] Ecuación de Henderson – hasselbach 

 

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0 14 

R – CH – COOH     R – CH – COO‐         R – CH – COO‐ 


     
      NH3+            NH3+        NH2 

     Q = +          Q = 0            Q = –   

pH < pKa      PI= (pk1 + pk2)/2        pH > pKa 

      +        Punto isoeléctrico              –  

Un  aminoácido  no  tiene  carga,  tiene  carga  neta  que  se  comporta  de  manera 
diferente dependiendo del pH. 

• Estereoquímica – estéreo isómeros  
 
Pueden  presentar  distintas  disposiciones  en  el  espacio,  a  excepción  de  la  GLY 
(porque  no  tiene  carbonos  asimétricos)  tienen  actividad  óptica,  capacidad  de 
desviar la luz polarizada. 
Cuando el grupo amino está a la izquierda del grupo carboxilo se le denomina:  
L + el nombre del aminoácido. 
Cuando el grupo amino está a la derecha del grupo carboxilo se le denomina:   
D + el nombre del aminoácido. 
 
NH3+            COO‐     
COO‐     
    NH3+ 
 
   
    C              C  

      R                H            H        R 


                      
                                     L               D 
 
 
Enlace peptídico 
Es un enlace covalente. 
Es un enlace amida (–CO –NH–) 
Se forma por la unión del grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino 
del segundo aminoácido. 
 
R – CH – COOH  +  H2N – CH – R           R – CH – COO – NH – CH – R’ + H2O 
 
      NH2              COOH        NH2          COOH 
Las proteínas se nombran desde el extremo amino hasta el extremo carboxilo. 

 

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Estudios de microscopía electrónica y estudios de difracción de rayos X descubrieron 
que el enlace media 1,32 Å (1 Å= 10) 
El enlace C‐N 1,49 Å 
El enlace C=N 1,27 Å 
Se deduce que tiene cierto carácter de doble enlace, luego es rígido. 
Hibrido de resonancia 
 
 
 
 
 
 
 
Los  átomos  C,  O,  N  y  H  son  coplanarios  (están  en  el  mismo  plano),  por  tanto,  hay 
infinitas conformaciones. 
Niveles de organización proteica 
Es una conformación nativa y biológicamente activa. 
Estructura primaria: secuencia de aminoácidos (enlaces peptídicos); 
Estructura  secundaria:  ordenación  espacial  resultante  de  la  interacción  entre 
aminoácidos  que  se  encuentran  próximos  entre  sí.  Suele  ser  a  lo  largo  de  una 
dirección.  Se  realiza  a  través  de  los  átomos  del  enlace  peptídico.  Los  enlaces  que  se 
forman son puentes de hidrógeno. 
          –C=O||||||||||H–N– 
Los  puentes  de  hidrógeno  pueden  ser  intracatenarios,  dando  lugar  a  la  estructura  α‐
hélice  (α‐queratina);  o  pueden  ser  intercatenarios  que  crean  la  estructura  hoja‐β 
plegado (fibroina de la seda). 
Estructura  terciaria:  ordenación  espacial  resultante  de  la  interacción  entre 
aminoácidos  distantes  entre  sí.  Los  enlaces  que  se  forman  son  puentes  disulfuro  e 
interacciones débiles (enlaces iónicos, hidrofóbicos y fuerzas de Van der Waals). 
O=C               NH     |             | 
     |                |      |             | 
    CH – CH2 – SH  HS – CH2 – OH ‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐|‐ CH2 – S – S – CH2‐|  
     |                |      |             | 
   HN                 C=O    |                               | 
Cys           Cys 
Estructura  cuaternaria:  asociación  de  distintas  cadenas  polipeptídicas  (siempre  son 
pares), los enlaces no son covalentes sino interacciones débiles. 
La función de la proteína depende de esas interacciones entre las cadenas. 
Solo algunas llegan a la estructura cuaternaria, la hemoglobina es un ejemplo. 
 
 
 
 
 
 
 
 

 

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α‐‐hélice 
See  descubrió por  difracción  de  rayyos  X  cuanddo  se 
esstudio la α‐q queratina. SSe enrolla ssobre sí missma y 
see describe una trayecto oria de sacacorchos. 
Enn cada vueltta de la hélice hay 3’6 aaminoácido os. 
Las  cadenas  laterales  están 
e proyeectadas  haccia  el 
exxterior de laa hélice. 
Loos  enlaces  entre 
e los  am
minoácidos  son  puentes  de 
hiddrógeno,  (–C=O|||||
( H–N–)  sieempre  entrre  el 
amminoácido1  y  el  aminoácido5;  el  aaminoácido2  y  el 
amminoácido6,  es  decir  el  aminoácidox  y  el 
amminoácido(x++4).  Son  in nteraccionees  débiles  pero 
muy numerosas, lo cuall le confieree una estru uctura 
esstable. 
Estab
bilidad de laa α‐hélice 
Depeende de: 

• Cargas: rrepulsioness entre las ccargas del mmismo signo o. 
• Volumen dena  lateraal:  las  repu
n  de  la  cad ulsiones  esttéricas  provocadas  po
or  las 
isoleucin
nas. 

  C
CH3 
–CCH–CH2–CH
H3 

• Rigidez d ptídico: cuando hay un resto de prrolina 
del enlace ccontiguo al enlace pep
o hidroxiprolina quee es muy ríggida. 
 

 
 
 
 
 
 
 
Tiposs de hélice 
Levo
ohelices o le oteínas son de este tip
evógiras (la mayor partte de las pro po) 
Dexttrohélices oo dextrógiraas  
Form
madas ambaas tanto porr proteínas L como porr D, pero nunca L y D a la vez. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 

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Hoja β‐plegada 
Se descubre por la difracción de la fibroina de 
la seda.  
Son  cadenas  dispuestas  en  paralelo 
describiendo  una  forma  de  zig‐zag,  con 
enlaces  de  puentes  de  hidrógeno.  Las 
cadenas  laterales  quedan  por  encima  y  por 
debajo del plano. Dos tipos de hoja: 

• Paralela: el sentido de las cadenas es el mismo, es decir: 
NH ‐‐‐‐‐ COOH 
NH ‐‐‐‐‐ COOH 
NH ‐‐‐‐‐ COOH 
• Antiparalela: el sentido es alterno, es decir: 
NH ‐‐‐‐‐ COOH 
COOH ‐‐‐‐‐ NH 
NH ‐‐‐‐‐ COOH 

Estabilidad de la hoja 

• Cargas: cargas del mismo signo se repelen 
• Volumen  de  la  cadena  lateral:  impedimentos  estéricos  espaciales  para 
describir la trayectoria, dando lugar a un segmento de unión. 

Las  α‐hélices  pueden  pasar  a  β‐plegadas  si  se  le  aplica  calor  húmedo,  pasando  de 
puentes de hidrógeno intracatenarios a puentes de hidrógeno intercatenarios que dan 
una mayor longitud. 
Permanente 
 
 
SH–CH2–CH–COOH  
                |      Cisteina  
            NH2 
 
                             
               Red               Ox   
‐ CH2 – S – S – CH2 ‐ ‐‐‐‐‐‐‐‐ ‐CH2–SH  HS–CH2‐ ‐‐‐‐‐‐‐‐‐          SH – CH2‐   
                SH – CH2‐               SH – CH2‐                  ‐CH2–S–S–CH2‐  
 
 
 
 
 
Estructura terciaria  
Aminoácidos  distantes  entre  sí.  Interacciones  a  través  de  las  cadenas  laterales  con 
enlaces disulfuro, o débiles (iónicos, Van der Waals, hidrofóbicos). Estas interacciones 
pueden ser intracatenarias que dan lugar a proteínas globulares y intercatenarios que 
dan proteínas como el colágeno y la elastina. 

 

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Tejido conectivo está formado por el fibroblasto y la matriz extracelular (que rodea el 
fibroblasto) en ella se encuentra el colágeno (tejido rígido) o elastina (tejido elástico). 
Tanto el colágeno como la elastina son proteínas estructurales que cohesionan células. 
Colágeno 
Es  la  proteína  más  abundante  en  los 
vertebrados  superiores  (cerca  de  un 
tercio  del  total).  Se  encuentra  en  los 
huesos,  los  dientes,  los  tendones,  la 
piel, los vasos sanguíneos, etc. 
En  los  huesos  y  en  los  dientes  se 
forman  mayas  para  que  se 
deposítenlas sales y los fosfatos. 
Dos tipos de cadena: 

ƒ α1  (cinco  tipos)  diferentes 


secuencias  de  aminoácidos 
(alrededor  de  1000  aminoácidos), 
pero realizan la misma función. 
ƒ α2 (dos tipos) 

En total hay 27 tipos de colágeno. 

Estructura primaria 
Glicocola – 35% 
Prolina – 12% 
Hidroxiprolina – 9% 
Alanina – 11% 
 
Gly – x – y – gly – x – y  
 
X=prolina 
Y=hidroxiprolina o hidroxilisina 
Cada tres aminoácidos aparece un resto de glicocola. 
Es una molécula extremadamente hidrofóbica, por tanto, insoluble. 
Estructura secundaria 
La llamada hélice del colágeno 
Por cada vuelta hay 3–3’3 aminoácidos con puentes de hidrógeno intracatenarios. Es 
una hélice de tipo levógira. 
Estructura terciaria 
Tres  hélices  del  tipo  levógiras  se  enrollan  entre  sí  para  dar  lugar  a  una  superhélice 
dextrógira  que  recibe  el  nombre  de  tropocolágeno  que  es  la  unidad  básica  del 
colágeno. 
Enlaces de puentes de hidrógeno intercatenarios. 
Estructura cuaternaria (base molecular del envejecimiento del colágeno) 
Los tropocolágenos se disponen en paralelo y de forma escalonada. 
Hay un escalonado que es un cuarto 
del tropocolágeno anterior 
 

 
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La asociación de los tropocolágenos da lugar a las microfibrillas que se forman por: 

ƒ Interacciones hidrofóbicas 
ƒ Puentes cruzados: asociación covalente que se establece ente cadenas laterales 
de lisina. 
 
 
 
 
 
                                                    O2 

      O=C                                         NH4+ 
           |                       O 
         CH2 – (CH2)3 – CH2 – NH2 ‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐‐ ‐(CH2)3 – C                  + Lys 
           |                                      lisinoxidasa 
         NH                                                                                  H 
                         Lisina                                           Allisina 

                  Condensación 

                                                             ‐CH2 – CH2 – CH2 – C=N – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – 

                                                                       Allisina                              Lisina  

                   Puente cruzado 

 
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Las microfibrillas se asocian con otras por puentes cruzados para dar lugar a una fibra 
de colágeno. 
Biosíntesis del colágeno 
Tiene lugar en el fibroblasto a nivel de los ribosomas (retículo endoplasmático rugoso). 

1. Se produce la hidroxilación (unión de OH) de prolina y lisina. Si no lo hacen, se 
forman  superhélices  defectuosas  que  son  muy  débiles  (encías  sangrantes 
sucede cuando no hay vitamina C y da lugar a la enfermedad del escorbuto). 
2. Se  produce  una  glicoxilación.  Los  azúcares  se  unen  a  los  restos  OH,  en  el 
retículo endoplasmático liso. 
3. Ensamblaje de cadenas primarias en el aparato de Golgi. 
4. Se vierten a la matriz extracelular. 
5. Eliminación  de  los  dominios  N  y  C  terminales  por  las  peptidasas.  Una  vez 
sucede esto ya es tropocolágeno. 
6. Interacciones que dan lugar a la microfibrilla. 
7. Interacciones que dan lugar a las fibras de colágeno. 

Disposición de las fibrillas de colágeno en diversos tejidos 
Tendón: haces paralelos, en una sola dimensión. Dan resistencia. 
Piel: en dos dimensiones. Dan elasticidad. 
Cartílago y articulación: en tres dimensiones. 
Córnea: hojas planas aplanadas cruzadas. Sirven para disminuir la dispersión de la luz. 
Defectos del colágeno 
Enfermedades hereditarias. Son diez y son poco frecuentes. Tienen tres orígenes: 

• Mutación de la secuencia de aminoácidos; 
• Síntesis insuficiente; 
• Deficiencia enzimática (no se produce la hidroxilación de la prolina y la lisina). 

Síndrome de Marfan (deformidad) y síndrome de Ehlers‐Danlos (síndrome del hombre 
de goma). 
Elastina 
Forma parte del tejido conjuntivo elástico.  
Adquiere conformaciones al azar. 
Tiene mucha glicocola, prolina y lisina pero no hidroxiprolina ni hidroxilisina. 
Por tanto, es altamente hidrofóbica. 
Formada por polipéptidos que se entrecruzan covalentemente para dar lugar a una red 
tridimensional. Dos tipos de enlaces: 

• Puentes cruzados. 
• Nudos  de  demosina  (confieren  mucha  flexibilidad),  para  que  se  forme  una  es 
necesaria la condensación de tres allisina y una lisina. 

 
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                 CH2 
                    | 
                 CH2 
                   | 
                 CH2 
   | 
   C       
         
                      O             H 

                        4 

                                                                                                                    3 

             CH2 – CH2 – CH2                                              CH2 – CH2 – CH2 
                |          | 
                C          C    2 
          O           H             H       O 

                 5                                   1 

                   ¨ 
                            NH2 
      | 
   (CH2)4 
      | 
     
               C 

  C           C 

        Nudo de desmosina 

 C                           C 

                N 

 
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Terciiaria 
Glob
bulares 
Son eesféricas y ccompactas. 
Solubbles en agua y en lípido
os. 
Sus ffunciones soon: 

• Enzimátiica 
• Transportadora 
• Anticuerrpos 
• Canales iónicos 
• Receptores 
• Proteínaas de la coaggulación 

Miogglobina 
Es una proteína fijjadora de ooxígeno. Apaarece 
tanto  en  múscu ulo  esqueléético  como o  en 
os  cetáceos  llega 
múscullo  cardiaco.  En  alguno
hasta e
el 8% del tottal. 
Estructtura 
Dos partes: 

• Proteica:  globina  g (1553  aminoáácidos 


que  se  s disponeen  en  occho  segme entos              
α‐hélice). 
• No proteica: hemo. Esstá formadaa por: 
protoporfirina IX yy Fe2+. 
 
 
 
 
                                                                                                                
                                                                F                  D 
                                                                                          E
          E 
 
               G                          C 
 
 
                           
                                                    C
                                           N                           
 
                                                 
         A
A                  
                                                          
                                                           H                                 B 

 
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La protoporfirina IX surge de la condensación de cuatro grupos pirroles. 

           

        Me         V 

                    O2 

Me       N          Me 

                                         N     Fe2+     N 

            V 
Pro      N 
 
 
 
 
 
          His (F 8) 
Si se oxigena se une  
     a una His (E 7)                     Pro           Me 
 
 
Si  la  mioglobina  se  une  a  un  oxigeno,  se  llama  oximioglobina.  Si  no  se  une,  se  llama 
desoximioglobina.  El  hierro  forma  seis  enlaces  de  coordinación,  cuatro  con  los 
nitrógenos de los pirroles, uno con el oxígeno y otro con una histidina.   
Los sustituyentes que pueden acompañar a la protoporfirina son: 

• Metilo (Me) –CH3 
• Ácido propiónico (Pro) –CH2‐CH2‐COOH 
• Vinilo (V) –CH=CH2 

El  grupo  hemo  está  vallado  estéricamente  y  se  encaja  en  un  bolsillo  hidrofóbico.  La 
molécula se oxigena, no se oxida porque si el Fe2+ pasa a Fe3+, la molécula se vuelve 
afuncional.  Además,  la  mioglobina  puede  interaccionar  con  otros  gases,  como  el  CO, 
que  tiene  más  facilidad  de  entrar  y  desplazar  al  O2,  in  vivo  tiene  una  afinidad 
aproximada de 250 veces superior. 

 
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                       CO2                O2 

   
 

     PULMONES 

    ‐NH – COO‐      
              4x O2 

DESOXIHEMOGLOBINA                                                           OXIHEMOGLOBINA 

        ‐NH – COO‐ 

                                          DESOXIMIOGLOBINA          OXIMIOGLOBINA 

           TEJIDOS (CÉLULAS) 

En las unidades α existe la cadena carbamato (R‐NH2‐CO2 ‐‐‐‐‐‐‐ R‐NH‐COO‐). 

 
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Desnaturalización y renaturalización 
La  desnaturalización  es  la  pérdida  de  la  estructura  nativa  y,  por  tanto,  se  pierde  la 
estructura biológicamente activa. Sólo se desnaturalizan las estructuras por encima de 
la primaria. Se produce porque se rompen las uniones de las interacciones débiles. 
Se lleva a cabo por: 

• Exposición  a  un  pH  extremo.  Tanto  ácido  como  básico,  se  produce  la 
desnaturalización porque disminuye la solubilidad de la proteína. 
• Aumento de la temperatura. También disminuye la solubilidad de la proteína. Si 
se  baja  poco  a  poco  la  temperatura  y  se  deja  tiempo  para  que  la  proteína  se 
forme de nuevo, tiene lugar el proceso contrario, denominado renaturalización. 
• Agentes desnaturalizantes. Como la urea o los detergentes, estos agentes son 
los que se utilizan en el laboratorio.  

Cuaternaria  
Hemoglobina 
Es capaz de fijar O2 reversiblemente. En los seres 
vivos  aparece  en  gran  medida,  junto  con  la 
mioglobina.  La  hemoglobina,  es  exclusiva  de  los 
vertebrados;  en  los  invertebrados  se  denomina 
hemocianina  y  en  los  vegetales,  se  llama  Leg‐
hemoglobina. Como aparece tanto, surge la idea 
de  que  todas  tengan  un  ancestro  común,  que 
aparecería  en  los  organismos  que  habitaban  el 
planeta antes de que apareciera la biodiversidad. 
La  hemoglobina  está  formada  por  cuatro 
subunidades  idénticas  dos  a  dos,  dos  son  α  y 
otras  dos  son  β.  La  composición  de  ambas  es  la 
siguiente: 

• Las α están compuestas por 141 aminoácidos en 8 segmentos α‐hélice, y por un 
grupo hemo. 
• Las  β  están  compuestas  por  146  aminoácidos  igualmente  repartidos,  en  8 
segmentos α‐hélice, y al igual que las anteriores también tiene un grupo hemo. 

Otras nomenclaturas 

• Oligómero:  es  la  estructura  final  de  cualquier  proteína  que  llegue  a  la 
estructura cuaternaria. Son proteínas como: 
ƒ Glucógeno fosforilasa. 
ƒ LDH 
ƒ PKA 
• Protomero o monómero: cada unidad del oligómero.  

 
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Curvas de unión al O2 (Mioglobina (terciaria) y Hemoglobina (cuaternaria)) 
Mioglobina 
MbO2                         Mb + O2 
Kd= ([Mb][O2])/[MbO2] 
De esta fórmula se puede obtener la siguiente expresión: 
y= PO2/(PO2 + P50) 
Donde y es la fracción de saturación de la Mb por el O2, es la afinidad de la molécula 
por el O2; PO2 es la presión parcial de O2 y P50 es la presión parcial de O2 en la que se 
observa un 50% de saturación de la Mb. 
Hemoglobina 
Hb(O2)4                                 Hb + 4 O2 
Kd= ([Hb][O2]4)/[ Hb(O2)4] 
De esta fórmula se puede obtener la siguiente expresión: 
  y= (PO2)4/((PO2)4 + (P50)4) 
Donde y es la fracción de saturación de la Hb por el O2, es la afinidad de la molécula 
por el O2; PO2 es la presión parcial de O2 y P50 es la presión parcial de O2 en la que se 
observa un 50% de saturación de la Hb. 
Cinéticas michaeliana y sigmoidea 
Mioglobina (Cinética michaeliana) 
  
          y 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
                    PO2 
Hemoglobina (Sigmoidea o no michaeliana, propia de las proteínas alostéricas) 
        y 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
                                                                  PO2 
 

 
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Cooperatividad o alosterismo 
 
                                                       Tejidos                     Pulmones 
                                                            y                                                                       y          
 
 
                                                                                                                        
100% 
 
 
60% 
 
                    
                 
                 
  O  
2     
 
 
20% 
 
 
 
 
 
 
 
La mioglobina tiene más afinidad por el O2 que la hemoglobina. 
La cooperatividad puede ser de dos tipos: 

• Negativa:  cuando  suelta  O2,  esto  es  cuando  va  desde  los  pulmones  hacia  los 
tejidos. El primer O2 es el que más le cuesta soltar, una vez se suelta provoca un 
cambio conformacional en la subunidad que lo tenía, y luego se lo transmite a 
los demás. Los demás O2 se sueltan con mucha facilidad. 
 
 
O2   O2  O2 
 
 
  O2  O2  O2 
O2 
 
 
 
Conformación R                                                      Conformación T  
      Relajada                Tensa 
Oxihemoglobina                          Desoxihemoglobina 
        Alta y                                                                                                  Baja y 
 
 

 
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Un ejemplo sencillo es el de separar cuatro sellos. Al separar el primero, necesitamos 
hacer  dos  cortes,  al  separar  el  segundo  sólo  un  corte  y  para  separar  los  dos  últimos 
también se necesita un corte, pero al conseguir dos sellos la eficiencia es mayor. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

• Cooperatividad positiva: le cuesta coger el primer O2, esto es cuando va desde 
los tejidos a los pulmones El primer O2 es el que más le cuesta coger, una vez se 
agrega provoca un cambio conformacional en la subunidad que no lo tenía, y 
luego  se  lo  transmite  a  los  demás.  Los  demás  O2  se  agregan  con  mucha 
facilidad. 
 
 
 
 
 
 
  O2 
O2  O2 
 
 
  O2 
O2 
 

 
Estado T 
 
 
 
 
                   Fe2+        Fe2+ ‐ O2  
 
 
 
 
 
 
El O2 al unirse al Fe2+, estira de este hacia la derecha, produciendo que el Fe2+ también 
estire  de  la  His  y  de  la  cadena  polipeptídica.  Por  tanto,  cambia  la  disposición  de  la 
molécula. 
 
 

 
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Interacciones que se producen 

• Hidrofóbicas; 
• Puentes de H2; 
• Puentes salinos o interacciones electroestáticas.  

Características de los transportadores 
Los transportadores tienen que tener: 

• Gran afinidad por el O2 en los pulmones. 
• Poca afinidad por el O2 en los tejidos. 

Proteínas alostéricas 
Una proteína, como la hemoglobina, es alostérica porque la afinidad de cada una de 
las  subunidades  por  el  O2,  está  regulada  por  su  interacción  con  el  resto  de  las 
subunidades y por los efectores alostéricos. 
Estos efectores son moléculas que se unen a la hemoglobina en un sitio distinto, al de 
su  unión  con  el  O2  e  inducen  un  cambio  conformacional  que  da  lugar  a  una 
conformación que aumenta o disminuye la afinidad. 

• Si la aumenta es un efector alostérico positivo. 
• Si la disminuye es un efector alostércio negativo. 

 
O2 
O2  
 

 
β   α
 

  EFECTOR
 

 
  α  β
 

 
O2 
O2  

 
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Modelos de cooperatividad 

Modelo concertado 

            Estado T            Estado R 

Toda la estructura está en T o en R nunca en los dos. 
Hay un umbral por el cual se pasa de T a R y viceversa. 
Modelo secuencial 
 
 
 

          Estado T 

                                       Estado R 

  Este modelo explica mejor la cooperatividad. 

 
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Modulación de la afinidad del oxígeno en la hemoglobina  
Efecto Bohr.  
Efecto 2,3 – Bifosfoglicerato (2,3 ‐ BPG). 
Efecto Bohr. A menor pH hay una disminución de la afinidad de la  hemoglobina por el 
oxígeno. 
Ideado por Christian Bohr, hijo de Niels Bohr.  Anhidrasa 
carbónica 
Tejidos: se tiende a una ligera acidificación 
+ ‐
   O2                Glucosa      Piruvato                   CO2 + H2O                H2CO3         H  + HCO3  
 
Carboxilación 
Tejido   oxidativa y Ciclo 
  de Krebs 
  2 
Sin O
              Glucosa       Piruvato       Ácido láctico (CH3 – CHOH – COO‐ + H +)   
 
Pulmonar (alta y)                                                           Tisular (baja y) 
Hb(O2)4 +   nH+                                                                HbnH+ + 4 O2 
 

 
Mioglobina  
 

  Células 

                                                                 H+ + HCO3‐                  CO2 + H2O 

  Pulmones 

Transporte de H+ 
40% con la Hb (tamponación) 
60% con el HCO3‐ (tamponación) 
Los protones no son efectores alostéricos. Protonan los geupos amino (NH2 pasa a ser 
NH3+), las histasminas del terminal C de las subunidades β que contribuyen a pasar del 
estado R al estado T. 
Transporte de CO2 
24% con la Hb a través de –NH‐COO‐ 
6% está disuelto en el plasma 
El resto a través del tampón de HCO3‐ 

 
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     pH=7,6 
      90% 
      80%      pH=7,4 

    pH=7,2 

 
     40% 
 

   

Efecto 2,3 BPG 

Es un compuesto intermediario en el ciclo de Krebs. Es un efector alostérico. 
                                                                     COO‐ 
                                                                      | 
CH – O – Pi 
                                                                      | 
CH – O – Pi 
Tiene, por tanto, 5 cargas negativas 
Se  introduce  en  el  hueco  que  se  forma  entre  las  cuatro  subunidades,  e  interacciona 
con  las  subunidades  β.  Da  lugar  a  una  conformación  de  baja  afinidad.  Ayuda  a  la 
eliminación de O2. 
Entrenamiento de altura 
Aumenta los glóbulos rojos, la hemoglobina/glóbulo rojo y el 2,3 – BPG/glóbulo rojo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Enzimas 
Son moléculas que son capaces de aumentar o disminuir la velocidad de una reacción 
química. Pueden aumentar la velocidad en un millón de veces o más. 
Características 

• Podes catalítico. 
• Especificidad. (si es alta sólo se une a un sustrato, son estereoespecíficos; si es 
baja se unen a varios sustratos, pero estos deben de tener alguna analogía). 
• Integridad. Catalizan pero no se transforman.  
(Sustrato + Enzima      Enzima+Producto) 
• No afectan a la Ke de la reacción química. (Sustrato    Producto; Ke=[S]/[P]). 

Modos de activación  

• Sola  
• Acompañada (necesita un elemento químico adicional (cofactor) en reacciones 
Redox o de transferencia de grupos). 

Los cofactores pueden ser: 

• De naturaleza inorgánica (iones metálicos (Zn2+, Mn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+)). 
• De naturaleza orgánica o metalo orgánica. Dos tipos: 
ƒ Unido  transitoriamente  a  la  enzima  (coenzima).  FADH2,  NADH, 
NADPH. 
ƒ Unido  covalentemente  (permanentemente)  a  la  enzima  (grupo 
prostético).  En  la  Acetil  Co‐A  carboxilasa  existe  la  biotina  que  es  un 
grupo prostético. 

Holoenzima: enzima activa. 
Apoenzima + cofactor: enzima inactiva. 
Función del cofactor 
Contribuye a la correcta alineación o encaje estérico del sustrato en el centro activo de 
la enzima.  
Forma  un  enlace  adicional  entre  la  enzima  y  el  sustrato.  Por  lo  que  se  dice  que 
funciona como un 2º sustrato. 
Nomenclatura de las enzimas 

1. Nombre del sustrato/s + tipo de reacción + la terminación ASA. 
R‐CH2OH + ADP+              R‐CHO + NADH + H+ 
 
                            Redox 

La enzima que interviene por tanto se denomina alcohol NAD+ oxidoreductasa. 
                  CH3  ‐CH2‐ 
Ox  CH2OH                    ‐CH‐ 
  CHO  red          | 
  COOH                                                                                       OH 
                          ‐C‐ 
                           || 
    O 

 
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2. Enzyme Comission  
E.C. 1.1.1.1. 
El primer dígito corresponde a la clase de enzima en este caso oxidoreductasa, el 
segundo  corresponde  a  la  subclase  (OH),  el  tercero  es  la  subsubclase  (NAD+  o 
NADP+), el último es característico del enzima.  
3. Común  
Alcohol deshidrogenasa o alcohol DH. 

Clasificación de las enzimas (UIB Unión Internacional de Bioquímica) 

6 clases de enzimas: 

1. Oxidoreductasas: catalizan la transferencia de electrones. (A++B         A+B+) 
2. Transferasas: catalizan la transferencia de grupos (AG+B          A+BG; donde G no es 
un H). 
3. Hidralasas: rotura de enlaces del agua (AB+H2O          AH+BOH) 
4. Liasas: dos funciones. 
• Eliminación de grupos. Dos tipos: 
ƒ CO2  descarboxilasas. 
ƒ H2O  deshidratasas. 
• Condensación de moléculas (sintasas (sin ATP)) 
5. Isomerasas: catalizan la transformación de isómeros (de Cis a Trans; de aldehído a 
cetona; de L a D). 
6. Ligasas: formación de nuevos enlaces. Son irreversibles y se llaman sintetasas (con 
ATP). (A+B           AB) 

       ADP+Pi 
                           ATP 
Centro activo 
Es el lugar de la enzima en el que se une al sustrato. Dos sitios: 

• Sitios  de  enlace  al  sustrato.  A  través  de  cadenas  laterales  de  una  serie 
aminoácidos. 
• Sitio  catalítico.  A  través  de  cadenas  laterales  de  una  serie  de  aminoácidos 
que participan en la ruptura y formación de enlaces. 

Composición química 
Su secuencia de aminoácidos. 
Conformación 
Como se disponen esos aminoácidos. 
Tiene que haber un reconocimiento espacial para que se unan la enzima y el sustrato. 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Características del centro activo. 

• Unión al sustrato. 
• Entidad tridimensional. 
• Es pequeño. 
• Enlaces débiles entre enzima y sustrato. 
• Naturaleza apolar para aumentar la afinidad de la enzima y el sustrato y excluir 
las moléculas de agua. 
• Complementariedad geométrica entre enzima y sustrato. 

Modos de unión entre enzima y sustrato   

• Fisher (llave cerradura) no hay cambios conformacionales. 

• Koshland (ajuste inducido) hay cambios conformacionales. 

 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Mecanismo de catálisis enzimática 

Las enzimas disminuyen la energía de activación de la reacción. 

         G 
 
 
 
 
 
 
    Ea 
 
 
EI
     
 
 
 
 
EF
 
 
 
                                                                                                                                                        t 
G=H‐TS 
G  (energía  libre).  El  componente  de  la  energía  total  de  un  sistema  que  es  capaz  de 
desarrollar un trabajo a una temperatura y una presión constantes. 
EI (estado inicial). Toda molécula tiene una energía inicial. 
EF (estado final). La energía que tiene al final. Tiene menor G. 
H (entalpia). Contenido calorífico de un sistema. 
S (entropia). Cantidad de desorden. 
Ea  (energía  de  activación).  Es  la  diferencia  entre  el  estado  de  transición  y  el  estado 
final.  
No se modifica ΔG. 
Isoenzimas 
Son  las  distintas  formas  de  una  enzima  pero  catalizan  la  misma  reacción.  Se 
diferencian en: 

• La secuencia de aminoácidos pero presentan una alta homología. 
• Presentan distinta Vmáxima. 
• Sus propiedades reguladoras son distintas. 

Posibilitan un control más exacto del metabolismo. 
Variación para abastecer las necesidades de un tejido concreto y de una etapa de un 
desarrollo concreto. 
Nunca hay un enzima, hay varios isoenzimas. 
Lactato deshidrogenasa (LDH) 
Piruvato                     Ácido láctico o lactato. 
 
 

 
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Es un tetrámero (cuatro subunidades) puede tener dos cadenas: 

• Cadena H (heart) 
• Cadena M (muscle) 

Tienen una homología del 75 %. 
Existen cinco tipos de isoenzimas para la LDH. 
LDH  –  1:  tiene  las  cuatro  subunidades  del  tipo  H  (H4).  Funciona  muy  bien  en 
condiciones aeróbicas. Aumenta la afinidad entre la enzima y el sustrato. 
LDH – 2: tiene una subunidad del tipo M y tres del tipo H (MH3). 
LDH – 3: tiene dos subunidades del tipo M y dos del tipo H (M2H2). 
LDH – 4: tiene tres subunidades del tipo M y una del tipo H (M3H). 
LDH  –  5:  tiene  las  cuatro  subunidades  del  tipo  M  (M4).  Funciona  muy  bien  en 
condiciones anaeróbicas. 
Regulación de la actividad enzimática 
Las isoenzimas como tales son reguladores, aunque no están considerados como tales. 

1. Regulación  alostérica:  tiene  lugar  por  el  efector  alostérico,  que  es  una 
molécula que se una a la enzima en un sitio distinto al centro activo, aumenta o 
disminuye la afinidad de la enzima por el sustrato. Si la aumenta es un efector 
positivo que activa la enzima; si la disminuye es un efector inactivo que inhibe 
la enzima.  
Un  ejemplo  es  el  Feed‐Back  o  retroalimentación:  si  se  produce  producto  en 
exceso, este actúa como efector alostérico de la enzima. 
S     P 

   
       
            Ocurre en enzimas como la hexoquinasa. 
Glucosa      Glucosa 6 fosfato 
              
                      Hexoquinasa 

2. Regulación covalente: unión de un grupo funcional a la enzima a través de un 
enlace covalente. Se puede unir: 
Grupo metilo (CH3): SAMe (metilante). 
Grupo acetilo (‐ CO – CH3): Acetil CoA CH3‐CO‐ScoA 
Fosfato:  ATP.  Las  enzimas  que  unen  fosfatos  son  las  quinasas,  las  que  los 
eliminan son las fosfatasas. 
A veces se desactiva uniendo el fosfato y otras quitándolo. 
Un  ejemplo  es  la  glucógeno  fosforilasa,  que  participa  en  el  catabolismo  del 
glucógeno. 
Glucógeno fosforilasa  
  ‐CH2‐OH                  ‐CH2‐O‐P 
 
          + 

                    Fosfato  

 
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3. Regulación por proteólisis o activación de Zimógeno 
Zimógeno: son las formas inactivas de una enzima. Son llamados proenzimas. 
Un  ejemplo  son  las  peptidasas  tripsinógeno  y  quimiotripsinógeno,  que  son 
zimógenos que secreta el páncreas exocrino. 
 
 
 
 

  Colédoco 

  Conducto pancreático 

              Intestino delgado 

  Circulación 

Si se bloque el conducto pancreático, los zimógenos se regurgitarán y se activarán en 
el páncreas dando lugar a una pancreatitis agudas. 
Cinemática enzimática 
Estudia la velocidad a la que tienen lugar las reacciones químicas. 
Las reacciones se clasifican según su orden de reacción en: 
Primer orden: S   P; V= k [S]. 
 

 

                                  [S] 

 
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Segundo orden: A+B     P; V=k [A][B] 
Tercer orden: A+B+C   P; V=k [A][B][C]. Muy infrecuente. 
Orden mixto: intermedio entre primer orden y segundo orden. 
Orden  cero:  la  velocidad  no  depende  de  la  concentración  de  sustrato  sino  la  de  la 
enzima. 
Ecuación de Michaelis‐Menten 
 
                  K1                            K‐1 
E + S                        E – S                           E + P 
                  K2 
Llegan a la conclusión de que todos los enzimas se saturan. 
Constante de Michaelis  
KM= (K‐1 + K2)/(K1) 
Esta KM habla sobre la afinidad enzima‐sustrato. Hace referencia a la concentración de 
sustrato.  Es  la  concentración  de  sustrato  a  la  cual  la  velocidad  es  la  mitad  de  la 
velocidad máximo. 
Si es alta la afinidad es baja. 
Si es baja la afinidad es alta. 
Expresión de Michaelis o ecuación de Michaelis‐Menten. 
V=Vmáxima[S]/(KM + [S]) 
La velocidad máxima nos informa de la eficacia de la enzima.  
Si es alta la eficacia es alta. 
Si es baja la eficacia es baja. 
Cinética michaeliana. 
Se distinguen tres tramos:  

1. Primer orden. 
2. Orden mixto. 
3. Orden cero. 
 

V   

                    Hipérbola 

 
Orden cero 
 
Orden mixto 
V/2 

 
Primer 
  orden 

  KM   [S] 

 
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Representación de Lineweaver‐Burk (dobles recíprocos) 
V=Vmáxima[S]/(KM + [S])    1/V=(KM+[S])/Vmáxima[S]    1/V=(KM/Vmáxima)(1/[S])+[S]/Vmáxima[S] 
1/V=(KM/Vmáxima)(1/[S])+1/Vmáxima (y= ax+b) 
1/V 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
                                                1/Vmáxima 
 
1/[S] 
 

      |‐1/KM| 
  Alcohol DH 
CH3‐CH2OH + NAD+                            CH3‐CHO + NADH + H+ 
   ETANOL                                      ACETALDEHÍDO 

  Aldehído DH                          METABOLISMO DEL        

    ETANOL          

                                                   CH3‐COOH 
                                               ÁCIDO ACÉTICO 
La constante de Michaelies del acetaldehído, en los asiáticos, es elevada y la afinidad 
enzima‐sustrato es baja. En los occidentales pasa lo contrario la constante es baja y la 
afinidad alta. 
Factores que afectan a la actividad enzimática 

1. La concentración del sustrato. Excepto en la saturación que es independiente 
de la concentración de sustrato.  

 
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2. La concentración del enzima. E3>E2>E1, es la misma enzima lo que cambia es la 
concentración. 

   
E3
 
E2 
 
E1
 

3. El pH. Se obtiene una forma acampanada. El punto de máxima altura es el pH 
óptimo para la actividad de la enzima. 
Tiene forma acampanada porque: 
a) A pH ácido o básico se desnaturaliza. 
b) Varía  la  carga  neta  de  la  enzima,  del  sustrato  o  de  los  dos.  Si  se  produce 
este cambio, se produce otro cambio en la afinidad enzima‐sustrato. 

 
 
 

                4         10 
       Fosfatasa    Fosfatasa  
        ácida        alcalina  
 
4. La  temperatura.  Se  obtiene  otra  forma  acampanada.  La  temperatura  ideal 
oscila entre 40 y 45 ®C. A temperaturas bajas, no se alcanza la energía térmica 
necesaria  para  llegar  al  estado  de  transición.  A  temperaturas  altas,  se 
desnaturaliza. 

                                                                               40‐45 ®C 

 
33 
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5. La  presencia  de  inhibidores.  Los  inhibidores  son  agentes  químicos  que 
disminuyen  la  velocidad  de  una  reacción  química,  en  este  caso,  enzimática. 
Existen dos tipos: 
a) Irreversibles: se unen por enlaces covalentes o no covalentes muy estables; 
enlaces muy fuertes. Son los envenenamientos, como en el arsénico, que se 
une  a  las  células  de  la  cadena  respiratoria;  o  la  penicilina  que  es  un 
inhibidor de una de las enzimas de la síntesis de la pared bacteriana. 
b) Reversibles: se une por enlaces débiles; enlaces muy débiles. Por ejemplo, 
la aspirina. Tres tipos: 
• Competitivos:  compiten  con  el  sustrato  por  su  unión  en  el  centro 
activo de la enzima. 
• No  competitivos:  no  hay  competencia  por  la  unión  en  el  centro 
activo, se unen en otros puntos. Se puede unir a la forma libre de la 
enzima o en la forma unida enzima‐sustrato. 
• Acompetitivos: son iguales que los anteriores. Pero sólo se pueden 
unir al complejo enzima‐sustrato. 

Perfiles cinéticos 
Inhibidores competitivos  
 

                                I2   

                                       I1 

                           Sin I 

                                                                                                                                                                 [I2]>[I1] 

   

  La Vmáxima es la misma 

La 1/KM disminuye. 
Por tanto, aumenta la KM. 
 
 
 

 
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Inhibidores no competitivos 
  I2 

          I1 

                          Sin I                                                                                                                                       

          [I2]>[I1] 

 
  La 1/Vmáxima aumenta. Por tanto, Vmáxima disminuye.  
 

  La KM es la misma. 

Inhibidores acompetitivos 

                                              I2                                                                                      [I2]>[I1] 

 
                                                      I1                    Sin I 
 

    La 1/KM aumenta. Por tanto, la KM disminuye. 

   

                                                    La 1/Vmáxima aumenta. Por tanto, Vmáxima disminuye.  

 
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TEMA 4: GLÚCIDOS 
Funciones    

1. Fuente de energía. Creación de ATP.       Triglicéridos 
 
      Ácidos Grasos 

Glucosa        Piruvato             Acetil CoA   
Cuerpos cetónicos 
                                                    Ciclo de              Cadena respiratoria    Fosforilación  
                                                Krebs                                        oxidativa 
  ATP 
  Sin O2 (bajo rendimiento)      ATP 
    CO2                                 Con O2 (alto rendimiento) 

2. Sillares  biosintéticos.  Con  la  estructura  carbonada  se  crea  otra  estructura 
distinta. 
• Ácidos grasos. 
• Colesterol. 
• Cuerpos cetónicos.  
3. Almacén de energía. 
• Almidón. En vegetales. 
• Glucógeno. En animales. 
4. Estructural.  
• Celulosa. En vegetales. 
• Pared bacteriana 
• Glicoproteínas de membrana. 

Estructura 
La fórmula general de los azúcares es (CH2O)n, donde n es igual o mayor que tres. 
Monosacáridos (azúcares sencillos) 
Número de átomos de carbono. De tres a siete. 
3 – triosas  6 – hexosas  
4 – tetrosas    7 – heptosas  
5 – pentosas   
Posición del carbono carbonílico (C=O) en la molécula. 
Posición 1 – aldosas. 
Posición 2 – cetosas.  
Oligosacáridos. De dos a diez monosacáridos unidos por  enlace O‐glucosídico que es 
covalente. 
2 – disacáridos 
Polisacáridos. Más de diez monosacáridos unidos por enlace O‐glucosídico. 
Se clasifican por su grado de ramificación. 

 
36 
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• Sin ramifficación. Son lineales, com
mo la α‐amillosa. 
• Con ramiificaciones. SSon ramificaddos, como laa amilopeptin
na y el glucó
ógeno. 

Tamb
bién se clasiffican por el tiipo de polím
mero. 

• Homopolímero. Com mo el almidónn y el glucóge
eno. 
• n las glicopro
olímero. Son
Heteropo oteínas que ppueden ser:
o Pe eptidoglicanos. Como el componente e rígido de laa pared bacteeriana. 
o Prroteoglicanos. Como laa matriz exttracelular del cartílago.  

Monnosacáridos 
Pued
den ser: 

• Aldosas..  
• Cetosas.. 

Esterreoisomeríaa 

1 Por convvenio. Obed
1. dece a la disposición d del grupo ––OH del carrbono asimé étrico 
más alejado del gru upo carbonílico (C=O). P Pueden ser: 
D, si queeda a la dereecha. 
L, si quedda a la izquierda. 
P la  presencia  de  carbonos  assimétricos.  Son  capace
2 Actividad  óptica.  Por 
2. es  de 
desviar la luz polarizada. 
D‐Glucossa [α]D20®C d desvía la luzz a +52,7®. PPor tanto, ees dextrógiro. 
20®C 
D‐Fructo osa [α]D d
desvía la luz Por tanto, ees levógiro.  
z a ‐92.4®. P
3 Anomería. Tanto laas pentosas  como las h
3. hexosas, dan lugar a un na forma ciiclada 
en disoluución.   

Ataque 
nucleolíticco

 
Tanto  la  α  –D 
  –  glucopirano osa  como 
la  β  – 
– D  –  glu ucopiranosaa  son  los  OH
 
anómeeros de la gglucosa. Es  α cuando 
el gruppo OH está 
  en el lado  contrario 
del  gru
upo  CH2OH H.  Es  β  si  está 
e en  el 
mismo o lado.    α –D
D – glucopiranosa  β
β – D ‐ glucop
piranosa
Cabe d destacar el  carbono an nomérico, 
que  enn  el  caso  de 
d las  aldo osas  es  el 
primerr carbono. E
  Es el carbono donde 
se encuentra la an nomería  37 
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α‐D‐fructo
ofuranosa 

β‐D‐fructtofuranosa  

 
En esste caso, el carbono an
nomérico ess el segundoo carbono.
Para saber el núúmero de isómeros se aaplican las ssiguientes ffórmulas: 

• Si es unaa aldosa: 2n‐‐2 
• Si es unaa cetosa: 2n‐‐3 

osacáridos 
Oligo
Disaccáridos 

• Reductores: tienen carbonos aanoméricos libres. Lactosa, maltossa y celobiosa. 

 
 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
38 
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• No reducctores: tien
nen carbono
os anomériccos libres. Fructosa. 
 

 
 
 
 
 
 
 
En laas intoleranccias a la lacttosa faltan las lactasass.  
En laas razas orieental y negra (y en la bllanca en el adulto) tien nen menos lactasas. 
Polissacáridos 
Hommopolímeross 
No raamificados: α‐amilosa. Se une por enlaces α((1‐4) 
Ramificados:  am milopectinaa  y  glucógenno.  Se  unen nte  por  enlaaces  α(1‐4)  y  en 
n  linealmen
las  ramificacionnes  por  α(11‐6).  Estos  puntos  de  ramificació ón  aparecen n  en  el  alm
midón 
cada treinta restos de gluco osa y en el gglucógeno ccada ocho.
Hete eropolímero os 
Glicooproteínas ((peptidogliccanos y proteoglucano os). 
α‐ammilosa 
Unidades de glu ucosa unidas por enlacee α(1‐4) 
Desccribe una dissposición helicoidal. 
 

Amilopectina 
Ramificaciones cada treintaa restos de glucosa, co α(1‐6) 
on enlaces α
 

 
 

 
39 
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Glucógeno 
Es un homopolímero de glucosas con enlaces: 

• Lineales en α(1‐4) 
• Ramificados en α(1‐6). Cada ocho residuos de glucosa. 

Está  en  casi  todo  el  cuerpo,  sobre  todo,  en  el  hígado  (10%  del  peso  seco)  y  en  el 
músculo esquelético (1‐2% del peso seco). 
Es un sistema de regulación de la concentración de la glucosa en sangre ya que: 

• Si aumenta la concentración de glucosa se activa la glucogenogénesis 
• Si disminuye la concentración de glucosa se activa la glucogenolisis. 

Heteropolimeros 
Peptidoglicanos 
Componente rígido de la pared bacteriana 
Formado  por  un  heteropolímero  de  unidades  alternas  de  N‐acetilmurámico  (NAM)  y  
N‐acetilglucosamina (NAG). Se unen por enlaces β(1‐4). 
NAM‐NAG‐NAM‐NAG 
                                                               |                 | 
NAM‐NAG‐NAM‐NAG 
                                                               |                 | 
NAM‐NAG‐NAM‐NAG 
Los NAM se unen entre sí por puentes de pentaglicina. Que están formados por cinco 
GLY. 
Tanto el NAM como el NAG son muy parecidos a la glucosa pero: 
El NAG tiene en el segundo carbono un grupo ametilacetilado. 
El NAM lo tiene en el segundo y en el tercero. 
Curiosidades 
La  penicilina  inhibe  irreversiblemente  a  las  transpeptidasas  (son  las  enzimas  que 
catalizan  la  formación  de  los  puentes  de  pentaglicina).  Se  une  por  enlace  covalente. 
Por la rotura de estos enlaces quedan agujeros en la pared. 
Las bacterias sintetizan penicilinasas que son enzimas que rompen las penicilinas. 
La  enzima  lisozima  rompe  las  uniones  β(1‐4),  generando  agujeros.  Esta  enzima  se 
encuentra en las lágrimas y en la saliva. También la sintetizan los virus. 
Proteoglicanos 
Proteoglicano  de  la  matriz  extracelular  del 
cartílago 
Tiene  forma  de  cepillo  de  limpiar  tubos  de 
ensayo. Está compuesto por: 

• Un  filamento  central  (ácido 


hialurónico) 
• Ramificaciones  del  filamento,  que 
son  la  subunidades  de  proteoglicanos. 
Formados por una proteína central y otra de 
unión. 

 
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• Glucosaminoglicanos.  Los  más  cortos  son  sulfato  de  Queratán,  las  más  largos 
son sulfato de condroitina 

El  condroitin  sulfato  y  el  Queratán  sulfato  tienen  carga  negativa.  Es,  por  tanto,  una 
molécula  de  naturaleza  polianiónica.  Es  muy  ramificada.  Como  consecuencia,  es  una 
estructura muy hidratada. 

El cartílago de las articulaciones tiene dos problemas: 

• No está irrigado. 
• No está inervado. 

Es como una esponja. 

 
 
 
 
 
  Agua y  Agua y nutrientes 
  sustancias 
  de desecho 
 
Si un paciente está encamado la estructura se atrofia y degenera. Se vuelve delgada y 
frágil. 
Base molecular del envejecimiento del cartílago 
Cuando envejecemos cambia algún sustituyente de los glucosaminoglucanos. Cambia 
la  longitud  de  las  cadenas  de  los  glucosaminoglicanos.  Se  acortan  las  cadenas  de 
sulfato de condritina. Como se acortan el cartílago tiene menos agua y disminuye su 
elasticidad. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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TEMA 6 LÍPIDOS 
Los lípidos son conjuntos heterógenos de moléculas que tienen unas características: 

• Su insolubilidad en agua. 
• Su solubilidad en medios apolares (éter, acetona) 

Pueden ser: 

• Esteres. 
• Alcoholes. 
• Ácidos.  

Funciones 

1. Función  energética.  Porque  tiene  eslabones  de  CH2.  Producen  moléculas  de 
ATP. 
2. Función estructural.  
a) Celular. En las membranas. 
b) No celular. Como la cera o el caucho. 
3. Función  vitamínica.  Las  vitaminas  K  (antihemorrágica),  E  (antioxidante.  Su 
déficit  provoca  fragilidad  muscular  y  esterilidad),  D  (antirraquítica.  formación 
de  estructura  ósea.  Se  sintetiza  a  nivel  de  la  piel)  y  A  (antixeroftálmica.  Su 
déficit produce esterilidad masculina). 
4. Función hormonal. Hormonas esteroideas. 
a) Hormonas sexuales. Progestágenos, andrógenos y estrógenos. 
b) Hormonas de la corteza suprarrenal. Cortisol y aldosterona. 
5. Función digestiva. Los ácidos biliares que se sintetizan con la bilis (ácido cólico 
y ácido desoxicólico) son lípidos. 
6. Función de regulación hormonal. Son el grupo de los eicosanoides. 
a) Prostaglandinas. 
b) Tromboxanos. 
c) Leucotrienos. 

Los lípidos no son polímeros, son un conjunto heterogéneo de sustancias de bajo peso 
molecular. Son de naturaleza anfipática. Se distinguen dos partes: 

• Polar. 
• Apolar.  

 
 

 
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Pueden formar varias estructuras: 
 
 
 
Monocapas 
 
   
 
 
  Bicapas
 
 
 
 
 
 
 
  Micelas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Clasificación de los lípidos 

a) Ácidos grasos. 
b) Triglicéridos. 
c) Fosfoglicéridos. 
d) Esfingolípidos y glicoesfingolípidos. 
e) Ceras. 
f) Isoprenoides. 
g) Eicosanoides. 

Ácidos grasos  Cadena alifática                                 Grupo carboxilo

Dos zonas: 

 
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Pueden ser: 

• Saturados: si no tienen dobles enlaces. 
• Insaturados: si tienen  dobles enlaces. 

Funciones  

1. Energética. Producción de ATP. 
2. Forma parte de los lípidos complejos. 

Triglicéridos 
Son los esteres de la molécula de glicerol con tres ácidos grasos. 
CH2‐OH    HOOC‐(CH2)n‐R1  CH2‐O‐CO‐R1 
  |                   | 
CH‐OH          +            HOOC‐(CH2)n‐R2                                  CH‐O‐CO‐R2 
  |                                   | 
CH2‐OH              HOOC‐(CH2)n‐R2  CH‐O‐CO‐R3 
 
Glicerol                         Ácido graso          Triglicérido 
Se pueden romper por: 

a) Lipasas.  Son  enzimas  que  dividen  al  triglicérido  en  glicerol  junto  con  sus  tres 
ácidos grasos. 
b) Hidrólisis ácida. Con ácido sulfúrico. 
c) Hidrólisis básica o saporificacion. Con NaOH o con KOH. Siempre se realiza en 
caliente. 
 
                               K+ ‐OOC‐ R1 
Glicerol       +        K+ ‐OOC‐R2 
                              K+ ‐OOC‐R3 

Sales  potásicas  de  los  ácidos  grasos. 


Dan lugar a jabones que dispersan las 
moléculas no solubles en agua. 
Funciones 

1. Energética. Producción de ATP. 
2. Aislante  térmico.  En  los  adipocitos,  sobre  todo  en  las  especies  animales 
sometidas a temperaturas frías extremas. 
3. Tejido adiposo marrón. En los invernantes y en la base de la nuca de los recién 
nacidos. Es de color marrón porque tiene una gran cantidad de mitocondrias. 
Sirve como termorregulador. Posee proteínas como la termogenina que es un 
desacoplador  de  la  cadena  respiratoria.  Provoca  la  disipación  de  la  energía 
metabólica en forma de calor. 

 
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Fosfoglicéridos 

CH2‐O‐CO‐R1 

CH‐O‐CO‐R2 
|             O       
CH2‐O‐O‐P‐O‐X 
               | 
               O 
Están compuestos por la unión de un glicerol, dos ácidos grasos, un fosfato inorgánico 
y una sustancia X, que puede ser: 

a) Un aminoácido y una serina (‐CH2‐OH). Fosfatidilserina. 
b) Una base. 
Etandamina –CH2‐CH2‐NH3+. Fosfatidilcolina. 
                           CH3 
                             |   
+
Colina –CH2‐CH2‐N ‐CH3. Fosfatidilcolina.  
                             | 
                           CH3 
c) Azúcares. Inositol. Fosfatidilinositol. Es el segundo mensajero, se activa dentro 
de la célula y regula el metabolismo.   

Todos forman parte de las membranas celulares. 
Esfingolípidos y glicoesfingolípidos 
Compuesto por una esfingosina y un ácido graso, formando una ceramida. 
OH‐CH‐CH=CH‐(CH2)12‐CH3 
        | 
       CH‐NH‐CO‐R1 
        | 
       CH2OH 
En el carbono del grupo CH2OH pueden pasar dos cosas: 

a) Que se una un fosfato inorgánico.  
• Etanolamina: esfingofosfatidiletanolamina. 
• Colina: esfingofosfatiflcolina                                    

                    CH3      
                      | 

                                                         CH2O‐P ‐CH2‐CH2‐N+‐CH3 
                                                                                       |            
                                                                                      CH3 

Forman las esfingomielinas que se encuentran en las vainas de mielina. 

 
 
 

 
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b Que se u
b) una un mon no u oligosacárido. 
 
 
 
 
 
• Cerrebrósidos ((membranaa del tejido nervioso) 
• Aglutinógenoss (componeente lipídico o de los gruppos sanguín
neos) 
• Sulffáticos (son
n derivados de los cere
ebrósidos. Forman partte del cereb bro) 
• Glaangliosidos  (lípidos  con  muchas  moléculas 
m d ácido  siálico.  Interviene 
de 
en los proceso os de la fluid mbrana y en la proliferaación celular) 
dez de mem

Ceras 
Funcción protecttora. Son la esterificación de un alcohol alifáttico y de un ácido graso
o. 
H2)n‐CH2‐O‐CO‐(CH2)n’‐R’ 
R‐(CH
Isoprrenoides 
Desccienden del 2‐metil‐1,33‐butadieno o o isoprenoo. 
 
 
 
 
 
 
 
 

a) TTerpenos 
Normalm opreno está en su form
mente el iso ma isopenten
nilpirofosfato. 
 

Son: 

• Los  aceites  esenciales 


e c
como  el  ge
eraniol,  el  mentol,  eel  alcanfor  o  el 
limoneno. 

 
 
 
 
 

• Lass  hormon
nas  de  los  insectos 
(ferom
monas) 

 
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• Las hormonas vegetales (liberelinas)
• El ccaucho (poliiisopreno)
b) Colesterol  
C

Descciende del ciclopentano
oferhidroferantreno 

 
La paarte polar, eel OH, se qu
ueda fuera d
de la doble membranaa, el resto see introduce en el 
interrior. 
Si se esterifica (ccambio del OH por un R1‐CO‐O), la molécula es apolar completame ente. 
Los dderivados deel colesterool son: 

• Las hormmonas isoprrenoides o esteroidicaas 
• Las saless biliares 
• La vitam
mina D3 
c) Carotenoide
C eos 

Son llos pigmenttos naturalees que le daan el color aa las flores yy a las frutass. 

a Caroteno
a) os.  β‐caroteno  o  provvitamina  A. 
A Es  el  pro
omóforo  dee  los  pigme entos 
visulaes.. 
b Xantófilo
b) os. Dan el coolor amarilllo y el rojo. Forman lass células fottosintéticas.. 

β‐Caroteno 

 
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La prrovitamina A
A se divide en dos por el carbono 15, dando lugar a dos vitaminas A
A que 
uedeen ser: 

• Retinol ssi acaba en un CH2OH.
• Retinal ssi acaba en un CHO. 

uma del retinal y de la  opsina da llugar a la ro
La su odopsina qu
ue forma lo
os bastones de la 
retin
na. 

Paso
o de la form
ma 11‐Cis a la forma tod
do‐trans 

 
 
Luz visiblee (reacción 
  fotoquímica) 

Tras esto se llevva una señal al cerebro, a la cortezza. 

 
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Eicossanoides 
os. Son tres: 
Son rreguladoress fisiológico

a Prostaglandinas (PG
a) G). Se parecen al ácido o protanoicco. Produceen la contraacción 
uterina,  la  vasodilatación,  la  inflamación,  el  dolor  y 
y aumentan n  la  temperratura 
corporal. 
b Tromboxxanos (Tx).  Se aislaron
b) mbocitos o  plaquetas.  Participan  en la 
n de los trom
agregación plaquetaria. 
S aislaron  de  los  leuccocitos.  Tieene  tres  enlaces  doble
c Leucotrienos  (LT).  Se 
c) es.  Se 
encargann de la resp puesta inmu une. 

Todos derivvan del áciddo araquidóónico.  La aaspirina inhibe los procesos 
de formacióón de las prrostaglandin
nas y de loss tromboxan nos.  
 

Mem
mbrana plassmática 

• Separan el contenid
do de una célula del exxterior. 
• No o  es  imperrmeable.  Regula 
la  compo osición  intrracelular  co
on  el 
paso  de  nutrientess,  sustanciaas  de 
desecho,  agua  e  iiones  a  ambos 
lados de lla membran na. 
• No o  son  estructurass  o 
sistemas  pasivos  son  sistemas 
bioquímiccos  dinámiccos  que  llevvan  a 
cabo una serie de funciones: 
o La sínttesis de ATP
P. 
o El  ttransporte  de 
moléculas. 
o Unir  hormonas  y 
neurotran nsmisores. 
o Se  llevan  a  cabo 
reaccionees enzimáticcas. 
o Dotann  de 
especificidad  antiggénica  a  las 
células. 
o Permiiten  la 
comunicaación intercelular. 

 
 
 
 
 

 
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Propiedades físicas de las membranas 

• Son duras pero flexibles. Tienen que tener flexibilidad para cambiar de forma y 
crecer, y para moverse y dividirse. 
• Tienen  capacidad  autoseyante.  Gracias  a  ello  llevan  a  cabo  los  procesos  de 
endocitosis y exocitosis. 
• Permeabilidad selectiva. Las moléculas polares no pueden atravesarla, a no ser 
que sean ayudadas de un transportador. 

Composición 

• Lípidos.  Triglicéridos,  fosfoglicéridos,  glicoesfingolípidos,  esfingolípidos  y 


colesterol. 
• Proteínas. Superficiales e integrales. 
• Hidratos de carbono. Glucolípidos y glucoproteinas. 

Sólo varía la proporción relativa de cada uno de los componentes. Por ejemplo: 
Las vainas de mielina tienen un 20% de proteínas. 
La membrana mitocondrial interna tiene un 70% de proteínas. Tiene mayor proporción 
porque presenta una mayor actividad enzimática. 
Proteínas 

• Superficial. Están unidas a ambos lados de la membrana. Se unen por enlaces 
débiles y por puentes de hidrógeno. Un ejemplo es el citocromo C de cadena 
respiratoria. Para separarlos se utilizan métodos químicos poco agresivos: 
o ΔpH. 
o Aumento de la fuerza iónica del medio. 
o Agente quelantes. Como el Zn2+. 
• Integral.  Están  en  la  propia  membrana.  Son  cualquier  receptor  o  canal.  Se 
arrancan  a  través  de  métodos  químicos  muy  agresivos  que  rompen  la 
membrana: 
o Agentes desnaturalizantes. 
o Disolventes orgánicos. 
• Transmembrana. Son las que atraviesan la membrana de lado a lado. 

Propiedades de la membrana 

a) Asimetría 

Las membranas no son simétricas. No coinciden especularmente las mismas proteínas. 
Por ejemplo, la exterior es rica en cerebrósidos y en gangliosidos, mientras que en la 
interior no hay. 

b) Fluidez 

Proporción de ácidos grasos saturados sobre los insaturados más el colesterol.  
Los saturados están muy empaquetados y la cadena está estirada.  
Los insaturados pueden tener o no la cadena estirada. 

 
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Si hay una relación superior de saturados sobre insaturados, disminuirá la fluidez de la 
membrana.  Pero,  si  se  mete  el  colesterol  en  la  molécula  y  abre  espacios  aumenta  la 
fluidez. 
Si hay una relación inferior de saturados sobre insaturados, aumentará la fluidez de la 
membrana. Pero, si se mete el colesterol cerrará los espacios que existen, provocando 
un descenso de la fluidez. 
También a mayor temperatura, mayor fluidez.   
Movimientos de la membrana 
Los lípidos tienen tres difusiones: 

• Rotacional: gira alrededor de sí misma. 
• Lateral: se desplazan a lo largo del eje de la membrana. 
• Transversal: pasa de una cara de la membrana a otra. A veces, desencadenan 
una señal que llega al núcleo. 

Las proteínas solo tienen dos: 

• Rotacional 
• Lateral 

Transporte a través de la membrana 
Transporte pasivo. A favor de un gradiente electroquímico. No necesita energía. 

a) Difusión simple. Sin intervención de proteínas. 
o Grietas hidrofóbicas temporales. 
o Poros formados por discontinuidad en la membrana. 
b) Difusión facilitada. Con intervención de proteínas. 
o Proteínas  formadoras  de  canales.  Canal  de  Cl‐/HCO3‐  tiene  lugar  en  la 
membrana del eritrocito. 
o Proteínas  transportadoras.  Transportador  de  glucosa  hacia  el  interior 
del eritrocito. 

Transporte activo. En contra de un gradiente electroquímico. Necesita energía. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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a) Transporte  activo  primario.  Necesita  energía  que  proviene  del  ATP,  de  una 
reacción redox que libere energía o de la luz. Por ejemplo, la bomba de iones 
Na+/K+ ATPasa. 
 
 

b) Transporte  activo  secundario.  Necesita  energía  que  proviene  del  gradiente 


electroquímico  generado  en  el  transporte  activo  primario.  Por  ejemplo,  el 
transporte  de  la  glucosa  a  través  de  la  mucosa  intestinal,  es  un  cotransporte 
con Na+. 
 

 
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Receptor‐canal de acetilcolina  
La  comunicación  a  través  de  la  cavidad  sináptica  tiene  lugar  cuando  la  acetilcolina 
liberada  por  la  célula  presináptica  difunde  hasta  receptores  específicos  en  la 
postsináptica. La fijación de la acetilcolina cambia la conformación del receptor, lo que 
da lugar a la abertura de un canal iónico asociado al receptor. El Na+ penetra al interior 
a  favor  de  su  gradiente  de  concentración  transportando  carga  positiva  y 
despolarizando  la  célula.  La  despolarización  inicia  una  señal  eléctrica,  el  potencial  de 
acción, que se desplaza a través de la neurona postsináptica a una gran velocidad y es 
conducida a las sinapsis siguientes, en donde se puede repetir el proceso. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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TEMA 7 ÁCIDOS NUCLEICOS 
Flujo de información genética 
El  primer  paso  es  la  replicación  que  se  lleva  a  cabo  gracias  al  ADN  o  ácido 
desoxirribonucleico. 
La información que lleva el ADN se copia en el ARN o ácido ribonucleico, en el proceso 
de la transcripción. 
Por último, el ARN sintetiza la proteína. 
Nucleótidos 
Son la suma de un nucleósido (base nitrogenada con azúcar) y un grupo fosfato  

• Son  moléculas  intracelulares  de  bajo  peso  molecular  y  de  gran  importancia 
para las células. Llevan a cabo las siguientes funciones: 
• Es una fuente de energía, ya que dan lugar a los compuestos energéticos como 
el ATP y el GTP. 
• Señalización intercelular con la adenosina monofosfato cíclica (AMPc). 
• Son coenzimas (NADH, NADPH y FADH2). 
• Son enzimas (ribonucleasas). 

Estructura 

Un  nucleótido  está  formado  por  uno  o  más  grupos 


fosfato, bases nitrogenadas y por un azúcar. 

Bases nitrogenadas  

Pueden descender de: 

• La purina  
 
 
 
 
 
‐ Adenina 

 
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‐ Guanina 

       Forma ceto                         Forma enólica 

  El paso de una a otra se denomina tautomería cetoenólica 

• La pirimidina 

‐ Citosina 
     Forma ceto                         Forma enólica 
 

‐ Uracilo (ARN)  

   

 
     Forma ceto                         Forma enólica 
 

 
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‐ T
Timina (ADN
N)  

              Fo
orma ceto

Azúccar 

• R
Ribosa (ARN
N) 

• D
Desoxirribos
sa (ADN)  

 
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Nomenclatura de los nucleosidos y de los nucleótidos 

BASE  (d) NUCLEOSIDO  (d) NUCLEÓTIDO  OTRA  ADN  ARN 


NOMENCLATURA 
Adenina  (d) adenosina  (d) AMP  (d) Adeninato  Sí  Sí 
Guanina  (d) guanosina  (d) GMP  (d) Guaninato  Sí  Sí 
Citosina  (d) citosina  (d) CMP  (d) Citidinato  Sí  Sí 
Uracilo  (d) uridina  UMP  Uridinato  No  Sí 
Timina  (d) timidina  d TMP  d Timidinato  Sí  No 
ATP 

 
 

     AMP 

                                                                                               ADP 

          ATP 

dTPM 

 
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ADN 
La unión entre dos nucleótidos de una cadena 
se  produce  por  un  en  lacee  fosfodiester  5’  o 
extremo OH a 3’ o extremo fosfato. 
 
 
 
 
 
 

La estructura fue descubierta por Watson y Crick en 1953. Recibieron el premio Nobel 
en 1962. 

• Es  una  doble  hélice.  Constituida  por  dos  hebras  que  se  enrollan  casi  siempre  en 
dextro. Los azúcares y los fosfatos están hacia afuera. Las bases nitrogenadas hacia 
adentro. 
• Son hebras antiparalelas. 
• El apareamiento de las bases se produce por puentes de hidrógeno, dos en la unión 
adenina‐timina y tres en la unión guanosina‐citosina. 
• Los  enlaces  glucosídicos  que  unen  las  bases  a  los  azúcares  se  encuentran 
describiendo  un  ángulo,  por  el  cual  no  están  opuestas  ni  en  ángulo  llano.  Dando 
lugar a dos surcos uno mayor y otro menor. 

• Las bases forman prácticamente un ángulo recto con el eje de la doble hélice. 
• Los aparecamientos de las bases se producen en su forma ceto. 

Fuerzas que estabilizan la doble hélice del ADN 

• Puentes de hidrógeno entre bases. 
• Interacciones hidrofóbicas entre bases. 
• Fuerzas de Vander Waals entre bases. 
• Las interacciones electrostáticas desestabilizan la cadena porque los fosfatos a 
pH fisiológico tienen una carga neta negativa. Pero no llegan a desestabilizarse 
por los iones covalentes y por las histonas que tienen carga neta positiva. 

 
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Conformación del ADN 
Son la disposición espacial del ADN 
Tiene tres conformaciones que dependen de: 

• La secuencia de bases. 
• Las propiedades del medio en las que se encuentra. 

Las  tres  conformaciones  son  la  A,  que  aparece  en  humedad  baja,  por  lo  tanto  sólo 
existe in vitro; la B, que es la descubierta por Watson 
y  por  Crick,  que  aparece  en  humedad  elevada;  y  la  Z 
que tiene una disposición en zig‐zag. 
Tanto la A como la B son dextro, mientras que la Z es 
levo. 
Las  más  normales  son  la  B  y  la  Z,  pero  aparece  en 
mayor  medida  la  B.  Pero  en  las  zonas  con  mucha 
guanina y citosina hay también Z. 
 
 
 
 
 
Desnaturalización o desenrollamiento del ADN 
Es la ruptura de los puentes de hidrogeno entre las bases nitrogenadas. 
In vitro se realiza elevando la temperatura. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Disposicion del ADN en las células 
En las procariotas (bacterias, cloroplastos, mitocondrias y en algunos virus) 

 
 
A. DNA lineal. No es frecuente. 

C.  DNA circular. Sus ventajas son: 

• Mayor  empaquetamiento.  Lo  que  produce  que  una  mayor  cantidad  de 
contenido genético entre en menos espacio. 
• Preserva  la  integridad  del  material  genético.  Es  decir,  impiden  que 
funcionen las exonucleasas, que rompen la cadena por los extremos. Pero si 
actúan las endonuclasas que la rompen por el centro. 

      D. DNA superenrollado. 
En las eucariotas 
Genoma  es  el  conjunto  total  de  los  genes,  que  se  pueden  resumir  en  el  material 
genético hereditario que hay en una célula. 
Puede ser: nuclear o exonuclear; codificante, da lugar a proteínas; o no codificante. 
En una célula diploide (2n) hay 46 cromosomas y en las haploides (n) sólo hay 23. 
La  cromatina  está  compuesta  por  un  50%  de  ADN  y  por  otro  50%  de  proteínas  que 
pueden ser histonas (H1, H2A, H2B, H3 ó H4) muy ricas en lisina y en arginina y tienen 
carga neta positiva a pH fisiológico; o pueden ser no histonas. 
Empaquetamiento de la cromatina 
1er nivel de empaquetamiento o nucleosoma. 
Cada nucleosoma está compuesto por: 

a) 200 pares de bases, de los cuales 145 enrollan a un octámero de histonas. 
b) Un octamero de histonas. Formado por 2 H2A, 2 H2B, 2 H3 y por 2 H4. 

 
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2o nivel de empaquetamiento o solenoide 
Es una estructura helicoidal constituida por los nucleosomas. Con 6 nucleosomas por 
vuelta. 
3er nivel de empaquetamiento  
Asociación de solenoides en forma de lazos que se unen a proteínas no histonas. Son la 
estructura de los cromosomas. 
Muerte celular 
Necrosis. Por la ruptura de la membrana. Los orgánulos se vierten al exterior. 
Apoptosis o “suicidio celular”. Comienza en el núcleo, con la ruptura de los linker. Se 
rompe de adentro hacia afuera. No se vierte nada al exterior. 
Experimento en el laboratorio 
  Patrón. ADN 
  normal

 
ADN necrótico 
 

 
ADN apoptosis 
Línea 
 
continua 
 
formada  por 
bajo  peso 
 
molecular  y 
alto     
peso 
molecular 
 
   “Escalera del ADN”
ARN 
Es un polímero lineal formado por ribonucleótidos unidos por enlace fosfodiester. 
Diferencias con el DNA 

• Es  monocatenario.  Aunque  a  veces  aparecen  bucles  de  DNA  donde  hay 
complementariedad de bases. 
• Tiene ribosa. 
• Tiene uracilo. 

Tipos 
En procariontes 

• RNAm. Transporta el DNA a los ribosomas. 
• RNAr. Forma parte de los ribosomas. Representa el 75% del total de la célula. 
• RNAt. Transfiere los aminoácidos a la cadena polipeptídica naciente. 

En eucariontes 

• RNAm 
• RNAr 
• RNAt 

 
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• hnRNA. Precursor del RNAm. 
• snRNA. 
 

 
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TEMA 8: Introducción al metabolismo 
El  metabolismo  es  el  conjunto  de  reacciones  enzimáticas  que  tienen  lugar  en  una 
célula. Teniendo en cuenta que deben estar altamente coordinadas. 
Funciones 

• Obtener  energía  química  desde  las  moléculas  combustibles  o  de  la  energía 
solar absoluta. 
• Conversión  de  los  nutrientes  (hidratos  de  carbono,  lípidos,  proteínas)  en 
precursores  macromoleculares  (aminoácidos,  ácido  graso  más  glicerol, 
monosacáridos). 
• Ensamblaje  de  los  precursores  macromoleculares  en  las  propias 
macromoléculas  (aminoácidos  para  dar  proteínas,  ácidos  grasos  más  glicerol 
para dar lugar a triglicéridos, nucleótidos para dar lugar a ácidos nucleícos). 
• Biosíntesis y degradación de otras biomoléculas necesarias para la vida. 

Ciclo del C y del O2 
 

  O2

 
Productos orgánicos 
  (glucosa) 
HETERÓTROFOS 
  AUTÓTROFOS 
(Se alimentan de otros seres 
(Se autoalimentan, son las 
vivos, son los organismos 
  células fotosintéticas y 
superiores) 
algunas bacterias) 
 

  CO2
 
H2O
Por tanto, debe existir un equilibrio entre autótrofos y heterótrofos. 

Ciclo del N2 
Bacterias  Nitritos y 
  Bacterias fijadoras de N2  nitrificantes nitratos 
(Son las cianobacterias o 
N2 atmosférico              las bacterias que tienen   NH3
relación con las raíces   Plantas
  de las leguminosas) 

 
Aminoácidos 
  (compuestos 
nitrogenados más 
De esta forma se recicla una gran cantidad de O2.  complejos) 

 
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Fases del metabolismo 

• Catabolismo=degradación 
• Anabolismo=síntesis 

 
CATABOLISMO 
NUTRIENTES  PRODUCTOS FINALES 
  (Oxidación)  POCO ENERGÉTICOS 
(hidratos de 
(CO2,  H2O, NH3, lactato, 
 carbono, lípidos y 
piruvato ) 
proteínas) 
 

  ADP  ATP 
NAD+  NADH 
  Coenzimas reducidos que se 
NADP+  NADPH 
FAD  FADH2  incorporan a la cadena 
 
respiratoria y a la fosforilación 
  oxidativa para dar ATP. 

 
MACROMOLÉCULAS  PRECURSORES 
 
(proteínas, ácidos  MACROMOLECULARES 
ANABOLISMO 
  nucleicos,   (Reducción) 
(aminoácidos, nucleótidos, 
triglicéridos)  ácidos grasos más glicerol) 
 

Metabolitos 
Son  los  intermediarios  metabólicos.  Son  cada  una  de  las  sustancias  que  aparecen 
desde  una  primera  antes  de  llegar  a  su  producto.  Además,  por  lo  general,  este 
producto puede ser un intermediario si da lugar a otro producto. 
 
 
 

 
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Vías metabólicas 
Tres fases: 

• Fase I 
• Fase II 
• Fase III 

 
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Compuestos ricos en energía 
Las  reacciones  que  se  pueden  dar  en  las  células  son  las  reacciones  exergónicas  que 
desprenden energía, y las reacciones endergónicas que absorben energía. Se produce 
un  acoplamiento  de  ellas  gracias  a  los  compuestos  ricos  en  energía  que  son 
compuestos que tienen un potencial de transferencia de grupo (PTG) menor o igual a ‐
7 kcal/mol. 
Este potencial es la energía interna que un compuesto transfiere a otro a la vez que le 
transfiere un grupo. 
Los compuestos liberan la energía que transportan por la ruptura de un enlace iónico 
en  energía.  Porque  el  compuesto  tiene  tensiones  internas  de  tipo  estructural  que  al 
romperse se libera la tensión en forma de energía. 
Pueden ceder los siguientes grupos 

• Fosfato. Como el ATP o el GTP. 

• Acilo. Como el acetilo del acetil‐CoA 

• Metilos. Como en el SAMe (S‐Adenosil‐L‐Metionina)   

 
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Reacción de oxidoreducción 
Son la cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa. Son reacciones en las que algo se 
oxida,  pierde  electrones;  y  algo  se  reduce,  gana  electrones.  Por  tanto,  en  el 
metabolismo hay un flujo continuo de electrones que sigue el siguiente esquema: 
  
 

  FUENTE (GLUCOSA)

 
INTERMEDIARIOS METABÓLICOS
 

 
TRANSPORTADORES 
 
ELECTRÓNICOS 
 

 
ACEPTORES COMO EL O2 DE LA 
  CADENA RESPIRATORIA 

 
Transportadores electrónicos  
Formas reducidas 

• NADH (Nicotinamida adenina dinucleótido) 
• NADPH (Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato) 
• FAD (Flavina adenina dinucleótido) 
• FMN (Flavina mono nueclótido) 

Formas oxidadas 
NAD+ + 2e‐ + 2H+          NADH + H+ 
NADP+ + 2e‐ + 2H+        NADPH + H+ 
FAD + 2e‐ + 2H+            FADH2 
FMN + 2e‐ + 2H+           FMNH2           
 

 
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Formación del NADH 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Coenzima Q 
Es una proteína de bajo peso molecular y muy hidrofóbica y no tiene ninguna dificultad 
en atravesar la membrana interna de la mitocondria. 
Proteína ferrosulfurada 
El hierro en su estado de oxidación II se encuentra unido a restos de azufre que puede 
ser inorgánico o de un resto de cisteína, formando un complejo de coordinación. 
Citocromo C 
Puede  tener  hierro  o  cobre  que  están  dentro  de  un  grupo  hemo.  Está  situado  en  la 
cara externa de la membrana mitocondrial interna. Es una proteína superficial unida a 
la membrana por asociaciones electroestáticas. 
Cadena respiratoria 
Los transportadores están en la membrana mitocondrial interna formando complejos 
que son el complejo I, el II, el III y el IV. 
Complejo enzimático  Grupo prostético  Reacción catalizada 
Complejo I NADH‐Q  N x FMN  NADH + CoQ        NAD+ + CoQH2 
deshidrogenasa  N x Fe‐S 
Complejo II Succinato‐Q  N x FAD  Succinato + CoQ     Fumarato + CoQH2  
deshidrogenasa  N x Fe‐S 
Complejo III Citocromo C‐ Hemo b‐562  CoQH2 + 2Cit cox    CoQ + 2Cit cred + 2H+ 
Q oxidoreductasa  Hemo b‐466 
Hemo c1  
Complejo IV Citocromo  Hemo a  2Cit cred + 2H+ + ½O2       2Cit cox +H2O  
oxidasa  Hemo a3 
CuA y CuB 
En el complejo I comienzan reacciones de oxidacionreducción en cadena que al llegar 
al final se pasarán directamente al complejo III.  
La función del Citocromo C es la de llevar los electrones del complejo III al IV. Una vez 
los electrones llegan al aceptor se empieza a crear agua. 
Hay  otro  complejo  que  se  encarga  de  la  creación  de  ATP  introduciendo  protones  al 
interior de la matriz. 
Los complejos III y IV son bombas de protones que funcionan con energía. Como hay 
una salida de protones se crea un gradiente electroquímico. 

 
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La  membrana  mitocondrial  interna  es  impermeable,  sólo  la  atraviesa  aquello  que 
tenga un transportador específico. 
A lo largo del metabolismo se crea NADH y FADH2. El primero le da cuatro protones al 
primer transportador que activa una serie de reacciones redox. 
Los protones los coge el citocromo Q que también coge los del complejo II que los lleva 
al complejo III que se los pasa al citocromo C que los lleva al complejo IV. Por último, 
los protones llegan al aceptor, el oxigeno, que los transforma en agua. 
Los  protones  se  sacan  de  la  matriz  al  espacio  intermembranoso.  Hay  un  gradiente 
electroquímico,  es  decir,  se  alcaliniza  la  matriz  produciendo  un  déficit  de  protones  o 
carga positiva. 
De aquí hay que destacar la teoría quimiosmótica de Mitchell que es impulsada por la 
fuerza protón‐motriz. 
Fosoforilación oxidativa  
Es  una  reacción  endergónica  que  crea  ATP  a  partir  de  ADP  más  Pi.  Gracias  a  la  ATP 
sintasa. Dos tipos: 
• F0: tiene cuatro cadenas polipeptídicas que forman un canal de protones. 
• F1: tiene seis cadenas polipeptídicas que forman sitios de unión de ATP, sitios 
de unión de ADP y sitios catalíticos donde se produce la transformación. 
Los  protones  van  a  favor  de  gradiente,  ceden  energía  que  utiliza  la  ATP  sintasa.  Hay 
moléculas  que  inhiben  algunas  de  las  redox,  como  el  cianuro  que  actúa  sobre  el 
complejo IV.  
Rendimiento de una molécula de NADH 
Un NADH produce 2,5 ATP. 
Un FADH2 produce 1,5 ATP. 
Termogenina (en la membrana mitocondrial interna) es otro canal de protones. Cuya 
energía se disipa en forma de calor. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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TEMA 9: METABOLISMO DE GLÚCIDOS 
Digestión y absorción de glúcidos 
Las  dietas  occidentales  tienen  entre  un  50%  y  un  80%  de  hidratos  de  carbono.  Se 
ingieren  a  través  de  polisacaridos,  disacáridos  y  monosacáridos,  como  el  almidón,  la 
sacarosa,  la  lactosa,  la  fructosa,  la  glucosa,  que  se  degradan  a  fructosa,  glucosa, 
galactosa, manosa, etc. 
También por las glucosidasas como las α‐amilasas que se degradan en la saliva y en el 
páncreas; y las oligosacaridas que se degradan en la mucosa intestinal (α‐dextrinasa, α‐
glucosidasa, lactasa, sacarasa) 
Absorción de la glucosa 
Dos fases: 
1. Difusión facilitada. 
2. Transporte activo secundario 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Glucolisis 
Es una ruta catabólica cuyo fin es la producción de ATP. Se realiza en todos los tejidos y 
concretamente en el citosol. 
Objetivos 

• Producir energía en forma de ATP. 
• Suministra precursores biosintéticos. 

Reacciones 
Las  reacciones  irreversibles  son  puntos  de  control  de  las  mismas.  Todos  los 
compuestos  intermedios  se  fosforilan,  es  decir,  adquieren  grupos  fosfato.  De  esta 
forma, se impide que puedan salir de la célula porque los grupos fosfato son de carga 
neta negativa y para conservar la energía. 
En  el  paso  del  gliceraldehído  3‐fosfato  al  1,3  bisfosfoglicerato  se  gasta  NAD+  que  se 
recupera a través de la acidosis láctica. 
 

 
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Reacción global 
 
Glucosa+ATP+ATP+2Pi+2NAD++2ADP+2ADP               2Piruvato+ADP+ADP+2ATP+2ATP+2NADH+2H++2H2O 
 
Glucosa+2ADP+2Pi+2NAD+           2Piruvato+2ATP+2NADH+H++2H2O 
En condiciones anaeróbicas se producen 2 ATP. 
En condiciones aeróbicas se producen 2 ATP y 2 NADH que pueden dar, por el mecanismo de la 
lanzadera, de 3 a 5 ATP. Por tanto, se producen de 5 a 7 ATP. 
Regulación de la glucolisis 
Regular: hacer que la ruta vaya más rápido o más lento. 

a) En  la  reacción  Glucosa  a  Glucosa  6‐fosfato  producida  por  la  enzima 
hexoquinada. 
o Si aumenta la concentración de Glucosa 6‐fosfato, disminuye la afinidad de 
la glucosa por la hexoquinasa. 
b) En  la  reacción  Fructosa  6‐fosfato  a  Fructosa  1,6‐bisfosfato  producida  por  la 
enzima fosfofructoquinasa. 
o El ATP si aumenta en concentración se transforma en un efector alostérico 
negativo ya que hace que la reacción no se produzca.  
o Al  contrario,  si  aumenta  la  concentración  de  AMP  que  es  un  efector 
alostércio positivo, hará que la reacción vaya más rápido. Porque si se tiene 
mucho  producto  final  (AMP),  se  deduce  que  hay  poco  producto  inicial 
(ATP). 
o Por otra parte, los protones también son efectores negativos porque si no 
hay  oxígeno  no  se  produce  la  acidosis  láctica  que  aumenta  los  protones 
produciendo  una  saturación  y  un  descenso  en  la  actividad  de  la  reacción. 
Por lo general, el ácido láctico se dirige al hígado  para sintetizar glucosa. 

o El citrato también actúa como un efector negativo ya que si se produce un 
exceso de citrato, se producirá un exceso de precursores biosintéticos que 
al igual que antes producirán una saturación que hará que la reacción vaya 
más despacio. 
 
 
 
 

 
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o A veces se produce fructosa 2,6‐bisfosfato que manda una señal alertando 
de  que  hay  un  exceso  de  glucosa,  por  tanto,  es  un  efector  alostérico 
positivo. 
 
 
 
 
 
 
c) En la reacción Fosfoenolpirúvico a Piruvato producida por la enzima piruvato 
quinasa. 
Hay  que  destacar  que  esta  enzima  puede  funcionar  tanto  en  su  forma 
desfosforilada como en su forma fosforilada. 
o Al igual que en la anterior reacción, si hay un exceso de ATP se producirá un 
descenso en la actividad de la reacción. 
o Ya que el producto final de la glucolisis es el piruvato, que posteriormente 
se  transforma  en  Acetil‐CoA,  que  también  puede  aparecer  a  partir  de  los 
ácidos  grasos,  si  hay  un  exceso  de  Acetil‐CoA  o  de  ácidos  grasos,  se 
enlentecerá  la  reacción,  ya  que  no  es  necesaria  la  formación  de  más 
piruvarto. 
o Además el piruvato también puede aparecer por la alanina, por tanto y al 
igual  que  en  el  anterior  apartado,  si  hay  un  exceso  de  alanina  también  se 
enlentecerá la reacción. 
 
 
 
 
 
o Por  último,  si  hay  un  exceso  de  fructosa  1,6  bisfosfato  se  producirá  un 
aumento en la actividad. 
 

 
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Incorporación de otros azúcares a la glucolisis 
A la glucolisis se pueden incluir otros azúcares como: 
La lactosa que se divide en glucosa y en galactosa que a su vez se degrada a glucosa      
1‐fosfato. 
La sacarosa que se divide en glucosa y en fructosa que se fosforila pasando a fructosa 
6‐fosfato.    
La  manosa  también  se  fosforila  a  manosa  6‐fosfato  que  se  convierte  en  fructosa           
6‐fosfato. 
Lanzaderas 
Son rutas cíclicas y cerradas que sirven para transferir el poder reductor originado en 
la  glucolisis,  en  el  citosol;  al  oxígeno  de  la  cadena  respiratoria,  en  la  membrana 
mitocondrial interna. 
La  membrana  mitocondrial  interna  es  impermeable  al  NADH.  Para  que  pueda 
atravesarla es necesaria la existencia de una lanzadera.  
El NADH se incorpora a una reacción, se forma un compuesto que produce una serie 
de  reacciones  en  la  membrana,  y  dentro  de  la  mitocondria  se  vuelve  a  regenerar  el 
compuesto reducido. Esta es la razón por la que a veces se crean 5 ATP y otra 7 ATP. 
Existen dos tipos de lanzaderas: 

a) Lanzadera  glicerol  3‐fosfato: 


es la más rápida. La utiliza el músculo 
esquelético,  el  cerebro  y  el  riñón.  Se 
generan  1,5  ATP  ya  que  se  ceba  a 
partir  del  complejo  II  de  la  cadena 
respiratoria, perdiendo de esta forma 
el  bombeo  de  protones  del  complejo 
I. 
En  estas  el  NADH  +  H+  del  citosol 
cambia a FADH2 en la membrana. 
 
 

 
 
b) Lanzadera  malato‐aspartato:  es 
más lenta, se produce en corazón e 
hígado.  Produce  2,5  ATP,  ya  que  se 
ceba a la cadena respiratoria desde 
el complejo I, que necesita de NADH 
+ H+ para empezar a funcionar. 
Aunque  el  compuesto  del  citosol 
como  el  que  aparece  en  la 
membrana  es  el  mismo,  el  NADH  + 
H+,  cabe  destacar  que  no  es  la 
misma molécula. 

 
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Las  lanzaderas  liberan  NAD+  al  citosol  cebando  a  la  glucolisis,  este  proceso  en 
condiciones anaeróbicas se denomina fermentación láctica, con la formación de ácido 
láctico a partir del piruvato. 
Rutas metabólicas de hidratos de carbono en distintos tejidos 

a) Eritrocito.  Es  una  ruta  del  tipo  GluT‐1.  Los  eritrocitos  son  bolsas  de 
hemoglobina,  sin  ninguna  mitocondria  ni  núcleo,  por  tanto,  tienen  una  ruta 
muy simple. La glucosa pasa a glucosa 6‐fosfato que puede degradar a lactato o 
incorporarse a la ruta de las pentosas fosfato. 
b) Cerebro.  Es  una  ruta  del  tipo  GluT‐3.  La  glucosa  pasa  a  glucosa  6‐fosfato  que 
puede unirse a la ruta de las pentosas fosfato o degradar a piruvato y  de ahí 
pasar  a  acetil  CoA  que  se  incorpora  al  ciclo  de  Krebs.  No  puede  utilizar  las 
grasas, porque no pueden atravesar la barrera hematoencefálica. 
c) Adipocito. Es una ruta del tipo GluT‐4. A partir de la glucosa se pasa a glucosa 
6‐fosfato  que  puede  pasar  a  piruvato  o  a  glucógeno  (en  una  ruta  que  es 
reversible)  o  al  igual  que  antes  unirse  a  la  ruta  de  las  pentosas  fosfato.  El 
piruvatl pasa a acetil CoA que sintetiza grasas. 
d) Músculo esquelético y cardiaco. Es otra ruta del tipo GluT‐4. La glucosa pasa a 
glucosa 6‐fosfato, que como antes puede pasar a glucógeno, entrar en la ruta 
de las pentosas fosfato o degradarse a piruvato que pasa a lactato (en una ruta 
que tambien es reversible) o a acetil CoA que se une al ciclo de Krebs. 
e) Hígado. Es una ruta del tipo GluT‐2 y reune las características de los anteriores 
apartados.  La  glucosa  pasa  a  glucosa  6‐fosfato  que  puede  pasar  a  glucógeno, 
entrar  en  la  ruta  de  las  pentosas  fosfato,  en  la  de  los  glucuronidos  o  pasar  a 
piruvato (este es el único caso en el que esta reacción es reversible), por otra 
parte,  este  piruvato  puede  pasar  a  lactato  o  convertirse  en  acetil  CoA  que  se 
une al ciclo de Krebs o genera grasas. 

Destinos del piruvato 
La glucosa a través de la glucolisis pasa a piruvato que puede sufrir dos tipos diferentes 
de fermentaciones o una descarboxilación oxidativa. 
Los  dos  tipos  de  fermentaciones  son  la  fermentación  láctica  y  la  fermentación 
alcohólica, ambas se dan en situaciones anaeróbicas y en el citosol. 
Por el contrario, la descarboxilación oxidativa se produce en situaciones aeróbicas y en 
los eucariontes en la mitocondria. 
Fermentación láctica 
 
 
 
 
 
 
 
Priman las condiciones anaeróbicas. El agotamiento muscular se debe a la bajada del 
pH y no a la precipitación de cristales de ácido láctico. 
El aumento de la concentración de protones favorece la necrosis. También la pueden 
llevar a cabo microorganismos como los lactobacilus. 

 
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En el humano se lleva a cabo sobre todo en la retina, en el cerebro y en el músculo en 
contracción activa. 
Regenera NAD+ ayudando a que no se pare la glucolisis. 
La  enzima  que  cataliza  la  reacción,  la  lactato  deshidrogenasa  (LDH)  abunda  en  los 
ejercicios fuertes donde no hay oxígeno suficiente para abastecer al músculo. 
Fermentación alcohólica 
 
 
 
 
 
 
 
 
La  primera  parte  del  proceso,  el  paso  de  piruvato  a  acetaldehído  se  utiliza  en  los 
procesos de panificación y en la creación de cavas. 
También regenera NAD+. 
Descarboxilación oxidativa 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Tiene  lugar  en  la  mitocondria.  Se  lleva  a  cabo  por  un  antitransporte  a  medida  que 
entra ácido pirúvico en la mitocondria, se expulsan al citosol protones. 
Se  lleva  a  cabo  por  un  complejo  enzimático,  la  piruvato  deshidrogenasa  (PyrDH), 
formado  por  copias  multiples  de  tres  enzimas  distintas  y  por  cinco  coenzimas  (TPP 
(pirofosfato de tiamina), NAD+, FAD, ácido lipoico y coenzima A). 
Es un proceso aeróbico que tiene como fin la creacion de acetil CoA.  
Se crea NADH + H+ que se une al complejo I de la cadena respiratoria.  
Regulación de la piruvato deshidrogenasa 
Dos tipos de regulacion: 

• Regulacion alostérica 
o Inhibidores: ATP, NADH, acetil CoA, ácidos grasos. 
o Activadores: AMP, NAD+, Coenzima A, Ca2+. 
• Regulación covalente (fosforilación/desfosforilación). Se tiene que formar un 
enlace con un grupo fosfato para que la piruvato deshidrogenasa esté inactiva. 

 
Piruvato  Piruvato 
 
deshidrogenasa  deshidrogenasa 
H2O                           Pi
 inactiva  activa 

 
 
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ADP                               ATP 
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Ciclo de los ácidos tricarboxílicos o ciclo de Krebs 
Se  produce  en  la  matriz  de  la  mitocondria.  Sus  funciones  son:  primero  conservar  la 
energía del catabolismo de proteínas, hidratos de carbono y lípidos en forma de NADH 
y FADH2. En segundo lugar, se encarga de suministrar precursores biosintéticos para la 
biosíntesis  de  molécular  clave  para  la  célula.  Por  ejemplo,  el  oxalacetato  y  el  α‐
cetoglutarato dan lugar a aminoácidos. Consiste en nueve reacciones: 

• Primera reacción: condensación. 
• Segunda reacción: deshidratación. 
• Tercera reacción: hidratación. 
• Cuarta reacción: descarboxilación oxidativa. 
• Quinta reacción: descarboxilación oxidativa. 
• Sexta reacción: fosforilación a nivel de sustrato. 
• Séptima reacción: deshidrogenación. 
• Octava reacción: hidratación. 
• Novena reacción: deshidrogenación. 

 
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Se crean, por tanto: 

9 3 NADH: que equivalen a 7,5 ATP. 
9 2 FADH2: que equivalen a 2,5 ATP. 
9 1 GTP: que equivale a 1 ATP. 

En resumen, se crean 10 ATP.  
Rendimiento de la oxidación completa de una molécula de glucosa 
En el paso de glucosa a dos piruvato se crean: 

9 2 ATP. 
9 2  NADH  que  pueden  dar  2  NADH  y  en  su  caso  dar  5  ATP  por  la  lanzadera 
malato‐aspartato;  o    pueden  dar  2  FADH2  y  en  su  caso  dar  3  ATP  por  la 
lanzadera glicerol 3‐fosfato. 

En resumen, se crean de 5 a 7 ATP. 
En el paso de dos de piruvato a dos de acetil CoA se crean: 

9 NADH  que dan 5 ATP. 

Por último, en la introducción de esos dos acetil CoA en el ciclo de Krebs, se crean: 

9 20 ATP. 

Por tanto la oxidación completa da entre 30 y 32 ATP. 
Regulación del Ciclo de Krebs 
Reacción  Inhibición  Activación 
Citrato sintasa  NADH  ADP 
ATP 
Succinil CoA 
Citrato 
Isocitrato deshidrogenasa  ATP  ADP 
Ca2+ 
α‐cetoglutarato  NADH  Ca2+ 
deshidrogenasa  Succinil CoA 
Características del ciclo de Krebs 
Tiene  naturaleza  anfibólica,  es  decir,  también  es  una  ruta  anabólica.  Es  catabólica 
porque  crea  ATP  y  es  anabólica  porque  los  intermediarios  sirven  de  precursores 
biosintéticos, por ejemplo, el citrato da lugar a los acidos grasos y a los esteroles, el α‐
cetoglutarato da lugar la glutamato que a su vez da lugar a las purinas y a la arginina, a 
la  prolina  y a  la  glutamina,  el  succinil  CoA  da  lugar  a  las  porfirinas  y  a  los  hemo,  por 
último,  el  oxalacetato  da  lugar  al  aspartato  y  a  la  aspargina  que  da  lugar  a  las 
pirimidinas. 
Tiene reacciones anapleróticas o de relleno que sirven para que el ciclo no se pare, son 
reacciones como el paso de piruvato a malato, el paso de piruvato a oxalacetato, y el 
paso de fosfoenolpiruvico a exalacetato. 
 
 
 
 

 
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Gluconeogénesis 
Síntesis  “de  novo”  de  glucosa  a  partir  de  precursores  distintos  a  hexosas.  El 
metabolismo del glucógeno junto con la gluconeogénesis regulan la homeostasis de la 
glucosa en sangre. 
Se lleva a cabo en el hígado y en la corteza renal (minoritario a no ser en un caso de 
patología  hepática).  Concretamente  se  lleva  a  cabo  en  el  citosol  y  en  la  matriz  de  la 
mitocondria. 
Hay tejidos en el organismo que sólo usan glucosas, estos tejidos son: 

• Tejido embrionario. 
• Eritrocito. 
• Testículos. 
• Cerebro y SN. 
• Médula renal. 
• Músculo en contracción activa. 

Al día se necesitan 160 g de glucosa, 120 g son sólo para el cerebro. 
Es  una  ruta  de  emergencia  ya  que  no  es  rentable  para  el  organismo,  además  es  una 
ruta universal, se lleva a cabo en: 

• Plantas 
• Animales 
• Microorganismos 
• Hongos 

Se diferencian por la regulación. 
Precursores de la gluconeogénesis 

• Piruvato (hígado y corteza renal) 
• Lactato (hígado y corteza renal) 
• Glicerol (hígado y corteza renal) 
• Alanina (hígado) 
• Glutamina (corteza renal)  

Los  intermediarios  metabólicos  que  se  producen  son  los  mismos  que  los  de  la 
glucolisis. Se diferencia de ella en: 

• La dirección de las reacciones 
• Gasto de NADH 
• Es una ruta reductora que necesita energía química.  

Hay tres reacciones que son irreversibles: 

 
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Por tanto, la reacción global sería: 
 
2Piruvato+4ATP+2GTP+2NADH+2H++4H2O   Glucosa+4ADP+2GDP+6Pi+2NAD+ 
 

En resumen, se necesitan dos piruvatos y seis enlaces ricos en energía. 
Regulación de la gluconeogénesis 
Dos tipos de regulación: 

• Regulación alostérica. Es recíproca a la glucolisis. 
o Paso de fructosa 1,6 bisfosfato a fructosa 6 fosfato, regulado por la enzima 
fructosa 1,6 bisfosfatasa. 
ƒ Se inhibe por la presencia de: 
9 Fructosa 2,6 bisfosfato 
9 AMP 
ƒ Se acelera por la presencia de: 
9 Citrato 
o Paso  de  oxalacetato  a  fosfoenolpiruvato,  regulado  por  la  enzima 
fosfoenolpiruvato carboxiquinasa. 
ƒ Se inhibe por la presencia de: 
9 ADP 
o Paso de pirúvico a oxalacetato, regulado por la enzima piruvato carboxilasa. 
ƒ Se inhibe por la presencia de: 
9 ADP 
ƒ Se acelera por la presencia de: 
9 Acetil CoA  

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Regulación hormonal 

• Si desciende la concentración de glucosa en sangre, se activa la hormona glucagón 
que acelera la glucogenolisis y la gluconeogénesis. 
• Si  aumenta  la  concentración  de  glucosa  en  sangre,  se  activa  la  insulina  (hace  la 
glucosa entre en la célula), se acelera la glucolisis y se inhibe la gluconeogénesis. 

Sustratos gluconeogénicos 

• Lactato 
• Glicerol 
• Piruvato 
• Alanina 
• Glutamina 

Lactato 
 
 
 
 
 
 
 
Ciclo de Cori o ciclo de la glucosa‐lactato 
Se  produce  cuando  hay  contracción  activa.  Como  la  velocidad  de  la  glucolisis  es  mayor 
que la del ciclo de Krebs: 

• Se acumula gran cantidad de piruvato. 
• Falta oxígeno. 
• Se comienzan a agotar las reservas de NAD+ (parando la glucolisis). 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Glicerol 
En  la  hidrólisis  de  los  triglicéridos  se  libera  glicerol  y  tres  ácidos  grasos.  Ese  glicerol  se 
libera a una ruta. 
 
 
 
 
 

 
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Piruvato 
Los índices en sangre son muy bajos, por tanto es muy poco importante. 
Alanina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ciclo de la glucosa‐alanina 
 
 

Ruta de las pentosas fosfato 
Es una ruta catabólica de los hidratos de carbono. No genera ni utiliza ATP. Tiene lugar en 
el  citosol  de  los  tejidos  en  los  que  la  síntesis  de  lípidos  sea  muy  activa  (hígado,  tejido 
adiposo,  corteza  adrenal,  glándula  mamaria).  Comparte  enzimas  con  la  glucolisis  y  la 
gluconeogénesis. 
Funciones 

• Da lugar a NADPH 
o Síntesis de lípidos 
o Regeneración del GSH 
• Síntesis de ribosa y desoxirribosa, para la síntesis de ácidos nucleicos. 
• Degradación de la ribosa y la desoxirribosa procedentes de la degradación de los 
ácidos nucleicos. 

 
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• Nos proporciona azúcares de 3 a 7 carbonos. 

En las plantas existe el ciclo de Calvin, de la fotosíntesis. 
Regeneracion del GSH o glutation 
Es un tripéptido formado por glutamina, cisteína y glicocola. Es un detoxificante celular. 
Elimina  radicales  libres  de  células  o  elementos  como  el  peróxido  de  hidrógeno  (agua 
oxigenada). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Fases de la ruta de las pentosas fosfato 
Tiene dos fases: 

1. Oxidativa: se encarga de la creación de NADPH. 
2. No oxidativa: es la fase donde se produce la interconversión de los azúcares. En 
esta  fase  se  lleva  a  cabo  las  reacciones  de  isomerización,  de  epimerización,  de 
transcetolización  y  de  transaldolización.  En  las  dos  últimas  es  necesario  que  el 
compuesto esté fosforilado en el último carbono 

Reacciones de transcetolización (transferencia de dos átomos de carbono) 

 
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Reacciones de transaldolización (transferencia de tres átomos de carbono) 

Fase oxidativa 

Fase no oxidativa 
Todas las reacciones de esta fase son reversibles. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Modos de actuación de la ruta de las pentosas fosfato 
Modo 1 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
La célula se está dividiendo y por lo tanto no necesita ácidos grasos, asique no necestita 
NADPH. Lo que necesita es formar ribosa 5‐fosfato.  
Va por la ruta glucolítica hasta la formación de gliceraldehído 3‐fosfato, a partir del cual y 
a través de la ruta de las pentosas fosfatos sintetizan ribosa 5‐fosfato. 
Modo 2 
 
 
 
 
 
 
 
 
La célula ahora si necesita ácidos grasos luego si necesita formar NADPH, asique realiza la 
fase oxidativa completa. Además necesita formar más ribosa 5‐fosfato. 
Modo 3 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
La  célula  sigue  necesitando  NADPH,  luego  sigue  realizando  la  fase  oxidativa.  También 
necesita la formación de glucosa 6‐fosfato, para lo cual emplea la gluconeogénesis. 
 
 
 
 
 

 
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Modo 4 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
La  célula  también  necesita  NADPH,  por  tanto  como  en  los  modos  anteriores  emplea  la 
ruta oxidativa. Lo que lo diferencia de los demás modos es que la célula necesita ATP por 
tanto desde la ribosa 5‐fosfato y por la glucolisis llega hasta piruvato liberando ATP.  
Regulación de la ruta 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Metabolismo del colágeno 
Se  almacena  en  casi  todos  los  tejidos  del  cuerpo  pero  sobre  todo  en  el  hígado  y  en  el 
músculo.  En  unos  gránulos  en  el  citosol  que  además  tienen  las  enzimas  de  la  síntesis  y 
degracion del glucógeno. 
El  sentido  fisiológico  es  distinto  tanto  en  el  hígado  como  en  el  músculo,  el  primero  lo 
reparte a los tejidos extrahepáticos (porque tiene la capacidad de formar glucosa), de ahí 
que  podamos  vivir  durante  24  horas  alimentándonos  sólo  del  colágeno  que  halla  en  él, 
pero si estamos en una actividad física fuerte gastamos las reservas en sólo 90 minutos; el 

 
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músculo por el contrario se queda con todo el colágeno (porque nunca va a tener glucosa 
desfosforilada) 
La variación del glucógeno en ambos órganos también depende de dos factores distintos 
en el hígado depende de la dieta y en el músculo del ejercicio. 
Gluconeogénesis 
Síntesis de moléculas de glucógeno.  La insulina se encarga de activar este proceso. En el 
centro (núcleo) del polímero hay una proteína, la glucogenina que actúa como cebadora. 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
El UTP que se ha perdido es necesario recuperarlo. 
 
 
 
 
 
En total se pierden cuatro ATP, en los siguientes procesos: 

1. En el paso de glucosa a glucosa 6‐fosfato. 
2. En el paso de URP a pirofosfato. 
3. En el paso de pirofosfato a dos fosfatos separados. 
4. En la regeneración del UTP. 

La  ramificación  del  polímero  se  lleva  a  cabo  a  través  de  la  enzima  ramificante  (glucosil 
4,6‐transferasa),  es  capaz  de  transferir  de  cinco  a  diez  restos  de  glucosa  a  otra  glucosa 
que se encuentre a una distancia de un enlace α(1   6) de aproximadamente ocho restos 
de glucosa. 
 
 
 
 
 
 

 
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Glucógenolisis 
Intervienen las enzimas  

a) Glucógeno fosforilasa que rompe los enlaces α(1   4) y que es capaz de degradar 
hasta un límite, aquel que sea una distancia de cuatro restos de glucosa hasta el 
próximo enlace α(1   6)  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Cabe  destacar  que  casi  siempre  las  glucosas  están  fosforiladas  así  no  se  pierde 
energía, ATP, de manera inútil, además constituye una reserva de energía. 
Es la principal fuente que se utiliza en pruebas de esfuerzo corto pero intenso, por 
ejemplo, carreras de 100 m lisos, 110 m vallas, 100 m vallas, 200 m, etc. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
b) Enzima  desramificante  que  rompe  los  enlaces  α(1      6)  que  tiene  dos  centros 
catalíticos: 
1. Transferasa: se encarga de transferir glucosas, es decir, coge los tres últimos 
restos de glucosa y los lleva al extremo de la cadena. 
2. Glucosidasa: suelta glucosas sin fosforilación, no como glucosa 1‐fosfato. 

Regulación del metabolismo del glucógeno 
Es una doble regulación ya que la enzima responsable de la lisis, la glucógeno fosforilasa, 
regula a la enzima responsable de la génesis, la glucógeno sintasa, y viceversa. 
También  el  metabolismo  es  regulado  por  las  hormonas  pancreáticas,  la  insulina  y  el 
glucagón.  La  primera  activa  la  glucógeno  sintasa  e  inhibe  a  la  glucógeno  fosforilasa 
cuando  haya  un  exceso  de  glucosas,  a  través  de  una  inhibición  de  los  fosfatos.  El 
glucogagón por el contrario inhibe la glucógeno sintasa y activa la glucógeno fosforilasa 
cuanfo haya un déficit de glucosa a través de la fosforilación. 
 
 
 

 
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Hay  que  tener  en  cuenta  que  la  glucógeno  fosforilasa  debe  estar  fosforilada  para  ser 
activa, mientras que la glucógeno sintasa necesita estar desfosforilada.   
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Deféctos congénitos del metabolismo del glucógeno 
         Tipo    Nombre común    Déficit enzimático  Estructura del glucógeno   Órgano afectado 
            I  Enfermedad de   Glucosa 6‐fosfatasa Normal  Hígado, riñón, 
Von Gierke  intestino 
           II  Enfermedad de   α(1   4) glucosidasa  Normal  Generalizado 
Pompe 
           III  Enfermedad de   Enzima  Cadenas externas cortas  Hígado, corazón y
Cori  desramificante  Músculo 
           IV  Enfermedad de   Enzima ramificante  Cadenas no ramificadas   Hígado y otros 
Andersen  muy largas  Órganos 
            V  Enfermedad de   Glucógeno   Normal  Músculo  
McArdle‐Schmidt‐  Fosforilasa muscular esquelético 
Pearson 
           VI  Enfermedad de   Glucógeno  Normal  Hígado, leucocitos
Hers  Fosforilasa hepática
           VII    Fosfofructoquinasa  Normal  Músculo 
muscular 
           VIII    Fosfofructoquinasa  Normal   Hígado  
hepática 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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TEMA 10: Metabolismo de lípidos 
Digestión y absorción de lípidos  
Los lípidos del organismo se dividen en dos grupos: 

a) Exógenos. Son los de la dieta. 
• En un 90% son triglicéridos 
• El  10%  restante  son  esfigolípidos,  glucoesfingolípidos,  esteres,  colesterol, 
etc.  
b) Endógenos. 
• Lípidos biliares 
• Lípidos de las células descamadas de la mucosa intestinal 

¿Dónde se produce la absorción? 

1. En la boca tenemos la enzima lipasa lingual 
2. En el estómago tenemos la enzima lipasa gástrica 

Estas  dos  lipasas  actúan  en  el  estómago  es  decir,  lo  hacen  en  un  pH  muy  bajo.  Se 
encargan de romper los enlaces ester del triglicérido en posición α. 

3. Por  último,  la  última  absorción  se  produce  en  el  intestino  delgado,  órgano  en  el 
que hay que destacar varias cosas: 
• Que aumenta el pH. 
• Que existe el peristaltismo. 
• Que hay sales biliares o lípidos anfipáticos, como la lipasa intestinal. 
• Que existe el jugo pancreático. Que tiene las siguientes enzimas: 
a) Lipasa pancreática: rompe los enlaces α. 
b) Fosfolipasa A2: rompe los enlaces β. 
c) Colesterol esterasa: rompe los esteres de colesterol. 

 
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Lipoproteínas 
Son agregados moleculares de lípidos y proteínas. La única 
que se crea en el enterocito es el quilomicrón, las demás se 
sintetizan en la sangre. 
Se clasifican de según la densidad en un determinado medio 
tras una ultracentrifugación. De menor a mayor densidad se 
clasifican de la siguiente forma: 

1. Quilomicrón  
2. VLDL (Lipoproteínas de muy baja densidad) 
3. IDL (Lipoproteínas de densidad intermedia) 
4. LDL  (Lipoproteínas  de  baja  densidad).  Tienen  una 
gran concentración de colesterol. Son peligrosos por la alta 
cantidad de colesterol y por el sentido de la ruta ya que van 
del hígado a los tejidos. Son las responsables de los infartos. 
La diferencia entre infarto y angina es que en la primera hay 
muerte celular mientras que en la segunda no. 
5. HDL  (Lipoproteínas  de  alta  densidad).  Retiran 
grandes cantidades de colesterol de la membrana y de las células epiteliales. 

También  esta  es  la  clasificación  de  mayor  a  menor  tamaño,  esto  quiere  decir  que  el 
quilomicrón es el más grande y el que menor densidad tiene de todos. 
Apoproteínas 
Son  señalizadoras  del  tejido  al  que  se  tiene  que  dirigir  las  lipoproteínas.  Activan  la 
lipoproteína lipasa de los capilares. 
Ruta de las lipoproteínas 
  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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El tejido adiposo es el principal reservorio energético del organismo. Si le quitamos toda 
el agua en un 90% está compuesto de lípidos. De estos lípidos, el 90‐98% son triglicéridos. 
El  tejido  adiposo,  está  compuesto  por  los  adipocitos.  En  ellos,  se  llevan  a  cabo  las 
siguientes reacciones: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Lipogénesis 
Se realiza en el citosol del hígado, del tejido adiposo, de la glándula mamaria o del riñón. 
Fuentes de acetil CoA y de NADPH 
Las  principales  fuentes  de  acetil  CoA  son  los  hidratos  de  carbono,  las  proteínas  y  los 
ácidos grasos. 
La principal fuente de NADPH es la ruta de las pentosas fosfato 
Transporte de acetil CoA al citosol 
Principalmente por la lanzadera de citrato aunque también por la carnitina. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Reacciones  
Antes  de  explicar  las  reacciones  de  la  lipogénesis  hay  que  explicar  qué  son  los  ácidos 
grasos sintasas o AGS. 
Estos  AGS  son  complejos  multienzimáticos  que  está  compuesto  por  dos  subunidades 
idénticas  cada  una  de  ellas  tiene  en  su  interior  una  ACP  (Proteína  transportadora  de 
grupos  acilo)  que  tiene  un  grupo  prostético  de  panteteína  con  un  restos  sulfidrilo  que 
denominamos  SHp;  y  7  enzimas,  1  de  ellas  es  una  sintasa  con  un  resto  de  cisteína  que 
también tiene un resto sulfidrilo que denominamos SHc. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Elongación 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Desaturación  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Regulación a largo plazo de la ácido graso sintasa 
Una  dieta  rica  en  hidratos  de  carbono,  pobre  en  grasas,  la  realimentación  y  la  insulina 
activan la ácido graso sintasa. 
Por el contrario, una dieta rica en grasas o la inanición inhiben esta enzima. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Esterificación  
Tiene  lugar  en  el  citosol  del  hígado  y  en  el  tejido  adiposo.  Consiste  en  la  asociación  de 
ácidos  grasos  para  dar  lugar  a  glicerol  3‐fosfato.  Los  ácidos  grasos  pueden  conseguir  a 
partir de la lipolisis, por la captación de VLDL y por la síntesis endógena de ácidos grasos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Lipolisis 
Consiste en la degradación de triglicéridos. Se lleva a cabo en el citosol del hígado y del 
tejido adiposo. 
Los triglecéridos exógenos o de la dieta se degradan en el intestino por las lipasas lingual, 
gástrica y pancreática. 
La  lipolisis  es  intracelular  a  través  de  las  enzimas  triglicérido  lipasa  o  TG  lipasa  y  la 
monoglicérido lipasa o MG lipasa. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Regulación de la TG lipasa 
Esta  enzima  necesita  estar  fosforilada  para  estar  activa  y  es  sensible  a  las  hormonas 
pancreáticas que actúan sobre ella de la siguiente manera: 

• La insulina la inhibe a través de la acción de una fosfatasa. 
• El glucagón la activa a través de la adición de fosfatos.  

 
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Activación de los ácidos grasos en los tejidos 

Transporte a la mitocondria a través de la carnitina 

 
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β‐oxidación 
También existen la α‐oxidación y la ω‐oxidación. Es una reacción mitocndrial. Se realiza en 
el  músculo  esquelético,  en  el  cardiaco  y  en  la  corteza  renal.  Se  llevan  a  cabo  cuatro 
reacciones: 

1. Deshidrogenación 
2. Hidratación 
3. Deshidrogenación 
4. Ruptura por una tiolasa 

 
 

 
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β‐oxidación en los ácidos grasos de número impar 

Rendimiento en ATP de la óxidacion completa una molécula de ácido palmítico 

 
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Cuerpos cetónicos 
Son unas moléculas que se obtienen de la degradación parcial del acetil CoA. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Se sintetizan en el hígado y en la mitocondria. En las siguientes situaciones: 

a) Ayuno prolongado. 
b) Diabetes tipo I. 
c) “Dieta de los hidratos de carbono”: pocos hidratos de carbono y muchos ácidos 
grasos. 

En estas situaciones se produce un aumento de la concentración de acetil CoA. 
Los cuerpos cetónicos son compuestos ácidos, por lo que aumentan la concentración de 
protones  y  la  reserva  alcalina  de  los  tampones  no  es  suficiente,  disminuyendo  el  pH 
tisular.  
Existen tres tipos de cuerpos cetónicos: 

1. Acetoacetato  

 
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2. β‐hidroxibutirato: es la forma reducida del acetoacetato. 

3. Acetona: es la forma oxidada del acetoacetato. Es un compuesto volátil. 

Para  medir  la  anorexia,  se  hace  una  analítica  de  los  cuerpos  cetónicos,  que  son 
indetectables en condiciones normales. 
El hígado no puede utilizarlos, por lo que lo manda a los tejidos extrahepáticos. 
Síntesis de cuerpos cetónicos o cetogénesis  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Utilización de cuerpos cetónicos o cetolisis  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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TEMA 11: METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS 
A  partir  de  los  aminoácidos  podemos  formar  proteínas  ya  que  son  los  precursores  de 
estas, podemos conseguir ATP o podemos formar otras biomoléculas. 
Las proteínas de la dieta a través de la digestión y de la absorción, junto con las proteínas 
endógenas a través de la proteólisis forman un “pool” de aminoácidos. El 25% de estos 
aminoácidos se degradan en: 

a) Ión amonio: que se introduce en la ruta del destino del nitrógeno, posteriormente 
en el ciclo de la urea formando la urea que se dirige al riñón y que se elimina al 
exterior a través de la orina. 
b) Esqueleto  carbonado:  se  introduce  en  la  ruta  del  destino  del  carbono  que  va  al 
ciclo de Krebs hacia la producción de ATP. 

El 75% restante se encarga de la biosíntesis de: 

a) Hormonas peptídicas (insulina y glucagón). 
b) Porfirinas  
c) Aminos biógenas 
d) Bases púricas y pirimídicas 
e) Creatina y creatinina 
f) Glutation  

Digestión de las proteínas de la dieta 
Son los zimógenos o proenzimas que son de la familia de las peptidasas que se dividen en 
endopeptidasas  que  rompen  los  enlaces  dentro  de  la  cadena  y  las  exopeptidasas  que 
rompen los en los extremos de la cadena. Los zimógenos son muy selectivos. 
Los zimógenos se activan en el estómago y en el intestino. En el primer caso se pasa del 
pepsinógeno  a la pepsina en un proceso que eleva la concentración de HCl. Si lo hacen en 
el intestino se activa la enteropeptidasa que crea un efecto cascada. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Digestión de las proteínas endógenas 
Se  produce  por  el  recambio  proteico  que  es  el  balance  entre  la  biosíntesis  y  la 
degradación de las proteínas endógenas. Es necesario su ajuste para la homeostasis del 
nitrógeno. 
La biosíntesis es de orden 0 por lo que es independiente de la concentración de proteínas. 
La degradación es de orden 1 por lo que es dependiente de la concentración de proteínas.    
La  vida  de  las  proteínas  es  variable  puede  ser  de  unos  pocos  segundos  (proteínas 
reguladoras) hasta de días (proteínas estructurales). 
En la secuencia aminoacídica de la proteína se sabe si su vida es larga o corta, por ejemplo 
si presenta unas secuencias ricas en prolina, serina y treonina la vida de esa proteína es 
corta. 
Degradación de proteínas  
Hay dos sistemas de degradación de las proteínas: 

a) Lisosomal: que se lleva a cabo en el lisosoma con un pH ácido y con las catepsinas 
(proteasas). Es un sistema independiente del ATP. 
b) Citosólico:  tiene  que  estar  más  regulado  y  es  dependiente  del  ATP.  Hay  una 
etiqueta,  la  ubiquinina  de  76  aminoácidos,  que  se  adhiere  a  la  proteína  que  se 
tiene que degradar. El proceso recibe el nombre de ubiquitinación. Cuando ya está 
adherida  entran  en  acción  los  complejos  enzimáticos,  los  proteosomas,  que  la 
degradan.  Cuando  la  proteína  tiene  un  aminoácido  u  otro  en  el  extremo 
aminoterminal, la ubiquinina se fija antes o después.  

Absorción de proteínas 
A  través  de  un  proceso  de  absorción  por  transporte  activo  secundario,  los  aminoácidos 
entran en el torrente sanguíneo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
El paso al interior de los tejidos, es muy específico. 
Catabolismo 
Antes  de  que  se  produzca  la  degradación  de  los  aminoácidos  tiene  que  haber  una 
disociación, que se lleva a cabo por tres reacciones: 

1. Reacción  de  transaminación:  transferencia  de  un  grupo  amino  entre  un 
aminoácido dador y un α‐cetoácido aceptor. 

 
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Todos los aminoácidos son dadores pero sólo hay tres aceptores: 

Existen 20 transaminasas distintas, tantas como aminoácidos proteícos. 

2. Reacciones de desaminación: disociación del grupo carboxilo del amino. 
Dos tipos: 
a) Oxidativa  

b) No oxidativa. Tiene lugar desde: 
• L‐Serina 
 
 
 
 
 
• L‐Cisteína 

3. Reacción de descarboxilación: se elimina el grupo carboxilo en forma de dióxido 
de carbono. 

 
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Ciclo de la urea  
Es una reacción cíclica, que se lleva a cabo en el citosol y en la mitocondria del hígado. 
Está conectada con el ciclo de Krebs a través del fumarato. 
 

Regulación  
A largo plazo (aumentar la expresión de la proteína) 

• Dieta  rica  en  proteínas  y  baja  en  hidratos  de  carbono  y  en  ácidos  grasos: 
aumentan la velocidad de creación de las enzimas del ciclo de la urea. 
• Inanición:  tras  la  utilización  de  todos  los  glúcidos  y  de  los  triglicéridos  se 
comienzan a utilizar los cuerpos cetónicos y las proteínas endógenas, provocando 
un exceso de nitrógeno en sangre y un aumento del ciclo de la urea. 

A corto plazo (control de la enzima cabamoil fosfato sintetasa I) 

 
 
 
 
 
 
Hiperaminoanemias 
Afecta a todas las enzimas del ciclo, provocando un aumento del ión amonio en sangre. 
Se puede mejorar a través de: 

• Dietas bajas en proteínas 
• Agentes quelantes (benzoato sódico) 
• Aminoácidos esenciales. 

 
 

 
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Destino del esqueleto hidrocarbonado 
La  degradación  del  esqueleto  da  lugar  a  siete  compuestos  que  son  intermediarios 
metabólicos  del  ciclo  de  Krebs  o  precursores  de  estos  intermediarios.  Estos  siete 
compuestos pueden ser: 

• Aminoácido glucogénico: que dan lugar a glucosa. 
o α‐cetoglutarato 
o Succinil CoA 
o Fumarato 
o Oxalacetato 
o Piruvato 
• Aminoácido cetogénico: que dan lugar a los cuerpos cetónicos. 
o Acetoacetil CoA 
o Acetil CoA 

Todos estos aminoácidos pueden ser: 

• Aminoácidos cetogénicos puros como la leucina y la lisina. 
• Aminoácidos glucogénicos puros como la arginina y la prolina. 
• Aminoácidos cetogénicos/glucogénicos como la fenilalanina y la tirosina. 

 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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TEMA 12 INTEGRACIÓN DEL METABOLISMO 
Localización  
En el citosol se llevan a cabo la glucolisis, la ruta de las pentosas fosfato y la síntesis de 
ácidos grasos. 
En la mitocondria se lleva a cabo el ciclo de Krebs, la fosforilación oxidativa (membrana), 
la β‐oxidación y la síntesis de cuerpos cetónicos. 
Y en los dos se llevan a cabo la gluconeogénesis y la síntesis de urea. 
Panorámica 
Glucolisis 
Se realiza en todos los tejidos, a partir de la glucosa se obtienen dos piruvatos, dos NADH, 
dos protones y dos ATP. 
Sirve para conseguir energía e intermediarios metabólicos. 
La  ruta  presenta  un  punto  débil  que  es  el  paso  de  gliceraldehído  3‐fosfato  a  1,3 
bisfosfoglicerato en el que se gasta NAD, que se regenera en la fermentación láctica y en 
las lanzaderas. 
Gluconeogénesis 
Los  precursores  de  esta  ruta  son  el  lactato,  el  piruvato,  la  alanina,  la  glutamina  y  el 
glicerol. 
Se lleva a cabo en el hígado y en la corteza renal. 
El NADH que se utiliza tiene que venir del citosol 
Metabolismo del glucógeno 
Se lleva a cabo en todos los tejidos pero sobre todo en hígado y músculo. El glucógeno se 
guarda en los gránulos del citosol. 
La  glucogénesis  se  lleva  a  cabo  por  la  glucógeno  sintasa  y  la  glucógenolisis  por  la 
glucógeno fosforilasa. 
Ruta de las pentosas fosfato 
Se obtiene NADPH para la síntesis de lípidos y para regenerar el glutation. 
En esta ruta se obtiene ribosa y desoxiribosa para la síntesis de ácidos nucleicos. 
Se lleva a cabo tejido adiposo, hígado, glándula mamaria, pulmón y riñón. 
Metabolismo de lípidos 
Lipogénesis 
Se lleva a cabo en los mismos lugares que la ruta de las pentosas fosfato. 
Se necesita acetil CoA y NADPH.  
Se utiliza la ácido graso sintasa. 
β‐oxidación 
Se lleva a cabo en el músculo esquelético, en el cardiaco y en la corteza renal. 
Se crea NADH y FADH2 y acetil CoA. 
Ciclo de Krebs 
Se lleva a cabo en todos los tejidos que tengan mitocondrias. 
Sirve  para  conservar  la  energía  del  catabolismo  de  lípidos  y  proteínas  en  forma  de  3 
NADH, 1 FADH2 y 1 GTP que equivalen a 10 ATP. 
Además se obtienen precursores biosintéticos. 
“Control respiratorio”: el NADH no se oxida a NAD ni a FAD si el ADP no se fosforila para 
dar ATP. Por tanto, hay un acoplamiento entre la velocidad del ciclo y la necesidad de ATP 
celular. 
 
 

 
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Cadena respiratoria 
Se  lleva  a  cabo  en  la  membrana  mitocondrial  interna,  en  todos  los  tejidos  con 
mitocondrias. 
Es necesario que haya oxígeno ya que es el último acepto. 
Conexiones clave o encrucijadas metabólicas 
Hay tres compuestos que unen varias vías son la glucosa 6‐fosfato, el piruvato y el acetil 
CoA 
Especialización entre los órganos y los tejidos 
Cerebro 
Su principal combustible metabólico es la glucosa, un 60% del total de la ingerida a lo 
largo del día, aunque también utiliza cuerpos cetónicos, los utiliza sobre todo en 
situaciones de ayuno prolongado, pero no puede utilizarlos solos, es decir, aun así 
necesita un aporte de glucosa. 
Por último, en la patología denominada glucogenosis III utiliza el ácido láctico. 
Es un tejido muy sensible que no almacena glucógeno, y por tanto no puede llevar a 
cabo la glucogenogénesis ni la glucogenolisis; tampoco puede llevar a cabo la 
gluconeogénesis. 
El cerebro además no puede utilizar los ácidos grasos porque estos están asociados a la 
albumina que no atraviesa la barrera hematoencefálica. 
Músculo 
Los combustibles metabólicos son la glucosa, que puede almacenarla en forma de 
glucógeno (guarda las ¾ partes del total de glucógeno del organismo) por tanto, puede 
realizar el metabolismo del glucógeno, pero no puede realizar la gluconeogénesis; 
también puede utilizar los ácidos grasos y los cuerpos cetónicos (sobre todo el 
cardiaco).  
Se pueden dar tres situaciones: 
a) Reposo: Se emplean los ácidos grasos, hace β‐oxidación, y después el acetil 
CoA se introduce en el ciclo de Krebs. El músculo cardiaco emplea los cuerpos 
cetónicos en esta situación. 
b) Contracción activa: Se pasa de glucógeno a glucosa 1‐fosfato y de ahí se pasa a 
piruvato y a ácido láctico, porque no hay suficiente oxigeno para que se 
obtenga el ATP de forma aerobia. También se forma mucho piruvato y se agota 
la reserva de NAD+, que se recupera a través de la acidosis láctica. Además se 
crean muchos protones que son inhibidores de la glucolisis, por tanto, el lactato 
se elimina a la sangre y va hacia el hígado y se regenera la glucosa  (Ciclo de 
Cori) 
c) Ayuno prolongado: Se utilizan las proteínas del músculo, y se obtienen los 
aminoácidos libres. Los glucogénicos, sufren una transaminación y se obtiene 
piruvato. Ahora, otra transaminación más específica forma alanina y glutamina. 
Van al hígado, a través del torrente sanguíneo, que forma de nuevo glucosa 
que van al músculo. 
 
 
 
 
 
 

 
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Tejido adiposo 
Hay un equilibrio constante entre la esterificación y la hidrólisis de los triglicéridos. 
Este equilibrio depende de la disponibilidad de glicerol 3‐fosfato: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
El tejido adiposo no puede formar glicerol 3‐fosfato a partir de glicerol, le falta la 
enzima quinasa. Por tanto, necesita glucosa para formar el glicerol 3‐fosfato por medio 
de glucolisis y a través de la reducción de DHAP. Esto sí lo hace el tejido adiposo. 
Hígado  
Es capaz de hacer glucogenogénesis y gluconeogénesis. Recibe todo a través de la vena 
porta y tiene la facultad de exportar los combustibles a otros tejidos.  
También es capaz de realizar la cetogénesis y de sintetizar acidos grasos. 
Actúa como tampón de glucosa, así como de lípidos. 
Si hay un exceso de combustibles, se forman triglicéridos que salen a la sangre en 
forma de lipoproteínas (sobre todo VLDL) que van al tejido adiposo. 
Si hay un déficit de glucosa, se forman cuerpos cetónicos que se exportan al cerebro y 
al músculo cardíaco. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
El hígado se alimenta principalmente de α‐cetoácidos, no puede utilizar cuerpos 
cetónicos. 
 
 
 

 
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TEMA 16 ADAPTACIÓN METABÓLICA A DIVERSAS PRÁCTICAS FÍSICAS 
Perfil metabólico de las fibras musculares 
Fibras musculares de tipo I (fibras de contracción lenta) 
Se utilizan en carreras de maratón. 
Tienen una alta capacidad oxidativa, por tanto, una elevada actividad enzimática del ciclo 
de Krebs, de la β‐oxidación y de la cadena respiratoria. 
Tienen  una  baja  capacidad  glucolítica,  por  tanto,  una  baja  actividad  enzimática  de  la 
glucolisis anaeróbica. 
Gran cantidad de triglicéridos, pero baja de glucógeno y de creatinkinasa. 
Alta irrigación y gran cantidad de mioglobina y de mitocondrias. 
Fibras musculares tipo IIA (fibras de contracción oxidativa) 
Tienen una alta capacidad oxidativa, pero también una alta capacidad glucolítica. 
El nivel de triglicéridos es normal y es elevado en cuanto a glucógeno y a creatinkinasa. 
Tienen un elevado número de mitocondrias y un nivel normal de mioglobina. 
Fibras musculares tipo IIB (contracción glucolítica) 
Son las que se utilizan en carreras de 100 m lisos. 
Tienen pocos triglicéridos y mucho glucógeno y cratinkinasa. 
Poco irrigados y altamente inervados.  
Tanto los niveles de mioglobina como los de mitocondrias son bajos. 
Las fibras IIA tienen una plasticidad metabólica, es decir dependiendo del entrenamiento 
o  del  ejercicio  pueden  pasar  a  ser  fibras  tipo  I  o  IIB.  Este  efecto  sólo  dura  durante  el 
entrenamiento y también depende en parte de la genética. 
Fatiga muscular 
Depende de las condiciones en las que nos encontremos 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

 
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Energética 
La fibra necesita mucho ATP en la contracción (unión en la cabeza de la miosina para que 
esta  se  adhiera  a  la  actica)  y  la  relajación  (unión  a  la  bomba  de  Ca2+ATPasa  para  la 
retirada del Ca2+) 
El ATP no se acumula y tiene una semivida de menos de un minuto. Existen tres formas de 
tenerlo a mano: 

a) Fosfágenos como la fosfocreatina. Son una especie de reservorio que da entre 4 ó 
5 veces más de ATP. 
b) Fosforilación oxidativa en las mitocondrias. 
c) Glucolisis anaerobia en el citosol. 

Estado de reposo (mantenimiento del tono muscular) 

• Metabolismo de los triglicéridos a través de la β‐oxidación. 

Actividad de corta duración (carrera normal) 

• En los primeros 5‐10 minutos se realiza un metabolismo de la glucosa ya que está 
más disponible. 
• En la siguiente media hora se utilizan a partes iguales el metabolismo de la glucosa 
y el de los triglicéridos. 
• Por encima de esa media hora, cada vez se emplearan más triglicéridos y menos 
glucosas. 

Si  antes  de  la  carrera  el  sujeto  toma  una  taza  de  té  o  de  café,  los  ácidos  grasos  llegan 
antes al pico. 
Actividad intensa puntual (halterofilia y lanzamiento de disco) 

• Se emplea la fosfocreatina. 

Actividad intensa muy prolongada (carrera de 1500 m) 

• Los tres minutos que suele durar la carrera se emplea la glucolisis anaeróbica. 

Actividad intensa muy prolongada (escalada) 
Si  se  encuentran  en  continuo  ascenso  durante  18  horas.  Preservan  el  glucógeno  y 
siguiendo este orden utilizan: 

1. Los ácidos grasos. 
2. A través de la adedinato quinasa fusionan dos ADP para dar un ATP y un AMP. 

 
 

3. Por  último,  utilizan  las  proteínas  musculares  para  conseguir  aminoácidos  que  se 
incluirán en la gluconeogénesis. 

 
 
 

 
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Casos especiales (carrera de 100 m lisos) 

• Los 4 primeros segundo se emplea la fosfocreatina. 
• Los 5 últimos se emplea la glucolisis anaeróbica. 

Recuperación de los sistemas metabólicos 
 

Traumatismos 
Se  producen  tras  lesiones,  operaciones  quirúrgicas,  quemaduras,  insuficiencias  renales, 
etc. 
Se gasta mucho glucógeno: 

1. Se utilizan los ácidos grasos para conseguir ATP 
2. No se produce cetogénesis 
3. A  causa  de  lo  anterior,  se  utilizan  las  proteínas  endógenas  para  conseguir 
aminoácidos con dos fines: 
a) Gluconeogénesis para conseguir glucosas. 
b) Síntesis de nuevas proteínas: 
• Inmunoglobulinas 
• Hemoglobina 
• Albúmina 

Se soluciona con la nutrición parenteral, es decir a través de sueros que contiene glucosa, 
lípidos y aminoácidos. Se pueden aplicar de manera intravenosa, intraarticular, etc. 
 

 
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Depo ortes y su uutilización d
de energía d de manera aaerobia y de manera aanaerobia 
La sigguiente listaa de deporttes clasifica los deportes desde el 100% anaeerobio (100 m lisos) 
hastaa  el  100%  aerobio 
a (maratón),  tod dos  los  dem
más  tienen  un  cierto  p
porcentaje  de  cada 
uno. 

 
 

 
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