Вы находитесь на странице: 1из 12

1.Предмет биохимии. Важн. этапы развития. Обмен 4 Структурная организация белков.

Типы связей
. . 7 Классификация
. белков. Важнейшие 9 Гемоглобин,строение
. и св-ва.Окси-,карбокси-,
веществ и энергии. Гетеро- и аутотрофы (различия Линейная последовательность аминокислотных остатков в представители протеинов и протеидов. карб- и метгемоглобин. Вариации первичной
полипептидной цепи называется первичной структурой белка.
по питанию, ист-м-энергии). Катаболизм, Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в
Биологические функции белков. структуры и св-ва гемоглобина. Гемоглобинопатии.
анаболизм. Осн-е разделы и направления в молекуле ДНК (участке, называемом геном) и реализуется в ходе
В основе классификации лежат разные принципы: Гемоглобин- белки,5 находящиеся в эритроцитах.
1)по степени сложности (простые и сложные); Важнейшие функции: -перенос кислорода из легких к
биохимии. Значение биохимии для биологии и мед- транскрипции (переписывания информации на мРНК) и трансляции
2) по форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки); периферическим тканям;
ны. Проблемы биохимии. (синтез пептидной цепи). Вторичная структура белков - это
3)по растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, -участие в переносе углекислого газа и
Биохимия - это наука, занимающаяся изучением различных молекул, пространственная структура, образующаяся в результате
растворимые в слабых солевых растворах — альбумины, протонов из тканей в легкие
химических реакций и процессов, протекающих в живых клетках и взаимодействий между функциональными группами пептидного
спирторастворимые — проламины, растворимые в щелочах — Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то
организмах. Структурной единицей живых систем является клетка, остова. Она возникает в результате образования водородных связей
глютелины),; есть в качестве простетической группы здесь выступает особая
поэтому можно дать и другое определение: биохимия как наука внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация) или
4)по выполняемым ими функциям, например запасные белки, пигментная группа, содержащая химический элемент железо — гем.
изучает химические компоненты живых клеток, а также реакции и между двумя полипептидными цепями (складчатые слои). У
скелетные, белки- ферменты, гормоны и т. д. Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из
процессы, в которых они участвуют. Согласно этому определению, большинства белков спиральные и неспиральные участки
По степени сложности белки делят на протеины (простые белки), четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены
биохимия охватывает широкие области клеточной биологии и всю полипептидной цепи складываются в трехмерное образование
состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные полипептидными цепями α1, α2, β1 и β2. Субъединицы соединены
молекулярную биологию.Главная задача биохимии состоит в том, шаровидной формы — глобулу (характерна для глобулярных белков).
белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей друг с другом по принципу изологического тетраэдра. Основной
чтобы достичь полного понимания на молекулярном уровне природы Глобула определенной конфигурации является третичной структурой
(простетическая группа). Протеины — запасные, скелетные, вклад во взаимодействие субъединиц вносят гидрофобные
всех химических процессов, связанных с жизнедеятельностью клеток. белка. Такая структура стабилизируется ионными, водородными,
отдельные ферментные белки. К ним относят: взаимодействия. Гем представляет собой комплекс протопорфирина
Основательное знание биохимии совершенно необходимо для ковалентными дисульфидными связями (образуются между атомами
-альбумины — белки с относительно небольшой молекулярной IX, относящегося к классу порфириновых соединений, с атомом
успешного развития двух главных направлений биомедицинских серы, входящими в состав цистеи-на, цистина и мегионина), а также
массой, хорошо растворимые в воде и в слабых солевых растворах; железа(II).
наук: 1) решение проблем сохранения здоровья человека; 2) гидрофобными взаимодействиями. Многие белки с особо сложным
типичный представитель альбуминов- белок яйца — овальбумин; Гемоглобин - основной дыхательный пигмент и главный компонент
выяснение причин различных болезней и изыскание путей их строением состоят из нескольких полипептидных цепей
-глобулины — растворяются в водных растворах солей. Это очень эритроцита, выполняющий важные функции в организме человека:
эффективного лечения. Со строго биохимической точки зрения (субъединиц), образуя четвертичную структуру белковой молекулы.
распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, крови, перенос кислорода из легких в ткани и углекислого газа из тканей в
организм можно считать здоровым, если многие тысячи реакций, Такая структура имеется, например, у глобулярного белка
молока, они составляют большую часть семян бобовых и масличных легкие. Он также играет существенную роль в поддержании
протекающих внутри клеток и во внеклеточной среде, идут в таких гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных
культур. Представителем глобулинов животного происхождения кислотно-основного равновесия крови. Буферная система,
условиях и с такими скоростями, которые обеспечивают полипептидных субъединиц (протомеров), находящихся в третичной
является лактоглобулин молока; к глобулинам принадлежат создаваемая гемоглобином, способствует сохранению рН крови в
максимальную жизнеспособность организма и поддерживают структуре, и небелковой части — гема.
глобулины крови и мышечный белок миозин. определенных пределах.
физиологически нормальное состояние.Живые организмы находятся Типы связей между аминокислотами в молекуле белка. 2 группы:
-проламины — растворяются в 60—80 %-ном растворе этилового, В крови гемоглобин существует по крайней мере в четырех формах:
в постоянной и неразрывной связи с окружающей средой. Эта связь 1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.
спирта. Это характерные белки семян злаков, например: глиадин — -оксигемоглобин(гемоглобин + кислород);
осуществляется в процессе обмена веществ. Обмен веществ состоит а) пептидная связь(формируется за счет COOH-группы одной
пшеницы и ржи, зеин — кукурузы, авенин — овса, гордеин — -дезоксигемоглобин(форма гемоглобина, в которой он способен
из 3 этапов: поступление веществ в организм, метаболизм и аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты)
ячменя; присоединять др. соединения);
выделение конечных продуктов из организма.Поступление веществ в б) дисульфидная связь(цистеин - аминокислота, которая в радикале
-глютелины — растворяются только в растворах щелочей. Из них -карбоксигемоглобин(гемоглобин + угарный газ);
организм происходит в результате дыхания (кислород) и питания. имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи;
следует выделить оризенин из семян риса и глютенин клейковинных -метгемоглобин(в геомглобине железо окислилось до степени +3).
Источником энергии для человека служит распад органических может возникать между разными участками одной и той же
белков пшеницы. Важность первичной структуры белков для формирования их
веществ пищи. С питательными веществами поступают полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом
Протеиды — из этой группы сложных белков отметим только конформации и функции можно проследить на примерах
преимущественно белки, полисахариды, жиры, которые в процессе состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя
следующие: наследственных заболеваний, связанных с изменением первичной
пищеварения расщепляются на более мелкие молекулы (глюкоза, полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу)
-нуклеопротеиды — кроме белка включают нуклеиновые кислоты. структуры гемоглобина. В настоящее время известно около 300
аминокислоты, жирные кислоты, глицерол). В клетках эти вещества 2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-
Нуклеиновые кислоты относятся к важнейшим биополимерам, вариантов НЬА, имеющих в первичной структуре ?- или ?-цепей
подвергаются превращениям, включаясь в метаболизм (обмен химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз
которым принадлежит огромная роль в наследственности; лишь небольшие изменения. Некоторые из них почти не влияют на
веществ). Они могут использоваться для синтеза более сложных слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-
-липопротеиды — содержат кроме белка липиды. Содержатся в функцию белка и здоровье человека, другие снижают функцию белка
молекул (анаболизм) либо распадаются до конечных продуктов в химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть
протоплазме и мембранах. Принимают участие в формировании и особенно в экстремальных ситуациях снижают возможность
процессах катаболизма. Катаболизм - процесс расщепления соединяются друг с другом не строго определенные химические
клейковинных белков; адаптации человека, третьи - вызывают значительные нарушения
органических молекул до конечных продуктов. Конечные продукты группировки, а самые разнообразные химические группы, но
-фосфопротеиды — кроме белка присутствует фосфорная кислота. функций НbА и развитие анемии, что приводит к тяжёлым
превращений органических веществ у животных и человека - СО2, отвечающие определенным требованиям.
Им принадлежит важная роль в питании молодого организма. клиническим последствиям. Возможные изменения: замена
Н2О и мочевина. Анаболизм объединяет биосинтетические процессы, а) Водородная связь(связь, возникающая между двумя
Пример: казеин — белок молока. аминокислоты на поверхности гемоглобина; изменения
в которых простые строительные блоки соединяются в сложные электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который
Белки выполняют множество самых разнообразных функций, аминокислотного состава в области активного центра гемоглобина;
макромолекулы, необходимые для организма. В анаболических соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно)
характерных для живых организмов: каталитическая(ферменты), изменения аминокислотного состава, деформирующие третичную
реакциях используется энергия, освобождающаяся при б) Ионная связь(возникает между положительно и отрицательно
регуляторная(гормоны), транспортная(гемоглобин), структуру гемоглобина;
катаболизме.Биохимия включает в себя клеточную и молекулярную заряженными группировками)
защитная(свертывание крови, иммуноглобулины), Гемоглобинопатии (от гемоглобин и греч. páthos — страдание,
биологию..,биохимию растений,человека,микроорганизмов. в) Гидрофобное взаимодействие(неспецифическое притяжение,
сократительная(актин и миозин), структурная(коллаген, кератин). болезнь), гемоглобинозы, состояния, обусловленные присутствием в
возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных
красных кровяных тельцах (эритроцитах) одного или нескольких
аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется
2 Хар-ка
. белковых веществ. Состав белка. выталкивающей силой воды). 8 Нуклеопротеиды.Химический состав белковой и
.
аномальных (патологических) гемоглобинов. Выделено свыше 50
патологических разновидностей гемоглобина, возникших в
Значение для организма. простетической группы. Структурные компоненты результате врождённого, передаваемого по наследству дефекта
Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические
вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.Св-
5.Физико-химические св-ва белков. Денатурация. нукл. кислот. Номенклатура нуклеотидов, образования белковой части гемоглобина — глобина. При аномалиях
гемоглобина нарушаются физико-химические свойства эритроцитов,
ва и структура белков: молекулы белков отличаются неисчерпаемым Использование процесса денатурации. нуклеозидов, азотистых оснований. Их химическое обменные процессы в них; эритроциты становятся менее
разнообразием структуры при строгой ее специфичности у данного Водные растворы белков имеют свои особенности. Во-первых, белки строение. устойчивыми к различным гемолизирующим факторам. Наиболее
белка; белкам присуща способность к внутримолекулярным обладают большим сродством к воде, т.е. они гидрофильны. Это Нуклеопротеиды, широко распространённые в природе комплексы распространены и отличаются тяжестью проявлений
взаимодействиям, что обеспечивает динамичность структуры их значит, что молекулы белка, как заряженные частицы, притягивают к нуклеиновых кислот с белками. В зависимости от характера серповидноклеточная (дрепаноцитарная) анемия и талассемия.
молекул, изменчивость и пластичность их формы, обратимость себе диполи воды, которые располагаются вокруг белковой молекулы входящей в состав Н. нуклеиновой кислоты различают Серповидноклеточная анемия (HbS) связана с наличием в
переходов из глобулярного состояния в фибриллярное; обладая и образуют водную или гидратную оболочку. Эта оболочка дезоксирибонуклеопротеиды (ДНП) и рибонуклеопротеиды (РНП). эритроцитах патологического гемоглобина S (первая буква
разнообразными химическими радикалами аминокислотных остатков предохраняет молекулы белка от склеивания и выпадения в ДНП содержатся в ядрах всех клеток (составляют основу ядерного англицская side — серп). При этой форме Г. эритроциты в условиях
в составе полипептидных цепей, белковые молекулы способны осадок.Однако белковые молекулы имеют очень большие размеры, вещества — хроматина) и в головках сперматозоидов. Белковым снижения парциального давления кислорода в окружающей среде
вступать в разнообразные химические и физические взаимодействия поэтому белки не могут образовывать истинных растворов, а только компонентом ДНП служат преимущественно белки основного приобретают форму серпа. При увеличении в крови количества
как с друг другом, так и с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами, коллоидные. Наиболее характерными физико-химическими характера — гистоны; в головках сперматозоидов некоторых серповидных эритроцитов нарастает вязкость крови, замедляется
образуя надмолекулярные комплексы; молекулы белков закономерно свойствами белков являются высокая вязкость растворов, животных (главным образом птиц и рыб) присутствуют белки с более кровоток, происходит разрушение серповидных эритроцитов,
изменяют свою структуру под влиянием внешнего воздействия и незначительная диффузия, способность к набуханию в больших мелкими молекулами — протамины. Гистоны и протамины при развиваются тромбозы в различных органах. У практически здоровых
восстанавливают исходное состояние при его снятии многие белки пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, нейтральных рН несут большой положительный заряд, что носителей HbS серповидность эритроцитов и появление признаков
способны каталитически ускорять химические реакции, протекающие низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление. обеспечивает возможность сильного электростатического заболевания могут наступить лишь в условиях гипоксии. Поэтому
в живом организме; белкам присущи регуляторные, защитные, Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию взаимодействия с отрицательно заряженными нуклеиновыми всем носителям HbS противопоказаны служба в авиации, а также
токсические, транспортные, сократительные, структурные, свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислотами. Полагают, что белки в ДНП располагаются в желобках полёты на самолётах без достаточного кислородного обеспечения.
рецепторные и многие другие функцииБелки обладают особой кислот и оснований. Белки обладают явно выраженными двойной спирали ДНК, стабилизируя её структуру и выполняя Талассемия — заболевание, распространённое в средиземноморских
чувствительностью к химическим реагентам (кислоты, щелочи) и гидрофильными свойствами.ДЕНАТУРАЦИЯ - это лишение белка определённые биологической функции (регуляция матричной странах. Характеризуется значительным повышением содержания
легко разрушаются. Белки очень легко теряют свои природные, его природных, нативных свойств, сопровождающееся разрушением активности ДНК). Из РНП состоят многие вирусы, информосомы, HbF в крови. Полагают, что при этом образование нормального
нативные свойства и переходят в денатурированное состояние. четвертичной (если она была), третичной, а иногда и вторичной рибосомы. Нуклеопротеиды имеют важное значение, т.к. их гемоглобина HbA подавлено. Нарушено также образование
Аминокислоты, находящиеся в белках, связаны друг с другом структуры белковой молекулы, которое возникает при разрушении небелковая часть представлена ДНК и РНК. Простетическая группа железосодержащей части гемоглобина (гема). Различают большую,
пептидными связями. Линейная последовательность аминокислот в дисульфидных и слабых типов связей, участвующих в образовании представлена в основном гистонами и протаминами. Такие малую и минимальную талассемию. Для всех форм талассемии
белке уникальна для каждого индивидуального белка; информация о этих структур. Первичная структура при этом сохраняется, потому комплексы ДНК с гистонами обнаружены в сперматозоидах, а с характерно наличие в крови "мишеневидных" эритроцитов, в которых
ней содержится в участке молекулы ДНК, называемой геном. Белки- что она сформирована прочными ковалентными связями. Факторы, гистонами - в соматических клетках, где молекула ДНК "намотана" гемоглобин расположен в центре клетки в виде мишени.
ферменты(каталитическая функция); сократительные(мышечные) которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на вокруг молекул гистонов. Нуклепротеидами по своей природе
белки(актин,миозин); ядерные белки(гистоновые и негистоновые- физические и химические: физические- высокие температуры, УФ- являются вне клетки вирусы - это комплексы вирусной нуклеиновой
регулируют работу генов); белки-гормоны(инсулин-снижает ур-нь лучи, ультразвук; химические- кислоты и щелочи, органические
растворители. Для практических целей иногда используют процесс
кислоты и белковой оболочки - капсида. Хромопротеиды. Являются 10 Хромопротеиды.Гемоглобин,миоглобин,катала
.
глюкозы); защитная ф-я белков(интерферон,фибрин,фибриноген- сложными белками, простетическая группа которых представлена за,цитохромоксидаза,цитохромы.Их хим-я природа
свертывание крови); структурные белки(коллаген-в соединительных денатурации в «мягких» условиях, например при получении окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся
тканях; кератин-в волосах,ногтях;эластин-в кровеносных сосудах); ферментов или других биологически активных белковых препаратов гемоглобин, миоглобин (белок мышц), ряд ферментов (каталаза,
и значение для организма.
в условиях низких температур в присутствии солей и при Хромопротеиды- сложные белки, содержащие окрашенные
транспортная ф-я(гемоглобин).Белки входят во все основные пероксидаза, цитохромы), а также хлорофилл. Гликопротеиды.
соответствующем значении рН. простетические (небелковые) группы. Наиболее обширную группу Х.
структурные компоненты клеток, тканей и органов, выполняют Представляют собой сложные белки простетическая группа которых
составляют железосодержащие белки гемопротеиды, к которым
ферментативные функции, участвуют в переносе веществ через образована производными углеводов (аминосахарами,
относятся цитохромы (переносчики электронов в процессах
мембраны.
6.Белки как амфотерные электролиты. Поведение гексуроновыми кислотами). Гликопротеиды входят в состав
клеточных мембран. Фосфопротеиды. Имеют в качестве небелкового
клеточного дыхания, при фотосинтезе, в системах
гидроксилирования), некоторые ферменты (каталаза, пероксидаза),
белков в электрическом поле. Электрофорез. компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков
3.Аминокислоты-структурные эл-ты белка. Применение его в мед-не. Изоэлектрическая точка являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин
дыхательные пигменты (гемоглобин, миоглобин). Гемоглобин
выполняет в организме важную роль переносчика кислорода и
Классификация, физико-химические св-ва. (белок икры рыб). Липопротеиды-ложные белки, простетическая
белков. Определение суммарного заряда белка. группа которых образована липидами.
принимает участие в транспорте углекислоты. Он состоит из белка
Общность строения ,оптическая изомерия, Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как
Нуклеиновые кислоты (от лат. nucleus — ядро) —
глобина и четырёх молекул гема. Молекула гема, содержащая атом
амфотерность ,сродство радикалов к воде. кислые так и основные, то есть выступать в роли амфотерных железа, обладает способностью присоединять и отдавать молекулу
высокомолекулярные органические соединения, биополимеры
Белки входят во все основные структурные компоненты клеток, электролитов. Это обеспечивается за счет различных кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется
(полинуклеотиды), образованные остатками нуклеотидов.
тканей и органов, выполняют ферментативные функции, участвуют в диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов кислород, не изменяется, т. е. железо остаётся двухвалентным.
Нуклеиновые кислоты ДНК и РНК присутствуют в клетках всех
переносе веществ через мембраны. Молекула белка состоит из аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают Миоглобин — кислород-связывающий белок скелетных мышц и
живых организмов и выполняют важнейшие функции по хранению,
последовательности аминокислот. карбоксильные группы аспарагиновой глутаминовой аминокислот, а мышцы сердца.Миоглобин- белок в мышцах, принимающий
передаче и реализации наследственной информации. Полимерные
Ф-и аминокислот : структурную – большая часть аминокислот щелочные - радикалы аргинина, лизина и гистидина. Эти же кислород от гемоглобина и хранящий его там до того момента, когда
формы нуклеиновых кислот называют полинуклеотидами. Цепочки
используется для построения белков; Анаболическую – группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий он потребуется для окисления пищевых веществ. Эти процессы в
из нуклеотидов соединяются через остаток фосфорной кислоты
аминокислоты являются предшественниками многих биологически заряд белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая организме сопряжены с одновременным переносом углекислого газа,
(фосфодиэфирная связь). Поскольку в нуклеотидах существует
активных соединений, таких как гормоны, пуриновые и и глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, переправляемого из тканей в легкие, в основном в виде бикарбоната.
только два типа гетероциклических молекул, рибоза и дезоксирибоза,
пиримидиновые нуклеотиды, гем, креатин, холин, избыток основных аминокислот придает положительный заряд Перенос бикарбоната и углекислого газа идет также при содействии
то и имеется лишь два вида нуклеиновых кислот —
нейромедиаторы;энергетическую – аминокислоты могут служить белковой молекуле. Вследствие этого в электрическом поле белки гемоглобина. Он способен связывать до 14% общего количества
дезоксирибонуклеиновая (ДНК) и рибонуклеиновая (РНК).
источниками энергии, при длительном голодании или избыточном будут передвигаться к катоду или аноду в зависимости от величины кислорода в организме. Это его свойство играет важную роль в
Мономерные формы также встречаются в клетках и играют важную
употреблении белков. Аминокислоты не депонируются в организме. их общего заряда. Так, в щелочной среде (рН 7 - 14) белок отдает снабжение кислородом работающих мышц. Каталаза - фермент
роль в процессах передачи сигналов или запасании энергии.
Классификация аминокислот : протон и заряжается отрицательно, тогда как в кислой среде (рН 1 - 7) класса оксиредуктаз . Хромопротеид , состоит из четырех
Наиболее известный мономер РНК — АТФ, аденозинтрифосфорная
- подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится идентичных субъединиц. Катализирует разложение H2O2 до воды и
кислота, важнейший аккумулятор энергии в клетке.Нуклеиновая
незаменимые(фенилаланин,метионин,треонин,триптофан,валин,лизи катионом. Таким образом, фактором, определяющим поведение белка кислорода. Она широко распространена в тканях (особенно много ее
кислота включает: азотистое основание, сахар(пентоза), остаток
н,лейцин, изолейцин; те аминокислоты, синтез которых сложен и как катиона или аниона, является реакция среды, которая в печени). Каталаза - один из основных ферментов разрушения
фосфотрной кислоты, а нуклеозид не имеет фосфорной кислоты. В
неэкономичен для организма, очевидно, выгоднее получать с пищей. определяется концентрацией водородных ионов и выражается активных форм кислорода. Каталаза является основным первичным
состав нуклеиновый кислот входят два производных пурина – аденин
Такие аминокислоты называют незаменимыми) величиной рН. Однако при определенных значениях рН число антиоксидантом системы защиты, который катализирует разложение
и гуанин и три производных пиримидина – цитозин, урацил (в РНК) и
-частично заменимые(аргинин,гистидин-обр-ся в самом организме ; положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула перекиси водорода до воды. Каталаза-это тетрамерный гем-
тимин (в ДНК).
помимо синтезированных,нужно дополнительное поступление ) становится электронейтральной, т.е. она не будет перемещаться в содержащий белок , который образуется в в цитозоле в виде
Номенклатура: нуклеотид-пример- дезоксиаденозин-5- монофосфат;
- условно заменимые(тирозин,цистеин-для синтеза нужны электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как мономеров, не содержащих гем. Мономеры переносятся в просвет
нуклеозид-дезокситимидин
незаменимые аминокислоты; для тирозина-фенилаланин,для изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в пероксисом и там собираются в тетрамеры в присутствии гема.
Азотистые основания — это ароматические гетероциклические
цистеина-метионин) наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях Цитохромоксидаза, цитохром- фермент класса оксидоредуктаз;
соединения, производные пиримидина или пурина. Пять соединений
-заменимые(глицин,глутамин,аспарагин,серин,пролин,аланин ; легко рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в катализирует конечный этап переноса электронов на кислород в
этого класса являются основными структурными компонентами
синтезируются в клетках ) осадок.Электрофорез- направленное движение коллоидных частиц процессе окислительного фосфорилирования. Фермент,содержащий
нуклеиновых кислот. Общими для всей живой материи. Пуриновые
Общая структурная особенность аминокислот- наличие амино- и под действием внешнего электрического поля. Электрофорез исп-ся в железо и медь, катализирующий перенос электронов с цитохрома С
основания аденин (Ade, но не А) и гуанин (Guа), а также
карбоксильных групп; при нейтральных рН они находятся в виде физиотерапии. Лечебное вещество наносится на прокладки на молекулярный кислород; участвует в процессах тканевого
пиримидиновое основание цитозин (Cyt), входят в состав ДНК и
биполярных ионов. электродов и под действием электрического поля проникает в дыхания. Окисление цитохрома с сопровождается появлением
РНК. Соединения азотистых оснований с рибозой или 2-
По хим-му строению их можно разделить на: алифатические; организм через кожные покровы (в терапии, неврологии, мембранного протонного потенциала , к-рый используется клеткой
дезоксирибозой (см. с. 44) носят название нуклеозиды. Так,
ароматические; гетероциклические; травматологии и др.) или слизистые оболочки (в стоматологии, ЛОР, для обеспечения всех видов работ, выполняемых биомембранами, и в
например, аденин и рибоза образуют нуклеозид аденозин.
Отрицательно заряженные аминокислоты. Сюда относятся гинекологии и др.) и влияет на физиологические и патологические первую очередь для синтеза АТФ. Функция оксидазы -
Соответствующие производные других азотистых оснований носят
аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную процессы непосредственно в месте введения. Электрический ток восстановление кислорода с помощью электронов цитохрома с и
названия гуанозин (G), уридин (U), тимидин (T) и цитидин (С). Если
СООН-группу в радикале - в нейтральной среде приобретают также оказывает нервно-рефлекторное и гуморальное действие. транспорт протонов сквозь клеточную мембрану. В процессе катализа
углеводный остаток представлен 2-дезоксирибозой образуется
отрицательный заряд. Положительно заряженные аминокислоты: оксидазы из одной молекулы O2 получается две молекулы H2O.
дезоксинуклеозид, например 2'-дезоксиаденозин.
аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH2-группу (или Четыре электрона из четырех молекул цитохрома используются в
имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале - в нейтральной среде виде восстанавителя. Кроме того, для получения воды нужны
приобретают положительный заряд.Оптическая изомерия протоны из матрикса митохондрий. Энергия, полученная в этом
(энантиомерия) — разновидность пространственной процессе, используется для создания трансмембранного протонного
изомерии,которач проявляется способностью некоторых веществ градиента (градиент также создается во время двух других реакций
поворачивать плоскость поляризованного луча в противоположные дыхательной электронтранспортной цепи). Один цикл реакции
стороны, т.е. способны вращать плоскость поляризации света. Все способствует транспорту четырех протонов из внутреннего отделения
входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме митохондрий в интермембранное пространство.
глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и
изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают
оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-
аминокислоты имеют L-форму(левовращающие), и лишь L-
аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на
рибосомах.Амфотерность- способность некоторых соединений
проявлять в зависимости от условий как кислотные, так и основные
свойства, это, так называемые, биполярные ионы. Амфотерность
объясняет способность аминокислот и белков перемещаться в
электрическом поле. Заряд аминокислоты может изменяться под
влиянием среды. Если общий заряд аминокислоты равен 0, то это ее
состояние называют изоэлектрическим. Величина рН, при которой
заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой
(ИЭТ).Атом кислорода сильнее притягивает электроны, чем атомы
водорода, поэтому электронное облако смещено в сторону кислорода.
Степень полярности определяется величиной частичных зарядов и
расстоянием между центрами тяжести этих зарядов. Таким образом,
молекула воды является диполем. Общий фрагмент обладает
полярными свойствами, потому что содержит карбоксильную группу
-COOH (при физиологическом значении pH эта группа заряжена
отрицательно), и аминогруппы -NH2 (при физиологическом значении
pH заряжена положительно).
11 Гликопротеиды,строение
. и функции. 13 Липоротеиды,строение,представители,роль.Тра
. 15.Ферменты,история. Ферменты,как 17.Ингибиторы ферментов. Типы ингибирования.
Гликозаминогликаны и протеогликаны. Сиаловые нспортные липопротеиды крови. биологические катализаторы. Роль и значение Исп-е ингибиторов в качестве лекарств.
кислоты, гепарин, гиалуроновая кислота, Липопротеиды, липопротеины, комплексы белков и липидов. ферм-в. Химическая природа. Простые и сложные Ингибирование ферментативной активности- снижение
Липопротеины представляют собой комплексы, состоящие из белков каталитической активности фермента под действием ингибиторов.
хондроитинсерная кислота. (аполипопротеинов; сокращенно — апо-ЛП) и липидов, связь между
ферменты. Апофермент и кофермент. Ингибиторы ферментов принято делить на 2 класса: обратимые и
Гликопротеиды, сложные белки, содержащие углеводы. Ферменты- катализаторы, которые способны ускорять химические
которыми осуществляется посредством гидрофобных и необратимые.Обратимые ингибиторы связываются с ферментом
Гликопротеины широко распространены в природе. К ним относятся реакции. В ходе реакции они претерпевают физические изменения, но
электростатических взаимодействий. Липопротеины подразделяют на слабыми нековалентными связями и при определенных условиях
важные компоненты сыворотки крови (иммуноглобулины, по ее завершении возвращаются в исходное состояние.Ферменты
свободные, или растворимые в воде (липопротеины плазмы крови, легко отделяются от фермента. Обратимые ингибиторы бывают
трансферины и др.), групповые в-ва крови, определяющие групповую являются белковыми катализаторами биохимических реакций,
молока и др.), и нерастворимые, т. н. структурные (липопротеины конкурентными и неконкурентными.
принадлежность крови человека и животных, антигены мн. вирусов большая часть которых в отсутствие ферментов протекала бы крайне
мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, Типы ингибирования:
(гриппа, кори, энцефалита и др.). По одной из классификаций медленно. В отличие от небелковых катализаторов (Н+, ОН-, ионы
хлоропластов растений).Представлены в растительных и животных -конкурентное ингибирование – это обратимое снижение скорости
гликопротеины делятся на: собственно гликопротеиды (гаптоглобин, металлов) каждый фермент способен катализировать лишь очень
организмах в составе всех биологических мембран, пластинчатых ферментативной реакции, вызванное ингибитором, связывающимся с
фибриноген, тиреоглобулин и др.); мукопротеиды (комплексы белков небольшое число реакций, часто только одну. Таким образом,
структур (в миелиновой оболочке нервов, в рецепторных клетках активным
с гиалуроновой, Хондороитинсерной к-тами, гепарином); ферменты представляют собой реакционно-специфические
сетчатки глаза) и в свободном виде в плазме крови. Л. различаются по центром фермента и препятствующим образованию фермент-
мукопротеины (a1-кислый гликопротеид, фетуин, группоспецифич. катализаторы.Практически все биохимические реакции
химическому строению и соотношению липидных и белковых субстратного
вещества крови и др.). Гликопротеиды входят в состав клеточных катализируются ферментами. Экспериментальное изучение
компонентов. По скорости оседания при центрифугировании Л. комплекса. Такой тип ингибирования наблюдают, когда ингибитор –
мембран. Гликозаминогликаны(мукополисахариды) — углеводная ферментативных процессов началось в XYIII столетии, когда
подразделяют на 4 главных класса: 1) Л. высокой плотности; 2) Л. структурный
часть углеводсодержащих биополимеров французский естествоиспытатель Р. Реомюр поставил опыты, чтобы
низкой плотности; очень низкой плотности;4) хиломикроны. аналог субстрата, в результате возникает конкуренция молекул
гликозаминопротеогликанов или протеогликанов. выяснить механизм переваривания пищи в желудке хищных птиц. Он
Липопротеиды высокой плотности переносят жирные кислоты, субстрата и
Гликозаминогликаны в составе протеогликанов входят в состав давал хищным птицам глотать кусочки мяса, заключенные в
холестерин, фосфолипиды, триглицериды. Проникая в стенку сосуда, ингибитора за место в активном центре фермента. В этом случае с
межклеточного вещества соединительной ткани, содержатся в костях, просверленную металлическую трубочку, которая была прикреплена
они не только не "разваливаются" с высвобождением холестерина, а ферментом
синовиальной жидкости, стекловидном теле и роговице глаза. Вместе к тонкой цепочке. Через несколько часов трубочку вытягивали из
наоборот "захватывают" его и уносят в печень. Они являются самыми взаимодействует либо субстрат, либо ингибитор, образуя комплексы
с волокнами коллагена и эластина, протеогликаны образуют желудка птицы и выяснилось, что мясо частично растворилось.
важными факторами обратного транспорта холестерина из тканей в фермент-
соединительнотканный матрикс (основное вещество). Один из Поскольку оно находилось в трубочке и не могло подвергаться
печень, где происходит его катаболизм. Хиломикроны – частицы, субстрат или фермент-ингибитор(пример конкурентного
представителей гликозаминогликанов — гепарин, обладающий механическому измельчению, естественно было предположить, что
которые образуются в слизистой кишечника с пищевого жира и ингибирования - ингибирование сукцинатдегидрогеназной реакции
противосвёртывающей активностью, находится в межклеточном на него воздействовал желудочный сок. Это предположение
содержат преимущественно триглицериды. Они поступают в малоновой кислотой. Сукцинат связывается с активным центром
веществе ткани печени, лёгких, сердца, стенках артерий. подтвердил итальянский естествоиспытатель Л. Спалланцани. В
системный кровоток через грудной лимфатический протоки фермента сукцинатдегидрогеназы. В ходе ферментативной реакции
Протеогликаны покрывают поверхность клеток, играют важную роль металлическую трубочку, которую заглатывали хищные птицы,
метаболизируются ферментом, который локализируется на происходит отщепление двух атомов водорода от сукцината и
в ионном обмене, иммунных реакциях, дифференцировке тканей. Л.Спалланцани помещал кусочек губки. После извлечения трубки из
поверхности эндотелия сосудов – липопротеидлипазой. присоединение их к коферменту ФАД. В результате образуется
Молекулы гликозаминогликанов состоят из повторяющихся звеньев, губки выжимали желудочный сок. Затем нагревали мясо в этом соке,
Липопротеиды очень низкой плотности образуются в печени, фумарат, который высвобождается из активного центра
которые построены из остатков -уроновых кислот (D-глюкуроновой и оно полностью в нем " растворялось".Значительно позже ( 1836г) Т.
содержат 10-15% от общего холестерина и обогащены сукцинатдегидрогеназы. Малоновая кислота –структурный аналог
или L-идуроновой) и сульфатированных и ацетилированных Шванн открыл в желудочном соке фермент пепсин (от греческого
триглицеридами. В метаболизме липопротеидов очень низкой сукцината и может также взаимодействовать с активным центром
аминосахаров. Кроме указанных основных моносахаридных слова pepto - "варю") под влиянием которого и происходит
плотности также принимает участие липопротеидлипаза. В сукцинатдегидрогеназы. При этом химическая реакция не идет;
компонентов, в составе гликозаминогликанов в качестве так переваривания мяса в желудке. Эти работы послужили началом
результате липопротеиды очень низкой плотности -неконкурентное ингибирование – ингибирование ферментативной
называемых минорных сахаров встречаются L-фукоза, сиаловые изучения так называемых протеолитических ферментов.
трансформируются в более мелкие частицы (ЛППП), почти половина реакции, при котором ингибитор взаимодействует с ферментом в
кислоты, D-манноза и D-ксилоза. В их состав обязательно входят Ферменты действуют в очень мягких условиях: при нормальном
которых у здоровых людей выводится печенью, другие деградирют в участке, отличном от активного центра. Неконкурентный ингибитор
остатки мономера либо глюкозамина, либо галактозамина. Второй давлении (не более нескольких атмосфер), невысокой температуре
липопротеиды низкой плотности. Некоторые формы остаточных связывается либо с ферментом, либо с фермент-субстратным
главный мономер дисахаридных единиц также представлен двумя (25-40оС) и при значениях рН=4-8. Ферменты обладают очень
липопротеидов очень низкой плотности являются атерогенными. комплексом, образуя неактивный комплекс. Присоединение
разновидностями: D-глюкуроновой и L-идуроновой кислотами.Биол, высокой интенсивностью катализа. Например, ионы железа способны
Липопротеиды промежуточной плотности являются промежуточной неконкурентного ингибитора вызывает изменение конформации
роль гликозаминогликанов в организме велика: они участвуют в катализировать разложение перекиси водорода на воду и
фазой липопротеидов очень низкой плотности. Они также молекулы фермента таким образом, что нарушается взаимодействие
осуществлении опорной функции, проницаемости клеточных молекулярный кислород. Ферменты обладают высокой
атерогенны. Липопротеиды низкой плотности содержат 60-70% субстрата с активным центром фермента, что приводит к снижению
мембран, "склеивании" соединительнотканных волокон, смазывании специфичностью действия, катализируя превращения либо одного
общего холестерина сыворотки крови. Они считаются основными скорости ферментативной реакции;
суставных поверхностей и клеток, в процессах роста, вещества, либо близких по химической структуре группы веществ.
переносчиками холестерина к периферическим тканям.Они -необратимое ингибирование наблюдается в случае образования
дифференцировки и регенерации тканей, оплодотворения и Вещество, на которое действует фермент, называется субстратом (S).
осуществляют транспорт липидов как экзогенного (пищевого), так и ковалентных связей между молекулой ингибитора и фермента. Чаще
размножения, в водно-солевом обмене между клетками и В связи с этим различают ферменты, обладающие узкой
эндогенного происхождения. Отдельные липопротеины захватывают всего модификации подвергается активный центр фермента. В
межклеточной жидкостью, в осуществлении реакций иммунитета. В (абсолютной) субстратной специфичностью, которые избирательно
избыточный холестерин из клеток периферических тканей для результате фермент не может выполнять каталитическую функцию. К
межклеточном веществе многих органов (печени, легких, сердца, действуют на один субстрат. Фермент широкой (групповой)
транспорта его в печень, где происходит его окисление в желчные необратимым ингибиторам относят ионы тяжелых металлов (ртути,
сосудов) содержатся гепарин и дерматансульфат, препятствующие специфичностью, действует на ряд близких по структуре субстратов.
кислоты и выведение с желчью. С участием ЛП транспортируются серебра, мышьяка), которые в малых концентрациях блокируют
свертыванию крови. ПРОТЕОГЛИКАНЫ - углевод-белковые Пример фермента с абсолютной специфичностью – аргиназа,
также жирорастворимые витамины и гормоны. Плазменные сульфгидрильные группы активного центра;
компоненты животных тканей, в к-рых полисахаридные цепи катализирующая реакцию расщепления аргинина до мочевины и
липопротеины имеют сферическую форму. Внутри находится -аллостерическими называют ферменты, действие которых «по
ковалентно связаны с белком, занимающим в молекуле центр. орнитина. Групповой специфичностью обладает панкреатическая
жировая «капля», содержащая неполярные липиды (ТГ и определению» связано с изменением формы (alios — иной, другой;
положение.Функции протеогликанов: создание гидратированного липаза, ускоряющая гидролиз триглицеридов (жиров), вне
эстерифицированный ХС) и формирующая ядро ЛП-частицы. stereos — форма).Активность таких ферментов регулируют вещества,
пространства между клетками; регулирование активности зависимости от содержания высших жирных кислот. Высокая
действующие подобно неконкурентным ингибиторам. Эти вещества
сигнальных молекул (связывание сигнальных молекул с интенсивность катализа при участии ферментов связана с тем, что в
присоединяются к ферментам в особых участках, удаленных от
протеогликанами может усиливать или ингибировать активность
сигнальных молекул). Нейраминовая (сиаловая) кислота.
14 Углеводы,роль.Моносахариды,представители и
. их присутствии снижается энергия активации – то дополнительное
количество энергии, которое должно быть сообщено субстрату (S)
активного центра, и меняют активность фермента, вызывая
св-ва. Наследственные нарушения обмена обратимое изменение в структуре активного центра. В результате
Нейраминовая кислота является компонентом простатической для достижения им переходного состояния, с которого начинается
меняется и способность субстрата связываться с ферментом (чем
группы углеводосодержащих белков крови. Она играет важную роль галактозы. Глюкоза. любая химическая реакция. Многие болезни (врожденные нарушения
данное явление и отличается от неконкурентного ингибирования).
в процессах жизнедеятельности организма. Так, отсутствие Углеводы-содержат 2 компонента-углерод и воду. точки зрения метаболизма) определяются генетически обусловленными
Действующие таким образом вещества называются
нейраминовой кислоты ведет к потере активности транскортина; в химии углеводы являются органическими веществами, содержащими нарушениями в синтезе ферментов. При повреждении клеток
аллостерическими ингибиторами. Примером данного явления служит
составе сиалому-копротеидов она обладает способностью связывать неразветвленную цепь из нескольких атомов углерода, карбонильную (вызванном, например, недостатком кровоснабжения или
реакция, протекающая во время гликолиза, который составляет одну
вирусы и т. д. У человека в норме наибольшее количество Сиаловая группу, а также несколько гидроксильных групп. По способности к воспалением) некоторые ферменты попадают в плазму крови.
из стадий процесса клеточного дыхания. Клеточное дыхание служит
кислота обнаруживается в слюнных железах, в секретах различных гидролизу на мономеры углеводы делятся на две группы(по Диагностическая энзимология является областью медицины,
источником АТФ. Если концентрация АТФ высока, то АТФ, действуя
слизистых оболочек, а также в сыворотке крови, где их содержание количеству мономеров): простые (моносахариды) и сложные использующей ферменты для диагностики и контроля за
как аллостерический ингибитор, подавляет активность одного из
резко повышается при ряде заболеваний. Сиаловые кислоты являются (олигосахариды и полисахариды). Сложные углеводы, в отличие от результатами лечения. Большинство ферментов для проявления
ферментов гликолиза. Если же клеточный метаболизм усиливается, а
полифункциональными соединениями с сильными кислотными простых, способны гидролизоваться с образованием простых ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных
следовательно, АТФ расходуется и его общая концентрация падает,
свойствами. Гепарин известен прежде всего как антикоагулянт. Он углеводов, мономеров. Простые углеводы легко растворяются в воде. органических соединениях небелковой природы (коферментах) или
то после того как ингибитор будет удален, данный метаболический
синтезируется тучными клетками, которые являются разновидностью Биологическая роль и биосинтез углеводов: ионах металлов (кофакторах). Многие ферменты оказывают
путь снова вступает в действие.
клеточных элементов соединительной ткани. Синтезируется в тучных - выполняют структурную функцию, то есть участвуют в построении каталитическое действие на субстраты только в присутствии
Многие лекарственные препараты оказывают свое терапевтическое
клетках, скопления которых находятся в органах животных, особенно различных клеточных структур (например, клеточных стенок специфического термостабильного низкомолекулярного
действие по механизму конкурентного ингибирования. Например,
в печени, лёгких, стенках сосудов. По химической природе Г. — растений); органического соединения - кофермента. В таких случаях
аммониевые основания ингибируют ацетилхолинэстеразу,
серусодержащий мукополисахарид, состоящий из глюкозамина, - выполняют пластическую функцию — хранятся в виде запаса холофермент(каталитически активный комплекс) состоит из
катализирующую реакцию гидролиза ацетилхолина на холин и
глюкуроновой кислоты и связанных с ними остатков серной кислоты. питательных веществ, а также входят в состав сложных молекул апофермента (белковая часть) и связанного с ним
уксусную кислоту. При добавлении ингибитора активность
Гепарин получают из печени и лёгких крупного рогатого скота. (например, пентозы (рибоза и дезоксирибоза) участвуют в кофермента.Кофермент может быть связан с апоферментом
ацетилхолинэстеразы уменьшается, концентрация ацетилхолина
Применяют в медицине как антикоагулянт для профилактики и построении АТФ, ДНК и РНК; ковалентными или нековалентными связями. Термин
(субстрата) увеличивается, что сопровождается усилением
лечения тромбозов, в форме инъекций и в виде мазей.Гиалуроновая - являются основным энергетическим материалом; «простетическая группа» относится к ковалентно связанному
проведения нервного импульса. Ингибиторы холинэстеразы
к-та- широко распространена в тканях животных и человека, - участвуют в обеспечении осмотического давления и осморегуляции. коферменту. Коферменты можно считать вторичными субстратами,
используют при лечении мышечной дистрофии. Эффективные
существенный компонент основного вещества соединительной ткани. Так, в крови содержится 100—110 мг/% глюкозы. От концентрации т.т. они в ходе реакции они претерпевают
ацетилхолинэстеразные препараты – прозерин, эндрофоний.
Гиалуроновая кислота регулирует водный баланс кожи, её тонус и глюкозы зависит осмотическое давление крови; изменения,противоположные изм-м субстрата. Ферменты бывают
упругость, сохраняя при этом внешнюю гладкость и подтянутость – - выполняют рецепторную функцию — многие олигосахариды входят простыми или сложными белками, в состав которых наряду с
тургор кожи. Гиалуроновая кислота связывает воду в межклеточных
пространствах, повышая тем самым сопротивление тканей сжатию.
в состав воспринимающей части клеточных рецепторов или молекул-
лигандов.
белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть —
кофермент. Простые ферменты состоят только из аминокислот –
18 Изменение
. активности ферментов при
Гиалуроновую кислоту вырабатывают клетки соединительной ткани Представители: например, пепсин, трипсин,лизоцим. Сложные ферменты заболеваниях. Наследственные энзимопатии.
фибробласты. Хондроитинсерные кислоты- хондроитинсульфаты, 1)моносахариды:- глюкоза или виноградный сахар, или декстроза (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую Определение активности фермента в плазме для
полисахариды, составляющие основу хрящевой и костной ткани, встречается в соке многих фруктов и ягод, в том числе и винограда, из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. диагностики.
роговицы и некоторых др. видов соединительной ткани. Различают отчего и произошло название этого вида сахара. Является Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или Активность фермента меняется при различных условиях реакции и
три вида Х. к. — А, В и С. Кислоты А и С представляют собой шестиатомным сахаром (гексозой). Как и все альдегиды, глюкоза простетической группой. Примером могут быть зависит от температуры, рН среды, от концентраций субстратов и
линейные гетерополимеры, состоящие из чередующихся остатков N- легко окисляется. Также обладает специфическими свойствами:а) сукцинатдегидрогеназа (содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кофакторов. Наследственные энзимопатии, связанные:а) с полным
ацетилгалактозамина и D-глюкуроновой кислоты и различающихся спиртовое брожение с образованием этилового спирта и углекислого кислот), аминотрансферазы (содержат пиридоксальфосфат) выпадением синтеза какого-либо фермента;
лишь положением остатка серной кислоты. Х. к. В, называют также газа C6H12O6-> 2 C2H5OH+ 2 CO2, (функция), пероксидаза (содержит гем). б) с конституциональной слабостью отдельных звеньев ферментных
дерматосульфатом и b-гепарином, вместо D-глюкуроновой кислоты б) молочно-кислое брожение с образованием молочной кислоты, процессов. Особенно ярко значение нарушения «правила
содержит её изомер — a-идуроновую кислоту. В природных в) маслянокислое брожение, при котором образуется масляная
источниках Х. к. встречаются в комплексе с белком, с которым они кислота ,и выделяются углекислый газ и водород. Глюкоза — 16 Изоферменты.Лактатдегидрогеназа.
.
соответствия»(«кляч к замку») выявляется при наследственных
энзимопатиях. В этих случаях в тканях организма в результате
связаны ковалентной связью. основной продукт фотосинтеза. Глюкозу используют при ИЗОФЕРМЕНТЫ (изоэнзимы, изозимы)- это различные по изменения генетической информации не продуцируется или
интоксикации (например при пищевом отравлении или деятельности аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного продуцируется в недостаточных количествах какой-либо из жизненно
инфекции), вводят внутривенно струйно и капельно, так как она и того же фермента, существующие в одном организме, но, как
12 Фосфопротеиды,значение.Металлопротеиды
. и является универсальным антитоксическим средством. правило, в разных его клетках, тканях или органах; -это ферменты,
важных ферментов. Наследственные болезни обмена аминокислот,
напр., фенилкетонурия (дефект ферментов, превращающих
их роль. - фруктоза, или плодовый сахар C6H12O6 — моносахарид, который в катализирующие идентичные реакции, но отличающиеся друг от фенилаланин в тирозин) и гистидинемия (недостаточность фермента,
Фосфопротеиды, фосфопротеины, сложные белки, в состав которых свободном виде присутствует почти во всех сладких ягодах и плодах. друга строением и каталитических свойствами. К изоферментам расщепляющего гистидин), характеризуются нарушениями функции
входит фосфорильная группа, присоединённая к аминокислотным - манноза — моносахарид с общей формулой C6H12O6 (эпимер относят только те формы ферментов, появление которых связано с центральной нервной системы, что проявляется изменением
остаткам полипептидной цепи белка. Обычно фосфорильная группа глюкозы); компонент многих полисахаридов и смешанных генетически детерминированными различиями в первичной мышечного тонуса, судорогами, отставанием в психомоторном
(–PO32-) присоединена к молекулам Ф. через остатки аминокислот биополимеров растительного, животного и бактериального структуре пептидной цепи. Все изоферменты одного и того же развитии, слабоумием и др.Для выявления наследственной патологии
серина или треонина. К Ф. относятся: казеин – один из основных происхождения. В свободном виде обнаружена в плодах многих фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но обмена веществ необходим тщательный генеалогический анализ (см.
белков молока, овальбумин и вителлин – белки куриного яйца, цитрусовых. могут значительно различаться по степени каталитической Медицинская генетика) и целенаправленное углубленное клинико-
фосфорилированные модификации гистонов, ферменты РНК- 2)олигосахариды:- сахароза C12H22O11, или свекловичный сахар, активности, по особенностям регуляции или другим свойствам. лабораторное обследование. Основное значение в диагностике
полимеразы, некоторые фосфотрансферазы, фосфатазы и др. Ф. тростниковый сахар, в быту просто сахар — дисахарид, состоящий из Примером фермента, имеющего изоферменты, является гексокиназа, наследственных Э. имеют биохим. методы исследования
широко распространены в живых организмах, участвуя в обмене двух моносахаридов — α-глюкозы и β-фруктозы; она встречается во имеющая четыре изотипа, обозначаемых римскими цифрами от I до (определение активности ферментов, продуктов обмена веществ),
веществ, регуляции ядерной активности клетки, транспорте ионов и многих фруктах, плодах и ягодах. Особенно велико содержание IV. При этом один из изотипов гексокиназы, а именно гексокиназа особенно в тех случаях, когда болезнь клинически не
окислительных процессах в митохондриях. Имеют определенно сахарозы в сахарной свёкле и сахарном тростнике, которые и IV, экспрессируется почти исключительно в печени и обладает проявляется.Ферменты плазмы крови можно разделить на 2 группы.
выраженный кислотный характер. Главнейшим представителем используются для промышленного производства пищевого особыми физиологическими свойствами, в частности её активность Первая, относительно небольшая группа ферментов активно
фосфопротеидов является казеин молока. Он обладает настолько ясно сахара.Сахароза имеет высокую растворимость. не угнетается продуктом её реакции глюкозо-6-фосфатом. Ещё одним секретируется в плазму крови определёнными органами. Например,
выраженным кислотным характером, что разлагает углекислые соли с - мальтоза- солодовый сахар- природный дисахарид, состоящий из примером фермента, имеющего изоферменты, является амилаза — печень синтезирует неактивные предшественники ферментов
выделением углекислого газа. Казеин растворяется в слабых двух остатков глюкозы; содержится в больших количествах в панкреатическая амилаза отличается по аминокислотной свёртывающей системы крови. Ко второй относят большую группу
растворах щелочей, образуя с ними соли. Соли казеина называются проросших зёрнах (солоде) ячменя, ржи и других зерновых; последовательности и свойствам от амилазы слюнных желёз, ферментов, высвобождающихся из клеток во время их нормального
казеинатами. При нагревании казеин не свертывается. При действии обнаружен также в томатах, в пыльце и нектаре ряда растений. кишечника и других органов. Это послужило основой для разработки функционирования. Обычно эти ферменты выполняют свою
кислот на соли казеина он выделяется в свободном виде. Этим - лактоза С12Н22О11 — углевод группы дисахаридов, содержится в и применения более надёжного метода диагностики острого функцию внутри клетки и не имеют физиологического значения в
объясняется свертывание молока при прокисании. Фосфор относится молоке и молочных продуктах. Молекула лактозы состоит из панкреатита путём определения не общей амилазы плазмы крови, а плазме крови. У здорового человека активность этих ферментов в
к жизненно необходимым веществам, он входит в состав всех тканей остатков молекул глюкозы и галактозы.Лактозу иногда называют именно панкреатической изоамилазы. плазме низкая и достаточно постоянная, так как постоянно
организма, особенно мышц и мозга, участвует во всех видах обмена молочным сахаром. Лактатдегидрогеназа- фермент класса оксидоредуктаз; катализирует соотношение скоростей высвобождения их из клеток и скоростей
веществ, необходим для нормального функционирования нервной 3) полисахариды: - гликоген — полисахарид, образованный обратимое восстановление пировиноградной кислоты до L-молочной разрушения.При многих заболеваниях происходит повреждение
системы, сердечной мышцы и т. д. В тканях организма и пищевых остатками глюкозы; основной запасной углевод человека и кислоты с потреблением в качестве кофермента восстановленного клеток, и их содержимое, в том числе и ферменты, высвобождаются в
продуктах фосфор содержится в виде фосфорной кислоты и животных. Гликоген является основной формой хранения глюкозы в никотинамидадениндинуклеотида (НАД×Н+Н+). Известно 5 кровь. К причинам, вызывающим высвобождение внутриклеточного
органических соединений фосфорной кислоты (фосфатов). животных клетках. Откладывается в виде гранул в цитоплазме во изоферментов Л., различающихся как по аминокислотному составу, содержимого в кровь, относят нарушение проницаемости мембраны
Металлопротеины (металлопротеиды) — сложные белки, в состав многих типах клеток (главным образом печени и мышц). Гликоген так и по некоторым физическим, иммунологическим и клеток (при воспалительных процессах) или нарушение целостности
молекул которых входят также ионы одного или нескольких образует энергетический резерв, который может быть быстро каталитическим свойствам. Определение активности Л. в плазме клеток (при некрозе). Определение в крови активности ряда
металлов.Многие металлопротеины играют важную мобилизован при необходимости восполнить внезапный недостаток крови имеет диагностическое значение. Это фермент, который ферментов хорошо налажено в биохимических лабораториях, что
физиологическую роль. Типичными металлопротеинами являются глюкозы. участвует в процессе окисления глюкозы и образовании молочной используют для диагностики заболеваний сердца, печени, скелетной
белки, содержащие негемовое железо — трансферрин, ферритин, - крахмал — полисахариды амилозы и амилопектина, мономером кислоты. Лактат (соль молочной кислоты) образуется в клетках в мускулатуры и других тканей. Измеряемая в сыворотке крови
гемосидерин, имеющие важное значение в обмене железа в которых является альфа-глюкоза. Формула крахмала:(C6H10O5)n. процессе дыхания. Лактатдегидрогеназа содержится почти во всех активность ферментов — результат совместной и согласованной
организме. Металлопротеины часто являются ферментами. Ионы Крахмал представляет собой смесь линейных и разветвлённых органах и тканях человека, особенно много его в мышцах. При работы клеточных структур (процессов синтеза и распада
металлов в этом случае:участвуют в ориентации субстрата в макромолекул.При действии ферментов или нагревании с кислотами полноценном снабжении кислородом лактат в крови не ферментов), функции мембран, скорости инактивации. Кроме того, на
активном центре фермента; входят в состав активного центра подвергается гидролизу. Крахмал в качестве резервного питания накапливается, а разрушается до нейтральных продуктов и активность ферментов в крови значительное влияние оказывает
фермента и участвуют в катализе, являясь, например, акцепторами накапливается в клубнях, плодах, семенах растений. выводится. В условиях гипоксии (недостатка кислорода) продолжительность жизнедеятельности. Для основного числа
электронов на определенной стадии ферментативной реакции. - целлюлоза— [С6Н7О2(OH)3]n, полисахарид, клетчатка; главная накапливается, вызывает чувство мышечной усталости, нарушает ферментов период полураспада составляет от 10 до 120 ч. При этом
-медь – цитохромоксидаза, в комплексе с другими ферментами составная часть клеточных оболочек всех высших растений. процесс тканевого дыхания.Изофермент ЛДГ 1 присутствует в ферменты с коротким периодом полураспада лучше отражают
дыхательной цепи митохондрий участвует в синтезе АТФ, Целлюлоза состоит из остатков молекул глюкозы. большой концентрации в мышце сердца, а также в эритроцитах и процессы, протекающие в органе.
-железо – ферритин, депонирующий железо в клетке, трансферрин, Глюкоза является одним из важнейших компонентов крови; корковом веществе почек; изофермент 5 - в скелетной мускулатуре и
переносящий железо в крови, количество ее отражает состояние углеводного обмена. Глюкоза в печени. ЛДГ 3 характерен для лёгочной ткани. В норме основным
-цинк – алкогольдегидрогеназа, обеспечивающая метаболизм этанола равномерно распределяется между плазмой и форменными источником изоферментов ЛДГ в сыворотке являются
и других спиртов, лактатдегидрогеназа, участвующая в метаболизме элементами крови с некоторым превышением ее концентрации в разрушающиеся клетки крови. При повреждении тканей ЛДГ
молочной кислоты, карбоангидраза, образующая угольную кислоту плазме. Содержание глюкозы в артериальной крови выше, чем в поступает из них в кровь. Определение изоферментов имеет важное
из CO2 и H2O, щелочная фосфатаза, гидролизующая фосфорные венозной, что объясняется непрерывным использованием глюкозы диагностическое значение, т. к. повышение концентрации отдельных
эфиры различных соединений, α2-макроглобулин, антипротеазный клетками. Уровень глюкозы в крови регулируется центральной изоферментов характеризует повреждение конкретных органов.
белок крови. нервной системой, гормональными факторами и функцией печени.
-кальций – α-амилаза слюны и панкреатического сока, Углеводный обмен, процессы усвоения углеводов в организме; их
гидролизующая крахмал. расщепление с образованием промежуточных и конечных продуктов
Биологическая роль: депо и транспорт железа (ферритин, (деградация, диссимиляция), а также новообразование из соединений,
трансферрин), депо и транспорт меди (церулоплазмин) и др. не являющихся углеводами (глюконсогенез), или превращение
простых углеводов в более сложные. Под влиянием
пищеварительных ферментов гидролаз (различного типа амилаз,
гликозидаз) сложные поли- и олигосахариды подвергаются
расщеплению до моносахаридов — гексоз или пентоз, которые
утилизируются организмом. Полисахариды ферментативно
расщепляются также фосфорилазами с образованием глюкозо-1-
фосфата. Один из наиболее важных углеводов — глюкоза — является
не только основным источником энергии, но и предшественником
пентоз, уроновых кислот и фосфорных эфиров гексоз. Глюкоза
образуется из гликогена и углеводов пищи — сахарозы, лактозы,
крахмала, декстринов. Кроме того, глюкоза синтезируется в
организме из различных неуглеводных предшественников (рис. 1).
Этот процесс носит название глюконеогенеза и играет важную роль в
поддержании гомеостаза. В процессе глюконеогенеза участвует
множество ферментов и ферментных систем, локализованных в
различных клеточных органеллах. Глюконеогенез происходит
главным образом в печени и почках. Глюкоза является субстратом
сложного энергообразующего процесса, называемого гликолизом.
Помимо гликолиза, глюкоза может превращаться окислительным,
или пентозофосфатным, путем, ведущим к образованию рибозы и
дезоксирибозы - углеводов, необходимых для синтеза нуклеиновых
кислот и ряда коферментов.
19 Ферменты
. пищеварительной системы, 22 Активный центр и мех-м действия ферментов,
. 23 Кофакторы,роль
. в катализе. Витамины, как 24 Современная
. классификация ферментов,
гидролизующие углеводы, липиды, белки. специфичность. предшественники коферментов. Гиповитаминозы, номенклатура, тип катализируемых реакции,
Выделяют три основных типа пищеварения. При внеклеточном Активный центр имеет участок связывания, который обеспечивает их причины и проявления. примеры.
дистантном пищеварении синтезированные секреторными клетками субстратную специфичность, т.е. выбор субстрата(абсолютная, Большинство ферментов для проявления ферментативной активности Реакции и ферменты, которые их катализируют, подразделяются на
ферменты выделяются во внеклеточную среду, где и реализуется их групповая,стереоспецифичность) и каталитический участок, который нуждается в низкомолекулярных органических соединениях шесть классов.
гидролитическое действие. Пищеварительные ферменты обеспечивает выбор пути химического превращения данного небелковой Классификация:
вырабатываются органами пищеварения и расщепляют сложные субстрата(специфичность пути превращения).Абсолютно природы (коферментах) или ионах металлов (кофакторах). Многие 1)оксидоредуктазы- , ферменты, катализирующие ОВР с участием
вещества пищи на более простые, легко усвояемые организмом специфичные ферменты ускоряют определенный тип реакции одного ферменты оказывают каталитическое действие на субстраты только в двух субстратов, S и S‘
соединения. Белки расщепляются протеазами (трипсин, пепсин и др.), единственного субстрата. Так, аргиназа катализирует только реакцию присутствии специфического термостабильного низкомолекулярного Sвосст + S’ окисл= Sокисл +S’восст
углеводы -- гликозидазами (амилаза), жиры -липазами. гидролиза аргинина на орнитин и мочевину; сахараза - гидролиз органического соединения - кофермента. В таких случаях кофермент Окисление протекает как процесс отнятия атомов Н+ от субстрата, а
Внутриклеточное пищеварение- типпищеварения у простейших и у сахарозы на глюкозу и фруктозу. Групповая специфичность. Она с апоферментом (белковая часть) формируют холофермент, восстановление – присоединение Н+ к акцептору. В качестве
некоторых наиболее примитивных многоклеточных организмов характеризует подавляющее большинство ферментов и состоит в том, обладающего каталитической активностью. кофермента оксидоредуктазы содержат NAD(H)+, NADP+, FMN,
(губки, плоские черви). Оно заключается в том, что гидролиз что фермент, проявляя свойственную ему специфичность по апофермент + кофактор (кофермент)= холофермент FAD. Самыми типичным оксидоредуктазами являются
нерасщепленных или частично расщепленных пищевых веществ, отношению к реакции, способен действовать не на один, а на Кофермент может быть связан с апоферментом ковалентными или дегидрогеназы.Дегидрогеназы катализируют реакции, в которых
проникших внутрь клетки, осуществляется ферментами цитоплазмы. несколько, иногда на большое число субстратов со сходным нековалентными связями. Термин «простетическая группа» участвуют группы СН-ОН, СН-СН, С=О, СН-NH2.
Мембранное (пристеночное, контактное) пищеварение- характерной химическим строением. Большинство ферментов катализирует относится к Некоторые подклассы: - ферменты, действующие на группу СН-ОН
особенностью кишечной клетки является наличие щеточной каймы, однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно ковалентно связанному коферменту. К числу реакций, требующих (донор электронов) Например:
образованной микроворсинками -- выростами плазматической похожих субстратов.Так, фермент панкреатическая липаза присутствия коферментов, относятся ОВР, реакции переноса Алкоголь: NAD+ оксидоредуктаза (алкогольдегидрогеназа)
мембраны клетки. Внешняя поверхность микроворсинок покрыта катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, функциональных групп и изомеризации, а также реакции спирт + NAD+ = альдегид (кетон) + NADН+ Н+
гликокаликсом-мелкоячеистой, состоящей из мукополисахаридных катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) конденсации. - самый распространенный вариант ОВР в клетке состоит в
нитей. Между этими нитями располагаются адсорбированные из до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных Кофакторы: более 25% всех ферментов для проявления окислении атомов Н, снятых с субстрата, при посредстве
полости кишечника ферменты, которые расщепляют кислот. Большинство протеолитических ферментов, осуществляющих каталитической активности цитохромной системы. Цитохромную систему образуют
макромолекулярные соединения до олигомеров и димеров.В ротовой гидролиз белков, имеет групповую субстратную специфичность, нуждается в ионах металлов. Ионы металлов выполняют функцию оксидоредуктазы, имеющие в качестве простетических групп
полости начинается первичная механическая и химическая обработка гидролизуя пептидные связи, образованные разными стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и железопоррфины. Соединяясь с белками, железопорфины дают
пищи: размельчение при жевании, смачивание слюной и аминокислотами. Стереохимическая специфичность проявляется конформации белковой молекулы фермента, а именно, третичной и начало семейству хромопротеинов или цитохромов. Цитохромы
формирование ее в пищевой комок, который затем в результате только в случае оптически активных веществ, и фермент активен четвертичной структур. Например, для большинства киназ в качестве образуют цитохромную систему (b,c,a,a3), которая передает
глотания поступает в пищевод и далее -- в желудок. Слюна, только по отношению к одной стереоизомерной форме одного из субстратов выступает не АТФ, а комплекс АТФ с магнием. электроны на кислород, который соединяется с водородом, образуя
секретируемая слюнными железами, представляет собой соединения.При наличии у субстрата нескольких стерео-изомеров Магний не взаимодействует с ферментом, а участвует в стабилизации молекулу воды. Из всех цитохромов только цитохром aa3 передает
слабощелочную жидкость, содержащую ферменты, неорганические фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них. молекулы АТФ и нейтрализации отрицательного заряда субстрата, электроны на кислород, и поэтому он называется цитохромоксидазой;
соли, белок и муцин. Пищеварение в ротовой полости связано, Первоначальным событием при действии фермента является его что облегчает его присоединение к активному центру фермента. В О2 + 4Н+ +4е- =2Н2О
главным образом, с расщеплением углеводов. Фермент амилаза специфическое связывание с лигандом — субстратом (S). Это некоторых случаях ионы металла служат «мостиком» между 2) трансферазы- ферменты катализирующие перенос
гидролизует крахмал до мальтозы, которую затем мальтаза происходит в области активного центра, который формируется из ферментом и субстратом. Они выполняют функцию стабилизаторов функциональных групп G (ацильных, гликозильных, метильных,
превращает в глюкозу. В незначительных количествах в слюне нескольких специфических R—групп аминокислот, определенным активного центра, облегчая присоединение к нему субстрата и аминогрупп, групп, содержащих серу и фосфор) с одного субстрата S
содержатся и протеолитические ферменты, расщепляющие белки. образом ориентированных в пространстве. Чтобы катализировать протекание химической реакции. Это магний, марганец, цинк, на другой S’
Основным ферментом, гидролизующим белки в желудке, является реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими кобальт, молибден. В отсутствие металла ферменты активностью не S-G + S’ = S’-G + S
пепсин, который образуется из предшественника -- пепсиногена, субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, обладают. Ионы металлов обеспечивают сохранение вторичной, К классу трансфераз относят аминотрансферазы, ацилтрансферазы,
секретируемого главными клетками фундальных желез. Превращение что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где третичной и четвертичной структуры молекулы фермента. Такие метилтрансферазы, гликозилтрансферазы, киназы (протеинкиназы).
пепсиногена в пепсин происходит под влиянием соляной кислоты, связываются субстраты. Эта область называется центром связывания ферменты в отсутствие ионов металлов способны к химическому Ацетил-СоА: холин О-ацетилтрансфераза (холин-ацетилтрансфераза)
секретируемой париетальными клетками фундальных желез. В субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или катализу, однако они нестабильны. Их активность снижается и даже Ацетил-СоА + холин = СоА + О-ацетилхолин
желудочном соке находится также химозин, или сычужный фермент, находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также центры полностью исчезает при небольших изменениях рН и температуры. 3) гидролазы- ферменты, катализирующие гидролиз эфирных,
створаживающий молоко в присутствии солей кальция. Фермент, связывания кофакторов или ионов металлов. В результате фермент Таким образом, ионы металлов выполняют функцию стабилизаторов пептидных, сложноэфирных, гликозильных связей
гидролизующий жиры, -- липаза -- играет небольшую роль в снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в оптимальной конформации белковой молекулы. Не менее важную Ферменты, действующие на сложноэфирные связи. Например:
желудочном пищеварении, т. к. он способен расщеплять только присутствии фермента реакция идет по другому пути (фактически роль отводят ионам металлов в осуществлении ферментативного Ацилхолин - ацилгидролаза (псевдохолинэстераза):Ацилхолин + Н20
эмульгированный жир молока. Переваривание пищи в происходит другая реакция). Угольная кислота слабая, ее разложение катализа. Эту функцию выполняют цинк, железо, марганец, медь. = холин + кислота
двенадцатиперстной кишке осуществляется главным образом за счет пойдет, если ее молекулы имеют энергию, превышающую энергию Например, карбоангидраза, катализирующая образование угольной 4) лиазы- ферменты, отщепляющие группы от субстратов по
ферментов панкреатического сока при участии желчи. активации. Энергия активации – это дополнительное количество кислоты, содержит ионы цинка, который участвует в образовании Н+ негидролитическому механизму, с образованием двойных связей.Это
Протеолитические ферменты поджелудочной железы (трипсин, кинетической энергии, необходимое молекулам вещества, чтобы они и ОН-. Эти ионы присоединяются к СО2 с образованием Н2СО3 : ферменты, действующие на связи С-С, С-О, С-N, С-S. При этом
химотрипсин и эластаза) синтезируются в виде неактивных вступили в реакцию. При достижении этого энергетического барьера СО2 + Н2О <--> Н2СО3 / отщепляются СО2, Н2О, NH2, SH2.
предшественников. Их активация происходит в нейтральной или в молекуле происходят изменения, вызывающие перераспределение Для проявления каталитической активности большинству ферментов Углерод—кислород лиазы. Например:L-малат-гидролиаза
слабощелочной среде под влиянием энтерокиназы -- эндопептидазы, химических связей и образование новых соединений. Молекулы, необходимо наличие кофермента. Гидролитические ферменты (фумараза):L-малат = Фумарат + Н20.
секретируемой слизистой двенадцатиперстной кишки. Кроме протеаз, обладающие энергией активации, находятся в переходном состоянии. (протеазы, 5) изомеразы- ферменты, катализирующие взаимопревращения
в панкреатическом соке присутствуют ферменты, расщепляющие Разницу энергий между исходным реагентом Н2СО3 и конечными липазы) выполняют свою функцию в отсутствие кофермента. оптических, геометрических и позиционных изомеров.
жиры (панкреатическая липаза, фосфолипаза А и лецитиназа), Н2О и СО2 называют изменением свободной энергии реакции. Н2О и Кофермент, локализуясь в каталитическом участке активного цис/транс-изомеразы. Например:
углеводы (панкреатическая альфа-амилаза) и нуклеиновые кислоты СО2 более стабильные вещества, чем Н2СО3 т.к. обладают меньшей центра,принимает непосредственное участие в химической реакции. все-транс-Ретиналь, 11-цис-транс-изомераза (ретинальизомераза)
(нуклеазы). Кишечный сок, выделяемый железами слизистой энергией и при обычных условиях практически не реагируют. Он выступает в качестве акцептора и донора химических все-транс-Ретиналь=11-цис-Ретиналь
оболочки на всем протяжении тонкого кишечника, содержит Энергия, выделяющиеся в результате этой реакции рассеивается в группировок, атомов, электронов. Кофермент связывается с белковой 6) лигазы- ферменты, катализирующие соединение двух молекул, с
многочисленные ферменты (аминопептидазу, дипептидазу, мальтазу, виде тепла в окружающую среду.Ферменты снижают энергию частью молекулы ковалентными, в этом случае он называется образованием ковалентной связи и сопряженное с разрывом
лактазу, фосфолипазу и др.), обеспечивающие конечные этапы активации, в результате возрастает количество реакционных молекул простетической группой (ФАД, ФМН, биотин) и нековалентными пирофосфатной связи АТФ. В результате образуются связи С-О, С-S,
переваривания белков, жиров и углеводов. и увеличивается скорость реакции. При участии ферментов связями, в этом случае кофермент может рассматриваться,как второй С-N и С-С.
образуется фермент-субстратный комплекс, который распадается на субстрат (NAD+, NADP+).К коферментам относят следующие Пример:
свободный фермент и продукт реакции.Ферменты не изменяют
20.Особенности ферментативного катализа. свободную энергию субстратов и продуктов и поэтому не меняют
соединения:
-производные витаминов
глутаминовая к-та + NН3 + АТФ (под действием аммиаклигазы или
глутаминсинтетазы) = глутамин + АДФ + Н3РО4
Специфичность действия ферментов. равновесие реакции . -глутатион, участвующий в ОВР Номенклатура: первоначально ферментам давали названия,
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ (биокатализ), ускорение биохим. р- -убихинон, участвующий в переносе электронов и Н+ в цитохромной образуемые путем добавления окончания - аза к названию субстрата,
ций при участии ферментов. Эффективность Ф. к. достигается в системе на который данный фермент действует. Ферменты, гидролизующие
результате того, что химическая реакция разбивается на ряд - нуклеотиды, доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты. крахмал (амилон), были названы амилазами;
энергетически более лёгких промежуточных реакций, в которых К числу коферментных препаратов витаминной природы относятся ферменты, гидролизующие жиры (липос), -липазами;ферменты,
участвует фермент. кокарбоксилаза (коферментная форма тиамина - витамин В1), гидролизующие белки (протеины), -протеиназами. Позднее
Этапы:1)присоединение субстрата (S) к ферменту (E) с образованием пиридоксальфосфат. (витамин Вб), кобамамид (витамин В 12). ферментам, катализирующим сходные по типу реакции, стали давать
фермент-субстратного комплекса (E-S)(«ключ к замку»); Кокарбоксилаза-кофермент, образующийся в организме человека из название, указывающее тип соответствующей реакции —
2) преобразование фермент-субстратного комплекса в один или поступающего извне тиамина.Кобамамид-обладает всеми свойствами дегидрогеназы, оксидазы, декарбоксилазы, ацилазы и т.д. Главный
несколько переходных комплексов (E-X) за одну или несколько витамина В 12 и анаболической активностью. Оксикобаламин вляется принцип заключается в том, что ферменты называют и
стадий; метаболитом цианкобаламина (витамин В12). По классифицируют в соответствии с типом катализируемой химической
3) превращение переходного комплекса в комплекс фермент-продукт фармакологическому действию близок витамину В 12, но по реакции и ее механизмом; название фермента состоит из двух частей:
(E-P); сравнению с ним быстрее превращается в организме в активную первая часть - название субстрата (или субстратов); вторая указывает
4) отделение конечных продуктов от фермента. коферментную форму и дольше сохраняется в крови, так как более тип катализируемой реакции и оканчивается на -аза. Каждый
Механизмы катализа: прочно связывается с белками плазмы и медленнее выделяется с фермент имеет кодовый номер по классификации ферментов (КФ):
1. Кислотно-основной катализ – в активном центре фермента мочой. Пиридоксальфосфат является коферментной формой первая цифра характеризует класс реакции, вторая - подкласс и
находятся группы специфичных аминокислотных остатков, которые витамина Вб (пиридоксина). Карнитин- витаминоподобное вещество, третья - подподкласс. Четвертая цифра указывает порядковый номер
являются хорошими донорами или акцепторами протонов. Такие частично поступающее с пищей, частично синтезируемое в организме фермента в его подподклассе. Таким образом, КФ 2.7.1.1 означает,
группы представляют собой мощные катализаторы многих человека. Способствует окислению жирных кислот, синтезу что фермент относится к классу 2 (трансфераза), подклассу 7
органических реакций. Примером кислотно-основного катализа аминокислот и нуклеиновых кислот. (перенос фосфата) и подподклассу 1 (акцептором фосфата является
является окисление спирта с помощью фермента Гиповитаминозы- болезненные состояния, обусловленные спирт). Последняя цифра обозначает фермент гексокиназу, или АТР:
алкогольдегидрогеназы. недостаточностью витаминов в организме. Причиной D-гексозо-6-фосфотрансферазу, т.е. фермент, катализирующий
2. Ковалентный катализ – ферменты реагируют со своими гипополивитаминозов чаще всего являются заболевания перенос фосфата с АТР на гидроксильную группу атома углерода в
субстратами, образуя при помощи ковалентных связей очень пищеварительного тракта, при которых нарушена всасываемость шестом положении глюкозы.
нестабильные фермент-субстратные комплексы, из которых в ходе витаминов. Картина гиповитаминоза зависит от того, какого именно
внутримолекулярных перестроек образуются продукты реакции. витамина не хватает в организме. По происхождению выделяют
Примером является действие сериновых протеаз (трипсин, экзогенные (первичные) и эндогенные (вторичные) гиповитаминозы. 25 Регуляция
. активности ферментов:
хемотрипсин) на гидролиз пептидных связей при переваривании Непосредственная причина экзогенных (первичных) фосфорелирование, дефосфорелирование, роль
белков. Ковалентная связь образуется между субстратом и гиповитаминозов — недостаточное поступление в организм одного
или, чаще, нескольких витаминов с пищей. Для экзогенных
протеинкиназ и проинфосфатаз. Примеры
аминокислотным остатком серина активного центра фермента.
Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по гиповитаминозов характерны сезонный характер и латентное метаболических путей, регулируемых такими
отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это течение. Эндогенные гиповитаминозы подразделяют на способами.
достигается частичной комплементарностью формы, распределения приобретённые, наследуемые и врождённые. Причины Все химические реакции в клетке протекают при участии ферментов.
зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре приобретённых гиповитаминозов: нарушения пищеварения и Чтобы воздействовать на скорость протекания метаболического пути,
связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно высвобождения витаминов из продуктов питания; повышенная достаточно регулировать количество или активность ферментов. В
демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности потребность в витаминах;нарушение всасывания витаминов в каждом метаболическом пути есть ключевые ферменты, которые
(образуют в качестве продукта только один из возможных желудке и кишечнике;расстройство доставки витаминов. регулируют скорость всего пути. Эти ферменты называются
стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один Гиповитаминоз развивается незаметно: появляется регуляторными. Метаболические пути – последовательность
стереоизомер). раздражительность, повышенная утомляемость, снижается внимание, превращения одних соединений в другие. Метаболизм –
ухудшается аппетит, нарушается сон. Систематический длительный совокупность всех метаболических путей, протекающих в организме.
недостаток витаминов в пище снижает работоспособность, Регуляция каталитической активности фермента
21.Кинетика ферментативных реакций. Факторы, сказывается на состоянии отдельных органов и тканей (кожа, -Аллостерическая регуляция(ферменты регулируют скорость
определяющие скорость. слизистые, мышцы, костная ткань) и важнейших функциях метаболических путей, которые представляют собой
Ферментативная активность реакции зависит от:концентрации организма, таких как рост, интеллектуальные и физические последовательность взаимосвязанных реакций, катализируемых
фермента и субстрата, температуры, рН, присутствия ингибиторов. возможности, продолжение рода, защитные силы организма. разными ферментами. Например, катаболизм глюкозы до СО 2 и Н2О
1)скорость любой ферментативной реакции непосредственно зависит Гиповитаминоз А- проявляется нарушениями зрения (снижением его регулируется аллостерически.)
от концентрации фермента; остроты, «куриной слепотой», т. е. утратой способности видеть в -Регуляция с помощью белок-белковых взаимодействий
2)температура.Коэффициент, указывающий, во сколько раз сумерках), поражением тонкого слоя эпителиальных клеток, -Регуляция путем фосфорилирования/дефосфорилирования фермента
повышается скорость реакции при повышении температуры на выстилающих изнутри век» (конъюнктива), трахею, волосяные -Регуляция протеолизом .
каждые 10оС, называется температурным луковицы и почечные лоханки, и снижением со­противляемости Широко распространенный способ химической модификации
коэффициентом. Для большинства биологических реакций при пораженного эпителия гнойной инфекции, а у детей и подростков, ферментов фосфорилирование/дефосфорилирование белков
повышении кроме того, отставанием в физическом развитии. В1-дефицит- осуществляют ферменты протеинкиназы (класс трансферазы). Они
температуры на 10оС скорость увеличивается в 2-4 раза. При характеризуется повышенной раздражительностью, плохим сном, катализируют образование сложноэфирной связи между фосфатной
оптимальной температуре скорость реакции максимальна; рассеянностью, забывчивостью, зябкостью, болями в животе, группой и ОН-группой аминокислотных остатков серина, треонина и
3)рН. Умеренные изменения рН оказывают влияние на ионное склонностью к рвоте, дискинезии желудка и кишечника, секреторным тирозина. Донором фосфатной группы является АТФ. В результате
состояние расстройствам. К числу ранних симптомов недостатка В1 относят фосфорилирования происходит изменение заряда, конформации
фермента и субстрата. Как показывают измерения ферментативной изменения языка. Он становится суховатым, тёмно-красного цвета с фермента, конформации активного центра фермента. повышается
активности при различных рН, оптимум активности для разных маловыраженными сосочками. Недостаточность витамина В2 сродство фермента к субстрату и возрастает скорость
ферментов находится в широких пределах рН. Однако большая часть (рибофлавина) вызывает структурные и функциональные изменения в ферментативной реакции. Например – триацилглицерол-липаза (ТАГ-
ферментов организма человека имеет оптимум рН, близкий к коре надпочечников, нарушает процессы гемопоэза, обмена железа, липаза) – внутриклеточный фермент жировой ткани. В
нейтральному, совпадающий с физиологическим значением рН; глюконеогенеза, превращения фенилаланина в катехоламины. дефосфорилированной форме фермент неактивен. Под действием
4)ингибиторы снижают скорость реакции. Ингибиторы ферментов Дефицит рибофлавина неблагоприятно отражается на состоянии специфической протеинкиназы А фермент фосфорилируется и
принято делить на 2 класса: обратимые и необратимые.Обратимые естественного иммунитета. Его недостаток может привести к переходит в активную форму. Для некоторых ферментов,
ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными невынашиванию беременности. Заболевание проявляется обеспечивающих метаболизм глюкозы, холестерола, гликогена,
связями и при определенных условиях легко отделяются от фермента. поражениями губ (трещины, «заеды»), приобретающих сероватый фосфорилированная форма является неактивной. Например, фермент
Обратимые ингибиторы бывают конкурентными и неконкурентными. оттенок, языка, который становится гладким, блестящим и пурпурно- пируваткиназа, участвующая в катаболизме глюкозы, переходит в
красным. Слизистая оболочка полости рта покрывается сероватыми активную форму только после отщепления фосфорного остатка.
пятнами; возникают воспаление слизистой оболочки век Поэтому в этом случае фосфорилирование вызывает снижение
(конъюнктивит), поражение роговой оболочки и внутренних структур активности, а дефосфорилирование – повышение активности
глаза. Все это сопровождается светобоязнью и снижением остроты фермента. Дефосфорилирование осуществляют протеинфосфатазы
зрения. Цинга— болезнь, вызываемая острым недостатком витамина (класс гидролазы).
C (аскорбиновая кислота), который приводит к нарушению синтеза
коллагена, и соединительная ткань теряет свою прочность. В первую
очередь цинга характеризуется ломкостью сосудов с появлением на 26 Регуляция
. активности фермента путем
теле характерной геморрагической сыпи, кровоточивости дёсен. Это ассоциации-диссоциации протомеров.
обусловлено тем, что коллаген, в синтезе которого участвует витамин Т.е. это регуляция с помощью белок-белковых взаимодействий. В
С, является важной составляющей сосудистой стенки.Ослабевает тканях присутствуют ферменты, которые в неактивной форме
прикрепление надкостницы к костям и фиксации зубов в лунках, что представлены отдельными комплексами, состоящими из нескольких
приводит к их выпадению. Появление поднадкостничных протомеров. При увеличении в клетке концентрации специфических
кровоизлияний вызывает боли в конечностях. Источниками витамина регуляторных молекул они присоединяются к определенным центрам
D служат сливочное масло, яйца, молоко; особенно много его в протомеров. Изменение их конформации, вызванное присоединением
рыбьем жире. Кроме того, в отличие от других витаминов, он может лигандов, повышает их сродство друг к другу и стимулирует
синтезироваться в организме человека. Синтез происходит в коже под ассоциацию, т.е. образование активной формы фермента. Веществом,
влиянием солнечного света. Гиповитаминоз D наблюдается которое изменяет конформацию комплексов, является цитрат. При
преимущественно у детей и известен под названием рахита. повышении его концентрации в цитозоле клетки 3 тетрамера
Недостаток этого витамина ведет к нарушению затвердевания костей объединяются в олигомер из 12 протомеров – активную форму
и проявляется искривлением ног, своеобразной формой черепа ацетил-СоА карбоксилазы.
(высокий выпуклый лоб, западающая переносица) и грудной клетки. Другим примером этого типа регуляции может служить активация
Легкие формы рахита распространены очень широко. У взрослых протеинкиназы А. В неактивной форме фермент состоит из 4
дефицит витамина D ведет к вымыванию из костей кальция и их протомеров – 2 каталитических и 2 регуляторных. Регуляторные
размягчению, следствием чего может быть, например, искривление и протомеры имеют по 2 центра связывания для молекул регуляторного
укорочение позвоночника, искривление костей ног. Гиповитаминоз Е лиганда – циклического АМФ. Молекулы цАМФ при повышении их
вызывает бесплодие. Недостаточность витамина РР сопровождается концентрации в клетке присоединяются к специфическим центрам
четко очерченной клинической картиной, известной под названием регуляторных протомеров. Это приводит к изменению их
пеллагры (шершавая кожа). Типичная клиническая картина конформации и потере сродства к каталитическим протомерам.
заболевания включает триаду: дерматит, диарея, деменция. Отделившиеся каталитические протомеры (протеинкиназы А)
проявляют протеинкиназную активность и фосфорилируют белки по
аминокислотным остаткам серина и треонина. В отсутствие цАМФ
регуляторные протомеры взаимодействуют с каталитическими
протомерами, образуя неактивный комплекс. Синтез молекул цАМФ
из АТФ катализирует фермент аденилатциклаза, а превращение
цАМФ в АМФ – фосфодиэстераза.
27.Применение ферментов в медицине. 29.Биосинтез ДНК(репликация).Биологический 31 Современные представления о синтезе белка.
. 32 Витмамины.Гипо- и гипервитаминозы. Мех-м
.
Энзимодиагностика и энземотерапия. генетический код. Регуляция биосинтеза белка. действия витаминов. Классификация витаминов.
Важная особенность ферментов, используемых в диагностике, Синтез ДНК протекает в ядре в S-фазу клеточного цикла и Трансляция (биосинтез белка) – это процесс, в ходе которого Представители и значение.
состоит в том, что активность каждого из них можно определить в предшествует делению клеток. Первоначально клетка из состояния информация о структуре белка, записанная в виде линейной Витамины - низкомолекулярные органические соединения различной
природном материале без предварительного фракционирования: в покоя Go вступает в G1-фазу, в ходе которой синтезируются последовательности нуклеотидов в молекуле зрелой мРНК, химической природы и различного строения, синтезируемые главным
крови, в моче, в спинно-мозговой жидкости, в слюне.К ферментам, ферменты и белки, необходимые для синтеза ДНК. Затем в S-фазу «переводится на язык аминокислот» при участии тРНК и рибосом. В образом растениями, частично - микроорганизмами. Для человека
используемым в энзимологии предъявляют следующие требования протекает репликация и диплоидная клетка превращается в результате образуется молекула белка со строго определенной витамины - незаменимые пищевые факторы. Недостаток поступления
Органоспецифичность (тканеспецифичность) тетраплоидную, а в ходе митоза делится, образуя 2 дочерние первичной структурой. В состав мРНК входят 4 нуклеотида, а в витаминов с пищей, нарушение их всасывания или нарушение их
Выход фермента в кровь при повреждении органа или ткани диплоидные клетки. В эукариотических клетках репликация состав белков – 20 аминокислот. Из этого следует, что должен использования организмом приводит к развитию патологических
Низкая активность фермента в крови в норме начинается одновременно во многих участках ДНК, которые имеют существовать способ кодирования аминокислот последовательностью состояний, называемых гиповитаминозами. Гипервитаминоз —
При этом различают: специфическую нуклеотидную последовательность и называются нескольких нуклеотидов. Способ кодирования, согласно которому в острое расстройство в результате интоксикации сверхвысокой дозой
Неспецифические ферменты, которые присутствуют во всех тканях в ориджинами репликации. От каждого ориджина синтез новых цепей мРНК зашифрована последовательность аминокислот в белке, одного или нескольких витаминов (содержащихся в пище или
разных количествах ДНК идет в двух противоположных направлениях, образуя две получил название генетического (биологического или витаминсодержащих лекарствах).Чаще всего гипервитаминозы
Тканеспецифические ферменты, которые присутствуют только в репликативные вилки. Процесс является полуконсервативным, так аминокислотного) кода. вызываются приёмом резко повышенных доз витаминов А и D.
данной конкретной ткани как по завершении репликации каждая дочерняя молекула ДНК Свойства генетического кода: Специфические функции многих витаминов определяются их связью
Весьма существенным в энзимодиагностике является знание содержит одну родительскую нить и одну вновь синтезированную. -триплетность — значащей единицей кода является сочетание трёх с различными ферментами . Большинство водорастворимых
особенностей внутриклеточной локализации ферментов. Внутри Матрицей служат обе нити ДНК. Репликация включает стадии нуклеотидов (триплет, или кодон). витаминов ( группа В ) участвует в образовании коферментов и
клетки они, как правило, локализованы в определенном ее отделе инициации, элонгации и терминации. В ходе инициации образуются -непрерывность — между триплетами нет знаков препинания, то есть простетических групп ферментов, которые взаимодействуют с
(компартменте). Различают цитоплазматические, митохондриальные, две репликативные вилки при участии ферментов ДНК- информация считывается непрерывно. белковым компонентом (апоферментом ), приобретают
ядерные, лизосомные ферменты. Например, при воспалительных топоизомеразы, ДНК-хеликазы и белков, связывающихся с -неперекрываемость — один и тот же нуклеотид не может входить каталитическую активность и непосредственно включаются в
процессах повышается проницаемость клеточных мембран и в крови одноцепочечными участками ДНК (SSВ-белки). ДНК-топоизомераза одновременно в состав двух или более триплетов (не соблюдается для разнообразные химические реакции .Таким образом, витамины
обнаруживаются цитоплазматические ферменты. Энзимотерапия – 1 присоединяется к участку ориджина, расщепляет одну из цепей некоторых перекрывающихся генов вирусов, митохондрий и принимают опосредованное участие во многих обменных процессах :
использование ферментов в качестве лечебных средств. Для лечения ДНК и связывается с фосфатным остатком в точке разрыва, бактерий, которые кодируют несколько белков, считывающихся со энергетическом ( тиамин, рибофлавин, ниацин ), биосинтезе и
очень широко используются протеазы. Трипсин и химотрипсин происходит локальное раскручивание двухцепочечной нити ДНК. сдвигом рамки). превращениях аминокислот и белков ( витамины В6 и В12 ),
практически не атакуют живые клетки, а легко расщепляют белки Две молекулы ДНК-хеликазы, используя энергию АТФ, разрывают -однозначность (специфичность) — определённый кодон различных превращениях жирных кислот и стероидных гормонов (
мертвых клеток. На этом основано их применение для очистки водородные связи между комплементарными основаниями и соответствует только одной аминокислоте (однако, кодон UGA у пантотеновая кислота ), нуклеиновых кислот ( фолат ) и других
гнойных ран, лечения ожогов, отморожений. Ферменты крови разделяют цепи ДНК. Одновременно ДНК-топоизомераза Euplotes crassus кодирует две аминокислоты — цистеин и физиологически активных соединений . Некоторые жирорастворимые
плазмин, урокиназу применяют для предотвращения восстанавливает фосфодиэфирную связь и освобождается из связи с селеноцистеин)[1] витамины также выполняют коферментные функции . Витамин А в
тромбообразования, т.к. они быстро разрушают ДНК. SSВ-белки присоединяются к одноцепочечным участкам и -вырожденность (избыточность) — одной и той же аминокислоте форме ретиналя является простетической группой зрительного белка
тромб.Энзимотерапию пепсином, трипсином, химотрипсином, препятствуют их повторному скручиванию в двойную спираль. На может соответствовать несколько кодонов. родопсина, участвующего в процессе фоторецепции. По химическому
амилазой проводят при отсутствии этих ферментов в организме. стадии элонгации образуются дочерние цепи ДНК на материнской -универсальность — генетический код работает одинаково в строению и физико-химическим свойствам (в частности, по
Ферменты используют и в онкологии, для замедления развития ДНК. Этот процесс катализирует ДНК-полимераза.Сначала ДНК- организмах разного уровня сложности — от вирусов до человека (на растворимости) витамины делят на 2 группы:
лейкозов. В лейкозных клетках на фоне дефицита аспарагина полимераза синтезирует РНК –праймер, которым начинается этом основаны методы генной инженерии; есть ряд исключений, 1) водорастворимые:Витамин В1 (тиамин); Витамин В2
замедляется синтез белков, приводящий к нарушению метаболизма лидирующая цепь и каждый фрагмент Оказаки в отстающей нити показанный в таблице раздела «Вариации стандартного (рибофлавин);Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид,
этих клеток. ДНК. Лидирующая нить растет непрерывно, а отстающая – в виде генетического кода» ниже). витамин В3);Пантотеновая кислота (витамин В5); Витамин В6
фрагментов Оказаки, каждый их которых включает включает РНК- Декодирование информации о структуре белка, записанной в виде (пиридоксин); Биотин (витамин Н); Фолиевая кислота (витамин В с,
праймер (10 нуклеотидов) и участок ДНК, примерно равный длине последовательности кодонов мРНК, возможно благодаря тРНК,
28 Совр.
. представления о строении ДНК, ДНК в составе нуклеосомы (примерно 150 нуклеотидов). Когда выполняющим функции адапторов («приспособителей» аминокислот
В9); Витамин В12 (кобаламин); Витамин С (аскорбиновая
кислота);Витамин Р (биофлавоноиды).
комплементарность оснований. Правила Чаргаффа. следующий фрагмент Оказаки достигает праймера предыдущего к кодонам мРНК). В центре полинуклеотидной цепи этих молекул 2)жирорастворимые:Витамин А(ретинол);Витамин D
фрагмента, ДНК-полимераза отделяется от синтезированной цепи, а имеется антикодоновая петля, в которой находится триплет (холекальциферол);Витамин Е (токоферол);Витамин К (филлохинон).
Видовая специфичность ,коэф-т специфичности праймер предыдущего фрагмента удаляют эндонуклеаза и РНКаза, нуклеотидов – антикодон, способный связываться с кодоном мРНК Водорастворимые витамины: Витамин B1 (тиамин)( в виде ТДФ он
ДНК Участие белков в компактизации ДНК. образуется брешь. ДНК-полимераза удлиняет последний фрагмент по принципу комплементарности и антипараллельности. На 3’конце входит в состав как минимум трёх ферментов и ферментных
Биологическая роль ДНК. Оказаки, заполняя брешь. ДНК-лигаза сшивает предыдущий и вновь молекулы все тРНК имеют акцепторный триплет – ССА, к которому комплексов: в составе пируват- и ос-кетоглутаратдегидрогеназных
ДНК и РНК представляют собой линейные полимеры, построенные синтезированный фрагменты между собой. Новые цепи аминокислоты присоединяются α-карбоксильной группой. Каждой комплексов он участвует в окислительном декарбоксилировании
из нуклеотидов. Каждый нуклеотид в свою очередь состоит из трех синтезируются неодинаково. Одна цепь на матрице ДНК с аминокислоте соответствует своя тРНК. В цитозоле связывание пирувата и ос-кетоглутарата; в составе транскетолазы ТДФ участвует
компонентов: азотистого основания, являющегося производным направлением от 3’- к 5’- концу растет непрерывно по ходу движения аминокислот с тРНК катализируют ферменты аминоацил-тРНК- в пентозофосфатном пути превращения углеводов. Основной,
пурина или пиримидина, пентозы (рибозы или дезоксирибозы) и репликативной вилки и называется лидирующей.Вторая на матрице с синтетазы (аа-тРНК-синтетазы). Образование полипептидных цепей наиболее характерный и специфический признак недостаточности
остатка фосфорной кислоты. В состав нуклеиновый кислот входят направлением от 5’- к 3’- концу синтезируется против движения белка требует участия большого числа компонентов, основными из витамина В1 - полиневрит, в основе которого лежат дегенеративные
два производных пурина – аденин и гуанин и три производных репликативной вилки в виде коротких фрагментов – фрагментов которых являются: изменения нервов). Витамин В2 (рибофлавин)( остановке роста у
пиримидина – цитозин, урацил (в РНК) и тимин (в ДНК). Первичная Оказаки, ее называют запаздывающей или отстающей. ДНК-лигаза -аминокислоты – субстраты синтеза белка молодых организмов. В слизистой оболочке кишечника после
структура нуклеиновых кислот – это порядок чередования объединяет фрагменты в полинуклеотидную цепь, затрачивая -мРНК – матрица, содержащая информацию о первичной структуре всасывания витамина происходит образование коферментов FMN и
нуклеотидов, связанных друг с другом в линейной молекулу АТФ на образование каждой 3’, 5’- фосфодиэфирной связи. белка в виде линейной последовательности кодонов FAD. Коферменты FAD и FMN входят в состав флавиновых
2+
последовательности 3’,5’-фосфодиэфирной связью. В результате Кофактором всех стадий репликации являются ионы Mg . В -тРНК – адапторы аминокислот к кодоном мРНК ферментов, принимающих участие в окислительно-
образуются полимеры с фосфатным остатком на 5’-конце и результате образуются дочерние цепи, комплементарные и -аа-тРНК-синтетазы, катализирующие связывание аминокислот с восстановительных реакциях). Витамин РР (никотиновая кислота,
свободной – ОН-группой пентозы на 3’- конце. Вторичная структура антипараллельные нитям материнской ДНК. После деления каждая соответствующими тРНК никотинамид, витамин B3) (Никотиновая кислота в организме входит
ДНК-в 1953 году Уотсоном и Криком была предложена модель дочерняя клетка получает диплоидный набор хромосом, идентичный -рибосомы – субклеточные структуры, на которых происходит сборка в состав NAD и NADP, выполняющих функции коферментов
пространственной структуры ДНК. Согласно этой модели, вторичная материнской клетке.Завершение синтеза ДНК в процессе репликации аминокислот в полипептидные цепи различных дегидрогеназ. Недостаточность витамина РР приводит к
структура ДНК представлена двойной правозакрученной спиралью, в происходит на стадии терминации. Существует система репарации- -АТФ и ГТФ – источники энергии заболеванию "пеллагра", для которого характерны 3 основных
2+
которой две полинуклеотидные цепи расположены антипараллельно система восстановления поврежденной молекулы ДНК,которая -Mg - кофактор, стабилизирующий структуру рибосом признака: дерматит, диарея, деменция.). Витамин С (аскорбиновая
(одна в направлении 3’к 5’, вторая в направлении 5’ к 3’) и включает: специфическая эндонуклеаза(обнаруживает нарушение -факторы инициации, элонгации, терминации – внерибосомные кислота) (участвует во многих реакциях гидроксилирования: остатков
удерживаются относительно друг друга за счет взаимодействия комплементарности и гидролизует 3’,5’-фосфодиэфирную связь в белки, облегчающие и ускоряющие процесс трансляции Про и Лиз при синтезе коллагена (основного белка соединительной
между комплементарными азотистыми основаниями. Третичная поврежденной нити ДНК); экзонуклеаза(удаляет от 20 до 30 После образования аа-тРНК дальнейшие события по сборке ткани), при гидроксилировании дофамина, синтезе стероидных
структура ДНК формируется при ее взаимодействии с белками. нуклеотидных остатков в области разрыва к 3’- концу аминокислот в полипептидные цепи белка происходят на рибосомах гормонов в коре надпочечников). Витамин А (ретинол) (ретинол
Каждая молекула ДНК упакована в отдельную хромосому, в составе образовавшейся бреши и заполняет брешь); ДНК – лигаза(используя и включают инициацию, элонгацию и терминацию. Инициация превращается в ретиналь и ретиноевую кислоту, участвующие в
которой разнообразные белки связываются с отдельными участками АТФ как источник энергии, соединяет 3’,5’-фосфодиэфирной начинается с присоединения к зрелой мРНК в области кэпа малой регуляции ряда функций (в росте и дифференцировке клеток); они
ДНК и обеспечивают суперспирализацию и компактизацию связью место разрыва между вновь синтезированной и основной субъединицы рибосомы 40S, инициирующей аа-тРНК (у эукариотов также составляют фотохимическую основу акта зрения). Витамины
молекулы. В период покоя комплексы ДНК с белками равномерно нитями ДНК). это всегда), факторов инициации и молекулы ГТФ. Формируется группы D (кальциферолы)(калыщтриол выполняет гормональную
распределены по объему ядра, образуя хроматин. Белки хроматина Генетический код — свойственный всем живым организмам способ полная 80S рибосома с двумя активными центрами; Р-центром 2+
функцию, участвуя в регуляции обмена Са и фосфатов). Витамины
мет
делят на две группы: гистоны и негистоновые белки. кодирования аминокислотной последовательности белков при (пептидильным), с которым оказывается связанной Мет-тРНК , и А- группы Е (токоферолы)( является биологическим антиоксидантом.
Гистоны - это небольшие белки с высоким содержанием помощи последовательности нуклеотидов. центром (аминоацильным), в область которого попадает первый Он ингибирует свободнорадикальные реакции в клетках и таким
положительно заряженных аминокислот лизина и аргинина. Они Свойства генетического кода: смысловой кодон мРНК. На рибосоме формируются А и Р-центры образом препятствует развитию цепных реакций перекисного
взаимодействуют с отрицательно заряженными фосфатными -триплетность — значащей единицей кода является сочетание трёх Элонгация включает 3 последовательные стадии окисления ненасыщенных жирных кислот в липидах биологических
группами ДНК длиной 146 нуклеотидных пар, образуя нуклеосомы. нуклеотидов (триплет, или кодон). 1)связывание аа-тРНК в А-центре. В свободный А-центр мембран). Витамины К (нафтохиноны)( участие в процессе
Негистоновые белки представлены разными ферментами и белками, -непрерывность — между триплетами нет знаков препинания, то есть присоединяется аа-тРНК, у которой антикодон комплементарен свёртывания крови. Он участвует в активации факторов свёртывания
участвующими в синтезе ДНК и РНК, в регуляции этих процессов, а информация считывается непрерывно. кодону мРНК, находящемуся в области этого центра. Для того чтобы крови(протромбина)).
также структурными белками, обеспечивающими компактизацию -неперекрываемость — один и тот же нуклеотид не может входить это событие стало возможным, требуются затрата энергии ГТФ и
ДНК. одновременно в состав двух или более триплетов (не соблюдается для участие фактора элонгации EF1.
Правило Чаргаффа- в молекуле ДНК количество адениловых
нуклеотидов равно количеству тимидиловых нуклеотидов (А=Т), а
некоторых перекрывающихся генов вирусов, митохондрий и
бактерий, которые кодируют несколько белков, считывающихся со
2)образование пептидной связи. Между α-NH2 -группой
аминокислоты, находящейся в А-центре в составе аа-тРНК, и
33.Жирорасмтворимые витамины. Вит. А.
количество гуаниловых – количеству цитидиловых (С=G). сдвигом рамки). карбоксильной группой метионина или другой аминокислоты,
Авитаминозы.
Жирорастворимые витамины- растворяются в жирах; человек
Соотношение А+Т/ G+С –величина постоянная и является -однозначность (специфичность) — определённый кодон входящей в растущую полипептидную цепь и присоединенной к
получает из продуктов растительного и животного происхождения.
видоспецифической характеристикой организма. соответствует только одной аминокислоте (однако, кодон UGA у тРНК Р-центра, возникает пептидная связь. Катализирует эту
Витамин А (ретинол) - циклический, ненасыщенный, одноатомный
ДНК выполняет следующие функции: Euplotes crassus кодирует две аминокислоты — цистеин и реакцию пептидилтрансфераза. Продуктом реакции становится
спирт.Источники. Витамин А содержится только в животных
-хранение наследственной информации происходит с помощью селеноцистеин)[1] удлиненная на одну аминокислоту пептидил-тРНК в А-центре
продуктах: печени крупного рогатого скота и свиней, яичном желтке,
гистонов. Молекула ДНК сворачивается, образуя вначале -вырожденность (избыточность) — одной и той же аминокислоте рибосомы.
молочных продуктах; особенно богат этим витамином рыбий жир. В
нуклеосому, а после гетерохроматин, из которого состоят может соответствовать несколько кодонов. 3)перемещение рибосомы по мРНК (транслокация). Рибосома
растительных продуктах (морковь, томаты, перец, салат и др.)
хромосомы; -универсальность — генетический код работает одинаково в перемещается по мРНК на один кодон в направлении от 5’-и 3’концу
содержатся каротиноиды, являющиеся провитаминами А. В
-передача наследственного материала происходит путем репликации организмах разного уровня сложности — от вирусов до человека (на с использованием энергии ГТФ и при участии фактора элонгации
слизистой оболочке кишечника и клетках печени содержится
ДНК; этом основаны методы генной инженерии; есть ряд исключений, EF2. В результате передвижения рибосомы пептидил-тРНК (Мет-
мет специфический фермент каротиндиоксигеназа, превращающий
-реализация наследственной информации в процессе синтеза белка. показанный в таблице раздела «Вариации стандартного тРНК ) из А-центра попадает в Р-центр, а в А-центре оказывается
каротиноиды в активную форму витамина А. Суточная потребность
генетического кода» ниже). следующий кодон мРНК. тРНК, которая передала Мет (или растущий
вал витамина А взрослого человека составляет от 1 до 2,5 мг витамина
пептид) на аминокислоту аа-тРНК (Вал-тРНК ) на этом этапе теряет
или от 2 до 5 мг р-каротинов. В организме ретинол превращается в
связь с Р-центром и уходит в цитозоль клетки.
30.Биосинтез РНК(транскрипция). РНК- Терминация. Этот этап наступает, когда в А-центр рибосомы
ретиналь и ретиноевую кислоту, участвующие в регуляции ряда
функций (в росте и дифференцировке клеток); они также составляют
полимеразы. Типы РНК, их роль. попадает один из стоп-кодонов мРНК - UAA, UAG, UGA. По мере
фотохимическую основу акта зрения. Светочувствительный аппарат
Транскрипция – это синтез РНК на матрице ДНК. Процесс продвижения рибосомы по мРНК к 3’концу молекулы 5’конец
глаза - сетчатка. Падающий на сетчатку свет адсорбируется и
катализируют РНК-полимеразы, которые подобно ДНК-полимеразам, высвобождается и к нему могут присоединяться новые рибосомы.
трансформируется пигментами сетчатки в другую форму энергии. У
образуют фосфодиэфирные связи между рибонуклеотидами в При попадании в А-центр стоп-кодона вновь синтезированный
человека сетчатка содержит 2 типа рецепторных клеток: палочки и
соответствии с принципами комплементарности к одной из нитей пептид высвобождается из связи с тРНК и рибосомой с участием
колбочки. Первые реагируют на слабое (сумеречное) освещение, а
ДНК, которую обозначают как матричную. У эукариот синтез РНК факторов терминации и энергии ГТФ.
колбочки - на хорошее освещение (дневное зрение). Палочки
происходит в ядре и митохондриях практически постоянно вне Регуляция синтеза белка: в эукариотических клетках набор и
содержат зрительный пигмент родопсин, а колбочки - йодопсин. Оба
зависимости от фаз клеточного цикла. В ядре РНК синтезируют 3 количество белков могут регулироваться на разных уровнях
пигмента - сложные белки, отличающиеся своей белковой частью. В
фермента: РНК-полимераза I катализирует образование рРНК, РНК- реализации генетической информации в фенотипическую. На ДНК
качестве кофермента оба белка содержат 11-цисретиналь,
полимераза II –синтез мРНК, РНК-полимераза III – образование имеются короткие специфические последовательности, которые
альдегидное производное витамина А. Белки, образующиеся в
тРНК. Нуклеотидтрифосфаты (АТФ, ГТФ, ЦТФ, УТФ) выполняют обеспечивают регуляцию экспрессии генов, именно к ним и
результате стимуляции генов под влиянием ретиноевой кислоты,
функции субстратов синтеза и источников энергии. В ходе присоединяются регуляторные белки. Индукторами или
влияют на рост, дифференцировку, репродукцию и эмбриональное
транскрипции матрицей является нить ДНК, имеющая направление корепрессорами, стимулирующими присоединение регуляторных
развитие. Наиболее ранний и характерный признак недостаточности
от 3’ к 5’-концу, так как все РНК-полимеразы осуществляют рост белков к ДНК, могут быть гормоны, ионы металлов, субстраты или
витамина А у людей и экспериментальных животных - нарушение
новых цепей РНК в направлении от 5’ к 3’-концу антипараллельно продукты метаболических путей. У белков-регуляторов имеется 3
сумеречного зрения (гемералопия, или "куриная" слепота).
матрице. Процесс транскрипции включает стадии инициации, важнейших участка:
Специфично для авитаминоза А поражение глазного яблока -
элонгации и терминации. РНК-полимеразы узнают место начала -участок, по которому белки взаимодействуют с энхансерами или
ксерофтальмия, т.е. развитие сухости роговой оболочки глаза как
транскрипции - промотер, имеющий специфическую сайленсерами
следствие закупорки слёзного канала в связи с ороговением эпителия.
последовательность нуклеотидов –ТАТА-. На стадии инициации к – -участок, к которому присоединяются индукторы или корепрессоры
Это, в свою очередь, приводит к развитию конъюнктивита, отёку,
ТАТА-последовательности матричной цепи ДНК присоединяется -участок, взаимодействующий с белками-посредниками или
изъязвлению и размягчению роговой оболочки, т.е. к кера-томаляции.
белок –ТАТА-фактор, который стимулирует присоединение к ДНК транскрипционными факторами и изменяющий сродство промотора к
Ксерофтальмия и кератомаляция при отсутствии соответствующего
РНК- полимеразы и белковых факторов инициации транскрипции. РНК-полимеразе.
лечения могут привести к полной потере зрения.
Образующийся комплекс вызывает расплетение двойной нити ДНК Пример: стероидные гормоны кортизол, альдостерон легко проходят
Авитаминоз—заболевание, являющееся следствием длительного
длиной в один виток спирали (около 10 нуклеотидных пар).На этапе плазматическую мембрану и в цитозоле клеток-мишеней
неполноценного питания, в котором отсутствуют какие-либо
элонгации происходит удаление факторов инициации и присоединяются к белку-рецептору. Образуется комплекс, который
витамины. Некоторые заболевания:цинга — при отсутствии витамина
присоединение фактора элонгации. Синтез РНК осуществляется на проходит ядерную мембрану и связывается с регуляторным участком
С;бери-бери — Витамин B1;рахит — Витамин D;пеллагра —
матричной нити ДНК по принципу комплементарновти. При этом в определенного гена. При присоединении к к энхансеру, изменение
Витамин PP;
активном центре РНК-полимеразы каждый последующий нуклеотид конформаци ДНК вызывает индукцию транскрипции.
связывается с 3’-концом предыдущего нуклеотида. По мере движения
РНК-полимеразы по нити ДНК к освободившемуся промотору
присоединяются новые молекулы фермента, поэтому один ген может
34.Витамины гр. Д. Патогенез рахита .
Витамины группы D (кальциферолы).Кальциферолы - группа
одновременно транскрибироваться несколькими молекулами РНК- химически родственных соединений, относящихся к производным
полимеразы.Стадия терминации начинается, когда РНК-полимераза стеринов. Наиболее биологически активные витамины - D2 и D3.
достигает специфической последовательности нуклеотидов – сайта Витамин D2 (эргокалыщферол), производное эргостерина -
терминации. При этом фактор элонгации отделяется от РНК- растительного стероида, встречающегося в некоторых грибах,
полимеразы, а фактор терминации присоединяется. Он облегчает дрожжах и растительных маслах. Витамин D 3, имеющийся у человека
отделение синтезированной молекулы пре-РНК и фермента от и животных, - холекальциферол, образующийся в коже человека из 7-
матрицы ДНК. Молекулы РНК, которые синтезируются РНК- дегидрохолестерина под действием УФ-лучей. Провитамины D2 и D3
полимеразами, функционально неактивны и являются молекулами- - стерины, у которых в кольце В две двойные связи. При воздействии
предшественниками - пре-РНК. Они превращаются в зрелые света в процессе фотохимической реакции происходит расщепление
молекулы только после соответствующих посттранскрипционных кольца В. Наибольшее количество витамина D 3 содержится в
модификаций – созревания молекул РНК. Установлено, что продуктах животного происхождения: сливочном масле, желтке яиц,
эукариотические ДНК состоят из участков, кодирующих рыбьем жире. Суточная потребность для детей 12-25 мкг (500-1000
последовательность аминокислот в отдельных доменах молекулы ME), для взрослого человека потребность значительно меньше. В
белка – экзонов и участков, не содержащих информацию о строении организме человека витамин D3 гидроксилируется в положениях 25 и
белка – интронов. В ходе транскрипции получаются пре-РНК, 1 и превращается в биологически активное соединение 1,25-
содержащие участки, комплеменарные экзонам и интронам. В дигидроксихолекальциферол (калыщтриол). Калыщтриол выполняет
процессе созревания мРНК интроны удаляются, а экзоны гормональную функцию, участвуя в регуляции обмена Са
2+
и
соединяются между собой с высокой точностью при помощи фосфатов, стимулируя всасывание Са
2+
в кишечнике и
комплексов из малых ядерных рибонуклеопротеинов (мяРНП) – 2+
кальцификацию костной ткани, реабсорбцию Са и фосфатов в
сплайсосом. Этот процесс получил название сплайсинга.В клетках почках. При недостатке витамина D у детей развивается заболевание
синтезируется около 20 семейств тРНК.Представители каждого "рахит", характеризуемое нарушением кальцификации растущих
семейства способны связываться только с одной из 20 аминокислот, костей. При этом наблюдают деформацию скелета с характерными
входящих в состав белков. изменениями костей. Поступление в организм избыточного
Виды РНК: количества витамина D3 может вызвать гипервитаминоз D. Это
- матричная (информационная) РНК(служит посредником при состояние характеризуется избыточным отложением солей кальция в
передаче информации, закодированной в ДНК к рибосомам); тканях лёгких, почек, сердца, стенках сосудов, а также остеопорозом
- рибосомные РНК(рРНК) –( несколько молекул РНК, составляющих с частыми переломами костей. Рахит—заболевание детей грудного и
основу рибосомы. Основной функцией рРНК является осуществление раннего возраста, протекающее с нарушением образования костей и
процесса трансляции — считывания информации с мРНК при недостаточностью их минерализации, обусловленное главным
помощи адапторных молекул тРНК и катализ образования пептидных образом дефицитом витамина D (см. также гиповитаминоз D) и его
связей между присоединёнными к тРНК аминокислотами); активных форм в период наиболее интенсивного роста организма.
- транспортная РНК, тРНК(функцией является транспортировка Основных причин, связанных с зоной риска заболеваемости рахитом,
аминокислот к месту синтеза белка); три:световая (включающая сезонные, климатические и бытовые
факторы);нерациональное вскармливание (вскармливание ребенка
чужим молоком, что вызывает плохое усвоение кальция, питание
однообразной белковой пищей или пищей с насыщенной липидной
природой, дефицит микроэлементов,витаминов группы В и витамина
А);недоношенность ребенка;эндогенные причины(нарушение
процессов всасывания витамина D в кишечнике, нарушение
процессов гидроксилирования неактивных форм витамина D в его
активные формы — витамин D3 в печени и почках, отсутствие или
нарушение функциональной активности рецепторов к витамину
D3;предрасположенность к заболеванию (дети негроидной расы
более предрасположены к развитию рахита).
35 Витамин Е.
. 40 Витамин РР
. . 43 Фолиевая
. кислота. Тетрагидрофолиевая 45 Гомоны.Химическая природа, мех-м действия,
.
Витамин Е был выделен из масла зародышей пшеничных зёрен в и Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид, витамин B 3). кислота. Синтез одноуглеродистых радикалов. их роль в регуляции обмена веществ.
получил название токоферол. Наибольшую биологическую Содержится в ржаном хлебе, ананасе, гречке, фасоли, мясе, грибах, Фолиевая кислота (витамин Вc, витамин B9). Фолиевая кислота Гормоны-биологически активные сигнальные химические вещества,
активность проявляет α-токоферол. Источники витамина Е для печени, почках. В пищевой промышленности используется в качестве состоит из трёх структурных единиц: остатка птеридина, выделяемые эндокринными железами непосредственно в организме и
человека - растительные масла, салат, капуста, семена злаков, пищевой добавки E375. Витамин РР широко распространён в парааминобензойной и глутаминовой кислот. Витамин, полученный оказывающие дистанционное сложное и многогранное воздействие
сливочное масло, яичный желток.Суточная потребность взрослого растительных продуктах, высоко его содержание в рисовых и из разных источников, может содержать 3-6 остатков глутаминовой на организм в целом либо на определённые органы и ткани-мишени.
человека в витамине примерно 5 мг. По механизму действия пшеничных отрубях, дрожжах, много витамина в печени и почках кислоты. Фолиевая кислота была вьщелена из зелёных листьев Гормоны служат гуморальными (переносимыми с кровью)
токоферол является биологическим антиоксидантом. Он ингибирует крупного рогатого скота и свиней. Витамин РР может образовываться растений. Большинство микроорганизмов, низшие и высшие растения регуляторами определённых процессов в различных органах и
свободнорадикальные реакции в клетках и таким образом из триптофана (из 60 молекул триптофана может образоваться 1 синтезируют Ф.к. В тканях человека, млекопитающих животных и системах. Используются в организме для поддержания его
препятствует развитию цепных реакций перекисного окисления молекула никотинамида), что снижает потребность в витамине РР птиц она не образуется и должна поступать с пищей; может гомеостаза, а также для регуляции многих функций (роста, развития,
ненасыщенных жирных кислот в липидах биологических мембран и при увеличении количества триптофана в пище. В организме синтезироваться микрофлорой кишечника. Ф.к. стимулирует обмена веществ, реакции на изменения условий среды). По
других молекул, например ДНК. Токоферол повышает никотиновая кислота превращается в никотинамид, который кроветворные функции организма. В животных и растительных химической природе гормоны делятся на следующие группы:
биологическую активность витамина А, защищая от окисления связывается с коферментами кодегидрогеназы I и II (НАД и НАДФ), тканях Ф. к. в восстановленной форме (в виде тетрагидрофолиевой белково-пептидные, производные аминокислот и стероидные
ненасыщенную боковую цепь. Известно положительное влияние переносящими водород, участвует в метаболизме жиров, белков, кислоты и её производных) участвует в синтезе пуриновых и гормоны. Пептидные-это гормоны гипоталамуса и гипофиза,
витамина Е при лечении нарушения процесса оплодотворения, при аминокислот, пуринов, тканевом дыхании, гликогенолизе, процессах пиримидиновых оснований, некоторых аминокислот (серина, поджелудочной и паращитовидной желёз и гормон щитовидной
повторяющихся непроизвольных абортах, некоторых форм биосинтеза. Суточная потребность в этом витамине доставляет для метионина, гистидина), холина и др. Суточная потребность в Ф. к. железы кальцитонин. Некоторые гормоны, например
мышечной слабости и дистрофии. Показано применение витамина Е взрослых 15-25 мг, для детей - 15 мг. Недостаточность витамина РР для взрослого человека 0,2–0,4 мг. Значительное количество этого фолликулостимулирующий и тиреотропный, представляют собой
для недоношенных детей и детей, находящихся на искусственном приводит к заболеванию "пеллагра", для которого характерны 3 витамина содержится в дрожжах, а также в печени, почках, мясе и гликопротеиды-пептидные цепочки, „украшенные“ углеводами.
вскармливании, так как в коровьем молоке в 10 раз меньше витамина основных признака: дерматит, диарея, деменция ("три Д"), Пеллагра других продуктах животного происхождения. Основной источник Ф. Пептидные и белковые гормоны обычно действуют на
Е, чем в женском. Дефицит витамина Е проявляется развитием проявляется в виде симметричного дерматита на участках кожи, к. – листовые овощи, печень, дрожжи. Богата ею земляника. Ф. к. – внутриклеточные процессы через специфические рецепторы,
гемолитической анемии, возможно из-за разрушения мембран доступных действию солнечных лучей, расстройств ЖКТ (диарея) и эффективное средство лечения некоторых форм анемии и др. расположенные на поверхностной мембране клеток-мишеней.
эритроцитов. Участвует в пролиферации клеток, клеточном дыхании воспалительных поражений слизистых оболочек рта и языка. В заболеваний. Биологическая роль фолиевой кислоты определяется Гормонов имеющих белковую или полипептидную природу
и других процессах метаболизма в клетках.Витамин Е предотвращает далеко зашедших случаях пеллагры наблюдают расстройства ЦНС тем, что она служит субстратом для синтеза коферментов, называют тропинами, так как они оказывают направленное
образование тромбов и способствует их рассасыванию. (деменция): потеря памяти, галлюцинации и бред. Никотинамид участвующих в реакциях переноса одноуглеродных радикалов стимулирующее действие на процессы роста и обмена веществ
Жирорастворимый витамин Е в основном воздействует на клеточные входит в состав кодегидраз, являющихся переносчиками водорода к различной степени окисленности: метальных, оксиметильных, организма и на функцию периферических эндокринных желез.
мембраны, находясь в их липидной среде. Данный эффект флавопротеиновым ферментам, и тем самым регулирует формильных и других. Эти коферменты участвуют в синтезе Производные аминокислот -- это амины, которые синтезируются в
способствует угнетению перекисного окисления и повреждения окислительно-восстановительные процессы в организме.Основная различных веществ: пуриновых нуклеотидов, превращении с!УМФ в мозговом слое надпочечников (адреналин и норадреналин) и в
свободными радикалами липидов мембран, уменьшению накопления функция флавопротеидов–окисление восстановленного сПГМФ, в обмене глицина и серина. Фолиевая кислота необходима эпифизе (мелатонин), а также иодсодержащие гормоны щитовидной
перекисей полиненасыщенных жирных кислот и продуктов их никотинамидадениндинуклеотида (НАДН) в цепи переноса для создания и поддержания в здоровом состоянии новых клеток, железы трииодтиронин и тироксин (тетраиодтиронин), из
дальнейших превращений, в свою очередь также оказывающих электронов. Никотиновая кислота участвует в клеточном дыхании, поэтому её наличие особенно важно в периоды быстрого развития аминокислоты тирозина, которая, в свою очередь, синтезируется из
повреждающее влияние на клетки и их органеллы. при ее дефиците в организме нарушается обмен веществ, возникают организма. В первую очередь от нехватки фолиевой кислоты страдает незаменимой аминокислоты фенилаланина. К ним относятся гормоны
дистрофические и дегенеративные изменения во всех органах и костный мозг, в котором происходит активное деление клеток. мозгового слоя надпочечников норадреналин и адреналин, и гормоны
тканях, более выраженные в коже, нервной и пищеварительной
36 Витамин К.
. системах. Тяжелая недостаточность никотиновой кислоты
Клетки-предшественники красных кровяных телец (эритроцитов),
образующиеся в костном мозге, при дефиците фолиевой кислоты
щитовидной железы - трииодтиронин и тироксин. Когда гормон,
находящийся в крови, достигает клетки-мишени, он вступает во
Витамины К (нафтохиноны).Витамин К существует в нескольких проявляется клиническими симптомами пеллагры, которая увеличиваются в размере, образуя так называемые мегалобласты (см. взаимодействие со специфическими рецепторами; рецепторы
формах в растениях как филлохинон (К1), в клетках кишечной флоры встречается в некоторых странах Азии и Африки. Обычно при макроцитоз) и приводя к мегалобластной анемии. Основная функция «считывают послание» организма, и в клетке начинают происходить
как менахинон (К2). Источники витамина К-растительные (капуста, пеллагре наблюдаются признаки дефицита других витаминов группы фолиевой кислоты и её производных — перенос одноуглеродных определенные перемены. Каждому конкретному гормону
шпинат, корнеплоды и фрукты) и животные (печень) продукты. В, а также признаки недостатка некоторых аминокислот, групп, например метильных и формильных, от одних органических соответствуют исключительно «свои» рецепторы, находящиеся в
Кроме того, он синтезируется микрофлорой кишечника. Обычно содержащихся в белках. При недостаточности никотиновой кислоты соединений к другим. Главная активная форма фолиевой кислоты — конкретных органах и тканях — только при взаимодействии гормона
авитаминоз К развивается вследствие нарушения всасывания развивается пеллагра – тяжелое заболевание, связанное с поражением тетрагидрофолиевая кислота, образуемая с помощью фермента с ними образуется гормон-рецепторный комплекс. Механизмы
витамина К в кишечнике, а не в результате его отсутствия в пище. центральной нервной системы, желудочно-кишечного тракта и кожи. дигидрофолат редуктазы. Наиболее характерные признаки действия гормонов могут быть разными. Одну из групп составляют
Суточная потребность в витамине взрослого составляет 1-2 мг. Со стороны центральной нервной системы отмечаются авитаминоза фолиевой кислоты - нарушение кроветворения и гормоны, которые соединяются с рецепторами, находящимися внутри
Биологическая функция витамина К связана с его участием в раздражительность, нарушение чувствительности кожных покровов, связанные с этим различные формы малокровия (макроцитарная клеток — как правило, в цитоплазме. К ним относятся гормоны с
процессе свёртывания крови. Он участвует в активации факторов снижение двигательной активности (адинамия), потеря устойчивости анемия), лейкопения и задержка роста. При гиповитаминозе липофильными свойствами — например, стероидные гормоны
свёртывания крови: протромбина (фактор II), проконвертина (фактор при ходьбе (атаксия), психозы и психическая депрессия. Возникает фолиевой кислоты наблюдают нарушения регенерации эпителия, (половые, глюко- и минералокортикоиды), а также гормоны
VII), фактора Кристмаса (фактор IX) и фактора Стюарта (фактор X). также глоссит (воспаление языка), нарушается секреция желудочного особенно в ЖКТ, обусловленные недостатком пуринов и щитовидной железы. Будучи жирорастворимыми, эти гормоны легко
Эти белковые факторы синтезируются как неактивные сока, развиваются упорные поносы. Поражение кожи характеризуется пиримидинов для синтеза ДНК в постоянно делящихся клетках проникают через клеточную мембрану и начинают
предшественники. Один из этапов активации их карбоксилирование симметричным воспалением (дерматитом) лица и открытых частей слизистой оболочки. взаимодействовать с рецепторами в цитоплазме или ядре. Они слабо
по остаткам глутаминовой кислоты с образованием у- тела. растворимы в воде, при транспорте по крови связываются с белками-
карбоксиглутамино-вой кислоты, необходимой для связывания ионов носителями. Гормоны отличаются и по механизму передачи сигнала в
кальция. Витамин К участвует в реакциях карбоксилирования в
качестве кофермента. Основное проявление авитаминоза К - сильное 41 Пантотеновая
. кислота. П-аминобензойная
44.Витамин С . клетку. Первый этап передачи гормонального сигнала - это
Витамин С (аскорбиновая кислота).Аскорбиновая кислота - лактон обратимое взаимодействие гормонов с белками-рецепторами,
кровотечение, часто приводящее к шоку и гибели организма. кислота. кислоты, близкой по структуре к глюкозе. Существует в двух формах: которые могут находиться в мембране, цитоплазме или ядре клеток-
Витамин участвует в усвоении кальция и в обеспечении Пантотеновая кислота (витамин B5).Пантотеновая кислота состоит из восстановленной (АК) и окисленной (дегидроаскорбиновой кислотой, мишеней.С помощью мембранных рецепторов передают сигналы
взаимодействия кальция и витамина D. остатков D-2,4-дигидрокси-3,3-диметилмасляной кислоты и β- ДАК). Обе эти формы аскорбиновой кислоты быстро и обратимо пептидные гормоны и адреналин. Активация рецепторов вызывает
аланина, соединённых между собой амидной связью.Она переходят друг в друга и в качестве коферментов участвуют в каскад реакций, приводящих к изменению активности и/или
37 Водорастворимые витамины. Витамин В1. В1-
.
синтезируется растениями и микроорганизмами, содержится во
многих продуктах животного и растительного происхождения (яйцо,
окислительно-восстановительных реакциях. Аскорбиновая кислота
может окисляться кислородом воздуха, пероксидом и другими
количества белков в клетке. С мембранными каталитическими
рецепторами=тирозиновой протеинкиназой взаимодействует
авитаминоз. печень, мясо, рыба, молоко, дрожжи, картофель, морковь, пшеница, окислителями. ДАК легко восстанавливается цистеином, инсулин.С цитоплазматическими или ядерными рецепторами
Водорастворимые витамины при их избыточном поступлении в яблоки). В кишечнике человека пантотеновая кислота в небольших глутатионом, сероводородом. В слабощелочной среде происходят связываются поступающие в клетку стероидные гормоны и тироксин.
организм, будучи хорошо растворимыми в воде, быстро выводятся из количествах продуцируется кишечной палочкой. Пантотеновая разрушение лактонового кольца и потеря биологической активности. Комплекс гормон-рецептор взаимодействует с регуляторными
организма. Витамин B1 (тиамин). Структура витамина включает кислота - универсальный витамин, в ней или её производных При кулинарной обработке пищи в присутствии окислителей часть участками ДНК. Это приводит к изменению скорости транскрипции
пиримидиновое и тиазоловое кольца, соединённые метановым нуждаются человек, животные, растения и микроорганизмы. витамина С разрушается. Является одним из основных питательных структурных генов и, как правило, изменяет скорость трансляции, а
мостиком. Витамин В1 - первый витамин, выделенный в Пантотеновая кислота по химической природе — дипептид, веществ в человеческом рационе, которое необходимо для значит, и количество специфических белков, участвующих в
кристаллическом виде. Он широко распространён в продуктах состоящий из остатков аминокислоты β-аланина и пантоевой нормального функционирования соединительной и костной ткани. метаболизме. По механизму действия гормоны можно разделить на 2
растительного происхождения (оболочка семян хлебных злаков и кислоты. Пантотеновая кислота, попадая в организм, превращается в Выполняет биологические функции восстановителя и кофермента группы. К первой группе относят гормоны, взаимодействующие с
риса, горох, фасоль, соя и др.). В организмах животных витамин В 1, пантетин, который входит в состав кофермента А, который играет некоторых метаболических процессов, является антиоксидантом. мембранными рецепторами (пептидные гормоны, адреналин, а также
содержится преимущественно в виде дифосфорного эфира тиамина важную роль в процессах окисления и ацетилирования. Кофермент Биологически активен только один из изомеров — L-аскорбиновая гормоны местного действия - цитокины, эйкозаноиды). Вторая группа
(ТДФ); он образуется в печени, почках, мозге, сердечной мышце А-одно из немногих веществ в организме, участвующее в кислота, который называют витамином C. В природе аскорбиновая включает гормоны, взаимодействующие с внутриклеточными
путём фосфорилирования тиамина при участии тиаминкиназы и метаболизме и белков, и жиров, и углеводов. Важнейшим свойством кислота содержатся во фруктах (в особенности в плодах цитрусовых) рецепторами. Связывание гормона (первичного посредника) с
АТФ.Суточная потребность взрослого человека в среднем составляет витамин В5 является его способность стимулировать производство и многих овощах. Наиболее богаты аскорбиновой кислотой плоды рецептором приводит к изменению конформации рецептора. Это
2-3 мг витамина В1. Преобладание углеводов в пище повышает гормонов надпочечников — глюкокортикоидов, что делает его киви, шиповника, красного перца, цитрусовых, чёрной смородины, изменение улавливается другими макромолекулами, т.е. связывание
потребность организма в витамине; жиры, наоборот, резко мощным средством для лечения таких заболеваний как артрит, колит, лук, томаты, листовые овощи (например, салат и капуста), обычном гормона с рецептором приводит к сопряжению одних молекул с
уменьшают эту потребность. Биологическая роль витамина В, аллергия и болезни сердца. Он играет важную роль в формировании сладком перце, брокколи и шпинате. Источники витамина С - свежие другими (трансдукция сигнала). Таким образом, генерируется сигнал,
определяется тем, что в виде ТДФ он входит в состав как минимум антител, способствует усвоению других витаминов, а также фрукты, овощи, зелень. Суточная потребность человека в витамине С который регулирует клеточный ответ путём изменения активности
трёх ферментов и ферментных комплексов: в составе пируват- и ос- принимает участие в синтезе нейротрансмиттеров. Она нормализует составляет 50-75 мг. Аскорбиновая кислота также участвует в или количества ферментов и других белков. В зависимости от
кетоглутаратдегидрогеназных комплексов он участвует в липидный обмен и активирует окислительно-восстановительные превращении холестерина в желчные кислоты.Витамин С необходим способа передачи гормонального сигнала в клетках меняется
окислительном декарбоксилировании пирувата и ос-кетоглутарата; в процессы в организме. Суточная потребность человека в для детоксикации в гепатоцитах при участии цитохрома P450. скорость реакций метаболизма:
составе транскетолазы ТДФ участвует в пентозофосфатном пути пантотеновой кислоте составляет 10-12 мг. Пантотеновая кислота Витамин С сам нейтрализует супероксид-анион радикал до перекиси в результате изменения активности ферментов;
превращения углеводов. Основной, наиболее характерный и используется в клетках для синтеза коферментов: 4-фосфопантотеина водорода.Восстанавливает убихинон и витамин Е. Стимулирует в результате изменения количества ферментов.
специфический признак недостаточности витамина В 1 - полиневрит, в и КоА. 4-фосфопантотеин - коферменг пальмитоилсинтазы. КоА синтез интерферона, следовательно, участвует в Обмен углеводов, липидов и аминокислот главным образом
основе которого лежат дегенеративные изменения нервов. К участвует в переносе ацильных радикалов в реакциях общего пути иммуномодулировании. Главное свойство аскорбиновой кислоты - регулируют инсулин, глюкагон, кортизол и
характерным признакам заболевания, связанного с недостаточностью катаболизма, активации жирных кислот, синтеза холестерина и способность легко окисляться и восстанавливаться. Вместе с ДАК адреналин.Универсальным энергетическим субстратом для всех
витамина В1 относят также нарушения секреторной и моторной кетоновых тел, синтеза ацетилглюкозаминов, обезвреживания она образует в клетках окислительно-восстановительную пару с тканей является глюкоза, причем ее уровень в крови контролирует
функций ЖКТ; наблюдают снижение кислотности желудочного сока, чужеродных веществ в печени. Недостаток пантотеновой кислоты в редокс-потенциалом +0,139 В. Благодаря этой способности синтез и секрецию гормонов поджелудочной железы – инсулина и
потерю аппетита, атонию кишечника. Отсутствие в пище человека организме приводит к нарушениям обмена веществ, на основе аскорбиновая кислота участвует во многих реакциях глюкагона. Нормальный суточный ритм питания, включающий 3-
витамина В1 приводит к заболеванию, известному под названием которых развиваются дерматиты, депигментация и потеря волос, гидроксилирования: остатков Про и Лиз при синтезе коллагена разовый прием сбалансированной по составу пищи, состоит из
бери-бери. Вторым важнейшим признаком полиневрита являются шерсти или перьев, прекращение роста, истощение, изменения в (основного белка соединительной ткани), при гидроксилировании абсорбтивного периода, составляющего от 1 до 4 ч после приема
нарушения сердечной деятельности. Сердце увеличено в размерах, надпочечниках и нервной системе, а также расстройства координации дофамина, синтезе стероидных гормонов в коре надпочечников. В пищи, и постабсорбтивного периода, наиболее характерного во время
3+ 2+
ритм учащен (у человека), отмечаются сверлящие боли в области движений, функций сердца и почек, желудка, кишечника. кишечнике аскорбиновая кислота восстанавливает Fe в Fe , ночного сна. Повышение концентрации глюкозы при пищеварении
сердца. п-Аминобензойная кислота является бесцветным кристаллическим способствуя его всасыванию, ускоряет освобождение железа из стимулирует секрецию инсулина. Уровень глюкагона в абсорбтивный
веществом, которое постепенно под влиянием воздуха и света ферритина, способствует превращению фолата в коферментные период остается невысоким, так как его секреция ускоряется при
приобретает желтый оттенок. Она довольно плохо растворима в воде формы. Недостаточность аскорбиновой кислоты приводит к снижении концентрации глюкозы в крови. Переключение
38 Витамин В2.Авитаминоз В2.
. и очень хорошо в спирте. п-Аминобензойная кислота находится в заболеванию, называемому цингой (скорбут). Цинга, возникающая у метаболизма с абсорбтивного состояния на постабсорбтивное и при
Витамин В2 (рибофлавин). В основе структуры витамина В2 лежит довольно больших количествах в дрожжах, а из животных продуктов человека при недостаточном содержании в пищевом рационе свежих последующем голодании, а также обеспечение тканей основными
структура изоаллоксазина, соединённого со спиртом рибитолом. – в печени. Нормальный процесс пигментации волос, шерсти, перьев, фруктов и овощей. Болеют цингой только человек, приматы и энергетическими субстратами, необходимыми для сохранения
Главные источники витамина В2 - печень, почки, яйца, молоко, а также кожи связан с наличием этого витамина.Действие солнечных морские свинки. Главные проявления авитаминоза обусловлены в жизнедеятельности, в основном осуществляют гормоны инсулин,
дрожжи. Витамин содержится также в шпинате, пшенице, ржи. лучей при загаре объясняется тем, что находящаяся в поверхностных основном нарушением образования коллагена в соединительной глюкагон, кортизол и адреналин. Метаболизм углеводов, жиров и
Частично человек получает витамин В2 как продукт слоях кожи п-аминобензойная кислота, подвергаясь ткани. Вследствие этого наблюдают разрыхление дёсен, белков абсорбтивный период.При пищеварении в крови повышаются
жизнедеятельности кишечной микрофлоры. Суточная потребность в фотохимическому превращению, образует вещество, расшатывание зубов, нарушение целостности капилляров концентрации глюкозы, аминокислот, хиломикронов и ЛПОНП.
витамине В2 взрослого человека составляет 1,8-2,6 мг.Биологические способствующее пигментации. п-аминобензойная кислота является (сопровождающееся подкожными кровоизлияниями). Возникают Увеличение уровня глюкозы в крови стимулирует секрецию гормона
функции- в слизистой оболочке кишечника после всасывания веществом, необходимым для роста многих бактерий, в том числе отёки, боль в суставах, анемия. Анемия при цинге может быть инсулина β-клетками поджелудочной железы. Инсулин секретируется
витамина происходит образование коферментов FMN и FAD. патогенных: пневмококков (возбудители пневмонии, или воспаления связана с нарушением способности использовать запасы железа, а при концентрации глюкозы в крови выше 80 мг/дл, причем секреция
Коферменты FAD и FMN входят в состав флавиновых ферментов, легких), менингококков (возбудители менингита), гонококков также с нарушениями метаболизма фолиевой кислоты. ускоряется с увеличением уровня глюкозы в крови. Это приводит к
принимающих участие в окислительно-восстановительных реакциях. (возбудители гонореи), дизентерийных бактерий и ряда других. повышению индекса инсулин/глюкагон.Инсулин ускоряет
Флавиновые ферменты принимают участие в окислении жирных к-т; поступление глюкозы в инсулинзависимые ткани мышцы и жировую
ткань, а жирных кислот – из ЛПОНП и ХМ в разные ткани.
в окислит. декарбоксилировании пировиноград-ной и a-
кетоглутаровой к-т; окислении янтарной к-ты в цикле трикарбоновых 42 Витамин Н(биотин).
. Метаболизм углеводов, жиров и белков постабсорбтивный период и
к-т (сукцинатдегидрогеназа). Флавопротеиды, флавиновые ферменты, Биотип (витамин Н).В основе строения биотина лежит тиофеновое при голодании. Переваривание и всасывание углеводов заканчивается
желтые ферменты, сложные простетической группой (небелковым кольцо, к которому присоединена молекула мочевины, а боковая цепь через 2 ч после приема пищи, а белков и жиров – через 4-6 ч.При
компонентом) которых служат производные рибофлавина (витамина представлена валерьяновой кислотой. Биотин является кофактором в полном голодании характерные изменения метаболизма отмечаются в
В2) – флавинадениндинуклеотид (ФАД) или флавинмононуклеотид метаболизме жирных кислот, лейцина и в процессе течение 1-х суток (1 фаза голодания), недели (2 фаза) и нескольких
(ФМН). Флавопротеиды относятся к классу оксидоредуктаз и глюконеогенеза.Входит в состав ферментов, регулирующих белковый недель (3фаза). Время между завершением пищеварения и
катализируют важные окислительно-восстановительные реакции в и жировой обмен, обладает высокой активностью. Участвует в следующим приемом пищи соответствует постабсорбтивному
живых организмах при непосредственном участии ФАД, реже – синтезе глюкокиназы.Является коферментом различных ферментов, в состоянию, т.е. продолжается от 4 до 12 ч после абсорбтивного
ФМН. Основная функция флавопротеидов–окисление том числе и транскарбоксилаз. С участием биотина протекают периода.
восстановленного никотинамидадениндинуклеотида (НАДН) в цепи реакции активирования и переноса СО2. Физиологическая 1 фаза голодания. В течение постабсорбтивного периода и при
переноса электронов.Клинические проявления недостаточности потребность для взрослых – 50 мкг/сутки. Для детей – от 10 до 50 дальнейшем голодании уровень глюкозы в крови постепенно
рибофлавина выражаются в остановке роста у молодых организмов. мкг/сутки в зависимости от возраста. Биотин содержится почти во снижается, поэтому концентрация инсулина уменьшается и
Часто развиваются воспалительные процессы на слизистой оболочке всех продуктах животного и растительного происхождения. Наиболее повышается концентрация глюкагона. Индекс инсулин/глюкагон
ротовой полости, появляются длительно незаживающие трещины в богаты этим витамином печень, почки, молоко, желток яйца. В снижается. 2 фаза голодания характеризуется дальнейшим
углах рта, дерматит носогубной складки. Типично воспаление глаз: обычных условиях человек получает достаточное количество биотина снижением индекса инсулин/глюкагон, вызванным ускорением
конъюнктивиты, васкуляризация роговицы, катаракта. Кроме того, в результате бактериального синтеза в кишечнике. Наиболее богаты синтеза и секреции глюкагона. Кроме того, продолжает повышаться
при авитаминозе В2 развиваются общая мышечная слабость и биотином печень, соя, арахис, дрожжи, томаты, шпинат, яичный синтез и секреция другого гормона – кортизола. Глюкагон
слабость сердечной мышцы. желток, грибы. Биотин выполняет коферментную функцию в составе стимулирует липолиз в жировой ткани. Это приводит к повышению
карбоксилаз: он участвует в образовании активной формы СО 2. В концентрации жирных кислот. Глюкоза не поступает в мышцы из-за
организме биотин используется в образовании малонил-КоА из низкой концентрации инсулина, поэтому эта ткань получает энергию
39 Витамин
. В6,его производные. Коферментная ацетил-КоА, в синтезе пуринового кольца, а также в реакции за счет окисления жирных кислоты и кетоновых тел. В крови
роль вит. В6. карбоксилирования пирувата с образованием оксалоацетата. При повышается концентрация мочевины и увеличивается ее содержание
Витамин В6(пиридоксин, пиридоксаль,пиридоксамин). В основе недостаточности биотина у человека развиваются явления в моче. Это является следствием ускорения катаболизма мышечных
специфического дерматита, характеризующегося покраснением и белков и дезаминирования аминокислот в печени под влиянием
структуры витамина В6 лежит пиридиновое кольцо. Известны 3
формы витамина В6, отличающиеся строением замещающей группы у шелушением кожи, а также обильной секрецией сальных желёз кортизола. 3 фаза наступает при продолжении голодания более
атома углерода в п-положении к атому азота. Все они (себорея). При авитаминозе витамина Н наблюдают также выпадение недели. В этом случае основными энергетическими субстратами
волос и шерсти у животных, поражение ногтей, часто отмечают,боли становятся жирные кислоты и кетоновые тела. Скорость катаболизма
характеризуются одинаковой биологической активностью.
Пиридоксаль отличается от пиридоксина тем, что вместо одной из в мышцах, усталость, сонливость и депрессию. белков и глюконеогенез из аминокислот тормозится, вследствие чего
трёх гидроксогрупп к пиридиновому кольцу присоединена синтез и выведение мочевины из организма уменьшаются. Снижение
карбонильная группа, так что пиридоксаль является одновременно и количества белков сопровождается атрофией тканей.
альдегидом. Пиридоксамин отличается от пиридоксина тем, что
вместо одной из трёх гидроксогрупп к пиридиновому кольцу
присоединена аминогруппа. Особенно много его содержится в
зерновых ростках, в грецких орехах и фундуке, в шпинате, картофеле,
моркови, цветной и белокочанной капусте, помидорах, клубнике,
черешне, апельсинах и лимонах. Также он содержится в мясных и
молочных продуктах, рыбе, яйцах, крупах и бобовых. Витамин B6
(пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин) синтезируется в
организме кишечной микрофлорой. Суточная потребность составляет
2-3 мг. Все формы витамина В6 используются в организме для
синтеза коферментов: пиридоксальфосфата и пиридоксаминфосфата.
Коферменты образуются путём фосфорилирования по
гидроксиметильной группе в пятом положении пиримидинового
кольца при участии фермента пиридоксалькиназы и АТФ как
источника фосфата. Пиридоксалевые ферменты играют ключевую
роль в обмене аминокислот: катализируют реакции
трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот, участвуют
в специфических реакциях метаболизма отдельных аминокислот:
серина, треонина, триптофана, серосодержащих аминокислот, а также
в синтезе гема. Пиридоксальфосфат:принимает участие в
образовании эритроцитов;участвует в процессах усвоения нервными
клетками глюкозы; необходим для белкового обмена и
трансаминирования аминокислот; принимает участие в обмене
жиров;Авитаминоз В6 у детей проявляется повышенной
возбудимостью ЦНС, периодическими судорогами, что связано,
возможно, с недостаточным образованием тормозного медиатора
ГАМК, специфическими дерматитами. У взрослых признаки
гиповитаминоза В6 наблюдают при длительном лечении туберкулёза
изониазидом (антагонист витамина В 6). При этом возникают
поражения нервной системы (полиневриты), дерматиты.
46 Гормоны щитовидной железы.
. 49.Гормоны коры надпочесников . 52 Механизм действия гормонов. Мембранный и
. 55.Тканевое дыхание и окислительное
Кальцитонин образуется в С-клетках паращитовидных желез, К- Биологически активные кортикостероиды объединяют в 3 основные внутриклеточный типы гормональной регуляции. фосфорилирование АДФ. Ферменты, коферменты.
клетках щитовидной железы и представляет собой пептид из 32 класса в зависимости от их преобладающего Гормоны – это продукты внутренней секреции, которые
аминокислот. Сигналом к секреции является повышение действия.Кортикостероиды подразделяют на глюкокортикоиды и
Химическое строение коферментов. Локализация
вырабатываются специальными железами или отдельными клетками,
концентрации Са
2+
в крови. Рецепторы гормона являются минералокортикоиды. Кроме кортикостероидов, надпочечники выделяются в кровь и разносятся по всему организму в норме
дыхательных ферментов в клетке.
интегральными белками цитоплазматических мембран клеток- производят также прогестины — прогестерон и гидроксипрогестерон, Распад веществ в тканях сопровождается потреблением кислорода и
вызывая определенный биологический эффект. Сами гормоны
мишеней. Кальцитонин передает сигнал посредством различные андрогены, в основном слабые, и небольшое количество выделением СО2. При этом выделяется энергия, необходимая для
непосредственно не влияют на какие-либо реакции клетки. Только
аденилатциклазной системы, гормон снижает активность эстрогенов. Глюкокортикоиды играют важную роль в адаптации к функционирования клеток. Вдыхаемый кислород используется для
связавшись с определенным, свойственным только ему рецептором
2+
остеокластов и подавляет реабсорбцию Са из почечных канальцев. стрессу. Они оказывают разнообразные эффекты, но наиболее синтеза метаболической воды с участием водорода окисляемых
вызывается определенная реакция. Первый этап передачи
В щитовидной железе синтезируются гормоны - йодированные важный - стимуляция глюконеогенеза. Основной глюкокортикоид субстратов в процессе тканевого дыхания. Энергия окисляющихся
гормонального сигнала - это обратимое взаимодействие гормонов с
производные тирозина. Они объединены общим названием человека - кортизол. Минералокортикоиды необходимы для веществ используется клетками для синтеза АТФ из АДФ.
белками-рецепторами, которые могут находиться в мембране,
йодтиронины. К ним относят трийодтиронин, Т 3 и Т4, или тироксин.
+ +
поддержания уровня Na и К . Самый активный гормон этого класса - Фосфорилирование АДФ в клетках происходит путем присоединения
цитоплазме или ядре клеток-мишеней. Рецепторы пептидных
Йодтиронины участвуют в регуляции многих процессов метаболизма, альдостерон. В коре надпочечников образуются предшественники Н3РО4. Реакция идет с затратой энергии. АТФ - молекула, богатая
гормонов и адреналина располагаются на поверхности клеточной
развития, клеточной дифференцировки, в регуляции экспрессии андрогенов, из которых наиболее активный - дегидроэпиандростерон энергией, поскольку она содержит две макроэргические связи.
мембраны. Рецепторы стероидных и тиреоидных гормонов находятся
генов. Йодтиронины синтезируются в составе белка тиреоглобулина (ДЭА) и слабый - андростендион. Самый мощный андроген Некоторые биосинтетические реакции в организме могут протекать
внутри клетки. Связывание гормона (первичного посредника) с
(Тг) в фолликулах, которые представляют собой морфологическую и надпочечников тестостерон синтезируется в надпочечниках в при участии других нуклеозидтрифосфатов, аналогов АТФ; к ним
рецептором приводит к изменению конформации рецептора. Это
функциональную единицу щитовидной железы. Йод в виде небольшом количестве. Эти стероиды превращаются в более относят ГТФ, УТФ и ЦТФ. Все эти нуклеотиды, в свою очередь,
изменение улавливается другими макромолекулами, т.е. связывание
органических и неорганических соединений поступает в ЖКТ с активные андрогены вне надпочечников. Тестостерон в образуются при использовании свободной энергии концевой
гормона с рецептором приводит к сопряжению одних молекул с
пищей и питьевой водой. Суточная потребность в йоде составляет незначительных количествах может превращаться в надпочечниках в фосфатной группы АТФ. Наконец, за счёт свободной энергии АТФ
другими (трансдукция сигнала). Таким образом, генерируется сигнал,
150-200 мкг. 25-30% этого количества йодидов захватывается эстрадиол. Общим предшественником кортикостероидов служит совершаются различные виды работы, лежащие в основе
который регулирует клеточный ответ путём изменения активности
щитовидной железой. Транспорт йодида в клетки щитовидной холестерол. Дальнейшее превращение прегненолона происходит под жизнедеятельности организма, например, такие как мышечное
или количества ферментов и других белков. В настоящее время
железы - энергозависимый процесс и происходит при участии действием различных гидроксилаз с участием молекулярного сокращение или активный транспорт веществ. В зависимости от
различают следующие варианты действия гормонов:
специального транспортного белка против электрохимического кислорода и NADPH, а также дегидрогеназ, изомераз и лиаз. Эти источника энергии, обеспечивающего присоединение фосфатного
-гормональное, или гемокринное, т.е. действие на значительном
градиента. Работа этого йодидпереносящего белка сопряжена с ферменты имеют различную внутри- и межклеточную лбкализацию. остатка, выделяют два типа фосфорилирования АДФ: окислительное
удалении от места образования;
+ + - +
Nа ,К -АТФ-азой. Окисление I в I происходит при участии В коре надпочечников различают 3 типа клеток, образующих 3 слоя, и субстратное. Субстратное фосфорилирование АДФ идет за счет
-изокринное, или местное, когда химическое вещество,
гемсодержащей тиреопероксидазы и Н 2О2 в качестве окислителя. или зоны: клубочковую, пучковую и сетчатую. Каким именно энергии макроэргических связей соединений (1,3-бисфосфоглицерата
синтезированное в одной клетке, оказывает действие на клетку,
Окисленный йод взаимодействует с остатками тирозина в молекуле стероидом окажется конечный продукт, зависит от набора ферментов и фосфоенолпирувата, сукцинил-СоА). Этот процесс может
расположенную в тесном контакте с первой, и высвобождение этого
тиреоглобулина. Эта реакция также катализируется в клетке и последовательности реакций гидроксилирования. происходить как в матриксе митохондрий, так и в цитоплазме клеток
вещества осуществляется в межтканевую жидкость и кровь;
тиреопероксидазой. Под действием тиреопероксидазы окисленный Например, ферменты, необходимые для синтеза альдостерона, независимо от присутствия кислорода. Окислительное
-нейрокринное, или нейроэндокринное (синаптическое и
йод реагирует с остатками тирозина с образованием присутствуют только в клетках клубочковой зоны, а ферменты фосфорилирование АДФ - превращение АДФ в АТФ происходит с
несинаптическое), действие, когда гормон, высвобождаясь из
монойодтирозинов (МИТ) и дийодтирозинов (ДИТ). Две молекулы синтеза глюкокортикоидов и андрогенов локализованы в пучковой и использованием энергии переноса электронов от органических
нервных окончаний, выполняет функцию нейротрансмиттера или
ДИТ конденсируются с образованием йодтиронина Т 4, а МИТ и ДИТ сетчатой зонах. Синтез кортизола начинается с превращения веществ к кислороду. Энергию для окислительного
нейромодулятора, т.е. вещества, изменяющего (обычно
- с образованием йодтиронина Т 3. Йодтиреоглобулин прегненолона в прогестерон. Эта реакция протекает в цитозоле фосфорилирования поставляют ОВР. Процесс может происходить
усиливающего) действие нейротрансмиттера;
транспортируется из коллоида в фолликулярную клетку путём клеток пучковой зоны коры надпочечников, куда прегненолон только в аэробных условиях с участием ферментов цепи переноса
-паракринное - разновидность изокринного действия, но при этом
эндоцитоза и гидролизуется ферментами лизосом с освобождением транспортируется из митохондрий. Реакцию катализирует 3-β- электронов (ЦПЭ) и АТФ-синтазы. Окислительное
гормон, образующийся в одной клетке, поступает в межклеточную
Т3 и Т4. Большая часть Т3 и Т4 циркулирует в крови в связанной гидроксистероиддегидрогеназа. В мембранах ЭР при участии 17-α- фосфорилирование АДФ – основной механизм синтеза АТФ в
жидкость и влияет на ряд клеток, расположенных в непосредственной
форме в комплексе с белками: тироксинсвязывающим глобулином гидроксилазы происходит гидроксилирование прогестерона по С 17 с организме. Оно происходит в митохондриях, которые являются
близости;
(ТСГ) и тироксинсвязывающим преальбумином (ТСПА). образованием 17-гидроксипрогестерона. Этот же фермент основными поставщиками АТФ. Одним из самых крупных белков
-аутокринное действие, когда высвобождающийся из клетки гормон
Йодированные продукты катаболизма йодтиронинов конъюгируются катализирует превращение прегненолона в 17-гидроксипрегненолон, внутренней мембраны митохондрий является АТФ-синтаза.
оказывает влияние на ту же клетку, изменяя ее функциональную
в печени с глюкуроновой или серной кислотами, секретируются с от которого далее при участии 17,20- лиазы может отщепляться Межмембранное пространство также играет роль в производстве
активность;
жёлчью, в кишечнике вновь всасываются, дейодируются в почках и двухуглеродная боковая цепь с образованием С 19-стероида - АТФ, так как может накапливать протоны, создающие заряд на
Передача гормональных сигналов через мембранные рецепторы:
выделяются с мочой. При физиологической концентрации дегидроэпиандростерона. 17 - гидроксипрогестерон служит поверхности внутренней мембраны, необходимый для активации
гормоны (первичные посредники), связываясь с рецепторами на
йодтиронинов их действие проявляется в ускорении белкового предшественником кортизола, а дегидроэпиандростерон - АТФ-синтазы. Важнейшими источниками энергии служат реакции
поверхности клеточной мембраны, образуют комплекс гормон-
синтеза, стимуляции процессов роста и клеточной дифференцировки. предшественником андрогенов. Скорость синтеза и секреции дегидрирования. В реакциях дегидрирования электроны и протоны
рецептор, который трансформирует сигнал первичного посредника в
В печени йодтиронины ускоряют гликолиз, синтез холестерола и кортизола стимулируются в ответ на стресс, травму, инфекцию, переходят от органических субстратов на коферменты NAD- и FAD-
изменение концентрации особых молекул внутри клетки - вторичных
синтез желчных кислот. Йодтиронины также участвуют в понижение концентрации глюкозы в крови. Синтез зависимых дегидрогеназ. Электроны, обладающие высоким
посредников. Вторичными посредниками могут быть следующие
формировании ответной реакции на охлаждение увеличением минералокортикоидов в клетках клубочковой зоны коры 2+ энергетическим потенциалом, передаются от восстановленных
молекулы: цАМФ, цГМФ, ИФ3, Са , NO. Гормоны, взаимодействие
теплопродукции, повышая чувствительность симпатической нервной надпочечников также начинается с превращения холестерола в коферментов NADH и FADH2 к кислороду через цепь переносчиков,
которых с рецептором клетки-мишени приводит к образованию
системы к норадреналину. Гипотиреоз — состояние, обусловленное прегненолон, а затем в прогестерон. Прогестерон гидроксилируется локализованных во внутренней мембране митохондрий.
цАМФ, действуют через трёхкомпонентную систему, которая
длительным, стойким недостатком гормонов щитовидной железы. вначале по С21 с образованием 11-дезоксикортикостерона. Восстановление молекулы О2 происходит в результате переноса 4
включает белок-рецептор, G-белок и фермент аденилатциклазу.
Гипертиреоз-синдром, обусловленный гиперфункцией щитовидной Следующее гидроксилирование происходит по С11, что приводит к электронов. При каждом присоединении к кислороду 2 электронов,
Образующийся под действием аденилатциклазы цАМФ активирует
железы. Проявляющийся повышением гормонов: трийодтиронин образованию кортикостерона, обладающего слабовыраженной поступающих к нему по цепи переносчиков, из матрикса
протеинкиназу А, фосфорилируюшую ферменты и другие белки.
(Т3), тироксин (Т4). глюкокортикоидной и минералокортикоидной активностью.В клетках поглощаются 2 протона, в результате чего образуется молекула Н 2О.
Другая система, генерирующая цГМФ как вторичный посредник,
клубочковой зоны есть митохондриальная 18-гидроксилаза, при Субстратами тканевого дых-я являются продукты превращения
сопряжена с гуанилатциклазой. Молекулы цГМФ могут активировать
участии которой кортикостерон гидроксилируется, а затем жиров, белков иуглеводов, поступающих с пищей, из которых в
47 Гормоны
. панкреатической (поджелудочной) дегидрируется с образованием альдегидной группы у С 18. Главным
ионные каналы либо активировать цГМФ-зависимую протеинкиназу
G, участвующую в фосфорилировании других белков в клетке.
результате соответствующих метаболических процессов образуется
небольшое число соединений, вступающих в цикл трикарбоновых
железы. стимулом для синтеза альдостерона служит ангиотензин II. Кортизол Сигнальной молекулой в клетке может служить также оксид азота
в плазме крови находится в комплексе с α-глобулином кислот — важнейший метаболический цикл у аэробных организмов, в
Поджелудочная железа человека-орган пищеварительной системы; NO, образующийся в организме из аргинина при участии фермента
транскортином и в небольшом количестве в свободной форме. Синтез котором вовлекаемые в него вещества претерпевают полное
крупная железа, обладающая внешнесекреторной и NO-синтазы, присутствующего в нервной ткани, эндотелии сосудов,
транскортина протекает в печени и стимулируется эстрогенами. окисление. Промежуточными переносчиками в дыхательной цепи у
внутрисекреторной функциями. Внешнесекреторная функция органа тромбоцитах и других тканях. Молекула NO может быстро
Альдостерон не имеет специфического транспортного белка, но высших организмов являются коферменты: NAD+ (никотинамид-
реализуется выделением панкреатического сока, содержащего диффундировать через мембрану эндотелиальных клеток, где она
образует слабые связи с альбумином. Кортизол стимулирует адениндинуклеотид), FAD и FMN (флавинадениндинуклеотид и
пищеварительные ферменты. Производя гормоны, поджелудочная синтезируется, в соседние клетки.
образование глюкозы в печени, усиливая глюконеогенез и флавинмононуклеотид), кофермент Q (CoQ)или убихинон, семейство
железа принимает важное участие в регуляции углеводного, Передача сигналов через внутриклеточные рецепторы:стероидные и
одновременно увеличивая скорость освобождения аминокислот - гемсодержащих белков - цитохромов (обозначаемых как цитохромы
жирового и белкового обмена. Между дольками вкраплены тиреоидные гормоны связываются с рецепторами внутри клетки и
субстратов глюконеогенеза из периферических тканей. В печени b, С1, С, А, А3). Процесс начинается с переноса протонов и
многочисленные группы клеток, не имеющие выводных протоков, — регулируют скорость транскрипции специфических генов. В
кортизол индуцирует синтез ферментов катаболизма аминокислот электронов от окисляемого субстрата на коферменты NAD+ или
т. н. островки Лангерганса. Островковые клетки функционируют как отсутствие гормона внутриклеточные рецепторы связаны обычно с
(аланинаминотрансферазы, триптофанпирролазы и FAD. Это определяется тем, является ли дегидрогеназа,
железы внутренней секреции (эндокринные железы), выделяя другими белками в цитозоле или ядре. Например, рецепторы
тирозинаминотрансферазы и ключевого фермента глюконеогенеза - катализирующая первую стадию, NAD - зависимой или FAD -
непосредственно в кровоток глюкагон и инсулин — гормоны, глюкокортикоидов образуют в цитозоле комплекс с шапероном, что
фосфоенолпируваткарбоксикиназы). Глюкокортикоиды участвуют в зависимой. Если процесс начинается с NAD+ , то следующим
регулирующие метаболизм углеводов. Эти гормоны обладают препятствует связыванию рецептора с молекулой
физиологическом ответе на стресс, связанный с травмой, инфекцией переносчиком будет FMN. Тип участвующей дегидрогеназы зависит
противоположным действием: глюкагон повышает, а инсулин ДНК.Взаимодействие гормона с центром связывания на С-концевом
или хирургическим вмешательством. Минералокортикоиды от природы субстрата.Электроны с помощью системы цитохромов
понижает уровень глюкозы в крови. Островки состоят из клеток — участке полипептидной цепи рецептора вызывает конформационные
+
стимулируют реабсорбцию Na в дистальных извитых канальцах и достигают кислорода, который затем, присоединяя протоны,
инсулоцитов, среди которых на основании наличия в них различных изменения и освобождение рецептора от шаперона.
собирательных трубочках почек. Кроме того, они способствуют превращается в воду. Цитохромы - это гемопротеины - белки,
по физико-химическим и морфологическим свойствам гранул + +
секреции К , NH4 в почках, а также в других эпителиальных тканях: содержащие в качестве прочно связанной простетической группы
выделяют 5 основных видов:
- альфа-клетки, продуцирующие глюкагон; потовых железах, слизистой оболочке кишечника и слюнных
железах. Острая надпочечниковая недостаточность представляет
53 Аденилатциклазная
. система передачи гемм. Атом железа в геме может менять валентность, присоединяя
или отдавая электроны. Цитохромоксидаза включает комплекс
-бета-клетки, синтезирующие инсулин; сигналов,роль G-белков в трансдукции сигнала.
большую угрозу для жизни, так как сопровождается декомпенсацией цитохромов а и а3 (комплекс IV). Цитохромоксидаза кроме гема
-дельта-клетки, образующие соматостатин; Гормоны (первичные посредники), связываясь с рецепторами на
всех видов обмена и процессов адаптации. содержит ионы меди, которые способны менять валентность и таким
-D1-клетки, выделяющие ВИП; поверхности клеточной мембраны, образуют комплекс гормон- способом участвовать в переносе электронов. Цитохромоксидаза
-PP-клетки, вырабатывающие панкреатический полипептид. рецептор, который трансформирует сигнал первичного посредника в переносит электроны с цитохрома С на кислород. В переносе
Инсулин – гормон пептидной природы, который синтезируется в β-
клетках островков Лангерганса поджелудочной железы в виде
50 Гормоны передней доли гипофиза
. . изменение концентрации особых молекул внутри клетки - вторичных
посредников. Вторичными посредниками могут быть следующие
электронов участвуют сначала ионы железа цитохромов а и а3, а
затем ион меди цитохрома а3. Митохондриальная мембрана содержит
неактивного предшественника инсулина. Инсулин состоит из 2 Гипофиз секретирует большое количество гормонов, участвующих в 2+
молекулы: цАМФ, цГМФ, ИФ3, ДАТ, Са , NO. Гормоны, ряд мультиферментных комплексов, включающих множество
полипептидных цепей: А (21 аминокислота) и В (30 аминокислот) и регуляции различных биохимических процессов и физиологических
взаимодействие которых с рецептором клетки-мишени приводит к ферментов. Эти ферменты называют дыхательными ферментами, а
содержит 3 дисульфидные связи, 2 из которых соединяют цепи А и В, функций. В передней доле гипофиза (аденогипофизе) синтезируются
образованию цАМФ, действуют через трёхкомпонентную систему, последовательность их расположения в мембране – дыхательной
а третья находится в цепи А. В печени и почках инсулин так называемые тропные гормоны, стимулирующие синтез и
которая включает белок-рецептор, G-белок и фермент цепью. В цитоплазме сосредоточены ферменты, катализирующие
гидролизуется ферментом инсулиназой. Сигналом для секреции секрецию гормонов других эндокринных желёз или оказывающие
аденилатциклазу. Образующийся под действием аденилатциклазы процесс гликолиза и пентозофосфатного пути. Ферменты цикла
инсулина из поджелудочной железы в кровь служит повышение влияние на метаболические реакции в других тканях-мишенях.
цАМФ активирует протеинкиназу А, фосфорилируюшую ферменты и Кребса сосредоточены в основном в матриксе митохондрий.
уровня глюкозы в абсорбтивный период. Действие инсулина Синтез и секреция гормонов передней доли гипофиза регулируются
другие белки. Система циклазная - это система, состоящая из Ферменты дыхательной цепи вплетены в определенной
направлено на ускорение анаболических процессов в абсорбтивный гормонами гипоталамуса, которые поступают в гипофиз через
содержащихся в клетке аденозинциклофосфата, аденилатциклазы и последовательности во внутреннюю мембрану митохондрий. Во
период: увеличение поступления глюкозы, жирных кислот и портальную систему кровеносных сосудов, связывающих
фосфодиэстеразы, регулирующая проницаемость клеточных внутренней мембране митохондрий локализованы также ферменты,
аминокислот в ткани, синтеза гликогена в печени и мышцах, синтеза гипоталамус и переднюю долю гипофиза. Кроме того, секреция
мембран, участвует в регуляции многих обменных процессов живой обеспечивающие процесс фосфорилирования (АТФ-синтаза). В ядре
жирных кислот и ТАГ в печени и жировой ткани, синтеза белков во гормонов гипоталамуса и гипофиза регулируется по механизму
клетки, опосредует действие некоторых гормонов. То есть роль имеются и собственные дыхательные ферменты.
многих тканях. Кроме того, инсулин по паракринному механизму, обратной связи гормонами, продукцию которых они стимулируют в
циклазной системы заключается в том, что они являются вторыми
тормозит секрецию гормона глюкагона α-клетками поджелудочной органах-мишенях. В передней доле гипофиза синтезируются
посредниками в механизме действия гормонов. фермент
железы.
Глюкагон – пептидный гормон, состоящий из 29 аминокислот.
гормоны, которые по химическому строению являются пептидами и
гликопротеинами. Вырабатываются эффекторные гормоны(гормон
аденилатциклаза может находиться в двух формах - активированной
и неактивированной. Активация аденилатциклазы происходит под
56.Структурная организация цепи переноса
Предшественник глюкагона синтезируется α-клетками роста=соматотропин,пролактин,меланоцитстимулирующий гормон) и
влиянием гормон-рецепторного комплекса, образование которого
электронов(ЦПЭ). Окислительное
поджелудочной железы и превращается в глюкагон в результате тропные гормоны(фолликулостимулирующий фосфорилирование АДФ. Коэффициент Р/О.
приводит к связыванию гуанилового нуклеотида (ГТФ) с особым
частичного протеолиза. Глюкагон - (гормон голода), сигналом для его гормон,лютеинизирующий гормон,тиреотропный
регуляторным стимулирующим белком (GS-белок), после чего GS-
секреции является снижение уровня глюкозы в крови. Ткани-мишени гормон,адренокортикотропный гормон). Гормон роста у всех видов Система ферментов и белков, обеспечивающая взаимосвязь
белок вызывает присоединение магния к аденилатциклазе и ее
– печень и жировая ткань. Глюкагон передает сигнал в клетки с млекопитающих представляет собой одноцепочечный пептид, (сопряжение) процессов окисления и фосфорилирования АДФ,
активацию. Так действуют активизирующие аденилатциклазу
помощью аденилатциклазной системы, вызывая увеличение состоящий из 191 аминокислотного остатка и имеющий 2 получила название цепи переноса электронов (ЦПЭ) или
гормоны глюкагон, тиреотропин, паратирин, вазопрессин,
концентрации цАМФ, который активирует протеинкиназу А. В внутримолекулярные дисульфидные связи, образованые между дыхательной цепи. В основе ЦПЭ лежит работа 3-х важнейших
гонадотропин и др. Некоторые гормоны, напротив, подавляют
жировой ткани глюкагон активирует ТАГ-липазу и, следовательно, остатками цистеина. Регуляция синтеза и секреции гормона роста ферментативных комплекса:
аденилатциклазу (соматостатин, ангиотензин-П и др.).Под влиянием
ускоряет мобилизацию жира. Это приводит к увеличению осуществляется множеством факторов. Основной стимулирующий 1) первый ферментативный комплекс NADН-дегидрогеназа (I)
аденилатциклазы из АТФ синтезируется цАМФ, вызывающий
концентрации жирных кислот и глицерола в крови. Глюкагон эффект оказывает соматолиберин, основной тормозящий - представляет собой белок, имеющий простетическую группу – FMN,
активацию протеинкиназ в цитоплазме клетки, обеспечивающих
ускоряет мобилизацию гликогена и синтез глюкозы из аминокислот, гипоталамический соматостатин. Рецепторы гормона роста находятся коферментом является рибофлавин (витамин В2). NADН-
фосфорилирование многочисленных внутриклеточных белков. Это
лактата и глицерола в печени, а также гидролиз ТАГ в жировой в плазматической мембране клеток печени, жировой ткани, яичках, дегидрогеназа катализирует перенос 2Н с кофермента NADН на
изменяет проницаемость мембран, т.е. вызывает типичные для
ткани, обеспечивая тем самым энергетическими субстратами разные жёлтом теле, скелетных мышцах, хрящевой ткани, мозге, лёгких, FMN, который переходит в форму FMNН2. Второй протон
гормона метаболические и, соответственно, функциональные сдвиги.
ткани. Соматостатин препятствует выделению гастрина (белка, поджелудочной железе, кишечнике, сердце, почках, лимфоцитах. поглощается из матрикса. С FMNH2 электроны переносятся затем на
Внутриклеточные эффекты цАМФ проявляются также во влиянии на
выделяемого слизистой оболочкой желудка, вызывающего усиление Активация рецептора гормона роста сопровождается повышением ряд железо-серных белков (FeS), играющих роль второй
процессы пролиферации, дифференцировки, на доступность
выделения пищеварительных соков желудком и поджелудочной активности тирозинкиназ и фосфолипазы С с последующим простетической группы в молекуле NADH-дегидрогеназы.
мембранных рецепторных белков молекулам гормонов. G-белки - это
железой), желудочного сока, пепсина (фермента, разрушающего повышением уровня ДАГ и ИФ3 и активацией протеинкиназы С. Атомы железа в таких белках могут принимать и отдавать электроны
регуляторные белки, связывающие при активации ГТФ. Лучше всего
белки) и уменьшает как эндокринную, так и экзокринную секрецию Основное действие гормона роста направлено на регуляцию обмена поочерёдно, переходя в ферро- (Fe2+) и ферри- (Fe3+) состояния. Затем
изучены G-белки, стимулирующие и ингибирующие аденилатциклазу
поджелудочной железы (выделение поджелудочной железой белков и процессов, связанных с ростом и развитием организма. Под электроны переносятся на кофермент Q (убихинон).
(Gs - белки и Gi-белки соответственно). α-субъединица определяет
гормонов и пищеварительных соков). ВИП подавляет выделение влиянием гормона роста усиливаются транспорт аминокислот в 2) убихинон (кофермент Q10) – жирорастворимое витаминоподобное
специфичность связывания G-белка с рецептором и эффектором,
соляной кислоты и пепсина (фермент желудочного сока) в желудок и клетки мышц, синтез белка в костях, хрящах, мышцах, печени и вещество, широко распространённое в клетках всех организмах.
уникальна для каждого G-белка. G-белки локализованы на
расслабляет его мускулатуру, и так же стимулирует образование других внутренних органах. Пролактин близок по химическому Убихинон способен восстанавливаться и превращаться в убихинол,
внутренней поверхности плазматической мембраны. G-белки (ГТФ-
желчи и поступление воды и микроэлементов в поджелудочную строению гормону роста. Он состоит из 199 аминокислотных имеющий 2 ОН-группы. В реакции восстановления убихинон
связывающие белки) - универсальные посредники при передаче
железу. Функция панкреатического полипептида-влияет на остатков, образующих одну полипептидную цепь с тремя принимает от FMNН2 2е, таким образом в результате работы NADH-
сигналов от рецепторов к ферментам клеточной мембраны,
содержание гликогена в печени и на желудочно-кишечную секрецию, дисульфидными связями. Рецепторы пролактина присутствуют в дегидрогеназы кофермент NADH переходит в окисленную форму:
катализирующим образование вторичных посредников
подавляет секрецию панкреатического сока и расслабляет гладкие клетках многих тканей: в печени, почках, надпочечниках, яичках, + +
NADH + Н + Q → NAD + QH2.
гормонального сигнала.
мышцы желчного пузыря . яичниках, матке и др. тканях. Основная физиологическая функция 3) Ферментный комплекс QH2-дегидрогеназа (IIi) представляет
пролактина - стимуляция лактации. Пролактин индуцирует синтез α- сложный белок, включающий цитохромы (b1 и b2) и цитохром с1. В

48.Гормоны мозгового вещества надпочечников. лактальбумина и казеина, активирует синтез фосфолипидов и ТАГ.
Синтез и секрецию пролактина стимулируют тиреолиберин,
54 Инозитолфосфатная система.
. ЦПЭ участвуют 5 типов цитохромов (а, а 3, b, с, с1). За исключением
цитохрома с, все цитохромы находятся во внутренней мембране
Некоторые гормоны (например, вазопрессин или адреналин), образуя
В мозговом веществе вырабатываются- катехоламины - дофамин, серотонин, окситоцин, ацетилхолин, ингибирующий эффект митохондрий в виде сложных белковых комплексов. Рабочей частью
комплекс с соответствующими рецепторами (рецептор V1 для
адреналин и норадреналин. По химическому строению катехоламины оказывает дофамин.Тиреотропин, ЛГ и ФСГ - гликопротеины. 2+
всех цитохромов является гемм, содержащий ион Fe , который
вазопрессина и αi -рецептор для адреналина), через активацию
- 3,4-дигидроксипроизводные фенилэтиламина. Непосредственным Основная биологическая функция тиреотропина - стимуляция синтеза может принимать электрон и менять валентность. QН 2-дегидрогеназа
соответствующих G-белков активируют фосфолипазу С, в результате
предшественником гормонов служит тирозин. Синтез катехоламинов и секреции йодтиронинов (Т 3 и Т4) в щитовидной железе. переносит электроны от убихинола на цитохром с.
чего в клетке появляются вторичные посредники ИФ 3. Молекула ИФ3
происходит в цитоплазме и гранулах клеток мозгового слоя Трансдукция сигнала тиреотропина в клетки щитовидной железы 2+ 4) Цитохромоксидаза (ферментный комплекс IV) состоит из 2
стимулирует высвобождение Са из ЭР. Кальций связывается с
надпочечников. В гранулах происходит также запасание происходит через рецепторы плазматической мембраны и активацию 2+ цитохромов а и а3, а также ионы меди, которые могут изменять свою
белком кальмодулином. Этот комплекс активирует Са -
катехоламинов. аденилатциклазы. Кортикотропин (АКТГ) - пептидный гормон. При валентность и участвуют в переносе электронов на кислород. Работа
кальмодулинзависимую протеинкиназу. Ионы кальция и участвуют в
Катехоламины поступают в гранулы путём АТФ-зависимого стрессе (травма, ожог, хирургическое вмешательство, интоксикация комплекса IV цитохромоксидазы также сопровождается переносом
активации протеинкиназы С. В работе фосфоинозитидного
транспорта и хранятся в них в комплексе с АТФ. В одних гранулах химическими веществами, кровотечение, боль, психическая травма) +
Н из матрикса в межмембранное пространство (против градиента
механизма передачи сигналов в клетке-мишени принимает участие
содержится адреналин, в других норадреналин, а в некоторых - оба концентрация АКТГ в крови возрастает во много раз. Механизм концентрации).
специальный кальций-связывающий белок - кальмодулин. Это
гормона. При стимуляции содержимое гранул высвобождается во действия АКТГ включает взаимодействие с рецептором Таким образом, все ферментативные комплексы ЦПЭ, участвующие в
низкомолекулярный белок (17 кДа), на 30 % состоящий из
внеклеточную жидкость. Секреция гормонов из гранул происходит плазматической мембраны клеток, активацию аденилатциклазы и +
передаче электронов, обеспечивают перекачивание Н из матрикса в
отрицательно заряженных аминокислот (Глу, Асп) и поэтому
путём экзоцитоза. В плазме крови катехоламины образуют фосфорилирование белков, участвующих в синтезе межмембранное пространство. Окислительное фосфорилирование
способный активно связывать Са+2. Одна молекула кальмодулина
непрочный комплекс с альбумином. Адреналин транспортируется в кортикостероидов. Эти эффекты усиливаются в присутствии ионов АДФ - превращение АДФ в АТФ происходит с использованием
2+ имеет 4 кальций-связывающих участка. После взаимодействия с Са+2
основном к печени и скелетным мышцам. Норадреналин образуется в Са . В клетках коры надпочечников АКТГ стимулирует гидролиз энергии переноса электронов от органических веществ к кислороду.
происходят конформационные изменения молекулы кальмодулина и
основном в органах, иннервируемых симпатическими нервами (80% эфиров холестерола, увеличивает поступление в клетки холестерола в Энергию для окислительного фосфорилирования поставляют ОВР.
комплекс "Са+2-кальмодулин" становится способным регулировать
от общего количества). Норадреналин лишь в незначительных составе ЛПНП; стимулирует превращение холестерола в Процесс может происходить только в аэробных условиях с участием
активность (аллостерически угнетать или активировать) многих
количествах достигает периферических тканей. Катехоламины прегненолон; индуцирует синтез митохондриальных и ферментов цепи переноса электронов (ЦПЭ) и АТФ-синтазы.
ферментов - аденилатциклазу, фосфодиэстеразу, Са+2,Мg+2-АТФазу
действуют на клетки-мишени через рецепторы, локализованные в микросомальных ферментов, участвующих в синтезе Окислительное фосфорилирование АДФ – основной механизм
и различные протеинкиназы. Связывание протеинкиназы С с ионами
плазматической мембране. Выделяют 2 главных класса таких кортикостероидов. синтеза АТФ в организме. Оно происходит в митохондриях, которые
кальция позволяет ферменту вступать в кальций-опосредованное
рецепторов: α-адренергические и β-адренергические. Все рецепторы взаимодействие с молекулами "кислого" фосфолипида мембраны, являются основными поставщиками АТФ. Одним из самых крупных
катехоламинов – гликопротеины. Адреналин взаимодействует как с
α-, так и с β-рецепторами; норадреналин в физиологических
51 Гормоны задней доли гипофиза
. . фосфатидилсерина (ФС). Диацилглицерол, занимая специфические
центры в протеинкиназе С, ещё более увеличивает её сродство к
белков внутренней мембраны митохондрий является АТФ-синтаза.
Межмембранное пространство также играет роль в производстве
концентрациях главным образом взаимодействует с α-рецепторами. Задняя доля гипофиза, или нейрогипофиз, содержит 2 активных АТФ, так как может накапливать протоны, создающие заряд на
ионам кальция. Комплекс [кальмодулин] - [4СаІ+] не обладает
Взаимодействие гормона с β-рецепторами активирует гормона - вазопрессин, или антидиуретический гормон (АДГ), и поверхности внутренней мембраны, необходимый для активации
ферментативной активностью, но взаимодействие комплекса с
аденилатциклазу, тогда как связывание с α2-рецептором её окситоцин, кот-е поступают из гипоталамуса и хранятся здесь.Оба АТФ-синтазы. Важнейшими источниками энергии служат реакции
различными белками и ферментами приводит к их активации.
ингибирует. При взаимодействии гормона с α1-рецептором гормона содержат остатки цистеина,связанные дисульфидными дегидрирования. В реакциях дегидрирования электроны и протоны
происходит активация фосфолипазы С и стимулируется связями. Оба гормона образуются в гипоталамусе в нейронах разных переходят от органических субстратов на коферменты NAD- и FAD-
инозитолфосфатный путь передачи сигнала. Общее во всех этих гипоталамических ядер в форме прогормонов, из которых в зависимых дегидрогеназ. Электроны, обладающие высоким
эффектах заключается в стимуляции процессов, необходимых для результате посттрансляционной модификации образуются гормон и энергетическим потенциалом, передаются от восстановленных
противостояния организма чрезвычайным ситуациям. Основная транспортный пептид нейрофизин. Основные биологические коферментов NADH и FADH2 к кислороду через цепь переносчиков,
патология мозгового вещества надпочечников - феохромоцитома, эффекты вазопрессина проявляются через взаимодействие с 2 типами локализованных во внутренней мембране митохондрий.
опухоль, образованная хромаффинными клетками и продуцирующая рецепторов. V1-рецепторы расположены в клетках гладкой Восстановление молекулы О2 происходит в результате переноса 4
катехоламины. Клинически феохромоцитома проявляется мускулатуры сосудов в комплексе с фосфолипазой С. Результат электронов. Отношение количества фосфорной кислоты (Р),
повторяющимися приступами головной боли, сердцебиения, трансдукции сигнала в эти клетки - сокращение сосудов. V2 - использованной на фосфорилирование АДФ, к атому кислорода (О),
потливости, повышением АД и сопровождается характерными рецепторы расположены в клетках почечных канальцев. поглощённого в процессе дыхания, называют коэффициентом
изменениями метаболизма. Взаимодействие вазопрессина с V2-рецепторами активирует окислительного фосфорилирования и обозначают Р/О.
аденилатциклазную систему, увеличивая в клетках концентрацию
цАМФ и активность протеинкиназы А, обеспечивающее
реабсорбцию воды. Окситоцин стимулирует сокращение гладкой
мускулатуры матки, а также играет важную роль в стимуляции
лактации.
57Окислительное декарбоксилирование пирувата. 60 Углеводы
. пищи. Механизмы 62.Биосинтез и мобилизация гликогена. Активная 64.Анаэробное расщепление глюкозы. Гликолиз и
Образование ацетил-КоА из пирувата (ПВК), образующегося в трансмембранного переноса глюкозы. Примеры и неактивная формы гликогенфосфорилазы и гликогенолиз.
реакциях катаболизма глюкозы и некоторых аминокислот, протекает
в матриксе митохондрий. Превращение пирувата в ацетил-КоА
нарушения переваривания углеводов. гликогенсинтетазы ,мех-м их взаимодействия, Анаэробный гликолиз позволяет синтезировать АТФ при недостатке
Углеводы входят в состав всех клеточных структур. Они делятся на 3 кислорода в тканях, например, в мышцах в первые минуты
происходит при участии набора ферментов, структурно физиологическое значение резервирования и мышечных сокращений, в эритроцитах.В анаэробном гликолизе при
основные группы: моносахариды (альдозы и кетозы), олигосахариды
объединённых в пируватдегидрогеназный комплекс (ПДК),
(дисахариды, трисахариды и т.д.) и полисахариды (гомо и
мобилизации гликогена. Гликогенозы и снижении поступления кислорода в митохондрии NADH,
расположенный на внутренней мембране митохондрии. агликогенозы. образующийся в результате дегидрирования ГАФ, не может
гетерополисахариды).Функции углеводов:
Пируватдегидрогеназный комплекс содержит 3 фермента: Многие ткани синтезируют в качестве резервной формы глюкозы использоваться в ЦПЭ. Он окисляется в цитоплазме в реакции,
- энергетическая функция
пируватдекарбоксилаза (Е1), дигидролипоилтрансацетилаза (Е2) и гликоген. Резервная роль гликогена обусловлена двумя важными которую катализирует лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Акцептором
- пластическая функция
дигидролипоилдегидрогеназа (Е3), а также 5 коферментов: свойствами: он осмотически неактивен и сильно ветвится, благодаря водорода в этой реакции является пируват, восстанавливающийся в
+ - защитная функция(глюкуроновая кислота участвует в
тиаминдифосфат (ТДФ), липоевая кислота,. FAD, NAD и КоА. чему глюкоза быстро присоединяется к полимеру при биосинтезе и лактат. Следовательно, последняя реакция анаэробного гликолиза,
обезвреживании токсичных и чужеродных соединений, а гепарин
Кроме того, в состав комплекса входят регуляторные субъединицы: отщепляется при мобилизации. Синтез и распад гликогена катализируемая ЛДГ, обеспечивает регенерацию NAD+, который
играет важную роль в противосвертывающей системе крови)
протеинкиназа и фосфопротеинфосфатаза. обеспечивают постоянство концентрации глюкозы в крови и создают необходим для работы глицеральдегидфосфатдегидрогеназы. АТФ
Общая формула всех углеводов Cm(H2O)n. Моносахариды -
Стадия I. На этой стадии пируват соединяется с ТДФ в составе Е 1 и депо для её использования тканями по мере необходимости. Гликоген при анаэробном распаде глюкозы образуется только в двух реакциях
производные многоатомных спиртов, содержащие карбонильную
подвергается декарбоксилированию: пируват + Е1-ТДФ → - разветвлённый полисахарид, в котором остатки глюкозы соединены субстратного фосфорилирования. Образующийся в мышцах и
группу. В зависимости от положения в молекуле карбонильной
Гидроксиэтил-ТДФ + CO2. в линейных участках α-1,4-гликозидной связью. В точках ветвления эритроцитах лактат поступает в кровь и транспортируется в печень,
группы моносахариды подразделяют на альдозы и кетозы. В пище
Стадия П. Дигидролипоилтрансацетилаза (Е2) катализирует перенос мономеры соединены α-1,6-гликозидными связями. Гликоген где может превращаться в глюкозу или окисляться в пируват,
человека (фрукты, мёд, соки) содержится в основном глюкоза и
атома водорода и ацетильной группы от ТДФ на окисленную форму хранится в цитозоле клетки в форме гранул. Гликоген депонируется который далее включается в ОПК. Лактат всегда присутствует в
фруктоза. Глюкоза является альдогексозой. Она может существовать
липоиллизиновых групп с образованием ацетилтиоэфира липоевой главным образом в печени и скелетных мышцах. Распад гликогена крови, но его концентрация может повышаться при снижении
в линейной и циклической формах. Расположение Н- и ОН-групп
кислоты. печени служит в основном для поддержания уровня глюкозы в крови. поступления кислорода в клетки. Стадии: 1)фосфорилирование
относительно пятого углеродного атома определяет принадлежность
Стадия III. На стадии III КоА взаимодействует с ацетильным Синтез гликогена (гликогеногенез). Гликоген синтезируется в период глюкозы гексокиназой или глюкокиназой с образованием глюкозо-6-
глюкозы к D- или L-ряду. В организме млекопитающих
производным Е2, в результате чего образуются ацетил-КоА и пищеварения (через 1-2 ч после приёма углеводной пищи). Следует фосфата, которое идет с затратой молекулы АТФ;2)изомеризацию
моносахариды находятся в D-конфигурации, так как к этой форме
полностью восстановленный липоильный остаток, простетическая отметить, что синтез гликогена из глюкозы требует затрат глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат при участии
глюкозы специфичны ферменты, катализирующие её превращения.
группа Е2 . энергии.Глюкоза активно поступает из крови в ткани и фосфоглюкоизомеразы;3)фосфорилирование фруктозо-6-фосфат
Фруктоза является кетогексозой (кетогругша находится у второго
Стадия IV. На стадии IV дигидролипоилдегидрогеназа (Е 3) фосфорилируется, превращаясь в глюкозо-6-фосфат. Затем глюкозо- фосфофруктокиназой с использованием молекулы АТФ и с
углеродного атома). Фруктоза так же, как и глюкоза, существует в
катализирует перенос атомов водорода от восстановленных 6-фосфат превращается фосфоглюкомутазой в глюкозо-1-фосфат, из образованием фруктозо-1,6-бисфосфата;4) альдольное расщепление
циклической форме, образуя α- и β-аномеры. Олигосахариды
липоильных групп на FAD - простетическую группу фермента Е3. которой под действием (УДФ)-глюкопирофосфорилазы и при фруктозо-1,6-бисфосфата, катализируемое альдолазой, с
содержат несколько (от двух до десяти) остатков моносахаридов,
Стадия V . На стадии V восстановленный FADH 2 передаёт водород на участии (УТФ) образуется УДФ-глюкоза. Чтобы синтез гликогена образованием двух триоз - глицеральдегид-3-фосфата (ГАФ) и
+ соединённых гликозидной связью. Дисахариды - наиболее
NAD с образованием NADH. был термодинамически необратимым, необходима дополнительная дигидроксиацетонфосфата (ДАФ);5) изомеризацию ДАФ и ГАФ под
распространённые олигомерные углеводы. В пище содержатся в
Окислительное декарбоксилирование пирувата сопровождается стадия образования уридиндифосфатглюкозы из УТФ и глюкозо-1- действием триозофосфатизомеразы; 6)окисление ГАФ NAD -
+
основном такие дисахариды, как сахароза, лактоза и мальтоза.
образованием NADH, поставляющим электроны в дыхательную цепь фосфата. Фермент, катализирующий эту реакцию, назван по обратной зависимой глицеральдегидфосфатдегидрогеназой при участии Н 3РО4,
Сахароза - дисахарид, состоящий из α-D-глюкозы и β-D-фруктозы,
и обеспечивающим синтез 3 молей АТФ на 1 моль пирувата путём реакции: УДФ-глюкопирофосфорилаза. Однако в клетке обратная которое приводит к образованию 1,3-бисфосфоглицерата,
соединённых α,β-1,2-гликозидной связью. В сахарозе обе аномерные
окислительного фосфорилирования. реакция не протекает, потому что образовавшийся в ходе прямой содержащего макроэргическую связь;7)превращение 1,3-
ОН-группы остатков глюкозы и фруктозы участвуют в образовании
гликозидной связи. Лактоза - молочный сахар; важнейший дисахарид реакции пирофосфат очень быстро расщепляется пирофосфатазой на бисфосфоглицерата в 3-фосфоглицерат под действием
58.Окисление ацетил-КоА в цикле Кребса. Связь молока млекопитающих. В лактозе аномерная ОН-группа первого
углеродного атома остатка D-галактозы связана β-гликозидной
2 молекулы фосфата. Образованная УДФ-глюкоза далее используется
как донор остатка глюкозы при синтезе гликогена. Эту реакцию
фосфоглицераткиназы, сопровождающееся субстратным
фосфорилированием АДФ;8)изомеризация 3-фосфоглицерата в 2-
м-ду общими путями катаболизма и цепью переноса связью с четвёртым углеродным атомом D-глюкозы (β-1,4-связь). катализирует фермент гликогенсинтаза (глюкозилтрансфераза). фосфоглицерат, катализируемая фосфоглицеромутазой;9)
электронов и протонов. Мальтоза поступает с продуктами, содержащими частично Фермент переносит остаток глюкозы на дегидратация 2-фосфоглицерата ферментом енолазой с образованием
Цикл лимонной кислоты (цитратный цикл, цикл Кребса, цикл гидролизованный крахмал, например, солод, пиво. Мальтоза также олигосахарид,представляющий собой праймер (затравку), фосфоенолпирувата, содержащего макроэргическую связь;10)
трикарбоновых кислот, ЦТК) - заключительный этап катаболизма. образуется при расщеплении крахмала в кишечнике. Мальтоза присоединяя молекулы глюкозы, α-1,4-гликозидными связями. образование пирувата из фосфоенолпирувата под действием
Это совокупность 8 последовательных реакций, в ходе которых состоит из двух остатков D-глюкозы, соединённых α-1,4-гликозидной Распад гликогена или его мобилизация происходят в ответ на пируваткиназы, сопряженное с субстратным фосфорилированием
происходят распад ацетил-КоА на 2 молекулы СО2 и образование связью. Полисахариды-в зависимости от строения остатков повышение потребности организма в глюкозе. Гликоген печени АДФ; Первые 10 реакций анаэробного и аэробного гликолиза
доноров водорода для ЦПЭ NADН и FADН 2. Стадии: моносахаридов можно разделить на гомополисахариды (все распадается в основном в интервалах между приёмами пищи, кроме одинаковы, но в отличие от аэробного гликолиза, в анаэробном
1)Образование цитрата.В 1 реакции под действием цитратсинтазы мономеры идентичны) и гетерополисахариды (мономеры различны). того, этот процесс в печени и мышцах ускоряется во время гликолизе при снижении поступления кислорода в митохондрии
происходят конденсация ацетильного остатка ацетил-КоА с В пище человека в основном содержатся полисахариды физической работы. Сначала фермент гликогенфосфорилаза NADH, образующийся в результате дегидрирования ГАФ, не может
оксалоацетатом и образование лимонной кислоты (цитрата). растительного происхождения - крахмал, целлюлоза. В меньшем расщепляет только α-1,4-гликозидные связи при участии фосфорной использоваться в ЦПЭ. Он окисляется в цитоплазме в реакции,
2)Превращение цитрата в изоцитрат.Далее цитрат в две стадии количестве поступает полисахарид животных - гликоген. Крахмал - кислоты последовательно отщепляет остатки глюкозы от которую катализирует лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Гликолиз-
(дегидратация и последующая гидратация по двойной стадии) наиболее важный углеводный компонент пищевого рациона. Это нередуцирующих концов молекулы гликогена и фосфорилирует их с ферментативный процесс последовательного расщепления глюкозы в
превращается в изоцитрат. Промежуточным продуктом является цис- резервный полисахарид растений, содержащийся в наибольшем образованием глюкозо-1-фосфата. Это приводит к укорочению клетках, сопровождающийся синтезом АТФ. Гликолиз при аэробных
аконитовая кислота, и поэтому фермент, катализирующий обе стадии, количестве в зёрнах злаков (пшеница, кукуруза, рис и др.), а также ветвей.Когда количество остатков глюкозы ветвях гликогена условиях ведёт к образованию пировиноградной кислоты (пирувата),
получил название аконитазы. луковицах, стеблях и клубнях растений. Крахмал - разветвлённый достигает 4, то фермент олигосахаридтрансфераза расщепляет α-1,4- гликолиз в анаэробных условиях ведёт к образованию молочной
3) Окислительное декарбоксилирование изоцитрата.В 3-й реакции по полисахарид, состоящий из остатков глюкозы (гомогликан). Он гликозидную связь и переносит фрагмент, состоящий из 3 мономеров, кислоты (лактата). Гликолиз является основным путём катаболизма
+
действием NAD -зависимой изоцитратдегидрогеназы происходят находится в клетках растений в виде гранул, практически к концу более длинной цепи. Фермент α-1,6-гликозидаза глюкозы в организме животных. Гликогенолиз-биохимическая
окисление и декарбоксилирование изоцитрата с образованием α- нерастворим в воде. Крахмал состоит из амилозы и амилопектина. гидролизует α-1,6-гликозидную связь в точке ветвления и отщепляет реакция, протекающая главным образом в печени и мышцах, во время
кетоглутарата. Это самая медленная реакция цитратного цикла. В Целлюлоза (клетчатка) - основной структурный полисахарид молекулу глюкозы. Мобилизация гликогена в печени и мышцах идет которой гликоген расщепляется до глюкозы и глюкозо-6-
реакции образуются NADH и СО2. растений. Целлюлоза - линейный полисахарид гомогликан, одинаково до образования глюкозо-6-фосфата. В печени под фосфата.Гликогенолиз стимулируется гормонами глюкагоном и
4) Окислительное декарбоксилирование α-кетоглутарата.В этой построенный из остатков глюкозы, соединённых между собой β-1,4- действием глюкозо-6-фосфатазы глюкозо-6-фосфат превращается в адреналином.
реакции α-кетоглутарат подвергается окислительному гликозидными связями. Пищеварительная система человека не имеет свободную глюкозу, которая поступает в кровь. Гликогеноз
(гликогеновая болезнь) - группа наследственных дефектов обмена
декарбоксилированию с образованием еще одной молекулы СО 2 и
NADH. Это превращение катализируют ферменты α-
ферментов, гидролизующих β-связи в полисахаридах. Поэтому
целлюлоза - неиспользуемый углевод, но этот пищевой компонент веществ (см.), характеризующаяся избыточным накоплением 65 Глюконеогенез.Взаимосвязь
. гликолиза и
кетоглутаратдегидрогеназного комплекса, который по структуре и необходим для нормального протекания переваривания. Гликоген - гликогена в различных органах и тканях с нарушением процессов его глюконеогенеза (цикл Кори).
функциям сходен с пируватдегидрогеназным комплексом (ПДК). полисахарид животных и человека. Так же, как крахмал в растениях, распада и синтеза. Гликогенозы - заболевания, обусловленные Глюконеогенез — процесс образования в печени молекул глюкозы из
Подобно ПДК, он состоит из 3 ферментов: α- гликоген в клетках животных выполняет резервную функцию, но, так дефектом ферментов, участвующих в распаде гликогена. Они молекул других органических соединений — источников энергии,
кетоглутаратдекарбоксилазы, дигидролипоилтранссукцинилазы и как в пище содержится лишь небольшое количество гликогена, он не проявляются или необычной структурой гликогена, или его например свободных аминокислот, молочной кислоты, глицерина,т.е.
дигидролипоилдегидрогеназы. Кроме того, в этот ферментный имеет пищевого значения.Гликоген представляет собой структурный избыточным накоплением в печени, сердечной или скелетных из субстратов неуглеводной природы. Процесс протекает в основном
комплекс входят 5 коферментов: тиаминдифосфат, кофермент А, аналог крахмала, но имеет большую степень ветвления. мышцах, почках, лёгких и других органах.Агликогеноз- в печени (90 % глюкозы) и менее интенсивно в корковом веществе
+
липоевая кислота, NAD и FAD.Продуктами реакции являются Переваривание углеводов = это гидролиз гликозидных связей в наследственное заболевание, связанное с отсутствием фермента, почек, а также в слизистой оболочке кишечника (10% глюкозы).
NADH, СО2 и сукцинил-КоА, имеющий макроэргическую связь. На молекулах ди, олиго и полисахаридов пищи ферментами слюны, ответственного за синтез гликогена, — уридин-дифосфат-глюкозо- Часть реакций глюконеогенеза происходит в митохондриях. Стадии
этой стадии завершается распад ацетил-КоА на 2 молекулы СО2. поджелудочной железы и клеток кишечника. В слюне присутствует гликогентрансферазы (гликогенсинтетазы). глюконеогенеза повторяют стадии гликолиза в обратном направлении
5) Превращение сукцинил-КоА в сукцинат.Сукцинил-КоА - гидролитический фермент α-амилаза (α-1,4-гликозидаза), и катализируются теми же ферментами за исключением 4
высокоэнергетическое соединение, превращается в сукцинат
(янтарную кислоту) под действием сукцинаттиокиназы. Энергия
расщепляющая в крахмале α-1,4-гликозидные связи. В ротовой
полости не может происходить полное расщепление крахмала, так
63 Аэробное окисление углеводов.
.
реакций:превращение пирувата
пируваткарбоксилаза);превращение
в оксалоацетат
оксалоацетата
(фермент
в
разрыва макроэргической связи сукцинил-КоА используется для как действие фермента на крахмал кратковременно. Кроме того, Катаболизм глюкозы - основной поставщик энергии для процессов фосфоенолпируват (фермент
образования ГТФ из ГДФ и неорганического фосфата путем амилаза слюны не расщепляет α- 1,6-гликозидные связи (связи в жизнедеятельности организма. Окисление глюкозы до СО2 и Н2О фосфоенолпируваткарбоксикиназа);превращение фруктозо-1,6-
субстратного фосфорилирования. Энергия и фосфатный остаток ГТФ местах разветвлений), поэтому крахмал переваривается лишь (аэробный распад) можно выразить суммарным уравнением: дифосфата в фруктозо-6-фосфат (фермент фруктозо-1,6-
могут использоваться для фосфорилирования АДФ и получения АТФ частично с образованием крупных фрагментов - декстринов и С6Н12О6 + 6 О2 → 6 СО2 + Н2О + 2820 кДж/моль. дифосфатаза);превращение глюкозо-6-фосфата в глюкозу (фермент
под действием нуклеозиддифосфаткиназы. небольшого количества мальтозы. Следует отметить, что амилаза Аэробным гликолизом называют процесс окисления глюкозы до глюкозо-6-фосфатаза). Первичные субстраты глюконеогенеза -
6) Дегидрирование сукцината.Далее сукцинат превращается в слюны не гидролизует гликозидные связи в дисахаридах. пировиноградной кислоты, протекающий в присутствии кислорода. лактат, аминокислоты и глицерол. Включение этих субстратов в
фумарат под действием сукцинатдегидрогеназы. Этот фермент Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих углеводы. Все ферменты, катализирующие реакции этого процесса, глюконеогенез зависит от физиологического состояния организма.
является флавопротеином внутренней мембраны митохондрий, его С секретом поджелудочной железы в кишечник поступает локализованы в цитозоле клетки. В аэробном гликолизе можно Лактат - продукт анаэробного гликолиза. Он образуется при любых
кофермент FAD прочно связан с активным центром фермента. В панкреатическая α-амилаза. Этот фермент гидролизует α-1,4- выделить 2 этапа: состояниях организма в эритроцитах и работающих мышцах. Таким
реакции образуется FADH2, который передает протоны и электроны гликозидные связи в крахмале и декстринах. Ферменты, 1)подготовительный этап, в ходе которого глюкоза фосфорилируется образом, лактат используется в глюконеогенезе постоянно. Глицерол
в ЦПЭ на убихинон. расщепляющие гликозидные связи в дисахаридах (дисахаридазы), и расщепляется на две молекулы фосфотриоз. Эта серия реакций высвобождается при гидролизе жиров в жировой ткани в период
7) Образование малата из фумарата.Образование малата (яблочной образуют ферментативные комплексы, локализованные на наружной протекает с использованием 2 молекул АТФ. голодания или при длительной физической нагрузке.
кислоты) происходит при участии фермента фумаратгидратазы поверхности цитоплазматической мембраны энтероцитов. 2)этап, сопряжённый с синтезом АТФ. В результате этой серии Аминокислоты образуются в результате распада мышечных белков и
(фумаразы) с участием молекулы Н2О. Моносахариды, образовавшиеся в результате переваривания, реакций фосфотриозы превращаются в пируват. Энергия, включаются в глюконеогенез при длительном голодании или
8) Дегидрирование малата.В заключительной стадии цитратного всасываются эпителиальными клетками кишечника с помощью высвобождающаяся на этом этапе, используется для синтеза 10 моль продолжительной мышечной работе.
цикла малат дегидрируется с образованием оксалоацетата. Реакцию специальных механизмов транспорта через мембраны этих клеток. АТФ. Стадии гликолиза: 1)фосфорилирование глюкозы гексокиназой или
катализирует NAD-зависимая малатдегидрогеназа, содержащаяся в Транспорт моносахаридов в клетки слизистой оболочки кишечника Реакции аэробного гликолиза: на первом этапе из молекулы глюкозы глюкокиназой с образованием глюкозо-6-фосфата, которое идет с
матриксе митохондрий. Цикл замыкается и образуется еще одна может осуществляться разными способами: путём облегчённой образуются две триозы – глицеральдегид-3-фосфат (ГАФ) и затратой молекулы АТФ;2)изомеризацию глюкозо-6-фосфата во
молекула NADН. диффузии по градиенту концентрации и активного транспорта по дигидроксиацетонфосфат (ДАФ). Этот этап требует затраты энергии фруктозо-6-фосфат при участии
Конечными продуктами общего пути катаболизма являются СО2,
+
механизму симпорта за счет градиента концентрации ионов Na . Na
+ и включает 5 реакций: 1)фосфорилирование глюкозы гексокиназой фосфоглюкоизомеразы;3)фосфорилирование фруктозо-6-фосфат
NADН и FADH2. Процесс, начинающийся от пирувата, называется поступает в клетку по градиенту концентрации, и одновременно или глюкокиназой с образованием глюкозо-6-фосфата, которое идет с фосфофруктокиназой с использованием молекулы АТФ и с
общим путем катаболизма и в свою очередь включает: окислительное глюкоза транспортируется против градиента концентрации затратой молекулы АТФ;2)изомеризацию глюкозо-6-фосфата во образованием фруктозо-1,6-бисфосфата;4) альдольное расщепление
декарбоксилирование пирувата и цитратный цикл. Именно в общем (вторично-активный транспорт). Следовательно, чем больше фруктозо-6-фосфат при участии фруктозо-1,6-бисфосфата, катализируемое альдолазой, с
пути катаболизма образуется основная масса субстратов для реакций
+
градиент Na , тем больше поступление глюкозы в энтероциты. фосфоглюкоизомеразы;3)фосфорилирование фруктозо-6-фосфат образованием двух триоз - глицеральдегид-3-фосфата (ГАФ) и
дегидрирования. Совместно с дыхательной цепью и окислительным Перенос в клетки слизистой оболочки кишечника по механизму фосфофруктокиназой с использованием молекулы АТФ и с дигидроксиацетонфосфата (ДАФ);5) изомеризацию ДАФ и ГАФ под
фосфорилированием общий путь катаболизма является основным вторично-активного транспорта характерен также для галактозы. образованием фруктозо-1,6-бисфосфата;4) альдольное расщепление действием триозофосфатизомеразы; 6)окисление ГАФ NAD -
+

источником энергии в форме АТФ. Превращение пирувата в ацетил- После всасывания моносахариды (главным образом, глюкоза) фруктозо-1,6-бисфосфата, катализируемое альдолазой, с зависимой глицеральдегидфосфатдегидрогеназой при участии Н 3РО4,
КоА происходит при участии набора ферментов, структурно покидают клетки слизистой оболочки кишечника через мембрану с образованием двух триоз - глицеральдегид-3-фосфата (ГАФ) и которое приводит к образованию 1,3-бисфосфоглицерата,
объединённых в пируватдегидрогеназный комплекс (ПДК), помощью облегчённой диффузии в кровеносную систему. В основе дигидроксиацетонфосфата (ДАФ);5) изомеризацию ДАФ и ГАФ под содержащего макроэргическую связь;7)превращение 1,3-
расположенный на внутренней мембране митохондрии. патологии переваривания и всасывания углеводов могут быть действием триозофосфатизомеразы. Первый этап гликолиза требует бисфосфоглицерата в 3-фосфоглицерат под действием
Пируватдегидрогеназный комплекс содержит 3 фермента: причины двух типов:дефекты ферментов, участвующих в гидролизе затраты 2 молекул АТФ и приводит к образованию 2 молекул ГАФ. фосфоглицераткиназы, сопровождающееся субстратным
пируватдекарбоксилаза (Е1), дигидролипоилтрансацетилаза (Е2) и углеводов в кишечнике и нарушение всасывания продуктов Второй этап этого метаболического пути обеспечивает синтез АТФ. В фосфорилированием АДФ;8)изомеризация 3-фосфоглицерата в 2-
дигидролипоилдегидрогеназа (Е3). переваривания углеводов в клетки слизистой оболочки кишечника. В него вступают 2 молекулы ГАФ, поэтому стехиометрический фосфоглицерат, катализируемая фосфоглицеромутазой;9)
обоих случаях возникают нерасщеплённые дисахариды или коэффициент для всех последующих реакций гликолиза равен 2. на дегидратация 2-фосфоглицерата ферментом енолазой с образованием
+
моносахариды. Эти невостребованные углеводы поступают в этом этапе аэробного гликолиза происходит:1)окисление ГАФ NAD - фосфоенолпирувата, содержащего макроэргическую связь;10)
59 Механизм
. образования АТФ. Окислительное дистальные отделы кишечника, изменяя осмотическое давление зависимой глицеральдегидфосфатдегидрогеназой при участии Н 3РО4,
которое приводит к образованию 1,3-бисфосфоглицерата,
образование пирувата из фосфоенолпирувата под действием
фосфорилирование. Отличие от субстратного содержимого кишечника. Кроме того, оставшиеся в просвете пируваткиназы, сопряженное с субстратным фосфорилированием
кишечника углеводы частично подвергаются ферментативному содержащего макроэргическую связь;2)превращение 1,3- АДФ; Цикл Кори — совокупность биохимических ферментативных
фосфорилирования. расщеплению микроорганизмами с образованием органических бисфосфоглицерата в 3-фосфоглицерат под действием процессов транспорта лактата из мышц в печень, и дальнейшего
Окислительное фосфорилирование АДФ - превращение АДФ в АТФ кислот и газов. Всё вместе приводит к притоку воды в кишечник, фосфоглицераткиназы, сопровождающееся субстратным синтеза глюкозы из лактата, катализируемое ферментами
происходит с использованием энергии переноса электронов от увеличению объёма кишечного содержимого, усилению фосфорилированием АДФ;3)изомеризация 3-фосфоглицерата в 2- глюконеогенеза. С током крови лактат поступает в печень. Печень
органических веществ к кислороду. Энергию для окислительного фосфоглицерат, катализируемая фосфоглицеромутазой;4)
перистальтики, спазмам и болям, а также метеоризму. является основным местом скопления ферментов глюконеогенеза
фосфорилирования поставляют ОВР. Процесс может происходить дегидратация 2-фосфоглицерата ферментом енолазой с образованием (синтез глюкозы из неуглеводных соеднений), и лактат идет на синтез
только в аэробных условиях с участием ферментов цепи переноса фосфоенолпирувата, содержащего макроэргическую связь;5)
электронов (ЦПЭ) и АТФ-синтазы. Окислительное
фосфорилирование АДФ – основной механизм синтеза АТФ в
61 Метаболизм глюкозы в клетках.
. образование пирувата из фосфоенолпирувата под действием
пируваткиназы, сопряженное с субстратным фосфорилированием
глюкозы.

После всасывания в кишечнике моносахариды поступают в воротную


организме. Оно происходит в митохондриях, которые являются
основными поставщиками АТФ. Одним из самых крупных белков
вену и далее преимущественно в печень. Поскольку в составе АДФ;
В аэробном гликолизе есть 3 необратимые реакции, котолрые
66Апотонический распад углеводов.
основных углеводов пищи преобладает глюкоза, её можно считать Биологическое значение пентозофосфатного цикла.
внутренней мембраны митохондрий является АТФ-синтаза. катализируют ферменты гексокиназа (глюкокиназа),
основным продуктом переваривания углеводов. Часть глюкозы в Глюкозо-6-фосфат может включаться в реакции пентозофосфатного
Межмембранное пространство также играет роль в производстве фосфофруктокиназа, пируваткиназа.
печени депонируется в виде гликогена, а другая часть через общий пути. В этом процессе образуется рибозо-5-фосфат, необходимый для
АТФ, так как может накапливать протоны, создающие заряд на
кровоток доставляется и используется разными тканями и органами. синтеза нуклеотидов, и восстанавливается кофермент NADP+.
поверхности внутренней мембраны, необходимый для активации
Метаболизм глюкозы в клетках всех тканей начинается с реакции NADPН является донором водорода в реакциях восстановления при
АТФ-синтазы. Важнейшими источниками энергии служат реакции
фосфорилирования и превращения в глюкозо-6-фосфат (с синтезе жирных кислот, холестерола, стероидных гормонов,
дегидрирования. В реакциях дегидрирования электроны и протоны
использованием АТФ). Существуют два фермента, катализирующих инактивации чужеродных веществ и обезвреживании активных форм
переходят от органических субстратов на коферменты NAD- и FAD-
фосфорилирование глюкозы: в печени и поджелудочной железе - кислорода. Реакции этого метаболического пути идут в большинстве
зависимых дегидрогеназ. Электроны, обладающие высоким
фермент глюкокиназа, во всех других тканях – гексокиназа. тканей, но наиболее активно в печени, жировой ткани, эритроцитах.
энергетическим потенциалом, передаются от восстановленных
Плазматическая мембрана клеток непроницаема для Все реакции этого метаболического пути идут в цитоплазме клеток и
коферментов NADH и FADH2 к кислороду через цепь переносчиков,
фосфорилированной глюкозы (нет соответствующих транспортных их можно разделить на два этапа: окислительный и неокислительный.
локализованных во внутренней мембране митохондрий.
белков) и, следовательно, она уже не может из них выйти. Кроме Окислительный этап включает три реакции, две из которых являются
Восстановление молекулы О2 происходит в результате переноса 4
того, фосфорилирование уменьшает концентрацию свободной ОВР:
электронов. Фосфорилирование АДФ в клетках происходит путем
глюкозы в цитоплазме. В результате создаются благоприятные 1)превращение глюкозо-6-фосфата в 6-фосфоглюконолактон,
присоединения Н3РО4. Субстратное фосфорилирование АДФ идет за
условия для облегчённой диффузии глюкозы в клетки из крови. Хотя катализируется NADP+-зависимой глюкозо-6-фосфатдегидрогеназой
счет энергии макроэргических связей соединений (1,3-
инсулин и не влияет на транспорт глюкозы, он усиливает приток и сопровождается окислением альдегидной группы у первого атома
бисфосфоглицерата и фосфоенолпирувата, сукцинил-СоА). Этот
глюкозы в гепатоциты в период пищеварения косвенным путём, углерода и образованием NADPН;
процесс может происходить как в матриксе митохондрий, так и в
индуцируя синтез глюкокиназы и ускоряя тем самым 2)превращение 6-фосфоглюконолактона в 6-фосфоглюконат под
цитоплазме клеток независимо от присутствия кислорода.
фосфорилирование глюкозы. Дефосфорилирование глюкозо-6- действием фермента глюконолактонгидратазы;
фосфатаПревращение глюкозо-6-фосфата в глюкозу возможно в 3)окислительное декарбоксилирование 6-фосфоглюконата с
печени, почках и клетках эпителия кишечника. В клетках этих образованием пентозы рибулозо-5-фосфата. Реакцию катализирует
органов имеется фермент глюкозо-6-фосфатаза, катализирующая NADP+-зависимая 6-фосфоглюконат дегидрогеназа.
отщепление фосфатной группы гидролитическим путём: Неокислительный этап пентозофосфатного пути включает серию
Глюкозо-6-фосфат +Н2О → Глюкоза + Н3РО4 обратимых реакций, в результате которых рибулозо-5-фосфат
Образовавшаяся свободная глюкоза способно диффундирует из этих превращается в рибозо-5-фосфат. Оба этапа этого метаболического
органов в кровь. В зависимости от физиологического состояния пути образуют циклический процесс, суммарное уравнение которого
организма и типа ткани глюкозо-6-фосфат может использоваться в можно представить так:
клетке в различных превращениях, основными из которых являются: +
6 Глюкозо-6-фосфат + 12 NADP + 2 Н2О →5 Глюкозо-6-фосфат + 12
синтез гликогена, катаболизм с образованием СО 2 и Н2О, синтез +
NADPH +Н + 6 СO2.
пентоз. Распад глюкозы до конечных продуктов служит источником
энергии для организма. Вместе с тем в процессе метаболизма
глюкозо-6-фосфата образуются промежуточные продукты,
используемые в дальнейшем для синтеза аминокислот, нуклеотидов,
глицерина и жирных кислот. Таким образом, глюкозо-6-фосфат - не
только субстрат для окисления, но и строительный материал для
синтеза новых соединений.
67 Энергетический
. выход окисления одной 70 Трансаминирование,переаминирование.Амино
. 72 Декарбоксилирование
. аминокислот. Роль и 75.Заменимые и незаменимые аминокислоты.
молекулы глюкозы при гликолизе, аэробном и трансферазы.Роль пиридоксальфосфата. значение биогенных аминов в организме (ГАМК, Биосинтез заменимых аминокислот из глюкозы.
прямом окислении. Регуляция углеводного обмена. Определение активности трансаминаз при гистамин, серотонин) Те аминокислоты, синтез которых сложен и неэкономичен для
Аэробный распад глюкозы можно выразить суммарным уравнением: организма,которые выгоднее получать с пищей. Такие аминокислоты
диагностике. Большую роль в организме человека играют непептидные
называют незаменимыми. К ним относят фенилаланин, метионин,
С6Н12О6 + 6 О2 → 6 СО2 + Н2О + 2820 кДж/моль. Этот процесс В клетках аминокислоты используются для синтеза белков и азотсодержащие соединения - производные аминокислот. К ним
включает несколько стадий: можно отнести гормоны надпочечников (норадреналин, адреналин), треонин, триптофан, валин, лизин, лейцин, изолейцин. Две
различных биологически активных соединений или вступают в
-аэробный гликолиз - процесс окисления глюкозы с образованием щитовидной железы (тироксин, трийодтиронин), а также медиаторы аминокислоты - аргинин и гистидин - у взрослых образуются в
реакции катаболизма. Многие превращения аминокислот начинаются
двух молекул пирувата; ЦНС (ацетилхолин, ГАМК), медиатор воспаления (гистамин) и достаточных количествах, однако детям для нормального роста
с отщепления α-аминогруппы от аминокислоты. Это происходит с
-общий путь катаболизма, включающий превращение пирувата в другие соединения. Некоторые аминокислоты и их производные организма необходимо дополнительное поступление этих
помощью реакций трансаминирования и дезаминирования.
ацетил-КоА и его дальнейшее окисление в цитратом цикле; могут подвергаться декарбоксилированию - отщеплению α- аминокислот с пищей. Поэтому их называют частично заменимыми.
Трансаминирование - реакция переноса α-аминогруппы с
-ЦПЭ на кислород, сопряжённая с реакциями дегидрирования, карбоксильной группы. В тканях млекопитающих Две другие аминокислоты - тирозин и цистеин - условно заменимые,
аминокислоты (донор) на α-кетокислоту (акцептор) с образованием
происходящими в процессе распада глюкозы. Анаэробным декарбоксилированию может подвергаться целый ряд аминокислот так как для их синтеза необходимы незаменимые аминокислоты.
новой кетокислоты и новой аминокислоты. Эта реакция обратима.
гликолизом называют процесс расщепления глюкозы с образованием или их производных: Три, Тир, Вал, Гис, Глу, Цис, Apr, Орнитин, Тирозин синтезируется из фенилаланина, а для образования цистеина
Реакции трансаминирования протекают с участием ферментов
в качестве конечного продукта лактата. Этот процесс протекает без SAM(S-аденозилметионин), ДОФАдигидроксифенилаланин), 5- необходим атом серы метионина. Остальные аминокислоты легко
аминотрансфераз, которые локализованы в цитозоле и митохондриях
использования кислорода и поэтому не зависит от работы окситриптофан. Продуктами реакции являются СО 2 и амины, которые синтезируются в клетках и называются заменимыми. К ним относят
клеток. В реакции участвует кофермент пиридоксальфосфат (ПФ) -
митохондриальной дыхательной цепи. АТФ образуется за счёт оказывают выраженное биологическое действие на организм глицин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, глутаминовую кислоту,
производное витамина В6 (пиридоксина). Пиридоксальфосфат
реакций субстратного фосфорилирования. Суммарное уравнение (биогенные амины). Реакции декарбоксилирования необратимы и глутамин, серии, пролин, аланин. БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ
является простетической группой аминотрансфераз, так как связан с
процесса: катализируются ферментами декарбоксилазами, коферментом АМИНОКИСЛОТ. В организме человека возможен синтез восьми
лизином в активном центре фермента прочной альдиминной связью.
С6Н1206 + 2 Н3Р04 + 2 АДФ = 2 С3Н6О3 + 2 АТФ + 2 Н2O. которых является пиридоксальфосфат. Реакции декарбоксилирования заменимых аминокислот: Ала, Асп, Асн(аспарагин), Сер, Гли, Глу,
Вступать в реакции трансаминирования могут почти все
Уравнение гликолиза имеет следующий вид: необратимы и катализируются ферментами декарбоксилазами, Глн(глутамин), Про. Углеродный скелет этих аминокислот
аминокислоты, за исключением лизина, треонина и пролина.
Глюкоза + 2НАД+ + 2АДФ + 2Фн = 2НАД∙Н + 2ПВК + 2АТФ + 2H2O коферментом которых является пиридоксальфосфат. образуется из глюкозы. а-Аминогруппа вводится в соответствующие
Наиболее активно идут реакции с участием аминокислот, содержание
+ 2Н+. Декарбоксилазы аминокислот состоят из белковой части, а-кетокислоты в результате реакций трансаминирования.
которых в тканях значительно выше остальных – глутамата, аланина,
У высших организмов обмен углеводов подвержен сложным обеспечивающей специфичность действия, и простетической группы, Универсальным донором а-аминогруппы служит глутамат. Путём
аспартата и соответствующих им кетокислот - α-кетоглутарата,
механизмам регуляции, в которых участвуют гормоны, метаболиты и представленной пиридоксальфосфатом (ПФ). Серотонин-один из трансаминирования а-кетокислот, образующихся из глюкозы,
пирувата и оксалоацетата, причем основным донором аминогруппы
коферменты.Печень занимает центральное место в углеводном основных нейромедиаторов. По химическому строению серотонин синтезируются аминокислоты ала,асп и глу. Глутамат также
является глутамат, а в качестве основного акцептора аминогруппы
метаболизме. Одной из важнейших функций клеток печени является относится к биогенным аминам. Образуется в надпочечниках и ЦНС образуется при восстановительном аминировании а-кетоглутарата
выступает α-кетоглутарат (α-КГ). Акцептором аминогруппы любой
накопление избыточной глюкозы в виде гликогена и ее быстрое из аминокислоты 5-гидрокситриптофана в результате действия глутаматдегидрогеназой. Эти реакции обратимы и играют большую
аминокислоты, подвергающейся трансаминированию, служит α-
высвобождение по мере метаболической необходимости (буферная декарбоксилазы ароматических аминокислот. Этот фермент обладает роль как в процессе синтеза аминокислот, так и при их
кетоглутарат. Принимая аминогруппу, он превращается в глутамат,
функция). После полной мобилизации запасов гликогена печень широкой специфичностью и способен также декарбоксилировать катаболизме.Амиды глутамин и аспарагин синтезируются из
который способен передавать эту группу любой α-кетокислоте с
может поставлять глюкозу за счет синтеза de novo (глюконеогенез). триптофан и ДОФА. Серотонин может превращаться в гормон соответствующих дикарбоновых аминокислот Глу и Асп. Серин
образованием другой аминокислоты. Наиболее важны с медицинской
Кроме того, как и все ткани, она потребляет глюкозу путем мелатонин, регулирующий суточные и сезонные изменения образуется из 3-фосфоглицерата - промежуточного продукта
точки зрения ферменты аспартатаминотрансфераза (ACT) и
гликолиза. Гормон поджелудочной железы инсулин переводит метаболизма организма и участвующий в регуляции репродуктивной гликолиза, который окисляется до 3-фосфопирувата(дегидрогеназа) и
аланинаминотрансфераза (АЛТ). Фермент
глюкозу в гликоген и тем самым уменьшает количество сахара в функции. Серотонин - биологически активное вещество широкого затем трансаминируется с образованием серина(фосфатаза).
аспартатаминотрансфераза (ACT) катализирует реакцию
крови.Адреналин и глюкагон увеличивают расщепление гликогена в спектра действия. Он стимулирует сокращение гладкой мускулатуры, Существует 2 пути синтеза глицина:
трансаминирования между аспартатом и α-кетоглутаратом. Так как
печени, в мышцах, вследствие чего увеличивается содержание сахара оказывает сосудосуживающий эффект, регулирует АД, температуру 1)из серина с участием производного фолиевой кислоты в результате
реакция трансаминирования обратима, по субстратам обратной
в крови. тела, дыхание, обладает антидепрессантным действием. Принимает действия сериноксиметилтрансферазы; 2) в результате действия
реакции этот же фермент называется глутамат-
участие в аллергических реакциях, поскольку в небольших фермента глицинсинтазы в реакции(из СО2 и NН3). Пролин
оксалоацетатаминотрансферазы (ГОТ). Реакцию трансаминирования
количествах синтезируется в тучных клетках. Ацетилхолин синтезируется из глутамата в цепи обратимых реакций. Эти же
68 Переваривание
. и всасывание белков в жкт. между аланином и α-кетоглутаратом катализирует фермент
аланинаминотрансфераза (АЛТ), причем по субстратам обратной синтезируется в нервной ткани и служит одним из важнейших реакции используются и при катаболизме пролина. Частично
заменимые аминокислоты Aрг и Гис синтезируются в небольших
Механизм действия протеолитических ферментов. реакции ему можно дать название глутамат- возбуждающих нейромедиаторов вегетативной нервной системы. Его
предшественник - аминокислота серин. В нервных клетках количествах, которые не отвечают потребностям организма.
Гниение белков в кишечнике под влиянием пируватаминотрансферазы (ГПТ). Реакции трансаминирования
декарбоксилирование глутамата (отщепление α-карбоксильной Гистидин синтезируется из АТФ и рибозы. Синтез аргинина
выполняют важные физиологические функции, так как и их
микроорганизмов. Обезвреживание продуктов помощью:из α-кетокислот синтезируются аминокислоты, группы) приводит к образованию γ-аминомасляной кислоты (ГАМК), происходит в реакциях орнитинового цикла.
гниения. необходимые для существования клеток; происходит которая служит основным тормозным медиатором высших отделов
В пищевых продуктах содержание свободных аминокислот очень
мало. Подавляющее их количество входит в состав белков, которые
перераспределение аминного азота в тканях и органах; начинается
катаболизм большинства аминокислот – первая стадия непрямого
мозга. Цикл превращений ГАМК в мозге включает три сопряжённые
реакции, получившие название ГАМК-шунта. Первую катализирует
76 Обмен
. серина и глицина. Роль фолиевой
гидролизуются в ЖКТ под действием ферментов протеаз. дезаминирования. Образующиеся α-кетокислоты вступают в общий глутаматдекарбоксилаза, которая является пиридоксальзависимым кислоты в обмене аминокислот. Участие глицина в
Субстратная специфичность этих ферментов заключается в том, что путь катаболизма и используются в глюконеогенезе. ферментом. Эта реакция является регуляторной и обусловливает синтезе креатина и глутатиона.
каждый из них с наибольшей скоростью расщепляет пептидные Аминотрансферазы АЛТ и ACT присутствуют во многих тканях, но скорость образования ГАМК в клетках мозга. Продукт реакции - Обмен серина и глицина.Серин - заменимая аминокислота,
связи, образованные определёнными аминокислотами. Протеазы, наиболее активны в клетках печени и миокарда. АЛТ локализована в ГАМК. Последующие 2 реакции можно считать реакциями синтезируется из промежуточного продукта гликолиза - 3-
гидролизующие пептидные связи внутри белковой молекулы, относят цитозоле клеток, а АСТ – в цитозоле и митохондриях. Оба фермента катаболизма ГАМК. ГАМК-аминотрансфераза, также фосфоглицерата, а аминогруппу получает от глутаминовой кислоты.
к группе эндопептидаз. Ферменты, относящиеся к группе практически отсутствуют в крови здорового человека. Высокая пиридоксальзависимая, образует янтарный полуальдегид, который Глицин - также заменимая аминокислота, основным источником
экзопептидаз, гидролизуют пептидную связь, образованную активность ферментов в крови человека свидетельствует о затем подвергается дегидрированию и превращается в янтарную которой служит серии. Реакцию синтеза глицина из серина
концевыми аминокислотами. Под действием всех протеаз ЖКТ белки воспалительных процессах, что дает возможность использовать кислоту. Сукцинат используется в цитратном цикле. Она увеличивает катализирует фермент сериноксиметилтрансфераза. Реакция
+
пищи распадаются на отдельные аминокислоты, которые затем определение активности АСТ и АЛТ для дифференциальной проницаемость постсинаптических мембран для ионов К , что превращения серина в глицин легко обратима. Основной путь
поступают в клетки тканей. В ротовой полости переваривания и диагностики заболеваний печени и сердца. Обычно определяют вызывает торможение нервного импульса; повышает дыхательную катаболизма глицина у человека и других позвоночных также связан
всасывания белков не происходит.Желудочный сок - продукт соотношение ACT/АЛТ в сыворотке крови (коэффициент де Ритиса). активность нервной ткани; улучшает кровоснабжение головного с использованием Н4-фолата. Эта реакция обратима и катализируется
нескольких типов клеток. Обкладочные (париетальные) клетки В норме этот коэффициент равен 1,33±0,42.При инфаркте миокарда мозга. Гистамин образуется путем декарбоксилирования гистидина в глицинсинтазой - ферментным комплексом, похожим на
стенок желудка образуют соляную кислоту, главные клетки значение коэффициента де Ритиса резко возрастает. При гепатитах тучных клетках соединительной ткани. Гистамин образует комплекс пируватдегидрогеназный комплекс, и локализованным в
секретируют пепсиноген. Добавочные и другие клетки эпителия активность АЛТ в сыворотке крови увеличивается в 8-10 раз по с белками и сохраняется в секреторных гранулах тучных клеток. митохондриях клеток печени. Серин принимает участие в синтезе
желудка выделяют муцинсодержащую слизь. Париетальные клетки сравнению с нормой, a ACT - в 2-4 раза. Коэффициент де Ритиса Секретируется в кровь при повреждении ткани (удар, ожог, нейромедиатора ацетилхолина, фосфолипидов, аминокислот (глицин,
секретируют в полость желудка также гликопротеин, который снижается до 0,6. Однако при циррозе печени этот коэффициент воздействие эндо- и экзогенных веществ), развитии иммунных и цистеин). Глицин является нейромедиатором, а также
называют "внутренним фактором" (фактором Касла). Этот белок увеличивается, что свидетельствует о некрозе клеток, при котором в аллергических реакций. предшественником гемма, пуриновых оснований, глутатиона. Роль
связывает "внешний фактор" - витамин В12, предотвращает его кровь выходят обе формы ACT. фолиевой кислоты в обмене аминокислот. В превращениях серина и
разрушение и способствует всасыванию. В тонком кишечнике
полипептиды подвергаются дальнейшему расщеплению проте- азами, 73Основные источники аммиака в организме. глицина используются коферменты - производные фолиевой
кислоты. Фолиевая кислота является незаменимым пищевым
имеющимися в соке поджелудочной железы и на поверхности
микроворсинок энтероцитов. Различные панкреатические ферменты
71 Дезаминирование аминокислот
. . Пути его обезвреживания. веществом для человека и большинства млекопитающих. В печени
Дезаминирование аминокислот - реакция отщепления α-аминогруппы В результате дезаминирования(отщепления ф-аминогруппы) фолиевая кислота превращается в Н4 -фолат в две стадии с участием
атакуют белковую молекулу в разных участках. Ферменты, от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α- аминокислот освобождается большое количество аммиака. Часть ферментов фолатредуктазы и дигидрофолатредуктазы, коферментом
гидролизирующие белки, подразделяют на эндопептидазы (трипсин, кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. аммиака образуется в кишечнике в результате действия бактерий на которых служит NADPH.Н4-фолат играет роль промежуточного
химотрипсин, эластаза) и экзопептидазы (карбопептидазы А и В). Аммиак токсичен для ЦНС, поэтому в организме человека он пищевые белки и поступает в кровь воротной вены. В крови и переносчика одноуглеродных групп, так как способен передавать эти
Эндопептидазы гидролизуют внутренние связи пептидов, а превращается в хорошо растворимое соединение - мочевину. В виде цитозоле клеток при физиологических значениях рН аммиак группы на другие соединения.Одноуглеродные фрагменты
экзопептидазы отщепляют только концевые группы мочевины, а также в виде солей аммония аммиак выводится из
+
переходит в ион аммония - NH4 . Аммиак - токсичное соединение. используются для синтеза как пуриновых (АТФ и ГТФ) и
преимущественно нейтральных и основных аминокислот. В тонком организма. Безазотистый остаток используется для образования Аммиак легко проникает через мембраны в клетки и в митохондриях пиримидиновых (ТТФ) нуклеотидов которые необходимы для
отделе кишечника происходит дальнейший гидролиз пептидов до аминокислот в реакциях трансаминирования. При дезаминировании сдвигает реакцию, катализируемую глутаматдегидрогеназой, в деления клеток и роста тканей. Дефицит фолиевой кислоты приводит
аминокислот. Туда поступает панкреатический сок,который содержит общее количество аминокислот уменьшается, поэтому эти реакции
+
сторону образования глугамата: а-Кетоглутарат + NADH + Н + NH3 к нарушению обмена одноуглеродных фрагментов и развитию
неактивные предшественники протеаз: трипсиноген, можно рассматривать как путь катаболизма, общий для всех
+
→ Глутамат + NAD . Уменьшение концентрации а-кетоглутарата мегалобластной (макроцитарная) анемии. Она характеризуется
химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу, проэластазу. Слизистой аминокислот. Дезаминированию подвергаются все аминокислоты, вызывает: уменьшением количества эритроцитов, снижением содержания в них
кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза, который кроме лизина. Ускорение реакций дезаминирования аминокислот - угнетение обмена аминокислот (реакции трансаминирования) и, гемоглобина и увеличением размера эритроцитов. Глутатион
активирует трипсиноген до трипсина, а последний уже все остальные обычно сопровождает процесс расщепления белков в организме следовательно, синтеза из них нейромедиаторов; содержит необычную пептидную связь между амино-группой
ферменты. Протеолитические ферменты содержатся также в клетках (протеолиз) и происходит при голодании, когда идет распад тканевых - повышение концентрации аммиака в крови сдвигает рН в щелочную цистеина и карбокси-группой боковой цепи глутамата. Важность
слизистой кишечника, поэтому гидролиз небольших пептидов белков; сахарном диабете и других заболеваниях, также сторону (вызывает алкалоз). Это, в свою очередь, увеличивает глутатиона в клетке определяется его антиоксидантными
происходит после их всасывания. Конечный результат действия сопровождается распадом тканевых белков; поступлении с пищей сродство гемоглобина к кислороду, что приводит к гипоксии тканей и свойствами,защищает клетку от таких токсичных агентов. Глутатион
ферментов желудка и кишечника – расщепление почти всей массы больших количеств белка, так как аминокислоты не имеют какой- накоплению СО2 не является незаменимым веществом и может быть синтезирован из
пищевых белков до свободных аминокислот. Протеолиз — процесс либо формы депонирования в организме. Существует несколько - высокие концентрации аммиака стимулируют синтез глутамина из аминокислот L-цистеина, L-глутаминовой кислоты и глицина.
ферментативного гидролиза белков, катализирующийся типов дезаминирования аминокислот: глутамата в нервной ткани. Накопление глутамина в клетках нервной Креатин — азотсодержащая карбоновая кислота,синтезируемая из 3-х
протеолитическими ферментами (протеазами). Действие окислительное (глутаминовая кислота); ткани приводит к повышению осмотического давления в ней и может аминокислот: глицина, аргинина и метионина. Эти аминокислоты -
протеолитических ферментов может быть разделено на две непрямое (трансдезаминирование) для всех остальных аминокислот; вызвать отёк мозга; компоненты белка. У людей ферменты, вовлеченные в синтез
различные категории: неокислительное (серин и треонин); - избыток иона аммония в крови способен нарушать креатина, локализуются в печени, поджелудочной железе и почках.
-ограниченный протеолиз, в котором протеаза специфически внутримолекулярное (гистидин).
+
трансмембранный перенос одновалентных катионов Na и К .
+
Креатин может быть произведен в любом из этих органов, и затем
расщепляет одну или несколько пептидных связей в белке-мишени, Окислительное дезаминирование. Наиболее активно в тканях Связывание (обезвреживание) аммиака. Универсальным механизмом транспортирован кровью в мышцы.
что обычно приводит к изменению функционального состояния происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию обезвреживания аммиака, протекающей во всех тканях организма,
последнего: ферменты, например, при этом становятся активными, а катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, коферментом является синтез глутамина под действием глутаминсинтетазы.
прогормоны превращаются в гормоны;
-неограниченный или тотальный протеолиз, при котором белки
+
глутаматдегидрогеназы является NAD . Реакция идёт в 2 этапа. Глутаминсинтетаза обладает высоким сродством к аммиаку. Фермент 77 Особенности
. обмена метионина. Синтез
Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и локализован в митохондриях, для его работы необходим кофактор - фосфатидилхолина., карнитина, креатина и
распадаются до своих аминокислот. образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное
2+
ионы Mg . Глутамин легко переносится через клеточные мембраны
Образование токсичных продуктов из аминокислот под действием гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в путём облегчённой диффузии и поступает из тканей в кровь.
креатинфосфата. Образование цистеина из
микроорганизмов кишечника называют гниением белков в результате чего образуется а-кетоглутарат. Глутаматдегидрогеназа Основными поставщиками глутамина являются мышцы, мозг и метионина.
кишечнике. Ферменты бактерий расщепляют аминокислоты и очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, печень. С током крови глутамин транспортируется в кишечник и Метионин - незаменимая аминокислота. Она необходима для синтеза
превращают их в амины, фенолы, индол, скатол, сероводород и кроме мышц. Этот фермент - олигомер, состоящий из 6 субъединиц. почки. В клетках кишечника под действием фермента глутаминазы белков организма, участвует в реакциях дезаминирования, является
другие ядовитые для организма соединения. Под действием Глутаматдегидрогеназа играет важную роль, так как является происходит гидролитическое освобождение амидного азота в виде источником атома серы для синтеза цистеина. Метильная группа
ферментов бактерий из аминокислоты тирозина могут регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические аммиака. Образовавшийся аммиак частично удаляется через метионина - мобильный одноуглеродный фрагмент, используемый
образовываться фенол и крезол путём разрушения боковых цепей ингибиторы глутаматдегидрогеназы (АТФ, ГТФ, NADH) вызывают кишечник, небольшая его часть через воротную вену попадает в для синтеза ряда соединений. Перенос метильной группы метионина
аминокислот микробами. Эти вещества всасываются клетками диссоциацию фермента и потерю глутаматдегидрогеназной печень, остальная часть поступает в почки и выводится в виде солей на соответствующий акцептор называют реакцией
кишечника, транспортируются кровью по воротной вене в печень, где активности. Высокие концентрации АДФ активируют фермент. аммония. В почках происходит гидролиз глутамина под действием трансметилирования, имеющей важное метаболическое значение для
обезвреживание фенола и крезола может происходить путём Таким образом, низкий энергетический уровень в клетках глутаминазы с образованием аммиака. Этот процесс является одним синтеза адреналина, креатина, карнитина, холина. Метильная группа
конъюгации с остатком серной или с глюкуроновой кислотой в стимулирует разрушение аминокислот и образование α- из механизмов регуляции кислотно-щелочного равновесия в в молекуле метионина прочно связана с атомом серы, поэтому
составе УДФ-глюкуроната. Конъюгация глюкуроновых кислот с кетоглутарата, который в свою очередь используется в ЦТК как организме и сохранения важнейших катионов для поддержания непосредственным донором этого одноуглеродного фрагмента
фенолом и крезолом происходит при участии фермента УДФ- энергетический субстрат. Глутаматдегидрогеназа может осмотического давления. Образующийся аммиак нейтрализует служит активная форма аминокислоты - S-аденозилметионин (SAM).
глюкуронилтрансферазы. Продукты конъюгации хорошо растворимы индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом). В печени и кислые продукты обмена и в виде аммонийных солей экскретируется Реакция активации происходит путем присоединения метионина к
в воде и выводятся с мочой через почки. В кишечнике из почках обнаружен фермент оксидаза L-аминокислот, способный с мочой. Глутамин - основной донор азота в организме. Амидный молекуле аденозина, донором которой является АТФ. Эту реакцию
аминокислоты триптофана микроорганизмы образуют индол и дезаминировать некоторые L-аминокислоты. Коферментом в данной азот глутамина используется для синтеза пуриновых и катализирует фермент метионинаденозилтрансфераза,
скатол. Бактерии разрушают боковую цепь триптофана, оставляя реакции выступает FMN. Оксидаза D-аминокислот также обнаружена пиримидиновых нуклеотидов, аспарагина, аминосахаров и других присутствующий во всех типах клеток. Отщепление метильной
нетронутой кольцевую структуру.Индол образуется в результате в почках и печени. Это FAD-зависимый фермент. Непрямое соединений. Ещё одной реакцией обезвреживания аммиака в тканях группы от SAM и перенос ее на соединение акцептор катализируют
отщепления бактериями боковой цепи, в виде серина или аланина. дезаминирование (трансдезаминирование). Аминогруппы можно считать синтез аспарагина под действием аспарагинсинтетазы. ферменты метилтрансферазы. SAM в ходе реакции превращается в S-
Скатол и индол обезвреживаются в печени в 2 этапа. Сначала в аминокислот в результате трансаминирования переносятся на а- Из мышц и кишечника избыток аммиака выводится аденозилгомоцистеин (SAГ). Синтез фосфатидилхолина из
результате микросомального окисления они приобретают кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем преимущественно в виде аланина. Этот механизм необходим, так как фосфатидилэтиноламина активно происходит в печени, кишечнике и
гидроксильную группу. Так, индол переходит в индоксил, а затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Непрямое активность глутаматдегидрогеназы в мышцах невелика и непрямое других тканях. Фосфатидилхолины (лецитины) - наиболее
вступает в реакцию конъюгации с ФАФС, образуя индоксилсерную дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: дезаминирование аминокислот малоэффективно. Поэтому в мышцах распространённая группа глицерофосфолипидов, участвующих в
кислоту, калиевая соль которой получила название животного аминотрансферазы (кофермент пиридоксальфосфат (ПФ) и существует ещё один путь выведения азота. Аминогруппы разных образовании мембран клеток и липопротеинов, в составе которых
индикана. Синтез гиппуровой кислоты из бензойной кислоты и +
глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD ). Обе стадии непрямого аминокислот посредством реакций трансаминирования переносятся осуществляется транспорт липидов. Синтез карнитина. Карнитин -
глицина протекает у человека и большинства животных дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм на пируват, основным источником которого служит процесс переносчик жирных кислот через мембрану митохондрий, где
преимущественно в печени. аминокислот, так и возможность образования практически любой окисления глюкозы. протекает в-окисление жирных кислот, которое является важным
аминокислоты из соответствующей а-кетокислоты. Можно выделить источником энергии для скелетных мышц и миокарда. Синтез
карнитина из лизина происходит с участием 3 молекул SAM,
69 Значение
. белков в питании. Баланс азота, 4 стадии процесса:
трансаминирование с а-кетоглутаратом, образование глутамата; 74.Орнитиновый цикл синтеза мочевины. Связь необходимого для формирования триметиламиногруппы. Синтез
азотистое равновесие, заменимые и незаменимые трансаминирование глутамата с оксалоацетатом (фермент ACT), орнитинового цикла с циклом Кребса. креатина. Креатин необходим для образования в мышцах и головном
образование аспартата; мозге высокоэнергетического соединения - креатинфосфата. Синтез
аминокислоты. Гипераммониемии. креатина идёт в 2 стадии с участием 3 аминокислот: аргинина,
Белки выполняют функцию основного строительного материала для реакция переноса аминогруппы от аспартата на ИМФ
Азот удаляется из организма почками в виде растворимых глицина и метионина. Креатин с кровотоком переносится в мышцы и
роста и обновления клеток. Они входят в состав гормонов, ферментов (инозинмонофосфат), образование АМФ и фумарата;
соединений: мочевина, аммонийных солей, креатинина и солей клетки мозга, где из него образуется высокоэнергетическое
и антител. Важнейшей функцией пищевых белков является гидролитическое дезаминирование АМФ.
мочевой кислоты – уратов. При этом основным конечным продуктом соединение - креатинфосфат. Эта реакция легко обратима и
обеспечение организма пластическим материалом. Основным Неокислительное дезаминировате. В печени человека присутствуют
азотистого обмена является мочевина. Мочевина секретируется катализируется ферментом креатинкиназой. Фермент локализован в
источником, восполняющим фонд аминокислот организма, являются специфические ферменты, катализирующие реакции
только в печени.Синтез мочевины представляет собой циклический цитозоле и митохондриях клеток, обладает органоспецифичностью.
белки пищи. Аминокислоты (свободные и в составе белков) содержат дезаминирования аминокислот серина, треонина и гистидина
процесс, состоящий из нескольких стадий, ключевым соединением Креатинфосфат играет важную роль в обеспечении энергией
почти 95% всего азота, поэтому баланс азота в организме является неокислительным путём. Неокислительное дезаминирование серина
которого, замыкающим цикл, является орнитин. Поэтому процесс работающей мышцы в начальный период. В результате
показателем состояния белкового и аминокислотного обмена. катализирует сериндегидратаза. Неокислительное дезаминирование
синтеза мочевины получил название "орнитиновый цикл", или "цикл неферментативного дефосфорилирования, главным образом в
Азотистый баланс определяют как разницу между количеством азота, треонина катализирует фермент треониндегидратаза.
Кребса-Гензелейта". Мочевина (карбамид) - амид угольной кислоты - мышцах, креатинфосфат превращается в креатинин, выводимый с
поступающего с пищей, и количеством выделяемого азота Внутримолекулярное дезаминирование гистидина происходит под
содержит 2 атома азота. Источником одного из них является аммиак, мочой. Вторая серосодержащая аминокислота - цистеин. Она
(преимущественно в виде мочевины и аммонийных солей). действием фермента гистидазы (гистидинаммиаклиазы).
который в печени связывается с диоксидом углерода с образованием условно заменима, так как для её синтеза необходим атом серы,
Азотистый баланс может быть равным нулю (азотистое равновесие)- карбамоилфосфата под действием карбамоилфосфатсинтетазы I. источником которого служит незаменимая аминокислота метионин.
у здорового человека при сбалансированном питании количество Далее под действием орнитинкарбамоилтрансферазы карбамоильная Для синтеза цистеина необходимы 2 аминокислоты:
поступающего азота в сутки равно количеству группа карбамоилфосфата переносится на а-аминокислоту орнитин, и серин - источник углеродного скелета;метионин - первичный
выделяемого.Незмаменимые аминокислоты- те аминокислоты, синтез образуется другая а-аминокислота - цитруллин. В следующей источник атома S.
которых сложен и неэкономичен для организма, которые выгоднее реакции аргининосукцинатсинтетаза связывает цитруллин с
получать с пищей. К ним относят фенилаланин, метионин, треонин, аспартатом и образует аргининосукцинат (аргининоянтарную
триптофан, валин, лизин, лейцин, изолейцин. Две аминокислоты - 2+
кислоту). Этот фермент нуждается в ионах Mg . Аспартат - источник
аргинин и гистидин - у взрослых образуются в достаточных второго атома азота мочевины. Далее фермент
количествах, однако детям для нормального роста организма аргининосукцинатлиаза (аргининосукциназа) расщепляет
необходимо дополнительное поступление этих аминокислот с пищей. аргининосукцинат на аргинин и фумарат, при этом аминогруппа
Поэтому их называют частично заменимыми. Две другие аспартата оказывается в молекуле аргинина. Аргинин подвергается
аминокислоты - тирозин и цистеин - условно заменимые, так как для гидролизу под действием аргиназы, при этом образуются орнитин и
их синтеза необходимы незаменимые аминокислоты. Тирозин 2+
мочевина. Кофакторами аргиназы являются ионы Са или Мn .
2+

синтезируется из фенилаланина, а для образования цистеина Образующийся орнитин взаимодействует с новой молекулой
необходим атом серы метионина. Остальные аминокислоты легко карбамоилфосфата, и цикл замыкается. Первые две реакции процесса
синтезируются в клетках и называются заменимыми. К ним относят происходят в митохондриях гепатоцитов. Затем цитруллин,
глицин, аспарагиновую кислоту, аспарагин, глутаминовую кислоту, являющийся продуктом этих реакций, транспортируется в цитозоль,
глутамин, серии, пролин, аланин. Если белок содержит все где и осуществляются дальнейшие превращения. Фумарат,
незаменимые аминокислоты в необходимых пропорциях и легко образующийся в результате расщепления аргининосукцината,
подвергается действию протеаз, то биологическая ценность такого превращается в малат, который затем переносится в митохондрии,
белка условно принимается за 100, и он считается полноценным. К включается в ЦТК и дегидрируется с образованием оксалоацетата.
таким относят белки яиц и молока. Эта реакция сопровождается выделением 3 молекул АТФ, которые и
компенсируют затраты энергии на синтез одной молекулы мочевины.
Недостаточность ферментов цикла мочевины приводит к
гипераммониемии и отравлению аммиаком. К этим ферментам
отнесены: карбамоилфосфат синтетаза, орнитин карбамоил
трансфераза, аргининосукцинат синтетаза, аргининосукцинат лиаза,
аргиназа. Все нарушения орнитинового цикла приводят к
значительному повышению в крови концентрации аммиака,
глутамина и аланина.
78.Метаболизм фенилаланина и тирозина. 80.Синтез пиримидиновых нуклеотидов. 82Переваривание и всасывание липидов в ЖКТ. 84 Пути
. образования и использования
Заболевания,связанные с нар-м метаболизма Образование УМФ.«Запасные пути», катаболизм. Роль желчных кислот. Механизм всасывания ацетоуксусной кислоты. Нарушение и регуляция
фенилаланина и тирозина. Пиримидиновое кольцо синтезируется из простых жиров. Транспорт жиров из кишечника. липидного обмена.
Фенилаланин - незаменимая аминокислота, так как в клетках предшественников: глутамина, СО 2 и аспарагиновой кислоты и затем Основную массу пищи составляют жиры, наряду с глюкозой Ацетоуксусная кислота в процессе метаболизма способна окисляться
животных не синтезируется её бензольное кольцо. Тирозин - условно связывается с рибозо-5-фосфатом, полученным от ФРДФ. Процесс служащие главными источниками энергии. С липидами в организм до ацетона с выделением молекулы углекислого газа. Ацетоуксусная
заменимая аминокислота, поскольку образуется из фенилаланина. протекает в цитозоле клеток. Синтез ключевого пиримидинового поступают и жирорастворимые витамины A, D, Е, К. Переваривание кислота или ацетоуксусный эфир-β-кетонокислота, отличающаяся
Содержание этих аминокислот в пищевых белках (в том числе и нуклеотида - УМФ идёт с участием 3 ферментов, 2 из которых липидов пищи происходит в кишечнике. Основные продукты непрочностью.Ацетоуксусная к-та-органическая кислота,
растительных) достаточно велико. Фенилаланин и тирозин полифункциональны.Ключевой, регуляторной реакцией в синтезе гидролиза (жирные кислоты и 2-моноацилглицеролы) после вырабатываемая в больших количествах печенью в процессе
используются для синтеза многих биологически активных пиримидиновых нуклеотидов является синтез карбамоилфосфата из всасывания подвергаются ресинтезу и последующей упаковке в метаболизма и вступающая с большой скоростью в окислительные
соединений. Фенилаланин используется в организме только в 2 глутамина, СО2 и АТФ, в реакции катализируемой хиломикроны (ХМ) в клетках слизистой оболочки кишечника.Жиры реакции с жирными кислотами (например, при голодании).
процессах: включается в белки и превращается в карбамоилфосфатсинтетазой II (КФС II), которая протекает в составляют до 90% липидов, поступающих с пищей. Переваривание Образовавшаяся ацетоуксусная кислота при достаточно высокой
тирозин.Превращение фенилаланина в тирозин прежде всего цитозоле клеток. В реакции NH 2 -гpyппa карбамоилфосфата жиров происходит в тонком кишечнике, однако уже в желудке концентрации инсулина превращается в ацетилкоэнзим-А, а в
необходимо для удаления избытка фенилаланина, так как высокие образуется за счёт амидной группы глутамина, что отличает эту небольшая часть жиров гидролизуется под действием "липазы отсутствии инсулина - в гидроксимасляную кислоту и ацетон,
концентрации его токсичны для клеток. Основной путь метаболизма реакцию от реакции синтеза карбамоилфосфата в митохондриях в языка". Этот фермент синтезируется железами на дорсальной который выводится из организма. Когда от цепочки жирной кислоты
фенилаланина начинается с его гидроксилирования, в результате чего процессе синтеза мочевины из СО 2, NH3 и АТФ с участием КФС I. поверхности языка. Так как жиры - нерастворимые в воде отщепляется ацетил-КоА, 2 молекулы этого вещества, объединяясь,
образуется тирозин. Эта реакция катализируется специфической Карбамоилфосфат, использующийся на образование пиримидиновых соединения, то они могут подвергаться действию ферментов, формируют молекулу ацетоуксусной кислоты, которая затем
монооксигеназой - фенилаланингидроксилазой, коферментом нуклеотидов, является продуктом полифункционального фермента, растворённых в воде только на границе раздела фаз вода/жир. транспортируется кровью в другие клетки организма, где она может
которой служит тетрагидробиоптерин (Н4БП). Активность фермента который наряду с активностью КФС II содержит каталитические Поэтому действию панкреатической липазы, гидролизующей жиры, использоваться для получения энергии. Часть ацетоуксусной кислоты
2+
зависит также от наличия Fe . Реакция необратима. Н4БП в центры аспартаттранскарбамоилазы и дигидрооротазы. Этот фермент предшествует эмульгирование жиров. Эмульгирование (смешивание превращается в гидроксимасляную кислоту, совсем небольшое
результате реакции окисляется в дигидробиоптерин (Н 2БП). назвали "КАД-фермент".Почти весь синтезированный в первой жира с водой) происходит в тонком кишечнике под действием солей количество превращается в ацетон. Ацетоуксусная кислота,
Регенерация последнего происходит при участии реакции карбамоилфосфат взаимодействует с аспартатом и жёлчных кислот. Жёлчные кислоты синтезируются в печени из гидроксимасляная кислота и ацетон свободно диффундируют через
+
дигидроптеридинредуктазы с использованием NADPH + H . Обмен образование карбамоиласпартата, от которого отщепляется вода и холестерола и секретируются в жёлчный пузырь. Жёлчные кислоты мембраны клеток печени и транспортируются кровью к
тирозина значительно сложнее, чем обмен фенилаланина. Кроме образуется циклический продукт - дигидрооротат. Отщепляясь от представляют собой в основном конъюгированные жёлчные кислоты: периферическим тканям. Здесь эти вещества вновь диффундируют
использования в синтезе белков, тирозин в разных тканях выступает КАД-фермента, дигидрооротат подвергается дегидрированию NAD- таурохолевую, гликохолевую и другие. . Жёлчные кислоты через мембраны внутрь клеток, где наблюдаются обратные реакции и
предшественником таких соединений, как катехоламины, тироксин, зависимой дигидрооротатдегидрогеназой и превращается в свободное действуют как детергенты, располагаясь на поверхности капель жира образуются молекулы ацетил-КоА. Ацетил-КоА, в свою очередь,
меланины. В печени происходит катаболизм тирозина до конечных пиримидиновое основание - оротовую кислоту, или оротат. В и снижая поверхностное натяжение. В результате крупные капли вступает в цикл лимонной кислоты и окисляется, давая энергию в
продуктов:фумарата и ацетоацетата. Фумарат включается в ЦТК, цитозоле оротат становится субстратом бифункционального жира распадаются на множество мелких, т.е. происходит форме АТФ. При голодании увеличивается секреция глюкагона, при
превращается в оксалоацетат и может использоваться в процессе фермента - УМФ-синтазы, которая обнаруживает эмульгирование жира. Переваривание жиров - гидролиз жиров физической работе - адреналина. Эти гормоны, действуя через
глюконеогенеза. В пигментных клетках (меланоцитах) тирозин оротатфосфорибозилтрансферазную и ОМФ-декарбоксилазную панкреатической липазой. Панкреатическая липаза выделяется в аденилатциклазную систему, стимулируют мобилизацию жиров.
выступает предшественником тёмных пигментов - меланинов. Среди активности. Первоначально фосфорибозильный остаток от ФРДФ полость тонкой кишки из поджелудочной железы вместе с белком Ожирение - важнейший фактор риска развития инфаркта миокарда,
них преобладают 2 типа: эумеланины и феомеланины. Эумеланины – переносится на оротат и образуется нуклеотид - оротидин-5'- колипазой. Колипаза попадает в полость кишечника в неактивном инсульта, сахарного диабета, артериальной гипертензии и
пигменты чёрного и коричневого цвета, феомеланины - жёлтые или монофосфат (ОМФ), декарбоксилирование которого даёт уридин-5- виде и частичным протеолизом под действием трипсина желчнокаменной болезни. Ожирением считают состояние, когда
красновато-коричневые полимеры.Заболевания: монофосфат (УМФ). Часть ЦМФ может превращаться в УМФ под превращается в активную форму. Продуктами гидролиза являются масса тела превышает 20% от "идеальной" для данного индивидуума.
-фенилкетонурия(сопровождается накоплением фенилаланина и его действием цитидиндезаминазы и пополнять запасы уридиловых свободные жирные кислоты и 2-моноацилглицеролы (β- Первичное ожирение развивается в результате алиментарного
токсических продуктов, что приводит к тяжёлому поражению ЦНС, нуклеотидов. моноацилглицеролы). продуктами гидролиза являются свободные дисбаланса - избыточной калорийности питания по сравнению с
проявляющемуся, в частности, в виде нарушения умственного Цитидиловые нуклеотиды могут гидролитически терять аминогруппу жирные кислоты и 2-моноацилглицеролы (β-моноацилглицеролы). расходами энергии. Суточные потребности организма в энергии
развития; связано с резким снижением или полным отсутствием и превращаться в УМФ. Когда от УМФ при участии нуклеотидазы Продукты гидролиза липидов - жирные кислоты с длинным складываются из:
активности печёночного фермента фенилаланин-4-гидроксилазы, (или фосфатазы) и уридинфосфорилазы отщепляются углеводородным радикалом, 2-моноацилглицеролы, холестерол, а основного обмена - энергии, необходимой для поддержания жизни;
который в норме катализирует превращение фенилаланина в тирозин; неорганический фосфат и рибоза, то остаётся азотистое основание - также соли жёлчных кислот образуют в просвете кишечника основной обмен измеряют по поглощению кислорода или выделению
-тирозинемия(1тип- дефект фермента фумарилацетоацетатгидролазы, урацил. Пиримидиновые основания при участии структуры, называемые смешанными мицеллами. Смешанные тепла человеком в состоянии покоя утром, после 12-часового
катализирующего расщепление фумарилацетоацетата на фумарат и дигидропиримидиндегидрогеназы присоединяют 2 атома водорода по мицеллы построены таким образом, что гидрофобные части молекул перерыва в еде;
ацетоацетат;2тип- дефект фермента тирозинаминотрансферазы); двойной связи кольца с образованием дигидроурацила или обращены внутрь мицеллы, а гидрофильные - наружу, поэтому энергии, необходимой для физической активности.
-альбинизм(врождённый дефект тирозиназы. Этот фермент дигидротимина. Оба гетероцикла могут взаимодействовать с водой в мицеллы хорошо растворяются в водной фазе содержимого тонкой Вторичное ожирение - ожирение, развивающееся в результате какого-
катализирует превращение тирозина в ДОФА в меланоцитах); реакции, катализируемой дигидропиримидинциклогидролазой, и кишки. Мицеллы сближаются со щёточной каймой клеток слизистой либо основного заболевания, чаще всего эндокринного. Например, к
-болезнь Паркенсона(развивается при недостаточности дофамина в дигидроурацил превращается в β-уреидопропионовую кислоту, а оболочки тонкого кишечника, и липидные компоненты мицелл развитию ожирения приводят гипотиреоз, синдром Иценко-Кушинга,
чёрной субстанции мозга; снижена активность тирозингидроксилазы, дигидротимин - в β-уреидоизомасляную кислоту. Оба β- диффундируют через мембраны внутрь клеток. Вместе с продуктами гипогонадизм и многие другие заболевания.
ДОФА-декарбоксилазы). уреидопроизводных под действием общего для них фермента гидролиза липидов всасываются жирорастворимые витамины A, D, Е,
+
уреидопропионазы расщепляются с образованием СО 2, NH4 и β- К и соли жёлчных кислот. Жёлчные кислоты далее попадают через
аланина или β-аминоизомасляной кислоты соответственно. β-Аланин воротную вену в печень, из печени вновь секретируются в жёлчный
79 Биосинтез
. пуриновых нуклеотидов. Синтез обнаруживают в плазме крови и многих тканях. Он используется в
мышцах на образование дипептидов: карнозина и анзерина. Под
пузырь и далее опять участвуют в эмульгировании жиров. Этот путь
АМФ и ГМФ из ИМФ. «Запасные пути» синтеза. жёлчных кислот называют "энтерогепатическая циркуляция". После
действием бактериальной микрофлоры кишечника β-аланин всасывания продуктов гидролиза жиров жирные кислоты и 2-
Катаболизм пуриновых нуклеотидов. включается в пантотеновую кислоту, которая всасывается и моноацилглицеролы в клетках слизистой оболочки тонкого
Было установлено, что в формировании пуринового кольца используется на образование КоА. кишечника включаются в процесс ресинтеза с образованием
принимают участие аминокислоты Асп, Гли, Глн, СО 2 и два
триацилглицеролов. Жирные кислоты вступают в реакцию
одноуглеродных производных тетрагидрофолата: метенил-Н4 -фолат и
формил-Н4-фолат. Центральное место в синтезе пуриновых и
пиримидиновых нуклеотидов занимает 5-фосфорибозил-1-дифосфат
81Структура,классификация, св-ва осн-х липидов. этерификации только в активной форме в виде производных
коэнзима А, поэтому первая стадия ресинтеза жиров - реакция
химическое строение и биологическая роль. активации жирной кислоты. Реакция катализируется ферментом
(ФРДФ) или фосфорибозилпирофосфат (ФРПФ), который образуется
Фосфолипиды, сфинголипиды, цереброзиды, ацил-КоА-синтетазой (тиокиназой). В реакциях ресинтеза жиров
из рибозо-5-фосфата и АТФ в реакции, которая катализируется
участвуют жирные кислоты с длинной углеводородной цепью.
ФРДФ-синтетазой. Он образуется за счёт переноса β,γ- гликолипиды. Желчные кислоты обладают поверхностно-активными свойствами и
пирофосфатного остатка АТФ на рибозо-5-фосфат в реакции, Функции липидов:
участвуют в переваривании жиров, эмульгируя их и делая
катализируемой ФРДФ-синтетазой. Источниками рибозо-5-фосфата -выполняют функцию теплоизоляционной и механической защиты,
доступными для действия панкреатической липазы. Уменьшение
могут быть: пентозофосфатный путь превращения глюкозы или располагаясь преимущественно в подкожной жировой ткани
секреции жёлчи приводит к нарушению эмульгирования пищевых
катаболизм нуклеозидов, в ходе которого под действием (триацилглицеролы);
жиров и, следовательно, к снижению способности панкреатической
нуклеозидфосфорилазы первоначально образуется рибозо-1-фосфат, а - участвуют в формировании мембран (фосфолипиды, сфинголипиды,
липазы гидролизовать жиры. Нарушение секреции сока
затем с помощью соответствующей мутазы фосфатный остаток холестерол);
поджелудочной железы и, следовательно, недостаточная секреция
переносится в 5-положение. Биосинтез пуриновых нуклеотидов - являются предшественниками коферментов, например
панкреатической липазы также приводят к снижению скорости
происходит путем сборки пуринового гетероциклического основания жирорастворимый витамин К;
гидролиза жиров. В обоих случаях нарушение переваривания и
на остатке рибозо-5-фосфата при участии простых Большинство липидов имеют в своём составе жирные кислоты,
всасывания жиров приводит к увеличению количества жиров в
предшественников: глицина, СО 2, амидного азота глутамина, α- связанные сложноэфирной связью с глицеролом, холестеролом или
фекалиях - возникает стеаторея (жирный стул). Липиды в водной
аминогруппы аспартата и одноуглеродных производных Н 4-фолата. амидной связью с аминоспиртом сфингозином. Жирные кислоты
среде (а значит, и в крови) нерастворимы, поэтому для транспорта
Первая специфическая реакция образования пуриновых нуклеотидов имеют чётное число атомов углерода, что связано с особенностями их
липидов кровью в организме образуются комплексы липидов с
- перенос амидной группы Глн на ФРДФ с образованием 5- биосинтеза, при котором к углеводородному радикалу жирной
белками - липопротеины. Все типы липопротеинов имеют сходное
фосфорибозил-1 -амина. Эту реакцию катализирует фермент кислоты последовательно добавляются двухуглеродные фрагменты.
строение - гидрофобное ядро и гидрофильный слой на поверхности.
амидофосфорибозилтрансфераза. При этом формируется β-N- Жирные кислоты липидов представляют собой углеводородную
Гидрофильный слой образован белками, которые называют
гликозидная связь. Затем к аминогруппе 5-фосфорибозил-1-амина неразветвлённую цепь, на одном конце которой находится
5 10 апопротеинами, и амфифильными молекулами липидов -
присоединяются остаток глицина, N ,N -метенил-Н4 -фолата ещё карбоксильная группа, а на другом - метальная группа (ω-углеродный
фосфолипидами и холестеролом. В организме синтезируются
одна амидная группа глутамина, диоксид углерода, аминогруппа атом). Большинство жирных кислот в организме содержат чётное
10 следующие типы липопротеинов: хиломикроны (ХМ), липопротеины
аспартата и формильный остаток N -формил Н4 -фолата. Результатом число атомов углерода - от 16 до 20. Жирные кислоты, не
очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины промежуточной
этой десятистадийной серии реакций является образование первого содержащие двойных связей, называют насыщенными. Основной
плотности (ЛППП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП) и
пуринового нуклеотида - инозин-5'-монофосфата (ИМФ), на синтез насыщенной жирной кислотой в липидах человека является
липопротеины высокой плотности (ЛПВП). Большой размер ХМ не
которого затрачивается не менее шести молекул АТФ. Все реакции пальмитиновая. Жирные кислоты, содержащие двойные связи,
позволяет им проникать через стенки капилляров, поэтому из клеток
протекают в цитозоле клетки. Остальные пуриновые нуклеотиды – называют ненасыщенными. Ненасыщенные жирные кислоты
кишечника они сначала попадают в лимфатическую систему и потом
АМФ и ГМФ образуются из ИМФ. Синтез АМФ и ГМФ из ИМФ. представлены моноеновыми (с одной двойной связью) и
через главный грудной проток вливаются в кровь вместе с лимфой..
АМФ синтезируется при участии аденилосукцинатсинтетазы и полиеновыми (с двумя и большим числом двойных связей). Двойные
аденилосукциназы, ГМФ - при участии ИМФ-дегидрогеназы и ГМФ- связи в жирных кислотах в организме человека имеют цис-
синтетазы. Аденилосукцинатсинтетаза, используя энергию ГТФ,
присоединяет аспартат к ИМФ с образованием аденилосукцината,
конфигурацию. Это означает, что ацильные фрагменты находятся по
одну сторону двойной связи. Большинство жирных кислот
83 Современная
. теория окисления жирных
который в реакции, катализируемой аденилосукциназой, отщепляет синтезируется в организме человека, однако полиеновые кислоты кислот. Общий выход энергии.
фумарат и превращается в АМФ. Второй пуриновый нуклеотид (линолевая и α-линоленовая) не синтезируются и должны поступать с Жирные кислоты поступают с пищей или синтезируются в организме
(ГМФ) образуется также в 2 стадии. Сначала ИМФ окисляется NAD -
+
пищей. Эти жирные кислоты называют незаменимыми, или (кроме полиеновых кислот). Субстраты, необходимые для синтеза
зависимой ИМФ-дегидрогеназой с образованием ксантозин-5'- эссенциальными. Основные источники полиеновых жирных кислот жирных кислот, образуются при катаболизме глюкозы и таким
монофосфата (КМФ). Последующее трансамидирование для человека - жидкие растительные масла и рыбий жир. образом, часть глюкозы превращается сначала в жирные кислоты, а
гидроксильной группы при С2-пуринового кольца КМФ катализирует Ацилглицеролы - сложные эфиры трёхатомного спирта глицерола и затем в жиры. Хотя специфический путь катаболизма жирных кислот
ГМФ-синтетаза с использованием амидной группы Глн и энергии жирных кислот. Глицерол может быть связан с одной, двумя или заканчивается образованием ацетил-КоА, служащим исходным
АТФ. При образовании пуриновых нуклеотидов ГТФ расходуется на тремя жирными кислотами, соответственно образуя моно-, ди- или субстратом для синтеза жирных кислот, процессы синтеза и
синтез АМФ, а АТФ - на синтез ГМФ, что помогает поддерживать в триацилглицеролы (МАГ, ДАГ, ТАГ). Фосфолипиды - разнообразная окисления жирных кислот необратимы. Они происходят в разных
клетках баланс адениловых и гуаниловых нуклеотидов. Печень - группа липидов, содержащих в своём составе остаток фосфорной компартментах клеток (биосинтез протекает в цитозоле, а окисление -
основное место образования пуриновых нуклеотидов, откуда они кислоты. Фосфолипиды делят на глицерофосфолипиды, основу в митохондриях) и катализируются разными ферментами. β-
могут поступать в ткани, не способные к их синтезу: эритроциты и которых составляет трёхатомный спирт глицерол, и Окисление жирных кислот- β-Окисление - специфический путь
мозг. В периоды активного роста тканей синтез пуриновых сфингофосфолипиды - производные аминоспирта сфингозина. катаболизма жирных кислот, при котором от карбоксильного конца
нуклеотидов из простых предшественников не способен полностью Фосфолипиды имеют амфифильные свойства, так как содержат жирной кислоты последовательно отделяется по 2 атома углерода в
обеспечить нуклеиновые кислоты субстратами. Заметную роль в этих алифатические радикалы жирных кислот и различные полярные виде ацетил-КоА. Метаболический путь - β-окисление - назван так
условиях играют ферменты "запасных" путей синтеза этих молекул. группы. Благодаря своим свойствам фосфолипиды не только потому, что реакции окисления жирной кислоты происходят у β-
Наибольшее значение в этом процессе имеют ферменты, являются основой всех клеточных мембран, но и выполняют другие углеродного атома. Реакции β-окисления и последующего окисления
осуществляющие превращение пуринов в мононуклеотиды с функции: образуют поверхностный гидрофильный слой ацетил-КоА в ЦТК служат одним из основных источников энергии
использованием ФРДФ как донора остатка фосфорибозы. ФРДФ- липопротеинов крови, выстилают поверхность альвеол, предотвращая для синтеза АТФ по механизму окислительного фосфорилирования.
зависимое фосфорибозилирование пуринов катализируют 2 слипание стенок во время выдоха. Некоторые фосфолипиды β-Окисление жирных кислот происходит только в аэробных
фермента: участвуют в передаче гормонального сигнала в клетки. условиях. Перед тем, как вступить в различные реакции, жирные
-аденинфосфорибозилтрансфераза, обеспечивающая образование Сфингомиелины являются фосфолипидами, формирующими кислоты должны быть активированы, т.е. связаны макроэргической
АМФ из аденина и ФРДФ; структуру миелиновых оболочек и других мембранных структур связью с коферментом А. Реакцию катализирует фермент ацил-КоА
-гипоксантин-гуанинфосфорибозилтрансфераза, катализирующая нервных клеток. Глицерофосфолипиды. Структурная основа синтетаза. Ацил-КоА синтетазы находятся как в цитозоле, так и в
превращение азотистых оснований гипоксантина и гуанина в ИМФ и глицерофосфолипидов - глицерол. Глицерофосфолипиды (ранее матриксе митохондрий. Эти ферменты отличаются по специфичности
ГМФ с использованием ФРДФ в качестве донора фосфорибозы; используемые названия - фосфоглицериды или фосфоацилглицеролы) к жирным кислотам с различной длиной углеводородной цепи.
У человека основной продукт катаболизма пуриновых нуклеотидов - представляют собой молекулы, в которых две жирные кислоты Жирные кислоты с короткой и средней длиной цепи (от 4 до 12
мочевая кислота. Её образование идёт путём гидролитического связаны сложноэфирной связью с глицеролом в первой и второй атомов углерода) могут проникать в матрикс митохондрий путём
отщепления фосфатного остатка от нуклеотидов с помощью позициях; в третьей позиции находится остаток фосфорной кислоты, диффузии. Активация этих жирных кислот происходит в матриксе
нуклеотидаз или фосфатаз. От АМФ и аденозина аминогруппа к которому, в свою очередь, могут быть присоединены различные митохондрий. Жирные кислоты с длинной цепью, которые
удаляется гидролитически аденозиндезаминазой с образованием заместители, чаще всего аминоспирты. Если в третьем положении преобладают в организме человека (от 12 до 20 атомов углерода),
ИМФ или инозина. ИМФ и ГМФ превращаются в соответствующие имеется только фосфорная кислота, то глицерофосфолипид активируются ацил-КоА синтетазами, расположенными на внешней
нуклеозиды: инозин и гуанозин под действием 5´-нуклеотидазы. называется фосфатидной кислотой. Её остаток называют мембране митохондрий. β-Окисление жирных кислот, происходит в
Пуриннуклеозидфосфорилаза катализирует расщепление N- "фосфатидил". Плазмалогены - фосфолипиды, у которых в первом матриксе митохондрий, поэтому после активации жирные кислоты
гликозидной связи в инозине и гуанозине с образованием рибозо-1- положении глицерола находится не жирная кислота, а остаток спирта должны транспортироваться внутрь митохондрий. Жирные кислоты с
фосфата и азотистых оснований: гуанина и гипоксантина. Гуанин с длинной алифатической цепью, связанный простой эфирной длинной углеводородной цепью переносятся через плотную
дезаминируется и превращается в ксантин, а гипоксантин окисляется связью. Некоторые типы плазмалогенов вызывают очень сильные внутреннюю мембрану митохондрий с помощью карнитина.
в ксантин с помощью ксантиноксидазы, которая катализирует и биологические эффекты, действуя как медиаторы. Например, Карнитин поступает с пищей или синтезируется из незаменимых
дальнейшее окисление ксантина в мочевую кислоту. тромбоцитактивирующий фактор (ТАФ) стимулирует агрегацию аминокислот лизина и метионина. В реакциях синтеза карнитина
Ксантиноксидаза - аэробная оксидоредуктаза, простетическая группа тромбоцитов. Аминоспирт сфингозин, состоящий из 18 атомов участвует витамин С (аскорбиновая кислота). β-Окисление
3+
которой включает ион молибдена, железа (Fe ) и FAD. Аллопуринол- углерода, содержит гидроксильные группы и аминогруппу. начинается с дегидрирования ацил-КоА FAD-зависимой ацил-КоА
противоподагрическое средство, ограничивающее синтез мочевой Сфингозин образует большую группу липидов, в которых жирная дегидрогеназой с образованием двойной связи между α- и β-атомами
кислоты. Ингибирует фермент ксантиноксидазу и окисление кислота связана с ним через аминогруппу. Продукт взаимодействия углерода в продукте реакции - еноил-КоА. Восстановленный в этой
эндогенных пуринов, в результате чего уменьшается концентрация сфингозина и жирной кислоты называют "церамид". В церамидах реакции кофермент FADH2 передаёт атомы водорода в ЦПЭ на
мочевой кислоты и ее солей в плазме крови и моче. Подагра- жирные кислоты связаны необычной (амидной) связью, а кофермент Q. В результате синтезируются 2 молекулы АТФ. Любая
гетерогенное по происхождению заболевание, которое гидроксильные группы способны взаимодействовать с другими жирная кислота с четным количеством углеродных атомов, от
характеризуется отложением в различных тканях организма радикалами. В результате присоединения к ОН-группе церамида которой отщепляется по паре углеродных атомов, в конце концов
кристаллов уратов в форме моноурата натрия или мочевой кислоты. фосфорной кислоты, связанной с холином, образуется сфингомиелин. проходит через стадию масляной кислоты. После очередного β-
В основе возникновения лежит накопление мочевой кислоты и Церамиды - основа большой группы липидов - гликолипидов. окисления масляная кислота становится ацетоуксусной. Последняя
уменьшение её выделения почками, что приводит к повышению Водород в гидроксильной группе церамида может быть замещён на затем гидроли-зуется до двух молекул уксусной кислоты. При
концентрации последней в крови (гиперурикемия).Ксантинурия- разные углеводные фрагменты, что определяет принадлежность каждом цикле β-окисления образуются одна молекула ФАДН2 и одна
выделение с мочой аномально большого количества производной гликолипида к определённому классу. Цереброзиды имеют в своём молекула НАДН. Последние в процессе окисления в дыхательной
пурина ксантина; обычно развивается в результате врожденного составе моносахариды. Наиболее распространены цереброзиды, цепи и сопряженного с ним фосфорилирования дают: ФАДН2 – 2
нарушения обмена веществ, вследствие недостаточности ксантин имеющие в своём составе галактозу (галактоцереброзид), реже - молекулы АТФ и НАДН – 3 молекулы АТФ, т.е. в сумме за один цикл
дегидрогеназы глюкозу (глюкоцереброзид). Глобозиды отличаются от цереброзидов образуется 5 молекул АТФ.
тем, что имеют в своём составе несколько углеводных остатков,
связанных с церамидом. Ганглиозиды - наиболее сложные по составу
липиды. Они содержат несколько углеводных остатков, среди
которых присутствует N-ацетилнейраминовая кислота. Нейраминовая
кислота представляет собой углевод, состоящий из 9 атомов углерода
и входящий в группу сиаловых кислот. Липиды делят на омыляемые
и неомыляемые в зависимости от их способности к гидролизу с
образованием в щелочной среде солей высших карбоновых кислот -
мыл. Неомыляемые липиды не расщепляются под действием воды.
Неомыляемые липиды делятся на стероиды и терпеноиды
(каротиноиды). Омыляемые липиды гидролизуются, образуя смесь
более простых веществ, т.к. в их структуре присутствуют связи,
которые расщепляются водой (сложно-эфирные, гликозидные,
амидные).Омыляемые липиды делятся на простые и сложные.
Простые липиды - это те, которые при гидролизе дают только два
соединения: спирт и карбоновую кислоту. К ним относятся воски,
жиры и масла, церамиды. Сложные липиды при гидролизе дают
более разнообразные соединения: спирт, карбоновые кислоты,
фосфорную кислоту, аминокислоту и прочие.Сложные липиды делят
на три большие группы:фосфолипиды;сфинголипиды;гликолипиды
85 Биосинтез
. триацилглиридов и фосфолипидов. 86 Обмен стероидов. Биосинтез холестерина.
. 88 Синтещ желчных кислот, регуляция процесса.
. 90 Регуляция
. обмена углеводов, липидов и
Функции фосфолипидов. Регуляция и патология Стероиды - производные восстановленных конденсированных Их роль в переваривании и всасывании липидов. аминокислот.
циклических систем - циклопентанпергидрофенантренов. В
липидного обмена. организме человека основной стероид - холестерол, остальные
Желчно-каменная болезнь. Метаболизм (от греч. μεταβολή — «превращение, изменение»), или
Фосфолипиды - большой класс липидов, получивший своё название Желчные кислоты обладают поверхностно-активными свойствами и обмен веществ — набор химических реакций, которые возникают в
стероиды - его производные. Холестерол входит в состав мембран и живом организме для поддержания жизни. Эти процессы позволяют
из-за остатка фосфорной кислоты, придающего им свойства участвуют в переваривании жиров, эмульгируя их и делая
влияет на структуру бислоя, увеличивая её жёсткость. Из холестерола организмам расти и размножаться, сохранять свои структуры и
амфифильности . Благодаря этому свойству фосфолипиды доступными для действия панкреатической липазы. Желчные
синтезируются жёлчные кислоты, стероидные гормоны и витамин D 3. отвечать на воздействия окружающей среды. Метаболизм обычно
формируют бислойную структуру мембран, в которую погружены кислоты - производные холестерола с пятиуглеродной боковой цепью
Нарушение обмена холестерола приводит к развитию атеросклероза. делят на две стадии: в ходе катаболизма сложные органические
белки. Клетки или отделы клеток, окружённые мембранами, в положении 17, которая заканчивается карбоксильной группой.
Холестерол представляет собой молекулу, содержащую 4 вещества деградируют до более простых; в процессах анаболизма с
отличаются по составу и набору молекул от окружающей среды, Желчные кислоты – продукты конечного метаболизма холестерина. В
конденсированных кольца, обозначаемые латинскими буквами А, В, затратами энергии синтезируются такие вещества, как белки, сахара,
поэтому химические процессы в клетке разделены и ориентированы в печени образуются холевая и хенодезоксихолевая кислоты
С, D, разветвлённую боковую цепь из 8 углеродных атомов в липиды и нуклеиновые кислоты. Органические вещества
пространстве, что необходимо для регуляции метаболизма. (первичные), затем, под действием бактерий кишечника они
положении 17, 2 "ангулярные" метальные группы (18 и 19) и представлены в основном аминокислотами, углеводами, липидами и
Стероиды, представленные в животном мире холестеролом и его переходят в дезоксихолевую и литохолевую. Кроме того, желчные
гидроксильную группу в положении 3. Наличие гидроксильной нуклеиновыми кислотами. Катаболизмом называют метаболические
производными, выполняют разнообразные функции. Холестерол - кислоты конъюгируют с глицином или с таурином и образуют
группы позволяет относить холестерол к спиртам, поэтому его процессы, при которых расщепляются относительно крупные
важный компонент мембран и регулятор свойств гидрофобного слоя. гликохолевую, таурохолевую, гликодезоксихолевую и т.д.В печени
правильное химическое название "холестерол", однако в органические молекулы сахаров, жиров, аминокислот. В ходе
Кроме стероидных гормонов, многие производные липидов эмульгирующие свойства жёлчных кислот увеличиваются за счёт
медицинской литературе часто используют термин "холестерин". катаболизма образуются более простые органические молекулы,
выполняют регуляторные функции и действуют, как и гормоны , в реакции конъюгации, в которой к карбоксильной группе жёлчных
Присоединение жирных кислот сложноэфирной связью к необходимые для реакций анаболизма (биосинтеза). Часто, именно в
очень низких концентрациях. Например, тромбоцитактивирующий кислот присоединяются таурин или глицин, полностью
гидроксильной группе приводит к образованию эфиров холестерола. ходе реакций катаболизма организм мобилизует энергию, переводя
фактор - фосфолипид особой структуры - оказывает сильное влияние ионизированные при рН кишечного сока. Эти производные -
В неэтерифицированной форме холестерол входит в состав мембран энергию химических связей органических молекул, полученных в
на агрегацию тромбоцитов в концентрации 10 -12 М . Жирные конъюгированные желчные кислоты - находятся в ионизированной
различных клеток. Все атомы углерода в структуре холестерина процессе переваривания пищи, в доступные формы: в виде АТФ,
кислоты - структурные компоненты различных липидов. В составе форме и поэтому называются солями желчных кислот. Именно они
происходят из активной уксусной кислоты (Ацетил-КоА). Сам восстановленных коферментов и трансмембранного
фосфолипидов и сфинголипидов жирные кислоты образуют служат главными эмульгаторами жиров в кишечнике. Желчные
процесс синтеза можно условно разделить на три этапа: 1 – электрохимического потенциала. Анаболизм — совокупность
внутренний гидрофобный слой мембран, определяя его свойства. кислоты, как амфифильные соединения, ориентируются на границе
образование мевалоната; 2 – образование сквалена: 3 – формирование метаболических процессов биосинтеза сложных молекул с затратой
Жиры и фосфолипиды организма при нормальной температуре тела жир-вода, погружаясь гидрофобной частью молекулы в жир, а
структуры и завершающий этап синтеза холестерола. Первый этап энергии. Сложные молекулы, входящие в состав клеточных структур,
имеют жидкую консистенцию, так как количество ненасыщенных гидрофильной – в воду. Это приводит к снижению поверхностного
сходен с синтезом кетоновых тел, но происходит не в митохондриях, синтезируются последовательно из более простых предшественников.
жирных кислот преобладает над насыщенными . Фосфолипиды делят натяжения и дроблению капель жира. В итоге увеличивается общая
а в цитозоле. После образования b-гидрокси-b-метилглютарил-КоА Анаболизм включает три основных этапа, каждый из которых
на глицерофосфолипиды , основу которых составляет трёхатомный поверхность капель жира, что увеличивает контакт жира с
(ГМГ-КоА) под действием фермента Гидроксиметилглютарил-КоА- катализируется специализированным ферментом. На первом этапе
спирт глицерол , и сфингофосфолипиды - производные аминоспирта ферментами (по закону адсорбции), растворенными в водной
редуктазы (мевалонатсинтетазы) ГМГ-КоА восстанавливается за счет синтезируются молекулы-предшественники, например,
сфингозина . Благодаря своим свойствам фосфолипиды не только среде.Играют важную роль в процессах переваривания и всасывания
двух молекул НАД*Н2 до мевалоновой кислоты.Далее следует аминокислоты, моносахариды, терпеноиды и нуклеотиды. На втором
являются основой всех клеточных мембран, но и выполняют другие жиров; способствуют росту и функционированию нормальной
второй этап синтеза – образование сквалена (последний этап синтеза этапе предшественники с затратой энергии АТР преобразуются в
функции: образуют поверхностный гидрофильный слой кишечной микрофлоры. В печени Ж.к. образуются преимущественно
сквалена свойственен только животным клеткам, у растений вместо активированные формы. На третьем этапе активированные мономеры
липопротеинов крови, выстилают поверхность альвеол, предотвращая из холестерина. Печень — единственный орган, способный
сквалена синтезируются каротины, структуры не из 30, а из 35 объединяются в более сложные молекулы, например, белки,
слипание стенок во время выдоха. Некоторые фосфолипиды превращать холестерин в гидроксилзамещенные холановые кислоты,
глеродных атомов). На третьем этапе синтеза холестерина при полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты. Регуляция
участвуют в передаче гормонального сигнала в клетки. так как ферменты, участвующие в гидроксилировании и конъюгации
участии молекулярного кислорода и восстановленного НАДФ (т.е. метаболизма позволяет организмам отвечать на сигналы и активно
Сфингомиелины являются фосфолипидами , формирующими желчных кислот, находятся в микросомах и митохондриях
НАДФ*Н2) под действием ланостеринсинтетазы образуется взаимодействовать с окружающей средой.В случае фермента,
структуру миелиновых оболочек и других мембранных структур гепатоцитов. Конъюгация желчных кислот, осуществляемая
циклическая структура, формируются кольца регуляция заключается в повышении и снижении его активности в
нервных клеток. Плазмалогены - фосфолипиды , у которых в первом ферментным путем, происходит в присутствии ионов магния, АТФ,
циклопентанпергидрофенантрена и таким образом синтезируется ответ на сигналы. С другой стороны, фермент оказывает некоторый
положении глицерола находится не жирная кислота, а остаток спирта НАДФ, СоА. Активность этих ферментов изменяется соответственно
ланостерин – непосредственный предшественник холестерола. Под контроль над метаболическим путем, который определяется как
с длинной алифатической цепью, связанный простой эфирной колебаниям скорости циркуляции и состава пула желчных кислот в
влиянием ряда ферментов ланостерин теряет три углерода и эффект от изменения активности фермента на данный
связью. Характерный признак плазмалогенов - двойная связь между печени. Синтез последних контролируется механизмом
трансформируется в холестерин. В печени холестерин используется метаболический путь. В метаболическом пути происходит
первым и вторым атомами углерода в алкильной группе. отрицательной обратной связи, т. с. интенсивность синтеза желчных
как предшественник желчных кислот, а в половых железах и саморегуляция на уровне субстрата или продукта; например,
Плазмалогены составляют до 10% фосфолипидов мембран нервной кислот в печени обратно пропорциональна току вторичных желчных
надпочечниках из него образуются стероидные гормоны. Кроме того, уменьшение количества продукта может компенсировано увеличить
ткани; особенно много их в миелиновых оболочках нервных клеток. кислот в печень. Конъюгирование - присоединение ионизированных
он необходим для синтеза витамина D, играющего ключевую роль в поток субстрата реакции по данному пути. Внешний контроль
Некоторые типы плазмалогенов вызывают очень сильные молекул глицина или таурина к карбоксильной группе жёлчных
развитии костной ткани. С химической точки зрения, холестерин - включает клетку многоклеточного организма, изменяющую свой
биологические эффекты, действуя как медиаторы. Например, кислот; усиливает их детергентные свойства, так как увеличивает
жирорастворимый спирт, относящийся к классу стероидов. Высокий метаболизм в ответ на сигналы от других клеток. Эти сигналы, как
тромбоцитактивирующий фактор (ТАФ) стимулирует агрегацию амфифильность молекул. Регуляторные ферменты синтеза жёлчных
уровень холестерина в крови (гиперхолестеринемия) способствует правило, в виде растворимых посредников, например гормоны и
тромбоцитов. Церамиды - основа большой группы липидов - кислот (7-α-гидроксилаза) и холестерола (ГМГ-КоА-редуктаза)
формированию на стенках кровеносных сосудов холестериновых факторы роста, определяются специфическими рецепторами на
гликолипидов. Водород в гидроксильной группе церамида может ингибируются жёлчными кислотами. В течение суток активность
бляшек, на которых легко образуются тромбы. Если такие тромбы поверхности клеток.атем эти сигналы передаются внутрь клетки
быть замещён на разные углеводные фрагменты. Гликолипиды обоих ферментов меняется сходным образом, т.е. увеличение
отрываются и попадают в кровоток, они могут вызвать закупорку системой вторичных посредников, которые зачастую связаны с
находятся в основном в мембранах клеток нервной ткани. количества жёлчных кислот в печени приводит к снижению синтеза
сосудов в жизненно важных органах и, в частности, стать причиной фосфорилированием белков. пример внешнего контроля — регуляция
Ганглиозиды - наиболее сложные по составу липиды. Они содержат как жёлчных кислот, так и холестерола. Возвращение жёлчных
инфаркта миокарда. Гиперхолестеринемия относится к ведущим метаболизма глюкозы инсулином.Инсулин вырабатывается в ответ на
несколько углеводных остатков, среди которых присутствует N- кислот в печень в процессе энтерогепатической циркуляции
факторам развития атеросклероза. Для транспорта холестерина повышение уровня глюкозы в крови. Гормон связывается с
ацетилнейраминовая кислота. Главная роль ганглиозидов оказывает важное регуляторное действие; прерывание циркуляции
организм использует четыре типа липопротеинов: все они состоят из инсулиновым рецептором на поверхности клетки, затем активируется
определяется их участием в осуществлении межклеточных контактов. приводит к активации 7-α-гидроксилазы и увеличению захвата
липидов (жиров) и белков, но различаются по своей плотности каскад протеинкиназ, которые обеспечивают поглощение молекул
Некоторые ганглиозиды служат своеобразными рецепторами для холестерола из крови. Этот механизм лежит в основе одного из
(удельному весу). По всей вероятности, развитие сосудистой глюкозы клетками и преобразовать их в молекулы жирных кислот и
ряда бактериальных токсинов. . В организме человека основной способов снижения конценграции холестерола в крови при лечении
недостаточности зависит от двух типов липопротеинов: гликогена.Метаболизм гликогена контролируется активностью
стероид - холестерол , остальные стероиды - его производные. гиперхолестеролемии. Желчнокаменная болезнь - патологический
липопротеинов низкой плотности (ЛПНП) и липопротеинов высокой фосфорилазы (фермента, который расщепляет гликоген) и
Метаболизм фосфолипидов тесно связан со многими процессами в процесс, при котором в жёлчном пузыре образуются камни, основу
плотности (ЛПВП). Было показано, что высокий уровень холестерина гликогенсинтазы (фермента, который образует его). Эти ферменты
организме: образованием и разрушением мембранных структур которых составляет холестерол. У большинства больных
в составе ЛПНП повышает вероятность сосудистой недостаточности, взаимосвязаны; фосфорилирование ингибируется гликогенсинтазой,
клеток, формированием ЛП, мицелл жёлчи, образованием в альвеолах желчнокаменной болезнью активность ГМГ-КоА-редуктазы
тогда как при высоком содержании в крови связанного с ЛПВП но активируется фосфорилазой. Инсулин вызывает синтез гликогена
лёгких поверхностного слоя, предотвращающего слипание альвеол во повышена, следовательно увеличен синтез холестерола, а активность
холестерина риск сосудистой недостаточности, напротив, снижен. путём активации белковых фосфатаз и уменьшает фосфорилирование
время выдоха. 7-α-гидроксилазы, участвующей в синтезе жёлчных кислот, снижена.
Этот факт может объясняться, в частности, тем, что холестерин в этих ферментов.
Обмен глицерофосфолипидов . Синтез фосфатидилхолинов , Гидроксиметилглютарил-КоА-редуктазы (мевалонатсинтетазы) ГМГ-
составе ЛПВП эффективнее выводится из организма.
фосфатидилэтаноламинов и фосфатидилсеринов . Н ачальные этапы КоА восстанавливается за счет двух молекул НАД*Н2 до
синтеза глицерофосфолипидов и жиров происходят одинаково до
образования фосфатидной кислоты. Фосфатидная кислота может 87 Биосинтез жирных кислот,регуляция синтеза.
.
мевалоновой кислоты.
91.Биохимические представления о сахарном
синтезироваться двумя разными путями: через глицеральдегид-3- диабете.
фосфат и через дигидроксиацетонфосфат . На следующем этапе Источники цитоплазматического ацетил-КоА .Роль 89.Гиперхолестеролемия. Механизм развития При недостаточности инсулина возникает сахарный диабет, который
фосфатидаза отщепляет от фосфатидной кислоты фосфатный остаток, биотина, НАДФН2, АПБ в синтезе жирных кислот. атеросклероза и лечение. сопровождается нарушениями метаболизма углеводов, жиров и
в результате чего образуется диацилглицерол . Дальнейшие (АПБ-ацилпереносяций белок). Нарушения обмена холестерола чаще всего приводят к белков. Са харный-группа эндокринных заболеваний, развивающихся
превращения диацилглицерола также могут идти разными путями. С пищей в организм поступают разнообразные жирные кислоты, в гиперхолестеролемии и последующему развитию атеросклероза. При вследствие недостаточности гормона инсулина, в результате чего
Один из вариантов - образование активной формы "полярной том числе и незаменимые. Значительная часть заменимых жирных атеросклерозе происходит образование на стенках артерий так развивается гипергликемия — стойкое увеличение содержания
головки" фосфолипида : холин, серии или этаноламин превращаются кислот синтезируется в печени, в меньшей степени - в жировой ткани называемых атеросклеротических бляшек, представляющих собой в глюкозы в крови. Различают 2 формы заболевания:
в ЦДФ-холин , ЦДФ-серин или ЦДФ-этаноламин . Образовавшийся и лактирующей молочной железе. Источником углерода для синтеза основном отложения холестерола. Атеросклеротические бляшки инсулинзависимый сахарный диабет (ИЗСД) – диабет 1 типа, на долю
ЦДФ-холин - донор холина для синтеза молекул фосфатидилхолинов жирных кислот служит ацетил-КоА, образующийся при распаде разрушают клетки эндотелия сосудов, и в таких местах часто которого приходится 10-20 % случаев заболевания;
. Далее диацилглицерол взаимодействует с ЦМФ-производными , при глюкозы в абсорбтивном периоде. Таким образом, избыток образуются тромбы. Атеросклероз - полигенное заболевание. Одна из инсулиннезависимый сахарный диабет (ИНСД) – диабет 2 типа, на
этом выделяется ЦМФ, и образуется фосфатидилхолин . углеводов, поступающих в организм, трансформируется в жирные основных причин развития атеросклероза - нарушение баланса между долю которого приходится 80-90 % случаев заболевания;
Фосфатидилсерин может превращаться в фосфа-тидилэтаноламин кислоты, а затем в жиры. Синтез жирных кислот происходит в поступлением холестерола с пищей, его синтезом и выведением из ИЗСД возникает вследствие разрушения β клеток поджелудочной
путём декарбоксилирования . Фосфатидилэтаноламин может абсорбтивный период. Активный гликолиз и последующее организма. Важным фактором развития атеросклероза являются железы, вызванного:аутоиммунными реакциями, обусловленными
превращаться в фосфатидилсерин путём обмена этаноламина на окислительное декарбоксилирование пирувата способствуют генетические дефекты белков и ферментов, участвующих в обмене генетическими дефектами белков иммунной системы,вирусной
серии. увеличению концентрации ацетил-КоА в матриксе митохондрий. Так холестерола. Концентрация холестерола в крови взрослых людей инфекцией,некоторыми токсическими нитро- и аминосодержащими
Дипальмитоилфосфатидилхолин основной компонент сурфактанта как синтез жирных кислот происходит в цитозоле клеток, то ацетил- составляет 200±50 мг/дл (5,2±1,2 ммоль/л) и, как правило, веществами. ИНСД может быть связан с:мутацией генов,
легких . Сурфактант - внеклеточный липидный слой с небольшим КоА должен быть транспортирован через внутреннюю мембрану увеличивается с возрастом. Превышение нормальной концентрации контролирующих синтез и секрецию инсулина, повышением
количеством гидрофобных белков, выстилающий поверхность митохондрий в цитозоль. Однако внутренняя мембрана митохондрий холестерола в крови называют гиперхолестеролемией. скорости катаболизма инсулина в печени,нарушением механизмов
лёгочных альвеол и предотвращающий слипание стенок альвеол во непроницаема для ацетил-КоА, поэтому в матриксе митохондрий Гиперхолестеролемия часто развивается вследствие избыточного передачи сигнала инсулином в клетки, например, при генетических
время выдоха. Сурфактант уменьшает поверхностное натяжение ацетил-КоА конденсируется с оксалоацетатом с образованием поступления холестерола с пищей, а также углеводов и жиров. дефектах рецепторов инсулина, уменьшении их количества или
жидкости, выстилающей поверхность альвеол, и предотвращает цитрата при участии цитратсинтазы: Гиперкалорийное питание - один из распространённых факторов образования антител к рецепторам и генетическими нарушениями .
слипание стенок альвеол во время выдоха. Синтез Ацетил-КоА + Оксалоацетат -> Цитрат + HS-КоА. Затем транслоказа развития гиперхолестеролемии, так как для синтеза холестерола При диабете 1 типа концентрация инсулина в крови снижена, а при 2
дипальмитоилфосфатидилхолина (лецитина) в пневмоцитах II типа переносит цитрат в цитоплазму. Перенос цитрата в цитоплазму необходимы только ацетил-КоА, АТФ и NADPH. Все эти субстраты типе может быть снижена, оставаться в норме или даже превышать
происходит в процессе эмбрионального развития и резко происходит только при увеличении количества цитрата в образуются при окислении глюкозы и жирных кислот, поэтому ее, но при этом наблюдается инсулинорезистентность клеток-
увеличивается в период от 32 до 36 нед беременности. Важным митохондриях, когда изоцитратдегидрогеназа и α- избыточное поступление этих компонентов пищи способствует мишеней. В обоих случаях возникает недостаточность содержания
показателем нормального формирования сурфактанта служит кетоглутаратдегидрогеназа ингибированы высокими концентрациями развитию гиперхолестеролемии. Развитие атеросклероза проходит в инсулина в крови по отношению к содержанию глюкагона, поэтому
соотношение фосфатидилхолин / сфингомиелин >4. Это соотношение NADH и АТФ. Эта ситуация создаётся в абсорбтивном периоде, когда несколько стадий. Процесс начинается с повреждения эндотелия индекс инсулин/глюкагон снижается. Это приводит к тому, что даже
можно определять, исследуя состав амниотической жидкости. клетка печени получает достаточное количество источников энергии. сосудов, причём повреждение может иметь различные механизмы, в абсорбтивный период метаболизм углеводов, жиров и белков в
Другой путь превращений диацилглицерола приводит к образованию В цитоплазме цитрат расщепляется под действием фермента повреждение провоцируется свободными радикалами, печени, мышцах и жировой ткани осуществляется в режиме
фосфатидилинозитола и кардиолипина . Фосфатидилинозитол далее цитратлиазы: образующимися в процессе метаболизма или поступающими извне. голодания и обусловливает основные проявления сахарного диабета.
может фосфорилироваться с образованием фосфолипида , Цитрат + HSKoA + АТФ → Ацетил-КоА + АДФ + Pi + Оксалоацетат. Окисленные ЛПНП захватываются макрофагами через скевенджер-
располагающегося в наружной мембране клеток и участвующего в
передаче гормональных сигналов внутрь клетки. Кардиолипин
Ацетил-КоА в цитоплазме служит исходным субстратом для синтеза
жирных кислот. Образование малонил-КоА из ацетил-КоА -
рецепторы. Этот процесс не регулируется количеством поглощённого
холестерола, как в случае его поступления в клетки через
92 Регуляция водно-солевого обмена гормонами.
.
находится, главным образом, во внутренней мембране митохондрий и регуляторная реакция в биосинтезе жирных кислот. Первая реакция специфические рецепторы, поэтому макрофаги перегружаются Вазопрессин и альдостерон.
в небольшом количестве в сурфактанте лёгких. синтеза жирных кислот - превращение ацетил-КоА в малонил-КоА. холестеролом и превращаются в "пенистые клетки", которые Объем жидкостей организма зависит от массы тела человека.
Различные типы фосфолипаз , локализованных в клеточных Фермент, катализирующий эту реакцию (ацетил-КоА-карбоксилаза), проникают в субэндотелиальное пространство. Это приводит к Важнейшей его характеристикой является водный баланс, который в
мембранах или в лизосомах, катализируют гидролиз относят к классу лигаз. Он содержит ковалентно связанный биотин. В образованию жировых полосок в стенке кровеносных сосудов. При номе должен обеспечить равенство количества воды, поступающей
глицерофосфолипидов . Синтез сфинголипидов начинается с первой стадии реакции СО2 ковалентно связывается с биотином за увеличении количества "пенистых клеток" происходит повреждение или образующейся в организме, и количеством жидкости,
образования церамида . Серин конденсируется с пальмитоил-КоА . -
счёт энергии АТФ, во второй стадии СОО переносится на ацетил- эндотелия сосудов. В норме клетки эндотелия секретируют экскретируемой из организма.Поддержание основных параметров в
После окисления FAD-зависимой дегидрогеназой образуется церамид КоА с образованием малонил-КоА. Активность фермента ацетил- простагландин I2 (простациклин I2), который ингибирует агрегацию норме осуществляют почки, а регуляторную функцию выполняют
. Церамид служит предшественником в синтезе большой группы КоА-карбоксилазы определяет скорость всех последующих реакций тромбоцитов. При повреждении клеток эндотелия тромбоциты гормоны вазопрессин (антидиуретический гормон – АДГ),
сфинголипидов : сфингомиелинов , не содержащих углеводов, и синтеза жирных кислот. После образования малонил-КоА синтез активируются. Они секретируют тромбоксан А2 (ТХ А2, который альдостерон и предсердный натриуретический
гликосфинголипидов . Соединение фосфорилхолина с церамидом жирных кислот продолжается на мультиферментном комплексе - стимулирует агрегацию тромбоцитов, что может привести к фактор(ПНФ).Вазопрессин (АДГ) является пептидом из 9
сфингомиелин-синтазой приводит к образованию сфингомие-лина . синтазе жирных кислот (пальмитоилсинтетазе). Этот фермент образованию тромба в области атеросклеротической бляшки. Далее аминокислот. Он синтезируется в нейронах гипоталамуса, по аксонам
Донорами углеводных компонентов служат активированные сахара: состоит из 2 идентичных протомеров, каждый из которых имеет происходит прорастание бляшки фиброзной тканью транспортируется в заднюю долю гипофиза и хранится там в составе
УДФ-галактоза и УДФ-глюкоза . В распаде сфингомиелинов доменное строение и, соответственно, 7 центров, обладающих (коллагеном,эластином); клетки под фиброзной оболочкой секреторных гранул. Сигналом, вызывающим секрецию гормона
участвуют 2 фермента - сфингомиелиназа , отщепляющая разными каталитическими активностями. В каждом цикле биосинтеза некротизируются, а холестерол откладывается в межклеточном является повышение осмотического давления внеклеточной
фосфорилхолин , и церамидаза , продуктами действия которой пальмитиновой кислоты проходят 2 реакции восстановления, пространстве. На последних стадиях развития бляшка пропитывается жидкости. Осморецепторы гипоталамуса реагируют на эти
являются сфингозин и жирная кислота. Катаболизм донором водорода в которых служит кофермент NADPH. солями кальция и становится очень плотной. В области бляшки часто изменения, сигнал передается в заднюю долю гипофиза, и гормон
гликосфинголипидов начинается с перемещения их с поверхности Регуляторный фермент синтеза жирных кислот - ацетил-КоА- образуются тромбы, перекрывающие просвет сосуда, что приводит к секретируется из окончаний аксонов в кровь. АДГ имеет 2 типа
клетки в цитоплазму по механизму эндоцитоза . В результате карбоксилаза. Этот фермент регулируется несколькими способами. В острому нарушению кровообращения в соответствующем участке мембранных рецепторов – V1 и V2, которые отличаются по тканевой
молекулы, расположенные на поверхности мембран, оказываются в неактивной форме ацетил-КоА-карбоксилаза представляет собой ткани и развитию инфаркта. Важным лечебным фактором, локализации, системе передачи сигнала и имеют разное сродство к
эндоцитозных везикулах в цитоплазме и сливаются с лизосомами. В отдельные комплексы, каждый из которых состоит из 4 субъединиц. снижающим риск развития гиперхолестеролемии и атеросклероза, гормону. V1-рецепторы находятся на гладкомышечных клетках
лизосомах находятся все ферменты, необходимые для гидролиза Активатор фермента - цитрат; он стимулирует объединение является гипокалорийная и гипохолестериновая диета. Растительная сосудов. При взаимодействии АДГ с рецепторами этого типа
сложных молекул гликосфинголипидов : α- и β- галактозидазы, β- комплексов, в результате чего активность фермента увеличивается. пища не содержит холестерола, поэтому у людей среднего и старшего активируется инозитолфосфатная система, повышение концентрации
глюкозидазы, нейраминидаза ( сиалидаза ) и церамидаза . В Ингибитор - пальмитоил-КоА; он вызывает диссоциацию комплекса возраста она должна составлять основу рациона. Витамины С, Е, А, 2+
Са приводит к сужению сосудов. V1-рецепторы имеют низкое
результате последовательных реакций гидролиза сложные молекулы и снижение активности фермента. Синтаза жирных кислот- комплекс, обладающие антиоксидантными свойствами, ингибируют перекисное сродство к гормону, поэтому при физиологических концентрациях
гликосфинголипидов распадаются до мономеров: глюкозы, состоящий из двух идентичных полипептидных мономеров 1 и 2. (свободнорадикальное) окисление липидов в ЛПНП и поддерживают АДГ связывается только V2-рецепторами. V2 -рецепторы имеют
галактозы, жирной кислоты, сфингозина и других метаболитов. Каждый мономер включает 6 индивидуальных ферментов и нормальную структуру липидов ЛПНП и их метаболизм. эпителиальные клетки дистальных канальцев и собирательных
Синтез триглицеридов в стенке кишечника может происходить из ацилпереносящий белок (АПБ). трубочек почек. Альдостерон – стероидный гормон, синтезируется из
моноглицерида (из 2-моноацилглицерола) и двух молекул активных холестерола в клубочково й зоне коры надпочечников.
жирных кислот (остатки жирных кислот в комплексе с Альдостерон – липофильный гормон. По крови перемещается в
ацилпереносящим энзимом – S-КоА), или из глицерина и трех комплексе с белком альбумином. Его инактивация происходит в
молекул активных жирных кислот с участием АТФ, что более печени. Образование и секреция гормона регулируются ионами
характерно для процессов в печени и жировой ткани. При голодании натрия и калия. При снижении осмотического давления секреция
увеличивается секреция глюкагона, при физической работе - гормона в кровь возрастает. Самым мощным регуляторным фактором
адреналина. Эти гормоны, действуя через аденилатциклазную является ангиотензин II – один из белков системы ренин-
систему, стимулируют мобилизацию жиров. Нарушения липидного ангиотензин-альдостерон. Ангиотензин II взаимодействует с
обмена могут быть как первичными, так и вторичными, т.е. рецепторами мембран клеток коры надпочечников и активирует
вызванными патологией эндокринной системы или компенсаторные инозитолфосфатную систему. В клетках-мишенях идет
при различных заболеваниях.Нарушения переваривания и всасывания фосфорилирование специфических ферменов, ответственных за
липидов сопровождаются развитием стеатореи (повышенное синтез альдостерона. Образующийся гормон, действуя на клетки-
содержание липидов и жирных кислот в кале) и обусловливаются + +
мишени, вызывает реабсорбцию Na и K . Задержка натрия в
одной из следующих причин:1.Дефицит панкреатической липазы, организме приводит к восстановлению осмотического давления и
связанный с заболеваниями поджелудочной железы;2.Дефицит желчи снижению синтеза и секреции гормона в кровь. Клетками-мишенями
в кишечнике, обсуловленный заболеваниями печени или альдостерона являются эпителиальные клетки почечных канальцев.
желчевыводящих путей;3.Угнетение ферментных систем ресинтеза
триглицеридов в стенке кишечника при его заболеваниях. Ожирением
считают состояние, когда масса тела превышает 20% от "идеальной"
для данного индивидуума. Первичное ожирение развивается в
результате алиментарного дисбаланса - избыточной калорийности
питания по сравнению с расходами энергии. Суточные потребности
организма в энергии складываются из:
основного обмена - энергии, необходимой для поддержания жизни;
основной обмен измеряют по поглощению кислорода или выделению
тепла человеком в состоянии покоя утром, после 12-часового
перерыва в еде;
энергии, необходимой для физической активности.
Вторичное ожирение - ожирение, развивающееся в результате какого-
либо основного заболевания, чаще всего эндокринного. Например, к
развитию ожирения приводят гипотиреоз, синдром Иценко-Кушинга,
гипогонадизм и многие другие заболевания.
93 Ренин-альдостерон-ангиотензиновая
. система. 96 Взаимосвязь
. обмена углеводов и липидов. 97 Механизмы
. обезвреживания токсических 99Распад хромопротеинов. Желчные пигменты,
Почечная гипертония. Нар-е водно-солевого обмена. Синтез глюкозы из аминокислот и глицерина. веществ в печени. Микросомальное окисление. их образование и выделение.
Система ренин-ангиотензин-альдостерон играет важную роль в Биосинтез жиров и аминокислот из углеводов. Реакции конъюгации. Хромопротеины-сложные белки,состоящие из 2-х
восстановлении объема крови и артериального давления при Обмен веществ, или метаболизм, — лежащий в основе жизни Печень - самая крупная железа пищеварительного тракта. Она компонентов(простой белок и окрашенное
кровотечении, сильной рвоте, поносе и обильном закономерный порядок превращения веществ и энергии в живых выполняет в организме функцию биохимической лаборатории и соединение=пигмент).Выделяют:гемопротеины(простетическая
потоотделении.Ключевую роль в этой системе играет фермент ренин, системах, направленный на их сохранение и самовоспроизведение; играет важную роль в белковом, углеводном и липидном обменах. В гр.=гемм); флавопротеины(простетическая гр.-вит.В2=рибофлавин и
который синтезируется юкстагломерулярными клетками, совокупность всех химических реакций, протекающих в организме. печени синтезируются важнейшие белки плазмы крови: альбумин, производные(ФАД,ФМН)); производные витамина А-
окружающими приносящую артериолу почечного клубочка. Эти Все превращения органических веществ, процессы анаболизма и фибриноген, протромбин, церулоплазмин, трансферрин, ретинатопротеины(родопсин,йодопсин);производные вит.В12;
клетки выполняют функцию рецепторов, реагирующих на катаболизма тесно связаны друг с другом.На I этапе полисахариды ангиотензиноген и др. Через эти белки опосредуется участие печени в магнийпорферины(хлорофилл).Переваривание
растяжение стенки артериолы. Уменьшение объема крови приводит к расщепляются до моносахаридов (обычно гексоз); жиры распадаются таких важных процессах, как поддержание онкотического давления, хромопротеинов.Гемоглобин под действием НСl распадается на гемм
снижению давления (растяжения) на юкстагломерулярные клетки и на глицерин и высшие жирные кислоты, а белки – на составляющие регуляция АД и объёма циркулирующей крови, свёртывание крови, и глобин.Глоби