ENZIMAS: catalizadores orgánicos de naturaleza proteica.

Importancia: Aumentan la velocidad de reacción en sistemas biològicos. Son proteínas globulares, hidrosolubles,
promueven y controlan numerosas reacciones de los procesos biológicos. Son elaboradas en las células, pero ejercen su
función dentro y fuera de ella.
Algunas enzimas son utilizadas por las mismas células que las elaboran y se dice que son INTRACELULARES
otras células producen y segregan enzimas para que ejerzan su efecto en otro sitio del cuerpo, a estas se les llama
EXTRACELULARES por ejemplo: los jugos digestivos.
A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Nomenclatura.
La sustancia sobre la que actúa una enzima se llama sustrato. La mayoría de las enzimas reciben su nombre de acuerdo
al nombre del sustrato sobre el cual actúan, cambiando la terminación por el sufijo “ASA”, por ejemplo:
MALTASA: actúa sobre el sustrato MALTOSA
PROTEASA: actúa sobre el sustrato PROTEINA
GLICOSIDASA: actúa sobre el sustrato GLUCOSA
Cuando existen varias enzimas que actúan sobre el mismo tipo de sustrato, es necesario indicar en su nombre su
procedencia o su lugar de acción.
Por ejemplo:
El jugo gástrico contiene una proteasa que descompone la mayoría de las proteínas globulares
PROTEASA GÁSTRICA−> PEPSINA
PROTEASA PANCREÁTICA -> QUIMOTRIPSINA nombres como pepsina, tripsina, tialina , etc. Son nombres que aún se
usan por tradición.

Las enzimas por su composición química pueden pertenecer a tres categorías diferentes:
a) Proteínas globulares simples: tenemos La PEPSINA, la cual está constituida únicamente por cadenas polipeptídicas.
b) Metaloproteínas globulares: tenemos que la enzima consta de una porción proteica, asociada generalmente a un ión
metálico divalente (Ejemplo: Mg +2, Ca +2, Mn +2 o Zn+2).
La porción proteica se denomina APOENZIMA y la otra porción de la molécula, el ión metálico se le denomina COFACTOR
c) Metaloproteínas globulares conjugadas: Estas enzimas que están formadas por una porción proteica APOENZIMA y
otra porción no proteica COFACTOR, en este caso el cofactor está formado por un ión metálico y una estructura orgánica
no proteica.

A la enzima completa se le denomina HOLOENZIMA, y puede expresarse así:

COFACTOR + APOENZIMA -> HOLOENZIMA
La coenzima es una molécula orgánica pequeña, termoestable, que se separa fácilmente y se puede aislar de la proteína
por diálisis.

CLASIFICACIÓN
Las enzimas se clasifican atendiendo al tipo de reacción que catalizan, incluiremos las más importantes:
1) Hidrolasas: Enzimas que catalizan hidrólisis.
•ESTEARASAS Y LIPASAS: actúan sobre ésteres y lípido
•PROTEASAS o enzimas proteolíticas; hidrolizan los enlaces peptídicos en las proteínas
•CARBOHIDRASAS: participan en la hidrólisis del enlace glicosídico de los carbohidratos.
•FOFATASAS: actúan sobre ésteres o anhídrios del ácido fosfórico.

2) OXIDOREDUCTASAS: Enzimas que catalizan reacciones de oxido-reducción.

•OXIDASAS: Enzimas que catalizan la transferencia de hidrógeno, directamente de un molécula al oxígeno molecular
•HIDROPEROXIDASAS: Catalizan la degradación de peróxido de hidrógeno, que resulta como producto temporal de
algunos proceso metabólicos.
•DESHIDROGENASAS: Catalizan la transferencia de hidrógeno, de una molécula donadora a un receptor orgánico.

3) TRANSFERASAS: Este grupo de enzimas catalizan la transferencia de grupos químicos y reciben su propia
denominación dependiendo de la naturaleza del grupo que transfieren:
•TRANSFOSFORILASAS: catalizan la transferencia de una unidad de fosfato, de una molécula a otra.
•TRANSGLICOSIDASAS: catalizan la transferencia de una unidad de sacárido.
•TRANSAMINASAS: catalizan la transferencia de un grupo amino.
•TRANSACILASAS: catalizan la transferencia de grupo acilo.

4) ISOMERASAS: Catalizan la conversión de compuestos ópticamente activos en su enantiómero, hasta dar una mezcla
racémica.
•EPIMERASAS
•CIS – TRANS ISOMERASAS
•CETOISOMERASAS INTRAMOLECULARES
•MUTASAS O TRANSFERASAS INTRAMOLECULARES

5) LIASAS: Enzimas que catalizar la remoción de grupos químicos de los sustratos, por mecanismos diferentes a la
hidrólisis o a la oxidorreducción.

6) LIGASAS: Catalizan la unión de dos moléculas, asociadas a la ruptura de un enlace de pirofosfato de ATP o
compuestos semejantes.

ACCIÓN ENZIMÁTICA
Las enzimas pueden actuar varias veces, pues ellas no sufren modificaciones.
La unión de la enzima y el sustrato es momentánea y por esta razón se le denomina
“COMPLEJO ENZIMA – SUSTRATO”.

S=Sustrato; E=Enzima

MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS.

La energía necesaria para que una reacción se inicie se denomina “energía de activación”
La enzima se combina con el sustrato (reactantes) y forma un complejo activado ENZIMA – SUSTRATO de menor energía
de activación con lo cual se favorece la reacción y se lleva a cabo a una velocidad adecuada.
A estos grupos se denominan GRUPOS ACTIVOS y constituyen el “SITIO ACTIVO” de la enzima.

FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Algunos de ellos aumentan la actividad y por lo tanto aceleran la velocidad de la reacción catalizada, afecta en forma
POSITIVA ACTIVADORES
otros disminuyen la velocidad de la reacción, en este caso se dice que afecta en forma NEGATIVA INHIBIDORES

1) Efecto de activadores: Estas Unidades estructurales son las COENZIMAS. En ausencia de estos activadores la enzima
puede actuar lentamente o ser inactiva.
2) Concentración de la enzima y el sustrato: La concentración de la enzima provoca que la reacción sea directamente
proporcional a la Cantidad de la enzima. Un aumento en la concentración de Sustrato produce un aumento en la
velocidad de la reacción
3) Efecto de la temperatura:

4) Efecto del pH: Hay enzimas que actúan a pH ácido; otras a pH básico. Al variar el pH ya sea ácido o básico disminuirá
la velocidad de la reacción.
5) Efecto de inhibidores: De igual manera que las enzimas son ayudadas por otros grupos (activadores) para ejercer su
acción, también pueden ser inhibidas o inactivadas por otros. Por ejemplo: la presencia de metales pesados (Ag, Hg, Au)
inhiben la actividad de las enzimas, porque las hacen precipitar formando proteinatos.
Los inhibidores son de dos tipos:
I) Inhibidores competitivos: Si éste presenta gran similitud con el sustrato correspondiente, se establece una
competencia entre el sustrato y el inhibidor, para ocupar el sitio activo de la enzima, por eso se dice que es
competitivo.
II) Inhibidores no competitivos: inactivan la enzima porque reaccionan con ciertos grupos químicos de la misma, no
necesariamente en el sitio activo de la enzima, pero modifican su estructura, por lo tanto la actividad de la enzima es
completamente anulada.
AMINOACIDOS
Los a aminoácidos son las unidades fundamentales que constituyen a las proteínas. Presentan grupos amino (-NH2 ) y
grupos carboxílicos (-COOH). La hidrólisis de proteínas naturales da como productos los a-aminoácidos, los cuales
pueden ser representados por su fórmula general:

Todos los aminoácidos naturales pertenecen a la serie “L” y son ópticamente activos, a excepción de la glicina.

PROPIEDADES.
-Anfoteros
-Sólidos cristalinos
-Puntos de fusión altos (sale siónicas)
-Solubles en agua insolubles en solventes no polares
-Soluciones con alto momento dipolar
-Constantes de acidez y de basicidad más bajas que la de cada uno de los grupos por separado

El pH al cual un aminoácido se encuentra en cantidad máxima en forma de ión dipolar, se denomina “PUNTO
ISOELECTRICO”.
Aminoácido neutro: Punto Isoeléctrico = 5.5 – 6.0
Aminoácido acido: Punto Isoeléctrico se encuentra alrededor de 3
Aminoácido básico: Puntos Isoeléctricos están entre 9 – 10
CLASIFICACION DE LOS AMINOÁCIDOS
En base a su estructura.
- Aminoácidos Neutros: Cuando el número de grupos amino es igual al número de grupos carboxilo. Ejemplo: Glicina
(Gli), Valina (Val) etc.
- Aminoácidos Ácidos: El número de grupos carboxilo es mayor que el de los grupos amino. Ejemplos: Ácido Aspártico
(Asp), ácido glutámico
- Aminoácidos Básicos: Poseen mayor número de grupos amino que de grupos carboxilo. Ejemplo: Arginina (Arg), Lisina
(Lis)

En Base a su Síntesis
- Aminoácidos Esenciales: Se obtienen de la dieta alimenticia, el cuerpo no puede sintetizarlos. Ejemplo: Fenilalanina
(Fen), Valina (val), Triptófano (Tri), Metionina (Met), Leucina (Leu), Treonina (Tre), Isoleucina (Ileu), Lisina (Lis),
Arginina (Arg), Histidina (His).
- Aminoácidos no Esenciales: son los que el cuerpo sintetiza a partir de metabolitos presentes en el organismo como:
oxalacetato, 3-Fosfoglicerato,Piruvato, etc.

REACCIONES DEL GRUPO CARBOXILICO DE LOS AMINOÁCIDOS.

1- Formación de Sales.
a) Cuando se coloca en presencia de un álcali, reacciona el grupo –COOH del aminoácido.
REACCIONES DEL GRUPO a -.AMINO DE LOS AMINOÁCIDOS.
Cuando se coloca en presencia de un ácido, reacciona el grupo –NH2 del aminoácido.

REACCION DE POLIMERIZACIÓN (Formación de polipéptidos).

-CONH - , recibe el nombre de enlace peptídico o amídico.