CARACTERIZACION Y COMPORTAMIENTO DE LAS PROTEINAS

María Otero Arabia; Fernando Navarro Dumar; Rosa Díaz Martínez.

Departamento de Ingeniería Agroindustrial
Facultad de Ingeniería
Universidad de Sucre

RESUMEN

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un
tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de
los aminoácidos dependen del código genético de cada persona.

Todas las proteínas están compuestas por Carbono, Hidrógeno, Oxígeno,

Nitrógeno y la mayoría contiene además azufre y fósforo. Las proteínas suponen
aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están
presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente
todos los procesos biológicos que se producen.

Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y el

correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad. La
primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el
que estén almacenadas, de manera que su vida media sea lo más larga posible y
no genere contratiempos en el organismo. En cuanto a la solubilidad, se refiere a
que cada proteína tiene una temperatura y un pH que se deben mantener para
que los enlaces sean estables.

Están presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la carne, el
pescado, los huevos y la leche. Pero también lo están en alimentos vegetales,
como la soja, las legumbres y los cereales, aunque en menor proporción.

Durante la realización de la práctica se logró analizar los procesos de coagulación

y desnaturalización de las proteínas en los alimentos, frente a parámetros como
dilución, temperatura y pH. [1]
 RESULTADOS

COAGULACION DE PROTEINAS POR CALOR:

MUESTRA TIEMPO DE TEMPERATURA DE OBSERVACION

DESNATURALIZACION DESNATURALIZACION
CLARA
11:08 60°C
RESULTADO:
Positivo para
HUEVO
desnaturalización
11:28 70° térmica.

YEMA Y
CLARA 11:35 75°

EFECTO DE LA DILUSION SOBRE LA TEMPERATURA DE COAGULACIÓN:

MUESTRA TIEMPO DE TEMPERATURA DE OBSERVACION

DESNATURALIZACION DESNATURALIZACION
CLARA+
AGUA 14:35 83°
RESULTADO:
Positivo para
YEMA+
desnaturalización
AGUA 12:33 78° térmica.

YEMA Y
CLARA 12:48 78°
+AGUA
 EFECTOS DE LOS SOLUTOS SOBRE SOBRE LA TEMPERATURA DE
COAGULACIÓN:

MUESTRA TIEMPO DE TEMPERATURA DE OBSERVACION

DESNATURALIZACIO DESNATURALIZA
N CION
AZUCAR
PURA+CLARA 6:53 75°
RESULTADO:
SAL PURA + Positivo para
CLARA 4:07 66° desnaturalizaci
ón térmica.
AZUCAR+
CLARA+ 8:26 81°
AGUA
SAL +
CLARA+ 5:41 73°
AGUA

COAGULACION POR CALOR Y PH EXTREMOS:

MUESTRA(concentración) PH TEMPERATURA

HCl (0,5) 1 80°

NaOH (0,5) 11 85°

ANÁLISIS DE RESULTADOS

La desnaturalización puede conducir a la coagulación de la proteína, es decir, a su

agregación y precipitación irreversible. La coagulación es un criterio para
reconocer la desnaturalización de una proteína. La formación de un coagulo
blanco, insoluble, cuando se hierve la clara de huevo es un ejemplo común de
desnaturalización térmica. Las cadenas de proteínas que hay en el huevo se
encuentran enrolladas adoptando una forma esférica. Se denominan proteínas
globulares. Al freír o en este caso cocer un huevo, el calor hace que las cadenas
de proteína se desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con otras.
[2]

 COAGULACIÓN DE PROTEINAS POR CALOR:

Cuando la muestra de clara y yema de huevo se sometió a una temperatura

aproximada de 60°C, las proteínas presentes se desestabilizaron por el efecto del
calor sobre los enlaces de la estructura terciaria (en gran parte enlaces de
hidrogeno), causando así un desdoblamiento de la proteína y una disminución
progresiva de su solubilidad. “El calentamiento de una solución proteica causa un
incremento en la energía de vibración y rotación que pueden rebasar el equilibrio
de las interacciones débiles que estabilizan la conformación plegada y funcional.”
(Virginia Melo, Oscar Cuamatzi, 2007, p.98).

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas

con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se
desnaturalizan. Así mismo, un aumento de la temperatura destruye las
interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el
interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y
precipitación de la proteína desnaturalizada.
¿Qué ha sucedido, por someter las muestras de proteína de huevo a unas
altas temperaturas?

Las cadenas de proteínas que hay en la clara de huevo se encuentran enrolladas

adoptando una forma esférica. Se denominan proteínas globulares. Al freír o en
este caso cocer un huevo, el calor hace que las cadenas de proteína se
desenrollen y se formen enlaces que unen unas cadenas con otras.
Este cambio de estructura da a la clara de huevo la consistencia y color que se
observa en un huevo cocinado. Este proceso que se conoce con el nombre de
desnaturalización se puede producir de muy diversas maneras:

 calentando : cocer o freír

 batiendo las claras

 por medio de agentes químicos como alcohol, sal, acetona, etc. [3]

 EFECTO DE LA DILUSION SOBRE LA TEMPERATURA DE

COAGULACIÓN:

Según los resultados obtenidos en el caso de la dilución, la temperatura de

coagulación aumenta debido a que la albumina tiene más agua, y este exceso de
agua hace que el efecto de la temperatura en la proteína se retarde.

Esto explica que la desnaturalización térmica de las proteínas está fuertemente

influida por el contenido de humedad lo que hace que las proteínas deshidratadas
sean menos resistentes a los tratamientos térmicos que las proteínas en dilución.

Por efecto el hinchamiento de la matriz de la proteína por hidratación, facilita el

acceso de las moléculas de agua al interior de la molécula aumentando las
temperaturas de desnaturalización.
Se explica por un efecto “plastificante” del agua que, en su ausencia involucra a
una estructura estática cuyos dominios tienen movimientos restringidos. [3]

 EFECTOS DE LOS SOLUTOS SOBRE LA TEMPERATURA DE

COAGULACIÓN:

Al mezclar la muestra de clara y yema de huevo con sal, esta neutralizó las
interacciones (puentes de hidrogeno) de la estructura terciaria de la proteína,
causando así un desdoblamiento de la misma, la cual se coaguló a consecuencia.

Para el azúcar, lo que causa el aumento en la temperatura de coagulación es que

el azúcar actúa protegiendo las proteínas. Es decir, La estrategia para proteger a
una proteína en medio acuoso de la desnaturalización térmica generalmente
recurre a la adición de azúcares que pueden actuar como protectores. [4]

 COAGULACION POR CALOR Y PH EXTREMOS:

La muestra de clara de huevo se coaguló al momento de adicionar ácido

clorhídrico e hidróxido de Sodio. A partir de esto, por el carácter acido del reactivo
se presentó un cambio abrupto en las cargas formales de los grupos esenciales de
las proteínas presentes, esto afectó las interacciones de la estructura terciaria,
produciendo la desactivación y posterior degradación de las proteínas. Esto se
puede explicar de otra forma:

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar
a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los
grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta
alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones
electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su
precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico,
ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión
electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados. [5]

En el caso del PH Se observó que a pH de 1 la proteína se coaguló al contacto

directo con el ácido clorhídrico esto debido a que los ácidos disminuyen el pH por
lo que las fuerzas de repulsión provocadas por las cargas negativas de las
moléculas proteicas son menores, estas se acercan, se enlazan y se coagulan
más fácilmente. Por otra parte, al adicionar hidróxido de sodio se observó que
tuvo un pH de 11 esto se refleja en la clara debido a que obtiene un color
blanquecino ya que las proteínas globulares de la clara del huevo se desenrollan
al ser calentadas y se enlazan entre si lo que permite que el huevo parezca estar
“cocinado”. El NaOH le da el color naranja ya que crea al tener un pH distinto al de
la clara crea un cambio estructural en la proteína llevando a la desnaturalización
de esta. Esto se observa en el cambio de color. [6]
CONCLUSIONES

La conformación de la proteína nativa puede llegar a verse afectada por cambios

en el medio inducidos por el pH, el calor o solventes orgánicos los cuales inducen
a una pérdida de la estructura tridimensional suficiente para ocasionar el
fenómeno de la desnaturalización que se observó en el laboratorio. Dicha
desnaturalización observada se ocasionó por la desorganización de las
estructuras superiores (terciarias, cuaternarias) que dejaron la cadena polipéctica
reducida que en términos generales produce precipitación.

La desnaturalización de proteínas se da por cambios bruscos del medio donde

esta se encuentra. A lo largo de la práctica se pudo identificar los diferentes
factores tales como temperatura, pH, sales, ácidos bases, que afectaron las
interacciones de la estructura terciaria de la proteína (proteína del huevo) de
manera reversible o irreversible disminuyendo así la solubilidad de la misma.

El desdoblamiento de la proteína no solo desnaturaliza su estructura, sino que

inactiva considerablemente la función biológica que tiene la misma, por ejemplo, el
impacto de las temperaturas altas que estén por encima de los 40°C o los 50°C
hacen que la proteína sometida se vuelva instable e inactiva.
CUESTIONARIO

1. ¿Que son las lipoproteínas y cómo actúan en una emulsión?

Las lipoproteínas son complejos macromoleculares compuestos

por proteínas y lípidos que transportan masivamente las grasas por todo el
organismo. Son esféricas, hidrosolubles, formadas por un núcleo
de lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) cubiertos con una capa
externa polar de 2 nm formada a su vez por apoproteínas, fosfolípidos y colesterol
libre. Muchas enzimas, antígenos y toxinas son lipoproteínas. [6]

2. Como se clasifican las lipoproteínas?

Las lipoproteínas se clasifican sobre la base de su densidad, movilidad

electroforética, y naturaleza del contenido de la apoproteína. De acuerdo con su
densidad, las lipoproteínas se pueden clasificar en chylomicrons, lipoproteínas
muy de baja densidad (VLDL), lipoproteínas intermedias de la densidad (IDL),
lipoproteínas de baja densidad (LDL), y lipoproteínas de alta densidad (HDL). [7]

Lipoproteínas de alta densidad (HDL)

HDL tiene un alcance de la densidad entre 1,063 y 1,121 g/ml y la talla entre 5 y
12 nanómetro. En un individuo sano, se compone de la proteína del
aproximadamente 33%, del fosfolípido del 29%, y del triacilglicerol del 8%. El
papel de HDL es cerco las moléculas gordas tales como fosfolípidos, colesterol, y
triglicéridos en las células de la carrocería y transportarlas al hígado que se
analizará. HDL se conoce a veces como “buen” colesterol porque las altas
concentraciones de esta lipoproteína corresponden generalmente a vasos
sanguíneos más sanos y más poco arriesgado de ateroesclerosis.

Lipoproteínas de baja densidad (LDL)

La densidad de LDL está entre 1,019 y 1,063 g/ml y alcances en diámetro a partir
del 18 a 28 nanómetro. En un individuo sano, se compone de la proteína del
aproximadamente 25%, del fosfolípido del 21%, y del triacilglicerol del 4%. LDL es
importante para el transporte de moléculas gordas tales como fosfolípidos,
colesterol, y triglicéridos alrededor de la carrocería. Se conoce a veces como
colesterol “malo” porque las concentraciones elevadas de LDL son un indicador de
una enfermedad subyacente tal como ateroesclerosis y otras enfermedades
cardiacas. Los subtipos de LDL son LDL boyantes grandes (libra-LDL) y pequeños
LDL densos (sd-LDL).

Lipoproteínas intermedias de la densidad (IDL)

La densidad de IDL está entre 1,006 y 1,019 g/ml y alcances en diámetro a partir
del 25 a 50 nanómetro. En un individuo sano, se compone del triacilglicerol del
aproximadamente 31%, del fosfolípido del 22%, y de la proteína del 18%. Este tipo
de lipoproteína no está generalmente presente en la sangre al ayunar.

Lipoproteínas muy de baja densidad (VLDL)

VLDL tiene una densidad entre 0,950 y 1,006 g/ml y alcances en diámetro a partir
del 30 a 80 nanómetro. En un individuo sano, se compone del triacilglicerol del
aproximadamente 50%, del fosfolípido del 18%, y de la proteína del 10%. Esta
lipoproteína es responsable del transporte del triglicérido sintetizado del hígado al
tejido adiposo para el almacenamiento.

3. ¿La pasteurización de la leche, afecta o no, a las propiedades funcionales

de las proteínas?

Algunos grupos sociales defienden el consumo de leche argumentando que la no

procesada es más sana que la procesada, ya que la pasteurización destruye
nutrimentos y enzimas necesarias para absorber el calcio. Mencionan también que
la pasteurización destruye bacterias benéficas asociadas con alergias, artritis y
otras enfermedades (Bren 2004). En algunos estados de la unión americana están
trabajando con leyes para expandir la venta de leche no pasteurizada, permitiendo
a los productores vender mayores cantidades de leche bronca y con ello mejorar
sus oportunidades económicas en estos tiempos de crisis. (Donnely 2009).

Tomando en cuenta las investigaciones realizadas sobre lo que los defensores del
consumo de la leche no procesada sostienen, se sabe, por ejemplo, que durante
la pasteurización las caseínas, la principal familia de proteínas de la leche, son
afectadas mínimamente, y cualquier modificación que pudiera ocurrir en la
proteína de suero es poco perceptible. La pérdida de las vitaminas tiamina, folato,
B12 y rivoflavina está apenas entre cero y diez por ciento (Bren 2004). En cuanto
al efecto de la pasteurización en el sabor de la leche, recientes investigaciones
han mostrado que no hay diferencias en la preferencia de los consumidores
cuando probaron leche pasteurizada a temperaturas entre 77 y 85°C por 15
segundos (Gandy, y otros 2006). Por otro lado, varios estudios han mostrado que
el tratamiento térmico de la leche utilizada para producir quesos fermentados
afecta el sabor de algunos, alterando en menor proporción su aceptación
(Chambers 2010).

En resumen, el proceso de pasteurización de la leche ha demostrado ser, durante

más de cien años, un método industrial eficaz para incrementar la vida útil de la
leche, evitando los microorganismos que podrían dañar nuestra salud. Las
alteraciones a la calidad nutricional y sensorial de la leche son mínimas, por lo que
la preferencia del consumo de la leche sin procesar bajo la idea de que es más
nutritiva y de mejor sabor, no está realmente justificada, dados los resultados
obtenidos en investigaciones serias.portanto

:Dice que las proteínas de la leche son afectadas mínimamente. Que dices pienso
que está bueno eso, no sé t

4. ¿Cómo es el comportamiento de las lipoproteínas durante los procesos de

térmicos?
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

https://cuidateplus.marca.com/alimentacion/diccionario/proteinas.html [1]

https://www.monografias.com/trabajos93/desnaturalizacion-proteina-
temperaturas-y-ph-extremos/desnaturalizacion-proteina-temperaturas-y-ph-
extremos.shtml [2]

https://www.academia.edu/23063615/Informe_de_laboratorio_desnaturalizaci
%C3%B3n_de_prote%C3%ADnas_y_reconocimiento_de_aminoacidos [3]

https://www.fbioyf.unr.edu.ar/evirtual/pluginfile.php/124178/mod_resource/co
ntent/2/QA-2017-
PROTEINAS.pdf?fbclid=IwAR02CUzNq_eTjsa35oN1VAhlR93A7FSiAsTBJNPC
74htJrHt3FQhMKx6I88 [4]

https://www.academia.edu/23063615/Informe_de_laboratorio_desnaturalizaci
%C3%B3n_de_prote%C3%ADnas_y_reconocimiento_de_aminoacidoshttps://
es.scribd.com/document/301857325/Practica-4-Proteinas-DelHuevo [5]

https://es.scribd.com/document/301857325/Practica-4-Proteinas-Del-Huevo
[6]

https://es.slideshare.net/simargue/informe-de-quimica-desnaturalizacion-
proteinas?fbclid=IwAR2Z5eKpN2FIb6XBnTdUAu8BQXKdXd9R-
LWDsqjxApe2-heIsGcgTIUdDCA [7]
https://www.news-medical.net/life-sciences/Lipoprotein-Classification-
(Spanish).aspx [8]