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Composición : simples u homoproteínas:
Formadas solamente por aminoácidos
conjugadas o heteroproteínas:
Formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina
"grupo prostético
nucleoproteínas, lipoproteínas,
fosfoproteínas, hemoproteínas,
flavoproteínas, metaloproteínas
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Función de las Proteínas Respuesta al
estrés
HSP, citocromo
P450
reserva
defensa
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Conformación : globulares: estructura
terciaria, solubles en agua, funciones
dinámicas
fibrosas: estructura
secundaria, insolubles en agua, función
estructural
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Monómero de las proteínas: EL AMINOACIDO
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ALIFÁTICOS
NO POLARES
AROMÁTICOS
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9
Prolina
10
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Aminoácidos ácidos
Ac. Aspartico Asp Ac. Glutamico Glu
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Aminoácidos básicos
Lisina Lys Arginina Arg Histidina His
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LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES • Los diez
ARGININA aminoácidos
esenciales.
FENILALANINA
TREONINA
TRIPTOFANO 14
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
pK1
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK2
-NH2 + H+ -NH3+
BASE
pK1 pK2
ZWITTERIÓN
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15
UNIÓN DE AMINOÁCIDOS
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Estructura proteínas
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de
aminoácido de la proteína.
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Estructura Secundaria
alfa Hélice :
beta plegada:
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Cada grupo carbonilo peptídico se une mediante un enlace de hidrógeno a un
hidrógeno del grupo N-H de la siguiente vuelta de la hélice (el primero con el
cuarto)
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a-hélice
anfipática
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Reordenamiento de lámina
plegada.
Cada grupo carbonilo peptídico está unido mediante enlace de hidrógeno al
hidrógeno del grupo N-H de una porción de cadena peptídica adyacente.
Este ordenamiento puede hacer que se alineen muchas moléculas de péptidos unas
al lado de las otras, dando lugar a una lámina bidimensional.
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En la estructura beta plegada son
abundantes los aminoácidos pequeños y sin
carga (glicina, alanina)
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Fibroína de la seda: Es producida por insectos y arañas. En su
estructura predomina la conformación b. Es rica en residuos de alanina
y glicina (grupos R pequeños) lo que permite la formación de láminas b.
La estructura es flexible a raíz de que no hay interacciones covalentes
como puentes disulfuro.
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Estructura supersecundaria
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Estructura Terciaria
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PUENTES DI SULFURO
Formación de enlaces disulfuro (PUENTES
DISULFURO)
O O O O
C OH C OH C OH C OH
CISTINA
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Mioglobina: Fue la primera proteína globular cuya estructura fue
dilucidada en los años 50. Es una pequeña proteína que une oxígeno
en las células musculares. Es una única cadena polipeptídica que
tiene un grupo prostético hemo (hierro más protoporfirina).
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Los defectos en el plegamiento de proteínas pueden ser fatales.
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Dominios
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Estructura Cuaternaria
Son estructuras de carácter oligomérico, que
están compuestos por varias cadenas
separadas pero entrelazadas en estructura
terciaria.
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Hemoglobina
Dos subunidades
a y dos b.
(a y b no se refiere a
la estructura
secundaria).
Transporte de oxígeno
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Desnaturalización de proteínas
“Proceso generalmente irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y
4º, y pierde su función biológica”
Agentes:
Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea concentrada.
Grandes presiones sales
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