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PROFESOR
Marisol Jaramillo G.
Universidad EIA
Envigado, Antioquía
Abril, 2019
Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
1) INTRODUCCIÓN
Las proteínas son polipéptidos de peso molecular elevado. Las simples contienen solo
aminoácidos y las complejas contienen diferentes materiales como derivados vitamínicos,
lípidos o carbohidratos.
Las proteínas desempeñan un gran número de funciones en las células de todos los seres
vivos. Forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas,
entre otros) además de que desempeñan funciones metabólicas y reguladores (asimilación
de nutrientes, transporte de oxígeno, inactivación de materiales tóxicos y peligrosos). Sin
embargo, pueden verse fácilmente alteradas por cambios en el medio que generarían
alteraciones en sus estructuras. En el presente informe de laboratorio se observarán
desnaturalización de proteínas (albumina, caseína y gelatina) por medio de calor, pH y
solventes. [1]
2) OBJETIVOS
General
Analizar el comportamiento de varias proteínas presentes en alimentos del consumo humano,
sometidas a variaciones en factores físicos y químicos.
Objetivos específicos:
· Identificar factores que inciden en la desnaturalización de proteínas.
· Analizar el comportamiento de las proteínas al someterla a la prueba de Biuret.
· Realizar ensayos de coagulación y precipitación.
· Reconocer la presencia de algunos aminoácidos en las proteínas.
Determinar algunas propiedades químicas presentes en las proteínas teniendo en cuenta los
resultados obtenidos.
3) MARCO TEÓRICO
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrogeno, oxígeno y
nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fosforo, hierro,
magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el
nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están
unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a
un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se
denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a
50 aminoácidos se habla ya de proteína. Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos
que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles
de funciones. Las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo,
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Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.
[2]
Aminoácidos: Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde
a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro
carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos valencias de ese
carbono quedan saturadas con un átomo de
hidrógeno (-H) y con un grupo químico
variable al que se denomina radical (-R).
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Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
Ilustración 2: Proteínas globulares y fibrosas. (Berg, Tymoczo & stryer 2009, pg 46)
2. Heteroproteínas o proteínas conjugadas: Están formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo prostético
existen varios tipos: Glucoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas y las cromoproteínas.
Ilustración 3: Desnaturalización de una proteína. (Berg, Tymoczo & stryer 2009, pg 46)
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Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
4) METODOLOGÍA
Materiales
Instrumentos:
· Beaker
· Tubos de ensayo
· Pinzas para tubo de ensayo
· Baño maría
Sustancias y reactivos:
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Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
5) RESULTADOS
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Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
Tabla 1, etapa 1.
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Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
Tabla 3, etapa 3.
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Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
Etapa 4: Desnaturalización
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Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
6) CUESTIONARIO
· ¿Qué tipo de proteínas son la albumina, la gelatina y la caseína? ¿Cuáles son sus
características y aplicaciones?
La caseína y la albumina son proteínas globulares (, ya que son solubles en agua o en medios
acuosos que contengan sales, ácidos, bases o etanol. Además, se caracterizan por tener una
forma esférica y presentan diferentes estructuras secundarias en una misma molécula.
Por el contrario, la gelatina al estar compuesta en un 98% de colágeno, es una proteína
fibrosa. Presenta una única estructura secundaria, se disponen en forma de largas hebras y
son insolubles en agua. [2]
Aplicaciones:
Las infusiones de albumina se han utilizado mucho en el tratamiento de las quemaduras y
en los últimos tiempos ha habido grandes demandas de esta para la práctica de intercambio
de plasma. Es un excelente agente para la profilaxis y el tratamiento del shock, insuficiencia
renal aguda, etc. [8]
La caseína generalmente se emplea en la industria para la fabricación de pinturas especiales
y en preparación de tejidos, clarificación de vino, elaboración de preparados farmacéuticos,
la fabricación de plásticos (botonería, peines y mangos de utensilios), pinturas, la cual ha
sido usada desde la antigüedad por los egipcios, pegamento en relojería, carpintería
(recomendadas para maderas terciadas), papel, vidrio, porcelana. La caseína industrial se
vende en grano, fino o grueso. La “harina de caseína” está finamente molida. [5]
La gelatina recubre y protege los medicamentos. Se utiliza en las cápsulas en las que
normalmente se presentan los medicamentos. Gracias a la gelatina pueden fabricarse las
películas para aficionados, papel de color, películas gráficas y películas de rayos X en
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Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
cantidades industriales. También se está utilizando en la terapia con celular madre y para
combatir derrames de petróleo. [3]
· ¿Cuántos y cuáles aminoácidos presenta la albumina humana y cuantos la
ovoalbúmina?
La albumina humana cuenta con la secuencia de 585 aminoácidos. Es la proteína con mayor
cantidad de leucina y con escaso contenido en glicina, pero contiene todos los aminoácidos
esenciales que son: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano,
valina, arginina e histidina; y además aminoácidos no esenciales.
La ovoalbúmina de los huevos de gallina está formada por una cadena de 385 aminoácidos.
Es rica en cisteína y metionina y presenta grupos sulfhídricos. Su conformación aminoacídica
está dada de la siguiente forma: 3,12% de glicina, 2,58% de histidina, 3,97% de treonina,
está es rica en cisteína y metionina y a su vez presenta cuatro grupos SH y dos uniones
disulfuro. [6]
· Escriba las fórmulas moleculares de los ácidos, las sales de metales y demás sustancias
usadas en esta práctica, explique la importancia de cada una de estas sustancias en la
práctica.
· Hidróxido de sodio (NaOH): Los iones OH- afectan la envoltura acuosa de las proteínas, a la
carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos.
Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas
que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. Muy importante
para realizar la reacción de Biuret logrando cambio en la consistencia de la sustancia, pero
no en la coloración. Es decir, el participa en la reacción aportando la sal para que la misma
se dé.
· Ácido clorhídrico (HCl): Provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos
iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos compiten por el agua y rompen los
puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas
se agregan y precipitan. En la práctica fue útil a la hora de observar cómo se desnaturalizan
las proteínas por un ácido.
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Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
· Ácido acético (CH COOH): Este compuesto fue fundamental en la etapa de la determinación
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del punto isoeléctrico, con el propósito de desnaturalizar una proteína a través de un cambio
brusco en el pH y generando una modificación en las cargas.
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Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
Ilustración 15: Formación de productos nitrados a partir de aminoácidos con grupos aromáticos
7) CONCLUSIONES:
-La desnaturalización por calor observada en la prueba se evidencio con mayor fuerza en la
clara de huevo. Esto sucede debido a interacciones débiles en enlaces hidrogeno lo cual
produce un cambio abrupto por la pérdida de la proteína lo cual genera desestabilización del
resto. El incremento de la temperatura aumenta la energía cinética en las moléculas con lo
que se desorganiza la envoltura acuosa presente en las proteínas y se desnaturalizan.
Igualmente, el aumento en la temperatura genera que el interior hidrofóbico interaccione con
el medio acuoso produciendo agregación y precipitación de la proteína afectada.
-Los disolventes menos polares que el agua como el etanol, generan disminución de la
polaridad lo cual crea una disminución del grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la molécula de proteína lo cual causa agregación y finalmente precipitación,
así como se logró evidenciar en los resultados obtenidos.
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Informe de laboratorio: Propiedades químicas de las proteínas.
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8) REFERENCIAS
[3] Feduchi, Blasco, Romero, Yanez. “Bioquímica: Conceptos esenciales.” Madrid: Médica
panamericana, 2010.
[4] Berg, Tymoczo, Stryer . “Bioquímica”. 2009. Traducido por: José M. Macarulla.
Reverté, 2009.
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