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QUÍMICA DE LOS
ALIMENTOS
PROTEÍNAS
DrC. Manuel Alvarez Gil IFAL - UH
IMPROTANCIA DE LAS PROTEÍNAS EN LOS ALIMENTOS
Péptidos
Polipéptidos
Proteínas
í
Por convención, se suele considerar proteína a aquellos polipéptidos
con Mx
M ddell orden
d d de 10
10.000
000 o más.
á
AMINOÁCIDOS (aa)
Los aa proteicos presentan un grupo amino y un grupo carboxilo
enlazados al mismo carbono,, el carbono α,, el q que además tiene un
hidrógeno y está enlazado a otro grupo característico (R) , cadena
lateral del aa.
Excepciones: Glicina, tiene dos hidrógenos enlazados al carbono α.
Prolina e hidroxiprolina son iminoácidos.
Estructura de un aa
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS MÁS COMUNES EN SU FORMAS PROTONADAS
CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS MÁS COMUNES PRESENTES EN LAS PROTEÍNAS
P.I. Punto Isoeléctrico. (1) Amida. ( 2) Débilmente ácido. (3) Sintetizado en cantidades inadecuadas en el crecimiento infantil.
CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS MÁS COMUNES PRESENTES EN LAS
PROTEÍNAS ((Continuación))
P.I. Punto Isoeléctrico. (1) Amida. (2) Débilmente ácido. (3) Sintetizado en cantidades inadecuadas durante el crecimiento
infantil. (4) Iminoácido.
PUNTO ISOELÉCTRICO DE AMINOÁCIDOS
ENLACE PEPTÍDICO Y FORMACIÓN DE UN
DIPÉPTIDO
É Y UN TRIPÉPTIDO
É
CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS
• Según forma:
¾ Globulares o esferoproteínas.
Esféricas o globulares compactas.
Constituyentes de líquidos orgánicos.
Se digieren fácilmente.
fácilmente
Contienen buena proporción de aa esenciales. Generalmente
solubles en agua.
L mayoría
La í de
d las
l enzimas,
i l anticuerpos,
los i algunas
l h
hormonas,
las proteínas de transporte.
Ej. caseína de leche, albúmina de clara de huevo, globulinas de
plasma sanguíneo, insulina
¾ Fibrosas.
Fibras o láminas
á alargadas. de cadenas polipéptidos.
é
Insolubles en agua y en soluciones acuosas.
j Colágeno,
Ej. g queratina
q
CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS (Continuación)
• Según solubilidad:
¾ Albúminas.
Solubles en agua y en disoluciones salinas diluidas. Ej. α lactoalbúmina,
ovoalbúmina.
lbú i
¾ Globulinas.
Poco solubles en agua, solubles en disoluciones salinas. Ej. Globulinas del
plasma.
plasma
¾ Glutelinas.
Solubles en álcalis y ácidos débiles. Insolubles en agua, en alcohol, en
disoluciones salinas. Ej. Glutenina del trigo. Gluten: mezcla de glutenina +
gliadina
¾ Prolaminas.
Solubles en etanol (70%). Ej. Gliadina de trigo y centeno.
¾ Histonas.
Histonas
Solubles en agua y en ácidos. Son escasas. Ej. Nucleoproteínas.
¾ Escleroproteínas.
Insolubles en la mayoría de los disolventes. Son proteínas fibrosas. Están en
piel, pelo, uñas. No son digeribles. Ej. Elastina del músculo, colágeno del tejido
conjuntivo.
¾ Protaminas.
Solubles en agua; no coagulan por el calor; fuertemente básicas; ricas en
arginina; asociadas con ADN y se presentan en células de esperma. Se
encuentran en peces como esturión, salmón y arenque.
CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS (Continuación)
• Según función:
¾ Enzimas. Proteínas que catalizan los procesos metabólicos.
¾ Reguladores metabólicos. Hormonas.
Las p
proteínas están formadas p
por una secuencia lineal de aa
que puede adoptar diferentes conformaciones espaciales.
La organización
ó estructural de las proteínas
í está
á definida
f
por 4 niveles interdependientes que aumentan en
complejidad:
• Estructura primaria.
• Estructura secundaria.
secundaria
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria (No existe en todas las
proteínas)
UNIONES QUE PERMITEN LA ORGANIZACIÓN
ESTRUCTURAL DELAS PROTEÍNAS
Aporta
A t la
l información
i f ió dde los
l aa presentes
t y su secuenciai en la
l
cadena polipeptídica, así como la localización de los enlaces
disulfuro.
REPRESENTACIÓN DE LA ESTRUCTURA
PRIMARIA
PROYECCIÓN EN EL PLANO DE LA ESTRUCTURA
PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS
Consiste en la disposición espacial de la secuencia de aa de una
proteína.
t í E la
Es l ordenación
d ió regular
l y periódica
iódi de
d la
l proteína
t í en ell
espacio a lo largo de su eje.
Se estabiliza por:
• Puentes de hidrógeno intramoleculares. Son determinantes. Se
establecen entre átomos de los grupos -CO-
CO y -NH-
NH del enlace
peptídico (El primero como aceptor de H, y el segundo como
donador de H).
• Interacciones hidrófobas
• Interacciones por enlaces S-S.
• Interacciones electrostáticas.
• Fuerzas
F d Van
de V d Waals.
der W l Por P ell conjunto
j t de d átomos
át
compactos en el centro de la estructura.
TIPOS DE ESTRUCTURA SECUNDARIA
1 2 3
Describe
D ib ell plegamiento
l i t de d lal proteína
t í que permite
it unir
i
aminoácidos localizados en puntos distantes en la estructura
primaria, provocando que la molécula seamás compacta.
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS
(Continuación)
S estabiliza
Se t bili por:
• Puentes de hidrógeno intramoleculares.
• Interacciones por enlaces S-S.
• Interacciones electrostáticas.
• Interacciones hidrófobas.
• Fuerzas de Van der Waals
• Temperatura
Aumento hasta ≈ 50 oC Mayor solubilidad
Mayor a 35 oC
> 50 oC Disminuye temperatura
• Presencia de solventes
Disminuyen la solubilidad
HIDRATACIÓN, ABSORCIÓN
ABSORCIÓNDE
DE AGUA,
RETENCIÓN DE AGUA, HINCHAMIENTO DE LAS
PROTEÍNAS
FACTORES QUE INCIDEN EN LA HIDRATACIÓN
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
DESNATURALIZACIÓN (Continuación)
DESNATURALIZACIÓN (Continuación)
FACTORES QUE PROVOCAN DESNATURALIZACIÓN DE LAS
PROTEÍNAS
GELIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
PROCESO DE GELIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
GEL
FACTORESQUE
FACTORES QUE INCIDEN
INCIDENEN
EN LA INTERACCIÓN
PROTEÍNA - GRASA
CAPACIDAD EMULSIONANTE DE LAS PROTEÍNAS
FACTORES QUE INCIDEN EN LA CAPACIDAD
EMULSIONANTE
ESPUMADO MANIFESTADO POR LAS PROTEÍNAS
FACTORES QUE INCIDEN EN LA CAPACIDAD DE ESPUMADO
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS
• Tamaño
• Forma
• Composición
• Frecuencia aminoacídica
• Carga neta
• Distribución de cargas
• Cociente hidrofobia/hidrófila
• Organización
O i ió estructural
t t l
• Grado de flexibilidad – rigidez
• Capacidad de interactuar con o repeler otros
componentes
Entre las propiedades funcionales se encuentran:
EJEMPLOSDE
EJEMPLOS DE ALIMENTOS
ALIMENTOSQUE
QUE REQUIEREN
REQUIERENDE
DE LAS
PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEÍNAS