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Universidad Central de Venezuela

Escuela de Enfermería

SEMINARIOS DE BIOQUÍMICA

Información General
Los seminarios tendrán lugar los miércoles (secciones A1 y A2) de 2 pm a 5
pm o viernes (secciones B1 y B2) de 9 am a 12m.
En cada lapso se evaluarán 3 seminarios con un valor de 40%. El 60%
restante corresponde a la nota de la prueba escrita (Parcial). La suma de
ambas notas corresponde a la Nota Definitiva de cada lapso. La Nota
Definitiva Final resulta de promediar los tres lapsos.

Estudiar previamente los temas que serán discutidos consultando la

literatura recomendada, el material de apoyo y los apuntes de clase. Una
vez realizada esta actividad previa, se discutirán en el aula los temas de los
seminarios utilizando la estrategia metodológica que le indique su
profesor. La dinámica del seminario puede consistir en introducción al
tema por el profesor, resolución de ejercicios, interrogatorios,
exposiciones y pruebas cortas, entre otras.

La asistencia es obligatoria. Cualquier inasistencia (enfermedad, razones

familiares, etc) debe ser justificada con la documentación escrita
correspondiente.
La inasistencia a más de dos seminarios en el semestre implica la pérdida
de la materia.

Textos y material de apoyo recomendado para todo el curso

Bioquímica Ilustrada de Harper. 29a. Edición. 2013 Ed. El Manual Moderno,
México
D. Nelson y M. Cox, Bioquímica de Lehninger. 6ª. Ed. 2014 Ediciones
Omega, Barcelona, España.
Smith/Marks/Lieberman, Bioquímica Médica de Marks, 4ª. Edición, 2014
Tymoczko/Berg/ Stryer, Bioquímica. Curso Básico. Ed. Reverte. 2014
Mathews/Van Holde/Ahern, Bioquímica, 3ra. Edición, Addison-
Wesley,2013
Guías de la Cátedra
Páginas de internet sugeridas por el docente

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SEMINARIO 1
EQUILIBRIO ÁCIDO-BÁSICO Y REGULACIÓN DEL pH
SANGUÍNEO
OBJETIVO GENERAL: Explicar los mecanismos reguladores del pH sanguíneo,
principalmente el sistema buffer ácido carbónico/bicarbonato.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS:
Definir ácidos y bases según la teoría de Brönsted y Lowry
Formular el concepto de equilibrio ácido-básico y par ácido-base
Definir pH y pK y su significado
Discutir el concepto de equilibrio químico y definir la constante de equilibrio Keq y su
utilidad para determinar la dirección de una reacción
Especificar los valores de referencia del pH sanguíneo.
Destacar la importancia de la determinación del pH de la sangre.
Definir sistemas buffer o amortiguadores y destacar los buffers reguladores del pH
sanguíneo
Describir el mecanismo de acción del sistema amortiguador ácido
carbónico/bicarbonato y destacar su importancia.
Describir brevemente la contribución del pulmón y el riñón en el proceso de regulación
del pH sanguíneo.
Discutir los desequilibrios ácido-básico: acidosis y alcalosis respiratoria y metabólica.

ACTIVIDADES PREVIAS:
Ácidos y bases, pH, equilibrio ácido-base, pK, equilibrio químico y Keq.
Estudiar y resolver los siguientes contenidos para comprender el seminario de
equilibrio ácido-básico y regulación del pH sanguíneo.
1. Definir los siguientes conceptos:
pH, ácidos y bases según Broensted y Lowry, ácidos y bases fuertes y débiles,
ácidos y bases conjugadas, equilibrio químico, Keq, pK

2. Explicar qué es un par ácido-base y qué son sistemas buffer o amortiguadores.

Tomar el sistema ácido carbónico/bicarbonato como ejemplo:

H2CO3 + H2O H3O+ + HCO3─

Indique en la ecuación el par ácido-base incluyendo el ácido y la base conjugados

3. Complete las siguientes reacciones químicas y escriba la expresión de equilibrio

Keq de cada una :
a) CO2 + H2O
b) CH3COOH + H2O
d) H2CO3 + H2O

En cuáles de esas reacciones hay pares ácido-base conjugados? Puede cualquier par
ácido-base funcionar como buffer? Explíque!

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Esta es la escala de pH según Sörensen:

Si el pH del agua pura es 7 ¿Cuál será su concentración de hidrogeniones [H+] ?

4. Calcular el pH de las siguientes soluciones, cuyas concentraciones de

hidrogeniones [H+] se indican:

a) HCl [H+] = 0,1M

b) NaOH [H+] = 10-12 M
c) lluvia ácida, [H+] = 1x10-4 M

5. Completar el siguiente cuadro (se incluye como ejemplo el agua):

Solución pH [H+] pOH [OH−]______

Agua a 25 oC 7 1x10-7 7 1x10−7
_____________________________________________________________________________________

Leche de magnesia 10
_________________________________________________________
Jugo de limón 1x10-2
__________________________________________________________
Jugo gástrico 1x10-13
___________________________________________________________
Refresco 2
____________________________________________________________
Café negro 1x10-9
__________________________________________________________________________________________

6.- ¿Cuál de las sustancias mencionadas en el cuadro anterior es más ácida y cuál es
más básica?. Ordene las sustancias de menor a mayor pH.

ACTIVIDADES DEL SEMINARIO

BUFFERS Y REGULACIÓN DEL pH SANGUÍNEO.
Observe el efecto de agregar ácido clorhídrico a agua pura y a dos soluciones diferentes
del buffer acetato:

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1.Tabla 1.Efecto de concentraciones crecientes de HCl sobre el

pH del agua pura y el pH de dos soluciones buffer diferentes
Mol HCl por L de pH del buffer 1 pH del buffer 2
(0.10 M A. acético/ (0.20 A. acético /
solución pH del agua 0.10 M Acetato) 0.20 M Acetato)
0 7 4.74 4.74
0.000001 6 4.74 4.74
0.00001 5 4.74 4.74
0.0001 4 4.74 4.74
0.001 3 4.74 4.74
0.01 2 4.66 4.70
0.1 1 2.72 4.27
¿Qué puede concluirse acerca de la capacidad amortiguadora de ambos buffers?

2. Una representación gráfica de los datos anteriores es la siguiente:

¿Qué nos indican el transcurso de la recta y la curva de la gráfica?

3.- Explique brevemente ¿Por qué a pesar de que el organismo produce grandes
cantidades de iones hidrogeniones a través del metabolismo celular, no se producen
alteraciones del pH sanguíneo?

4.- Considere las siguientes reacciones del sistema ácido carbónico/bicarbonato en

sangre:
CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3 ─

a) Cuál sería el comportamiento del equilibrio químico al agregarle H+ o iones

OH- al sistema indicado? Analice el mecanismo de acción del sistema
bicarbonato/ácido carbónico como sistema amortiguador del pH sanguíneo.

5.- Qué otros componentes químicos (moléculas, iones) pueden actuar como buffers en
el plasma sanguíneo o dentro de las células de la sangre y demás tejidos del organismo?

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6.- Explique brevemente la contribución del pulmón y del riñón en el proceso de

regulación del pH sanguíneo.

7.- Mencione los valores normales del pH sanguíneo, pCO2 y HCO3- plasmático.
(Estado normal del equilibrio ácido-base)

8.- ¿Qué significado tienen los términos acidosis y alcalosis? ¿Existe alguna diferencia
entre estos términos y acidemia o alcalemia?

9.- Haga una tabla comparativa en la cual establezca las alteraciones primarias en los
desequilibrios ácidos-base (alcalosis metabólica y respiratoria, acidosis metabólica y
respiratoria).

Trastornos del equilibrio pH sanguíneo Alteración primaria

ácido-básico
Acidosis metabólica Menor de 7, 35

Alcalosis metabólica

Acidosis respiratoria

Alcalosis respiratoria.

10.Durante el ejercicio se producen cambios del pH sanguíneo. Observe la figura anexa

y responda las preguntas relacionadas con esto..

Símbolos de la figura:
H+ (aq) = iones hidrógeno en solución HCO3- = iones bicarbonato en solución
H2CO3 (aq) = ácido carbónico en solución H2O (l) = agua en estado líquido
CO2 (g) = gas carbónico (dióxido de carbono)
Preguntas:

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a.¿Cómo puede el H+ generado durante el ejercicio afectar el pH sanguíneo del cuerpo?

b. ¿Cómo amortigua la sangre los H+ generados por el trabajo de las células musculares?
c.¿En qué componentes de la sangre tiene lugar la conversión del H2CO3 en CO2 + H2O?
d. ¿Qué papel juega la hemoglobina en este proceso?

11. Control pulmonar y renal del pH sanguíneo

¿Cómo influiría sobre el pH de la sangre una disfunción renal que implique la no

reabsorción del bicarbonato y la retención de iones hidrógeno en los túbulos
proximales?
¿Qué efectos sobre el pH sanguíneo tendría un aumento (hiperventilación) o una
disminución (hipoventilación) de la frecuencia respiratoria?
¿Patologías renales o pulmonares pudieran alterar el pH sanguíneo? Explíque!

Apéndice
Ecuación de Henderson-Hasselbalch y su importancia en la regulación del pH
sanguíneo. El buffer bicarbonato.
Esta ecuación es válida sólo para electrolitos débiles, es decir, ácidos y bases que no se
disocian totalmente en iones. ¿Por qué?
pH = pK + log [Base]
[Acido]
Observe en la fórmula que el pH depende del pK y de la relación entre base y ácido.
Como los valores de pK son constantes podemos decir que el pH depende en verdad de
la relación Base/Ácido.
En el plasma normal el pH es aprox. 7,4. Este valor se mantiene constante gracias a la
actividad del buffer bicarbonato/ácido carbónico. En los eritrocitos la anhidrasa
carbónica (una enzima) cataliza la hidratación del CO2 de la forma siguiente:
CO2 + H2O ↔ H2CO3 A su vez el ácido carbónico se disocia espontáneamente en
iones: H2CO3 H + + HCO3 ─ . Ambas ecuaciones pueden combinarse de
este modo para analizar mejor el comportamiento del buffer bicarbonato:
CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3 ─

En el plasma no existe anhidrasa carbónica de modo que casi todo el ácido carbónico
H2CO3 está en forma de CO2 + H2O y la concentración del ácido carbónico es muy baja,
de 0.003 mmol/L. Sin embargo esta pequeña cantidad está disociada en H + + HCO3 ─ ,
lo cual explica el porqué aumenta la acidez cuando aumenta el CO 2 en el plasma (el
equilibrio se desplaza hacia la derecha!).

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La concentración normal de bicarbonato es de 24 mmol/L. Al aplicar la fórmula de

Henderson-Hasselbalch al sistema bicarbonato/ácido carbónico se obtiene:

pH = pK + log HCO3 ─
H2CO3
El pK del sistema bicarbonato/ácido carbónico a 37oC es de 3,5, luego:
pH = 3,5 + log (24/0,003) = 3,5 + log 8000 = 3,5 + 3,9 = 7,4

Como la concentración de H2CO3 es tan pequeña y difícil de medir se recurre

normalmente a incluir en la fórmula el CO2 aprovechando que su concentración es
proporcional a la del H2CO3 .La ecuación se convierte en:
pH = pK + log HCO3 ─ (mmol/L)_________
CO2 disuelto (mmol/L) + H2CO3

La concentración del ácido carbónico en el plasma es tan baja (0.003 mmol/L) que
puede ignorarse. Dado que la concentración del CO 2 disuelto en el plasma es
proporcional a su presión parcial (en mm de Hg) multiplicado por la constante de
solubilidad del CO2 en el agua , la cual es de 0.03 a 37oC, se obtiene así:
pH = pK + log HCO3 ─
pCO2 x 0.03
Tomando en cuenta que el valor del pK del sistema bicarbonato/CO 2 es de 6.1, la
concentración normal del bicarbonato del plasma es de 24 mmol/L y la pCO 2 arterial
normal es de 40 mmHg, el pH de la sangre arterial normal será:
pH = 6.1 + log (24/40x0.03) = 6.1 + log (24/1.2)= 6.1 + 1.3 = 7.4

Debe observarse que aplicando la ecuación de Henderson-Hasselbalch para el valor

normal del ácido carbónico (0.003 mmol/L) o del pCO2 (40 mmHg) se obtiene en
ambos casos el pH normal de 7,4. Asimismo se observa que el pK del sistema
bicarbonato/ácido carbónico es diferente al del sistema bicarbonato/dióxido de carbono.

SEMINARIO 2
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE PROTEÍNAS.

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Objetivo general: Analizar la estructura y función de proteínas de importancia

fisiológica, tales como mioglobina, hemoglobina y proteínas plasmáticas.

Objetivos específicos:
 Describir la estructura y función de la mioglobina y hemoglobina.
 Explicar el mecanismo de unión de la hemoglobina y mioglobina por el oxígeno.
 Explicar la afinidad de la hemoglobina y mioglobina por el dióxido de carbono.
 Interpretar las curvas de saturación de oxígeno de la hemoglobina y la
mioglobina.
 Espercificar los tipos de hemoglobinas normales.
 Destacar la importancia fisiológica del efecto Borh en el transporte de oxígeno y
C02.
 Describir los efectos del 2,3 bifosfoglicerato sobre la afinidad de la hemoglobina
por el oxígeno.
 Diferenciar estructuralmente la hemoglobina S y la hemoglobina A
 Resumir los aspectos más importantes de la anemia falciforme, como ejemplo
de hemoglobinopatias.
 Describir los tipos de proteínas plasmáticas, su función y la importancia clínica
de su determinación en sangre.

ACTIVIDADES PREVIAS:
El estudiante debe estudiar y resolver los siguientes contenidos para comprender el
seminario de Estructura y función de proteínas de importancia fisiológica: Mioglobina,
hemoglobina y proteínas plasmáticas.

1. Definir aminoácidos y proteínas. Formular la estructura general de un aminoácido y

su comportamiento ácido-básico en solución acuosa a pH neutro, ácido y básico.
Mencione algunas propiedades químicas (ej. peso molecular) y funciones de las
proteínas.

2. Razone porqué los aminoácidos son zwitteriones (iones híbridos). Escriba la

estructura de la alanina e identifíque los grupos amino, carboxilo y grupo R.

3.-Investigar qué son péptidos,oligopéptidos y polipéptidos. A continuación se muestra

cómo se forma el enlace peptídico:
Aminoácido 1 Aminoácido 2

Enlace peptídico

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Formar el enlace peptídico entre los siguientes aminoácidos alanina y lisina

4. Observe el esquema de la estructura primaria de una proteína:

a. ¿Qué aminoácido comienza y cuál termina la cadena? (consulte un libro para

identificar las abreviaturas de los aminoácidos!)
b. ¿Qué fuerzas químicas (enlaces, fuerzas de atracción, etc) estabilizan esta
estructura? Consulte un texto o internet y muestre la
estructura primaria de la insulina humana!

5. A continuación se muestran los dos tipos más conocidos de estructura secundaria de

las proteínas:

a. Modelo de la alfa-hélice

b. Modelo de lámina beta plegada

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¿Qué proteínas del organismo humano presentan esta configuración? Mencione

ejemplos!
¿ Qué clase de enlaces o interacciones químicas mantienen estable estas estructuras?
¿Qué le sucede a las α-hélices si son sometidas a temperaturas elevadas?

6. En el dibujo siguiente se aprecia la estructura terciaria de una

proteína. Identificar los enlaces e interacciones químicas que mantienen la estabilidad
de la molécula. Señale las fuerzas covalentes y no covalentes!

ACTIVIDADES DEL SEMINARIO:

Las actividades que se discutirán en el seminario son:

ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LA MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA

1.- Dado el siguiente modelo de estructura de la mioglobina, realice una descripción

de su estructura química.

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Para realizar la descripción, tome como base los siguientes aspectos: ¿Cuál es la
globina? ¿Dónde se ubica el hem? ¿Cuál es la función del hem? ¿Describa la estructura
secundaria y terciaria de la mioglobina? ¿Qué significado tiene las letras A, B etc? ¿Qué
significa HisF8 e HisE7?¿Qué función realiza la mioglobina?

2.- . La estructura cuaternaria de las proteínas se refiere a la conformación espacial que

adoptan dos o más cadenas polipeptídicas. No todas las proteínas presentan esta
estructura, que es característica de las llamadas proteínas globulares.
Observe la estructura cuaternaria de la hemoglobina, una proteína constituida por 4
unidades de globina, cada una asociada con un grupo hem.

a) ¿Qué fuerzas químicas conservan la estabilidad de esta macromolécula?

b) ¿Cree Ud que puedan existir regiones en las cadenas alfa y beta con secuencias
de aminoácidos adoptando la conformación de alfa-hélice o lámina beta
plegada? Explíque!

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c) ¿Cómo se asocia el oxígeno a esta molécula de Hb? ¿Qué papel juega el grupo
prostético Hem?
d) ¿Dónde se encuentra la Hb en la sangre y cuáles son sus funciones biológicas?
e) ¿Cómo es el mecanismo de oxigenación y desoxigenación de la Hb para el
transporte de O en la sangre?

3. La gráfica siguiente muestra las curvas de saturación con oxígeno de la hemoglobina

y la mioglobina. ¿Cómo se interpreta esta gráfica en cuanto a afinidad de estas
proteínas por el oxígeno? ¿¿Qué sucede con estas proteínas cuando la presión de
oxígeno alcanza 100 mm Hg, que es la presión presente habitualmente en el pulmón
humano y cuando alcanza los tejidos cuya presión de oxigeno es de aproximadamente
40 mmHg?

4.-
Porcentaje de Saturación En la gráfica (Fig. 3) se muestra el efecto Bohr mediante la curva de saturación de
Hb con Oxígeno en los tejidos periféricos y en los pulmones.
¿Qué es el efecto Bohr? ¿Cuál es la importancia fisiológica de este efecto a nivel de los
tejidos y en los pulmones?

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5. ¿Qué es el 2,3 difosfoglicerato (2.3 DPG). ¿Cómo afecta el 2,3 DPG la afinidad de la
hemoglobina por el oxígeno? Relacione estos eventos con las adaptaciones que
ocurren en las altitudes.

6.- Una intoxicación con monóxido de carbono (por ejemplo en caso de incendios),
produce una desviación hacia la izquierda en la curva de saturación de oxigeno por la
hemoglobina.? Explique las razones de esta desviación.

7 .. En el gráfico siguiente se observan las curvas de saturación con oxígeno de la

hemoglobina adulta y la hemoglobina fetal.
¿Cuál de ambos tipos de Hb presenta mayor afinidad química por el oxígeno?
¿Qué implicaciones tiene este hecho para el desarrollo embrionario humano?

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8.- Describa las diferencias estructurales que existe entre hemoglobina S y

hemoglobina del adulto A.
9.- En que consiste la anemia falciforme o drepanocitosis.

PROTEÍNAS PLASMÁTICAS

1. Las proteínas plasmáticas (del plasma sanguíneo) cumplen entre muchas funciones
la de regular el pH y la presión osmótica de la sangre. Conociendo la estructura y
propiedades químicas de las proteínas, cómo se explican estas funciones?

2.- Mencione las proteínas plasmáticas y sus valores normales.

3. ¿Qué significa hipoproteinemia e hiperproteinemia? ¿Qué efectos pueden tener esas

condiciones en el ser humano?

SEMINARIO 3
ENZIMAS: ESTRUCTURA, FUNCIÓN E IMPORTANCIA CLÍNICA

Objetivo general: Analizar la importancia de las enzimas en la regulación del

metabolismo celular y en el diagnóstico de enfermedades.

Objetivos específicos:
 Analizar los efectos del pH sobre la actividad enzimática.
 Analizar el efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática..
 Describir los tipos de inhibidores: competitivo o no competitvo tomando en
consideración su mecanismo de acción y en su cinética enzimática.
 Describir la fenilcetonuria como ejemplo de alteraciones metabólicas por
deficiencias enzimáticas.
 Describir enzimas cuya determinación en sangre sirven de indicadores de
patologías.
 Definir isoenzimas y establecer su importancia clínica.
 Describir el mecanismos de acción de las enzimas alostéricas y establecer su
importancia en la regulación del metabolismo celular.

ACTIVIDADES PREVIAS:
El estudiante debe estudiar y resolver los siguientes contenidos para comprender el
seminario de enzimas.
1. Concepto de enzima. Naturaleza química, estructura y funciones. Criterios de
clasificación y ejemplos de cada clase.

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2. Investigar el significado de los siguientes términos:

Catalizador

Substrato

Apoenzima

Cofactores

Coenzima

Grupo prostético

Holoenzima

Sitio activo

Energía de activación

Complejo Enzima-Substrato

3. Entre las propiedades de las enzimas están su especificidad de substrato y su

especificidad de reacción? Qué entendemos por estos conceptos? ¿Existen
enzimas que puedan actuar sobre el mismo substrato? Mencione un ejemplo.

4. En el gráfico siguiente se representa el transcurso de una reacción bioquímica

en ausencia y en presencia de una enzima específica:

De acuerdo con el gráfico ¿qué efecto tiene la enzima sobre la energía de activación de
la reacción?

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El equilibrio de una reacción se alcanza cuando las velocidades de las reacciones hacia
la derecha y hacia la izquierda son iguales. ¿Influye la actividad enzimática en el
equilibrio de una reacción? (esta pregunta debe investigarse ya que no se deduce del
gráfico!)

5.- Toda enzima reacciona con un substrato específico. El modo como se efectúa esta
interacción entre la Enzima E y el Substrato S ha conducido a dos modelos: “llave y
cerradura” y el “ajuste inducido”.
Identificar en los esquemas estos modelos y explicar en qué consisten. ¿Cuál se adapta
mejor al mecanismo de reacción enzima-substrato y por qué?

A. Modelo _________________

B. Modelo_______________

6.- Michaelis y Menten (1912) estudiaron la cinética de las enzimas y postularon la

relación existente entre la velocidad de las reacciones enzimáticas en función de la
concentración de substrato.

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Observe la curva Velocidad versus [S] y diga qué conclusiones pueden deducirse de la
misma.
¿Por qué se llega a una velocidad máxima y no es posible que continúe
aumentando ésta?
¿Por qué al comienzo de la reacción se observa una trayectoria recta de la curva?
¿A qué equivale la Km en términos de concentración de substrato [S]?
¿Qué significan valores bajos o altos de la K m en términos de afinidad de la enzima
con su substrato?

7.- La ecuación de Michaelis y Menten establece una relación entre las variables V 0,
Vmax, [S] y Km (una constante!). Formular con ayuda del texto, apuntes de clase, etc
dicha ecuación y el significado de cada una de las variables y de K m .
¿Qué se obtendría en esa ecuación si la Km y [S] fueran iguales?

ACTIVIDADES DEL SEMINARIO:

Las actividades que se discutirán en el seminario son:

1.-. En la figura siguiente se representa la relación entre el pH y la actividad catalítica

de tres enzimas: pepsina, tripsina y fosfatasa alcalina.

a) Determina el intervalo de pH para el cual tienen actividad catalítica las tres

enzimas, pero con velocidades de reacción distintas.

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b) ¿Cuál es el pH óptimo de cada una de las enzimas?

c) Para valores máximos de acidez, ¿cuál es la enzima con mayor actividad
catalítica? ¿Dónde abunda esta enzima?
d) Si el pH de la sangre oscila entre 7,35 y 7,45 razona ¿qué enzimas podrían
presentar actividad catalítica en el plasma sanguíneo?
e) ¿Qué ocurre en los puntos donde se cruzan las curvas de dos enzimas?

2.- Las enzimas como proteínas no sólo son sensibles a cambios drásticos de pH sino
también a temperaturas elevadas. En los gráficos siguientes se observa el
comportamiento de las enzimas ante aumentos de temperatura.

a)¿Qué nos indica esta curva en relación con la actividad de la enzima en función de la
temperatura?

b) ¿Qué puede deducirse del comportamiento de esta enzima a temperaturas cada vez
mayores en el tiempo?

3. Las enzimas glucoquinasa (Km=10 mM ) y hexoquinasa (K m= 0.1 mM) catalizan la

conversión de glucosa en glucosa-6-fosfato según esta reacción:
glucosa + ATP glucosa-6-fosfato + ADP
La glucoquinasa abunda en los hepatocitos en tanto la hexoquinasa lo hace en la

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musculatura. Cuál de estas enzimas tiene mayor afinidad por sus substratos glucosa y
ATP? Luego de un consumo alto de carbohidratos ¿cuál de estas enzimas estará más
activa?

4. Dada la siguiente gráfica. Identifique el tipo de inhibición que se presenta,

basándose en los cambios cinéticos que se observan.

La curva roja representa la reacción en presencia del inhibidor y la verde en

ausencia del mismo.
a) Indicar en el dibujo las Km de la enzima en cada caso
b) ¿Por qué aumenta la Km en presencia del inhibidor y la Vmáx no varía?
c) ¿Es este tipo de inhibición enzimática reversible? Explíque
d) A que tipo de inhibición corresponde: competitiva o no competitiva.

5.- Deficiencias congénitas de enzimas son a menudo causantes de diversas

enfermedades. Investigar qué enzimas no están presentes (o en muy baja cantidad) en
pacientes que padecen de fenilcetonuria.

6-. En la práctica clínica se analizan los niveles de enzimas en sangre que sirven de
indicadores de algunas patologías.
¿Qué sugieren altos niveles de las siguientes enzimas:
a. Lactato-deshidrogenasa (LDH)
b. Aspartato aminotransferasa AST
c. Creatina quinasa (CK)

¿Cómo llegan estas enzimas a la circulación sanguínea de estos pacientes?

7.- ¿Qué son isoenzimas? ¿Cuál es la importancia clínica de las isoenzimas?. Utilice
como ejemplo las isoenzimas CK MM, CKMB y CKBB.

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8.- .- ¿Qué son enzimas alostéricas? ¿Qué función cumplen en el organismo celular?

9.- Explique el mecanismo de acción de la activación y retroinhibición alostérica. De

ejemplos.

SEMINARIO 4
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE CARBOHIDRATOS

Objetivo general: Describir la estructura y función de carbohidratos de

importancia fisiológica.

Objetivos específicos:
 Clasificar los monosacáridos según el átomo de carbono y el grupo funcional
que lo componen.
 Identificar epímeros, enantiómeros y diasteroisómeros de un grupo de
estereoisómeros.
 Dibujar la estructura de Haworth de la D-glucosa
 Describir la formación del enlace glucósidico entre dos monosacáridos que
reaccionan.
 Identificar las unidades de monosacáridos y el tipo de enlace glucosídico que se
establece en los disacáridos maltosa, sacarosa y lactosa.
 Describir las unidades de monoscáridos, el tipo de enlace y la función de los
polisacáridos glucógeno, celulosa y almidón.
 Describir la función e la celulosa como fibra dietética y su importancia para la
salud.

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 21

 Describir la intolerancia a la lactosa como ejemplo de patologías relacionadas

con el tema de carbohidratos.
 Describir la importancia del peptidoglucano presente en la pared celular de las
bacterias .
 Describir la función de los edulcorantes artificiales (Equal. Splenda, Aspartama)

1. Dado el siguiente par de monosacáridos, clasifíquelo de acuerdo con el grupo

funcional principal y el número de átomos de carbono.

2. Indique en cada uno de esos monosacáridos:

a) La serie a la cual pertenecen, serie D o L (Justifique su respuesta)
b) El número de carbonos asimétricos,
c) El número de esteroisómeros posibles (Sólo escoger un monosacárido para
hacer esta actividad)

3. Dado los siguientes monosacáridos,

D- Galactosa D- Manosa D-Glucosa

a) Dibuje la imagen especular de la D-Glucosa

b) Encierre en un cuadro un par de diasteroisómeros.
c) Seleccione un par de epímeros
En cada caso justifique su respuesta.

4. Dibuje la -D-Glucopiranosa a partir de la cadena abierta de la D-Glucosa.

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Recuerde las reglas que permite la conversión de estructura de Fischer a estructura

de Haworth.

5. Defina enlace glucosídico. ¿Cómo se forma este enlace? Forme el enlace

glucosídico al reaccionar estos dos monosacáridos?
+
1

OH OH
 D isómero

D isómero

6. Usando el ejercicio anterior, especifique el tipo de enlace que se forma. ¿Cómo

se llaman los carbohidratos constituidos por dos monosacáridos? Busque en el
texto de Bioquímica algún disacárido que tenga este tipo de enlace. ¿Cómo se
llama? ¿Qué son oligosacáridos y polisacáridos?

7. Complete la siguiente tabla relacionada con los disacáridos:

Tipo de disacárido Monosacáridos que Tipo de enlace que

lo constituyen se establece
Maltosa

Sacarosa

Lactosa

8. Dado el siguiente dibujo correspondiente al glucógeno (polisacárido)..

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 23

Indique:
a) La descripción de su estructura química. Mencione unidades de monosacáridos
que la conforman y tipos de enlaces glucosídicos que se establecen.
b) La función que cumple en el organismo.
c) Dónde se almacena este carbohidrato en el organismo

9. Complete la siguiente tabla referida a los polisacáridos:

Polisacárido Estructura química de los polisacáridos. Función.

Tipos: Unidades de monosacáridos que la Tipo de
constituyen , tipo de cadena: lineal enlace
o ramificada. glucosídico
Amilosa

Almidón
Amilopectina

Celulosa

10.- ¿Qué significa el término fibra dietética?¿Cuál de los polisacáridos mencionados en

el cuadro anterior anterior se considera fibra dietética?¿Cuál es la función de la fibra
dietética en el proceso de la digestión de los alimentos?

11.- ¿Cuál es la enzima deficiente en los pacientes que sufren de intolerancia de la

lactosa? ¿Cuál es el efecto metabólico que se produce cuando está ausente esta
enzima? ¿Cuáles son los síntomas producidos por la intolerancia a la lactosa?

12.- En el tema de célula se estudió la pared de las células bacterianas. Recuerde que
estaba constituido por un compuesto denominado peptidoglucano. ¿cuál es la
naturaleza química de este compuesto y la función que cumple en la pared celular de
las bacterias?

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 24

13. ¿Cuál es la naturaleza química del aspartamo presente en algunos edulcorantes

como Equal y Nutraswett?, ¿Cuál es la función de estos compuestos cuando se
administran como parte de la dieta?

SEMINARIO 5
ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LÍPIDOS

Objetivo general: Describir las estructuras y funciones de los lípidos de importancia

fisiológica

Objetivos específicos:
 Reconocer las estructuras de los triacilglicéridos, ceras, ácidos grasos,
fosfolípidos, colesterol y lipoproteínas
 Mencionar las funciones de los lípidos en el organismo
 Relacionar la nomenclatura abreviada y el nombre común de los ácidos grasos

24
 25

 Clasificar los ácidos grasos según el número de carbonos y de insaturaciones

C=C
 Diferenciar los ácidos grasos esenciales y no esenciales de la dieta
 Clasificar los lípidos en base a su complejidad molecular
 Mencionar las funciones de las vitaminas liposolubles
 Identificar las propiedades químicas de los lípidos
Consulte el material de lípidos suministrado en clase y con apoyo de la bibliografía
responda las siguientes preguntas.

1.- Asigne uno de los siguientes nombres: triacilglicérido, fosfolípido, ácido graso o
colesterol, a cada uno de los siguientes lípidos.

C-
O
H
= =
O O

HC-O-C-CH2-
=
O

CH3-CH2- 2 -
│CH2-CH2-
CH2-CH2- C-O-C-
H H
2 CH3
C-O- │(CH2)3-CH3
C
ÁCIDO
GLICER

GRASO
OL

ÁCIDO
GRASO

PO4 ALCOHO
L

H
O
2. En el cuadro siguiente, escriba las funciones de los lípidos que se mencionan:

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 26

Componente Funciones

Triacilglicéridos

Ácidos grasos

Fosfolípidos

Colesterol

Lipoproteínas

3.- ¿Cuál es el nombre de los siguientes ácidos grasos?

Ácidos grasos saturados

C12:0 __________________________
C14:0 __________________________
C16:0 __________________________
C18:0 __________________________

Ácido graso monoinsaturado

C18:1,n-9 __________________________

Ácidos grasos poliinsaturados

C18:2,n-6 __________________________
C18:3,n-3 __________________________

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 27

C20:4,n-6 __________________________

4.- En el músculo de la sardina, así como en las cápsulas de aceite de pescado (w3) es
abundante el ácido graso C20:5,w-3, denominado ácido eicosapentaenoico (EPA).
Mencione el número de carbonos, de insaturaciones C=C y la ubicación de las
insaturaciones en este ácido graso.

5.- Ordene los siguientes lípidos: Triacilglicéridos, ceras, éster de colesterol,

fosfolípidos, glicerol, colesterol, cuerpos cetónicos, según la complejidad molecular.

Lípidos Simple_____________________________________________________

Lípidos Complejos: __________________________________________________

Lípidos Derivados: __________________________________________________

6.- Mencione las diferencias entre los triacilglicéridos del aceite de girasol y de la
margarina que contribuyen a que el aceite sea líquido y la margarina semisólida.

7.- De los siguientes alimentos de origen vegetal, ¿Cuáles pueden contener ácidos
grasos trans? De una explicación general
● margarinas
● papas fritas comerciales
● ración de aguacate
● aceite de maíz
Explicación:
______________________________________________________________

8.- En relación al colesterol ¿Cuál de las siguientes propuestas son verdaderas?

● Aporta calorías al organismo __________
● Es precursor de las hormonas esteroideas ________
● Es precursor de la vitamina D _________
● Es sustrato para la síntesis de las sales biliares _________
● Está en altas concentraciones en los alimentos de origen vegetal _________

9. Identifique los constituyentes principales de las lipoproteínas

27
 28

10.- ¿Cuál es la función de las apoproteínas?

11.- Nombre las vitaminas liposolubles e indique su function

SEMINARIO 6:
BIOENERGÉTICA Y METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS.

Objetivo General: Analizar el mecanismo de la oxidación completa de la glucosa y

diferenciarla de la glicólisis anaerobia.

Objetivos específicos:
 Analizar los principios básicos del Metabolismo.
 Aplicar los principios de la bioenergética en los procesos bioquímicos.
 Mencionar las rutas metabólicas de la glicólisis aerobia y anaerobia.

28
 29

 Analizar el acoplamiento del ciclo de Krebs y la cadena transportadora de

electrones.
 Diferenciar la lanzadera Malato-aspartato de la Glicerol 3 fosfato.
 Describir el mecanismo de fosforilación oxidativa según la teoría de Mitchell.
 Diferenciar entre agentes desacoplantes e inhibidores de la cadena
transportadora de electrones
 Mencionar los efectos de la intoxicación con monóxido de carbono, cianuro y
otros sobre la cadena transportadora de electrones y la síntesis de ATP
 Describir los efectos de la hipoxia celular sobre el metabolismo aerobio.

1) Defina los siguientes conceptos:

a) Metabolismo.
b) Metabolito.
c) Ruta o vía metabólica.
d) Oxidación.
e) Reducción.
f) Energía química.
g) ATP (dibuje su estructura química).
h) NADH.
i) NADPH.
j) FADH.
k) Anabolismo.
l) Catabolismo.
m) Anfibolismo.

2) Defina energía libre de Gibbs e indique su utilidad en bioquímica (relacionada con

las reacciones enzimáticas), luego responda lo siguiente:
a) Escriba la reacción de hidrólisis del ATP en ADP y Pi e indique su valor de
energía libre.
b) ¿Qué importancia tiene la hidrólisis del ATP en el metabolismo de la célula?.

3) ¿Qué es la glicólisis (o glucólisis)?.

 Realice un esquema de la glucólisis resaltando los siguientes aspectos:
 Sustrato inicial, metabolitos intermediarios y producto final.
 Las enzimas Fosfofructocinasa y Piruvato cinasa Investigue la importancia de
estas enzimas para la glucólisis).
 Reacciones que consumen y producen ATP.
 Reacciones que transfieren electrones al NAD+.
 ¿Cuál es la función de la glucólisis?.
 ¿Qué es glucólisis anaeróbica?
 ¿Cuál es la importancia de la Fermentación Láctica para la Glucólisis?
 Complete el siguiente cuadro:

Glucólisis Aeróbica Glucólisis Anaeróbica

Localización en la célula
Cantidad de ATP producido

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 30

Destino del Piruvato

Cantidad de NAD+ consumido
Cantidad de NADH producido
Destino del NADH

4) ¿Qué es el ciclo de Krebs?.

 Realice un esquema del ciclo de Krebs resaltando los siguientes aspectos:
 Sustrato inicial, metabolitos intermediarios y producto final.
 Enzimas Deshidrogenasas.
 Reacciones que transfieren electrones al NAD+.
 Reacciones que transfieren electrones al FAD+.
 Reacciones que producen ATP.
 ¿Cuál es la función del Ciclo de Krebs?.
 ¿Por qué se dice que el Ciclo de Krebs es Anfibólico?.
 ¿Qué relación tiene el Ciclo de Krebs con el metabolismo de Carbohidratos,
Lípidos y Proteínas?.
 ¿Qué son lanzaderas y cuál es su importancia?.
 Realice un esquema de cada una de las lanzaderas que existen.
 Complete el siguiente cuadro:

Ciclo de Krebs
Localización en la célula
Cantidad de ATP producido
Cantidad de NADH producido
Cantidad de FADH producido
Destino del NADH
Destino del FADH
Cantidad de CO2 producido

5) ¿Qué es la cadena transportadora de electrones?.

 Haga un dibujo de la cadena de transporte de electrones indicando:
 Los diversos complejos que la forman.
 Sitios de unión del NADH y FADH.
 Flujo de electrones y gradiente de protones.
 Reducción del oxígeno y producción de agua.
 Producción de ATP.
 Sitios de unión de cada una de las siguientes sustancias:
▪ Cianuro
▪ CO
▪ Rotenona
▪ Antimicina A

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 31

6) ¿Qué es Fosforilación Oxidativa?.

7) ¿Qué entiende Ud por Oxidación Completa de la Glucosa?

8) ¿Cuantos ATP se producen a partir de la oxidación completa de una molécula de

glucosa utilizando (Indique el por qué en ambos casos):
 La lanzadera de Malato-Aspartato.
 La lanzadera de Glicerol-3-Fosfato.

SEMINARIO 7
METABOLISMO DE LÍPIDOS

Objetivo general: Describir las vías metabólicas de los lípidos y su importancia en la

salud y la enfermedad.

Objetivos específicos:
 Describir el proceso de digestión y absorción de los lípidos de la dieta.
 Explicar la reesterificación de lípidos.
 Describir la síntesis y función de de las lipoproteínas quilomicrones, VDL, LDL y
HDL
 Describir el catabolismo de quilomicrones y VLDL.
 Describir la función de la HDL en el transporte reverso del colesterol.

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 32

 Describir el transporte de los grupos acilos a la mitocondria

 Describir los pasos para la oxidación completa de un ácido graso y mencionar
los productos finales.
 Analizar las alteraciones metabólicas que conducen a la formación de cuerpos
cetónicos en caso de diabetes mellitus tipo 1 y en el ayuno prolongado.
 Analizar los eventos bioquímicos que conducen a la formación de ateromas.
 Analizar los eventos bioquímicos que se producen por la deficiencia de carnitina
en los músculos.

DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LÍPIDOS

a) Describir la función que cumplen las enzimas siguientes en el proceso de

digestión:

Enzimas Función
Lipasa pancreática
Fosfolipasa A2
Colesterol esterasa

b) Describa la absorción de lípidos en la mucosa intestinal.

METABOLISMO DE LOS QUILOMICRONES

a)¿En qué órgano se sintetizan los quilomicrones? ¿Cómo se sintetizan?
b) ¿Cómo está constituido estructuralmente un quilomicron?
c) ¿Cuál es la función de los quilomicrones?

d)¿Cuál es la función de la lipoproteína lipasa en el metabolismo de los

quilomicrones.
e)¿Cuál es el destino de los remanentes de quilomicrones.
f)En la lista A se especifican algunas apoproteínas presentes en los quilomicrones y
en la lista B la función que cumplen cada una de ellas. Aparee correctamente la
apoproteína con su respectiva función.

Lista A (Apoproteínas) Lista B (Función de apoproteínas)

Apo E Proteína estructural de los quilomicrones.
Apo B48 Captación mediada por receptores
hepáticos.
Apo C II Activación de la Lipoproteína lipasa.

METABOLISMO DE LAS VLDL

a) ¿En qué órgano se sintetizan las VLDL? ¿Cuál es el principal constituyente
lipídico de esta lipoproteína? ¿Cuál es su función?
b) ¿Cuál es el destino de los IDL?.

LDL.- CAPTACIÓN DE LA LDL MEDIADA POR RECEPTORES

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 33

a) ¿Cuál es el componente lipídico principal de las LDL?

b) ¿Cuál es la función de las LDL?
c) ¿Qué importancia tienen estas lipoproteínas en el metabolismo del colesterol?
d) ¿Qué función cumple la apoB 100 en las LDL?
e) Extrae una figura (de texto, internet, etc) que te permita comprender el proceso de
captación de LDL mediada por receptores y luego realiza un resumen para su discusión
en clase.

HDL.- TRANSPORTE REVERSO DEL COLESTEROL.

Observe la siguiente figura:
TRANSPORTE REVERSO DEL COLESTEROL

Tejidos
periféricos
LCAT
Colesterol

Ahora responda:
¿Cuál es la función de las HDL?
¿Qué se entiende por transporte reverso del colesterol?
¿Cuál es la función de la LCAT (Lecitina colesterol acil transferasa) en el metabolismo de
las HDL?
¿Qué relación hay entre HDL , LDL y riesgo de enfermedad cardiovascular?

BETA-OXIDACION DE ÄCIDOS GRASOS

a) Defina: beta-oxidación de los ácidos grasos.

b)¿En que consiste la activación de los ácidos grasos?
c) Observa la siguiente figura :

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 34

TRANSPORTE DE LOS GRUPOS ACILOS A LAS MITOCONDRIAS

Matriz mitocondrial

Espacio intermembrana

Membrana interna
Ahora responde a las siguientes preguntas:

¿Cuál es la función de:

a) La Carnitina.
b) La aciltransferasa I y II.
c) La translocasa.

Describe la secuencia de eventos que permite transportar los grupos acilos desde el
espacio intermembranoso de la mitocondria hasta la matriz mitocondrial, lugar donde
ocurre la beta-oxidación.

d) La beta oxidación la podemos dividir en etapas: deshidrogenación. Hidratación,

deshidrogenación y ruptura tiónica. Tomando en cuenta estas etapas, responda a las
siguientes interrogantes:
 ¿Cuáles son los productos de la beta oxidación?
 ¿Qué importancia tiene la producción de NADH y FADH2 de la oxidación de los
ácidos grasos?
 ¿Qué aspectos deben considerarse para calcular el rendimiento energético
producido por la oxidación completa de un ácido graso. Ilustrar con un
ejemplo.

CETOGÉNESIS
a) Defina cetogénesis.
b) Mencione los cuerpos cetónicos, tejido donde se producen y su función.
c) Esquematice las alteraciones metabólicas que conducen a la formación de cuerpos
cetónicos en la diabetes mellitus tipo 1 y en ayuno prolongado.

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 35

METABOLISMO DE LÍPIDOS Y ENFERMEDAD.

a).- ¿Qué es la aterogénesis?¿Qué relación existe entre las lipoporoteínas (LDL/HDL) y
la formación de ateromas? ¿Qué son las células espumosas? ¿Cuáles son las
consecuencias de la formación de placas de ateromas en las arterias?

b).- La deficiencia de carnitina en el músculo produce debilidad en las extremidades e

intolerancia a los ejercicios intensos. Explique brevemente las alteraciones bioquímicas
que se producen a consecuencia de esta deficiencia.

SEMINARIO 8
GENÉTICA

Objetivo General: Analizar los procesos del flujo de la información genética:

replicación, transcripción del ADN y síntesis de proteínas.

Objetivos Específicos:
 Explicar el mecanismo de duplicación del DNA.
 Explicar los procesos de síntesis del RNA.
 Reconocer las funciones de las enzimas involucradas en el proceso de
replicación y transcripción del material genético

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 36

 Describir las etapas de la síntesis de proteínas y el procesamiento de las

mismas.
 Describir el mecanismo de replicación de Virus de la Inmunodeficiencia
Humana (VIH)
 Relacionar la genética con la enfermedad a través de la anemia falciforme.

ACTIVIDADES PREVIAS:
El estudiante debe estudiar y resolver los siguientes contenidos para comprender el
seminario de Genética.
1) Defina y haga un dibujo donde se indique la relación que existe entre:
a) ADN.
b) Cromosoma.
c) Gen.
2) ¿Cuantos cromosomas y genes tiene el ser humano en sus células?
3) Mencione las diferencias que existen entre un gen de procariotas y un gen de
eucariotas.
4) ¿Qué es el código genético?
5) ¿Cuales son las características del código genético?.
6) Defina : Codón y anticodones.
7) Mencione los codones de iniciación y terminación de la traducción.
8) Defina los siguientes términos: replicación, transcripción y traducción.
9) Defina : Mutaciones.
10) Describa y de ejemplos de mutuaciones por sustitución, inserción y supresión

ACTIVIDADES DEL SEMINARIO:

Las actividades que se discutirán en el seminario son:

REPLICACIÓN
1.-¿En que consiste la replicación (duplicación) del ADN?.
2.-¿Cuál es la importancia de este mecanismo para la vida?
3.-Haga un dibujo del mecanismo de replicación del ADN.
4.-Investigue la función de las siguientes enzimas de la replicación del ADN:
▪ Topoisomerasas (Girasas).
▪ Helicasas.
▪ Proteínas de unión a ADN de cadena simple (Proteínas SSBP).
▪ Primasa.
▪ Ligasa.
▪ ADN polimerasa III.
▪ ADN polimerasa I.

TRANSCRIPCIÓN
1.- Haga un dibujo que ilustre la transcripción de un gen.
2.- ¿Qué importancia tiene la transcripción de un gen para la célula?.
3.- Defina promotor.
4.- ¿Qué es la ARN Polimerasa y cuál es su función?
5.- ¿En que dirección se transcriben los genes (5' → 3' ó 3' → 5')?
6.- ¿Qué es el ARN mensajero (ARNm) y cuál es su función

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7.- ¿Como termina la transcripción?

8.- ¿Como se protegen los ARN recién transcritos de ser degradados por nucleasas?
9.- Realice un dibujo que ilustre el mecanismo de corte y empalme del ARN (Splicing,
en inglés) y explíquelo.

TRADUCCIÓN
1.- Haga un dibujo que ilustre el mecanismo de traducción y resuma las fases de
iniciación, elongación y terminación de la síntesis de proteínas
2.- ¿Qué importancia tiene la traducción para la célula?

GENÉTICA Y ENFERMEDAD
VIRUS DE LA INMUNODEFICIENCIA HUMANA (VIH)/SINDROME DE
INMUNODEFICIENCIA ADQUIRIDA (SIDA): REPLICACIÓN DEL VIRUS.
1.- ¿Qué es el VIH? ¿Qué es un retrovirus?
2.- ¿Cuál es la diferencia entre VIH y SIDA?
3.- ¿Cuáles son las células más susceptibles de ser infectadas por el virus del VIH?
4.- ¿Cuál es la función de la enzima transcriptasa reversa?
5.- ¿Cuáles son las etapas del mecanismo de infección de una célula por el virus del VIH
(replicación del virus)? Realice un dibujo y haga un resumen del proceso (fijación,
penetración, replicación, integración etc)

ANEMIA FALCIFORME Y LAS ALTERACIONES GENÉTICAS QUE LA PRODUCEN

Usted estudió la anemia falciforme en el tema de proteínas. Ahora responda:
a) ¿Qué tipo de mutación tiene lugar en la anemia falciforme?
b) ¿Qué consecuencias produce la mutación del gen de la hemoglobina en los
pacientes con anemia falciforme?
c) Mencione las diferencias estructurales entre la hemoglobina A y S.

SEMINARIO 9
INTEGRACIÓN y REGULACIÓN DEL METABOLISMO CELULAR.

En bioquímica se estudió el metabolismo de carbohidratos, lípidos y proteínas

aisladamente, pero estas vías funcionan de manera integrada, es decir las reacciones
dependen unas de otras y los tejidos se Interrelacionan. Es obvio que estas vías estén
rigurosamente reguladas por diversos mecanismos.

Este tema representa la consolidación y la aplicación de los conocimientos adquiridos

en bioquímica a lo largo del semestre. Por lo tanto, se recomienda:

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 38

A) Revisar los temas anteriores (Metabolismo de lípidos, carbohidratos y

proteínas)

B) Discutir y contrastar el efecto metabólico (sobre lípidos, proteínas y

carbohidratos) de las hormonas insulina, glucagón y adrenalina.

REGULACIÓN DEL METABOLISMO CELULAR

1.-Considere los siguientes ejemplos de regulación metabólica e indique a qué

mecanismo de regulación corresponde (Alostérica, modificación covalente, genética:
inducción y represión, hormonal):

a) La enzima HMG-CoA reductasa (enzima que interviene en la síntesis de

colesterol) es inhibida por el colesterol.

b) La enzima glucógeno fosforilasa (interviene en la degradación del glucógeno) es

fosforilada y desfosforilada en respuesta a señales hormonales.

c) La enzima β-galactosidasa aumenta su concentración en ausencia de glucosa,

debido a que se induce la transcripción de los genes estructurales.

d) El AMP es un efector positivo de la enzima Fosofofructoquinasa 1 (glicólisis),

Esto permite la formación de piruvato a partir de glucosa.

e) La insulina inhibe la gluconeogénesis hepática.

En cada caso justifique su respuesta.

2.- Realiza un dibujo del mecanismo de transducción de señales hormonales e

identifica los siguientes elementos. Indique la función de cada uno de los elementos
mencionados:

a) Hormona.

b) Receptor de membrana.

c) Proteína G.

d) Efectores.

e) Segundos mensajeros

f) Proteínas quinas

3.-Las hormonas tiroideas atraviesan con facilidad la membrana plasmática, luego en el

interior de la célula se unen a recetores intracelulares. Explique brevemente la
secuencia de reacciones involucradas una vez que la hormona se une a su receptor
específico. Realice un dibujo.

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 39

4.-Explica el mecanismo por medio del cual la hormona glucagón estimula la

producción de segundos mensajeros en hígado. ¿Que efectos produce la hormona en
la glucogenólisis y glucogénesis hepática?

5.- Explique el papel del hígado en la homeostasis de la glucosa (mantenimiento de

niveles normales de glucosa en sangre). ¿Por qué el músculo no es capaz de cumplir
ésta función?

6.-Después de una ingesta de carbohidratos el nivel de glicemia aumenta (mayor de

110 mg/dl) transitoriamente, pero estos valores retornan a la normalidad, de manera
tal que al cabo de las dos horas después de la ingesta se tienen valores entre 70- 110
mg/dL. ¿A que se debe esto? ¿Qué órganos intervienen en este proceso?

DIABETES MELLITUS

1.- El Un paciente diabético (diabetes mellitas tipo 1) se encontraba hospitalizado

debido a la complicación que presentaba: cetoacidosis diabética. Al paciente se le
administró insulina en dosis adecuada y la respuesta fue satisfactoria, es decir se
normalizaron los niveles de glucosa y desaparecieron la cetonemia y cetonuria. ¿Que
efectos produjo la insulina sobre el metabolismo de los carbohidratos y de lípidos que
condujo a la mejoría del paciente?

INTEGRACIÓN GLICÓLISIS Y SÍNTESIS DE TRIACILGLICERIDOS

1.- tejido adiposo constantemente degrada y sintetiza triacilglicéridos. Para la síntesis

de triacilglicéridos se requiere de un aporte de glucosa, Explique por qué? ¿Qué
relación existe entre glicólisis y síntesis de ácidos grasos? Realice un esquema de las
vías involucradas en este proceso.

AYUNO CORT0

1.- A continuación tienes una figura de las relaciones entre diversos tejidos y órganos,
así como el destino de los diversos metabolitos durante el ayuno corto. Explica
detalladamente las adaptaciones metabólicas que ocurren, utiliza la figura presentada..

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AYUNO PROLONGADO

1.- Durante el ayuno prolongado (ver figura) son evidentes las siguientes adaptaciones
metabólicas: se activan la lipólisis, la gluconeogénesis y la cetogénesis.

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Ahora responde las siguientes preguntas:

a) Cuáles son los sustratos que pueden ser destinados a la síntesis de glucosa.
(especificar vías metabólicas)

b) Lugar de síntesis de los cuerpos cetónicos. Mención de los cuerpos cetónicos y

su función.

c) Que función cumplen los ácidos grasos que se forman de la movilización de los
triacilglicéridos del tejido adiposo.

EJERCICIO MUSCULAR INTENSO-CICLO DE CORI

Hígado
1.-Durante el ejercicio muscular intenso se producen una serie de adaptaciones
metabólicas. Al conjunto de esas adaptaciones se les conoce como ciclo de Cori.

Ahora realiza las siguientes actividades:

a) Completa la figura (ciclo de Cori) considerando los siguientes aspectos: los sustratos,
productos y vías metabólicas que tienen lugar en hígado y músculo.
Músculo

Glucosa
Lactato

 b) Describe brevemente la importancia de este ciclo durante el ejercicio muscular.

Considera por un momento la NO integración hígado-músculo ¿Qué
+ Glicólisis anaerobia

consecuencias tendría sobre la actividad muscular?

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