PROTEINAS Y AMINOACIDOS

LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN

20 se distinguen
(según R) Aminoácidos Colágeno
Contráctil Estructural
Ej
unidos por Fibrosas
Actina/Miosina
Enlace Enzimática Reserva
Holoproteínas
peptídico
Albúminas
formando Ej.
Defensa Transporte Globulares
Péptidos o Globulinas
proteínas
Hormonal
tienen Ej.
Nucleoproteínas Cromatina

Organización
Ej.
estructural Fosfoproteínas Caseína

Secuencia de es la
E. primaria Ej.
aminoácidos Cromoproteínas Hemoglobina
Heteroproteínas
 hélice
Proteoglucanos
definida por

E. secundaria Ej.
Glucoproteínas
Conformación 
FSH, TSH...

Plegamiento
espacial
E. terciaria Ej.
Lipoproteínas HDL, LDL

Proteínas sólo en
oligoméricas
E. cuaternaria
Proteinas
Las proteínas están formadas por unidades básicas
que corresponden a los aminoácidos, los cuales se
unen entre sí para formar una estructura en cadena.
Todas contienen C, H, O y N y casi todas también S.
Son macromoléculas, de PM muy elevados.
FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS

grupo
grupo -amino carboxilo

C

Son -amino ácidos

 COOH

H2N C H

TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE

FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS
Proteinas
Por hidrólisis, escindidas en compuestos relativamente
simples, de pequeño peso, que son las unidades
fundamentales constituyentes de la macromolécula.
Estas unidades son los aminoácidos, de los cuales
existen veinte especies diferentes y se unen entre sí
mediante enlaces peptídos.
Cientos y miles de estos aminoácidos pueden
participar en la formación de la gran molécula
polimérica de una proteína
Enlace Péptido
Péptidos formados por unión de aminoácidos mediante
enlace peptídico.
Síntesis: reacción anabólica deshidratación con pérdida
una molécula agua entre grupo amino de un
aminoácido y carboxilo de otro
Resultado es enlace covalente CO-NH. Podemos seguir
añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay
extremo NH2 terminal y COOH terminal.
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
Aminoácidos
Molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH3) libres.
Pueden representarse en general por NH2-CHR-COOH,
siendo R un radical o cadena lateral característico de cada
aminoácido.
Muchos aminoácidos forman proteínas (aminoácidos
proteicos), mientras otros nunca se encuentran en ellas.
Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos
componiendo las proteínas
Clasificación de los aminoácidos
No polares polares Aromáticos Con carga Con caga
positiva negativa
(básicos) (acidos )

Glicina Serina fenilalanina lisina Aspartato

Alanina Treonina Tirosina arginina glutamato

valina cisteina Triptofano histidina

Leucina Prolina

metionina asparagina

isoleucina glutamina
AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS
AMINOÁCIDOS BÁSICOS Y ÁCIDOS
Metabolismo Aminoácidos
AA encuentran en forma libre o unidos a proteinas
AA libres tienen 3 posibles orígenes:
Absorción intestinal de productos de hidrólisis alimentaria
Síntesis de novo
Hidrólisis de proteínas corporales
Pueden servir para:
Síntesis de proteínas corporales u otros compuestos nitrogenados (ácidos
nucleicos, aminas, péptidos, hormonas, etc.)
Fuente de carbono en metabolismo intermedio
Oxidados para fines de energía
Clasificación Aminoácidos
Según su obtención
Esenciales:
No pueden ser sintetizados de novo a partir de glucosa u
otros AA
Deben ser ingeridos para obtenerlos
No Esenciales:
Si pueden ser sintetizados de novo a partir de glucosa u otros
AA
Aminoácidos Esenciales
Diez:
1.- Arginina 6.- Metionina
2.- Histidina 7.- Fenilalanina
3.- Isoleucina 8.- Treonina
4.- Leucina 9.- Triptofano
5.- Lisina 10.- Valina
Aminoácidos No Esenciales
Alanina
Aspargina
Acido Aspartico
Acido Glutamico
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Aminoácidos Semi-Esenciales
Solo sintetizados a partir de AAE
Cistenia
Metionina + Serina
Tirosina
Fenilanina
Síntesis Proteínas
Por su tamaño, proteínas no pueden atravesar membrana
celular, por eso existe en interior mecanismo que las construye
(síntesis) según necesidades que tenga en ese momento.
Consta de dos etapas:
Transcripción: ocurre dentro del núcleo, la secuencia de nucleótidos que
denominamos gen (segmento de ADN que determina una proteína) se
transcribe en una molécula de ARN.
Traducción – síntesis: el ARN pasa del núcleo al citoplasma donde es
traducida por los ribosomas que arman una proteína.
 Proteínas
Propiedades

SOLUBILIDAD
Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse,
establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando
una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de
solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su
precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los
tejidos de los seres vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar
las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base
y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
 Proteínas
Propiedades
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura
de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria,
terciaria y secundaria, conservándose solamente la
primaria. En estos casos las proteínas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta
formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los
agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden
ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH;
alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación
molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es
que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y
que pierden su actividad biológica.

La mayor parte de las proteínas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC;
otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por
debajo de los 10 a 15 ºC.

La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización)

pero en muchos casos es irreversible.
 Proteínas
Propiedades
ESPECIFICIDAD

Es una de las propiedades más características y

se refiere a que cada una de las especies de seres
vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas
(diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro
de una misma especie hay diferencias proteicas
entre los distintos individuos. Esto no ocurre con
los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los
seres vivos.

La enorme diversidad proteica interespecífica e

intraespecífica es la consecuencia de las múltiples
combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está
determinado por el ADN de cada individuo.
La especificidad de las proteínas explica algunos
fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no
de transplantes de órganos; injertos biológicos;
sueros sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos
e incluso algunas infecciones.
 Proteínas
Funciones
Función ESTRUCTURAL

• Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:

1. Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y

actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
2. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la
expresión de los genes.

• Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

1. El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.

2. La elastina del tejido conjuntivo elástico.
3. La queratina de la epidermis.

Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas
de araña y los capullos de seda, respectivamente.
 Proteínas
Funciones
Función ENZIMATICA

Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo
celular.

Función HORMONAL

Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el

glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica
(que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el
metabolismo del calcio).

Función REGULADORA

Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división

celular (como la ciclina).
 Proteínas
Funciones
Función HOMEOSTATICA

Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros

sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio
interno.

Función DEFENSIVA

 Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles

antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos

sanguíneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de

serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
 Proteínas
Funciones
Función de TRANSPORTE

 La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los

vertebrados.

 La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los

invertebrados.

 La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

 Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.

 Los citocromos transportan electrones.

 Proteínas
Funciones
Función CONTRACTIL

 La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de

la contracción muscular.

 La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función DE RESERVA

 La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la

hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.

La lactoalbúmina de la leche.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función
biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interacciónes entre aa que se encuentran próximos en la
cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HÉLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.
HELICE ALFA
Los grupos R de los aa se
orientan hacia el exterior.
Se forman puentes de H
entre el C=O de un aa y el
NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.
HOJA PLEGADA BETA
Los grupos R se orientan
hacia arriba y abajo
alternativamente.
Se establecen puentes H
entre C=O y NH- de aa
que se encuentran en
segmentos diferentes de
la cadena.
Ej. Fibroína (seda)
ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada dispoción en el
espacio por interacciones
entre aa que se encuentran en
sitios alejados de la cadena.
Proteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Proteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej: mioglobina

03/12/2018
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la asociación de
varias cadenas con
estructuras terciarias.
Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.
Desnaturalización de proteínas
“Proceso generalmente irreversible mediante el cuál la proteína
pierde su estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia
biológica”
Agentes:
Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales
PROTEINAS SIMPLES U HOLOPROTEINAS

Las cuales están formadas exclusivamente o predominantemente por

aminoácidos.

Según la forma que adoptan se clasifica en dos:

FIBROSAS

GLOBULARES
 PROTEÍNAS FIBROSAS
Su función es proporcionar soporte mecánico,
estructural y de conexión a las células, poseen
unidades repetitivas para formar fibras. Son
insolubles en agua. (gran cantidad de alfa
hélice)
Ejemplos: la alfa-queratina, presente en pelo y
uñas, el colágeno, presente en la piel, los
tendones, huesos y dientes.
 PROTEÍNAS GLOBULARES
Son esféricas o en ovillo, cumplen funciones de transporte
principalmente.
Se incluyen todas las enzimas, los antígenos y hormonas
de naturaleza proteica.
Existen las globulinas y las albúminas (plasma sanguíneo)
La mayoría son solubles en agua.
Ejemplos: Las inmunoglobulinas , la hemoglobina,
ovoalbúmina.
MIOGLOBINA
•Es una proteína conjugada
(hemoproteína) formada
por:
• Fracción proteica: globina
• Fracción no proteica (grupo
prostético)
– Porción orgánica: grupo HEM
– Porción inorgánica: átomo de Fe+2.

•Función: transporte de O2
en el músculo
HEMOGLOBINA
Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.
Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)
2 cadenas  y 2 cadenas  (adulto)
2 cadenas  y 2 cadenas g (feto)
Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.
Formas:
Oxihemoglobina
Carboxihemoglobina
Metahemoglobina: Fe+3