7 Enzimas

Universidad Nacional de Barranca Bioquímica
Tema:
ENZIMAS
Docente:
Reg. C.I.P.: Nº 95579 Mg. Ing. Ronald F. Rodríguez Espinoza ronaldferd@gmail.com
Un catalizador es una sustancia que aumenta la rapidez o velocidad de

una reacción química, sin verse alterada ella misma en el proceso global.
La mayor parte de lo catalizadores biológicos, aunque no todos ellos, son

proteínas que denominamos enzimas.
Ejemplo:
La proteína tripsina cataliza la hidrolisis de los enlaces peptídicos de las

proteínas y los polipéptidos.

Los catalizadores biológicos, entre ellos las enzimas, se encuentran entre

los más eficaces y específicos que se conocen.
Las enzimas son de naturaleza proteica producidas por organismo vivos.
Constituyen las base de las complejas y variadas reacciones químicas

que caracterizan los fenómenos vitales.

Hay 2 hechos importantes que conviene resaltar.
1) Un catalizador verdadero, aunque participa en el proceso de

reacción, no se modifica por esta.
2) Los catalizadores modifican la velocidad de los procesos, pero no

afectan la posición de equilibrio de una reacción. Un proceso
termodinámicamente favorable no pasa a ser más favorable por la
presencia de un catalizador, ni este hace tampoco que un procesos
desfavorable pase a ser favorable.

Puesto que su principal función de un catalizador es regular la velocidad

a la que se desarrollan estas reacciones, la cinética enzimática, que
estudia la velocidad de los procesos catalizados enzimáticamente, es
una parte esencial de la enzimología.
Los principios que determinan la velocidad de una reacción química son

aplicables a las reacciones enzimáticas.

La capacidad catalítica de las enzimas radica principalmente en su

estructura terciaria o plegamiento espacial de estas.
La actividad catalítica de las enzimas es muy sensible a cualquier

modificación de las características fisicoquímicas del medio como son:
• pH
• Temperatura
• Fuerza iónica, etcétera.
Las enzimas que catalizan una reacción, son tan específicas que actúan
sobre sustancias con configuración precisa.

En los seres vivos permiten una serie de funciones importantes:
Irritabilidad
Locomoción
Excitabilidad
Reproducción
Metabolismo
Respiración
 Aumentan la velocidad de reacción:
 De 106 a 1012 veces versus sin enzima.
 Aún más rápido que los catalizadores químicos.
 Condiciones de reacción:
 Temperatura 25 °C – 40 °C (algunos hasta 75 °C).
 pH neutro (5 – 9), la mayoría 6,5 – 7,5.
 Presión atmosférica normal.

 Capacidad de regulación:
 Por concentración de sustrato.
 Por concentración de enzima.
 Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato).
 Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la

enzima).
 Por regulación alostérica.

 Alta especificidad de reacción:
 Interacción estereospecífica con el sustrato.
 No hay productos colaterales.
 Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato).
 Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la

enzima).
 Por regulación alostérica.

 Las enzimas simples están constituidas por proteína sin requerir de

la unión de otra molécula o grupo químico para realizar su actividad
catalítica.
 Las enzimas conjugadas poseen en su estructura una parte no

proteica esencial para su funcionamiento que según su naturaleza
puede llamarse cofactor o coenzima.



“Las enzimas pueden ser proteínas simples de

aminoácidos o pueden ser proteínas conjugadas que
requieren de un grupo no proteico para su actividad”.

 Constituidos por más de 100 aminoácidos.

 Disminuyen la energía de activación y afectan la velocidad de
reacción.
 Se requieren mínima cantidad enzimática para actuar.
 Alta especificidad.
 Son regulables y alostéricas.
 Son susceptibles de ser inhibidas.
 Modifican la estructura química del sustrato.
 No altera el equilibrio.
 Intercambian formas de energía.

En 1961 la Comisión para el Estudio de las Enzimas, propuso una

clasificación estándar en donde las enzimas se dividen en 6 clases
principales basándose en las reacciones que catalizan:
 Hidrolasa: Hidrólisis.
 Oxidorreductasas: oxido reducción.
 Transferasas: transferencias de grupos funcionales.
 Liasa: dobles enlaces.
 Isomerasas: isómeros.
 Ligasas: nuevos enlaces de la ATP.

Clase 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-)
de un sustrato a otro:
𝐴𝐻2 + 𝐵 ⇄ 𝐴 + 𝐵𝐻2
𝐴𝑟𝑒𝑑 + 𝐵𝑜𝑥𝑖 ⇄ 𝐴𝑜𝑥𝑖 + 𝐵𝑟𝑒𝑑

Clase 2: Transferasas
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno)
de un sustrato a otro:
𝐴−𝐵+𝐶 ⇄𝐴+𝐶−𝐵

Clase 3: Hidrolasas
Catalizan las reacciones de hidrólisis:
𝐴 − 𝐵 + 𝐻2 𝑂 ⇄ 𝐴𝐻 + 𝐵 − 𝑂𝐻

Clase 4: Liasas
Catalizan reacciones de ruptura o unión de sustratos:
𝐴−𝐵 ⇄𝐴+𝐵

Clase 5: Isomerasas
Catalizan la interconversión de isómeros:
𝐴𝐵 ⇄ 𝐵𝐴

Clase 6: Ligasas
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un
nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etcétera).
𝐴 + 𝐵 + 𝑋𝑇𝑃 ⇄ 𝐴 − 𝐵 + 𝑋𝐷𝑃 + 𝑃𝑖

Las enzimas catalizan las reacciones disminuyendo la energía de

activación al formar un complejo con el sustrato y de esta manera se
aumenta la posibilidad de que ocurra la reacción:
1) El sustrato se une débilmente con la superficie de la enzima,

formando el complejo enzima sustrato.

2) El sustrato se vuelve activo, esto se polariza en los enlaces del

sustrato.
Activador
Sustrato Producto activo
Enzima

3) Los productos de la reacción se forma en la superficie de la enzima.
4) Los productos son liberados de la enzima haciendo que estos

queden disponibles para catalizar otras reacciones.

La velocidad con que una enzima cataliza una reacción varia con las
diferentes condiciones celulares, entre una y otra enzima.
La eficiencia se mide por el número de recambio, número de moléculas

de sustrato transformadas por minuto, por una molécula de enzima bajo
condiciones óptimas de temperatura y pH.

Cada enzima cataliza solo un tipo de reacciones y en algunos casos

limita su actividad a un solo tipo particular de moléculas reactantes.
Teorías de especificidad:
 Teoría de la llave y cerradura.
 Teoría del ajuste inducido.

Teoría de la llave y cerradura
En el sitio activo que está sobre la superficie de la molécula de la

enzima se fija el sustrato durante una reacción.
La forma esta diseñada para un sustrato especifico, la configuración

esta determinada por la secuencia de aminoácidos.
Existe una atracción eléctrica entre el sustrato y la enzima.

Teoría del ajuste inducido
Las moléculas de la enzima son flexibles y el sitio activo puede no

ajustarse inicialmente al sustrato. Este al ser atraído por la enzima
puede inducirle a que tome su forma.

El pH, la temperatura, los solventes y concentraciones pueden cambiar

la estructura de una proteína o modificar los niveles de actividad de las
enzimas.
Los fluidos corporales contienen sistemas amortiguadores a fin de

protegerse contra dichos cambios.

pH
Cada enzima tiene un pH n el que es más activa.
Ciertas enzimas pueden tolerar cambios bastantes grandes en el pH.
Mientras que otras son muy sensibles y pueden disminuir gravemente.

Temperatura
La mayoría de las enzimas corporales tienen una mayor actividad entre

35 °C y 45 °C.
Por encima de esta temperatura, empiezan a desnaturalizarse y

disminuyen la velocidad de reacción.
Arriba de los 80 °C las enzimas se desnaturalizan completamente de

forma permanente.
Debajo de los 35 °C disminuyen la velocidad hasta que quedan

inactivas y recuperan su actividad si la temperatura se eleva.


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La mayor parte de lo catalizadores biológicos, aunque no todos ellos, son

La proteína tripsina cataliza la hidrolisis de los enlaces peptídicos de las

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Los catalizadores biológicos, entre ellos las enzimas, se encuentran entre

Las enzimas son de naturaleza proteica producidas por organismo vivos.

Constituyen las base de las complejas y variadas reacciones químicas

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2) Los catalizadores modifican la velocidad de los procesos, pero no

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Puesto que su principal función de un catalizador es regular la velocidad

Los principios que determinan la velocidad de una reacción química son

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La actividad catalítica de las enzimas es muy sensible a cualquier

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En los seres vivos permiten una serie de funciones importantes:

 Aumentan la velocidad de reacción:

 De 106 a 1012 veces versus sin enzima.

 Aún más rápido que los catalizadores químicos.

 Temperatura 25 °C – 40 °C (algunos hasta 75 °C).

 pH neutro (5 – 9), la mayoría 6,5 – 7,5.

 Presión atmosférica normal.

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 Por concentración de sustrato.

 Por concentración de enzima.

 Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato).

 Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la

 Por regulación alostérica.

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 Alta especificidad de reacción:

 Interacción estereospecífica con el sustrato.

 No hay productos colaterales.

 Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato).

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 Por regulación alostérica.

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 Las enzimas conjugadas poseen en su estructura una parte no

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“Las enzimas pueden ser proteínas simples de

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 Constituidos por más de 100 aminoácidos.

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En 1961 la Comisión para el Estudio de las Enzimas, propuso una

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Las enzimas catalizan las reacciones disminuyendo la energía de

1) El sustrato se une débilmente con la superficie de la enzima,

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2) El sustrato se vuelve activo, esto se polariza en los enlaces del

Sustrato Producto activo

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3) Los productos de la reacción se forma en la superficie de la enzima.