Síntese de Proteína Muscular Miofibrilar Subseqüente À Refeição em Resposta A Doses Crescentes de Proteína de Soro de Leite em Repouso e Após Exercício Resistido

Síntese de proteína muscular miofibrilar subseqüente à refeição em resposta a doses
crescentes de proteína de soro de leite em repouso e após exercício resistido
Oliver C Witard
Do Grupo de Pesquisa em Ciências do Exercício e da Saúde, Universidade de Stirling, Stirling,

Reino Unido (OCW e KDT); Esporte e Ciências da Saúde, Faculdade de Ciências da Vida e do Meio
Ambiente, Universidade de Exeter, Exeter, Reino Unido (SRJ); a Escola de Esporte e Ciências do
Exercício, Universidade de Birmingham, Birmingham, Reino Unido (LB); e Fisiologia Metabólica,
Medical Research Council e Arthritis Research Reino Unido Centro de Excelência em
Envelhecimento Musculosquelético, Escola de Pós-Graduação em Medicina e Saúde,
Universidade de Nottingham, Derby, Reino Unido (KS e AS).
Endereço correspondência para OC Witard, Escola de Estudos do Esporte, Universidade de

Stirling, Stirling FK9 4LA, Reino Unido. E-mail: oliver.witard@stir.ac.uk
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Anna Selby
Kevin D Tipton

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Kevin D Tipton
The American Journal of Clinical Nutrition , volume 99, edição 1, 1 de janeiro de 2014, páginas
86–95,https://doi.org/10.3945/ajcn.112.055517
Publicados:
20 de novembro de 2013
ABSTRATO
Antecedentes: A ingestão de soro de leite, comparada com a ingestão de caseína e proteína de

soja, estimula uma maior resposta aguda da síntese de proteína muscular (MPS) à ingestão de
proteína em músculo descansado e exercitado.
Objetivo: Caracterizamos a relação dose-resposta das taxas pós -absorventes de MPS miofibrilar
a quantidades crescentes de proteína de soro de leite em repouso e após o exercício em homens
jovens treinados em resistência.
Design: Voluntários ( n = 48) consumiram um café da manhã padronizado, com alto teor de
proteína (0,54 g / kg de massa corporal). Três horas depois, foi realizado um exercício unilateral
(8 × 10 leg press e extensão de pernas; 80% de uma repetição máxima). Voluntários ingeriram
0, 10, 20 ou 40 g isolado de proteína de soro imediatamente (∼10 min) após o exercício. As taxas
pós-absortivas de MPS miofibrilar e as taxas de oxidação de fenilalanina e produção de ureia em
todo o corpo foram medidas durante um período de 4 horas pós-infusão por infusão contínua
de [ 13 C 6 ] fenilalanina e [ 15 N 2 ] uréia marcadas.
Resultados: A MF miofibrilar (média ± DP) aumentou ( P <0,05) acima de 0 g de proteína de soro

(0,041 ± 0,015% / h) em 49% e 56% com a ingestão de 20 e 40g de proteína de soro,
respectivamente, estimulação foi observada com 10 g de proteína de soro de leite ( P > 0,05). As
taxas de oxidação da fenilalanina e produção de ureia aumentaram com a ingestão de 40 g de
proteína de soro de leite.
Os autores concluíram que uma dose de 20g de proteína de soro é suficiente para a estimulação
máxima das taxas pós -absorventes de MPS miofibrilar em músculos descansados e exercitados
de homens jovens treinados em resistência de 80 kg. Uma dose de proteína de soro> 20 g
estimula a oxidação de aminoácidos e a ureogênese. Este ensaio foi registrado
em http://www.isrctn.org/ como ISRCTN92528122.
Issue Section:
Metabolismo energético e proteico
INTRODUÇÃO
A massa muscular é fundamental para a saúde humana, atividade física e desempenho atlético
( 1 ). A base metabólica subjacente ao aumento da massa muscular é o saldo líquido das
proteínas musculares. A hiperaminoacidemia da ingestão protéica aumenta o balanço proteico
muscular, principalmente devido ao aumento da síntese protéica muscular (MPS) 4 , com uma
contribuição menor da diminuição da degradação protéica muscular ( 2 , 3 ). Para aumentar ou
manter a massa muscular, é importante investigar a dose ideal de proteína para a estimulação
máxima da MPS no músculo exercitado e descansado.
Estudos têm investigado a dose ideal de proteína ingerida para a estimulação máxima da MPS
no músculo exercitado e em repouso de homens idosos e jovens ( 4 - 8 ). Em adultos mais
velhos, 40 g de soro de leite ( 8 ) ou proteína de soja ( 9 ) estimularam uma resposta pós-
exercício maior de MPS do que 20 g de proteína. Da mesma forma, as taxas médias de MPS
foram maiores com a ingestão de 35 ( 6 ) ou 40 ( 8 ) em comparação com 20 g de proteína de
soro no músculo repouso de adultos mais velhos. Portanto, uma dose de 40 g de proteína
[equivalente a 20 g de aminoácidos essenciais (EAAs)] parece ser ideal para a estimulação
máxima da MPS no músculo exercitado e em repouso de adultos mais velhos.
Até onde sabemos, apenas um estudo investigou a resposta à dose da MPS à proteína ingerida
em adultos jovens ( 4). Nesse estudo ( 4 ), 20 g de proteína de ovo (equivalente a 8,6 g de EAAs)
foram suficientes para a estimulação máxima de MPS mista em homens jovens treinados em
resistência de -85 kg. Em vez de estimular ainda mais as taxas de MPS pós-exercício, 40 g de
proteína de ovo estimularam um aumento acentuado nas taxas de oxidação de leucina em todo
o corpo ( 4 ). Até onde sabemos, nenhum estudo até o momento examinou a resposta à dose
da MPS após a ingestão de proteína do soro no músculo exercitado e descansado de adultos
jovens treinados em resistência.
Todos os estudos anteriores mediram a relação dose-resposta da MPS à proteína ingerida com
os participantes no estado de jejum noturno ( 4 , 6 , 8 - 11 ). Para aumentar a aplicação prática
à prática de nutrição clínica, é importante que futuros estudos investiguem a resposta à dose da
MPS à proteína ingerida no estado pós-absortivo.Mostramos que o exercício resistido agudo
potencializou as taxas de MPS já estimuladas por um café da manhã rico em proteínas
( 12 ). Assim, a potenciação da MPS induzida pelo exercício pode ser detectada quando o
exercício é realizado apenas 1 h após a ingestão de alimentos. Além disso, o exercício resistido
estimula principalmente a síntese de proteínas miofibrilares que estão associadas à hipertrofia
muscular ( 13 ). Portanto, também é importante caracterizar a relação dose-resposta das taxas
miofibrilares em vez de misturas de MPS e doses ingeridas de proteína.
O objetivo do presente estudo foi caracterizar a relação dose-resposta das taxas pós -
absorventes de MPS miofibrilar a quantidades crescentes de proteína whey em repouso e após
o exercício em homens jovens treinados em resistência. Como o exercício é tipicamente
realizado 2 a 3 horas após o consumo de uma refeição, medimos a resposta pós-absortiva da
MPS a doses variadas de proteína de soro de leite ingerida 3 h após o consumo de uma refeição
matinal que continha 45 g de proteína. Como 10 g de EAAs em repouso ( 14 ) e 20 g de proteína
de ovo após o exercício ( 4 ) foram ótimos para a estimulação máxima de MPS em adultos jovens,
hipotetizamos que 20g de proteína de soro de leite (g10g EAAs) seriam suficientes para o
máximo estimulação das taxas de MF miofibrilar em repouso e após o exercício resistido em
homens jovens treinados.
ASSUNTOS E MÉTODOS
Participantes e aprovação ética
Quarenta e oito homens saudáveis e ativos com mais de 6 meses de experiência prévia em
levantamento de peso voluntário se ofereceram para participar deste estudo. Assim, os
participantes eram treinados em resistência, mas não competiam no esporte em nível
profissional. A justificativa para a seleção de participantes treinados em resistência para este
estudo foi fornecer uma comparação com um estudo dose-resposta publicado em homens
adultos jovens ( 4 ). Os procedimentos seguidos estavam de acordo com os padrões éticos do
comitê de ética do Serviço Nacional de Ética em Pesquisa, Black Country, Birmingham (Comitê
de Ética em Pesquisa: 08 / H1202 / 131) e a Declaração de Helsinque de 1975 revisada em 1983.
por todos os participantes antes de iniciar o estudo. Todos os participantes foram considerados
saudáveis com base em suas respostas a um questionário de triagem médica de rotina. As
características dos participantes dentro de cada grupo experimental são mostradas na Tabela
1.
TABELA 1
Características dos participantes dentro de cada grupo experimental 1
Condição de dose (g)
Característica 0 10 20 40
Idade (y) 22 ± 3 20 ± 1 22 ± 3 20 ± 1
Peso (kg) 83 ± 15 84 ± 6 83 ± 7 79 ± 10
Altura (cm) 179 ± 6 179 ± 5 182 ± 5 181 ± 6
IMC (kg / m 2 ) 26 ± 4 26 ± 2 25 ± 2 24 ± 3
Condição de dose (g)
Característica 0 10 20 40
Percentagem de gordura
corporal 14 ± 5 16 ± 4 14 ± 3 16 ± 5
Porcentagem de LBM 86 ± 5 84 ± 4 86 ± 3 84 ± 5
LBM (perna Ex) (kg) 11,1 ± 2,4 11,3 ± 7,4 11,1 ± 8,7 11,2 ± 12,1
168,3 ± 169,3 ± 174,1 ± 176,1 ±

1RM LP (kg) 32,7 30,6 24,5 36,7
1RM LE (kg) 94,1 ± 19,1 97,2 ± 16,2 92,8 ± 14,3 87,9 ± 17,3
Todos os valores são médias ± SDs. n = 12 em cada grupo. Os dados foram analisados usando
uma ANOVA de 1 fator (dose de proteína). Nenhuma diferença de grupo foi observada para
qualquer característica do participante.Perna ex, perna exercitada; LBM, massa corporal
magra; LE, extensão de perna; LP, leg press; 1RM, uma repetição máxima.
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Design de estudo
Este projeto de pesquisa paralela, estudo simples-cego foi projetado para determinar a resposta
pós-absortiva da MPS para a ingestão de doses variadas de proteína de soro no músculo da
perna descansado e exercitado ( Figura 1). Cada voluntário foi atribuído a 1 de 4 grupos. Após
um café da manhã padronizado, cada voluntário realizou um exercício intenso e unilateral de
resistência de pernas antes de ingerir uma solução de 500 mL contendo 0, 10, 20 ou 40 g isolado
de proteína de soro de leite (Lucozade; GlaxoSmithKline). A MPS miofibrilar, a oxidação de
fenilalanina de corpo inteiro e as taxas de produção de ureia foram determinadas durante um
período de recuperação de 4 horas pela combinação de biópsias musculares e infusão de
marcadores de fenilalanina e uréia marcados ( ver Cálculos).
FIGURA 1.
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Diagrama esquemático do protocolo de infusão. Uma amostra de sangue inicial foi coletada
antes dos participantes consumirem um café da manhã rico em proteínas e rico em
proteínas. Uma sessão de resistência unilateral à perna Ex foi realizada 3 h após o café da
manhã. Biópsias musculares (vasto lateral) foram coletadas de pernas exercitadas e
descansadas imediatamente após o Ex e 4 h pós-Ex. Uma bebida contendo 0, 10, 20 ou 40 g de
proteína de soro foi ingerida imediatamente após a coleta do primeiro conjunto de
biópsias. Múltiplas amostras de sangue foram coletadas durante todo o protocolo. Ex, exercício.
Pré-teste
Composição do corpo
A composição corporal total e a massa magra das pernas foram avaliadas por meio da
absorciometria por raios X de dupla energia (Hologic Discovery W; Hologic Inc).
Teste de força máxima
Pelo menos 6 dias e <2 semanas antes do protocolo experimental, determinou-se a força
máxima para os exercícios leg-press e extensão. Inicialmente, uma repetição máxima (1RM) foi
estimada de acordo com um procedimento modificado de Mayhew et al ( 15 ). A perna alocada
a ser exercida foi contrabalançada em todas as condições de dose. Quando possível, os grupos
foram pareados para a massa magra de sua perna em exercício (conforme determinado pelo
uso de absorciometria por raio-X de dupla energia) e a 1RM alcançada no leg press e extensão
( Tabela 1 ).
Dieta e controle de atividade física
Uma semana antes do teste experimental, os participantes preencheram um questionário de

preferências alimentares e um diário alimentar de 3 dias (2 dias de semana e 1 dia de fim de
semana) que representavam a ingestão diária habitual. Consumo médio de energia (3197 ± 227
kcal) e composição de macronutrientes (proteína: 2,3 ± 0,1 g · kg −1 massa corporal · d −1 ;
carboidrato: 4,5 ± 0,2 g · kg −1 massa corporal · d −1 ; gordura: 1,3 ± 0,1 g · g −1massa corporal ·
d −1 ) do diário alimentar de 3 dias foi usado para calcular a dieta do participante antes do ensaio
experimental. Os pacotes de alimentos, que combinavam com a ingestão habitual de energia e
macronutrientes de cada participante, foram fornecidos por 48 horas antes do teste
experimental. Os participantes foram instruídos a consumir apenas alimentos e bebidas
fornecidos pelos investigadores e a consumir a refeição final, o mais tardar em 2000, na noite
anterior ao protocolo experimental. Análises do diário da dieta e prescrição de alimentos foram
realizadas usando um programa de software comercialmente disponível (Wisp v3; Tinuviel
Software). Todos os participantes foram instruídos a abster-se de exercícios físicos por 48 horas
antes do teste experimental.
Ensaio de infusão
Protocolo
Detalhes do ensaio de infusão são mostrados na Figura 1 . Os participantes relataram ao

Laboratório de Desempenho Humano de carro, transporte público ou caminhada lenta em
150615 após um jejum noturno de 10 h.Medidas padrão de altura e massa corporal foram
tomadas. Uma cânula foi inserida em uma veia do antebraço e conectada com uma torneira de
três vias antes que uma amostra de sangue basal (∼12 mL) fosse coletada. Os indivíduos
consumiram uma dieta rica em energia padronizada (7 ± <1 kcal / kg de massa corporal), alta
proteína (30 ± menos de 1% da energia da proteína, 50 ± menos que 1% da energia do
carboidrato e 20 ± <1 % de energia da gordura) café da manhã. Para o restante do protocolo, a
cânula do antebraço foi usada para infundir traçadores isotópicos estáveis. Aproximadamente
2 minutos após o término do café da manhã, uma infusão preparada e contínua (prime: 88 μmol
/ kg; infusão: .20,227 μmol · kg −1 · min −1 ) de 15 N 2 ureia (Cambridge Isotope Laboratories) foi
administrada no veia do antebraço. Uma infusão contínua e preparada (prime: 2,0 μmol / kg;
infusão: .00,05 μmol · kg −1 · min −1 ) de L - [ anel - 13 C 6 ] fenilalanina (Cambridge Isotope
Laboratories) foi iniciada 1 h 45 min após café da manhã. Uma veia da mão ou do punho do
braço contralateral foi então canulada e aquecida (~ 55 ° C) para amostragem de sangue
arterializado frequente durante o restante do protocolo.
Três horas após o café da manhã, os participantes realizaram um único exercício de resistência
unilateral das pernas, com carga pesada e volume elevado, que consistiu em 8 séries × 10
repetições nas máquinas leg-press e de extensão (Cybex VR3; Cybex International). Ambos os
exercícios foram realizados a 80% de 1RM com intervalos de descanso de 2 min entre as
séries. No caso de um participante não conseguir concluir um conjunto na carga de trabalho
desejada, a carga de trabalho foi reduzida em 4,5 kg. A rotina de exercícios levou ∼45 min para
ser concluída.
Tão logo após a conclusão do exercício quanto possível (5 ± 1 min), foram coletadas biópsias
musculares do músculo vasto lateral das pernas exercitadas e não exercitadas
(descansadas). Imediatamente após a coleta da biópsia, os participantes consumiram um único
bolus de uma bebida contendo proteína de soro de leite. Os participantes foram encorajados a
consumir bebidas dentro de 2 min. Todas as bebidas foram combinadas para o sabor (baunilha)
e aparência. O teor de aminoácidos da bebida protéica do soro foi [na porcentagem de conteúdo
(wt: wt)]: alanina, 5,2%; arginina, 2,2%; asparado, 11,4%; cisteína, 2,3%; glutamina,
18,8%; glicina, 1,5%;histamina, 1,8%; isoleucina, 6,7%; leucina 11,0%; lisina, 10,0%; metionina,
2,3%; fenilalanina, 3,1%; prolina, 5,7%; serina, 4,8%; treonina, 7,0%; triptofano, 1,5%; tirosina,
2,7%; e valina, 6,1%. Assim, doses ingeridas de proteína whey (0, 10, 20 e 40 g) consistiram de
0, 5, 10 e 20 g de EAAs, respectivamente. Para minimizar a perturbação no equilíbrio isotópico,
as bebidas foram inicialmente enriquecidas a 6,5% com traçador de fenilalanina de acordo com
o conteúdo de fenilalanina medido da proteína de soro de leite. A análise inicial revelou que o
enriquecimento do plasma aumentou transitoriamente em alguns participantes na condição de
40 g de proteína do soro do leite (40WP). Assim, a quantidade de fenilalanina marcada
adicionada à bebida foi reduzida para 6%. Após a ingestão da bebida, os participantes
descansaram na posição supina antes de serem coletadas biópsias musculares de pernas
exercitadas e não exercitadas 4 h após a ingestão da bebida.
Biópsias musculares e amostragem de sangue
Um total de 4 biópsias musculares (2 de cada perna) foram coletadas da porção lateral do vasto
lateral, usando uma agulha de biópsia Bergstrom de 5 mm. Antes do exercício, sob anestesia
local (lidocaína a 1%), a porção lateral das coxas exercitadas e não exercitadas foi preparada
para extração da amostra de biópsia de tecido. Incisões foram feitas antes do exercício para
permitir a coleta de amostras de tecido o mais rápido possível após o exercício. No término
imediato do exercício, biópsias (músculo exercitado primeiro e segundo não exercitado) foram
coletadas entre 10 e 15 cm acima do joelho. As biópsias bilaterais foram coletadas quatro horas
após a ingestão da bebida ≥1 a 2 cm proximal às incisões anteriores para minimizar o impacto
da inflamação local em amostras de biópsias anteriores. Todas as amostras de tecido foram
rapidamente lavadas com solução salina gelada, secas a seco e divididas em 3 a 4 partes antes
de serem congeladas em nitrogênio líquido e armazenadas a -80 ° C para processamento
adicional.
Amostras de sangue arterializado de uma veia do punho aquecida foram coletadas em repouso,
após o café da manhã e em intervalos regulares após o exercício. Recolheram-se amostras de
sangue para tubos evacuados contendo K3EDTA e heparina de lítio ou para tubos evacuados
com separador de soro (Becton Dickinson). Tubos evacuados pré-purificados contendo K 3 EDTA
e heparina de lítio foram temporariamente colocados em gelo até centrifugação a 1500
x g durante 15 min a 4 ° C. Os tubos evacuados com soro-separador foram deixados coagular
durante 30 min antes da centrifugao a 1500 x g durante 15 min a 4. Alíquotas de plasma e soro
foram congeladas a -80 ° C até posterior análise.
Procedimentos analíticos
Análises de sangue
As concentrações de glicose no plasma e ureia foram analisadas com o uso de um analisador

automatizado ILAB (Instrumentation Laboratory). A insulina sérica foi analisada com o uso de
um ELISA comercialmente disponível (IBL International).
Determinou-se a relação traçador-para-traço da tirosina L- [anel- 13- C6] tirosina no plasma

arterial (t: T) utilizando cromatografia gasosa de ionização de electrões - espectrometria de
massa (modelo 5973; Hewlett-Packard) conforme descrito anteriormente
( 16 ). Resumidamente, foi adicionado ácido acético a 50% às amostras de plasma antes da
purificação sobre colunas de permuta catiónica (Dowex 50W-X8-200; Sigma-Aldrich). Os
aminoácidos foram derivados do seu derivado N - terc -butildimetil-silil- N -metil-
trifluoracetamida. Oenriquecimento de 13C foi determinado utilizando monitorizaï¿½o iï¿½
seleccionada das massas 234 e 240 para a fenilalanina nï¿½ marcada e marcada,
respectivamente, e 466 e 472 para a tirosina nï¿½ marcada e marcada,
respectivamente. Correções apropriadas foram feitas para espectros sobrepostos contribuindo
para o t: T.Simultaneamente, o plasma foi analisado para concentrações de fenilalanina e leucina
usando o método padrão interno combinado com a análise de cromatografia gasosa -
espectrometria de massa, como descrito anteriormente ( 17 ).
Uma análise de amostra de sangue para enriquecimentos de uréia de 15N 2 também foi realizada
seguindo procedimentos descritos anteriormente ( 18 ). A marcação com 15 N2 foi determinada
utilizando uma monitorização de iões seleccionada das massas 231 e 233 para a ureia não
marcada e marcada.
Análises Musculares
O tecido muscular foi analisado quanto ao enriquecimento de L- [anel-13C6] fenilalanina na

fração proteica miofibrilar ligada, como descrito anteriormente ( 17 ), utilizando um protocolo
adaptado de Wilkinson et al ( 19 ).Resumidamente, ∼70 mg de tecido muscular foram
homogeneizados com um pilão de politetrafluoroetileno em 10 μL de tampão homogeneizante
gelado (0,1 mmol KCl / L, 50 mmol tris / L, 5 mmol MgCl / L, 1 mmol EDTA / L, 10 mmol β -
glicerofosfato / L, 50 mmol aF / L e albumina de soro bovino a 1,5%, pH 7,5). O homogeneizado
foi centrifugado a 1000 x g durante 10 min a 4 ° C. O sedimento que permaneceu a partir do giro
original de 1000 x g foi lavado duas vezes com tampão de homogeneização. A fração miofibrilar
foi separada de qualquer colágeno por dissolução em NaCl a 0,3 mol / L, removendo o líquido
sobrenadante e precipitando proteínas com 1,0 mol / ácido perclórico / L. As fraces miofibrilares
foram lavadas uma vez com 95% de etanol antes de serem hidrolisadas durante a noite a 110
em 0,1 mol HCl / L Dowex 50W X8200 (Sigma Aldrich) e os aminoidos constituintes foram
purificados em colunas de permuta catiica (Dowex 50W X8 200; Sigma -Aldrich). Os
aminoácidos, que foram liberados das frações miofibrilares, foram convertidos em seu derivado
éster N-acetil- n- propílico, e a marcação com fenilalanina foi determinada usando
espectrometria de massa de razão gás-combustão-isótopo (Delta-plus XL; Thermofinnigan) com
íons monitorados a 44/45 para dióxido de carbono não marcado e marcado, respectivamente.
Cálculos
MPS miofibrilar
A taxa de síntese fracional (FSR) da fração de proteína miofibrilar foi calculada a partir da
incorporação de fenilalanina em proteína usando o modelo padrão de produto precursor como
segue:
onde ΔE m é a mudança no enriquecimento de proteínas ligadas entre 2 amostras de

biópsia, E p é o enriquecimento precursor, e t é o intervalo de tempo entre biópsias musculares.
O FSR foi calculado com o precursor do sangue arterializado definido como a AUC para
enriquecimentos de plasma de fenilalanina marcada durante o período de incorporação de 4
h. A AUC foi escolhida para minimizar a influência do equilíbrio isotópico transitoriamente
perturbado experimentado após a ingestão da bebida no 40WP ( 20 ). Dado que os
enriquecimentos plasmáticos da fenilalanina marcada são superiores aos enriquecimentos
intracelulares musculares da fenilalanina marcada, os valores da FSR calculados podem ser
considerados baixos quando comparados com estudos anteriores que calcularam a FSR
miofibrilar usando enriquecimentos intracelulares musculares da fenilalanina marcada.
Taxas de produção de uréia endógena
A taxa de produção de ureia ao longo do tempo (μmol · h −1 · kg −1 massa corporal) foi calculada
como descrito anteriormente ( 21 ) usando a seguinte fórmula:
onde i é a taxa de infusão do marcador de ureia (μmol · h −1 · kg −1 massa corporal) e E up e Eus são
enriquecimentos de uréia no plasma e infusato, respectivamente.
Taxas de oxidação de fenilalanina
A taxa de oxidação da fenilalanina ( Q pt ) foi calculada usando o modelo de balanço de

fenilalanina descrito anteriormente ( 22 ). Resumidamente, a oxidação de fenilalanina de corpo
inteiro ( Q pt ) foi estimada a partir da conversão (hidroxilação) de L - [ anel - 13 C 6 ] fenilalanina
em L - [ anel - 13 C 6 ] tirosina, sem a necessidade de medir 13 CO 2 enriquecimento em gases
respiratórios ( 23 ). A taxa de hidroxilação foi calculada usando a seguinte fórmula:
onde P t / P p (= 0,73) é a razão molar dos fluxos de tirosina e fenilalanina decorrentes do

catabolismo protéico, e Qp é igual à taxa de desaparecimento de fenilalanina sob condições de
estado estacionário. Qp (em μmol · kg −1 · h −1 ) foi calculado como a taxa de infusão
de 13 C 6 fenilalanina (∼0,05 μmol · kg −1 · min −1 ) multiplicada pelo enriquecimento medido do
infusato de fenilalanina (t: T) dividido pelo enriquecimento de fenilalanina de plasma (t: T)
menos 1. E p e E t são os enriquecimentos de L - [ anel - 13 C 6 ] fenilalanina e L- [ anel - 13 C 6 ]
tirosina (expressos como t : T), respectivamente. Eu é a taxa de infusão (μmol · kg −1 · min −1 ).
Além disso, a AUC para os metabolitos sanguíneos e as taxas de produção de ureia foi calculada
durante o período de 4 horas após a ingestão da bebida em cada condição de dose. Como os
enriquecimentos médios de 13 C 6-fenilalanina foram aumentados por breves instantes (∼ 15
min) após a ingestão de proteínas no 40WP, o cálculo da AUC para as taxas de oxidação da
fenilalanina não incluiu os 30 min iniciais após a ingestão da bebida em cada condição de dose. A
AUC é rotineiramente usada para detectar diferenças em vários pontos de tempo ( 24 ). Todas
as variáveis que foram expressas como AUC acima da linha de base foram calculadas com o valor
basal definido como o valor medido imediatamente antes da ingestão da bebida.
Apresentação de dados e análises estatísticas
Cálculos a priori de tamanho de amostra (feitos com o software GPower 3.0.8), com base em
dados publicados anteriormente com características de participantes semelhantes,
determinaram que 12 indivíduos / grupo seriam necessários para detectar uma diferença
estatística entre as condições de dose, considerando um tamanho de efeito estimado de 0,53,
uma probabilidade de erro de 1-β de 0,8 e um nível de significância de valor de P <0,05.
Todos os testes estatísticos foram analisados com o software SPSS versão 18.0 (SPSS Inc). As
diferenças foram consideradas significativas se a probabilidade de ocorrência do acaso (α) fosse
<0,05. Todos os dados são expressos como média ± SEM, salvo indicação em contrário.
Um modelo geral linear ANOVA de dois fatores com medidas repetidas foi utilizado para analisar
as taxas miofibrilares de MPS (o fator intra-sujeito foi o músculo repouso ou exercitado; o fator
entre indivíduos foi a dose de proteína de soro de leite). Devido ao efeito principal significativo
da dose, uma ANOVA de um fator e o teste post hoc de Bonferroni foram executados em
músculos descansados e exercitados combinados para determinar as diferenças entre as
doses. Se uma dose × interação muscular foi detectada, as diferenças nas médias foram
determinadas usando o teste post hoc de Bonferroni.
Uma ANOVA de dois fatores com medidas repetidas foi usada para analisar a concentração
sangüínea de insulina, aminoácidos e ureia, taxas de produção de ureia no corpo inteiro e
enriquecimento de fenilalanina e tirosina (o fator intra-sujeito foi o ponto no tempo; dose de
proteína de soro para cada medição). Se uma dose × interação no tempo foi detectada, as
diferenças nas médias foram determinadas pelo teste post hoc de Bonferroni. Um fator ANOVA
seguido pelo teste post hoc de Bonferroni foi usado para comparar AUCs de variáveis relevantes
entre as condições de dose.
RESULTADOS
Alterações dose-resposta nas concentrações de glicose e insulina
A concentração de glicose no plasma basal foi semelhante para todas as condições, e um

aumento similar (~ 20%) na concentração de glicose após o café da manhã foi seguido por um
retorno à linha de base 2 h mais tarde em cada condição de bebida (dados não mostrados).
A concentração inicial de insulina não foi diferente entre as condições. As concentrações de

insulina aumentaram significativamente ( P <0,05) em resposta ao café da manhã, sem
diferenças entre as condições. A insulina retornou aos valores iniciais 30 min após o exercício na
condição de 0 g de proteína de soro de leite (0WP) e permaneceu estável durante todo o período
de recuperação. A insulina atingiu o pico 30 min após a ingestão de proteína do soro e
permaneceu elevada acima das quantidades de predação para 60 [10 g de proteína de soro
(10WP) e 20 g de proteína de soro (20WP)] e 90 min (40WP), respectivamente. A AUC de insulina
ao longo de 4 h após ingestão de bebida no 40WP foi maior que no 0WP, 10WP e 20WP
( P <0,05), e a AUC de insulina para o 20WP foi maior do que para o 0WP ( P <0,05; Figura 2 ) .
FIGURA 2.
Área média (± SEM) sob a curva de concentração sérica de insulina após ingestão pós-exercício
de doses crescentes de proteína whey. Os dados foram analisados utilizando uma ANOVA de 1
factor (dose de protea) para testar as diferens entre as condies. As diferenças nas médias foram
analisadas usando o teste post hoc de Bonferroni.Significativamente>
0WP; b significativamente> 10WP; c significativamente> 20WP (todos P <0,05; n = 12). 0WP, 0 g
condição de proteína do soro do leite; 10WP, 10 g de condio proteica de soro; 20WP, 20 g de
condio proteica de soro de leite.
Enriquecimentos do traçador
O curso de tempo dos enriquecimentos de plasma - [ anel - 13 C 6 ] fenilalanina e L - [ anel - 13 C 6 ]

tirosina é mostrado na Figura 3 . Um estado estacionário inicial no enriquecimento de L- [ anel-
13C6 ] fenilalanina foi alcançado 2 h após o início da infusão. Apesar das tentativas de
enriquecer a bebida em bólus para um enriquecimento de 6%, os
enriquecimentos de 13C 6- fenilalanina foram aumentados brevemente (~ 30 min) após a
ingestão de proteína no 40WP. Posteriormente, os enriquecimentos de fenilalanina 13C6
voltaram a um estado estacionário e permaneceram constantes durante os restantes 195 min
da infusão no 40WP. A análise de regressão linear indicou que, com exceção da amostra de
sangue coletada 15 min após a ingestão da bebida, as inclinações dos enriquecimentos de
fenilalanina ao longo do tempo não foram significativamente diferentes de zero ( P > 0,05) em
todas as condições de dose . Esta informação sugere que os enriquecimentos de plasma
atingiram um patamar e os participantes estavam em estado estacionário isotópico durante o
período de incorporação. Um padrão semelhante foi observado para o enriquecimento de 13 C 6
em tirosina. A AUC para enriquecimentos de L - [ anel- 13 C 6 ] fenilalanina e de L- [ anel- 13 C 6 ]
tirosina ao longo de 4 h após a ingestão da bebida foi semelhante entre as condições da dose.
FIGURA 3.
A média (± SEM) do plasma 13 C 6 fenilalanina (A) e 13 C 6 tirosina (B) enriquece antes e depois da
ingestão pós-exercício de doses crescentes de proteína whey. Os dados foram analisados
utilizando ANOVA de dois factores (dose de protea de soro x tempo) com medidas
repetidas. Para ambos os enriquecimentos de 13 C 6 fenilalanina e 13 C 6tirosina, os principais
efeitos para o tempo e proteína do soro do leite e uma interação significativa tempo x proteína
foram observados (todos P <0,05). Diferenças nas médias foram determinadas usando o teste
post hoc de Bonferroni. Meios denotados por letras diferentes eram significativamente
diferentes uns dos outros para todos os grupos combinados. * 40WP> 20WP, 10WP e
0WP. Devido a dificuldades técnicas, os dados são expressos para n = 12 (0WP), n = 12
(10WP), n = 10 (20WP) e n = 11 (40WP). Ex, exercício; t / T, razão traçador-traço; 0WP, 0 g
condiï¿½o proteica de soro;40WP, 40 g de condio proteica de soro de leite.
Alterações dose-resposta nas concentrações de aminoácidos
O tempo de duração das concentrações plasmáticas de fenilalanina e leucina em resposta à

ingestão pós-exercício de doses crescentes de proteína whey é mostrado na Figura 4 . As
concentrações de aminoácidos foram aumentadas após o café da manhã (∼15 e ∼20% acima
da linha de base para fenilalanina e leucina, respectivamente; P <0,05) para extensões
semelhantes em todas as condições de dose. O exercício reduziu as concentrações de
fenilalanina e leucina para as concentrações da linha de base em todas as condições de bebida,
sem alteração subsequente em 0WP. As concentrações de fenilalanina e leucina aumentaram
rapidamente após a ingestão da proteína do soro do leite e atingiram um pico aos 30 min (10WP
e 20WP) ou 60 min (40WP) após a ingestão da bebida. As concentrações de leucina seguiram
um padrão hierárquico dependente da dose (isto é, 40WP> 20WP> 10WP> 0WP; P <0,05)
quando expresso como AUC ao longo do período de 4 horas após a ingestão.
FIGURA 4
Média (± SEM) das concentrações plasmáticas de fenilalanina (A) e leucina (B) antes e após a
ingestão pós-exercício de doses crescentes de proteína de soro exibida como um curso de tempo
global. Os dados foram analisados utilizando ANOVA de dois factores (dose de protea de soro x
tempo) com medidas repetidas. Para as concentrações de fenilalanina e leucina, foram
observados os principais efeitos do tempo e da proteína do soro e uma interação significativa
tempo x proteína (todos P <0,05). Diferenças nas médias foram determinadas usando o teste
post hoc de Bonferroni. * 40WP, 20WP e 10WP> 0WP; # 40WP> 20WP, 10WP e 0WP
(todos P <0,05, n = 12). Ex, exercício; 0WP, 0 g condição de proteína do soro do leite; 10WP, 10
g de condio proteica de soro; 20WP, 20 g de condiï¿½o proteica de soro; 40WP, 40 g de condio
proteica de soro de leite.
Alterações dose-resposta nas taxas de oxidação de fenilalanina no corpo inteiro
A AUC da taxa de oxidação da fenilalanina em corpo inteiro em 0WP, 10WP, 20WP e 40WP é
mostrada na Figura 5 .Não foram observadas diferenças nas taxas de oxidação da fenilalanina
entre 0WP, 10WP e 20WP. A taxa de oxidação da fenilalanina no 40WP foi maior que em todas
as outras condições ( P <0,05).
FIGURA 5
Média (± SEM) das taxas de oxidação da fenilalanina em todo o corpo após ingestão pós-
exercício de doses crescentes de proteína whey expressa como AUC. O cálculo da AUC para as
taxas de oxidação da fenilalanina não incluiu os 30 minutos iniciais após a ingestão da bebida
em cada condição de dose. Os dados foram analisados utilizando uma ANOVA de 1 factor (dose
de protea) para testar as diferens entre as condies. Observou-se um efeito principal da dose de
proteína de soro de leite ( P < 0,05). As diferenças nas médias foram analisadas usando o teste
post hoc de Bonferroni. * Significativamente> 0WP, 10WP e 20WP ( P <0,05; n = 12). 0WP, 0 g
condio proteica de soro de leite.
Alterações dose-resposta nas taxas de produção de ureia no corpo inteiro e concentrações

plasmáticas
A AUC das taxas de produção de ureia no corpo inteiro e as concentrações plasmáticas em

resposta à ingestão pós-exercício de diferentes doses de proteína de soro são mostradas
na Figura 6 . A produção de ureia após a ingestão de proteína whey (10WP, 20WP e 40WP) foi
maior que na 0WP ( P <0,05), e a AUC de produção de ureia para a 40WP foi significativamente
maior que para a 10WP ( P <0,05) e tendida ( P = 0,075) para ser maior que para o 20WP. A
concentração plasmática de ureia no 40WP foi maior que no 0WP, 10WP e 20WP ( P <0,05), e a
concentração plasmática de ureia nos 20WP e 10WP foi maior que no 0WP ( P <0,05).
FIGURA 6
Média (± SEM) das taxas de produção de ureia no corpo inteiro (A) e concentrações (B) expressas
como AUC após ingestão pós-exercício de doses crescentes de proteína whey. Os dados foram
analisados utilizando uma ANOVA de 1 factor (dose de protea) para testar as diferens entre as
condies. Um efeito principal da dose de proteína whey foi observado para ambos os conjuntos
de dados ( P < 0,05). As diferenças nas médias foram analisadas usando o teste post hoc de
Bonferroni. Significativamente> 0WP; b significativamente> 10WP; c significativamente> 20WP
(todos P <0,05, n = 12). 0WP, 0 g condição de proteína do soro do leite; 10WP, 10 g de condio
proteica de soro; 20WP, 20 g de condio proteica de soro de leite.
Alterações dose-resposta nas taxas miofibrilares de MPS
No geral, em todas as condições de dose combinadas, a FSR miofibrilar foi maior no músculo
exercitado do que no músculo não exercitado (efeito principal do músculo, P <0,05; Figura
7 ). Embora nenhuma interação dose x músculo tenha sido detectada ( P = 0,437), um efeito
principal da dose foi observado em ambos os músculos (descansado e exercitado) combinados
( P <0,05). A FSR miofibrilar foi aumentada ( P <0,05) acima da 0P (0,041 ± 0,015% / h) em 49%
e 56% nas 20WP e 40WP, respectivamente, enquanto nenhuma diferença foi observada entre
0WP e 10WP ( P > 0,05). Além disso, a FSR miofibrilar foi aumentada ( P <0,05) acima do 10WP
em ± 22% e em 28% nos 20WP e 40WP, respectivamente. Nenhuma diferença na MPS
miofibrilar foi observada entre os 20 e 40WP ( P > 0,05).
FIGURA 7
A média (± SEM) das taxas de síntese de proteína muscular miofibrilar em resposta à ingestão
de doses variadas de proteína de soro no exercício e nos músculos descansados. O precursor foi
definido como a AUC de enriquecimento de fenilalanina no plasma ao longo do período de
incorporação de 4 h. Os dados foram analisados utilizando um factor de 2 (factor dentro de
sujeito foi descansado ou exercido músculo; factor entre sujeitos foi a dose de proteína de soro
de leite) ANOVA com medidas repetidas. Houve efeitos principais para a dose de proteína de
soro de leite ( P<0,05) e muscular ( P <0,05); no entanto, não foi detectada interação dose x
músculo ( p = 0,44). Diferenças nas médias para ambos os músculos, exercitado e exercitado,
foram analisadas usando o teste post hoc de Bonferroni.*, # Meios com símbolos diferentes
foram significativamente diferentes um do outro ( P <0,05; n = 12). FSR, taxa de síntese
fracionária.
DISCUSSÃO
Como o treinamento físico é tipicamente realizado no estado alimentado, medimos as taxas pós
absortivas de MPS miofibrilar em resposta à ingestão de uma dose de 0-, 10-, 20- ou 40-g de
isolado protéico de soro em repouso e após exercício de resistência em treinados, homens
jovens. A ingestão pósabsorção de doses moderadas (20g) e altas (40g) de proteína de soro de
leite estimulou uma resposta maior de MPS miofibrilar do que com a dose baixa (10g) de
proteína de soro de leite. No entanto, a MPS miofibrilar atingiu um limite superior com a
ingestão de 20 g de proteína whey. Assim, nesta população de homens jovens treinados de 80
kg, 40 g de proteína de soro de leite não aumentaram ainda mais as taxas pósabsorção de MPS
miofibrilar e, em vez disso, provocaram um aumento acentuado na taxa de indicadores de
catabolismo de aminoácidos no corpo inteiro; o aumento na oxidação de aminoácidos foi
marcadamente maior com a ingestão de 40 g de proteína de soro de leite, e a ureogênese foi
maior com a ingestão de 20-40 g de proteína de soro de leite.
Dados anteriores ( 4 , 14 , 25 ) e atuais têm apoiado a noção de que existe um limite superior
para a resposta da MPS à ingestão de proteínas em homens jovens, aparentemente
independentes da fonte protéica. Nós mostramos que a resposta pós-absortiva da MPS
miofibrilar a 20 g de proteína de soro era 50% maior do que quando uma dose placebo de whey
foi ingerida e 20% maior do que quando 10 g de whey protein foram ingeridos. No entanto,
nenhuma diferença na MPS miofibrilar foi observada entre as doses de 20 e 40 g de proteína
whey. Assim, o principal achado inovador deste estudo foi que as taxas de MPS miofibrilar de 4
h, medidas após (3 h 45 min) um café da manhã rico em proteínas (~ 45 g), foram maximizadas
pela ingestão de uma dose de 20 g de proteína de soro. Estes dados foram consistentes com
estudos anteriores de dose-resposta em músculos em repouso ( 14 ) e exercitados
( 4 ). Cuthbertson et al ( 14 ) mostraram que a ingestão de 10 g de EAA de forma livre
rapidamente digerida (tipicamente contida em 20 g de proteína intacta) foi suficiente para a
estimulação máxima da MPS miofibrilar em músculos descansados de homens jovens não
treinados. No que diz respeito a fontes de alimento completo, uma refeição protéica de
tamanho moderado (equivalente a 113g de carne bovina magra, 30g de proteína e 10g EAAs) foi
igualmente eficaz como uma refeição protéica de grande porte (340g) de carne bovina magra (
90 g de proteína e 30 g de EAAs) para a estimulação da MPS mista ( 11 ). Consequentemente,
Moore et al ( 4 ) mostraram que a ingestão de uma dose de 20g de proteína de ovo após uma
sessão de exercício em jejum foi suficiente para maximizar a resposta pós-exercício da MPS
mista em homens jovens treinados em resistência ≥85 kg. Portanto, independentemente de
uma dose única em bolus de aminoácidos ser ingerida no estado de jejum ou pós-absortivo, uma
dose de 20 g de proteína (equivalente a g10 g de EAAs) é maximamente efetiva para estimular
a MPS em repouso ou pós-exercício em 80-85. kg homens jovens. A dose resposta da MPS à
caseína ingerida ou proteína de qualidade inferior, como a soja, em adultos jovens permanece
desconhecida, mas provavelmente espelha, pelo menos qualitativamente, a composição de EAA
(em particular da leucina) de fontes protéicas.
O conceito de “efeito muscular total” ( 26 ) oferece uma explicação para por que as taxas de
MPS não foram aumentadas com 40 g de proteína nos estudos atuais e passados ( 4 ). Este
conceito é baseado na noção de que um limite superior de liberação de aminoácidos deve ser
alcançado antes que as células musculares não mais usem aminoácidos como substrato para
MPS e, ao invés disso, desviem aminoácidos para processos catabólicos ( 27 ). A disponibilidade
extracelular ( 25 ) e intracelular de aminoácidos regula a resposta da MPS. As alterações nas
concentrações de EAA são detectadas por um detector de membrana de leucina que
subsequentemente sinaliza a ativação de sinalização de alvo de rapamicina em mamíferos para
estimular a MPS ( 28 ). Trabalhos anteriores relataram uma resposta similar da MPS miofibrilar
à ingestão de 10, 20 ou 40 g de EAAs, apesar de mudanças de pico marcadamente maiores nas
concentrações de leucina intracelular após a ingestão de altas doses (20-40 g) em comparação
com uma moderada (10 g) dose de EAAs ( 14 ). Assim, nossos dados mostraram que as
mudanças de pico nas concentrações de aminoácidos no sangue arterializado aumentaram
gradualmente em relação à dose de proteína do soro do leite (∼60%, %80% e> 200% acima do
basal no 10WP, 20WP e 40WP, respectivamente) ; no entanto, nenhuma estimulação adicional
de MPS miofibrilar foi observada no 40WP. Essa aparente desconexão entre a disponibilidade
de aminoácidos e a resposta da MPS à dose de 40 g de proteína de soro foi consistente com o
conceito de “efeito muscular completo” ( 26 ). Além disso, nós ( Figura 5 ) e outros
pesquisadores ( 4 ) mostraram um aumento pronunciado nas taxas de oxidação de aminoácidos
em todo o corpo com a ingestão de 40 g de proteína. De facto, no presente estudo, as taxas de
produção de ureia ( Figura 6A ), bem como as concentrações de ureia no plasma ( Figura 6B ),
foram acentuadamente aumentadas com a ingestão de 40 g de proteína. Assim, em vez da
incorporação na proteína muscular, o destino metabólico do excesso de aminoácidos exógenos
contidos no 40WP foi predominantemente a oxidação ou excreção como uma indicação de que
um estado de excesso de aminoácidos foi alcançado ( 29 ).
O “efeito total do músculo” ( 26 ) do café da manhã também pode afetar a resposta da MPS a
doses pequenas (10 g) de proteína do soro do leite. Administramos whey protein ∼3 h 45 min
após uma refeição de café da manhã que continha 0,55 g de proteína / kg. A MF miofibrilar foi
reestimulada por 20 g de proteína de soro de leite. Assim, nossos dados sugerem que, depois
de já ser preenchido por uma refeição de café da manhã com alto teor protéico, o músculo
jovem pode responder novamente aos EAAs ∼3 h 45 min mais tarde, se uma proteína suficiente
for ingerida. No entanto, nenhum impacto estimulatório significativo de uma dose de 10 g de
proteína whey foi demonstrado, apesar de uma resposta média de 20% maior de MPS miofibrilar
no 10WP em comparação com 0WP.Por outro lado, estudos prévios mostraram que a ingestão
de 10 g de proteína após uma sessão de exercício resistido em estado de jejum estimulou um
aumento de 50% nas taxas de MPS do que o exercício sem ingestão de proteína (30). Uma
explicação para esses resultados duvidosos pode ser que as taxas de MPS no 0WP foram
levantadas pela refeição do café da manhã e, portanto, a probabilidade de detectar uma
diferença nas taxas de MPS entre o 0WP e o 10WP foi reduzida em comparação com estudos
anteriores. Além disso, uma resposta refratária à refeição do café da manhã e diminuição
simultânea da sensibilidade do músculo esquelético à hiperaminoacidemia no presente estudo
também foi possível. Alternativamente, pode-se argumentar que os resultados foram
insuficientes. No entanto, os cálculos de potência do nosso conjunto de dados miofibrilares MPS
revelaram probabilidades de erro de 1-β de 0,6 e 0,8 no músculo exercitado e descansado,
respectivamente, o que inferiu que um poder estatístico moderado a alto foi alcançado.
Esses dados exibiram claras implicações clínicas para populações que desejam ganho de massa
muscular ou manutenção muscular. Para reforçar a relevância prática do desenho do nosso
estudo para a maioria dos exercícios que levantam pesos no estado alimentado, caracterizamos
a dose-resposta da MF miofibrilar à proteína de soro de leite ingerida nos músculos descansados
e exercitados, após o consumo de uma refeição matinal. No presente estudo, os valores de FSR
foram calculados usando enriquecimentos de plasma de fenilalanina marcada e, assim, os
valores podem ser considerados baixos comparados com estudos prévios que calcularam a FSR
miofibrilar usando enriquecimentos intracelulares musculares de fenilalanina marcada ( 14 ). No
entanto, uma ANOVA de medidas repetidas de 2 vias não revelou uma dose significativa (0–40
g) × interação muscular (pernas descansadas e exercitadas) das taxas miofibrilares de MPS ( P =
0,44). Assim, uma comparação post hoc entre as condições de dose nos músculos descansados
e exercitados separadamente não foi possível. No entanto, intrigantemente, os valores médios
de MPS miofibrilar pós-exercício foram ∼19% mais altos no 20WP do que no 10WP, mas apenas
um adicional de ∼10% maior no 40WP. Um cálculo adicional do IC 95% para a diferença real
entre o 20WP e 40WP revelou que não foi possível descartar um aumento de 14% na FSR
miofibrilar com a ingestão de 40 g de proteína de soro de leite. Notavelmente consistente com
esta observação foi a diferença relatada anteriormente de %9% na resposta MPS mista pós-
exercício entre 20 e 40 g de proteína de ovo em homens treinados em resistência ( 4 ).Assim,
para homens treinados em resistência de 80-85 kg, homens, dados anteriores ( 31 , 32 ) e atuais
sugeriram que um retorno diminuído em termos da estimulação aguda das taxas pós-exercício
de MPS é obtido pela ingestão repetida de> 20 g de proteína. Em contraste, o impacto fisiológico
a longo prazo de uma taxa 10-14% maior de MPS no 40WP na hipertrofia muscular permanece
desconhecido. Além disso, é possível que a dose ideal de proteína para maximizar a MPS
dependa da massa muscular individual. Permanece desconhecido se a dose ideal de proteína
para a estimulação máxima de MPS difere entre o atleta de 120 kg e o exercitador masculino de
80 kg em comparação com o exercitador feminino de 60 kg. Estudos futuros devem ser
elaborados para elucidar completamente como a massa muscular ou a quantidade de massa
muscular exercida influencia a resposta da MPS a diferentes doses de proteína. É intuitivo que
as recomendações nutricionais devam ser especificadas não apenas quanto à idade do
indivíduo, mas também quanto à massa corporal magra, sexo e status de treinamento do
indivíduo.
Em conclusão, a resposta pós-absortiva de MPS miofibrilar em homens jovens treinados em

resistência de 80 kg, é dose-dependente de proteína ingerida, subindo para um limite superior
com 20 g de proteína de soro de leite. A ingestão de uma dose de proteína de soro> 20 g resulta
em um retorno diminuído em termos de estimular a MPS miofibrilar e, em vez disso, estimula a
oxidação de aminoácidos e a ureogênese. O trabalho clínico futuro é necessário para
caracterizar a resposta anabólica máxima do músculo, considerando tanto a MPS quanto a
quebra de proteína muscular, à proteína ingerida na forma de refeição ( 2 ).
Agradecemos a Debbie Rankin e Robert Bagabo pela assistência técnica; Gareth Wallis por sua
contribuição sobre o desenho do estudo; e Rebecca Randell, Adrian Hodgson, Thomas Rowland,
Sam Shepherd, Matt Cocks e Helen Bradley, por sua assistência durante os testes de
infusão. Também estendemos nossa apreciação aos participantes pelo seu tempo e esforço.
As responsabilidades dos autores foram as seguintes: OCW, SRJ, LB e KDT: desenharam o projeto
de pesquisa e conduziram a pesquisa; OCW, SRJ, LB, KS e KDT: escreveu o manuscrito; OCW e
KDT: eram os principais responsáveis pelo conteúdo final do manuscrito; e todos os autores:
analisaram dados ou realizaram análises estatísticas e leram e aprovaram o manuscrito. A
GlaxoSmithKline Nutritional Healthcare estava envolvida no projeto, análise e interpretação de
dados. Nenhum dos autores teve um conflito de interesses.
FOOTNOTES
Apoiado por GlaxoSmithKline Nutritional Healthcare (bolsa de pesquisa para KDT).
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ABREVIATURAS
 EAA
aminoácido essencial
 FSR
taxa de síntese fracionária
 MPS
síntese de proteína muscular
 t: T
relação tracer-to-tracee
 0WP
0 g de condição de proteína de soro de leite
 1RM
máximo de uma repetição
 10WP
 20WP
 40WP
40 g de condio proteica de soro de leite.
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Síntese de Proteína Muscular Miofibrilar Subseqüente À Refeição em Resposta A Doses Crescentes de Proteína de Soro de Leite em Repouso e Após Exercício Resistido

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