ACCION DE LOS INHIBIDORES COMPETITIVOS Y NO COMPETITIVOS SOBRE LA

ACTIVIDAD ENZIMATICA

I. INTRODUCCION
Una propiedad característica de las enzimas es su sensibilidad a muy diversos reactivos
químicos.
Los inhibidores enzimáticos se clasifican en reversibles e irreversibles que se pueden
distinguir en base a un criterio experimental. Si después de hacer actuar al inhibidor sobre
la enzima, eliminamos por algún método como podría ser la diálisis, el exceso de inhibidor,
la enzima recupera su actividad original, se dice que el inhibidor es reversible . A la inversa
si la enzima continua inhibida después de la reacción del exceso del inhibidor , se dice que
el inhibidor es reversible .
Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante enlaces covalentes.
Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante enlaces no covalentes. De modo
que la dilución del complejo enzima-inhibidor provoca la disociación del inhibidor unido
reversiblemente y la recuperación de la activad enzimática.
Los dos tipos de inhibición reversible encontrados con mas frecuencia son la inhibición
competitiva y la no competitiva.
A. INHIBICION COMPETITIVA: Se produce cuando el inhibidor se une de manera
reversible al mismo sitio que ocuparía el sustrato, por consiguiente; compite con el
sustrato por ese sitio.
1. EFECTO SOBRE LA Vmax: El efecto de un inhibidor competitivo se invierte
aumentado la concentración de sustrato. A una concentración de sustrato
suficientemente elevado, la velocidad de la reacción alcanza Vmax observada en la
ausencia del inhibidor.

2. EFECTO SOBRE LA Km: Un inhibidor competitivo aumenta la km aparente para un

sustrato determinado, es decir, que en presencia de un inhibidor competitivo, se
necesita más sustrato para alcanzar u medio de velocidad máxima

B. INHIBICION NO COMPETITIVA: Se reconoce por su efecto característico sobre la

velocidad máxima. Se reproduce inhibición no competitiva cuando el inhibidor y el
sustrato se une a sitios diferentes de la enzima. El inhibidor no competitivo puede
unirse o bien a la enzima libre o bien al complejo “ES”, impidiendo que se produzca
la relación
 1. EFECTO SOBRE LA Vmax: La inhibición no competitiva no puede evitarse
aumentado la concentración del sustrato. Por lo tanto, los inhibidores no
competitivos disminuye la velocidad máxima aparente de la reacción
2. EFECTO SOBRE EL Km: Los inhibidores no competitivos no pueden interferir en la
unión del sustrato a la enzima. Por tanto, la enzima muestra la misma km en
presencia o en ausencia del inhibidor no competitivo.

C. INHIBICION ACOMPETITIVA: Se fija únicamente al complejo enzima sustrato

impidiendo la acción catalica . Incrementa la concentración del sustrato

II. OBJETIVOS
 Demostrar los efectos inhibidores del malonato del cloruro de mercurio,
valorando el viraje del color del indicador 2,6-diclorofelindofenol.
 Demostrar el efecto inhibitorio del cloruro de mercurio.

III. MATERIALES Y METODOS

Reactivos a utilizar
 Bufer fosfato 0.1M PH 7.2
 Succinato de sodio 0.1 M
 Succinato de sodio 0.5 M
 2,6-diclorodelindofenol
 Malonato de sodio 0.1 M
 Cloruro de mercurio 0.1M
 Homogenizado hepático 10%

IV. PROCEDIMIENTO EXPERIMENTAL

Armar el siguiente sistema

 Señalar los tubos con aceites (evitar contacto masivo con oxígeno del ambiente )
 Dejar en reposo por treinta minutos a la temperatura ambiente
 Observar los resultados en cada uno de los tubos (cambio de color)

Anotar y luego a los tubos II, III, IV, agregar lo siguiente

Dejar en reposo 15 minutos a la temperatura ambiente y luego observar los

resultados y anotar