INTRODUCCIÓN A

LA BIOQUÍMICA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA

FACULTAD AGRONOMIA
DOCENTE:. ROHEL MURRUGARRA BARDALES

Rohel Murrugarra Bardales

 BIOQUÍMICA
Etimológicamente del griego Bios = vida
La palabra bioquímica significa «química de la vida»,

• Es la ciencia que estudia las bases químicas de la vida

• Es la ciencia que estudia la química de los procesos vitales
• Es la ciencia que estudia las reacciones que suceden en un
organismo vivo así como sus componentes, los cuales
representan la base de los procesos vitales

Rohel Murrugarra Bardales

LA VIDA SE MANIFIESTA DE MUY DIVERSAS
FORMAS

DONDE QUIERA QUE HAYA VIDA LA VIDA DEPENDE DE PROCESOS

OCURREN PROCESOS QUÍMICOS
Rohel Murrugarra Bardales
Y REACCIONES QUÍMICAS
EN LA DIVERSIDAD BIOLÓGICA SUBYASE LA UNIDAD
BIOQUÍMICA “CÉLULA”

TODOS LOS ORGANISMOS

TIENEN MUCHOS ASPECTOS
BIOQUÍMICOS COMUNES.

. Rohel Murrugarra Bardales

CARACTERÍSTICAS DE LA MATERIA VIVA

Entorno
• UN ORGANISMO VIVO GENERA ORDEN
MOLECULAR

Organismo Vivo

CAPACIDAD PARA E
AUTORREPRODUCIRCE
Organismo Vivo

Organismo Vivo

Organismo Vivo
Rohel Murrugarra Bardales
 IMPORTANCIA DE LA BIOQUÍMICA

• Permite comprender, conocer la

composición molecular y
funcionamiento de los seres vivos

• Realizar tratamientos eficaces

(combatir plagas).

• Explicar el origen de la vida.

Q. F. Rohel Murrugarra Bardales

UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA
FACULTAD DE AGRONOMIA

DOCENTE. ROHEL MURRUGARRA BARDALES

I. INTRODUCCIÓN
 RESPIRACIÓN CELULAR

BIOMOLÉCULAS MOLÉCULAS QUE

(NUTRIENTES) FORMAN LA
CÉLULA

C O
A M
T S
A ENERGÍA I
APROVECHABLE
B L
O O
L B
I A
S N
M MOLÉCULAS PRECURSORAS
A
O PARA LA BIOSÍNTESIS

EL METABOLISMO CELULAR ES UNA SECUENCIA DE REACCIONES, EL CUAL

ESTÁ ORGANIZADO POR LAS E N Z I M A S
. Rohel Murrugarra Bardales
II . ¿ QUE SON LAS ENZIMAS ?
SON BIOCATALIZADORES EFICACEZ Y MUY
ESPECÍFICOS.

ENZIMAS
(BIOCATALIZADORES BIOLÓGICOS,
MÁQUINAS MOLECULARES EN MINIATURA)

PRÁCTICAMENTE TODAS LAS REACCIONES

QUÍMICAS QUE TIENEN LUGAR EN LOS SERES
VIVOS ESTÁN CATALIZADAS POR ENZIMAS.

Rohel Murrugarra Bardales

III. NATURALEZA DE LAS ENZIMAS Las enzimas
son proteínas (excepción de algunas ARN - Ribozimas)
• Cumplen con todas las condiciones de las proteína,
presentan estructura 1ª, 2ª, 3ª y 4ª

• Se diferencian del resto de proteínas por que presentan

un sitio de acción o centro catalítico además un sitio
halostérico Rohel Murrugarra Bardales
IV. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

PRESENTAN UN SITIO ACTIVO.

SITIO ACTIVO es una hendidura
tridimensional formada por grupos que
provienen de diferentes partes de la
secuencia de aminoácidos.
Es la región que se une a los sustratos (por
SITIO ACTIVO
numerosas fuerzas débiles) y al cofactor, si
ENZIMA existiera; permitiendo la formación del
estado de transición.
Contiene a los grupos catalíticos que
participan directamente en la producción y
la ruptura de enlaces.
Representa una parte relativamente
pequeña del volumen total de la enzima.

. Rohel Murrugarra Bardales

IV. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
PRESENTAN EFICIENCIA CATALÍTICA
Rx CATALIZADA
(CON ENZIMA) • Proceden con una rapidez de
103 a 10 8 veces más que las
reacciones no catalizadas
O • Transforman de 100 a 1000
T moléculas de sustrato en
C producto por cada segundo.
U
D • Aumentan la velocidad de la
O reacción, pero no alteran su
R equilibrio.
Rx NO CATALIZADA
P (SIN ENZIMA) • Ejemplo: la Anhidraza
Carbónica, hidrata 106
moléculas de CO2 por segundo:

SEGUNDO
TIEMPO CO2 + H2O → HCO-3 + H+

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IV. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

SON ALTAMENTE ESPECÍFICAS.

La especificidad se debe a la
interacción precisa del Sustrato con
la Enzima. (sustrato correcto)
La enzimas catalizan una reacción
química o un grupo de reacciones
estrechamente relacionadas; ejemplo
SUS
las enzimas proteolíticas, que
ENZIMA TRATO
catalizan enlaces peptídicos como la
papaina (rompe cualquier enlace
peptídico, POCO ESPECÍFICAS) y
la tripsina (rompe enlaces peptídicos
SUSTRATO 2 por el lado carboxílico de los residuos
de Lisina y Arginina, MUY
ESPECÍFICAS)

. Rohel Murrugarra Bardales

IV. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
ALGUNAS REQUIEREN DE COFACTORES.
COFACTORES
Son moléculas o iones métálicos
esenciales para la actividad enzimática.
Iones metálicos Zn 2+ , Fe++
Moléculas orgánicas (Coenzima)
SUS
Amenudo sustancias derivadas
TRATO
de vitaminas: NAD+ (niacina),
ENZIMA
FAD (rivoflavina), Coenzima A
(ac. Pantoténico)

Holoenzima = Enzima + Cofactor

Apoenzima es la parte proteica de la
holoenzima
Grupo Prostético = Enzima firme-
mente unida a su Coenzima
. Rohel Murrugarra Bardales
IV. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

SON REGULABLES.
La actividad enzimática puede
SITIO ALOSTÉRICO
ser regulada; esto es, las
enzimas se ACTIVAN o se
INHIBEN, según las
necesidades de las células

SUS
ENZIMA TRATO

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IV. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

NO SE TRANSFORMAN EN PRODUCTOS
SE REQUIEREN EN PEQUEÑAS CANTIDADES

P1

ENZIMA +
SUS
TRATO
P2
+ ENZIMA

E + S P + E

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V. COMO FUNCIONAN LAS ENZIMAS

• Disminuyen de la energía de activación

Ea.

• Química de sitio activo.

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Efecto de una enzima sobre la energía de activación
(Ea) de una reacción

Estado de Transición
Energía Libre (G)

Ea No catalizada

A
B
Ea Catalizada

Proceso de la Reacción

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Diferencias en la energía de activación en la catálisis

Energía de activación (Ea)

Cal/mol
Sin Catalizador
18000

Catalizador Inorgánico
H2O2 11700
O2 + H2O (platino coloidal)

Catalasa
2000

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VI. MODO DE LA ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
1.- MODELO LLAVE CERRADURA (FISCHER)

ENZIMA SUS
TRATO ENZIMA SUS
TRATO

1.- MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO (KOSHLAND)

SUSTRATO
ENZIMA

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Química Del Sitio Activo

• Estabilización del estado de Transición ( T*)

• El Sitio Activo ofrece grupos catalíticos que aumentan la probabilidad que
se produzca el estado de transición.
• Facilitando la formación de complejo ES

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VII. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD
DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA.
Concentración del sustrato

Velocidad máxima

Velocidad máxima: Numero de moléculas

de S que se convierten en P por unidad
Velocidad
de reacción
de tiempo (µmol/min.)
Vo

Sustrato
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VII. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD
DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA.
Temperatura

Velocidad máxima

Vo

Desnaturalización

80
Temperatura
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VII. FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD
DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA.
• Efecto del pH sobre la ionización del sitio activo
pH
• Efecto del pH sobre la desnaturalización de la
enzima

Ph óptimo Punto Isoeléctrico

Vo

•pH óptimo de algunas enzima

•Pepsina pH óptimo 1.5
Ph •Ureasa pH óptimo 6.7
•Arginasa pH óptimo 9.7
Q. F. Rohel Murrugarra Bardales
 LA VELOCIDAD DE LAS REAC EJEMPLO ANHIDRASA CARBÓNICA
CIONES QUE OCURREN EN AMILASA
LAS CÉLULAS
YA QUE REGULAN
SON ESPECÍFICAS
SE REQUIEREN EN PEQUEÑAS CANTIDADES
CATALIZADORES NO ALTERAN EL EQUILIBRIO DE REACCIÓN
BIOLÓGICOS NO SE TRANSFORMAN EN PRODUCTOS
SON REGULABLES
FUNCIONAN COMO TIENEN COMO
PROPIEDADES
PROTEÍNAS SON
ESPECIALIZADAS ENZIMAS ENTRE ELLAS
LA

TIENEN UN ALGUNAS
SITIO ACTIVO REQUIEREN DE COENZIMAS
O
A ESTE COFACTORES

SE UNE EL SUSTRATO
DISMINUYE LA ENERGÍA DE
FORMANDO EL COMPLEJO ACTIVACIÓN
EL CUAL
ENZIMA-SUSTRATO AUMENTA LA VELOCIDAD DE
REACCIÓN
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CINÉTICA ENZIMÁTICA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE CAJAMARCA

FACULTAD DE AGRONOMIA
DOCENTE. ROHEL MURRUGARRAGA BARDALES
Rohel Murrugarra Bardales
¿ QUE ES CINÉTICA ENZIMÁTICA?
• La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que
son catalizadas por las enzimas.

• El estudio de la cinética permite explicar los detalles del mecanismo

catalítico y de la especifidad del enzima.

Rohel Murrugarra Bardales

CINÉTICA ENZIMÁTICA:
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

E K1 K2
+ S ES P + E
K-1

DONDE: K1, K2 y K-1 SON CONTANTES DE VELOCIDAD

Km = Constante de Michaelis = (K-1 +K2) / K1

Es la característica de una enzima y su sustrato particular, y
refleja la afinidad de la enzima por ese sustrato.
Si:
Km es pequeña: refleja una afinidad elevada por su sustrato.
Km es grande: refleja una afinidad baja por el sustrato
Q. F. Rohel Murrugarra Bardales
Km es numéricamente igual a la concentración del
sustrato con la que la velocidad de reacción es igual
a la ½ de la Vmax.
( µM/min )

Vmax
Velocidad Inicial, V0

1
Vmax

Km
[S] (mM)

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Efecto de la concentración de sustrato sobre la
velocidad de reacción de dos enzimas
( µM/min )

ENZIMA 1
Alta afinidad por el S
Vmax
Velocidad Inicial, V0

1 ENZIMA 2
Vmax
Baja afinidad por S

Km1 Km2
[S] (mM)
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 CINÉTICA ENZIMÁTICA

Velocidad de cambio entre el estado inicial del Sustrato y

Productos y su estado final

V
Velocidad de la Reacción

Mezcla de Cinética de Cinética de

Vmax Primer Orden y Orden Cero Orden Cero

2 Cinética de
Primer Orden

Km Concentración de Sustrato

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ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN

ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
Describe la manera como varia la velocidad de una reacción con la
concentración del sustrato

V0 = Velocidad inicial de la reacción

Vmax [S] Vmax = Velocidad máxima
V0 = Km = Constante de Michaelis = (K3 +K2) / K1
Km + [S] [S] = Concentración del sustrato
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 INHIBICIÓN DE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

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• INHIBICIÓN:
Efecto que hace disminuir la actividad enzimática, a
través de interacciones con el centro activo u otros
centros específicos.

• INHIBIDOR ENZIMÁTICO:
Son moléculas que al unirse con una enzima provocan
una disminución de la velocidad de reacción.

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TIPOS DE INHIBIDORES
1.- INHIBIDORES REVERSIBLES

a. Inhibidores reversibles Competitivos

b. Inhibidores Reversibles No competitivos
c. Inhibidores Reversibles Acompetitivos

2.- INHIBIDORES IRREVERSIBLES

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1.- INHIBIDORES REVERSIBLES
a.- INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS
El inhibidor se fija al centro activo de la enzima
libre, impidiendo la fijación del sustrato

. Rohel Murrugarra Bardales

a.- INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS
• Características:

- Las fijaciones de sustrato e inhibidor son mutuamente

exclusivas
- A muy altas concentraciones de sustrato desaparece la
inhibición
- Por lo general, el inhibidor competitivo es un análogo
químico del sustrato.
- El inhibidor es tan específico como el sustrato

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Ejemplo de inhibición competitiva
Inhibidores
competitivos

Succinato deshidrogenasa COO-

- -
COO FAD FADH2 COO CH2
COO-
CH2 CH
CH2 CH Malonato
SDH
- - COO-
COO COO
C O
Succinato Fumarato CH2
COO-

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Oxalacetato
b.- INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS

El inhibidor se fija a la enzima independientemente de

que lo haga o no el sustrato; el inhibidor, por tanto, no
impide la fijación del sustrato a la enzima, pero sí impide la
acción catalítica

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 b.- INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS

• Características

- El inhibidor y el sustrato no
compiten por el sitio activo
- El nivel de inhibición solo depende
de la concentración del inhibidor
- Al incrementar las
concentraciones de sustrato no
desplaza al inhibidor
- El resultado final depende de cual
prevalezca

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C.- INHIBIDORES REVERSIBLES
ACOMPETITIVOS
S
E ES E+P
I
Inhibición
Acompetitiva
ESI

El inhibidor sólo puede fijarse al complejo ES;

el complejo ESI no es productivo

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 C.- INHIBIDORES REVERSIBLES
ACOMPETITIVOS
Características
El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-sustrato una
vez formado, impidiendo la acción catalítica.

Tampoco se puede superar la inhibición incrementando la

concentración del sustrato

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2.- INHIBIDORES IRREVERSIBLES

- Unión del inhibidor a la enzima de manera covalente

- A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los
inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación
del inhibidor.
- Los inhibidores irreversibles son, por lo general, altamente
tóxicos.

E+I EI

Rohel Murrugarra Bardales

Ejemplos de Inhibidores Enzimáticos Irreversibles

• PLAGUISIDAS (órgano - clorados)

• Cianuro (CN-)
• Sarín
• Fisostigmina
• Paratión
• Malatión

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Q. F. Rohel Murrugarra Bardales
 SEMINARIOS PRACTICA
I. INHIBIDORES ENZIMATICOS utilizados en los
procesos agroindustriales.
II. Factores que modifican el Proceso
fotosintético.
III. Germinación de semillas.
IV. Biotecnología vegetal.

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