“Año del Diálogo y Reconciliación Nacional”

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA

FACULTAD DE INGENIERIA

ESCUELA ACADÉMICA PROFESIONAL DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

INFORME DE PRÁCTICA Nº01

TEMA:

 Nucleótidos

ASIGNATURA:

 Bioquímica Agroindustrial.

DOCENTE:

 Mg. Biólogo. MEDINA MORENO, José David.

INTEGRANTES:

 ANAYA ASENCIOS Christian Alexander

 BLAS DAMIAN Marcelo David
 FLORES CHINCHAYHUARA Jhon Jesús
 GONZALES SALINAS Cristhian Fernando
 HEREDIA SANCHEZ Angye Stefhany
 VILLALOBOS CASTRO Kevin Alexander

GRUPO: C

CICLO: IV

2018
 I. INTRODUCCION

EL ADN es la molécula que contiene la información necesaria para obtener proteínas y que es
heredara de una generación a la siguiente. El ADN es una macromolécula compuesta por dos
polímeros de desoxirribonucleotidos que forman una doble hélice.

El ADN se denomina ácido desoxirribonucleico, es un polímero formado por dos hebras

complementarias de desoxirribonucleótidos, que se unen anti paralelamente. Su función
principal, es el almacenamiento de información genética en todas las células.

En organismos procariotas, se encuentra en forma libre a nivel citosólico, y en eucariotas puede

encontrarse en el núcleo y en otros organelos como mitocondrias y cloroplastos. Existen
diferentes variedades de ARN o ácido ribonucleico: mensajero, ribosómico, de transferencia,
ARN nucleares y citosólicos pequeños. La estructura química del ARN se conforma por
polímeros de ribonucleótidos, con funciones específicas que van desde la transmisión de la
información genética hasta la catálisis de reacciones. Las células poseen los dos tipos de ácidos
nucleicos, mientras que los virus, por no ser células, únicamente poseen uno ú otro de ellos. En
la presente práctica, se pretende extraer ADN de diversos tejidos, utilizando procedimientos y
sustancias para aislarlo de los demás componentes celulares.

Debido a que el ADN es la molécula que almacena la información precisa para que un ser vivo
pueda llevar a cabo todas las funciones, su aislamiento de células y tejidos es el primer paso en
muchas investigaciones en biología. Actualmente, la caracterización del ADN es también un
requisito previo en diversos campos de investigación aplicada como en medicina, biotecnología
o criminología para, por ejemplo, investigar en nuevas terapias, mejorar cosechas o identificar
individuos.

II. OBJETIVO

 Entender la estructura y desarrollo de una proteína, mediante el método

didáctico de construcción del ADN con su traducción (ARN) y los
aminoácidos
III. MARCO TEÓRICO
1. Composición Del ADN
El ADN está formado por la unión de moléculas llamadas Nucleótidos. Los nucleótidos
están compuestos por 3 moléculas: fosfato, azúcar y la base nitrogenada. Hay 4 bases
nitrogenadas diferentes y cada una de estas se relaciona con la correspondiente, las bases
nitrogenadas son: ADENINA que se relaciona con TININA; y CITOSINA que se
relaciona con GUANINA. El ADN también es un polímero ya que es una
macromolécula formada por la unión de moléculas más pequeñas, en este caso las
moléculas más pequeñas son los nucleótidos que son denominados monómeros.

2. Cuerpo del adn

El ADN está constituido por dos largas cadenas, estas cadenas se forman a través de la
unión de los nucleótidos, que al unirse forman una especie de escalera que se va
retorciendo denominada: doble hélice.Sabiendo el orden de una de las dos hebras de las
cadenas se puede saber cómo es el orden de su complementaria En la imagen se puede
observar cómo se van uniendo los nucleótidos formando las cadenas
3. Como se duplica el adn
El ADN se va duplicando y este proceso ocurre durante el crecimiento celular de nuestro
organismo. Durante este proceso las dobles hélices que forman el ADN se van
desenrollando hasta separarse, y nuevos nucleótidos formados en nuevas cadenas,
aparecen y se relacionan con cada hebra separada, y así queda la réplica del ADN.

4. Hemoglobina
La hemoglobina es un componente de los glóbulos rojos de la sangre y tiene como principal
función transportar oxígeno desde los órganos respiratorios hacia los tejidos del organismo.
La hemoglobina está constituida por el grupo hemo- que está formado por hierro- y por
cadenas llamadas globinas que pueden ser alfa, beta, gama o delta, resultando en los
principales tipos de hemoglobina como:
 HbA1, que es formada por dos cadenas alfa y dos cadenas beta y está presente en
mayor concentración en la sangre;
 HbA2, que es formada por dos cadenas alfa y dos cadenas delta;
 HbF, que es formada por dos cadenas alfa y dos cadenas gama y está presente en mayor
concentración en los recién nacidos, disminuyendo su concentración a medida que van
creciendo

5. Codones del ARN

Tradicionalmente, la clave genética fue representada por codones del ARN, pues es el
ARN de mensajero (mRNA) que dirige la traslación. Los codones en el mRNA son
decodificados por el ARN de la transferencia (tRNA) durante síntesis de la proteína.
Los codones del ARN y los aminoácidos que codifican se tabulan abajo
UUU Phe UCU Ser UAU Tyr UGU Cys

UUC Phe UCC Ser UAC Tyr UGC Cys

Leu de UUA UCA Ser PARADA DEL PARADA DE UGA

UAA

Leu de UUG UCG Ser PARADA DE UGG Trp

UAG

Leu de CUU CCU favorable CAU el suyo CGU Arg

Leu de CUC CCC favorable CAC el suyo CGC Arg

Leu de CUA CCA favorable CAA Gln CGA Arg

Leu del CUG CCG favorable CAG Gln CGG Arg

AUU Ile ACU Thr AAU Asn AGU Ser

AUC Ile CRNA Thr AAC Asn AGC Ser

AUA Ile ACA Thr AAA Lys AGA Arg

AGOSTO el codón se ACG Thr AAG Lys AGG Arg

encontró/de
COMIENZO

GUU Val Ala de GCU GAU ASP GGU Gly

GUC Val Ala de GCC GAC ASP GGC Gly

GUA Val Ala del GCA GAA Glu GGA Gly

GUG Val Ala de GCG MORDAZA Glu GGG Gly

 Llave: Phe = fenilalanina, Ser = serina, Tyr = tirosina, Cys = cisteína, leu = leucina,
Trp = triptófano, favorable = ProLine, Gln = glutamina, asparragina = ASN, Thr =
treonina, Ile = isoleucina, ASP = ácido aspártico, Glu = ácido glutámico, Gly =
glicocola, Ala = alanina, Val = valina, encontrada = metionina, Arg = arginina, la
suya = histidina, Lys = lisina.
Como resultado de avances en genómica y tecnología de cómputo, los genes ahora se
descubren sobre todo en el nivel de la DNA, antes de la conversión al mRNA y las
proteínas y él ha llegado a ser cada vez más populares para utilizar codones de la DNA.
Los codones de la DNA son idénticos a los codones del ARN, a excepción del un
thymine bajo (t), que reemplaza el uracilo (u) en los codones del ARN.

6. Polimerasa
Las ADN polimerasas son enzimas (celulares o virales) que intervienen en el proceso
de replicacion del adn. Llevan a cabo la síntesis de la nueva cadena
de ADN emparejando los dexosiribonucleotidos trifosfato (dNTP) con
los dexosiribonucleotidos complementarios correspondientes del ADN molde. Los
dNTP que se usan en la replicación del ADN contienen tres fosfatos unidos al grupo
hidroxilo 5' de la desoxirribosa y dependiendo de la base nitrogenada
serán dATP, dTTP, dCTP o dGTP. La reacción fundamental es una transferencia de
un grupo fosfato en la que el grupo 3'-OH actúa como nucleofilo en el extremo 3' de la
cadena que está en crecimiento. El ataque nucleofílico se produce sobre el fosfato α (el
más próximo a la desoxirribosa) del desoxirribonucleósido 5' trifosfato que entra,
liberándose pirofosfato inorgánico y alargándose el ADN (al formarse un nuevo enlace
fosfodiester). A diferencia de la mayoría de procesos biológicos que ocurren en
la celula en los que sólo se separa un grupo fosfato (Pi), durante la replicación se separan
los dos últimos grupos fosfato, en forma de grupo pirofosfato (PPi).
IV. DISEÑO DE PRÁCTICA

Para demostrar la Síntesis de Proteínas, se reemplazaron los aminoácidos por

colores:

 Timina

 Adenina

 Citosina

 Guanina


Uracilo

Fig. Nº1 Colores representados por los aminoácidos

Se leyeron los 36 aminoácidos emparejando Adenina con Tinina y Citosina con

Guanina, La Primera Lectura es la de Duplicación donde se leyó los
aminoácidos de 3 a 5 respecto del original (Ver Fig.2)

Fig. Nº2 Duplicación

Para la Transcripción se tomó la misma lectura de 3 a 5, pero
reemplazando
Tinina por Uracilo



Duplicación Transcripción

Figura Nº3. Transcripción: T = U

El Último paso, es la síntesis de la Proteína donde agruparemos los
aminoácidos de 3 en 3 tomando la lectura de 3 a 5.
V. RESULTADOS

Al Formar los 3 aminoácidos damos la lectura en la cartilla del código

genético con esto se sintetizan las proteínas.

Treonina Valina Metionina Glicina Arginina

Fenilalanina Prolina Metionina Cisteina

Figura Nº4. Síntesis de la Proteína

Figura Nº5. Cartilla del Código Genético

La Lectura a la cartilla de código genético es según el orden de

los colores, tomando la primera, segunda y tercera base
respectivamente
 Figura Nº6. Hemoglobina

La hemoglobina del adulto es una hemoproteína tetramétrica [α(2):β(2)] que se

encuentra en los eritrocitos, donde es la responsable de unirse al oxígeno en los
pulmones y de transportar el oxígeno al cuerpo donde es utilizado en los
mecanismos metabólicos aeróbicos.

VI. CONCLUSIONES

 Se reconoció la formación de una proteína de manera diferente y

didáctica en la que los estudiantes pudimos comprender la
estructura del ADN y el proceso que este mismo realiza.
 “Año del Diálogo y Reconciliación Nacional”

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA

FACULTAD DE INGENIERIA

ESCUELA ACADÉMICA PROFESIONAL DE INGENIERIA

AGROINDUSTRIAL

INFORME DE PRÁCTICA Nº01

TEMA:

 Nucleótidos

ASIGNATURA:

 Bioquímica Agroindustrial.

DOCENTE:

 Mg. Biólogo. MEDINA MORENO, José David.

INTEGRANTES:

 ANAYA ASENCIOS Christian Alexander

 BLAS DAMIAN Marcelo David
 FLORES CHINCHAYHUARA Jhon Jesús
 GONZALES SALINAS Cristhian Fernando
 HEREDIA SANCHEZ Angye Stefhany
 VILLALOBOS CASTRO Kevin Alexander

GRUPO: C

CICLO: IV

2018

I. INTRODUCCIÓN
Las proteínas son elementos vitales para los organismos, encontrándose en
plantas y animales en una proporción elevada. Hay una gran variedad de
proteínas y cada una desempeña una función biológica específica que puede
ser de reserva, de sostén, transporte, estructural, etc. Químicamente las
proteínas están constituidas por combinaciones complejas de carbono,
hidrogeno, oxigeno, nitrógeno y otros elementos en menor proporción como
son azufre cobre y fosforo, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman
con el agua soluciones coloidales que pueden precipitar, formándose
coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a 70ºC o al ser tratadas
con soluciones salinas, ácidos, alcohol, etc. Las proteínas son materiales que
se desempeñan el mayor número de las funciones de las células de todos los
seres vivos. Forman parte de su estructura básica de los tejidos y
desempeñan funciones metabólicas y reguladoras también son seres vivos
que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura
del código genético ADN y de los sistemas de reconocimiento de
organismos extraños en el sistema inmunológico.

La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su

desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína
la desorganizan, por destrucción de sus estructuras secundaria y terciaria.
Esto trae como consecuencia la pérdida de la actividad biológica. Este
método es utilizado para demostrar la presencia de proteínas: albúminas,
globulinas, glutelinas y prolaminas etc.

La positividad se manifiesta por la formación de un coágulo, no se conoce

exactamente el mecanismo de reacción, se cree que ocurre cierta
deshidratación de la molécula proteica, es por ello que la formación de este
solido fácilmente observable, está asociada a la disminución de solubilidad
de la proteína. También se puede identificar proteínas mediante el uso de
sustancias que, al ponerse en contacto con ellas, producen una coloración
específica, tal es el caso de la Reacción de Biuret.
II. OBJETIVOS

 Reconocer y determinar las concentraciones de proteínas totales de

suero sanguíneo, suero de leche de soya y de vaca
 Lograr conocer y manejar la técnica de reconocimiento con el
reactivo biuret
 Lograr identificar cómo funciona el fundamento teórico de la
reacción biuret, mediante la parte experimental

III. MARCO TEÓRICO

3.1.Proteínas:
Son biomoléculas de gran tamaño y peso molecular formadas por C, H, O, y N.
Son macromoléculas o polímeros de aminoácidos.
3.2.Aminoácidos
Son moléculas orgánicas que presentan grupo amino (- NH2) y un grupo ácido
carboxi8lico (- COOH). En disolución los aminoácidos forman iones dobles
denominados (Zwitteriones)debido a sus grupos ácido y base; además, un
aminoácido, dependiendo del PH de la solución, puede comportarse como acido
o como base por esta razón se les denomina anfótera.

3.3.Estructura de las Proteínas:

 Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la proteína (en

forma lineal).

 Estructura
secundaria: La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
 aminoácidos en el espacio. La a (alfa)-hélice Esta estructura se forma al
enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.

 La conformación beta En esta disposición los aminoácidos no forman una

hélice sino una cadena en forma de zigzag.

 Estructura terciaria: informa sobre la disposición de la estructura

secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una
conformación globular. Aparecen varios tipos de enlaces:(el puente
disulfuro, los puentes de hidrógeno, los puentes eléctricos, las
interacciones hidrófobas)

 Estructura cuaternaria:
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes)
de varias cadenas poli peptídicas con estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas poli peptídicas recibe el
nombre de protómero
.
3.4.Reacciones de reconocimiento
 Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato, de cobre en
medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la
formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu 2+ y los pares
de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces
peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.

 Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, es decir aquellas proteínas que contengan
tirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos
fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente
rojo al calentar.

 Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos, es decir aquellas proteínas que contengan
tirosina o fenilalanina, con las cuales el ácido nítrico forma compuestos
nitrados amarillos.

IV. DISEÑO DE PRÁCTICA

Determinación de las proteínas totales

En primera instancia colocamos en cada tubo de ensayo 1 ml de la muestra

Como segundo paso añadimos 3 ml de reactivo biuret

Finalmente dejamos en reposo 30 minutos, y leemos a 540 nm

De esta forma se tomaron los siguientes datos:

 TUBO N°1: 2.398 A

 TUBO N°3: 1.829 A
 TUBO N°4: 3.00 A
 TUBO N°5: 2.222 A
 TUBO N°6: 3.00 A

Cuantificación de proteínas totales

Agitar los tubos y dejar reposar durante 15 min. Medir la absorbancia del
patrón y del problema ajustando a cero con el blanco a 550 nm.

𝐴𝑏𝑠𝑜𝑟𝑏𝑎𝑛𝑐𝑖𝑎 𝑥 𝑐𝑜𝑛𝑐𝑒𝑛𝑡𝑟𝑎𝑐𝑖ó𝑛 𝑑𝑒𝑙 𝑝𝑎𝑡𝑟ó𝑛

𝑃𝑟𝑜𝑡𝑒í𝑛𝑎𝑠 𝑡𝑜𝑡𝑎𝑙𝑒𝑠 = = 𝑔/𝑑𝑙
𝐴𝑏𝑠𝑜𝑟𝑏𝑎𝑛𝑐𝑖𝑎 𝑑𝑒𝑙 𝑝𝑎𝑡𝑟ó𝑛

 Finalmente anotar la absorbancia y realizar los cálculos y graficarlos.

V. RESULTADOS
 Cuantificación de proteínas totales

𝐴𝑏𝑠𝑜𝑟𝑏𝑎𝑛𝑐𝑖𝑎 × 𝑐𝑜𝑛𝑐𝑒𝑛𝑡𝑟𝑎𝑐𝑖ó𝑛 𝑑𝑒𝑙 𝑝𝑎𝑡𝑟ó𝑛

𝑃𝑟𝑜𝑡𝑒í𝑛𝑎𝑠 𝑡𝑜𝑡𝑎𝑙𝑒𝑠 =
𝐴𝑏𝑠𝑜𝑟𝑏𝑎𝑛𝑐𝑖𝑎 𝑑𝑒𝑙 𝑝𝑎𝑡𝑟ó𝑛
= 𝑔/𝑑𝑙

Tubo Absorbancia
1 2.398 A
3 1.829 A
4 3.00 A
5 2.222 A
6 3.00 A

Tubo N°1:
2.398 𝐴 × 0.1 𝑔/𝑑𝑙
𝑃𝑟𝑜𝑡𝑒𝑖𝑛𝑎𝑠 𝑡𝑜𝑡𝑎𝑙𝑒𝑠 = = 0.0799 𝑔/𝑑𝑙
3𝐴
Tubo N°3:
1.829 𝐴 × 0.1 𝑔/𝑑𝑙
𝑃𝑟𝑜𝑡𝑒𝑖𝑛𝑎𝑠 𝑡𝑜𝑡𝑎𝑙𝑒𝑠 = = 0.061 𝑔/𝑑𝑙
3𝐴
Tubo N°4:
3 𝐴 × 0.1 𝑔/𝑑𝑙
𝑃𝑟𝑜𝑡𝑒𝑖𝑛𝑎𝑠 𝑡𝑜𝑡𝑎𝑙𝑒𝑠 = = 0.1 𝑔/𝑑𝑙
3𝐴

Tubo N°5
2.222 𝐴 × 0.1 𝑔/𝑑𝑙
𝑃𝑟𝑜𝑡𝑒𝑖𝑛𝑎𝑠 𝑡𝑜𝑡𝑎𝑙𝑒𝑠 = = 0.0741 𝑔/𝑑𝑙
3𝐴

VI. DISCUSIÓN

La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a

su desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína
la desordenan por la destrucción de su estructura terciaria y cuaternaria, en la
reacción del biuret la producen los péptidos y las proteínas, pero no los
aminoácidos, ya que se debe a la presencia del enlace peptídico (- CO- NH -
) que se destruye al liberarse los aminoácidos.
Edward P. (1998) menciona que las proteínas son moléculas formadas
por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces
peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético
de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por carbono, hidrogeno,
oxigeno, nitrógeno.

De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental en el

organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno,
que no está presente en otras moléculas como grasas o hidratos de carbono.

BURTON D. (1990) afirma que las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas,
forman con el agua soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con
formación de coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los 70ºC o al ser
tratadas con soluciones salinas, ácidos, alcohol, etc.
Cuando una proteína se pone en contacto con un álcali concentrado, se forma una
sustancia compleja denominada biuret.

VII. CONCLUSIONES

 Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes en el

organismo ya que cumplen muchas funciones.

 Las proteínas están constituidas por aminoácidos por los cuales los métodos se
basan en el reconocimiento de los aminoácidos.

 Al realizar las diferentes pruebas con la albúmina se pudo comprobar

experimentalmente efectivamente que se trata de una proteína.

 En las reacciones donde se obtuvo precipitación se debió a un cambio en el

estado físico de la proteína, mientras que en la coagulación se ha producido un
cambio en el estado físico y en la estructura química por eso es irreversible.
VIII. CUESTIONARIO

1. ¿Cuál es el fundamento de la reacción de Biuret?

El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (gracias a

la presencia de NaOH o KOH). La reacción se basa en la formación de un
compuesto de color violeta, debido a la formación de un complejo de
coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos
del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos. La reacción debe su
nombre al biuret, una molécula formada a partir de dos de urea (H2N-CO-NH-
CO-NH2), que es la más sencilla que da positiva esta reacción, común a todos
los compuestos que tengan dos o más enlaces peptídicos consecutivos en sus
moléculas.

2. ¿Qué es un enlace peptídico?

El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de

un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido.
Los péptidos y las proteínas están formados por la unión
de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la
pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-
NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. La formación de este enlace
requiere aportar energía, mientras que su rotura (hidrólisis) la libera.

3. ¿Qué es la electroforesis?

Se denomina electroforesis a la técnica mediante la cual se separan las

biomoléculas en disolución cuando se ven sometidas a un campo eléctrico.
Se trata de una técnica fundamentalmente analítica, aunque también se puede
realizar con fines preparativos.

Cada molécula se desplaza por efecto del campo, alcanzando rápidamente una
velocidad constante al equilibrarse la fuerza impulsora (fuerza del campo
eléctrico) con la resistencia al avance (fuerza de fricción o rozamiento)
impuesta por el medio en el que se desplaza.
4. .Analice la estructura de la albúmina y explique cómo esta proteína
funciona en el transporte de diferentes tipos de metabolitos por la
circulación sanguínea

Una de las principales funciones de la albúmina normal es la de transportar y

almacenar una amplia variedad de sustancias de bajo peso molecular como la
bilirrubina, cortisol, hormonas sexuales, ácidos grasos libres y algunos
medicamentos. En los neonatos hiperbilirrubinémicos, la bilirrubina se
combina con la albúmina limitando así su ingreso a los tejidos hidrofóbicos
del cerebro, atenuando con ello la toxicidad en los procesos hemolíticos graves
que se presentan a esa edad. La mitad del calcio circulante está combinado con
la albúmina, por lo que la interpretación clínica de la disminución del calcio
sérico depende de la concentración de la albúmina. Esto se debe a que la
fracción biológicamente activa del calcio es la forma ionizada o libre.

5. Mencione cinco tipos de 1 globulinas diferentes e indique sus funciones.

o Alfa 1-antitripsina: cumple la función de control de

las enzimas lisosomales.
o Orosomucoide: es un reactivo de fase aguda que ha sido sintetizado en
el hígado y que actúa en respuesta en caso de daño o inflamación tisular.
o RPB: esta es la hormona encargada de fijar la vitamina A.
o TBG: es la encargada de fijar a la hormona tiroidea y de transportar a
los T3 y T4

6. Mencione cinco tipos diferentes d e globulinas q u e funcionen en el

transporte de iones o metabolitos en la sangre.

o La ceruloplasmina: Transporta y fija el 90 por ciento del cobre sérico.

El otro 10 por ciento es transportado por la albúmina.
o La hemopexina: Es la que fija y transporta el grupo hemo de
la hemoglobina (Hb) hacia el hígado.
o La transferrina: Transporta hierro del intestino a depósitos de ferritina
en diferentes tejidos, y de allí a donde sean necesarios.
o La RBP: Es la hormona fijadora de retinol, la cual transporta vitamina
"A". Normalmente se asocia a la pre albúmina.
7. Explique cómo es el efecto tóxico del 2,4-dinitrofenol sobre el hepatocito
e indique como afecta a los niveles de proteínas totales en sangre.

El 2,4-dinitrofenol es un agente desacoplante, es decir, desacopla la cadena

de transporte de electrones de la fosforilación oxidativa. El desacoplamiento
se produce ya que el 2,4-dinitrofenol hace permeable a los protones la
membrana interna mitocondrial deshaciendo la relación obligada entre la
cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa. El efecto de esta sustancia por
tanto es la inhibición de la producción de ATP al no generarse el gradiente de
pH, pero si permite que la cadena de transporte de electrones continúe
funcionando. Otro efecto muy toxico es la supresión de actividad de la
glucosa-6-fosfatasa (G6Pasa) en hepatocitos.

IX. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

BURTON D. (1990). Química Orgánica y Bioquímica. Primera edición

Sistemas Editoriales Técnicos S.A. de C.U. México D.F.

Edward P. (1998). Lípidos Sanguíneos y Enfermedad coronaría, Editorial

Médica Waverly Hispanios. Argentina.